chapitre 1: lachapitre 1: la liaison protéine-ligand 25/01/2020 2 a) le choc élastique provoque...

Chapitre 1: La liaison protéine-ligand

25/01/2020 2

A) Le choc élastique provoque des effets biologiques.

B) Le choc élastique provoque un ajustement induit.

C) Le choc efficace provoque une transconformation.

D) La protéine peut se retrouver uniquement sous deux états conformationnels extrêmes.

E) Aucune des propositions ci-dessus n’est exacte.

QCM 1 : CONCERNANT LA RECONNAISSANCE MOLECULAIRE, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

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A) Le choc élastique provoque des effets biologiques →FAUX: le choc EFFICACE provoque des effets biologiques

B) Le choc élastique provoque un ajustement induit. →FAUX: le choc EFFICACE provoque un ajustement induit

C) Le choc efficace provoque une transconformation. →VRAI

D) La protéine peut se retrouver uniquement sous deux états conformationnels extrêmes. → FAUX: il oscille entre ces deux états

E) Aucune des propositions ci-dessus n’est exacte

QCM 1 : CONCERNANT LA RECONNAISSANCE MOLECULAIRE, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

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-choc élastique: pas assez d’énergie, les deux molécules

rencontrées restent inchangées→ pas d’effet biologique

-choc efficace: assez d’énergie, les deux molécules se percutent → transconformation → effet biologique

Reconnaissance moléculaire

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- entraîne une modification de la protéine- montre la flexibilité structurale de la protéine- est évaluée par une constante de vitesse- est lente à s’établir et à disparaître

La structure 3D de la protéine, après choc efficace, va osciller entre deux états conformationnels extrêmes.

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Transconformation

A) La liaison protéine-ligand n’est pas aléatoire.

B) L’effet biologique croit de façon linéaire avec la concentration en ligand et la proportion de complexes protéine-ligand formés.

C) L’inhibition est généralement irréversible.

D) Un exemple de l’allostérie covalente est la phosphorylation-déphosphorylation des protéines liantes.


QCM 2 : CONCERNANT LES CARACTERES DE LA LIAISON PROTEINE-LIGAND, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

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A) La liaison protéine-ligand n’est pas aléatoire. VRAI

B) L’effet biologique croit de façon linéaire avec la concentration en ligand et la proportion de complexes protéine-ligand formés. FAUX → de façon hyperbolique

C) L’inhibition est généralement irréversible. FAUX →réversible sinon risque de toxicité

D) Un exemple de l’allostérie covalente est la phosphorylation-déphosphorylation des protéines liantes. VRAI


QCM 2 : CONCERNANT LES CARACTERES DE LA LIAISON PROTEINE-LIGAND, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

25/01/2020 8

Il y a 5 caractères pour définir une liaison protéine- ligand:

◦ Spécificité

◦ Saturation

◦ Inhibition spécifique

◦ Régulation physiologique

◦ Anomalies héréditaires

Il en faut deux pour être sûr qu’il s’agit d’une liaison protéine-ligand.

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Les caractères de la liaison

- Spécificité → liaison protéine-ligand n’est pas aléatoire, il faut une concordance structurale. La spécificité peut être large, étroite ou exclusive (la protéine reconnaît une famille, un type ou un énantiomère du ligand)

- Saturation → pourcentage de liaison et effet biologique tendant vers un maximum : la saturation. Il y a une compétition entre plusieurs ligands pour un même site de liaison

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Les caractères de la liaison PL

- Inhibition spécifique → inhibition réversible qui peut être compétitive (analogues structuraux) ou non compétitive VS inhibition irréversible (poisons)

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- Régulation → modulation de la réponse biologique à la liaison protéine-ligand en fonction:• de la protéine: concentration, isoforme, activité (allostérie)

• des ligands: concentration (biosynthèse, dégradation, disponibilité), nature (affinité), compétition

- Anomalie congénitale → entraine une absence de protéine, des protéines non fonctionnelles, un mauvais adressage et/ou une destruction prématurée de la protéine. La liaison avec le ligand est impossible

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A) Cette équation permet de définir la capacité et la constante de saturation.

B) KD a la dimension d’une vitesse.

C) KD est la constante de demi-saturation.

D) Les liaisons de forte affinité ont une forte capacité.


QCM 3 : CONCERNANT L’EQUATION DE SCATCHARD, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

17/08/2020 13

A) Cette équation permet de définir la capacité et la constante de saturation. FAUX → constante de DISSOCIATION KD

B) KD a la dimension d’une vitesse. FAUX → d’une CONCENTRATION

C) KD est la constante de demi-saturation. VRAI

D) Les liaisons de forte affinité ont une forte capacité. FAUX → forte affinité mais faible capacité (ou l’inverse)


QCM 3 : CONCERNANT L’EQUATION DE SCATCHARD, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

17/08/2020 14

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Paramètres de la liaison PL

La constante de dissociation KD a la dimension d'une concentration.

C'est celle du ligand lorsque la moitié des sites de liaison protéique

sont occupés. C’est la constante de demi-saturation. (appelé Km

dans d’autres cours)

2 types de liaisons : faible affinité et forte capacité OU forte affinité et faible capacité

Chapitre 2: Les enzymes

25/01/2020 16

Les enzymes transforment leur substrat en produit.

Catalyse

Régulation de l’activité enzymatique

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Principe

A) Les hétéroenzymes ont uniquement une partie enzymatique.

B) L’apoenzyme est la partie non protéique de l’hétéro-enzyme.

C) Un groupement prosthétique est un coenzyme avec une liaison non covalente.

D) Un groupement prosthétique est un coenzyme avec une liaison covalente.


QCM 4 : CONCERNANT LA CONSTITUTION CHIMIQUE DES ENZYMES, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

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A) Les hétéroenzymes ont uniquement une partie enzymatique. → FAUX: les homoenzymes ont uniquement une partie enzymatique/ protéique

B) L’apoenzyme est la partie non protéique de l’hétéro-enzyme. FAUX → partie protéique de l’hétéroenzyme

C) Un groupement prosthétique est un coenzyme avec une liaison non covalente. FAUX → liaison covalente

D) Un groupement prosthétique est un coenzyme avec une liaison covalente → VRAI


QCM 4 : CONCERNANT CONSTITUTION CHIMIQUE DES ENZYMES, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

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- Homo-enzymes : Enzymes constituées uniquement de protéines.

- Hétéro-enzymes : Enzymes qui ont besoin d’autres facteurs pour fonctionner, qui ne sont pas forcément protéiques.

L’hétéro-enzyme est alors constituée de 2 parties :• Apoenzymes = partie protéique

• Cofacteurs = partie non protéique (groupement prosthétique, coenzyme, cosubstrats,…)

Les cofateurs (=coenzymes) fonctionnent de deux façons :

▪ Groupement prosthétique : si la liaison est COVALENTE (ex : FAD)

▪ Co substrat : si la liaison est plus faible et qu’il se comporte plus comme un ligand (ex : NAD)

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Constitution chimique des enzymes

A) Les enzymes sont protégées par leur substrat contre la dénaturation.

B) Le site actif est entouré d’une poche hydrophile.

C) Le site actif réunit des acides aminés éloignés les uns des autres dans la structure tertiaire.

D) Le site actif présente généralement 2 parties : un site de positionnement qui permet de maintenir et d’orienter le substrat et un site catalytique qui réalise la catalyse.


QCM 5 : CONCERNANT LE SITE ACTIF, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

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A) Les enzymes sont protégées par leur substrat contre la dénaturation. VRAI

B) Le site actif est entouré d’une poche hydrophile. FAUX → poche hydrophobe

C) Le site actif réunit des acides aminés éloignés les uns des autres dans la structure tertiaire. FAUX → structure primaire

D) Le site actif présente généralement 2 parties : un site de positionnement qui permet de maintenir et d’orienter le substrat et un site catalytique qui réalise la catalyse. VRAI


QCM 5 : CONCERNANT LE SITE ACTIF, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

25/01/2020 22

❖ Les enzymes sont protégées par leur substrat contre la dénaturation.

❖ Le site actif réunit des acides aminés éloignés les uns des autres dans la structure primaire.

❖ Le site actif de l'enzyme est la région fonctionnelle de la molécule qui "accueille" le substrat permettant ainsi sa transformation.

❖ Il occupe une part relativement réduite du volume total d'une enzyme

❖ Le site actif se trouve généralement au fond d’une fissure de la structure tri-dimensionnelle de l’enzyme et constitue une cavité dont le caractère polaire augmente les forces de liaisons au substrat.

→ Il est entouré d’une poche hydrophobe au fond de cette fissure

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Le site actif

A) Les acides aminés principaux créent les charges et font l’interaction avec le substrat.

B) Les acides aminés auxiliaires permettent la réaction du site actif et de son environnement.

C) Les acides aminés accessoires créent un environnement favorable à l'action catalytique.

D) Les acides aminés accessoires sont à l’origine de la création d’une zone acide pour une bonne orientation du substrat.


QCM 6 : CONCERNANT LA COMPOSITION DU SITE ACTIF, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

25/01/2020 24

A) Les acides aminés principaux créent les charges et font l’interaction avec le substrat

B) Les acides aminés auxiliaires permettent la réaction du site actif et de son environnement. FAUX → aa accessoires

C) Les acides aminés accessoires créent un environnement favorable à l'action catalytique. FAUX → aa auxiliaires

D) Les acides aminés accessoires sont à l’origine de la création d’une zone acide pour une bonne orientation du substrat. FAUX → zone basique


QCM 6 : CONCERNANT LA COMPOSITION DU SITE ACTIF, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

25/01/2020 25

ACIDES AMINES PRINCIPAUX OU DITS DE « CONTACT » assurent la liaison temporaire du substrat au site actif par des liaisons de faible énergie. Ils créent les charges et font l’interaction avec le substrat.

ACIDES AMINES AUXILIAIRES OU « COLLABORATEURS » ne sont PAS chargés (mais constituent la zone polaire ou la zone hydrophobe). Ils créent un environnement favorable à l'action catalytique (+ orientation du substrat)

ACIDES AMINES ACCESSOIRES permettent la réaction du site actif et son environnement. Ils assurent le maintien de la structure tertiaire par l’intermédiaire d’autres liaisons et repliement stabilisant le site actif et n'interviennent pas directement dans l'activité.

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La composition du site actif

Cas de la ribonucléase:

27

La composition du site actif

A) Elle présente 5 caractéristiques.

B) Le catalyseur augmente les vitesses de réactions.

C) La catalyse ne doit pas forcément respecter les conditions thermodynamiques de la réaction.

D) Le catalyseur agit en concentration assez élevée pour espérer avoir un effet sur la réaction.


QCM 7 : CONCERNANT LA CATALYSE ENZYMATIQUE, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

25/01/2020 28

A) Elle présente 5 caractéristiques. FAUX → 4 caractéristiques

B) Le catalyseur augmente les vitesses de réactions. VRAI

C) La catalyse ne doit pas forcément respecter les conditions thermodynamiques de la réaction. FAUX → elle doit respecter obligatoirement ces conditions

D) Le catalyseur agit en concentration assez élevée pour espérer avoir un effet sur la réaction. FAUX →concentration faible car agit à l’état de trace


QCM 7 : CONCERNANT LA CATALYSE ENZYMATIQUE, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

25/01/2020 29

C’est l’action d’un catalyseur sur une transformation chimique.

4 caractéristiques:

− Il augmente les vitesses de réaction.

− Il respecte les conditions thermodynamiques (ne

peut pas changer le caractère thermodynamique de la

réaction → une réaction endergonique le restera )

− Il se retrouve intact en fin de réaction (peut faire un

nouveau cycle)

− Il agit à l'état de trace : concentration faible (en

principe, car il est des cas où la quantité de protéines

enzymatiques est loin d'être négligeable).

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Catalyse enzymatique

A) Les enzymes augmentent le temps de réaction en abaissant l’énergie libre d’activation.

B) Pour que le choc soit efficace, il faut que le système passe par un niveau énergétique plus élevé : grâce à l’énergie libre d’activation.

C) Certaines collisions sont plus violentes, les chocs entrainent alors des modifications protoniques qui entrainent un déplacement de protons: ce sont les chocs efficaces.

D) Le choc est efficace car il modifie les entités chimiques.


QCM 8 : CONCERNANT LA CATALYSE ET LES DIFFERENTS CHOCS, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

25/01/2020 31

A) Les enzymes augmentent le temps de réaction en abaissant l’énergie libre d’activation. FAUX → elles diminuent le temps de réaction (mais vitesse augmentée)

B) Pour que le choc soit efficace, il faut que le système passe par un niveau énergétique plus élevé : grâce à l’énergie libre d’activation. VRAI

C) Certaines collisions sont plus violentes, les chocs entrainent alors des modifications protoniques qui entrainent un déplacement de protons: ce sont les chocs efficaces. FAUX → ELECTRONIQUES

D) Le choc est efficace car il modifie les entités chimiques. VRAIE) Aucune des propositions ci-dessus n’est exacte

QCM 8 : CONCERNANT LA CATALYSE ET LES DIFFERENTS CHOCS, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

25/01/2020 32

● Les chocs élastiques sont plus fréquents que les chocs

efficaces, c'est-à-dire que les molécules se rencontrent, se

percutent et restent inchangées.

● Certaines collisions sont plus violentes, les chocs entrainent

alors des modifications électroniques qui entrainent un

déplacement d’électrons puis une rupture ou une formation

de liaisons: ce sont des chocs efficaces.

● Dans le cas où le choc est efficace car il y aura une

modification des entités chimiques. Pour que le choc soit

efficace (≠ élastique), il faut que le système passe par un

niveau énergétique plus élevé : énergie libre

d’activation.

Les enzymes vont permettent d’augmenter la vitesse de réaction en abaissant l’énergie libre d’activation.

33

Le système catalytique

34

Catalyse enzymatique

A) On parle de Vi lorsque moins de 20% du substrat a été consommé.

B) La vitesse initiale (Vi) de la réaction diminue avec la concentration en substrat (S) et tend vers une vitesse maximale (Vmax).

C) Vmax est la saturation du substrat par son enzyme.

D) Cette courbe est l’expression graphique de Lineweaver-burk:


QCM 9 : CONCERNANT LA VITESSE INITIALE, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

25/01/2020 35

A) On parle de Vi lorsque moins de 20% du substrat a été consommé. FAUX → 10%

B) La vitesse initiale (Vi) diminue avec la concentration en substrat (S) et tend vers une vitesse maximale (Vmax). FAUX → Vi augmente avec la concentration en substrat

C) Vmax est la saturation du substrat par son enzyme. FAUX → saturation de l’ENZYME par son SUBSTRAT

D) Cette courbe est l’expression graphique de Lineweaver-burk. FAUX → courbe de Michaelis Menten


QCM 9 : CONCERNANT LA VITESSE INITIALE, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

25/01/2020 36

● La vitesse initiale (Vi) de la réaction augmente avec la

concentration en substrat (S) et tend vers une vitesse maximale

(Vmax). Quand Vmax est atteint, il y a saturation de l’enzyme.

● On parle de Vi lorsque moins de 10% du substrat a été

consommé.

● Lorsqu’on étudie la variation de la vitesse initiale d’une réaction

enzymatique en fonction de la concentration initiale en substrat,

on voit la courbe évoluer de façon hyperbolique vers une vitesse

maximale (Vmax) qui représente la saturation de l’enzyme par son

substrat.

● Vmax : C’est la saturation de l’enzyme par son substrat. (Plus on

apporte du substrat plus on va en transformer), la vitesse

maximale est une vitesse initiale car elle dépend de la

concentration initiale en substrat (plus il y aura de substrat plus

Vmax sera élevée)

37

Vi et Vmax

A) Km a une grandeur en m/s.

B) Km est le reflet de l’affinité du substrat pour l’enzyme.

C) Km est la concentration du substrat lorsque la moitié des sites de liaison de l’enzyme sont occupés.

D) Km est équivalente à une constante d’affinité.


QCM 10 : CONCERNANT LE KM, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

25/01/2020 38

A) Km a une grandeur en m/s. FAUX → Km a une grandeur de concentration = en M (mol/L)

B) Km est le reflet de l’affinité du substrat pour l’enzyme. VRAI

C) Km est la concentration du substrat lorsque la moitié des sites de liaison de l’enzyme sont occupés. VRAI

D) Km est équivalente à une constante d’affinité.FAUX → c’est une constante de dissociation !


QCM 10 : CONCERNANT LE KM, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

25/01/2020 39

● Km a une grandeur en concentration.

● Km est le reflet de l’affinité du substrat pour l’enzyme : plus Km

est grand moins l’enzyme aura d’affinité pour son substrat !

● Km est la concentration du substrat lorsque la moitié des sites de

liaison de l’enzyme sont occupés. Km correspond à une

constante de dissociation.

40

KM

A) Le graphique 1 est l’expression de l’équation de Michaelis Menten.

B) Le graphique 1 est appelé graphique de Lineweaver-Burk.

C) Le graphique 2 est appelé graphique de Lineweaver-Burk.

D) Le graphique 2 est appelé graphique de Eadie-Hoffstee.


QCM 11 : CONCERNANT LES GRAPHISQUES SUIVANTS, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

25/01/2020 41

1 2

A) Le graphique 1 est l’expression de l’équation de Michaelis Menten. FAUX

B) Le graphique 1 est appelé graphique de Lineweaver-Burk. VRAI

C) Le graphique 2 est appelé graphique de Lineweaver-Burk. FAUX

D) Le graphique 2 est appelé graphique de Eadie-Hoffstee.

VRAI


QCM 11 : CONCERNANT LES GRAPHISQUES SUIVANTS, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

25/01/2020 42

Les graphiques linéaires sont plus précis que les graphiques hyperboliques, tel que celui de Michaelis-Menten

43

Expressions graphiques

A) Passer d’une condition de 35 à 45°C peut avoir un effet.

B) Passer d’un pH de 3 à 7 peut avoir un effet.

C) Un changement de concentration et de nature du substrat peut avoir un effet.

D) Un changement de concentration et de nature des effecteurs ne peut avoir un effet.


QCM 12 : CONCERNANT LES EFFETS DES AGENTS PHYSIQUES OU CHIMIQUE SUR LA CINETIQUE ENZYMATIQUE, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

25/01/2020 44

A) Passer d’une condition de 35 à 45°C peut avoir un effet. VRAI

B) Passer d’un pH de 3 à 7 peut avoir un effet. VRAI

C) Un changement de concentration et de nature du substrat peut avoir un effet. VRAI

D) Un changement de concentration et de nature des effecteurs ne peut avoir un effet. FAUX


QCM 12 : CONCERNANT LES EFFETS DES AGENTS PHYSIQUES OU CHIMIQUE SUR LA CINETIQUE ENZYMATIQUE, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

25/01/2020 45

❖ Concentration et nature du substrat

❖ Température

❖ pH

❖ Concentration et nature des effecteurs de la réaction

enzymatique

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EFFETS DES AGENTS PHYSIQUES OU CHIMIQUE SUR LA CINETIQUE ENZYMATIQUE

A) Ils abaissent en apparence le Km.

B) L’inhibition est levée par un excès de substrat.

C) Les inhibiteurs compétitifs ne changent pas la Vmax.

D) Les effecteurs allostériques sont des inhibiteurs compétitifs.


QCM 13 : CONCERNANT LES INHIBITEURS COMPETITIFS, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

25/01/2020 47

A) Ils abaissent en apparence le Km. FAUX → ils ELEVENT en apparence le Km

B) L’inhibition est levée par un excès de substrat. VRAI

C) Les inhibiteurs compétitifs ne changent pas la Vmax. VRAI

D) Les effecteurs allostériques sont des inhibiteurs compétitifs. FAUX → ils se lient à d’autres sites que le site du substrat, des sites allostériques


QCM 13 : CONCERNANT LES INHIBITEURS COMPETITIFS, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

25/01/2020 48

▪ Analogues structuraux →même site de liaison

▪ Compétition, mais antagonistes

▪ Elèvent en apparence la KM

▪ Ne changent pas la VMAX

▪ Inhibition levée par un excès de substrat.

49

Les inhibiteurs compétitifs

A) Ils augmentent en apparence le Km.

B) L’inhibition n’est pas levée par un excès de substrat.

C) Les inhibiteurs non compétitifs abaissent la Vmax.

D) Les effecteurs allostériques sont des inhibiteurs non compétitifs.


QCM 14 : CONCERNANT LES INHIBITEURS NON COMPETITIFS REVERSIBLES, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

25/01/2020 50

A) Ils augmentent en apparence le Km. FAUX → ils ne modifient pas le Km

B) L’inhibition n’est pas levée par un excès de substrat. VRAI → ils se lient à d’autres sites que le site actif

C) Les inhibiteurs non compétitifs abaissent la Vmax. VRAI

D) Les effecteurs allostériques sont des inhibiteurs non compétitifs. VRAI


QCM 14 : CONCERNANT LES INHIBITEURS NON COMPETITIFS REVERSIBLES, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

25/01/2020 51

▪ Ils ne se lient pas au site actif.

▪ Ils ne modifient pas le KM.

▪ Abaissent la VMAX.

▪ Leur action n'est pas levée par un excès de substrat.

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Les inhibiteurs non compétitifs réversibles

53

Les inhibiteurs

A) Les poisons sont des inhibiteurs irréversibles.

B) Les agents dénaturants ne sont pas des inhibiteurs réversibles.

C) Ils entraînent une perte des propriétés catalytiques de l'enzyme soit par modification de sa conformation (poisons) soit par blocage du site actif de l'enzyme (agents dénaturants)

D) Les enzymes sont peu sensibles à la dénaturation thermique, et sont protégées par la fixation des substrats.


QCM 15 : CONCERNANT LES INHIBITEURS IRREVERSIBLES, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

25/01/2020 54

A) Les poisons sont des inhibiteurs irréversibles. VRAI

B) Les agents dénaturants ne sont pas des inhibiteurs réversibles. VRAI→ ils sont irréversibles

C) Ils entraînent une perte des propriétés catalytiques de l'enzyme soit par modification de sa conformation (poisons) soit par blocage du site actif de l'enzyme (agents dénaturants). FAUX→ le poison bloque le site actif et les agents dénaturants modifient la conformation

QCM 15 : CONCERNANT LES INHIBITEURS IRREVERSIBLES, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

25/01/2020 55

56

D) Les enzymes sont peu sensibles à la dénaturation thermique, et sont protégées par la fixation des substrats. FAUX → les enzymes sont particulièrement sensibles à la dénaturation (thermique ++) et sont protégés par la fixation de substrats


● Ils entraînent une perte des propriétés catalytiques de

l'enzyme, soit par modification de sa conformation (agents

dénaturants) soit par blocage du site actif de l'enzyme (poisons)

● Agents dénaturants : Les enzymes sont particulièrement

sensibles à la dénaturation, surtout thermique, et sont protégées

par la fixation des substrats.

● Les poisons sont des réactifs qui interagissent avec les résidus

d'acides aminés du site actif. On peut citer l'aspirine pour la sérine

du site actif des cyclooxygénases, le disopropyl fluorophosphate

(DFP) pour les sérines estérases, le cyanure pour le cytochrome

oxydase.

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Les inhibiteurs irréversibles

A) Cette réaction est endergonique.

B) Cette réaction est exergonique.

C) Si elle est couplée à une réaction avec un delta G= 35 kcal/mol, cette réaction ne sera pas thermodynamiquement possible.

D) Si elle est couplée à une réaction avec un delta G= -35 kcal/mol, cette réaction sera thermodynamiquement possible.


QCM 16 : CONCERNANT UNE REACTION AVEC UN ∆G= 50 kcal/mol, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

25/01/2020 58

A) Cette réaction est endergonique. VRAI → ∆G >0

B) Cette réaction est exergonique. FAUX

C) Si elle est couplée à une réaction avec un delta G= 35 kcal/mol, cette réaction ne sera pas thermodynamiquement possible. VRAI→ 50+35>0

D) Si elle est couplée à une réaction avec un delta G= -35 kcal/mol, cette réaction sera thermodynamiquement possible. VRAI → 50+(-35)>0


QCM 16 : CONCERNANT UNE REACTION AVEC UN ∆G= 50 kcal/mol, QUELLES SONT LA OU LES PROPOSITIONS EXACTES ?

25/01/2020 59

DeltaG>0:

● Endergonique

● Apport d’énergie du milieu extérieur indispensable pour que la

réaction ait lieu.

● Thermodynamiquement impossible

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Thermodynamique

DeltaD<0:

● Exergonique

● Apporte de l’énergie au milieu extérieur

● Thermodynamiquement possible !

61

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