přednášky z biochemie
Post on 30-Dec-2015
60 Views
Preview:
DESCRIPTION
TRANSCRIPT
Přednášky z biochemie
Přednášející:
Mgr. Irena Šlamborová, Ph.D.
Tel. 485353169
E-mail: irena.slamborova@tul.cz
LITERATURA
Ferenčík, M., Škárka, B.: Biochémia, 1.vyd. Bratislava: Slovak Academic Press s.r.o. 2000.
Vodrážka, Z.: Biochemie, 1.vyd. Praha: Academia, 1996.
Vodrážka, Z., Rauch,P., Káš, J.: Enzymologie. Praha, VŠCHT, 1998.
LITERATURA
• Elliot, W.H., Elliot, D.C.: Biochemistry and Molecular Biology, Oxford: University press, 2001.
• Kalous, V., Pavlíček, Z.: Biofyzikální chemie, Praha, SNTL, 1980.
HISTORICKÉ MEZNÍKY BIOCHEMIE
• 1770 – izolace glycerolu, kys. citrónové a mléčné (Scheele, Rouelle)
• 1783 – Spalanzani – trávení je chemický proces
• 1806 – izolace první aminokyseliny (Asp) – Vanquelin
• 1833 – izolace prvního enzymu – amylasy - Payen
• 1869 – objev DNA – Miescher• 1893 – enzymy jsou katalyzátory – Ostwald• 1905 – izolace prvního koenzymu NAD - Lynenova spirála• 1937 – Krebsův cyklus• 1969 – první syntéza enzymu Rnasy – Merrifield,
Denkenwater• 1953 – první sekvence insulinu - Sanger - struktura DNA – Watson, Crick, Vilkinson• 1970 – první syntézy genů• 1971 – model struktury biologické membrány
ROZDĚLENÍ BIOCHEMIE
Statická biochemie
• 1. Proteiny
• 2. Lipidy
• 3. Sacharidy
• 4. Enzymy
• 5. Biologická membrána
• 6. Alkaloidy a isoprenoidy
Dynamická biochemie
• 1. Proteosyntéza, biodegradace
• 2. Glykolýza
• 3. Lynnenova spirála
• 4. Citrátový cyklus
• 5. Dýchací řetězec
• 6. Ornitinový (močovinový) cyklus
OTÁZKY, NA KTERÉ BIOCHEMIE ODPOVÍDÁ
1. Z jakých látek jsou organismy složeny?
2. Jak tyto látky vznikají, jak zanikají, jaké
jsou meziprodukty těchto reakcí?
3. Jak tyto změny souvisejí z fyziologickými funkcemi organismu?
4. Jak jsou tyto pochody v organismu uspořádány a řízeny?
METODY BIOCHEMIE
1. Chromatografie, elektroforéza, IEF
2. Centrifugační a ultracentrifugační m.
3. Optické – mikroskopie – rastrovací, konfokální, elektronová mikroskopie, spektrofotometrie, IČ
4. Imunohistochemické metody
PROTEINY
• - přítomny ve všech buňkách• - podíl proteinů až 80%• - živočichové – příjem potravou• - chemické složení: 50% C, 24% O, 18% N,• 6% H, síra a další prvky• - vlastnosti : dle funkce, kterou v organismu zastávají
(rozpustnost ve vodě, odolnost vůči fyzikálním a chemickým vlivům)
FUNKCE PROTEINŮ
1. Stavební
- nerozpustné ve vodě (vláknité), tvoří základ extracelulárních struktur
kolageny, elastiny, keratiny, fibroin
2. Transportní
hemoglobin, myoblobin, feritin
3. Proteiny zajišťující pohyb
- přeměna chemické energie na mechanickou práci
myosin, aktin, tropomyosin, troponin
4. Katalytické, řídící a regulační funkce
- enzymy, bílkovinné hormony
5. Obranné funkce
- imunoglobuliny
STAVBA PROTEINŮ
Aminokyseliny
- substituční deriváty karboxylových kyselin - více než 300 AK - pouze 20 AK – proteinogenní AK - 2 optické izomery – L- a D-, proteinogenní výhradně L- izomery
STRUKTURA AMINOKYSELIN
ROZDĚLENÍ AK
NEESENCIÁLNÍ AK
(postradatelné)
Cys, Tyr, Ala, Ser, Pro, Gly, Glu,
Asp, Trp
ESENCIÁLNÍ AK
(nepostradatelné)
Val, Leu, Ile, Thr, Trp, Met, Lys
u malých dětí ještě:
His a Arg
BIOLOGICKÁ HODNOTA
O biologické hodnotě bílkovin rozhoduje obsah esenciálních
aminokyselin.
VZIK PEPTIDICKÉ VAZBY
Dipeptid Gly-Ala
Gly-Ala
PEPTIDY
Chemickou povahou – amidy kyselin2 AK – dipeptid3 AK – tripeptidn AK – polypeptid – polypeptidický řetězecCharakteristika peptidu : POČET a POŘADÍ AK v
řetězci Prodlužování polypeptidického řetězce – proteiny –
jejich molekuly jsou tvořeny sty až tisíci AK zbytků
IZOLACE BÍLKOVIN
A) chemické metody:• - izoelektrické• - vysolovací• - srážení org. rozpouštědly• - tvorba rozpustných bílkovin Tyto metody nevedou k získání čistých
bílkovin, pouze příprava surových preparátů.
IZOLACE BÍLKOVIN
B) fyzikální metody- chromatografie (papírová – Whatman, na
pevném nosiči – Al folie, na skle – mikrocelulóza, sloupcová – dle náplně, kapalinová ch.)
- elektroforéza separační a identifikační metody – rozdílné
molekulové hmotnosti.
STRUKTURA BÍLKOVIN
1. Primární struktura
Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys = HMGL
Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys = patol.
HMGL
Srpkovitá anémie.
Primární struktura
STRUKTURA BÍLKOVIN
2. Sekundární struktura
Polypeptidický řetězec uspořádán do:
• formy skládaného listu papíru
• formy alfa-helix (šroubovice)
3. Terciální struktura
• fibrilární struktura (tvar vlákna)
• globulární struktura (tvar klubíčka)
Sekundární struktura
Terciální struktura – globulární
Terciální struktura - fibrilární
STRUKTURA BÍLKOVIN
4. Kvarterní struktura
- vzájemné prostorové uspořádání polypeptidických řetězců
Výskyt: enzymy, HMGL, MYOGL, další bílkoviny.
Kvarterní struktura - HMGL
VAZBY V PROTEINECH1. Peptidická vazba
2. Disulfidická vazbaCystein, Cystin, Methionin
3. Vodíková vazba spojuje polypeptidické řetězce
4. Iontové vazbysouvislost s pH
ČAPERONY
• Pomocné molekulární proteiny – ČAPERONY – tzv. stresové proteiny – stresové podmínky.
• - regulační fce• - účast v normálních fyziologických procesech buňky (b. cyklus, diferenciace, hormonální regulace…) Význam: pomáhají nově vzniklým proteinům správně
uspořádat a sestavit jejich sekundární a terciální struktury.• - nejlépe prozkoumané:• A) proteiny teplotního šoku (heat shock proteins – HSP)• B) proteiny regulované glukózou
ROZDĚLENÍ PROTEINŮ1. Jednoduché proteinya) skleroproteiny (fibrilární) – nerozpustné ve vodě
FIBROIN, KOLAGEN, KERATIN
b) sferoproteiny (globulární) - rozpustné ve vodě
HISTONY, ALBUMINY, GLOBULINY,
MÉČNÉ PROTEINY - KASEIN
LAKTALBUMINY
FIBROIN
KERATIN
KOLAGEN
HISTONY
ALBUMIN
GLOBULINY
KASEIN
ROZDĚLENÍ PROTEINŮ
• 2. Složené proteiny
• METALOPROTEINY• LIPOPROTEINY• NUKLEOPROTEINY• GLYKOPROTEINY• CHROMOPROTEINY• PROTEINY KREVNÍ PLASMY• HEMOGLOBIN• MYOGLOBIN
ESENCIÁLNÍ AMINOKYSELINY
Histidin (His)
- výchozí látka nervového přenašeče histaminu a dipeptidů
- tvoří katalytické skupiny v aktivních centrech enzymů
Isoleucin (Ile)
- součást svalů – krytí zvýšené energetické potřeby - ochrana svalů před jejich vlastním odbouráváním
Leucin (Leu)
- součást svalů – viz Ile
- výchozí látka enkefalinu (snižuje bolest obdobně jako endorfiny)
- výchozí látka k syntéze nervových přenašečů
- urychluje hojení pokožky a zlomenin kostí
Lysin (Lys)- stimuluje tvorbu kolagenu, chrupavek a pojiv- nízké hladiny Lys brzdí proteosyntézu ve svalech
a pojivových tkáních
Methionin (Met)- výchozí látka pro Cys, AK spouštějící
proteosyntézu
zvyšuje celkový cholesterol a LDL cholesterol
Fenylalanin (Phe)- zlepšuje náladu, bdělost, zvyšuje hladinu
enkefalinu- léčba depresí- terapie bolesti- hlavní látka pro syntézu kolagenu- zvýšení chutiThreonin (Thr)- složka kolagenu- nedostatek – ukládání tuků v hepatocytech- posiluje imunitní systém
Tryptofan (Trp)- výchozí látka nervového přenašeče
serotoninu (uklidňující funkce)- léčba nespavosti, stresu, úzkostí a depreseValin (Val)- ovlivňuje absorpci některých nervových
přenašečů v mozku- D-Val je součástí molekuly penicilinu
Podmíněně esenciální AK
Tyrosin (Tyr)
- prekurzor katecholaminů ( dopamin, adreanlin, nordadrenalin)
NEESENCIÁLNÍ AK
Gylcin (Gly)
- nutný k syntéze proteinů, purinů, porfyrinů, kreatininu
- součástí kolagenu, hedvábí a ovčí vlny
- působí jako tzv. dodatkový neurotransmiter
top related