Cataliza EnzimaticaBratosin Roxana Radu Simona

Importanta catalizei, n general, rezult din faptul c peste 80% din reactiile aplicate industrial sunt reactii catalizate. Pot fi luate n considerare trei tipuri de cataliz. Primul este cel al catalizei eterogene, n care catalizatorul, n general solid, reprezint o faz distinct de cea a reactivilor care sunt gazosi sau lichizi. Al doilea tip este cataliza omogen, caz n care catalizatorul se afl n aceeasi faz cu reactivii. Ultimul tip de cataliz este cataliza enzimatic sau cataliza organic. Asa cum arat si numele, cataliza enzimatic utilizeaz drept catalizatori entitti produse de organismele vii (enzime) care reprezint o clas important de proteine. Dezvoltarea catalizei enzimatice se manifest n special n domeniul substantelor nutritive a cror asimilare nu necesit trecerea prin tubul digestiv. Din aceast categorie fac parte aminoacizii, antibioticele si hormonii steroizi.

Importanta principal a catalizei enzimatice rezid din foarte marea specificitate a catalizatorilor biologici utilizati practic. Cataliza enizmatic are un viitor strlucit, dar n prezent are mai putine utilizri industriale cu toate c numeroase enzime intevin n domeniul agroalimentar pentru ameliorarea calittii produselor cum sunt de exemplu pinea, sucurile de fructe, berea, etc. Dezvoltarea catalizei enzimatice este legat de obtinerea unor enzime la un pret de cost sczut, competitiv si capabile s asigure realizarea unor transformri chimice dificil de obtinut prin alte procedee. Este necesar s se obtin enzime depuse pe un suport inert pentru a permite separarea si reutilizarea catalizatorilor biologici.

Reactiile enzimatice prezint o serie de deosebiri fat de reactiile catalitice obisnuite, deosebiri determinate de activitatea enzimelor, temperatur, pH, specificitatea enzimelor, formarea unui complex intermediar ntre substrat si enzim, coenzime.Activitatea enzimelor;Temperatura;Influenta ph-ului;Specificitatea enzimelor - Specificitatea stereochimica; - Specificitatea de grupa; - Specificitatea absoluta;Formarea unui complex intermediat intre substrat si enzima;Coenzimele.

Activitatea enzimelor. O reactie catalizat att de o enzim ct si de un catalizator obisnuit decurge cu mult mai rapid n cataliz enzimatic. ns n cazul reactiilor enzimatice n timp activitatea scade, inactivarea enzimelor datorndu-se denaturrii lor sau altor transformri determinate de caracterul lor de proteine globulare. Temperatura. Conform regulii lui van't Hoff, viteza reactiilor enzimatice creste cu temperatura. ns aceast crestere se constat doar la temperaturi relativ joase. Depsind o anumit temperatur optim la care viteza este maxim, aceasta scade, iar la temperaturi mai mari procesul nceteaz datorit inactivrii enzimelor prin denaturarea componentei proteice. Temperatura optim depinde de concentratia enzimei si a ionilor de hidrogen precum si de prezenta unor impuritti n substrat sau enzim.

PH-ul. Dependenta activittii enzimelor de pH-ul solutiei se explic prin natura proteic a acestora. Curbele care arat variatia vitezei de reactie cu pH-ul au de obicei un maxim pronuntat la o anumit valoare a acestuia. Specificitatea enzimelor. Catalizatorii obisnuiti sunt nespecifici, activnd practic toate reactiile posibile de un anumit tip, pe cnd enzimele sunt specifice cataliznd numai un numr mic de reactii si n multe cazuri o singur reactie. n actiunea enzimelor se constat mai multe tipuri de specificitate:Specificitatea stereochimic - const n faptul c o enzim care catalizeaz reactia unui compus optic activ nu actioneaz asupra enantiomerului su si, n general, asupra stereoizomerilor acestui compus.

Specificitatea de grup. De exemplu n cazul reactiei de hidroliz: A-B + HO AOH + BH enzimele din aceat categorie impun ca A s fie de un anumit tip, natura lui B fiind indiferent. O asemenea specificitate manifest maltaza ( a-glicozidaza) care hidrolizeaz att dizaharide ct si glicozide; ele sunt deci specifice numai pentru restul de monozaharid. Aceast specificitate de grup poate fi folosit pentru identificarea legturilor a- si b-glicozidice. Specificitatea absolut -enzima este adaptat unui substrat unic. Rspndirea mare a acestui tip de specificitate explic numrul ridicat de enzime.

Formarea unui complex intermediar ntre substrat si enzim. Se stie ca actiunea unui catalizator consta n participarea sa efectiva la reactia chimica. Un catalizator se deosebeste de un reactant obisnuit numai prin aceea ca el se regenereaza necontenit n cursul procesului chimic. Enzimele nu difera, n aceasta privinta, de catalizatorii simpli. Specificitatea enzimelor sugereaza participarea enzimei la reactia chimica, adica la formarea unui complex ntre enzima si substrat.Masuratorile cinetice sprijina aceasta conceptie. n majoritatea cazurilor, n conditii comparabile, viteza reactiei enzimatice este proportionala cu concentratia enzimei. De obicei, proportionalitatea aceasta se observa numai n stadiul initial al reactiei; pe masura ce concentratia produsilor de reactie creste, viteza de reactie scade datorita unui efect inhibant al acestor produsi. De aceea se iau n consideratie pentru comparatie numai vitezele initiale ale reactiilor enzimatice.

Coenzime (cofactori). n afara de enzima si substrat, mai este necesara de multe ori prezenta altor substante pentru ca reactia enzimatica sa se produca. La fermentatia alcoolica, pe lnga prezenta unei enzime termolabile, nedializabile, este necesara si o coenzima termostabila si dializabila. Mai trziu, coenzimele fermentatiei alcoolice (cocarboxilaza si codehidraza I) au fost izolate si de asemenea au fost izolate coenzimele altor procese enzimatire; structura acestor coenzime a fost apoi determinata. n unele cazuri, s-a putut stabili exact functiunea ndeplinita de coenzima n procesul enzimatic.Coenzimele si ndeplinesc functiunea catalitica asupra substratului numai n prozenta unei enzime. Aceasta din urma este specific adaptata substratului; o coenzima poate cataliza uneori reactiile unui numar mare de substraturi, asociata nsa de fiecare data cu o alta enzima. Coenzimele sunt, deci, mai putin specifice dect enzimele.n timp ce enzima fixeaza si uneori activeaza substratul, coenzima participa la reactie, adica sufera o transformare chimica. n stadiul urmator al procesului, coenzima modificata revine la starea initiala, fiind gata pentru o noua reactie. Cum reactiile respective sunt foarte rapide, sunt sufiente concentratii mici de coenzima.Pentru exemplificare vom aminti rolul jucat de codehidraza I n fermentatia alcoolica. n colaborare cu dehidrogenaza fosfatului de trioza, codehidraza I catalizeaza transformarea fosfatului glicerinaldehidei n acid D-fosfogliceric, trecnd ea nsasi n hidrocodehidraza; aceasta din urma reduce un anumit acceptor de hidrogen, acetaldehida, regenernd codehidraza I. Legata de alte proteine, hidrocodehidraza hidrogeneaza alti acceptori de hidrogen. Codehidrazele sunt, deci, coenzimele unor reactii de transfer de hidrogen, de la un donor la un acceptor de hidrogen.