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MODELO DE MICHAELIS-MENTEN
Catálisis Enzimática
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Enzima - Sustrato
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La enzima dihidrofolatoreductasa de E. coli con sus dos sustratos, dihidrofolato (derecha) y NADPH (izquierda), unidos al sitio activo. La proteina se muestraempleando un diagramade listones con las hélices en rojo, las hojas en amarillo. 7DFR
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Perfil de la Energía Libre de Gibbs para una reacción no catalizada (rojo) y otra catalizada por una enzima (azul)
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Ensayos con Enzimas
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Maude Leonora MentenOntario, Canadá en 1879Ontario, Canadá 1960Profesor a los 79 años
Leonor MichaelisBerlín, Alemania 1875 Nueva York 1949
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Mecanismo de sustrato sencillo parauna reacción enzimática
(Michaelis – Menten)
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Definimos:
De donde:
La velocidad de formación del producto:
Ecuación de Michaelis - Menten
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[E0] = [E] + [ES]
La concentración total de la enzima es:
[E] = [E0] − [ES]
De donde la concentración de enzima libre es:
Sustituyendo:
Km[ES] + [S][ES] = [E0][S]
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•d[P]/dt o V0 es la velocidad de producción de producto
•k2[E0] o Vmax es la velocidad máxima.
•k2 es frecuentemente llamada kcat
•Notar que [S] es grande comparada con Km, [S]/(Km + [S]) tiende a 1. La velocidad de formación de producto es igual a k2[E0] en ese caso.
•Cuando [S] es igual a Km, [S]/(Km + [S]) vale 0.5. En ese caso, la velocidad de formación de producto es la mitad de la máxima(1/2 Vmax).
•De la gráfica de V0 contra [S] se puede determinar Vmax y Km. Esto requiere una serie de experimentos a E0 constante y diferentes concentraciones de sustrato [S].
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][][max
SKSVv
m
][][1
max SVSK
vm
maxmax
1][
1VSV
Kv
m
Ecuación de Michaelis - Menten
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Diagrama de Lineweaver-Burke
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kcat / kM
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Inhibición Enzimática
¿Qué sucede si el sustrato no se desprende del sitio activo? La enzima se bloquea (inhibe) para posteriores acciones con el sustrato
¿Por qué inhibir? Para controlar [S] o [P]
Aumentar [S] sin reaccionar
Disminuir [P] formado
S
E
ES
P
E
EP
P
E
E + P
E
S
E + S
E
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Ejemplos
Aumento [S] Disminución de los niveles de GABA causa convulsiones GABA aminotransferasa degrada GABA Inhibición de la enzima aumenta los niveles de GABA
Disminuye [P] La Xanthina se convierte a ácido úrico mediante la xanthina
oxidasa El exceso de ácido úrico produce gota La inhibición de la enzima disminuye la producción de ácido
úrico
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Tipos de Inhibición
Reversible Competitivo
Acompetitivo
Mixto
Nocompetitivo
Irreversible
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Modelo estructural de la proteasa del virus del SIDA unida a un inhibidor de la proteasa, el ritonavir. La estructura de la proteasa se muestra mediante cintas de color rojo, azul y amarillo, mientras que el inhibidor es representado por una estructura de esferas y varillas cerca del centro de la proteasa. Modelos creado a partir del PDB 1HXW
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Inhibidores enzimáticos
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Inhibidores competitivos•Se pueden unir a E, pero no a ES•Aumenta el valor de Km (es decir, el inhibidor interfiere con la unión del sustrato)•No afecta a la Vmax (el inhibidor no obstaculiza la catálisis ya que no se puede unir a ES).
Inhibidores no competitivos•Tienen afinidades idénticas por E y ES (Ki = Ki')• No cambia Km (es decir, no afecta a la unión del sustrato)•Disminuye Vmax (es decir, la unión del inhibidor obstaculiza la catálisis)
Inhibidores de tipo mixto•Se unen tanto a E como a ES, •Sus afinidades por estas dos formas de enzimas son distintas (Ki ≠ Ki')•Interfieren con la unión del sustrato (incremento de Km) y dificulta la catálisis en el complejo ES (disminución de la Vmax)
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Inhibición competitiva: el sustrato (S) y el inhibidor (I) compiten por el sitio activo.
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Inhibición Reversible (IR)
•La IR puede afectar a Vmax o Km o a ambas a la vez
•Si sólo afecta Km IR Competitiva
•Si sólo afecta Vmax IR No-Competitiva
•Si afecta tanto a Km como a Vmax:
IR Acompetitiva
IR Mixta
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Inhibición Competitiva La más común El inhibidor compite con el sustrato natural
por el enlace al sitio activo El inhibidor tiene una estructura semejante a
la del sustrato natural Se enlaza más fuertemente Puede o no reaccionar Si reacciona lo hace lentamente Proporciona información del sitio activo al comparar
las estructuras
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Inhibición Competitiva
I y S compiten por E Un aumento en [I] Aumenta [EI] Reduce [E] disponible para unirse a S
Se requiere mantener [I] alta para asegurar la inhibición
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Ecuación de Michealis-Mentenpara la Inhibición Competitiva
Donde = 1 + [I]/KI Función de la concentración y afinidad del inhibidor por la enzima = 1 cuando [I] = 0
Conforme [S] aumenta, V0 se aproximará a Vmax paracualquier valor de S supera los efectos del inhibidor; satura
Conforme [I] aumenta, KM aumenta por Se requiere más S para alcanzar ½ Vmax La velocidad no aumenta rápidamente con [S] dada la inhibición
[S]αK[S]VV
M
max0
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Inhibición Reversible Competitiva
][][max
SKSVv
m
iKI ][1
][]][[
EIIEKi
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Inhibición Reversible Competitiva
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Ecuación de Lineweaver-Burke para Inhibición Competitiva
Mayor pendiente (multiplicadaby )
Ordenada al origen no cambia (Vmax el mismo valor)
KM es mayor (multiplicada by )
maxmax
M
0 V1
[S]1
VαK
V1
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Inhibición Acompetitiva
El Inhibidor se une al complejo enzima-sustrato, no a la enzima libre
El Inhibidor no requiere ser semejante al sustrato Sitio activo = multisustrato, o I en el segundo sitio Se distorsiona el sitio activo; evita que ocurra la
reacción Aumento de [S] no cambia el enlace el inhibidor a
ES (acompetitiva) Vmax es afectada por [I]
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Inhibición Reversible Acompetitiva
]['][max
SKSVv
m
'][1'
iKI
][]][['
ESIIESKi
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Inhibición Reversible Acompetitiva
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Inhibición no Competitiva
Aumento de [I] Disminuye Vmax (aumenta
ordenada al origen) Disminuye KM (disminuye
valor y=0) El cociente KM/Vmax es el
mismo (pendiente)
[S]α'K[S]VV
M
max0
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Inhibición Reversible Mixta
]['][max
SKSVv
m
iKI ][1 '
][1'iKI
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Inhibición Reversible Mixta
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Inhibición Reversible no Competitiva
Si = ’
]['][max
SKSVv
m
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Inhibición Mixta El inhibidor se une a E ó a S
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Inhibición Mixta
Aumento de [I] Baja Vmax (aumenta
ordenada al origen) Aumenta KM (aumenta el
valor de y=0) CocienteKM/Vmax no es el
mismo (cambia pendiente)
[S]α'αK[S]VV
M
max0
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Inhibición Reversible no Competitiva
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Diagramas de Lineweaver-Burke de los diferentes tipos de inhibidores enzimáticos reversibles.
La flecha muestra el efecto producido por el incremento de las concentraciones de inhibidor.
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Inhibición Irreversible
Inhibidor Se une covalentemente, o Destruye el grupo funcional
para la actividad enzimática, o Enlace no covalente muy
estable
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Inhibición Irreversible
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