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Allgemeine Biologie III: Biochemische GrundlagenWS 2007/2008
Scheer Einführung Stoffwechsel15.10. - 12.11.07 Bioenergetik
Glycolyse
Nickelsen Energiestoffwechsel im Mitochondrium19.11. - 17.12.07 Citratcyclus
AtmungsketteFettsäureabbau
17.12.08 1. Klausur: Teile Scheer/Nickelsen
Soll Photosynthese7.1. - 4.2.08 Gluconeogenese
4.2.08 2. Klausur: Teil Soll
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Klausuren – RegelungDie Abschlussklausur umfasst drei Teile zu jeweils ca. 35 Punkten
(je 45 Minuten)
Zwei davon werden am 17.12.07 geschrieben (Teile Scheer, Nickelsen),der dritte am 4.2.07 (Teil Soll).
Eine Teilklausur ist bestanden, wenn mindestens 50% der maximalen Punkte erreicht wurden.
Die Gesamtklausur ist bestanden, wenn mindestens 50% der maximalen Punktzahl aller drei Teile erreicht sind.
Nicht bestandene Teile können nachgeschrieben werden. Die Nachklausuren für alle drei Teile finden voraussichtlicham 29.2.07 statt (bitte auf Änderungen achten). Eine weitere Nachklausur gibt es bei Bedarf Anfang SS 2008.
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Literatur
GrundlagenCampbell: Biologie Kap. 2,6,8-10Horton et al.: Principles of BiochemistryRichter: Biochemie der Pflanzen Kap. 1,2,4,9,14Strasburger: Lehrbuch derBotanik Teil 2.1
Zur VertiefungHeldt: PflanzenbiochemieLehninger: BiochemieMetzler: Biochemie 1 und 2 Stryer: BiochemieVoet/Voet: Lehrbuch der Biochemie
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Stryer Biochemie Spiel
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Atmungskette http://www.expasy.ch/cgi-bin/search-biochem-index
Biochemical Pathways
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The Biochemists Songbook
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Vorlesungsfolien und andere Materialien im Internet
.http://www.botanik.biologie.uni-muenchen.de/scheer→ Ergänzendes Material
→ Allgemeine Biologie
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Begleitblätter im Netz
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Anclicken (ohne Animationen)
• 29 MB Power-Point Datei (.ppt), mit Animationen
• 6 MB Hypertext Datei (.htm), ohne Animationen
Vorlesungsteil I „Übersicht, Thermodynamik und Glykolyse“
• 4 MB AdobeWriter Datei (.pdf), ohne Animationen
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Inhalt• Eigenschaften lebender Systeme• Energieversorgung• Bioenergetik• Glykolyse• Enzyme• Regulation der Glykolyse• Bildung von Acetyl-CoA• Oxidativer Pentosephosphat-Weg• Abbau von Fetten• Glukoneogenese
• Klausurfragen: Beispiele
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Homöostase
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Entwicklung
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Reproduktion
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Kristalle
sind
a) beständig,b) wachsen, undc) können aus
BruchstückenneueKristalle bilden
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Fließgleichgewicht
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Adaptationen
Fremyelladiplosiphon
Rotlicht Grünlicht
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Cys-260
Cys-20
Evolution
Nach Lamparter, 2004
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Inhalt• Eigenschaften lebender Systeme• Energieversorgung• Bioenergetik• Glykolyse• Enzyme• Regulation der Glykolyse• Bildung von Acetyl-CoA• Oxidativer Pentosephosphat-Weg• Abbau von Fetten• Glukoneogenese
• Klausurfragen: Beispiele
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Heterotrophie
(Mitochondrium-Matrix)
(Mitochondrium-Membran)
(Cytoplasma)
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Energiereiche Verbindungen
Fette Fettsäure -Triglyceride (Öle), –Ether (Wachse)Kohlehydrate Zucker, Stärke, Glykogen, ZelluloseProteine Muskelproteine, Speicherproteine
ATP AdenosintriphosphatNAD(P)H Nicotinamid-Adenosin-Dinucleotid, reduziert
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Autotrophie
Chemoautotrophe Synthese
Beispiel: S0 + Fdox → SO4-- + Fdred
Licht
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Sonnenenergieerhält
BiosystemErde
Solarkonstante1,5 kW/qm
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Sonnenlyrik
Echnaton
Ingeborg Bachmann
Franz von Assisi
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Medium für Cyanobakterium (Anabaena PCC 7120)
Photoautotrophie
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Chemoautotrophie
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Medium für Purpurbakterium (Rhodobacter spheroides)
Photoheterotrophie
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Auxotrophie
Medium für Desulfobacter sp.
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C – Kreislauf (bei Raten alle Werte pro Jahr)
PhotoautotrophieHeterotrophie
Atmosphäre: 721 Gt
Pflanzen: 560 Gt
Boden: 1120 Gt
Dissimilation: 56 Gt
Dissimilation: 56 GtVerbrennung fossiler Res. 5 Gt
Assimilation: 113 Gt
Streu: 56 Gt
(- 210)
1 Gt
Eintrag: 5 GtAustrag: 1 Gt
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Inhalt• Eigenschaften lebender Systeme• Energieversorgung• Bioenergetik• Glykolyse• Enzyme• Regulation der Glykolyse• Bildung von Acetyl-CoA• Oxidativer Pentosephosphat-Weg• Abbau von Fetten• Glukoneogenese
• Klausurfragen: Beispiele
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C – Kreislauf: Energiebilanz (alle Werte pro Jahr)
4,5 • 1020 kJ
2,23 • 1018 kJ
2,23 • 1018 kJ
2,23 • 1018 kJ
Verluste: >99 %
2 • 1017 kJ
Photoautotrophie
Atmosphäre: 721 Gt
Pflanzen: 560 Gt
Boden: 1120 Gt
Dissimilation: 56 Gt
Dissimilation: 56 GtVerbrennung fossiler Res. 5 Gt
Assimilation: 113 Gt
Streu: 56 Gt
Heterotrophie
1 Gt 4 • 1016 kJ
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Energetik des C-Cyclus
Heterotrophe Organismen
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ΔG = ΔH - T ΔSFreie
Reaktions-Enthalpie(maximal
verfügbareEnergie)
Reaktions-Enthalpie
(Wärmetönung)
Reaktions-Entropie
(Ordnungsänderung)
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ΔG°´ΔG°´ = - RT • ln K
Freie Standard-Reaktionsenthalpie
StandardbedingungenT = 25°C = 298 Kp = 1 atmc = 1 M aber cWasser = 55 MpH = 7
GleichgewichtskonstanteK = Π cend / Π cAusgang im Gleichgewicht
Temperatur in K
Gaskonstante 8,31 J • grad -1 • Mol-1
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GleichgewichteStatisches Gleichgewicht • Kugel in ruhender Schale(Ruhend, im Energieminimum) • Kristall bei tiefer Temperatur
• Meeresstille• Toter Organismus• ΔG = 0
Dynamisches Gleichgewicht • Kugel in vibrierender Schale(Reversible Auslenkungen um • ProteinmolekülEnergieminimum) • Bewegte See
• ΔG = 0
Fließgleichgewicht • Wasserfall(ausgeglichener Zu- und Abfluss • Wasserkraftwerkvon Materie, weit v. statischen • Lebender Organismus/dynamischen Gleichgewicht, • ΔG < 0ständig Bedarf an freier Energie, Umkehrung erfordert Energie)
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ΔG
ΔG = ΔG°´ + RT • ln (Πcend / ΠcAusgang)
Konzentrationsarbeit
Freie Reaktionsenthalpie unter Nicht-Standard Bedingungen
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Energiereiche Verbindungen: EnergetikVerbrennung (Redox – Energie)Fette ΔG°´Oxidation = - 39 kJ/g (-11.000 kJ•Mol-1) PalmitatZucker ΔG°´Oxidation = - 17 kJ/g (- 2.870 kJ•Mol-1) GlucoseProteine ΔG°´Oxidation = - 23 kJ/g (- 2.300 kJ•Mol –1 pro AS)
ΔG°´part. Oxid = - 17 kJ/g (- 1.700 kJ•Mol –1 pro AS)
NADH + ½ O2 →NAD + H2O ΔG°´ = - 218 kJ•Mol -1
Hydrolyse von Energiereichen Bindungen (Säure – Anhydride, Thioester)
ATP AdenosintriphosphatATP → ADP + Pi ΔG°´ ≈ -32 kJ•Mol -1ADP → AMP + Pi ΔG°´ ≈ -32 kJ•Mol -1ATP → AMP + PPi ΔG°´ ≈ -32 kJ•Mol -1PPi → 2 Pi ΔG°´ ≈ -32 kJ•Mol -1
Acyl-CoA Acetyl-CoA → Acetat + CoA-SH ΔG°´≈ -32 kJ•Mol-1
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ATP
NADH
ΔG°´Hydrolyse ≈ -32 kJ/Mol
ΔG°´Oxidation m. Sauerstoff ≈ -218 kJ/Mol
N
N
N
N
NH2
O
OHOH
OPOPOPOOO O
O O O
-- - -
N
N
N
N
NH2
O
OHOH
OPOPOO O
O O
- -O
OHOH
N
H H O
NH2
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Wiederholung 1. Tag-Statisches Gleichgewicht: Kugel am Tiefpunkt in ruhender Schale-Dynamische Gleichgewicht:Kugel nahe Tiefpunkt in vibrierender Schale-Fließgleichgewicht: Stabiler Zustand entfernt vom statischen
oder dynamischen Gleichgewicht,stabilisiertdurch ständige Zufuhr von freier Energie
Deckung freier Energie bei: durch:-Heterotrophie: Energiereiche organische Nahrung-Autotrophie: Licht oder anorganische Redoxchemie
-Auxotrophie: Bedarf spezifischer organischer Zusatzstoffe
Thermodynamik−ΔH Änderung der inneren Energie (Wärmetönung)−ΔS Änderung der Entropie (Ordnungsgrad)−ΔG Änderung der freien (= nutzbaren) Energie
ΔG = ΔH - T•ΔS ΔG°´ = -R•T•lnK oder ΔG°´ = -n•F• ΔE°´ ΔG = ΔG°´ + RT • ln (Π cend / Π cAusgang)
-Einige Charakteristika des Lebens:Homöostase, Entwicklung, Vermehrung, Anpassungen, Evolution
-Statisches Gleichgewicht: Kugel am Tiefpunkt in ruhender Schale-Dynamische Gleichgewicht:Kugel nahe Tiefpunkt in vibrierender Schale-Fließgleichgewicht: Stabiler Zustand entfernt vom statischen
oder dynamischen Gleichgewicht,stabilisiertdurch ständige Zufuhr von freier Energie
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Energetische Kopplung
Glc + ATP → Gcl-6-P + ADP Glc-6-P → Glc + Pi .
ATP → ADP + Pi
ΔG°´ = -18,4 kJ • Mol-1ΔG°´ = - 13,6 kJ • Mol-1
ΔG°´ = - 32 kJ • Mol-1
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Phosphatgruppen –Übertragungspotential
-33
Reaktion ΔG°´Hydrolyse [kJ/Mol]⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯PEP → Pyruvat + Pi - 61P2GS → 3-PGS + Pi - 54 Kreatin-P→ Kreatin + Pi - 43ATP → AMP + PPi - 37ADP → AMP + Pi - 36ATP → ADP + Pi - 34PPi → 2 Pi - 33Glc-1-P → Glc + Pi - 21Glc-6-P → Glc + Pi - 14
Beispiele:PEP + ATP → Pyruvat + ATP ΔG°´ = -61 + 34 = -27 kJ/MolGlc-1-P + ADP → Glc + ATP ΔG°´ = -21 + 34 = +13 kJ/Mol
ΔG°´Übertragung A→B = ΔG°´Hydrolyse A - ΔG°´Hydrolyse B
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Energetische Kopplung: P-Übertragung
ATP → ADP + PiGDP + Pi → GTP ATP + GDP → ADP + GTP
ΔG°´ = - 32 kJ • Mol-1ΔG°´ = + 32 kJ • Mol-1
ΔG°´ = 0 kJ • Mol-1
ΔG°´total = Σ ΔG°´Einzelreaktionen
ATP → ADP + PiGlc + Pi → Glc-6-P .
Glc + ATP → Gcl-6-P + ADP
ΔG°´ = - 32 kJ • Mol-1ΔG°´ = + 14 kJ • Mol-1
ΔG°´ = - 18 kJ • Mol-1
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Wichtige Redoxreagentien
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Elektronen – Übertragungspotential (Redoxpotential)
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ΔG°´
Differenz der Standard-Redoxpotentiale
Faraday KonstanteF = 9,65 kJ • V-1 • e-1 • Mol-1
Zahl der übertragenen Elektronen
Freie Standard-Reaktionsenthalpie
ΔG°´ = - nF ΔEo´
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Energetische Kopplung: e- - Übertragung
ΔG°´total = Σ ΔG°´Einzelreaktionen
NADH + ½ O2 → NAD + H2OFumarat + H2O → Succinat + ½ O2
NADH + Fumarat → NAD + Succinat
ΔG°´ = - 218 kJ • Mol-1ΔG°´ = +152 kJ • Mol-1
ΔG°´ = -66 kJ • Mol-1
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Inhalt• Eigenschaften lebender Systeme• Energieversorgung• Bioenergetik• Glykolyse• Enzyme• Regulation der Glykolyse• Bildung von Acetyl-CoA• Oxidativer Pentosephosphat-Weg• Abbau von Fetten• Glukoneogenese
• Klausurfragen: Beispiele
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Übersicht Abbaureaktionen
Polysaccharide
Monosaccharide
Acetyl-CoAPyruvat Carbonsäuren
Polypeptide
Aminosäuren
Fette
Glycerin + Fettsäuren
NADH + ATP + CO2
Hydrolyse Hydrolyse Hydrolyse
Glycolyseß-Oxidation
Transaminierung
O2LaktatEthanol + CO2
(aerob)
ATP +H2O + NAD+
NADH + ATP NADH + ATP
NADH + ATP
- NADH
CitratcyclusGärungen (anaerob)
Atmungskette
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Systematik für Stoffwechselreaktionen
ATP
Glucose-6-phosphat
Fructose-6-phosphat
Fructose-1,6-bisphosphat
Phosphoglucoisomerase
PhosphofructokinaseATPADP
Mg2+ oder Mn2+
+-
ADP, AMP, Fructose-2,6-bisphosphatATP, Citrat
Edukte und Produkte
Cofaktoren, CosubstrateEnzyme
+-
PositiveNegative
Regulatoren
ATP
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Glucose
H-C=O
H-C-OH
HO-C-H
H-C-OH
CH2OH
H-C-OH
O
OH
OH
HO
CH2OH
OH
1
2
3
4
5
6
5
6
1
23
4
H2O
*
*
*
*
*
*
*
* *
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Glucose: Stereochemie
Cellulose: ß-1,4
Stärke: α-1,4(+ α-1,6)
Glykogen: α-1,4
*
** *
*O
OHHO
HOHO
OHß
α
OH
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Cellulose Stärke
O
H
OHH
HOHOCH2
H H
HOHHO
O
OH
HH
HOHOCH2
H H
HOHHO
α-1,4ß-1,4
Monomer
Amylose Amylopektin
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Glykolyse
Maltose
Glc Glc-6-P Fru-6-P Fru-1,6-P
DHAPGAP2 x P2-GS2 x 3-PGS2 x 2-PGS
2 PEP
ATP ADP ATP ADP
2 ATP
2 Pyruvat
2 ATP
2 Pi
2 NAD
2 NADH
Stärke
Glc-1-P
PiAmylasen Phosphorylasen
Maltase
Hexokinase P-Hexose-Isomerase P-FructokinaseAldolase
Triose-P-IsomeraseGAP-DehydrogenasePGS-KinaseP-GlyceromutaseEnolase
Pyruvat-Kinase
P-Glucomutase
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Some pathways lead to glory, like Hatch and Slack and Knoop,Utter, Calvin, Cori-a most distinguished group,But of all of nature's pathways, we sing the praise todayOf Parnas, Embden, Meyerhof-the glycolytic way.
Glucose, by hexokinase is turned to G6P(You might use glucokinase, you must use ATP)And, note, glycogenolysis (when stores are in the cell)Gives GIP which then mutates to G6P as well.
The moiety of glucose, in the succeeding phase1s transferred to a ketose by an isomerasePhosphofructokinase now, acts on that F6P;Fructose 1-6 bisphosphate is the product that's set free.
The kinase is effected quite complicatedlyAnd as you'll have suspected it uses ATP;FDP by aldolase is split reversiblyTo phosphoglyceraldehyde, also DHAP.
The former and the latter can each equilibrate-It really doesn't matter for metabolic fate-So follow PG aldehyde and double what you see,You'll get the total balance sheet for a hexose moiety.
IN PRAISE OF E.M.P.
(Tune: "TheBrifishGrenadiers")
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Wiederholung 2. Tag- Zwei energiereiche Verbindungen: ATP Adenosintriphosphat*** Hydrolyse SäureanhydridNADH Nicotinamid-Adenin-Dinucleotid Reduktionsenergie
- Phosphatgruppen-ÜbertragungspotentialSteigt mit Oxidationsgrad: Anhydrid > Halbacetal > EsterC-P-Anhydrid > P-P-Anhydrid
- ElektronenübertragungspotentialWasserstoffelektrode Bezugspunkt (E°´= 0 V)Ferredoxin > NADH > H2 >Fe++
- Abbau schrittweise: 1) Poly- oder Oligomere > Monomere2) Monomere > Fragmentierung bis hin zu CO2 und H2O
- Glykolyse 1) Stereochemie der Verknüpfung 2) Stärke, Glykogen > Glc2) Aktivierung durch doppelte Phosophorylierung3) Spaltung in Triosephosphate4) Oxidation + interne Umlagerungen > 2 ATP und 2 NADH/Glc
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ATP
NADH
ΔG°´Hydrolyse ≈ -32 kJ/Mol
ΔG°´Oxidation m. Sauerstoff ≈ -218 kJ/Mol
N
N
N
N
NH2
O
OHOH
OPOPOPOOO O
O O O
-- - -
N
N
N
N
NH2
O
OHOH
OPOPOO O
O O
- -O
OHOH
N
H H O
NH2
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Glykolyse
Maltose
Glc Glc-6-P Fru-6-P Fru-1,6-P
DHAPGAP2 x P2-GS2 x 3-PGS2 x 2-PGS
2 PEP
ATP ADP ATP ADP
2 ATP
2 Pyruvat
2 ATP
2 Pi
2 NAD
2 NADH
Stärke
Glc-1-P
PiAmylasen Phosphorylasen
Maltase
Hexokinase P-Hexose-Isomerase P-FructokinaseAldolase
Triose-P-IsomeraseGAP-DehydrogenasePGS-KinaseP-GlyceromutaseEnolase
Pyruvat-Kinase
P-Glucomutase
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Glykolyse: EnergetikΔG°´ [kJ/Mol]
ΔG [kJ/Mol]
Standardenergien (aus Moran et al., Biochemistry)
Hexokinase
PhosphofructokinasePyruvatkinase
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GlykolyseIntermediate
Konzentrationen in menschlichen
Erythrocyten
(aus Lehninger, Biochemistry)
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Glykolyse: EnergetikΔG°´ [kJ/Mol]
ΔG [kJ/Mol]
Standard- (oben)
und
tatsächliche (unten) freie Energien der Glykolyse-Intermediate in menschlichen Erythrocyten
(aus Moran et al., Biochemistry)
Hexokinase
PhosphofructokinasePyruvatkinase
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Inhalt• Eigenschaften lebender Systeme• Energieversorgung• Bioenergetik• Glykolyse• Enzyme• Regulation der Glykolyse• Bildung von Acetyl-CoA• Oxidativer Pentosephosphat-Weg• Abbau von Fetten• Glukoneogenese
• Klausurfragen: Beispiele
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Glykolyse
Maltose
Glc Glc-6-P Fru-6-P Fru-1,6-P
DHAPGAP2 x P2-GS2 x 3-PGS2 x 2-PGS
2 PEP
ATP ADP ATP ADP
2 ATP
2 Pyruvat
2 ATP
2 Pi
2 NAD
2 NADH
Stärke
Glc-1-P
PiAmylasen Phosphorylasen
Maltase
Hexokinase P-Hexose-Isomerase P-FructokinaseAldolase
Triose-P-IsomeraseGAP-DehydrogenasePGS-KinaseP-GlyceromutaseEnolase
Pyruvat-Kinase
P-Glucomutase
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Enzyme
- sind biologische Katalysatoren- sind meist Proteine (Ausnahme: Ribozyme)
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AminosäurenAliphatisch:
Glycin (Gly, G)Alanin (Ala, A)Valin (Val, V)Leucin (Leu, L)Isoleucin (Ile, I)Prolin (Pro, P)
Sauer: Aspartat (Asp, D)Glutamat (Glu, E)Tyrosin (Tyr, Y)Histidin (His, H)
Aromatisch:Phenylalanin (Phe, F))Tryptophan (Trp, W)Tyrosin (Tyr, Y)Alkohole:
Serin (Ser, S) Threonin (Thr, T)
Basisch: Lysin (Lys, K)Arginin (Arg, R)
Amide: Asparagin (Asn, N)Glutamin (Gln, Q)Prolin (Pro, P)
Schwefel-haltige: Cystein/Cystin (Cys, C)Methionin (Met, M)
![Page 63: Allgemeine Biologie III: Biochemische Grundlagen WS 2007/2008 · Rechtsclick und speichern als .pdf-Datei ... Gärungen (anaerob) Citratcyclus Atmungskette. Systematik für Stoffwechselreaktionen](https://reader030.vdocuments.net/reader030/viewer/2022040623/5d4df6db88c99351698ba093/html5/thumbnails/63.jpg)
α-Helix
http://www.rcsb.org/pdb/(1IJD, chain B)Viewer: Rasmol oder SPVDownload unter: http://us.expasy.org/spdbv/text/download.htm 2.6
Lys (K)
Ile (I)
Tyr (Y)
Val (V)
Phe (F)
Arg (R)Asp (D)
Thr (T)
Gly (G)
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β-Faltblatt (4BCL)
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Loop
Proline (Pro, P)
(1IG8)
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Tertiärstruktur
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Enzyme
- sind biologische Katalysatoren- sind meist Proteine (Ausnahme: Ribozyme)- sind häufig modifiziert und/oder enthalten Kofaktoren- sind spezifisch für das/die Substrate- ändern bei Substratbindung ihre Konformation
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Cytochrome c (1C52)Cys - Thioether
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Ferredoxin (1A70)
CysFe
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Hexokinase
Loop
α-Helix
β-Faltblatt
ohne Glc (1IG8) mit Glc (1BDG)
Glc
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Enzyme
- sind biologische Katalysatoren- sind meist Proteine (Ausnahme: Ribozyme)- sind häufig modifiziert und/oder enthalten Kofaktoren- sind spezifisch für das/die Substrate- ändern bei Substratbindung ihre Konformation- können bei Katalyse vorübergehend chemisch reagieren- sind spezifisch für die katalysierte Reaktion
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EnzymtypenOxidoreduktasen GAP-Dehydrogenase
GAP-NADH-Oxidoreduktase
Transferasen HexokinaseATP-Glucose-Phosphotransferase
Hydrolasen AmylaseAmylose – Hydrolase
Lyasen AldolaseFructosebisphosphat-GAP-Lyase
Isomerase Triosephosphat-IsomeraseGAP – DHAP – Isomerase
Ligase Aminoacyl - tRNA – Ligase
Schwierig einzuordnen ChaperoneIonenkanäle
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Enzyme
- sind biologische Katalysatoren- sind meist Proteine (Ausnahme: Ribozyme)- sind häufig modifiziert und/oder enthalten Kofaktoren- sind spezifisch für das/die Substrate- ändern bei Substratbindung ihre Konformation- können bei Katalyse vorübergehend chemisch reagieren- sind spezifisch für die katalysierte Reaktion- sind „Antikörper“ gegen den Übergangsgszustand- können reguliert werden
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Phosphofructokinase (1PFK)
Fru-1,6-P2
Produkt ADP
Allosterisches ADP
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Wiederholung 3. Tag- DG‘ (reale Bedingungen) kann sehr von DG°‘ abweichen- Für meiste Reaktionen der Glykolyse ist DG‘ ≈ 0, d.h. sie sind reversibel
Ausnahmen:Glc + ATP → Glc-6-P + ADP (Hexokinase)Fru-6-P + ATP → Fru-1,6-P2 + ADP (Phosophofructokinase)PEP + ADP → Pyruvat + ATP (Pyruvat Kinase)
Enzyme- sind biologische Katalysatoren, d.h sie reduzieren die
Aktivierungsenergie, aber verschieben nicht das Gleichgewicht. - sind meist Proteine (Ausnahme: Ribozyme)- sind häufig modifiziert und/oder enthalten Kofaktoren- sind spezifisch für das/die Substrate- ändern bei Substratbindung ihre Konformation- können bei Katalyse vorübergehend chemisch reagieren- sind spezifisch für die katalysierte Reaktion- sind „Antikörper“ gegen den Übergangszustand- können reguliert werden
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Songbook: Michaelis Anthem
© 1982 Harold Braun, ISBN 0-08-027370-X, Pergamon Press
Melodie:O Tannenbaum ....
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Enzyme
- sind biologische Katalysatoren- sind meist Proteine (Ausnahme: Ribozyme)- sind häufig modifiziert und/oder enthalten Kofaktoren- sind spezifisch für das/die Substrate- ändern bei Substratbindung ihre Konformation- können bei Katalyse vorübergehend chemisch reagieren- sind spezifisch für die katalysierte Reaktion- sind „Antikörper“ gegen den Übergangsgszustand- können reguliert werden- lassen sich quantitativ nach Michaelis/Menten beschreiben
Affinität KM (Michaelis-Menten-Konstante)Umsatzgeschwindigkeit vmaxAuftragung nach Michaelis-MentenAuftragung nach Lineweaver-BurkeHemmtypen
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10201077 x 10-14ß-Amylase
10144 x 1084 x 10-6TriosephosphatIsomerase
7 x 1077 x 10610-1Carbonic Anhydrase
BeschleunigungGeschwindigkeit mit Enzym
[M.1 s-1]
Geschwindigkeitohne Enzym
[s-1]
Enzym
Beschleunigung durch Enzyme
Aus: Horton / Moran / Scrimgeour / Perry / Rawn: Principles of Biochemistry
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Inhalt• Eigenschaften lebender Systeme• Energieversorgung• Bioenergetik• Glykolyse• Enzyme• Regulation der Glykolyse• Bildung von Acetyl-CoA• Oxidativer Pentosephosphat-Weg• Abbau von Fetten• Glukoneogenese
• Klausurfragen: Beispiele
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Glykolyse: EnergetikΔG°´ [kJ/Mol]
ΔG [kJ/Mol]
Standard- (oben)
und
tatsächliche (unten) freie Energie der Glykolyse-Intermediate in menschlichen Erythrocyten
(aus Moran et al., Biochemistry)
Hexokinase
PhosphofructokinasePyruvatkinase
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Glykolyse
Maltose
Glc Glc-6-P Fru-6-P Fru-1,6-P
DHAPGAP2 x P2-GS2 x 3-PGS2 x 2-PGS
2 PEP
ATP ADP ATP ADP
2 ATP
2 Pyruvat
2 ATP
2 Pi
2 NAD
2 NADH
Stärke
Glc-1-P
PiAmylasen Phosphorylasen
Maltase
Hexokinase P-Hexose-Isomerase P-FructokinaseAldolase
Triose-P-IsomeraseGAP-DehydrogenasePGS-KinaseP-GlyceromutaseEnolase
Pyruvat-Kinase
P-Glucomutase
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Regulation der Glykolyse
Glc Glc-6-P
Fru-6-P
Fru-1,6-P2
PEP
Pyruvat
Stärke
.
.
Amylasen Phosphorylasen
Hexokinase
P-Fructokinase
Pyruvat-Kinase
.
.
.
.
ATP
ADP
2 ATP
.
.
+-Fru-2,6-P2
Citrat
.
.
+-
GA3
.
.
+
Glucagon, Epinephrin (extracellulär)
ATP cAMP
Proteinkinase AiProteinkinase Aa
.
.
+
+
+P-Phosphorylase-Kinasea Phosphorylase-Kinasei
.
.
+
+
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Phosphofructokinase (1PFK)
Fru-1,6-P2
Produkt ADP
Allosterisches ADP
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Songbook: Glycolysis
© 1982 Harold Braun, ISBN 0-08-027370-X, Pergamon Press
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Anaerob: Regeneration des NAD
COOH
C
CH3
O
C O
CH3
H
CH3
CH2OH
C
COOH
C
CH3
C
CO2
PyruvatDecarboxylase
AcetaldehydDehydrogenase
LaktatDehydrogenase
OHH
NAD NADH
NAD
NADH
Alkoholische Gärung
Milchsäure-Gärung
NADH
NAD
NAD
NADH
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Inhalt• Eigenschaften lebender Systeme• Energieversorgung• Bioenergetik• Glykolyse• Enzyme• Regulation der Glykolyse• Bildung von Acetyl-CoA• Oxidativer Pentosephosphat-Weg• Abbau von Fetten• Glukoneogenese
• Klausurfragen: Beispiele
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Aerob: Oxidative Decarboxylierung
Kofaktoren- TPP- Liponsäure- FAD- NAD- CoA-SH
Inhibitor: ATP (Phosphorylierung der Pyr-Dehydrogenase)
Pyruvat - Dehydrogenase
COOH
OO S-CoA
CO2
NAD NADH
Pyr Acetyl-CoA
CoA-SH
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Thiamin-Pyrophosphat(Vitamin B1)
....verschiebt C=O – Gruppeum ein C - Atom
N
N
NH2
N
C S
O P
O
O
OPO3-
H
+
N
C S
+
-
H+
O
R1
R2
R1
R2
HO
N
C S
+ Beispiele:Pyruvat – Decarboxylase(R1 = COOH, R2 = CH3)Transketolase(R1 = CH2OH, R2 = CHOH...
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N
C S
+
-
H+
O
R
HOOC
R
-OOC
HO
N
C S
+
R
HO
N
C S
+
CO2
TPP
CoA S C RO
S
S
E
S
SH
E
RO-
TPP
SH
SH
E
FADFADH2
NAD NADH2
CoA-SH
α-Ketosäure-Dehydrogenase
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Coenzym A
N
N
N
N
NH2
O
OHO
OPOPOO O
O O
- -OH
O
N
O
NHS
Coenzym A (CoASH)
PO3--
Panthotensäure (Vit B3)
.
.
N
N
N
N
NH2
O
OHO
OPOPOO O
O O
- -OH
O
N
O
NHS
Coenzym A (CoASH)
PO3--
Panthotensäure (Vit B3)
CoASH HOOC R CoASO
R+ H2O+ ΔG°' = + 36 kJ/Mol
.
.
N
N
N
N
NH2
O
OHO
OPOPOO O
O O
- -OH
O
N
O
NHS
-
Coenzym A (CoASH)
Acyl Carrier Protein (ACP)
PO3--
Panthotensäure (Vit B3)
CoASH HOOC R CoASO
R+ H2O+ ΔG°' = + 36 kJ/Mol
....
.
OPOO
O
OH
O
N
O
NHS Ser-36
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PyruvatDehydrogenase(eukaryotisch)
Grün: Liponsäure - Acyltransferase
Rot: Liponsäure - Dehydrogenase
Gelb: Pyruvat - Dehydrogenase
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Regeneration von NAD unter anaeroben Bedingungena) Milchsäure-Gärung (Pyruvat → Laktat)b) Alkoholische Gärung (Pyruvat → Ethanol + CO2), Cofaktor Thiamin
Oxidative Decarboxylierung von Pyruvat unter aeroben BedingungenBildung von Acetyl-CoA, NADH und CO2
Grundlagen der Enzymkinetik: E + S ES → EP → E + P(Konzentration von ES ist geschwindigkeitsbestimmend)
vmax [S] 1 KM 1 1v = ———— —— = —— * —— + ——
KM + [S] v vmax [S] vmax
Michaelis-Menten (hyperbolisch) / Lineweaver-Burke-Auftragung (linear)
Hemmungarten- kompetitiv (KM verringert, vmax konstant)- nicht kompetitiv (KM konstant, vmax verringert)- gemischte Formen- kooperativ positiv: KM steigt nach Bindung von 1. Substrat
negativ: KM sinkt nach Bindung von 1. Substrat
Der Pentosephosphatweg liefert:- NADPH für Synthesen- C5 - Zucker für Nucleotide, Nucleinsäuren, Cofaktoren, etc.- C4 – Zucker für aromatische Aminosäuren, Flavonoide, Lignin, etc
g g
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Inhalt• Eigenschaften lebender Systeme• Energieversorgung• Bioenergetik• Glykolyse• Enzyme• Regulation der Glykolyse• Bildung von Acetyl-CoA• Oxidativer Pentosephosphat-Weg• Abbau von Fetten• Glukoneogenese
• Klausurfragen: Beispiele
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Pentosephosphatweg (oxidativ)
O
OH
OH
HO
PO
OH
O
OH
OH
HO
PO
NADP
NADPH
O
COOH
H-C-OH
HO-C-H
H-C-OH
H-C-OH
CH2OP
CH2-OH
H-C-OH
H-C-OH
CH2OP
ONADP
NADPH
Glc-6-P 6-P-Gluconolacton 6-P-Gluconat Rub-5-PGlc-6-P-Dehydrogenase Lactonase 6-P-Gluconat-Dehydrogenase
Netto: C6 + 2 NADP C5 + CO2 + 2 NADPH
-
Optional: C5 >> C4 >>> Phe, Tyr, Trp, Flavonoide, LigninC5 >>> Nucleinsäuren, NucleotideC5 >>> C6, C3 (Glykolyse)
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CnP+CmP↔Cn-3P+Cm+3P
Transketolase
CnP+CmP↔Cn-2P+Cm+2P
Transaldolase
CH2OH
C=O
HO-C-H
H-C-OH
Seduheptulose-7-P
H-C-OH
CH2O-P
C
GAP
H-C-OH
CH2O-P
OH
CH2OH
C=O
HO-C-H
Ery-4-P
H-C-OH
CH2O-P
HO-C-H
Fru-6-P
H-C-OH
CH2O-P
COH
H-C-OH
H-C-OH
CH2OH
C=O
HO-C-H
H-C-OH
Fru-6-P
H-C-OH
CH2O-P
C
GAP
HO-C-H
CH2O-P
OH
CH2OH
C=O
HO-C-H
Ery-4-P
H-C-OH
CH2O-P
HO-C-H
Rub-5-P
H-C-OH
CH2O-P
COH
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Songbook: Pentosphosphate
© 1982 Harold Braun, ISBN 0-08-027370-X, Pergamon Press
![Page 97: Allgemeine Biologie III: Biochemische Grundlagen WS 2007/2008 · Rechtsclick und speichern als .pdf-Datei ... Gärungen (anaerob) Citratcyclus Atmungskette. Systematik für Stoffwechselreaktionen](https://reader030.vdocuments.net/reader030/viewer/2022040623/5d4df6db88c99351698ba093/html5/thumbnails/97.jpg)
Inhalt• Eigenschaften lebender Systeme• Energieversorgung• Bioenergetik• Glykolyse• Enzyme• Regulation der Glykolyse• Bildung von Acetyl-CoA• Oxidativer Pentosephosphat-Weg• Abbau von Fetten• Glukoneogenese
• Klausurfragen: Beispiele
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Polysaccharid-Abbau Übersicht
Stärke, Glykogen
Fru-1,6-P2
Glucose
GAP
(anaerob)
Laktat oder Ethanol + CO2
(aerob)
GlykolysePentosephosphatweg
ATPADP
ADPATP
PyruvatNADNADHNADH
NADP
NADPHalternativ
Acetyl-CoA
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Fettabbau:Übersicht
Hydrolyse
Aktivierung
Transport
Abbau
Triglycerid
Acyl-CoA
Fettsäuren + Glycerin
GlykolyseCoASH ATP
AMP
n/2 Acetyl-CoA+NADH + FADH2
Oleasom
Mitochondrium
Cytoplasma
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Aktivierung
O
O
O
O
Glycerin
HOOC R (3 x)
ATPPPi 2 Pi
O
RAMPCoASHAMP
O
RCoAS
16:0
18:0
18:1Triglycerid
Acyl-CoA-Synthetase
Lipase
O
O
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ß – Oxidation zu Acetyl-CoA
CoAS
O
FADFADH2
CoAS
O
Acyl-CoA-Dehydrogenase
.
.
Enoyl-CoA-Hydratase
CoAS
O
H2O
OH
.
.
NADNADH
CoAS
O O
Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenase
.
.
CoASH
CoAS
O
CoAS
OThiolase
.
.
.
.
Mehrfache Wiederholung bis Acetyl-CoA im letzten Durchlauf
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RückblickTriglycerid
Acyl-CoA
Fettsäuren + Glycerin
GlykolyseCoASH ATP
AMP
n/2 Acetyl-CoA+NADH + FADH2
Oleasom
Mitochondrium
Cytoplasma
Stärke, Glykogen
Fru-1,6-P2
Glucose
GAP
(anaerob)
Laktat oder Ethanol + CO2
(aerob)
GlykolysePentosephosphatweg
ATPADP
ADPATP
PyruvatNADNADHNADH
NADP
NADPHalternativ
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Inhalt• Eigenschaften lebender Systeme• Energieversorgung• Bioenergetik• Glykolyse• Enzyme• Regulation der Glykolyse• Bildung von Acetyl-CoA• Oxidativer Pentosephosphat-Weg• Abbau von Fetten• Glukoneogenese
• Klausurfragen: Beispiele
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Maltose
Glc Glc-6-P Fru-6-P Fru-1,6-P
DHAPGAP2 x P2-GS2 x 3-PGS2 x 2-PGS
2 PEP
ATP ADP ATP ADP
2 ATP
2 Pyruvat
2 ATP
2 Pi
2 NAD
2 NADH
Stärke
Glc-1-P
PiAmylasen Phosphorylasen
Maltase
Hexokinase P-Hexose-Isomerase P-FructokinaseAldolase
Triose-P-IsomeraseGAP-DehydrogenasePGS-KinaseP-GlyceromutaseEnolase
Pyruvat-Kinase
P-Glucomutase
Glykolyse:
Reversible
Reaktionen
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Synthese von PEP
+: Acetyl-CoA
+: Fru-1,6-P2
-: ATP, Kinase
PEP
PyruvatATP2 ATP
Acetyl-CoAOxalacetat
CO2
HCO3-
ATP
ADP + Pi
A/GTP
A/GDP
Pyruvat-KinasePyruvat-Dikinase
Citratcyclus
PEP-Carboxykinase
Pyruvat-Carboxylase
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Kinase – Phosphorylase - Wechselspiel
Glc Glc-6-P Fru-6-P Fru-1,6-P
ATP ADP ATP ADP
Pi Pi
Hexokinase
P-Hexose-Isomerase
Fru-1,6-P2 - PhosphataseGlu-6-P - Phosphatase
P-Fructokinase
-: AMP, Fru-2,6-P2
- : ATP, Citrat+: AMP, Fru-2,6-P2-: Glc-6-P
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Biosynthese von Speicher-Polysacchariden
Abbau
Maltose
Glc Glc-6-P
ATP ADP
Stärke / Glykogen
Glc-1-P
Pi
ADP-Glc ATP
PPi2 Pi
UDP-GlcUTP
PPi 2 Pi
ADPUDP
Amylasen Phosphorylasen
Maltase HexokinaseP-Glucomutase
Pyrophosphatase
Stärke-Synthetase(n)
Pyrophosphatase
Glykogen-Synthetase(n)
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Inhalt• Eigenschaften lebender Systeme• Energieversorgung• Bioenergetik• Glykolyse• Enzyme• Regulation der Glykolyse• Bildung von Acetyl-CoA• Oxidativer Pentosephosphat-Weg• Abbau von Fetten• Glukoneogenese
• Klausurfragen: Beispiele
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Beispielfragen I
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Beispielfragen II
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Ende des ersten Teils
Demnächst in diesem Theater:CitratcyclusAtmungskette
mit Jörg Nickelsen