1.AMINOACIZII CODIFICATI GENETIC

În natură există mai mult de o sută de

aminoacizi, dar acest capitol se va limita la

caracterizarea a unui sfert din aceştia care sunt

cei mai importanţi în biologia mamiferelor şi

bacteriilor. Dintre aceştia toţi sunt constituenţi

ai proteinelor, cu excepţia a patru sau cinci. Toţi

aminoacizii care formează proteinele au gruparea –NH2

legată de atomul de carbon alăturat grupării –COOH. Din

acest motiv aceşti aminoacizi se numesc aminoacizi

(atomii de carbon sunt denumiţi , etc. începând

cu carbonul de care se leagă gruparea –COOH

1. Clasificarea aminoacizilor

O clasificare făcută în funcţie de structura chimică

împarte aminoacizii în 6 clase: monoamino-

monocarboxilici, diamino-monocarboxilici, monoamino-

dicarboxilici, hidroxiamino-acizi, tioamino-acizi şi ciclici.

Cea mai utilizată clasificare a celor 20 de aminoacizi

proteinogeni ţine cont de polaritatea radicalilor R ai

acestora. Utilitatea acestei clasificări rezidă din tendinţa

COOH

H

C

C

C

C

H2N

proteinelor aflate în soluţie apoasă să adopte acele

conformaţii (aranjamente spaţiale ale atomilor constituenţi)

în care radicalii hidrofili (polari) se orientează în aşa fel

încât să fie hidrataţi, iar radicalii hidrofobi ( nepolari) se

orientează astfel încât să excludă contactul lor cu

moleculele de apă.

1. Aminoacizii proteinogeni.

Analiza unui mare număr de proteine a arătat că ele sunt

compuse din resturile a 20 de aminoacizi care participă la

biosinteza lor. Aceşti aminoacizi se numesc proteinogeni

sau "standard". Cu excepţia prolinei toţi ceilalţi sunt -

aminoacizi având structura generală R-CH(NH2)–COOH.

Cu excepţia glicinei, după cum rezultă din structura

generată, la toţi ceilalţi aminoacizi atomul de C este

asimetric.

1. Aminoacizii cu radicali nepolari.

1. Glicina; Gly; G; Acid aminoacetic. Numit şi

glicocol acest aminoacid are cel mai mic radical, un

atom de hidrogen. Glicina constituie o treime din

radicalii aminoacizilor din structura colagenului şi a

gelatinei care este produs al hidrolizei parţiale a

H C

NH3+

COO-

H

colagenului. Organismul sintetizează glicina şi, în afara

biosintezei proteinelor, ea serveşte la sinteza sărurilor

biliare primare, a bazelor purinice ş.a. Glicina este un

neurotransmiţător inhibitor. Ea participă la detoxifierile

hepatice. Datorită volumului său mic, radicalul opune cea

mai mică piedică sterică pentru radicalii vecini,

particularitate importantă pentru stabilitatea moleculei de

colagen.

2. Alanina; Ala; A; Acid -aminopropionic.

Cu excepţia prolinei toţi aminoacizii proteinogeni

pot fi consideraţi ca derivaţi ai alaninei.

Organismul sintetizează alanina iar prin transformările pe

care le suferă în celulă, ea face legătura dintre

metabolismul proteic şi glucidic.

3. Valina; Val; V; Acid -

aminoizovalerianic. Ovalbumina, cazeina şi

globulinele sanguine sunt proteine bogate în

valină. În cursul evoluţiei lor anumite forme de viaţă au

pierdut capacitatea de sinteză a unor aminoacizi. Omul nu

poate sintetiza valina şi prin urmare ea este indispensabilă

în alimentaţia lui. Din acest motiv valina se numeşte

H C

NH3+

COO-

CH3

H C

NH3+

COO-

CHCH3

CH3

aminoacid esenţial. Aminoacizii pe care organismul uman

îi poate sintetiza în suficientă cantitate pentru a acoperi

necesităţile organismului se numesc neesenţiali.

Aminoacizii a căror biosinteză nu acoperă necesităţile se

numesc semiesenţiali.

4. Leucina; Leu; L; Acid -

aminoizocaproic. Este prezentă în cantităţi

însemnate în structura globulinelor. Leucina

este un aminoacid esenţial organismul fiind capabil să o

transforme în compuşi numiţi corpi cetonici. Are o mică

solubilitate în apă. În smalţul incisivilor centrali, de la fătul

uman s-a reuşit izolarea leucinei în cantităţi apreciabile.

Leucină s-a identificat şi într-un peptid izolat din smalţul

imatur de bovine.

5. Izoleucina; Ile; I; Acid -metil-,-aminovalerianic.

Este un izomer de catenă al leucinei,

aminoacid esenţial care ca şi leucina are

o mică solubilitate în apă datorită caracterului hidrofob al

radicalului. În cazul aminoacizilor prezentaţi până acum,

acest caracter se intensifică începând cu glicina şi

terminând cu leucina şi izoleucina care au cei mai

H C

NH3+

COO-

CH2 CHCH3

CH3

voluminoşi radicali. Izoleucina conţine doi atomi de carbon

asimetrici.

6. Metionina; Met; M;

Acid -amino-S-metiltiobutiric. Se

găseşte în cantităţi însemnate în

cazeină. În organism joacă un rol important ca donator de

grupări metil, în reacţia de transmetilare. Favorizează

transformarea grăsimilor insolubile în lecitine mai solubile

împiedicând degenerescenţa grasă a ficatului. Participă la

hematopoeză şi la detoxifierile hepatice. Metionina este un

aminoacid esenţial, principală sursă de sulf organic pentru

organism.

7. Prolina; Pro; P; Acid pirolidin--carboxilic. Este un

-aminoacid cu grupare amino secundară care

face parte din categoria aminoacizilor la care un

atom din grupările funcţionale participă la

închiderea unui ciclu. Structura rigidă, fără libertate de

rotaţie a ciclului prolinei în jurul legăturilor peptidice prin

care el este inserat în catena polipeptidică, influenţează

puternic panta de încolăcirea, specifică, a colagenului.

Prolina este un aminoacid neesenţial. Ea a fost identificată

H2

H2

H2

H

C

CCC

N

-OOC

H

în proteinele izolate din smalţul matur cât şi în smalţul

imatur al fătului, unde reprezintă un sfert din totalul de

resturi de aminoacizi ai proteinei izolate.

8. Fenilalanina; Phe; F. Este prezentă în aproape toate

proteinele cunoscute. Cele mai bogate în

fenilalanină sunt ovalbumina, cazeina,

colagenul. Radicalul ei are o pronunţată

hidrofobicitate. Este un aminoacid esenţial, principală sursă

de nuclee benzenice pentru organism.

9. Triptofanul; Trp; W; Acid -

amino--indolilpropionic. Acest

aminoacid are un nucleu heterociclic

numit indol. Se găseşte în aproape

toate proteinele iar în organism serveşte la sinteza

serotoninei, vitaminei PP ş.a. Triptofanul este un aminoacid

esenţial, lipsa lui din alimentaţie determinând grave

tulburări. Ca şi în cazul fenilalaninei, radicalul său este

foarte hidrofob.

2. Aminoacizii cu radicali polari.

1. Serina; Ser; S; Acid -amino--hidroxipropionic.

Este prezentă în proporţie mare în sericină

H C

NH3+

COO-

CH2

H C

NH3+

COO-

CH2

N

H C

NH3+

COO-

CH2 OH

(proteina mătăsii naturale). Joacă un rol important în

centrul activ al enzimelor numite serin-enzime. O

concentraţie mare de serină s-a găsit în proteinele din

smalţul dinţilor şi pare să fie o caracteristică a proteinelor

din smalţul matur. Rolul posibil al serinei este că de ea legă

o grupare fosfat care este iniţiatoarea formării cristalelor

anorganice din smalţ. De asemene în fosfoproteinele din

dentină, serina şi fosfoserina au o pondere importantă. Tot

de această grupare (OH) se leagă covalent oligozaharidele

(catene de monozaharide sau derivaţi ai lor, cu număr mic

de subunităţi) la catena polipeptidică din structura

glicoproteinelor. Organismul sintetizează serina din glicină

şi o foloseşte chiar şi pentru sinteza unor lipide

(fosfatidilserine).

2. Treonina; Thr; T; Acid -amino--

hidroxibutiric. Omolog superior al serinei,

treonina joacă un rol similar cu al acesteia în

centrul activ al. enzimelor. Este, de asemenea, centru de

legare a oligozaharidelor în glicoproteine. Treonina este un

aminoacid esenţial şi conţine doi atomi de carbon

asimetrici.

3. Asparagina; Asn; N; Acid -amino-

-amidosuccinic. Este amida acidului

aspartic. Gruparea amidică poate fi locul de

legare covalentă a oligozaharidelor în glicoproteine.

Asparagina este mai răspândită în proteinele vegetale decât

în cele animale. Gruparea amidică, deşi nu are caracter

acid, poate participa la formarea

legăturilor de hidrogen. Este un

aminoacid neesenţial. Grupare

amidică hidrolizează transformându-se în grupare carboxil

şi rezultând acid aspartic, din acest motiv când nu se poate

preciza care dintre radicalii celor doi aminoacizi se află

într-o poziţie pe catena polipeptidică, se indică prescurtarea

Asx sau B.

4. Glutamina; Gln; Q; Acid -amino--amidoglutaric.

Este omologul superior al asparaginei. Participă la fel ca şi

asparagina la legături de hidrogen. Este un aminoacid

neesenţial. În caz de incertitudine se simbolizează cu Glx

sau Z. Glutamina este forma

detoxifiată de transport a amoniacului

metabolic.

H C

NH3+

COO-

CH2 CO

NH2

H C

NH3+

COO-

CH2 CH2 CO

NH2

H C

NH3+

COO-

CH2 OH

5. Tirozina; Tyr; Y; p-Hidroxifenilalanină. Este un

aminoacid cu o largă răspândire în structura proteinelor.

Tirozina joacă un rol important în centrul activ al enzimelor

unde funcţionează ca donor de protoni. Organismul o

sintetizează prin hidroxilarea fenilalaninei şi prin urmare

este un aminoacid neesenţial. Tirozina

serveşte la sinteza unor compuşi cum sunt

catecolaminele, hormonii tiroidieni,

melaninele. Alături de leucină se întâlneşte în polipeptidele

din smalţul matur uman şi în smalţul bovinelor. De

asemenea, tirozina intră în compoziţia colagenului.

6. Cisteina; Cys; C; Acid -amino--tiopropionic. Se

găseşte în mari cantităţi în keratine. Gruparea tiol a

cisteinei este uşor oxidabilă, chiar şi cu oxigen molecular

transformându-se prin formarea unei punţi disulfurice în

cistină. Puntea disulfurică poate lega catene polipeptidice

diferite ca de pildă în keratine, sau poate produce plierea

unei singure catene ca în cazul ribonucleazei (enzimă care

catalizează hidroliza ARN). Capacitatea de a se oxida a

cisteinei, face ca ea sau unii compuşi care o conţin, ca de

exemplu glutationul, să participe la procesele oxido-

H C

NH3+

COO-

CH2 SH

reducătoare din celule. Cisteina joacă un rol important în

centrul activ al tiol-enzimelor. Atomii de sulf tiolic

reacţionează cu metalele grele (mercur, plumb ş.a.) ceea ce

explică otrăvirea tiol-enzimelor cu aceste metale. Datorită

solubilităţii reduse, în situaţii patologice, cisteina se poate

acumula în calculi vezicali sau renali. Cisteina este un

aminoacid neesenţial.

7. Lizina; Lys; K; Acid

-diaminocaproic. Este

prezentă în aproape toate

proteinele cunoscute de origine animală. Lizina joacă un rol

important în procesele de creştere, lipsa ei în dietă provoacă

tulburări ale acestora. Este un aminoacid esenţial:

Bazicitatea grupării -amino, face ca, în condiţii fiziologice

(t = 37°C; pH = 7,4), această grupare să fie protonată, ceea

ce conferă radicalului lizinei sarcina electrică pozitivă (q =

+1 u.e.s.). Datorită sarcinii şi reactivităţii ei, această

grupare asociază sau leagă coenzimele la catena

polipeptidică a enzimelor.

8. Arginina; Arg ;R;

Acid -amino-- H C

NH3+

COO-

CH2 CH 2 CH2 NH CNH2

+

NH2

guanidinovalerianic. Prin hidroliză aginina produce un acid

-diamino-monocarboxilic, ornitina, implicată în ciclul

ureogenetic. Arginina alături de ornitină participă la

transformarea amoniacului metabolic în uree (ureogeneza).

Arginina este principalul component al unor proteine

bazice protaminele şi histonele. Întrucât în timpul creşterii

organismului, biosinteza argininei nu acoperă necesarul, el

este un aminoacid semiesenţial. Datorită bazicităţii sale

mari gruparea guanidil este în stare protonată.

9. Histidina; His; H; Acid -amino--

imidazolilpropionic. Se găseşte în cantitate

mare în proteina hemoglobinei, globina

(cca. 10 % procente masice). Histidina joacă un rol

important în centrul activ al multor enzime din clasa

hidrolazelor (enzime care catalizează reacţii de hidroliză).

Este un aminoacid semiesenţial.

10. Acidul aspartic; Asp; D; Acidul

aminosuccinic. Acidul aspartic sau

aspartatul se găseşte în cantităţi apreciabile

în structura albuminei şi globulinelor sanguine, dar şi în

H C

NH3+

COO-

CH2

N

N

H

H C

NH3+

COO-

CH2 CO

O-

proteinele vegetale. Este un aminoacid neesenţial pe care

organismul îl foloseşte în ureogeneză şi în sinteza bazelor

pirimidinice. Aspartatul este un neurotransmiţător excitator.

Datorită acidităţii grupării carboxil a radicalului, la pH

fiziologic această grupare este ionizată, ceea ce conferă

radicalului sarcina q = -1. Din acest motiv cel mai frecvent

se foloseşte denumirea de aspartat şi nu de acid aspartic

indiferent dacă aminoacidul este liber sau legat într-o

catenă polipeptidică.

11. Acidul glutamic; Glu; E; Acid

-amino-glutaric. Acidul glutamic sau

glutamatul se găseşte în numeroase

proteine vegetale şi animale cum ar fi gliadina din grâu şi

cazeina. El este un aminoacid neesenţial care ocupă o

poziţie centrală în metabolismul aminoacizilor. Este un

neurotransmiţător excitator. Ca şi la aspartat datorită

acidităţii grupării carboxil a radicalului, la pH fiziologic

radicalul are sarcina q = -l. De aceea denumirea mai

frecvent folosită este aceea de glutamat.

H C

NH3+

COO-

CH2 CO

O-CH2