aminas, aminoacidos, proteinas y enzimas clase 2011
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• Las aminas pueden considerarse como compuestos derivados
del amoníaco (NH3 ).
• Las aminas: Son derivados del amoniaco en donde se a
enlazado al átomo de nitrógeno uno, dos o los tres grupos
alquílicos o aromáticos. De acuerdo con esto se clasifican
como:
Aminas primarias (un grupo alquilo o arilico).
Secundarias (dos grupo alquilo o arilico).
Terciarias (tres grupo alquilo o arilico).
Común: Se nombran añadiendo al nombre del radical hidrocarbonado el
sufijo "amina". En las aminas secundarias y terciarias, si un radical se
repite se utilizan los prefijos "di-" o "tri", si los radicales son diferentes se
nombran en orden alfabético.
: grupo alquilo + amina
: Alcanamina
N. IUPAC: Cuando en las aminas primarias el grupo amino no
forma parte de la cadena principal se nombra como sustituyente de
la cadena carbonada con su correspondiente número localizador y
el prefijo “amino”.
Aminas secundarias y terciarias: Los sustituyentes unidos
directamente al nitrógeno llevan el localizador N.
Si en la molécula hay dos grupos amino sustituidos se emplea N,N’
Las aminas comprenden algunos de los
compuestos biológicos más importantes
que se conocen.
Funciones en los organismos vivos como:
Biorreguladores
Neurotransmisores en mecanismos
de defensa
En muchas otras funciones.
Debido a su alto grado de actividad
biológica muchas aminas se emplean
como medicamentos.
La adrenalina y la noradrenalina son dos hormonas
Secretadas en la médula de la glándula adrenal.
Liberadas en el torrente sanguíneo cuando un animal se siente en peligro.
La adrenalina
Causa un aumento de la presión arterial y de las palpitaciones, lo que prepara al animal para la lucha.
La noradrenalina
Causa un incremento de la presión arterial y está implicada en la transmisión de los impulsos nerviosos.
La dopamina y la serotonina son neurotransmisores.
Se encuentran en el cerebro. Los niveles anormales de dopamina se asocian con muchos
desórdenes.
Psiquiátricos, incluyendo la enfermedad de Parkinson.
La esquizofrenia se debe a la presencia de niveles anormales de serotonina en el cerebro.
La acetilcolina es una molécula pequeña e iónica y por tanto
altamente soluble en agua.
– Son liberadas por la membrana pre-sináptica en grupos de
104 moléculas.
– Se difunden en la región de contacto entre las prolongaciones
nerviosas de dos neuronas adyacentes y dando lugar a la
transmisión del impulso nervioso de una célula nerviosa a
otra.
Los alcaloides son un grupo importante de aminas biológicamente
activas.
Son biosintetizadas por algunas plantas para protegerse de
insectos y otros animales depredadores.
Aunque en medicina se utilizan algunos alcaloides,
principalmente como analgésicos.
Todos son tóxicos.
Causan la muerte si se ingieren en grandes cantidades.
El filósofo griego Sócrates fue envenenado con coniina (cicuta).
Los casos benignos de intoxicación por alcaloides pueden
producir.
Alucinaciones
Efectos psicológicos que se asemejan a la tranquilidad o a
la euforia.
El histrionicotoxina se encuentra en la piel de unas ranas que
habitan en la selva amazónica colombiana.
Provoca la muerte por parálisis de los músculos
respiratorios.
• El átomo de nitrógeno de la molécula de amoniaco contiene un
par de electrones libres, de manera que la forma de esta molécula, considerando en ella al par de electrones no enlazantes, es tetraédrica ligeramente distorsionada (piramidal).
• El par aislado de electrones no enlazantes ocupa una de los vértices del tetraedro. El ángulo del enlace H-N-H del amoniaco es de 107 (y tanto la forma de la molécula como el valor anterior se pueden explicar admitiendo una hibridación sp3 en el átomo de nitrógeno.
• El par electrónico libre provoca una compresión del ángulo que forman entre sí los orbitales híbridos sp3, reduciéndolo de 109(a 107(grados).
• En las aminas, como la trimetilamina ((CH3)3 N:), el ángulo del enlace
C-N-C no está tan comprimido como en el amoniaco porque los grupos
alquilo, más voluminosos que los átomos de hidrógeno, abren
ligeramente el ángulo (efecto estérico).
Las aminas alifáticas. Una geometría piramidal.
Con una hibridación sp3 en el átomo de nitrógeno.
Ángulo de enlace de 108º, ocupando el par de electrones sin compartir uno de los orbitales sp3.
Las aminas, al igual que el amoníaco.
Son polares porque el momento dipolar del par aislado de electrones se suma a los momentos dipolares de los enlaces C-N y H-N.
Las aminas primarias y secundarias tienen enlaces N-H que les permiten .
Forman puentes de hidrógeno entre sus moléculas.
Las aminas terciarias, como no tienen enlace N-H,
Las fuerzas intermoleculares son dipolo-dipolo.
• Todas las aminas, incluso las aminas terciarias, forman
puentes de hidrógeno con el agua y los alcoholes. Por esta
razón, las aminas de baja masa molecular (hasta 6 átomos de
carbono) son relativamente solubles en agua y en alcoholes.
• Como el nitrógeno es menos electronegativo que el oxígeno, el enlace N-H está menos polarizado que el enlace O-H. Por lo tanto, las aminas primarias y secundarias forman puentes de hidrógeno más débiles que los alcoholes de masas molares semejantes y por tanto tienen puntos de ebullición menores que los de los alcoholes análogos.
• Las aminas terciarias, que no pueden formar puentes de
hidrógeno, tienen temperaturas de ebullición más bajos que los de las aminas primarias o secundarias de masas molares semejantes.
• No obstante las aminas poseen temperaturas de ebullición mayores que las de los hidrocarburos de masa molar semejante ya que estos últimos son apolares y las fuerzas de interacción intermoleculares son muy débiles.
Comparan los puntos de ebullición de aminas, alcoholes y éteres de masas molares semejantes.
Compuesto Tipo Masa molar
g/mol p. eb ºC
(CH3)3N: amina terciaria 59 3
CH3-O-CH2CH3 éter 60 8
CH3-NH-CH2CH3 amina secundaria 59 37
CH3CH2CH2-NH2 amina primaria 59 48
CH3CH2CH2-OH alcohol 60 97
La propiedad más característica de las aminas es su olor a pescado
descompuesto. Algunas diaminas son especialmente pestilentes y
sus nombres comunes describen correctamente sus olores.
Olor
Está relacionada con la cadaverina; ambas se forman por la
descomposición de los aminoácidos en organismos vivos y muertos.
La putrescina es producida en pequeñas cantidades por las células
vivas gracias a la acción de la ornitina-descarboxilasa
La cadaverina (C5H14N2), también conocida como 1,5-diaminopentano,
pentametilenodiamina, pentano-1,5-diamina es una diamina biogénica
que se obtiene por la descomposición del aminoácido lisina. Se
encuentra principalmente en la materia orgánica muerta, y es
responsable en parte del fuerte olor a putrefacción.
La putrescina o putresceína (NH2(CH2)4NH2), más exactamente 1,4-
diaminobutano, es una diamina que se crea al podrirse la carne,
dándole además su olor característico.
• Al igual que el amoníaco, las aminas actúan como bases
débiles (pKb=3-4) y
• La estabilidad de dicho catión depende de los efectos inductivos
que se ponen de manifiesto del grupo radical el cual induce
electrones hacia el nitrógeno, dispersando la deficiencia electrónica
y haciendo a éste más estable.
Según lo anterior se esperaria que al pasar a la dimetilamina a la
trimetilamina la basicidad debería aumentar progresiva y
regularmente:
Amina NH3 CH3NH2 (CH3)2NH (CH3)3N
pKb 4,8 3,4 3,3 4,2
Los pKb de las aminas alifáticas indican que son bases más fuertes que
el amoníaco.
Un menor valor de pKb indica una mayor basicidad
• Sin embargo, esto no es cierto. La dimetilamina es sólo muy ligeramente más básica
que la metilamina. El incremento de basicidad de la metil a la dimetilamina es muy
inferior al observado entre el amoníaco y la metilamina, a pesar de que en ambos
casos se añade un grupo metilo.
• Además se observa en la trimetilamina y la dimetilamina una disminución de la
basicidad. ¿Es que falla la teoría de que los grupos alquilo estabilizan las cargas
positivas adyacentes? La respuesta es no, porque hay un factor que no se ha
considerado sobre la estabilidad del catión amonio: la solvatación. La medida de los
valores de pKb se hace en agua.
Así que tenemos dos fenómenos en contraposición:
El aumento de la estabilidad del catión (estructurales, electrónicos)
La dificultad de ser solvatado por el agua al aumentar el número de restos alquilo alrededor del catión.
El balance de estos dos factores marca la basicidad de la serie estudiada.
Efecto de solvatación
• Los grupos alquilo adicionales alrededor de los iones amonio de las aminas 2ª y 3ª hacen que el número de moléculas de agua que solvatan a los iones disminuya. Estas tendencias opuestas(estabilización inductiva e impedimento estérico a la solvatación) se suele anular entre ellas en la mayoría de los casos, por lo que las aminas 1ª, 2ª y 3ª muestran rangos de basicidad parecidas
Alifáticas > NH3
Factores que afectan la basicidad de las aminas alifáticas
La basicidad más baja de las aminas aromáticas con respecto a las
alifáticas se debe, a la deslocalización por resonancia del par de electrones
no enlazantes desestabilizando la carga positiva en el nitrógeno
Los efectos de hibridación también juegan un papel en la basicidad de las aminas
Cuanto mayor es el carácter s de un orbital mayor es la atracción que ejerce el
núcleo sobre los electrones
Alifáticas > NH3 > Armáticas
Aromáticas: A. F>A.M>A.D>ANILINA>D.D>D.M>D.F
G=dona e- aumenta basicidad: dispersa la carga positiva, estabiliza el ion anilonio
desplaza el equilibrio a la derecha.
G=atra e- disminuye basicidad: intensifica la carga positiva, desestabiliza el ion
anilonio desplaza el equilibrio a la izquierda.
Formación de sales: Basicidad
Rxn. Gral
R-NH2
R2-NH
R3-N
1ª
2ª
3ª
R-NH3 Cl-
R2-NH2 Cl-
R3-NH Cl-
Sal de aminaSoluble en agua
H-X = HCl
HNO3
H2SO4
HNO3
H2SO4
(CH3)3-N HCl
(CH3)3-NH Cl-
(CH3)3-NH HSO4-
(CH3)3-NH NO3-
Cloruro de trimetilamonioNitarto de trimetilamonio
Sulfato ácido de trimetilamonio
Formación de Amidas
Rxn. Gral
R-NH2
R2-NH
1ª
2ª
R-NHCOR
R2-NCOR
+ R-COCl
HCl
HCl
+
+
Formación de sulfonamidas
Rxn. Gral
R-NH2
R2-NH
1ª
2ª
R-NHSO2R
R2-NSO2R
+
R-SO2OH
R-SO2Cl
á. sulfonico ócloruro de sulfonilo Sulfonamida
Molécula natural, sintética o semisintética capaz de inducir la
muerte o detener el crecimiento de una población bacteriana.
Antibiótico
Drogas: SULFAS O SULFONAMIDAS
Son análogos sintéticos.
H2N SO3 NH
S
N
H2N SO3 NH
H2N SO3 NH C
N
N
NH
NH2
Sulfatiazol
Sulfadiazina
Sulfaguanidina HC
NH
NH2
formamidine
Tiazol
Pirimidina
H2N S OH
O
O
+ NH3 H2N S NH2
O
O
+ H2O
Ácido-SulfanilicoÁcido-p-aminobencensulfonico
Sulfanilamida
Aminoácidos
Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar proteína.
Químicamente son ácidos carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por molécula,
Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las Proteínas, que cumplen funciones sumamente diversas, participando en todos los procesos biológicos y constituyendo estructuras fundamentales en los seres vivos.
Son moléculas con un grupo amino en carbono adyacente al grupo carboxilo, ( carbono α) a
excepción de prolina e hidroxiprolina).
Estructura general de los aminoácidos
El alfa aminoácido mas sencillo es la glicina
20 aminoácidos diferentes son los componentes esenciales de las proteínas.
Los aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida y presentan la estructura general siguiente
Aminoácidos.
Los aminoácidos son la base de las proteínas. Nuestras
necesidades diarias de proteínas son realmente de aminoácidos.
Clasificación
Esenciales
No esenciales
Los aminoácidos esenciales: no pueden ser fabricados por el
organismo y deben ser aportados en la dieta o en el caso contrario
pueden producirse trastornos en la salud
Arginina
Histidina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Fenilalanina
Treonina
Triptófano
valina
Introducción
De esos 20 ó 22 aminoácidos existentes algunos pueden ser sintetizados en los tejidos a partir de otro a.a. y son llamados no esenciales . Otros por el contrario, no pueden ser sintetizados o no en la calidad necesaria, por lo que tienen que ser absorbidos ya sintetizados y son denominados aminoácidos esenciales . A continuación se da una lista de los aminoácidos esenciales y no esenciales en cerdos y pollos.
AMINOACIDOS
ESENCIALES
AMINOACIDOS
NO
ESENCIALES
Fenilalanina
Isoleucina
Lisina
Metionina
Treonina
Valina
Triptófano
Arginina
Histidina
Glisina
Serina
Asparagina
Tirosina
Cistina
Acido aspártico
Acido glutámico
Citrulina
Ornitina
Prolina
Alanina
• El ser humano puede sintetizar, a partir de otros aminoácidos, 11 de los 20 aminoácidos que forman las proteínas.
• Los otros 9 se llaman aminoácidos esenciales y deben ser obtenidos de la dieta, como: carne, leche, huevos, etc.
Los aminoácidos esenciales y sus fuentes vegetales
Triptófano
Metionina
Valina
Histidina
Treonina
Fenilalanina
Leucina
Isoleucina
Lisina
Maíz y otros cereales
Leguminosas y cereales
Frijoles y otras leguminosas
Los aminoácidos no esenciales son también imprescindibles para
la salud pero pueden ser sintetizados en el cuerpo por los
aminoácidos esenciales.
• Un consumo inferior al óptimo de aminoácidos esenciales aumenta
las necesidades del organismo de aminoácidos no esenciales.
Funciones de ambos: intervienen en la formación
Hormonas
Enzimas
Neurotransmisores (mensajeros químicos)
Anticuerpos
Transportadores de nutrientes.
Aparte de éstos, se conocen otros que son componentes de las paredes celulares.
Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos, nuestro
cuerpo solo sintetiza 16, éstos, que el cuerpo sintetiza reciclando
las células muertas a partir del conducto intestinal y catabolizando las
proteínas dentro del propio cuerpo.
Estudios recientes han demostrado que los
aminoácidos son efectivos en la lucha contra
La diabetes
Depresión
Osteoporosis
Infartos de miocardio
Los trastornos metabólicos en lípidos
La impotencia
Inmunodeficiencia
Pero también en el combate contra el
envejecimiento (Anti-edad)
La caída del cabello.
Clasificación de los aminoácidos: por el número de grupos carboxilo o amino que tengan en su estructura:
1-Aminoácidos ácidos2-Aminoácidos neutros3-Aminoácidos básicos
Los aminoácidos ácidos : Son aquellos que poseen dos o más grupos carboxixlosejemplo. ácido aspártico
Los aminoácidos neutros: Poseen igual número de grupos carboxilicos y aminos.Ejemplo. La valina.
Los aminoácidos básicos: Poseen dos o más grupos amino en sus estructuras.Ejemplo: La Lisina.
Grupo Variable
Aminoácido estructura gral.
Le da propiedades únicas
a cada aminoácido
Alanina Glicina
Abundancia: 7.10
Símbolo: G, Gly
Abundancia: 7.49
Símbolo: A, Ala
CH3
H
pK1=2,34
pK2=9,60
pI=5,97
R hidrófobo
pK1=2,34
pK2=9,69
pI=6,00
R =H
CH
C
OH
O
NH2
CH
C
OH
O
NH2
Asparragina
Abundancia: 5.22
Símbolo: R, Arg
Abundancia: 4.53
Símbolo: N, Asn
Arginina
C NH2
NH
NH
CH2 CH2
CH2
C NH2
CH2
O
pK1=2,02
pK2=8,80
pI=5,41
pK1=2,17
pK2=9,04
pK3=12,48
pI=10,76
R polar R polar (+) a pH=7
CH
C
OH
O
NH2
CH
C
OH
O
NH2
Cisteina
Abundancia: 5.22
Símbolo: D, Asp
Abundancia: 1.82
Símbolo: C, Cys
Ácido aspártico
SH
CH2COOH
CH2
pK1=1,96
pK2=8,18
pK3=10,28
pI=5,07
pK1=1,88
pK2=3,65
pK3=9,60
pI=2,77
R polar (-) a pH=5 R polar (-)
a pH=7
CH
C
OH
O
NH2
CH
C
OH
O
NH2
Ácido glutámico
Abundancia: 4.11
Símbolo: Q, Gln
Abundancia: 6.26
Símbolo: E, Glu
Glutamina
C OH
CH2
O
CH2
C NH2
CH2
O
CH2
pK1=2,19
pK2=4,25
pK3=9,67
pI=3,22
pK1=2,17
pK2=9,13
pI=5,65
R polar R polar(-) a pH=7
CH
C
OH
O
NH2CH
C
OH
O
NH2
Isoleucina
Abundancia: 2.23
Símbolo: H, His
Abundancia: 5.45
Símbolo: I, Ile
Histidina
CH3
CH2
CH CH3N
NH
pK1=2,36
pK2=9,68
pI=6,
pK1=1,82
pK2=6,00
pK3=9,17
pI=7,59
R polar (+)
a pH=7
R hidrófobo
CH
C
OH
O
NH2
CH
C
OH
O
NH2
Lisina
Abundancia: 9,06
Símbolo: L, Leu
Abundancia: 5.82
Símbolo: K, Lys
Leucina
CH3
CH CH3
CH2
NH2
CH2 CH2
CH2CH2
pK1=2,18
pK2=8,95
pK3=10,53
pI=9,74
pK1=2,36
pK2=9,60
pI=5,98
R hidrófobo R polar (+)
a pH=7
CH
C
OH
O
NH2CH
C
OH
O
NH2
Fenilalanina
Abundancia: 2,27
Símbolo: M, Met
Abundancia: 3,91
Símbolo: eF, Phe
Metionina
S
CH3
CH2
CH2 CH2
pK1=1,83
pK2=9,13
pI=5,48
pK1=2,28
pK2=9,21
pI=5,74
R hidrófobo R hidrófobo
CH
C
OH
O
NH2CH
C
OH
O
NH2
Serina
Abundancia: 5,12
Símbolo: P, Pro
Abundancia: 7,34
Símbolo: S, Ser
Prolina
C H
C
O H
O
N H
CH2
OH
CH2 CH2
pK1=2,21
pK2=9,15
pI=5,68
pK1=1,99
pK2=10,60
pI=6,30
R hidrófobo R polar
CH
C
OH
O
NH2
Triptofano
Abundancia: 5,96
Símbolo: T, Thr
Abundancia: 1.32
Símbolo: W, Trp
Treonina
CH3
CH OH
NH
pK1=2,83
pK2=9,39
pI=5,89
pK1=2,09
pK2=9,10
pI=5,60
R polar R hidrófobo
CH
C
OH
O
NH2
CH
C
OH
O
NH2
Valina
Abundancia: 3.25
Símbolo: Y, Tyr
Abundancia: 6.48
Símbolo: V, Val
Tirosina
OHCH3
CHCH3pK1=2,32
pK2=9,62
pI=5,96
pK1=2,20
pK2=9,11
pK3=10,07
pI=5,66
R hidrófobo R polar (-) a pH=5
CH
C
OH
O
NH2
CH
C
OH
O
NH2
CH2
Propiedades Fiscas
Punto isoeléctrico
pH en el punto isoeléctrico = pI = ½(pk1+pk2)
H3O
HOHO
H3O
H2N CH COO
R
H3N CH COO
R
H3N CH COOH
R
H3O
HOHO
H3OH2N CH COO
COO
(CH2)3
H3N CH COO
COOH
(CH2)3
H3N CH COOH
(CH2)3
COOH
HO
H3OH3N CH COO
COO
(CH2)3
Catión Zuitterion Anión
Su estructura real es iónica. El grupo carboxilo pierde un protón, formando un ion carboxilato y el grupo amino se protona para dar un ion amonio.
La naturaleza dipolar de los a. a. les confiere algunas propiedades poco usuales, como las siguientes:
Puntos de fusión arriba de 200°C
Son solubles en agua.
Propiedades Físicas
Son sustancias cristalinas
Casi siempre de sabor dulce
Tienen carácter ácido como propiedad básica
Actividad óptica
Configuración relativa “L”
Momentos dipolares mucho mayores que los ácidos o las aminas simples.
Son menos ácidos que los ácidos simples y menos básicos que las aminas simples.
Son anfóteros (pueden actuar como ácidos y como bases), la forma predominante del
aminoácido dependerá del pH de la solución
En solución básica, el grupo amonio se desprotonara para formar un grupo amino
libre. En solución ácida, el grupo carboxílico se protonará para formar un grupo
carboxilo libre.
H2N CH2 COOHCuCO3
HCl
NaOH
O
Cl H2N CH2 COO-
H2N CH2 COO-Na+
H3N CH2 COOH
HN CH2 COOH2
Cu2+ + CO2
+ H2O
+ Cl-
O
Reacciones de los aminoácidos
Reacciones en las que se pone de manifiesto el carácter ácido.
Reacciones en las que se pone de manifiesto el carácter básico.
Reacción de Identificación de aminoácidos
Método de la ninhidrina
HO
O
N
O
O
Los aminoácidos dan color azul-violeta con la ninhidrina
Cualquier aminoácido da el producto azul violeta
+ CO2 + RCHO
Piridina
Reducción
Aminoácido +
Los péptidos se forman por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico, enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.
Péptidos
CH CO NH CH
R3
COOH
R2
NHCOCH
R1
NHH CH CO NH CH
R3
COOH
R2
NH2
• Polímeros de aminoácidos de PM menor a 6000 daltons ( <50 a.a)
• Dipéptido: 2 aa
• Tripéptido: 3 aa
• Tetrapéptido: 4 aa
• Pentapéptido: 5 aa
Extremo N-terminal: comienzo de la cadena
Extremo C-terminal: fin de la cadena
Péptidos
ejemplo
NOMENCLATURA
• Se nombran desde el extremo N-terminal al C-terminal, usando la terminación il, excepto para el último aa.
• Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys
seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína
PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA
Ejemplos:
GLUTATIÓN:
– glu-cys-gli, participa en reacciones Redox de la célula.
– Tripéptido esencial para el funcionamiento de los glóbulos rojos
VASOPRESINA
OXITOCINA Ambos son nonapeptidos.
Sintetizadas en el hipotálamo y secretadas por la neurohipófisis a la
circulación general.
Oxitocina y vasopresina (ADH) Se segregan unidas a proteínas transportadoras
específicas:
- Neurofisinas
- Oxitocina:
Péptido formado de nueve aminoácidos cuya función principal esta relacionada con
las contracciones uterinas (coito, parto)
Lactancia (reflejo succión -contracción de las c.mioepiteliales-salida leche)
Vasopresina (ADH): Hormona
Péptido que produce contracciones de los vasos sanguíneos periféricos y
un aumento de la presión arterial
VASOPRESINA
OXITOCINA
Las proteínas son moléculas muy grandes compuestas
de cadenas largas de aminoácidos, conocidas como
cadenas polipeptídicas. A partir de sólo veinte
aminoácidos diferentes se puede sintetizar una inmensa
variedad de diferentes tipos de moléculas proteínicas,
cada una de las cuales cumple una función altamente
específica en los sistemas vivos.
1.¿QUE SON PROTEÍNAS ?
Las proteínas son biomóleculas
formadas básicamente por carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
Conservan su actividad biológica
solamente en un intervalo relativamente
limitado de pH y de temperatura.
Las unidades monoméricas son los
aminoácidos y el tipo de unión que se
establece entre ellos se conoce como
enlace peptídico.
1. El estómago (pepsina) 2. La luz del intestino delgado (proteasas pancreáticas) 3. El borde en cepillo de los enterocitos (peptidasas de
membrana) 4. En el citoplasma de los enterocitos (peptidasas
citosólicas)
Como ejemplo de proteínas fibrosas tenemos :
FIBROSAS
Ejemplos de proteínas globulares.
GLOBULARES
Se pliegan en forma esférica o globular
Solubles en agua Menores pesos moleculares
Poseen varios tipos de estructura secundaria
holoproteínas
heteroproteínas
-Las Albúminas -Las Globulinas -Las Escleroproteínas -Las Protaminas -Las Histonas
HOLOPROTEÍNAS GLOBULARES
* Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
* Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
* Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina (leche)
* Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
* Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas y
otras.
-Las Lipoproteínas -Las Glucoproteínas -Las Nucleoproteínas -Las Metaloproteínas -Las Fosfoproteínas -Las Cromoproteínas
Tipos
Ejemplos
Localización o
función
Enzimas
Ácido-graso-
sintetosa
Cataliza la síntesis de
ácidos grasos.
Reserva
Ovoalbúmina
Clara de huevo.
Transportadoras
Hemoglobina
Transporta el oxígeno en la
sangre.
Protectoras en
la sangre
Anticuerpos
Bloquean a sustancias
extrañas.
Hormonas
Insulina
Regula el metabolismo de
la glucosa.
Estructurales
Colágeno
Tendones, cartílagos,
pelos.
Contráctiles
Miosina
Constituyente de las
fibras musculares
• Las proteínas tienen 4 niveles de organización:
ESTRUCTURA PRIMARIA
•Hace referencia a: •La identidad de aminoácidos. •La secuencia de aminoácidos. •La cantidad de aminoácidos.
•La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica. •Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Interacciones entre aa que se encuentran próximos en la cadena.
• La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.
• Los aa interaccionan por puentes H.
• Tipos de estructuras secundarias:
1. HELICE ALFA • Los grupos R de los aa se orientan hacia el exterior.
• Se forman puentes de H entre el C=O de un aa y el NH- de otro que se encuentra a 4 lugares.
• Hay 3.6 aa por vuelta.
• Ej: queratina.
2. HOJA PLEGADA BETA • Los grupos R se orientan hacia arriba y abajo alternativamente.
• Se establecen puentes H entre C=O y NH- de aa que se encuentran en segmentos diferentes de la cadena.
• Ej. Fibroína (seda)
3. Espiral al Azar
ESTRUCTURA TERCIARIA • Una cadena con estructura secundaria adquiere una determinada dispoción
en el espacio por interacciones entre aa que se encuentran en sitios alejados de la cadena.
• Proteínas globulares: se pliegan como un ovillo.
• Proteínas fibrosas: tiene aspecto alargado.
• Ej: mioglobina
ESTRUCTURA TERCIARIA
Se debe a la formación de enlaces débiles entre grupos de
las cadenas laterales de los aminoácidos
ESTRUCTURA CUATERNARIA • Surge de la asociación de varias cadenas con estructuras terciarias.
• Intervienen las mismas interacciones que en la estructura terciaria.
RESUMEN
• Es una proteína conjugada (hemoproteína) formada por: • Fracción proteica: globina
• Fracción no proteica (grupo prostético) – Porción orgánica: grupo HEM
– Porción inorgánica: átomo de Fe+2.
• Función: transporte de O2 en el músculo
MIOGLOBINA
Ejemplos
HEMOGLOBINA • Es una proteína conjugada al igual que la mioglobina.
• Está formada por 4 subunidades (estructura 4º) – 2 cadenas a y 2 cadenas b (adulto)
– 2 cadenas a y 2 cadenas g (feto)
• Presenta fenómeno de cooperativismo positivo.
• Formas: – Oxihemoglobina
– Carboxihemoglobina
– Metahemoglobina: Fe+3
INMUNOGLOBULINAS
PROTEINAS DEL PLASMA
transporta ac. grasos.
: prot. que interviene en la coagulación.
a1, a2, b1, b2 y g
: Ig A, Ig M,Ig E,Ig G,Ig D.
Desnaturalización de proteínas
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“
• Agentes:
Físicos: Químicos
Calor solventes orgánicos
Radiaciones soluc. de urea conc.
Grandes presiones sales
Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que
forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma
conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente
Desnaturalización-Hidrólisis
• Desnaturalización de una proteína: pérdida de la conformación nativa y de sus propiedades originales (ej. coagulación por calor de las proteínas de la clara del huevo).
• Hidrólisis de una proteína: escisión en aminoácidos (ruptura de un enlace covalente por adición de agua).
Desnaturalización de la ribonucleasa: enzima con
puentes disulfuros reducidos y sin actividad
enzimática
A 60°C se desnaturaliza y se destruyen las estructuras secundarias y terciarias de la enzima. A 0°C la enzima se desactiva.
. Una pequeña variación en este puede llegar a inhibirlas.
Efecto del pH
pH optimo
6-8 Líquidos corporales.
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