12 24.305 fe mg...cu 63.546 2, 1 [ar] 3d104s 1 copper 2836 1357.6 8.96 plastocianina azurina...
TRANSCRIPT
O sangue é
vermelho
A relva é
verde
Hemoglobina
PORFIRINA
Porquê?
Clorofila
CLORINA
Fe 26 55.847
|Ne| 3d6 4s2
Ferro
Mg 12 24.305
Magnésio |Ne| 3s2
300 400 500 600
560
414
l (nm)
530
427
Onde absorvem
27
Co
58.9332
2, 3
[Ar] 3d74s2
Cobalt
32011768
8.90
42
Mo
95.94
6,5,4,3,2
[Kr] 4d55s1
Molybdenum
49122890
10.2
l(nm)
Glutamase mutase Metionina Sintase dependente de cobalamina
25
Mn
54.9380
7,6,4,2,3
[Ar] 3d54s2
Manganese
2335
1517
7.43
Superoxide Dismutase (Mn)
29
Cu
63.546
2, 1
[Ar] 3d104s1
Copper
28361357.6
8.96
Plastocianina Azurina
Nitrogenase Aldeído Oxidoreductase
26
Fe
55.847
2, 3
[Ar] 3d64s2
Iron
31351809
7.86
Superóxido reductase
26
Fe
55.847
2, 3
[Ar] 3d64s2
Iron
31351809
7.86
Rubredoxina Rubreritrina
26
Fe
55.847
2, 3
[Ar] 3d64s2
Iron
31351809
7.86
Proteínas Hémicas
26
Fe
55.847
2, 3
[Ar] 3d64s2
Iron
31351809
7.86
Proteínas com centros Ferro-Enxofre
Flavodoxina
N
N
N
N
H3C
H3C
O
O
H
N
NN
N
O
CH2
CH2CH2
NH2
O
O
O
O
O
O- O-
H
H
H
H H
OHOH
OH
OH
OH
C
C
C
P P
HH
28
Ni
58.70
2, 3
[Ar] 3d84s2
Nickel
31871726
8.90
Urease Metil-Coenzima M Reductase
Descobre a sua cor
250 350 450 550 650300 400 500 600
560
414
l (nm)
530
427
Como estudar ? métodos espectroscópicos
Espectroscopia de UV-Visível
Fonte Dispersão
Amostra
Detector Monocromador
250 300 400 500 600 700
ε(M
-1cm
-1)
400 600
1
400 600 800 10000
20
40
60
80
100
ε(M
-1cm
-1)per N
i
0
0.05
0.1
0.15
0.2
0.25
250 350 450 550 650
0
0.5
1
1.5
2
2.5
3
300 350 400 450 500 550
27
Co
58.9332
2, 3
[Ar] 3d74s2
Cobalt
32011768
8.9025
Mn
54.9380
7,6,4,2,3
[Ar] 3d54s2
Manganese
2335
1517
7.43
26
Fe
55.847
2, 3
[Ar] 3d64s2
Iron
31351809
7.86
28
Ni
58.70
2, 3
[Ar] 3d84s2
Nickel
31871726
8.90
26
Fe
55.847
2, 3
[Ar] 3d64s2
Iron
31351809
7.86
26
Fe
55.847
2, 3
[Ar] 3d64s2
Iron
31351809
7.86
FAD/FMN
Espectroscopia de Ressonância Paramagnética Electrónica
Fonte de microondas
Magneto
Detector
Amostra
Fonte de energia: Radiação de microondas Deteção: Absorção de microondas na presença de um campo magnético Amostra: In vivo e in vitro- Soluções, tecidos, células, pó, cristais Princípio: Electrões desemparelhados numa molécula - inversão do momento magnético Informação: Estrutura e propriedades de moléculas, mecanismos de reacção, catálise, ...(fotossíntese, respiração,
radicais”livres”, metais, enzimas, compostos e materiais,...)
Y
X
Z
Metais e radicais
Especificidade- apenas o centro activo é observado
Tabela Periódica do RPE em Biologia
23
74
42
Mn25
Fe26 27 28 29
CR
6
NR
7
OR
8
16
34
Mo
V Co Ni Cu
SR
SeR
W
Y
X
Z
1300 1350 1400 1450 1500 1550 1600 1650
/ cm-1
1361
1371
1369
1374
1500
1491
1487
1504
1591
1581
1577
1586
Espectroscopia de Raman de ressonância
Met
His
3+
His
2+
Met
His
2+
His
2+
His
Quando utilizamos o laser cuja energia corresponde à da banda de espectro de UV-Vis, a espectroscopia de Raman de ressonância revela os pormenores sobre a ligação e o estado de oxidação do cromóforo, neste caso - grupo hémico
Espectro de UV-Vis de uma proteína hémica
Espectros de Raman de ressonância da proteína hémica - citocromo c
flavina, ferro-enxofre ou cobre
Os espectros das outras proteínas que contêm:
são obtidos com os lasers de 458nm, 413nm e 568nm, respetivamente.
Diana Lousa, Claudio Soares Lab
400 450 500 550 600
0.0
0.5
1.0
1.5
Ab
sorb
ance
Wavelength (nm)
llaser 413nm
O laser é a fonte de exitação do espectro de Raman