Биохимия: 02. Строение белков. Уровни структурной...
DESCRIPTION
Описаны принципы пространственной организации белков уровень за уровнемTRANSCRIPT
ВолГУ / Биохимия для биологов / 2014-2015
Лекция 2
Строение белков.Уровни структурной организации
Валерий Зайцев, к.б.н.ВолГУ, кафедра биоинженерии и биоинформатики
Распространение и использование на условиях лицензииCreative Commons Attribution-NonCommercial-ShareAlike 3.0http://wiki.creativecommons.org/images/3/3a/Attribution_3.0_СС_BY-NC-SA_rus.pdf
CC BY-NC-SA 3.0 2
Белки
• Наиболее распространенные биомолекулы
• Обнаруживаются во всех клетках и во всех частях любой клетки
• Обладают чрезвычайно большим разнообразием (длина полипептидной цепи может составлять от нескольких десятков до более чем 3 000 аминокислотных остатков)
• Полимеры из весьма ограниченного набора видов аминокислот (протеиногенные аминокислоты)
• Обеспечивают разнообразие биологических функций
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 3
Уровни структурной организации белков
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 4
Полипептиды
Пептидная связь – особый случай амидной связи, образующейся между α-аминогруппой одной аминокислоты и α-карбоксильной группой другой аминокислоты .
Полипептид – линейный гетерополимер, состоящий из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными связями .
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 5
Линейность первичной структуры
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 6
Первичная структура
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 7
Пространственная конформация пептидной связи
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 8
цис- и транс- конформация пептидной связи
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 9
Конформация пептидной связи X – Pro
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 10
Первичная структура (признаки и определение)
Первичная структура – генетически предопределенная линейная последовательность -L-аминокислотных остатков в полипептидной цепи, соединенных пептидными связями.
Необходимые признаки первичной структуры:
• Формирование из аминокислотных остатков
• Линейность (неразветвленность)
• Образование за счет пептидной связи
• Уникальность для каждого конкретного белка
• Предопределенность структуры белка на основе информации, содержащейся в структуре соответствующего гена
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 11
Уровни структурной организации белков
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 12
Взаимодействия, важные для пространственного строения
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 13
Водородные связи в 3D-структуре белков
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 14
Вторичная структура
Вторичная структура – упорядоченная пространственная конформация отдельных фрагментов полипептидной цепи, формирующаяся за счет водородных связей между атомами, которые входят в состав группировки пептидной связи.
310 спираль; -спираль; -спираль; поворот, стабилизированный водородными связями; структура на основе параллельных и (или) антипараллельных -листов[1]; изолированный -мостик (одна пара аминокислотных остатков, образующая водородную связь по типу -листа); изгиб, или поворот без водородных связей.
[1] Иногда их называют -складчатыми листами.
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 15
-Спираль
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 16
-Спираль
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 17
Родопсин быка в мембране
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 18
Другие спиральные структуры
2013, Валерий Зайцев
31 % 4 % очень редко
CC BY-NC-SA 3.0 19
310 спирали встречаются в мембранных белках
2013, Валерий Зайцев
Vieira-Pires R S , and Morais-Cabral J H J Gen Physiol 2010;136:585-592
CC BY-NC-SA 3.0 20
β-Листы
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 21
β-Листы
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 22
β-Листы
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 23
β-Листы
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 24
Изогнутые β-листы и β-выпуклость
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 25
Уровни структурной организации белков
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 26
Вторичная структура
Вторичная структура – упорядоченная пространственная конформация отдельных фрагментов полипептидной цепи, формирующаяся за счет водородных связей между атомами, которые входят в состав группировки пептидной связи.
310 спираль; -спираль; -спираль; поворот, стабилизированный водородными связями; структура на основе параллельных и (или) антипараллельных -листов[1]; изолированный -мостик (одна пара аминокислотных остатков, образующая водородную связь по типу -листа); изгиб, или поворот без водородных связей.
[1] Иногда их называют -складчатыми листами.
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 27
β-повороты
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 28
-Листы
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 29
Супервторичная структура: β-спирали
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 30
Супервторичная структура: β-Шпилька
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 31
Супервторичная структура белков и ДНК
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 32
Базы данных структурных мотивов белков
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 33
Нативная конформация
Нативная конформация – уникальное для каждого белка взаимное пространственное расположение атомов, обеспечивающее проявление этим белком его физиологических функций.
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 34
Ковалентные и нековалентные взаимодействия
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 35
Гидрофобные взаимодействия
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 36
Стэкинг-взаимодействия
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 37
Олигомерные белки
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 38
Олигомерные белки
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 39
Олигомерные белки
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 40
Стабилизация четвертичной структуры
2013, Валерий Зайцев
CC BY-NC-SA 3.0 41
Стабилизация четвертичной структуры
2013, Валерий Зайцев