c 6, 7 - enzime (slide 15)

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

1/38

Conf. Dr. Ioana Lacatusu

ENZIME

Cursuri 6 si 7

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

2/38

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

3/38

I. Caracteristici generale

Sunt proteine (in general globulare) cecatalizeaza r. biochimice din organismele vii= BIOCATALIZATORI.

Proteine fara de care celulele vii nu potrealiza reactii complexe intr-un timp scurt.

Intervin in majoritatea functiilororganismului. Au rol esențial înBIOSINTEZA (r. anabolice) si DEGRADAREA (r. catabolice) biomoleculelor din organism.

Se gasesc in organismul uman, animal,alimente (vegetale, fructe) dar si inmicroorganisme.

Substanţe complexe care sustin VIATA

Lacaza (Enzima din morcovi,sfecla, ciuperci, fructe)

ENZIME

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

4/38


Desi ENZIMELE se gasesc incantitati f. mici in organism, elesunt foarte eficiente.

Exemplu: 30g Pepsina (secretata lanivelul stomacului) pot digera~ 2 tone de albus de ou.

Fara ENZIME viata NU poate exista:

Enzimele sunt implicate in mii de procese biochimice ce se desfasoara in

organismul uman (~ 3 000 ENZIME diferite care impreuna cu alte co-enzime formeaza > 100 000 BIOCATALIZATORI).

Alimentele nu ar putea fi digerate (substantele nutritive prezente inalimente nu ar fi absorbite).

Hormonii, mineralele si vitaminele nu isi pot îndeplini functiile.

Pepsina

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

5/38

Exista 2 categorii de ENZIME:

A. Enzime digestive – cu rol esential in procesele de digestieale PROTEINELOR, LIPIDELOR si GLUCIDELOR alimentare.

Enzimele digestive:

enzime digestive proprii (produse de organism);

enzime digestive preluate din alimente (fructe,legume, cereale etc.).

Exemple de alimente ce contin enzime:

masline, miere, varza, struguri, cereale germinatecrude, nuci, smochine şi curmale proaspete, banane,ananas, kiwi, mango etc.


Tripsina

B. Enzime metabolice – regleaza procesele metabolice interne(r. ce au loc in interiorul celulei).

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

6/38

A. Enzime digestive

Sunt secretate de-a lungul tractului gastro-intestinal. Intervin in procesele de digestie (descompunere) a alimentelor, facand

posibila absorbtia nutrientilor in sange. Nutrientii sunt dirijati catrediferite organe si tesuturi pentru a fi folositi pentru functiile organismului.

Enzime digestive (secretate la nivelul sucurior gastrice, pancreatice, precumsi in sucurile intestinale):

1. Amilaze descompun GLUCIDELE. Exemple: Amilaza salivara, Amilaza pancreatica.

Lactaza descompune Lactoza (zaharul din lapte),Maltaza descompune Maltoza (zaharul din malt),Sucraza descompune Sucroza/Invertaza (zaharul

din sfecla, trestie).2. Proteaze

ajuta la digerarea PROTEINELOR.Exemple: Endopeptidaze (Pepsina, Tripsina) si Exopeptidaze

(Carboxipeptidaze, Aminopeptidaze).Lipaze

ajuta la digerarea LIPIDELOR.Exemple: Lipaza gastrica, Lipaza pancreatica.


8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

7/38


B. Enzime metabolice

Enzime care catalizeaza reactiile chimice din celule(ex: r. de biosinteza ale Glucidelor, Lipidelor si Proteinelor ).

Guverneaza activitatile tuturor organelor corpului, aletesuturilor si celulor.

Fiecare tesut al corpului are propria saenzima metabolica.

Exemple:

• Enzimele implicate in biosinteza hormonilortiroidieni sunt localizate numai in tiroida;

• Enzimele implicate in biosinteza ureei se gasescnumai in celulele hepatice.

• Membrana celulara contine enzime implicate intransportul substantelor.

• In Mitocondrii se gasesc enzime ce catalizeazaprocesele generatoare de energie.

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

8/38


Principiul I. Numele substratului + “aza”:

• Ureaza (enzima care hidrolizeaza ureea)• Fosfataze (hidrolizeaza leg. fosfat din compusii organici fosforilati)

• Amil aza (hidrolizeaza amidonul)

• Proteaze (enzime care scindeaza proteinele)

• Lipaze (enzime ce hidrolizeaza lipidele) etc.

Principiul II. Enzimele sunt clasificate și denumite în funcție dereacția pe care o catalizeaza (exista 6 categorii, Tabel).

• Oxidoreductaze

• Transferaze

• Hidrolaze

• Liaze

• Izomeraze • Ligaze

Nomenclatura ENZIMELOR

Exemple:

Observatie: Exista si o denumire comuna deşi acestea nu

precizeaza acţiunea enzimei într-un anumit tip de reacţie (Ex: Pepsina, Tripsina etc.)

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

9/38

Denumire ENZIMA Activitate/Reactia catalizata

1. OXIDO-REDUCTAZE

Catalizeaza r. de oxido-reducere, actionand asupragruparilor: > C – OH; > C = O; > C = C CH – NH2

Exemple: Lactat -dehidrogenaza:Acid lactic → Acid piruvic

D-Glucozil-oxidaza:D-Glucoza → Acid D-gluconic

Alcool-dehidrogenaza:Alcool etilic → Etanaldehida

2. TRANSFERAZE

Catalizeaza transferul unei gr. functionale (Ex: aldehida saucetona, fosfat, acil, glicozil, etc.) de la un substrat la altul.

Exemple: Transaminaze:AA 1 + -Cetoacid 1 → -Cetoacid 2 + AA 2

Transfosfataze:D-Glucoza → Glucozo-6-fosfat


Nomenclatura enzimelor

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

10/38

DenumireENZIMA

Activitate/Reactia catalizata

3. HIDROLAZE

Catalizeaza hidroliza/scindarea leg. covalente O-N, C-O, O-P etc.(Ex: leg. peptidice, esterice, glicozidice, fosfat).

Exemple: Proteaze (Endo- si Exopeptidaze) si PeptidazeProteine → Peptide → AA

Lipaze (Endo- si Exopeptidaze)Lipide → Acizi grasi + Glicerol

GlucidazeGlucide → Oligozaharide → Monozaharide

• Polizaharidaze (Amilaze, Celulaze, Hialuronidaze)• Oligozaharidaze (Invertaza, Galactozidaza)

Amidaze (hidrolizeaza leg. C - N)• Asparaginaza (Asn → Asp + NH3)• Glutaminaza (Gln → Glu + NH3)• Arginaza (Arg → Ornitina + Uree)


8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

11/38

DenumireENZIMA

Activitate/Reactia catalizata

4. LIAZE

Catalizeaza:o r. de aditie (la leg. duble: > C = C C = O, > C = N-) sauo r. de eliminare (cu form. de leg. duble).

Exemple: Fumaraza:Acid fumaric + H2O → Acid malic

Aspartaza:Asp → Acid fumaric + NH3

Aminoacid-decarboxilaza:AA → Amina + CO2

5. IZOMERAZE

Catalizeaza r. de izomerizare

Exemple: Racemaze (Racemaza lactica)D-Acid lactic → L-Acid lactic

Epimeraze (Oxo-izomeraza)D-Glucopiranoza-6-fosfat→ D-Fructofuranoza-6-fosfat

6. LIGAZE

Catalizeaza r. de sinteza (formare de leg. C – O, C – S, C – N, C– C prin condensarea a 2 molecule).

Exemple: Carboligaza acetaldehidei

R- CH = O + O = CH – CH3 → R – CH(OH) – C(=O) – CH3


8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

12/38

Principiul III (1956, EC-xxxx). Fiecarei ENZIME ii este atribuit un numarde cod format din 4 cifre precedate de prescurtarea EC (EnzymeComission)*.

• prima cifra – clasa de enzime (in functie de reactia catalizata);• a doua cifra – subclasa (da indicatii asupra donorului din reactie);

• a treia cifra – subsubclasa (face referire la natura acceptorului din reactie);• a patra cifra – indica enzima individuala.


EXEMPLE:

EC 1.1.1.1 (Alcoo l dehidrogenaza ) = catalizeazã oxidarea etanolului, acceptorul de hidrogen

fiind NAD+:

+NADH, H+CH3CHO

+NAD+CH3CH2OH

EC 1.1.1.27 (L-lactat dehid rog enaza) = catalizeazã transformarea L- lactatului în piruvat:

_ _ +++

++CH3CHCOO NAD CH3COCOO NADH H

OH

Nomenclatura enzimelor

*OPTIONAL

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

13/38

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

14/38

Proprietati comune cu catalizatorii chimici:

1. NU se consuma si NU se produc in reactie;2. NU modifica echilibrul chimic;

3. Catalizeaza doar reactii posibile din punctde vedere termodinamic.

Proprietati specifice ENZIMELOR:

1. Manifesta specificitate mare de actiune;

2. Eficienta catalitica mult mai mare (x103-108)

3. Actioneaza in conditii blande de temp., pH,pres. osmotica;

4. Activitatea lor poate fi reglata prin utilizareaunor agenti modificatori;

5. Determina desfasurarea r. fara produsisecundari si cu randamente mari.

Reprezentarea comparativa a unei r. chimice (a)

versus r. enzimatice (b) (Koolman J., 2005)

Proprietati si caracteristici structurale

A + B C + D


a. Reactii chimice

b. Reactii enzimatice

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

15/38

Particularitati structurale ale enzimelor

In centrul activ se gasesc numai anumitiAA care au grupe –OH, –SH, –COOH, –NH2,

radical imidazol (Ex: Ser, Hys, Asp, Lys).

E + S ES E + P (procesul catalitic decurge prin

Enzima Substrat Complex Produsi fixarea E de un S – G,L, P )Enzima-Substrat

PROCESUL ENZIMATIC sedesfasoara numai in anumite zoneale moleculei de enzima, alcatuite

din 2-4 AA care au o dispozitiespatiala corespunzatoare.

Functionalitatea centrului catalitic este oconsecinta a structurii spatiale a ENZIMEIcare prin aranjarea sa in spatiu aduce

anumiti AA distantati intr-o pozitie optimapentru a lega un SUBSTRAT.

“CENTRU ACTIV“ = aranjamentspatial adecvat "prinderii"

substratului (S ).

S se lega laE cu form.complexuluES

Centruactiv

Reactiecompleta: sunteliberati

produsii de r.,cu regenerareaEnzimei

Produsi de reactie

Enzimele suntformate dinlanturi lde AA.

Lanturile sunt

pliate pentru aforma centrulactiv

I C i i i l

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

16/38

SITUSURI

(determinaactivitateabiologica)

Situs catalitic

Parte a proteineiformata din resturide AA ce suntresponsabili delegarea propriu-zisa

a Substratului .

Situs alostericParte a proteinei(diferita de situsulcatalitic), care dupalegarea unui efectoralosteric, modificaactivitatea

enzimatica a Enzimei .


(controleza direct activitateaenzimatica)

(controleza indirect activitatea enzimatica)

Activator alosteric = activeaza act. enzimatica; Inhibitor alosteric = inhiba act. enzimatica

Enzima alosterica

Particularitati structurale ale

HETEROENZIMELOR

I C t i ti i l

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

17/38

Clasificarea enzimelor functie de particularitatile structurale

HOLOPROTEINE – Structura unitara, alcatuita numai din aminoacizi.(Holoenzime) (Ex: Chimotripsina, Tripsina, Pepsina, Lipaza)

HETEROPROTEINE – Structura binara, alcatuita din:(Heteroenzime)

1. Componenta proteica (Apoenzima)2. Componenta neproteica (Co-factori):

- Co-enzime (ex: NAD+/NADH, ATP, FMN, FAD)- Grupari prostetice (ex: Mg2+, Fe2+,Zn2+,

hem, citocrom etc.)


1. Apoenzima (componenta proteica):

• confera specificitatea de substrat pentruactivitatea unei enzime;

• contine situsul catalitic si pe cel la care seleaga efectorii in cazul enzimelor allosterice;

• determina legarea substratului la situsul

catalitic si a efectorilor la alt situs.

2. Co-factori (componenta neproteica):

• molecule neproteice (relativ mici),cu structura chimica variata;

• se leaga covalent sau necovalentde componenta proteica;

• prezenţa lor condiţionează

activitatea enzimatică

I C i i i l

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

18/38


1. Particularitati structurale aleApoenzimei

Structura primara

Determinata de secventa AA din lantul polipeptidic;

Este responsabila pentru nivelele superioare ale structurii enzimei și

prin urmare, pentru activitatea enzimatica.

Structura secundara reprezinta procentul de configuratie spatiala-helix (in special) stabilizat prin leg. de H.

Structura tertiara

Asamblarea si plierea lanturilor polipeptidice in spatiul

tridimensional. Majoritatea AA polari se dispun la exteriorul moleculei, AA nepolari lainterior, formand o zona hidrofoba interna.

Structura cuaternara

Apare la majoritatea enzimelor ce sunt alcatuite din mai multe catenepolipeptidice identice (Enzime homomultimere) sau diferite (Enzimeheteromultimere).

Asocierea se realizeaza prin leg. de H, interactiuni electrostatice,forte Van der Waals.

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

19/38

Reprezentarea structurii secundare(A) -helix (B) -foaie plisata. (leg. de H = reprezentate prin linii punctate)

1. Particularitati structurale ale Apoenzimei


I C i i i l

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

20/38


Coenzima A

(CoA)

Flavin adenindinucleotida(FAD)

Hem c

Adenozintrifosfat(ATP)

• Sunt indispensabili pentrudesfasurarea activitatii enzimei

• Confera enzimei specificitate dereactie

• Favorizeaza un aranjament optim alenzimei sau transfera electroni , H+sau grupe chimice.

Nicotinamidadenindinucleotida(NAD+)

*Structurile co-factorilor- OPTIONAL

2. Particularitati ale Co-factorilor

Activeazasubstraturile

Catalizeaza r. redox(ex: Dehidrogenaza)

Catalizeazar. redox (ex:Reductaze)

Catalizeaza r. detransfer gr. acil

(ex: Transferaze)

Catalizeaza r.transfer fosfat(ex: Kinaze)

Co-factor Tipul r. catalizate Structura

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

21/38

I. Specificitate de reactie

II. Specificitate de substrat


Specificitatea enzimelor

Prezinta o specificitate destul de larga în substratele lor*.

Exemplu: Tripsina = actioneaza asupramultor proteine din intestin, dar preferasa hidrolizeze resturile de AA bazici (Lyssi Arg) de la capatul C-terminal.

I. Specificitatea de reactie

Intalnita atunci cand o ENZIMA catalizeaza un anumit tip de r. biochimica.

Sta la baza clasificarii enzimelor in cele 6 clase (Oxido-reductaze,Transferaze, Hidrolaze, Liaze, Izomeraze, Ligaze).

Multe enzime digestive prezinta acest tip de specificitate:Exemplu: Proteaze, Amilaze și Lipaze (catalizeaza hidroliza P, G si L

din produsele alimentare).

*Specificitate larga aduce un efect economic înorganisme (nu produc mai multe enzime digestive pentrutoate tipurile de componente alimentare).

I Ca acte istici gene ale

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

22/38

II. Specificitatea de substrat

Se intalneste cand o ENZIMA poate cataliza un singur substrat sau un nr.restrans de substraturi asemanatoae structural.

1. Absoluta – Caz in care Enzima actioneaza strict asupra unui singur substrat.


Exemple:

• Ureaza catalizeaza numaihidroliza ureei:

Uree

UREAZA

Arginina Ornitina Uree

• Arginaza catalizeaza numai hidroliza Arg:

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

23/38

II. Specificitatea de substrat

2. Relativa de grup

Acid succinic Acid fumaric

+NADH, H+CH3CHO

+NAD+CH3CH2OH

Enzima actioneaza asupra unui grup desubstraturi inrudite structural (manifestaspecificitate fata de o anumita gr. fct. dinmolecula de substrat sau fata de anumite leg.chimice din structura substratului).

Exemple:

• Alcool dehidrogenaza transforma totiR –OH cu nr. mic de at. de C in gr. >C=O.

• Hexochinaza catalizeaza fosforilareaD – Glucozei (in prezenta de ATP) darpoate acționa și asupra altor Hexoze(ex: Fructoza, Galactoza).

3. Stereospecificitate (Specificitate stereochimica)

Enzima are capacitatea de a recunoaste un singurizomer geometric sau optic.

Exemple: Succinat dehidrogenaza (SDH ) cataliz r. de obtinere

a ac. fumaric (trans), NU si a ac. maleic (cis).

D-Aminoacid oxidaza reacț. doar cu D-Aminoacid( nu cu L-Aminoacid ).

Alcool

dehidrogenaza

ATP = Adenozin trifosfat; NAD+ = Nicotin adenindinucleotida; FAD = Flavin adenin dinucleotida.

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

24/38

II. Reactii enzimatice.

Cinetica reactiilor enzimatice cu ENZIMA

fara ENZIMA

II R tii i ti Ci ti tiil i ti

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

25/38

Energia de activare pentru descompunerea H2O2:1 = fara catalizator; 2 = cu Pt; 3 = cu Catalaza.

II. Energia de activare

K+1 K+2

E + S ES E + P K-1

1. Sa aiba o conformatie care sa-i permitaaccesul la situs-ul catalitic;

2. Sa aiba caracteristici structurale ce satisfacnecesitatea de specificitate a enzimei;

3. Sa se asocieze cu enzima pe baza unei

orientari strict specifice.

II. Reactii enzimatice. Cinetica reactiilor enzimatice

Procesele biochimice catalizate de ENZIME decurg cu V ↑ si randament ↑.

Reactiile enzimatice au loc intr-un singur sens, fara reactii secundare, faradescompunerea compusilor instabili, cu formarea P si eliberarea E initiale.

fara catalizator

cu Pt

cu ENZIMA

Pentru a mari nr. de ciocniri intre E si S , in urmacarora sa rezulte sist. complexe ES , in organismeste necesara o E minima = E activare (E a).

Catalizatorii intervin asupra E a:Vr mare Ea mica

I. Coditii SUBSTRAT

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

26/38

1. Concentratia substratului

2. Concentratia enzimei

3. pH-ul

4. Temperatura

5. Prezenta activatorilor si a inhibitorilor


Factori ce influenteaza viteza reactiilor enzimatice


8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

27/38

Variatia activitatii enzimaticecu concentratia substratului

[S] mare ⇒ ⇒ v = vmax

[S] → 0 [S] = KM

[S]

[S]vvmax

M

max

K

[S]vv

2

vv

max


KM = valoarea conc. de S la care V r. cataliz. enzimatic este ½ din Vmax de r.KM = utila pt. determ. cantitativa a activitatii enzimatice in tesuturi.

K+1 K+2

E + S ES E + P

K-1

1. Concentratia substratului

Teoria Michaelis-Menten (1913):

• Este fundamentala pentru analiza cantitativa a tuturor aspectelor cineticii si inhibitiei enzimatice;• A fost dezvoltata pentru cazul simplu de reactie cu un singur substrat;• Presupune ca E se combina cu S , cu formarea complexului ES ; acesta se descompune, cu formarea

P si eliberarea E :

Ecuatia Michaelis – Menten

Exprima dependenta Vinitiale a uneir. catalizate enzimatic de conc. S sianumite caracteristici ale Enzimei:

II Reactii enzimatice Cinetica reactiilor enzimatice

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

28/38

2. Concentratia enzimei


Variatia activitatii enzimatice cuconcentratia enzimei

3. pH

Exista o dependenta liniara intre viteza de reactie si conc.catalizatorului, insa numai pentru conc. mici de ENZIMA(la conc. mari, viteza de reactie se modifica neliniar).

v = k1 · [E]

pH-ul optim de actiune al unei enzime este pH-ulmediului in care aceasta isi manifesta actiuneacatalitica (deasupra/sub acest pH, activitateaenzimatica scade).

pH-ul poate afecta activitatea enzimatica:• ireversibil (denaturare; pH-uri extreme);•

reversibil (functie de gradul de ionizare al E,S sau ES ).

Variatia activitatii enzimatice cu pH

y = ax +b



8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

29/38

4. Temperatura


5. Influenta efectorilor(modulatori)

Efectul temperaturii asupra activitatiienzimelor:

• Creste viteza de reactie odata cucresterea temp., insa in intervalul detemp. in care enzima este stabila);

• Optim: 40-50oC.

• Temp. > 55oC denaturareatermica a enzimelor.

Activatori enzimatici = compusi care

stimuleaza activitatea enzimelor

Inhibitori enzimatici = compusi care scadviteza reactiilor enzimaticeActiunea inhibitorilor:

ireversibila reversibila competitiva

Variatia activitatii enzimaticecu temperatura


II R tii i ti I hibiti i l

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

30/38

II. Reactii enzimatice. Inhibitia enzimelor

Enzimele pot fi inhibate:

A. Reversibil

B. Ireversibili

A. Inhibitia reversibila

Depinde de natura inhibitorului si

poate fi:

a) competitiva

b) incompetitiva

c) necompetitiva

d) mixta

Schema generala pentru o

reactie competitiva

1. Inhibitorul competitiv = I se afla incompetitie cu S pentru fixarea pesitusul catalitic al E .

2. I seamana cu S si poate interactiona cusitusul catalitic al E , dar difera desubstrat.

3. I se fixeaza reversibil la E.

4. Aceasta inhibitie NU afecteaza viteza

maxima a E (Vmax).

a). Inhibitia reversibila competitiva

II Reactii en imatice Inhibitia en imelor

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

31/38

Schema generala pentru oreactie incompetitiva

Un inhibitor incompetitiv se fixeazanumai la complexul ES.

E fixeaza prima data S ,dupa care fixeaza inhibitorul.

Inhibitorul nu se fixeaza pe E liberaci interactioneaza cu complexul ES

influenteaza ambii parametrienzimatici (Vmax si Km).

b). Inhibitia reversibila incompetitiva


II Reactii enzimatice Inhibitia enzimelor

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

32/38

Schema generala pentru oreactie necompetitiva

Mult mai complexa decat primele 2

Un inhibitor necompetitiv se

fixeaxa in mod aleator atat la E libera,cat si la complexul ES .

Intre I si S nu exista o analogiestructurala, I se leaga la situsuri

specifice, altele decat situsul catalitic.

I afecteaza activitatea catalica a E darnu si legarea E de S .

Legarea I de E determina modificari

conformationale ale moleculelor enzimaticeinfluentand Vmax dar NU influenteaza Km.

c). Inhibitia reversibila necompetitiva


II Reactii enzimatice Inhibitia enzimelor

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

33/38

Atat E cat si complexul ES leaga I .

d). Inhibitia reversibila mixta

Cand o E sufera modificariireversibile in urma r. cu un I (careblocheaza permanent o gr. functioanalaesentiala pentru activitatea catalitica),enzima devine inactiva.

Tip de inhibitie care NU respectaprincipiul Michaelis-Menten de

reversibilitate a proceselor.

B. Inhibitia irreversibila


II Reactii enzimatice Enzime alosterice

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

34/38

Organizarea centrului activ incazul unei ENZIME alosterice

Situs catalitic

Substrat (S)

Situs alosteric

Efector alosteric

Enzimele alosterice prezinta 2 situsuri:

1. situs catalitic la care se leaga substratul;

2. situs alosteric la care se leaga reversibil (necovalent)un efector alosteric care poate fi:

negativ (cu actiune inhibitoare a enzimei);

pozitiv (cu actiune activatoare a enzimei).

Enzima alosterica = Enzima a carei actiune se poate modificaatunci cand anumite tipuri de efectori (efectori alosterici), se leaga

la o parte inactiva a enzimei.

II. Reactii enzimatice. Enzime alosterice

II Reactii enzimatice Enzime alosterice

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

35/38

Un ORGANISM este cababil sa regleze activitatea cataliticaa ENZIMELOR sale (poate coordona diferite procesemetabolice) intr-o maniera ordonata.

Exista 2 modalitati de reglare a activitatii enzimatice:

II. Reactii enzimatice. Enzime alosterice

1. Controlul

disponibilitatii enzimei

Cantitatea de ENZIMA dintr-ocelula depinde de viteza sa de

sinteza sau de degradare.

Aceste viteze sunt controlate directde celula si sunt subiectulschimbarilor dramatice care apar indecursul- minutelor (in bacterii)

- orelor (in organismele superioare).

2. Controlul activitatii

enzimatice

Activitatea catalitica aENZIMEI poate fi direct

controlata prin asanumita “alterare structurala”.

Aceste modificaristructurale influenteazaafinitatea E fata de S .

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

36/38

1. Mecanismul lacat-cheie (Ficher)

Complementaritate structurala intre S sicentrul activ al E.

Mecanism specific r. enzimatice cuspecificitate absoluta de substrat.

2. Mecanismul ajustarii induse (Koshland)

3. Mecanismul prin cataliza covalenta

Enzima in stare libera NU se afla inconformatia optima pentru cataliza.

Modificarea conformatiei geometrice asitusului catalitic in vederea formariicomplexului ES.

Crearea de leg. covalente, cu formarea unui complex ES instabil si reactiv, cu

ajutorul unor grupari nucleofile din resturile de AA (ex: - OH, - NH2), care se leagade un atom de carbon electrofil din S.

III. Mecanisme de actiune in cataliza enzimatica

Reprezentareabidimensionala amodelului Koshland

Dige a alimentele (fac posibilă abso bţia p in Functiile

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

37/38

Digera alimentele (fac posibilă absorbţia prinsânge a biomoleculelor necesare funcţionării organismului).

Exemplu: Transformă proteinele in oligopepide siaminoacizi, polizaharidele în monoglucide etc.

Sunt utile pentru ingestia nutrientilor de catreorganism in vederea reconstruirii de noi tesuturimusculare, oase, celule nervoase, piele, glande.

Exemplu: O enzima poate lua fosforul dinalimentatie si sa-l transfere in structura oaselor.

Ajuta rinichii, ficatul, plamanii, colonul sipielea sa elimine toxinele din organism.

Enzimele apara sangele de deseurile

periculoase, le ataca si le converteste insubstante usor eliminate de corp.

Functiilebiochimice ale

Enzimelor

Functiile

8/18/2019 C 6, 7 - Enzime (Slide 15)

38/38

Pot concentra Fe in sange (ataşat de celuleleroşii) prin actiunea enzimelor.

Enzimele din sange ajuta la coagulareaacestuia.

Enzimele uricolitice catalizeaza conversiaacidului uric in uree.

Enzimele accelereaza oxidareaGlucozei care furnizeaza energiapentru celule.

Enzimele respiratorii ajuta laeliminarea CO2 din plamani.

Functiilebiochimice ale

Enzimelor

Observatie: o a i aflat î t o ta e de defi ie ţă de e i e e te ţi ta i i ală a

c 6, 7 - enzime (slide 15)

Documents