aminoácidos y proteínas
TRANSCRIPT
Aminoácidos
y Proteínas
AMINOÁCIDOS Estos compuestos, al unirse
en cantidades y secuencias
diferentes, forman los
péptidos y las proteínas, las
cuales son fundamentales en
la estructura de los seres
vivientes.
Estructura general de los a- Aminoácidos
Valina Aminoácido generalizado, que forma un zwitteriona un pH neutro
La Valina, un a -aminoácido representativo, presenta un grupo amino en el carbono alfa, así
como una cadena lateral ( R ) que le proporciona propiedades únicas.
Los aminoácidos son ácidos carboxílicos, con uno o más grupos amino
unidos covalentemente.
Protonado Disociado
Enlaces alrededor del C “tetraédricos”.
Molécula asimétrica.
Las bolas y los bastones representan los
ángulos de enlace y la disposición
tridimensional de los átomos.
ESTEREOQUÍMICA
DE LOS
AMINOÁCIDOS
ESTEREOQUÍMICA
DE LOS
AMINOÁCIDOS
Existen dos estereoisomeros
distinguibles: imágenes especulares
que no se pueden superponer una
de la otra (enantiomeros o Isómeros
Ópticos). Debido a que sus
soluciones rotan el plano de la luz
polarizada en direcciones opuestas.
1. A.a L “Constituyentes de las
proteínas”
2. A.a D “Función Biológica”
ALGUNOS AMINOÁCIDOS BIOLÓGICAMENTE IMPORTANTES QUE NO SE
HALLAN EN LAS PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS CON
ACTIVIDAD
BIOLÓGICA
Los a.a o sus derivados actúan como mensajeros
químicos:
Glicina, Glutamina (GABA), etc.
Los a.a son derivados de moléculas que tiene
nitrógeno
Bases nitrogenadas de los ácidos nucleicos
Intermediarios metabólicos (formación de la urea)
Glicina, Citrulina y Ornitina
Los 20 aminoácidos comunes que forman parte de las
proteínas, se clasifican, dependiendo de las propiedades
de su grupo R, en los siguientes 4 grupos:
1. Aminoácidos con grupo R no polar. (Grupo R hidrófobo).
2. Aminoácidos con grupo R polar, sin carga. (Grupo R
hidrofílico).
3. Aminoácidos con grupo R cargado negativamente.
(Aminoácidos ácidos).
4. Aminoácidos con grupo R cargado positivamente.
(Aminoácidos básicos).
AMINOÁCIDOS QUE SE ENCUENTRAN EN LAS PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS QUE SE ENCUENTRAN EN LAS
PROTEÍNAS Apolares neutros; dado su carácter
hidrófobo estos a.a participan en el
mantenimiento de la estructura
tridimensional de la proteínas.
Cadena R hidrocarbonadas dos tipos:
Aromáticos (hidrocarburos,
cíclicos- instaurados). Absorción
de la luz.
Alifáticos o alcanos; (no
aromáticos, metanos).
OH; parcialmente polares y S: enlaces disulfuro
Polares neutros: grupos funcionales
capaces de formar enlaces de H. (OH)
Aminoácidos ácidos: conservan sus
cadenas laterales un grupo carboxílico
-.
Aminoácidos básicos: a un pH
fisiológico llevan una carga + por lo
que forman enlaces iónicos con los a.a
ácidos.
Neutros: las cadenas laterales no llevan cargas positivas y negativas
FORMACIÓN DE ENLACE DISULFURO
Componentes importantes de muchas enzimas “actividad biológica”
Hidrólisis de Arginina y catalizada por la enzima arginasa
FORMACIÓN DE LA UREA
(Lisina a.a homologo)
LOS AMINOÁCIDOS SON
ANFÓLITOS
Un anfótero es un compuesto que, dentro de su misma
estructura, tiene grupos ácidos y básicos y a la molécula
que tiene esta propiedad se le dice que es un anfolito.
Los aminoácidos son anfolitos; el grupo carboxilo es un
ácido, es decir, donador de protones y el amino es una
base, debido a que acepta protones.
Debido a que los aminoácidos se comportan al mismo
tiempo como ácido y como base.
PÉPTIDOS Y ENLACES
PEPTÍDICOS
Dipéptidos
Oliopéptidos
(Tetrapéptido)
Polipéptido
Todas las proteínas son polipéptidos de ahí la
importancia del enlace peptídico
ENLACE PEPTÍDICO
Grupo Carboxilo terminal
o C-terminal
Grupo amino terminal N-terminal
Grupos ionizables en las cadenas
laterales
“Polianfolitos”
ESTRUCTURA DEL
ENLACE PEPTIDICO
Puede considerarse un híbrido de dos formas
Son enlaces paralelos C-O; N-H, es decir no se produce un
giro alrededor del enlace C-N. Incluso cuando son
coplanares el grupo de átomos alrededor del enlace
peptídico puede darse en dos formas; Cis y Trans.
CADENA POLIPETÍDICA
El enlace peptídico es casi planar y esta favorecido por la
forma trans. La configuración Cis puede interferir con los
grupos R sobre los C adyacentes, por lo tanto la
conformación trans es mas estable.
PROTEÍNAS
NIVELES DE ORGANIZACÍON
ESTRUCTURAL DE LAS
PROTEÍNAS
Las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos
unidos entre sí por medio de enlaces peptídicos. Sin
embargo, la secuencia lineal de los aminoácidos
puede adoptar múltiples conformaciones en el
espacio.
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
Estructura primaria Secuencia de aminoácidos especifica; los polipéptidos
que tiene secuencias de aminoácidos semejantes se
dice que son homólogos: trazadores de relaciones
genéticas entre especies.
Las residuos de aminoácidos que son esenciales para
la función de la molécula se denominan invariables.
Estructura secundaria
Estructura que adopta en el espacio. Existen ciertas
estructuras repetitivas encontradas en las proteínas que
permiten clasificaras en dos tipos.
Hélice alfa
Lamina plegada beta
La alfa hélice es una estructura rígida que se forma cuando
una cadena poli peptídica se retuerce en una conformación
helicoidal a la derecha.
Se forman enlaces de H entre el grupo N-H de cada
aminoácido y del grupo carboxilo del aminoácido que se
encuentra a 4 residuos mas adelante.
Es la conformación tridimensional única que asume una
proteína debido a las interacciones entre las cadenas
laterales de los aminoácidos. La estructura terciaria se
estabiliza por las siguientes interacciones.
Interacciones hidrófobas
Electrostáticas
Enlaces de H
Enlaces covalentes (S-S)
El plegamiento terciario no es inmediato, primero se
agrupan conjuntos de estructuras denominadas dominios
que luego se articulan para formar la estructura terciaria
definitiva. Este plegamiento está facilitado por uniones
denominadas puentes disulfuro, S-S que se establecen
entre los átomos de azufre del aminoácido cisteína.
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
Están formadas por varias cadenas poli peptídicas.
Procesos moleculares elevados. Cada
componente poli peptídico se denomina
subunidad.
Las subunidades se mantienen unidas por enlaces
covalentes y no covalentes.
Clasificación de
las proteínas
De acuerdo a su forma en:
Fibrosas: son moléculas largas en forma de
varilla que son insolubles en el agua (queratina;
piel, uñas y pelo) con funciones protectoras.
Globulares; moléculas esféricas hidrosolubles,
con funciones dinámicas. Enzimas,
inmunoglobulinas y proteínas de transporte
(hemoglobina)
La Estructura de las Fibras de Colágeno
Clasificación de las
proteínas
De acuerdo a su composición en;
Simples: aquellas que solo contienen aminoácidos
(albumina sérica y la queratina).
Conjugadas: proteína simple con un grupo no proteico
“prostético” halo proteínas
Apoproteínas: carecen del grupo prostético.
Glucoproteinas, lipoproteínas, metaloproteínas y fosfoproteínas.
Función de las
proteínas Catálisis
Estructura (colágeno)
Movimiento (actina, tubulina)
Defensa (Fibrinógeno y trombina, inmunoglobulinas)
Regulación (hormonas, insulina y el glucagón)
Transporte (hemoglobina, trasferrina y transportadores de
glucosa).
Almacenamiento (ovoalbúmina, caseína (almacén de
nitrógeno en mamíferos).
Respuesta a agresiones (Exo y Endonucleasas)
aCTIVIDAD
Conclusión
Bibliografía