biochimie- agronomie

7/22/2019 Biochimie- agronomie

1/65

Protidele reprezint o grup important de substane organice format dinaminoacizi i toi compuii care prin hidroliz elibereaz aminoacizi

- aminoacizi

Protide : - peptide

- proteine.

Aminoacizii reprezint unitatea structural de baz, nehidrolizabil din structuraproteidelor.

Peptidele sunt produi de policondensare ai aminoacizilor n care nunrul

resturilor de aminoacizi poate varia de la 2 la 100 i a cror mas moleculareste n general mai mic de 10.000.

Proteinele se caracterizeaz printr-un grad ridicat de policondensare aaminoacizilor constituieni i ajung la mase moleculare n jur de 1.000.000.

Proteinele sunt substane naturale de importan vital

(protos = primul, lb. greac)cu rol structural i funcional fundamental:

proteinele intr n structura protoplasmei i a nucleului celular


2/65

Dup rolul biologic al acestora deosebim proteine cu rol: enzimatic

transport

rezerv

contractil

protecie

hormonal

structuralProteinele enzimatice constitue cea mai numeroas i

important grup de proteine cu rol de a catalizaprocesele biologice, fiecare proces biologic fiind catalizatde o anumitenzim.

Nu exist proces biologic care s se desfoare n afaraactivitiicatalice a proteinelor


3/65

aminoacizii reprezint unitatea structural de baz a proteinelor.Alturi de glucide i lipide, aminoacizii, respectiv proteinelealctuiesccomponentele fundamentale ale celulei vii, vegetale sauanimale.

aminoacizii stau la baza sintezei proteinelor necesare proceselorvitale din organismele vii.

aminoacizii sunt substaneorganice cu funciunichimice mixte, careconinn molecula lor grupricarboxilice (-COOH) igrupriaminice(- NH2) legate de un radical hidrocarbonat:

H2N - R - COOH

Nomenclatura aminoacizilor se formeaz din denumirea aciduluicarboxilic respectiv precedat de prefixul amino, indicndu-se poziiaacestei grupe n molecul

Acid alfa/beta aminopropionic

Alfa/beta alanina

C H3 - C H - C O O H

N H2

NH2 CH2 CH2 COOH


4/65

in structura proteinelor intr 20 - 22 aminoacizi naturali, din cei200 care se cunosc pn n prezent majoritatea acestora fiindreprezentat de - aminoacizi

Structura general a unui - aminoacid este urmtoarea:

n care R este radicalul hidrocarbonat sau alte funciuni:- OH, -SH, -S (CH3)

R - CH - COOH

NH2


5/65

aminoacizii naturali difer ntre ei prin naturaradicalului R, care reprezint catena laterala

acestora, spre deosebire de catena principal,HOOC - CH - NH2 care este comun pentrutoi aminoacizii

aminoacizii din structura proteinelor naturalese numesc proteinogeni, acetia fiindrspunztori pentru multe din proprietilefizice i chimice ale proteinelor

clasificarea aminoacizilor are n vedere naturaradicalului R (aciclic, ciclic), felul i numrulgruprilor funcionale


6/65

-Monoaminomonocarboxilici

-Aciclici -Monoaminomonocarboxilici hidroxilai

-Monoaminomonocarboxilici cu sulf

-Monoaminodicarboxilici

Aminoacizi -Diaminomonocarboxilici

-Ciclici -Aromatici

-Heterociclici


7/65

Am inoac izi mon oaminomono carbox i l i c i

H2N - CH

2- COOH

CH3- CH - COOHNH

2Glicocol (Gli)

(Acid aminoacetic)alfa - Alanina (Ala)

(Acid alfa - aminoapropionic)

CH3- CH - CH - COOH CH3- CH - CH2- CH - COOHCH

3NH

2 CH3

NH2

Valina (Val) Leucina (Leu)(Acid alfa - aminoizovalerianic) (Acid alfa - aminoizocaproic)

CH3- CH

2- CH - CH - COOH

CH3

NH2

Izoleucina ( Ile)

(Acid alfa amino - beta - metilvalerianic)


8/65

Aminoacizi monoaminomonocarboxilici hidroxilai

CH2- OH

CH - NH2

COOH

CH3

CH - OH

CH - NH2

COOHSerina (Ser)

Acid alfa - amino - beta - hidroxipropionic

Treonina (Tre)

Acid alfa-amino-beta-hidroxibutiric


9/65

-Am inoac izi monoaminomo nocarbox i li c i cu su l f

CH2

- SH

CH - NH2

COOH

H2C - S - SH - C - NH

2

COOH

CH2HC - NH2

COOH

S - CH3CH2

CH2

CH - NH2

COOH

Cisteina (Cis)

(Acid alfa - amino - beta - tiolpropionic)Cistina

(Cis)2

Metionina(Acid alfa - amino - gama - metiltiobutiric)


10/65

Am inoacizi mo noamino dicarboxi l ic i

COOH

CH2

COOH

COOH

(CH2)

2

CH - NH2

COOH

Acid glutamic (Glu)(Acid alfa - aminoglutaric)

Acid aspartic (ASP)(Acid aminosuccinic)

CH-NH2

CO - NH2

CH2CH - NH

2

COOH

CO - NH2

(CH2)2CH - NH

2

COOH

Asparagina (Asn) Glutamina (Gln)


11/65

Am inoacizi diaminom ono carboxi l ic i

CH2- NH

2

CH2

(CH2)2

CH - NH2

COOH

CH2- NH

2

CH2- OH

(CH2)2

CH - NH2

COOHLisina (Lis)

Acid alfa epsilon - diaminocaproic)

Hidroxilisina

(Lis - OH)

CH2 NH

(CH2)2

CH - NH2COOH

Acid alfa - amino - gama - guanidinovalerianic)

NH - C - NH2

Arginina(Arg)


12/65

C6H

5- CH

2- CH - COOH

NH2

Fenilalanina (Phe)

HO - C6H

4- CH

2- CH - COOH

NH2

Tirozina (Tir)(P - hidroxifenilalanina)

Aminoacizii aromatici


13/65

Am inoacizi heterocic l ic i

heterociclu cu azot (pirol, indol, imidazol):

CH - COOHNH

CH2

C

H2

CH2

Prolina (Pro)

(Acid alfa - pirolidincarboxilic)

Hidroxiprolina (Pro - OH)

NHNH

CH - COOHC

H2

HO - HC

NH2N CHNH

CH - CH2- CH - COOHHC

Histidina (His)

(Acid - alfa - amino - beta - imidazolilpropionic)

NH2

CH - CH2- CH - COOH

CH

NHCH

CH

CHCH

C

C

Triptofan (Trp)

Acid alfa - amino - beta - indolilpropionic)


14/65

Aminoacizii proteinogeni mai pot fi clasificai n funcie de polaritatea radicalilorR n patru clase principale:

a). amino acizi cu radic al i nepolar i(hidrofobi) :alanina, izoleucina, valina,metionina, prolina, fenilalanina, triptofan. Aceti aminoacizi cu catenealifatice, aromatice, sau cu grupare tioeter prezint solubilitate mic n apa.

b). amino acizi cu radical i polar i neion ici :glicocolul, serina, treonina,cisteina, tirozina, asparagina i glutamina. Radicalii acestor aminoaciziconin grupri chimice polare neutre (-OH, -SH, -CO, -NH2) care cu apaformeaz legturi de hidrogen, ceea ce le mrete gradul de solubilitate;cisteina i tirozina pot elibera protoni prin ionizarea gruprilor -SH i -OH,trecand n formele anionice corespunztoare.

c). aminoacizii cu radicali ionizai pozitiv (bazici):lizina, arginina, histidina.Aceti aminoacizi au radicalii ncrcai pozitiv datorit gruprii amino dinpoziia a lizinei, gruprii guanidin a argininei i gruprii imidazol ahistidinei, grupri care favorizeaz creterea solubilitii n ap.

d). aminoacizi cu radicali ionizai negativ (acizi):acidul aspartic, acidulglutamic, crora cea de-a doua grupare carboxil, complet ionizat, leconfer un caracter acid pronunat i un grad ridicat de solubilitate n ap(pH = 6-7)


15/65

Am inoacizi neprote i inog eni

CH2

CH2

NH2

COOH

beta-alanina

CH2-NH

2

(CH2)2

CH-NH2

COOH

CH-NH2

COOH

(CH2)2

C-NH2

O

Citrulina (Cit)

CH2-NH-

Ornitina (Orn )

NH2

CH2

CH2

COOH

Acid - gama - aminobutiric

(GABA)

OH

OH

CH2

CH - NH2

COOH

Dihidroxifenilalanina(DOPA)

CH2


16/65

proteinele sunt constituite din 20 - 22 aminoacizi

numiiproteinogeni

aminoacizii care nu pot fi sintetizai de ctre

organismul animal, dar sunt indispensabili

acestuia, se numesc aminoacizi eseniali: valina,

leucina, izoleucina, treonina, fenilalanina,metionina, lizina, histidina itriptofanul

ceilali aminoacizi proteinogeni sunt considerai

neeseniali (glicocolul, alanina, serina, cisteina,

arginina, tirozina, hidroxiprolina, acizii aspartic iglutamic) pot fi sintetizai de ctre organismul

animal.


17/65

Stereoizomeria aminoacizi lor

Aminoacizii sunt substane optic active datoritprezenei n molecula lor a atomului de carbon asimetric

C(excepie face glicocolul care este optic inactiv)

In raport cu activitatea optic, fiecare aminoacid poate

prezenta doi enantiomeri, dextrogir i levogir, precum i

un racemic-amestecul echimolecular al celor doienantiomeri().

Aminoacizii optic activi posed dou configuraii sterice,

D sau L, n funcie de orientarea spaial a grupei - NH2

fa de atomul de carbon :R

x

COOH

R

H2N - C - H

COOH

x

D -- aminoacid L-- aminoacid

H - C - NH2


18/65

Aminoacizii naturali aparin seriei sterice L,

configuraia steric fiind independent de

activitatea optic.

Organismele superioare asimileaz n

exclusivitate aminoacizii din seria steric L

pentru care sistemele enzimatice prezint

specificitatea de substrat.


19/65

Structura amfionic Aminoacizii sunt substane cu caracter

amfoter conferit de prezena celor dou

funciuni chimice: funciunea carboxil cu

caracter acid i funciunea amino cu

caracter bazic.

In soluie aminoacizii disociaz formnd

amfiioni sau ioni bipolari:

COOH

R - CH - NH2 R - CH - NH3

+

AminoacidAmfiion

COO -


20/65

aminoacizii se comport n soluie, n funcie de pH-ul mediului, fieca un acid, fie ca o baz; n mediu acid se comport ca baze, iar nmediu bazic ca acizi, n ambele cazuri rezultnd sruri: In mediu acid aminoacizii primesc protoni, iar n mediu bazic cedeaz,

n ambele situaii pH-ul soluiei nu se schimb n mod apreciabil,proprietate folosit la utilizarea aminoacizilor n prepararea soluiilortampon

aminoacizii monoaminomonocarboxilici au n soluie un caracterslab acid spre neutru din cauza gruprii carboxil cu grad de ionizareceva mai mare dect al gruprii amino; prezena unei a doua grupricarboxil n molecula aminoacizilor confer acestora un puterniccaracter acid, pe cnd aminoacizii cu dou grupri amino vor aveaun puternic caracter bazic.

R-CH-NH3

COO +H+ R-CH-NH

3+

COOH

R-CH-NH3

COO

++OH R-CH-NH2

COO

+

anion

+

H2O

_

cation


21/65

Comportarea aminoacizilor ntru-un cmp electric.Punctul izoelectric

Fiecare aminoacid se caracterizeaz printr-o valoare a pH-lui la care acestaexist exclusiv sub form de amfiion, caz n care soluia conine proporiiegale de cationi NH3+ i de anioni COO-. Aceast valoare a pH-lui se

numete punct izoelectric, notat pHi, caracterizat printr-o solubilitate minima aminoacidului i absena migrrii ntr-un cmp electric.

Valoarea pHi depinde de natura funciunilor chimice, de caten lateral R ide poziiile gruprilor funcionale una fa de alta. Aminoacizii monoaminomonocarboxilici au pHi aproximativ 6, datorit caracterului slab acid alacestora, n timp ce aminoacizii dicarboxilici au punctele izoelectrice ndomeniul acid, iar cei diaminici n domeniul bazic.

In funcie de pH-ul mediului aminoacizii migreaz ntr-un cmp electricspre anod sau spre catod

Astfel, ntr-o soluie bazic, aminoacizii sub form de anioni vor migra spreanod (migrare anodic), pe cnd ntr-o soluie acid, aminoacizii sub formde cationi vor migra spre catod (migrare catodic). Sub form de amfiioni,aminoacizii nu vor migra ntr-un cmp electric, fiind atrai n mod egal spre

cei doi poli. Aceste proprieti stau la baza separrii electroforeticea aminoacizilor,deci

i a proteinelor, pe baza vitezelor diferite de migrare a acestora n cmpulelectric.


22/65

Proprieti chimice ale aminoacizilor

Proprieti chimice datorit funciunii carboxil

Gruparea carboxil (-COOH) are tendin pronunat de a disocia cu

transformarea aminoacidului ntr-un anion:

R - CH - COOH + HOH

NH2

R - CH - COO

NH2

++H3O


23/65

Reacia de esterificare

Esterii aminoacizilor se formeaz la tratarea acestora cu diferii alcoolin mediu acid (HCl):

Esterii aminoacizilor se folosesc pentru separarea aminoacizilor dinamestecuri.

R - CH - NH2COOH + HO - R'

- H2O R - CH - NH2

CO - O - R'

EsterAlcool


24/65

Formarea amidelor

Aminoacizii reacioneaz cu amoniacul cu formare de amide:

Amidele se pot forma i din esterii aminoacizilor cu un exces deamoniac

R - CH - NH2

COOH + NH3

R - CH - NH2

CO - NH2 + H

2O

amidaaminoacid


25/65

Decarbo xi larea am inoacizi lor

Aminoacizii formeaz prin decarboxilare amine primare:

In organismele vii decarboxilarea este un proces enzimatic care

aminecu formare dedecarboxilazelordecurge sub aciunea

, substane cu puternic activitate fiziologic.biogene

R - CH - COOH

NH2

R - CH2- NH

2 + CO

2

aminaaminoacid


26/65

HO - C6H

4- CH

2- CH - COOH HO - C6H4- (CH2)2- NH2

- CO2NH

2 TiraminaTirozina

NH2

CHN

CH

NH

CH - CH2- CH - COOH

Histidina

NCH

NH

CH - (CH2)2- NH

2CH

- CO2

Histamina

- CO2

NH2

NH

CH

CH - CH2- CH - COOH

Triptofan

CH

CH - (CH2)2- NH

2

NH

Triptamina

Dintre aminele biogene tiramina, histamina, triptamina sunt

obinute prin decarboxilarea tirozinei, histidinei i respectiv triptofanului


27/65

HOOC - CH2

- CH (NH2) - COOH HOOC - CH2 - CH2 - NH2 + CO2

acid asparticbeta - alanina

HOOC - (CH2)2 - CH (NH2) - COOH HOOC - CH2 - CH2 - CH2 - NH2 + CO2

acid glutamic acid ga a- aminobutiric

HOOC - CH (NH2) - C H2 - SH H2N - C H2 - CH2 -SH+CO2

cisteaminacisteina

In mod asemntoracidul aspartic se transform n beta- alanin

acidul glutamic n acid gama-aminoabutiric

cisteina n cisteamin


28/65

H2N - (CH2)n - CH (NH2) - COOH - CO2 H2N - (CH2)n - CH2- NH2

n = 3 Ornitinan = 4 Lizina

n = 3 Putresceinan = 4 Cadaverina

.....................................................................

In timpul proceselor de putrefacie a substanelor proteice

ornitina se transform n putrescein iar lisina n cadaverin

ambele amine fiind foarte toxice:


29/65

OOC - CH2 - NH2 + ClOC - C6H5(NaOH) HOOC - CH2 - NH - OC - C6H5

licocol Clorura de benzoil Benzoilglicocol (acid hipuric)

R - CH - NH2+ Cl-OC - CH - R' R - CH - NH - OC - CH - R'

COOHNH2 NH2COOH

DipeptidaClorura de aminoacilAminoacid

- HCl

Aci larea am inoacizi lor

gruparea amino poate fi acilat cu formare de N acilderivai

-acidul hipuric ndeplinete un rol important n organismul uman inprocesele de detoxifiere a acizilor aromatici

-acidul glicocolic este deasemenea, un derivat N-acilat al glicocolului(Acid biliar conjugat)

Reacia este important n sinteza peptidelor, n acest cazacilarea fcndu-se cu clorura unui aminoacid:


30/65

Intr-un mediu bazic i n prezena halogenurilor de metil, aminoacizii se

alchileaz cu formarea derivailor cuaternari, complet metilai la

:betaineazot, numii

Betainele sunt sruri cuaternare de amoniu,

cu caracter neutru, uor solubile n ap

OOC-CH2-NH

3 + 3CH

3I + 3 NaOH +3NaI +3 OH

2- -OOC-CH2-N(CH3)+

glicocolbetaina glicocolului

+


31/65

Dezaminarea cu acid azoto sAminoacizii reacioneaz cu acidul azotos n soluie acid cu

formare de ( - hidroxiacizi i degajare de azot:

Msurarea volumului de azot degajat permite determinarea cantitativa gruprilor - NH2 din aminoacizi i proteine (metoda van Slyke).

CH3- CH - COOH + N

2+ H

2O

OHAcid lactic

COOHalfa - alanina

CH3- CH - NH

2+ O = N - OH


32/65

Carboxi larea am inoacizi lor

Aminoacizii pot reaciona la gruparea amino cu CO2 cu

):-COO-NH-(compui carbaminoformarea unor

prin aceast reacie dioxidul de carbon se fixeaz pegruprile amino libere din molecula hemoglobinei i nacest fel poate fi transportat de la esuturi la plmni

- C H - N H2CO2

HOR-CH-NH-COO-

COOH + H2O+ COOH

Reacia cu ninhidrina


33/65

Reacia cu ninhidrinaAminoacizii reacioneaz cu ninhidrina (tricetohidrinden hidrat) la cald cu

formarea unui compus colorat albastru-violet numit purpura lui Ruhemann.

In prima etap a reaciei aminoacidul este descompus la aldehid i

amoniac:

In a doua etap, ninhidrina redus i amoniacul reacioneaz cu o nou

molecul de ninhidrin cu formarea colorantului:

aceast coloraie este folosit

la recunoaterea i dozarea aminoacizilor

CO

CO

C

OH

OH

R - CH+COOH

NH2

CO

CO

C

OH

H

R - CHO+ NH3+ CO

2+

Ninhidrina oxidata Ninhidrina redusa

C

OH+

C

C

H

N

H

H H+

O

O

C

OH

C

C

O

OOH

ONH4

O

N

O

O+

3H2O

Compus colorat


34/65

Reaciile aminoacizilor date de ambele grupri chimice

Formarea legturilor peptidice

-aminoacizii pot reaciona intermolecular prin intermediul celor dougrupri cu caractere chimice opuse cu formarea unor amide

peptidesubstituiete la azot numite

legtur peptidic.se numete-NH-CO-legtura chimic-

H2N - CH - COOH + H

2N - CH - COOH + H

2N - CH - COOH

R' R"

+ 2H2OH

2N - CH - CO - NH - CH - CO - NH - CH - COOH

R

R R' R"


35/65

Formarea legturilor chelatice. Reacia biuretului

-in mediu alcalin aminoacizii reacioneaz cu srurile unor metalegrele (Cu,Co,Ni) cu formarea unor combinaii complexe interne(chelai) colorate i greu solubile, care servesc la identificarea idozarea acestora

-srurile de cupru formeaz cu aminoacizii un complex de culoare roz-violaceu, n structura cruia metalul este legat prin dou legturicovalente i dou coordinative de dou molecule de aminoacid-reacia este dat i de unele peptide

CO - O

R - CH - NH2

CuO - CO

H2N - CH - R

Proprietile aminoacizilor datorate radicalului R


36/65

p

Reacii ale funciunilor - OH alco olic e

-Hidroxiaminoacizii alifatici dau reacii de esterificare la grupareahidro xi l cu form area ester i lor respect iv i .

-Importanti pentru organismul uman sunt esterii serinei it reoninei din stru ctu ra fosfo proteinelor :

CH2- O - PO

3H

2

COOH

Fosforilserina

CH3- CH - O - PO

3H

2

CH - NH2

COOHFosforiltreonina

CH - NH2


37/65

Reacii ale tioaminoacizilor

-in laborator ionul de sulf se poate recunoate prin transformarea saprecipitat negru.PbS,n sulfur de plumb,

-reacia are loc la cald i n mediu alcalin n prezena acetatului de Pb.


38/65

Reacii ale nucleelor aromatice

-aminoacizii aromatici dau reacii de nitrare la nucleul benzenic cu

formarea unor nitroderivai de culoare galben (reacia

xantoproteic).

P E P T I D E


39/65

P E P T I D E

Peptidele sunt amide care se formeaz prin condensarea a dousau mai multe molecule de aminoacizi, prin eliminare de ap.

In mod convenional la reprezentarea grafic a unei peptide s-aconvenit ca primul aminoacid din stnga lanului polipeptidic s aibgruparea - NH2 liber, iar ultimul din dreapta lanului s aibgruparea - COOH liber.

Peptidele formate din mai muli aminoacizi se pot prezenta n mai multeforme izomere n funcie de numrul i secvena aminoacizilor n

molecul. De exemplu, o tetrapeptid formeaz 24 izomeri, opentapetid-120, iar o hexapetid-720

H2N - CH - COOH + H

2N - CH - COOH + H

2N - CH - COOH

R R' R"- H

2O

H2N - CH - CO - NH - CH - CO - NH - CH - COOH

R R' R"

Tripeptida


40/65

Clasificare

-in funcie de numrul de aminoacizi constituieni peptidele se100-10(polipeptideaminoacizi) i10-2(oligopeptidesubmpart n

aminoacizi.liniare, ramificate in funcie de structura lanului polipeptedic :-

.ciclice

vegetale, animale, bacteriene.in funcie de provenien peptidele pot fi-

a peptidelor deriv de la denumirileNomenclatura chimicaminoacizilor componeni, n ordinea n care se leag, ncepnd cuaminoacidul care are gruparea amino intact, la care se adaugterminaia "il" i terminnd cu aminoacidul care are grupareacarboxil liber, care i pstreaz denumirea intact.

:Exemplu

glicil-cisteinil - alanil - leucil - treonil - histidina

sau cu simboluri:

H2N - Gli - Cis - Ala - Leu - Tre - His - COOH

Unor peptide li se mai atribuie i denumiri empirice, uzuale

P i til fi i


41/65

Proprietile fizice

-peptidele sunt substane solide, cristalizate care nu coaguleaz lacldur i nu se denatureaz

-in alcool etilic sunt insolubile

-solubilitatea n ap scade cu creterea masei moleculare:oligopeptidele formeaz soluii propriu-zise, polipeptidele formeazsoluii coloidale

Proprietile chimice

-sunt determinate de prezena gruprilor carboxil i amino libere. Ca

i aminoacizii, peptidele au caracter amfoter, deci formeaz srurisolubile cu acizii i bazele

-cu srurile de cupru n mediu alcalin, oligopeptidele dau o coloraiealbastru-violet, iar polipeptidele -violet intens (reacia biuretului),reacia servete la separarea oligo - de polipeptide

-olipeptidele cu mase moleculare mari dau reacii asemntoare

proteinelor: prin hidroliz acid sau enzimatic peptidele elibereazaminoacizii componeni

-in organismul animal hidroliza enzimatic a peptidelor are loc subaciunea peptidazelor. -multe din peptidele cunoscute manifestproprieti fiziologice deosebite


42/65

CH - CH2 - CH - COOH

NH

CO

(CH2)2NH2

NH

CH

H

N

CH - CH2 - CH - COOH

NH

CO

(CH2)2NH2

CH

CH

N N

CH3

- Alanil-histidina - Alanil - N-metil-histidina

Carnozina Anserina

Carnozina a fost identificatn muchiimamiferelor, iar anserina n muchiipsrilor.

Ambele dipeptide au proprietatea de a scdeatensiunea arterial,sunt hipotensive.


43/65

Glutationul este o tripeptid existent n toate celulele animale careeste format din urmtorii aminoacizi:

acid glutamic, cistein i glicocol:

C O - N H - C H - C O - N H - C H2

- C O O H

C H2

S H

C H2

C H 2

H2N - C H

C O O H

Glu ta t i on

G lu ta m il - C is te in il - G lic o c o l


44/65

-se gsete n cantitate mai mare n ficat, splin

-datorit gruprii tiol liber de la restul de cistein, glutationul se poateoxida (dehidrogena), astfel c din dou molecule de glutation reduss se formeze prin oxidare o molecul de glutation oxidat:

-prin aceast reacie glutationul particip la procesele de oxidoreduceredin organism, fiind transportor i donator de hidrogen

-glutationul manifest un efect de protecie a enzimelor HS-dependentesau formeaz complexe cu unele enzime; prin aceste proprieti

glutationul are o aciune antiinfecioas i antitoxic

2 G - SH G - S - S - G- 2 H

+ 2 H

Glutation redus Glutation oxidat


45/65

Octapeptide: ocitocina i vasopresina

Acestea sunt octapeptide ciclice cu structuri asemntoare:

Cele dou octapeptide sunt secretate de lobul posterior al hipofizei i

manifest proprieti hormonale. Ocitocina stimuleaz contraciamusculaturii netede a uterului i a glandelor mamare, iar

vasopresina crete presiunea sanguin i este antidiuretic.

H2N - Cis - Tir - Ile

S

S

Cis - Asn - Gln

Pro - Leu - Gli - COOH

Ocitocina

H2N - Cis - Tir - Phe

SS

Cis - Asn - Gln

Pro - Arg - Gli - COOH

Vasopresina


46/65

P R O T E I N E

Caracterizare general

-Proteinele sunt substane organice naturale cu o

structur macromolecular care prin hidroliz pun nlibertate alfa - aminoaacizi.

-multe substane biologic active sunt de natur proteic;enzimele, anticorpii, majoritatea hormonilor etc.

-proteinele cu activitate biologic posed un nalt grad despecificitate: fiecare specie are proteine tipice care sedeosebesc de proteinele altor specii; specificitatea aparei n cadrul aceleai specii.

-proteinele sunt substane cu rol informaional datorit

diversitii structurale ale aminoacizilor constituieni, cti datorit legturii strnse pe care o au cu acizii nucleici.

-proteinele alctuiesc peste 50% din substana uscat aorganismului animal


47/65

Compoziia elementar a proteinelorcu toat varietatea i complexitatea lor structural i funcional,

proteinele sunt constituite dintr-un numr redus de elemente, nanumite proporii. In mod normal proteinele conin cel puin patruelemente: C, H, O, N, la care se mai poate aduga S, P, unelemetale

distribuia procentual medie a elementelor chimice din proteineleanimale este urmtoarea:C = 50 - 55%, H = 6 - 8%, O = 20 - 23%, N= 15 - 17%, S = 0 - 4%, P = 0,4 - 1%

cunoaterea coninutului mediu (16%) de azot total din diferiteproduse biologice, ofer posibilitatea determinrii cantitii deprotein, aplicnd formula:

Proteina brut% = N% x 6,25

n care 6,25 este un factor de multiplicare obinut din raportul 100/16.


48/65

Clasificarea proteinelor

Proteinele se clasific dup structur n dou marigrupe:

care prin hidrolizProteine simple sau holoproteine-pun n libertate numai aminoacizi;

careProteine conjugate (protide sau heteroproteine)-

prin hidroliz pun n libertate pe lng aminoacizi icompui cu structur neproteic, care constituie

a heteroproteinei. Componentacomponenta prosteticneproteic poate fi de natur chimic diferit: glucide,lipide, acid fosforic, acizi nucleici, metale.

Structura proteinelor


49/65

Structura proteinelor

-Proteinele sunt bipolimeri macromoleculari cu un nalt grad de organizarestructural.

-Numrul mare de aminoacizi componeni formeaz lanuri polipeptidice diferiteca lungime i ca alctuire, ceea ce creaz o mare varietate a proteinelor.

-Proteinele se caracterizeaz printr-o mare diversitate structural, dat attde dimensiunea mare a macromoleculei, ct i de aranjametul spaial alacesteia.

-Multiplele funciuni biologice ale proteinelor se datoresc complexitii lorstructurale,determinata att de structura chimic de baz a lanuluipolipeptidic, ct i de organizarea spaial a moleculei proteice.

-Conformaia complex a moleculei de protein, pus n eviden prinanalize roentgenografice, se definete prin 4 nivele variate de

structura primar, structura secundar, structura teriar,organizare;structura cuaternar.

Structura primar reflect structura chimic de baz a proteinelor, iarcelelalte structuri reflect organizarea spaial, tridimensional a

acestora. Aceste nivele de organizare nu se delimiteaz precis, ntreele exist o interdependen n cadrul aceleai structuri generale, deansamblu.


50/65

Forma moleculelor proteice

Configuraia spaial a moleculelor proteice, respectiv structurasecundar i teriar, determin forma i solubilitatea proteinelor.

au structur filiform format din cateneProteinele fibrilare-

polipeptidice lungi i stabilizat prin legturi de H intercaternare.Structura fibrilar se caracterizeaz prin rezisten mecanic iinsolubilitate n ap. Dintre proteinele fibrilare fac parte keratinele,fibroina, colagenul, care confer elasticitate, protecie i rezisten

mecanic esuturilor

au moleculele ovale cu o structur teriarProteinele globulare-ncolcit; sunt solubile n ap datorit gruprilor polare situate nexteriorul moleculei (cele hidrofobe sunt n exterior). Dintreproteinele globulare fac parte: albuminele, globulinele, protaminele,

histonele. In organism aceste proteine ndeplinesc funcii multiple iimportante, printre care cea de enzime

cu caracter dublu, att deintermediareExist i numeroase forme-proteine globulare, ct i de proteine fibrilare, de exemplu,

fibrinogenul, miozina etc.


51/65

Proprietile proteinelor

Proteinele sunt substane solide, incolore, cristalizabile sau amorfe, cu ostructur macromolecular complex, cu mase moleculare ce variaz de lacteva mii la cteva milioane.

Solubilitatea proteinelor variaz n funcie de natura lor, ct i de cea adizolvanilor. Proteinele globulare prezint solubilitate n ap i n soluiisaline. Soluiile formate au caracter de dispersii coloidale datorit structuriimacromoleculare a proteinelor. Gruprile chimice polare de la suprafaamoleculei mresc gradul de hidratare al acesteia i implicit solubilitatea nap.

De asemenea pH-ul soluiei de protein influeneaz solubilitatea acesteiaprin ionizrile pe care le produce n molecul. S-a artat c la pHisolubilitatea proteinelor este minim,-datorit atraciilor electrostatice dintremoleculele ionizate i crete pentru valori de pH deprtate de cea apunctului izoionic.

Solvenii organici micoreaz solubilitatea -prin scderea constanteidielectrice i micorarea hidratrii. In cantitate mare solvenii organicidescarc moleculele proteice i le deshidrateaz.

In soluii apoase proteinele manifest activitate optic levogir datoritaminoacizilor constituieni optic activi .


52/65

Proprieti ionice

. Datorit grupriloramfionicProteinele sunt substane macromoleculare cu caracter. Ca i aminoacizii,polielectroliilibere amino i carboxil proteinele se comport ca

a crui valoare este npunctul izoelectricfiecare protein se caracterizeaz prinfuncie de raportul dintre gruprile acide i bazice.

Proteinele bogate n aminoacizi diaminici sunt bazice i au punctele izoelectrice la pH= 8 - 12; proteinele acide au un coninut ridicat n aminoacizi dicarboxilici au un pHi =2,8 - 3,5. Restul proteinelor au un caracter slab acid, avnd pHi = 4,6 - 5,3.

putnd neutraliza att acizii, ct i bazele.amfoterProteinele manifest caracter

cu rol n meninereasoluii tamponPe aceast proprietate se bazeaz folosirea lor caconstant a pH-lui n lichidele biologice din organism.

In soluii acide proteinele se dizolv sub form de cationi, iar n cele bazice, ca anioni. LapHi anionii i cationii sunt n numr egal, iar sarcina electric net a moleculei este 0.

Comportarea proteinelor ntr-un cmp electric

Fiind ncrcate pozitiv sau negativ, proteinele au proprietatea de a migra ntr-uncmp electric.

i st la baza metodei electroforetice deelectroforezAceast proprietatea se numeteseparare a proteinelor dintr-un amestec pe baza vitezelor diferite de migrare aacestora n cmpul electric.

Migrarea proteinelor spre cei 2 poli ai cmpului electric este n funcie de pH-ul soluieitampon care influeneaz mult gradul de ionizare. Intr-o soluie bazic, proteinele

o-, pe cnd ntrmigrarea anodic)ncrcate sub form de anioni vor migra spre anod (.migrare catodic)soluie acid se ncarc pozitiv i vor migra spre catod (


53/65

Denaturarea proteinelor

Proteinele native pot suferi modificri de structur ca urmare alabilitii acesteia, i care pot aduce dup sine i modificri fizico-chimice sau pierderea activitii biologice. In acest caz se produce o

denaturare a proteinelor care const ntr-o dezorganizare a structuriispaiale sub aciunea agenilor fizici sau chimici, fr ca structuraprimar sau masa molecular s fie afectate.

Prin denaturare se desfac legturile care stabilizeaz structurilesecundare, teriare sau cuaternare, catenele se depliaz i devin

ntinse, fr o organizare spaial specific.

Agenii denaturani pot fi de natur fizic sau chimic. Dintre ageniifizici,- un rol denaturant asupra proteinelor l au n cldura radiaiileu.v., razele X, ultrasunetele, iar dintre agenii chimici: srurilemetalelor grele, acizii concentrai, bazele concentrate, acetona,

alcoolul, detergenii.

Prin denaturare se modific i proprietile proteinelor: pierdereaactivitii biologice, diminuarea solubilitii, creterea activitiioptice.

Denaturarea poate fi reversibil sau ireversibil n funcie de natura i

intensitatea agentului denaturant.


54/65

Proprietile chimicedate de proteine constau n reacii pentrugruprile libere carboxil i amino, ct i pentru legtura peptidic

Reacii de culoare

Proteinele dau reacii de culoare,- date de legtura peptidic icatena lateral, care servesc la identificarea lor.

este o reacie de culoare dat de legturaReacia biuretuluipeptidic a proteinelor. Proteinele dau o reacie de culoare cusrurile de cupru n mediu alcalin, datorit formrii unui complexintern de tip chelatic ntre legtura peptidic i ionii Cu2+: complexpeptidic - cupric, colorat n albastru - violet. ").


55/65

Reacii de precipitare

Precipitarea proteinelor poate fi reversibil sau ireversibil.

-la adugarea unor electroliireversibilSoluiile proteinelor precipitn concentraii mari. In acest caz precipitarea se numete-4SO2)4(NH

i este de fapt o deshidratare a proteinei a crei ap de hidrataresalifiereeste preluat de ionii electrolitului.

Proteina deshidratat se aglomereaz i precipit fr a-i modifica structuraspaial. Dup ndeprtarea electrolitului proteina se dizolv.

se produce n prezena srurilor de metale grele, aPrecipitarea ireversibilacizilor concentrai, etc caz n care se produce denaturarea proteinei cumodificarea structurii spaiale.

Reaciile de precipitare sunt folosite n analizele biochimice pentru.defecaredeproteinizarea soluiilor, operaie denumit

Coagularea

proteinele precipit ireversibil, caz n care se produceclduriiSub aciuneao denaturare a structurii secundare i teriare datorit ruperii legturilor de Hintercatenare.


56/65

Hidrol iza pro teinelor

Proteinele hidrolizeaz chimic sau enzimatic cu eliberarede peptide sau aminoacizi.

Hidroliza enzimatic decurge sub aciunea catalitic aenzimelor proteolitice.

In timpul digestiei, enzimele proteolitice din sucurile tubuluidigestiv produc o hidroliz complet a proteinelor pnla faza de aminoacizi; aceste enzime scindeaz numai

legturile peptidice dintre aminoacizii din seria L iprezint specificitate i pentru anumii aminoacizi.

Proteine globulare


57/65

gsunt proteine rspndite n citoplasm i n diferite lichide biologice, careAlbuminele

prezint solubilitate n ap i n soluii diluate de electrolii.

In albumine predomin aminoacizii monoaminomono-carboxilici, fr triptofan i

glicocol. Albuminele au un coninut ridicat de tioaminoacizi i un caracter slabovalbuminele, lactalbuminele,acid.Dintre albuminele animale fac parte:Albuminele reprezint rezerva de proteine pentrumioalbuminele, serumalbuminele.

organism, servesc la reglarea presiunii osmotice a sngelui i transportul unorsubstane (acizi grai, hormoni, medicamente).

sunt proteine globulare rspndite n esutul muscular (mioglobine), nGlobulinelelapte (lactoglobuline), n ou (ovoglobuline), n ser (serumglobuline).Globulinele au

mas molecular mare, coaguleaz mai greu i au caracter acid pronunat datoritprezenei n cantitate mare a aminoacizilor dicarboxilici. Globulinele au un rol activ ntransportul diferitelor substane din organism.

sunt proteine animale cu mas molecular mic i caracter bazic datoritProtamineleaminoacizilor diaminici care predomin. Nu conin aminoacizi cu S, nu coaguleaz,iar pepsina nu le hidrolizeaz. Sub form de nucleoproteine se gsesc n celulelespermatice ale petilor.

Au caracter bazicsunt proteine animale puin mai complexe dect protaminele.Histonele

datorit prezenei n cantitate mare a argininei, lizinei, histidinei. Histonele suntsolubile n H2SO4 diluat i pot fi hidrolizate de pepsin. La nclzire coaguleaz. Segsesc libere n leucocite sau asociate cu acizii nucleici n nucleul unor celuleglandulare, eritrocite.

P t i f ib i l (S l t i )


58/65

Proteine fibri lare (Sclerop roteine)

Aceste proteine sunt specifice regnului animal i se gsesc rspndite n esuturile conjunctiv, desusinere, protecie i epidermice cu rol de susinere, protecie i rezisten mecanic.

Scleroproteinele sunt insolubile n ap, nu se denatureaz i au un coninut ridicat de glicocol icistein. Principalii reprezentani:

sunt proteine fibrilare din pr, epiderm, pene, unghii, copite, coarne, cu un coninutKeratinelemare de S,- datorit cistinei care predomin. Enzimele proteolitice nu le hidrolizeaz. Keratinelesunt rezistente, elastice, insolubile n ap.

sunt proteine fibrilare raspndite n esuturile conjunctive, tendoane, cartilagii, oase,Colagenelepiele i reprezint 50% din proteinele animale. Au un coninut ridicat de glicocol, hidroxiprolin,hidroxilizin. Colagenele sunt insolubile n ap i rezistente la aciunea enzimelor proteolitice. Prinfierbere cu apa se transform n gelatin, solubil n ap: n acest caz are loc o denaturare aproteinei cu ruperea legturilor inter- i intra-catenare care stabilizeaz structura spaial. Subaciunea taninurilor i a srurilor de crom, colagenele din piele se transform n substane

rezistente la aciunea microorganismelor, proprietate folosit la tbcirea pielii.sunt proteinele fibrilare care se gsesc n esuturile elastice din artere i tendoane. SeElastinele

aseaman cu colagenele cu deosebirea c nu pot fi gelificate. Nu pot hidroliza sub aciuneaenzimelor proteolitice. Dintre aminoacizii componeni predomin leucina, glicocolul, prolina.

este proteina din mtasea natural a viermelui Bombix mori n structura creiaFibroinapredomin glicocolul, alanina, serina, tirozina. Este insolubil n ap. Firul de mtase natural maiconine i sericin alturi de fibroin. Sericina este solubil n ap cald.

este proteina contractil din esutul muscular cu o structur dubl: o poriune filiformMiozinaalctuit din trei catene helicoidale rsucite i o poriune globular la capetele catenelor. Datorit

acestei structuri mixte miozina va avea un dublu caracter, att de protein globular, ct ifibrilar.

este proteina fibrilar din plasma sanguin cu rol n procesul de coagulare aFibr inogenulsngelui, proces ce const n transformarea ireversibil a fibrinogenului n fibrin, n prezenatrombinei i a ionilor de calciu.

PROTEINE CONJUGATE (HETEROPROTEINE)


59/65

PROTEINE CONJUGATE (HETEROPROTEINE)

Proteinele conjugate sunt combinaii ntre o protein i o component neproteic. Heteroproteinele sunt deosebit de importante pentrugrupare prosteticnumit

organismul animal i se clasific n funcie de natura gruprii prostetice n mai multecategorii.

Fosfoproteinele

acid ortofosforicAcestea sunt proteine conjugate care au ca grupare prosteticH3PO4 legat esteric de gruprile alcoolice - OH ale serinei sau treoninei, aminoacizihidroxilai din molecula proteinei respective (albumin, globulin):

Prezena resturilor de acid fosforic confer acestor proteine un caracter acid icapacitatea de a forma sruri de calciu sau potasiu. Fosfoproteinele sunt insolubile nacizi, i solubile n hidroxizi alcalini i se ntlnesc n cantiti mai mari n lapte i ou,fiind foarte necesare n creterea animalelor tinere. Reprezentai ai fosfoproteinelor:

% fosfor i care reprezint9,0sunt fosfoproteine din lapte cu un coninut deCazeinele-80% dint totalul proteinelor din lapte. Cazeinele se gsesc n lapte sub forma srurilorsolubile de Ca, ele coaguleaz n mediu acid i n prezena Ca2+, proces care are loci n stomac, unde totodat sunt parial hidrolizate de ctre enzimele proteolitice

insolubilparacazeinatul de calciu(pepsina i renina). Ca rezultat se formeaz(componentul principal al brnzei), care este hidrolizat enzimatic pn la aminoacizi.

Astfel, procesul de coagulare a laptelui permite valorificarea integral a sa de ctreorganismul animal, cazeinele coninnd toi aminoacizii eseniali. Coagularea laptelui,

n cadrul fermentaiei lactice, constituie prima faz a fabricrii brnzeturilor.

sunt fosfoproteine din glbenuul de ou cu un coninutfosfovi te l ineleiOvovi te l inele-de 2% i respectiv 10% fosfor. Dintre aminoacizii componeni, serina se gsete ncantitate mai mare, 30 - 34%. Aceste fosfoproteine sunt asociate cu lecitinele iasigur rezerva de fosfor i aminoacizi necesar pentru dezvoltarea embrionului.

Metalproteine(Cu,Fe,Zn,Co,Mn,Mg)metalLa aceste heteroproteine gruparea prostetic este un

l t di ti d dif it i hi i d t d l t i l t i i


60/65

legat coordinativ de diferite grupri chimice donatoare de electroni ale proteinei. In general, liganzii conin gruprichelatse-(liganzi), complexul n ansamblu numindu

cu azot sau oxigen care doneaz electronii neparticipani ionilor metalici cu formareaunor legturi covalente coordinative, ce leag metalul i stabilizeaz complexulintern.

Metalul din structura heteroproteinelor confer acestora proprieti funcionaledeosebite, mai ales enzimatice.

Dintre metalproteinele cele mai importante pentru organismul animal sunt: feritina, siderofilina, transferina, hemoglobina, mioglobina.feroproteinele

% Fe, i este rspndit n23reprezint rezerva de Fe n organism cuFerit ina-cantiti mari n ficat.

sunt fosfoproteine cu rol de transport al Fe n organism,Siderofilina i transferina-rspndite n plasm i splin, cu o structur analoag feritinei, dar cu un coninut

mai mic n Fe.i-sunt heteroproteine cu caracter mixt de feroHemoglobina (Hb) i mioglobina (Mb)-

cromoproteine i care conin 0,34% Fe. Hemoglobina se gsete n hematii ,mioglobina n muchi i au rolul de a transporta O2

se gsesc n ou i respectiv nlactotransferineiovotransferine:Alte feroprote ine-lapte i au un rol de a transporta fierul.

Cuproprote inen care se-reprezint pigmentul respirator din sngele molutelor,Hemocianinele-

gsete n stare dizolvat.

sunt cuproproteine cu rol de transport al cuprului n snge.Ceruloplasminele-


61/65

Glicoprote ine

Aceste heteroproteine au gruparea prostetic format dintr-o componentalctuit din hexoze, pentoze, derivaipoliglucidglucidic, de obicei un

aminai i N-acetilai ai acestora, acizi uronici, sialici.

Glicoproteinele conin mai puin de 4% substane glucidice, spre deosebire demucopoliglucidele care au peste 4% glucide.

Glicoproteinele sunt mult rspndite n esuturile animale, n plasmasanguin, n saliv, n secreiile mucoaselor, albu.

Rolul biologic al glicoproteinelor const n primul rnd n participarea acestorala structura membranei celulare pe care o apr de atacul enzimelor sau a

altor compui chimici.

Glicoproteinele din snge determin specificitatea grupei sanguine sau potinterveni ca inhibitori n procesele de aglutinare a hematiilor. Glicoproteineledin eritrocite sunt asociate cu sfingolipide de tipul cerebrozidelor igangliozidelor, contribuind mpreun la specificitatea de grup sanguin.

avidina.iovomucoidul-au identificat alte glicoproteine-In albuul de ou sAvidina din albuul de ou crud are proprietatea de a inactiva biotina


62/65

Lipoprote ine

:substan lipidicLipoproteinele conin ca grupare prostetic ofosfatide, sfingomieline, trigliceride, colesterol, steride.

Plasma sanguin i limfa conin o serie de lipoproteine cu rol ntransportul substanelor liposolubile (lipide, vitamine, hormoni,medicamente).

, asociaiichilomicroniiDintre acestea o importan deosebit o au(micele) lipoproteice cu mase moleculare mari, cu aspect globular.Chilomicronii conin 83% trigliceride, 7% fosfolipide, 6% colesterol i0,1 - 2% proteine. Partea proteic se afl la suprafaachilomicronilor, ceea ce le confer proprieti hidrofile.

Lipoproteinele din limf i ser se difereniaz dup densitatea irespectiv, dup proporiile componentelor lipidice.

Lipoproteinele sunt larg rspndite n toate celulele animale, nplasma sanguin, n limf,-n calitate de constituieni celulari, cu rolimportant n reglarea permeabilitii biomembranelor i n procesede transport


63/65

Cromoprote ine

Aceste heteroproteine au componenta prostetic(pigment).substan colorato-format dintr

Cele mai multe cromoproteine cuprind n moleculi un atom de metal, deci sunt i metaloproteine.In funcie de rolul lor i de structura componentei

proteice, cromoproteinele se clasific ncromoproteine porfirinice i comoproteine.neporfirinice


64/65

sunt cromoproteine care auHemoglobinele

componenta prostetic format din hem i

se deosebesc prin componenta proteic-globina, care variaz de la o specie la alta.


65/65

Mioglobina

In esuturile musculare ale organismelor animalese gsete mioglobina, cromoprotein cu ostructur asemntoare hemo globinei, cumolecula format din 153 aminoacizi i carepoate fixa o molecul de hem

Mioglobina are rolul de a transporta oxigenul nesutul muscular

biochimie- agronomie

Documents