ColgenoDe Wikipedia, la enciclopedia libreSaltar a navegacin, bsqueda Este artculo o seccin necesita referencias que aparezcan en una publicacin acreditada, como revistas especializadas, monografas, prensa diaria o pginas de Internet fidedignas.Puedes aadirlas as o avisar al autor principal del artculo en su pgina de discusin pegando: {{subst:Aviso referencias|Colgeno}} ~~~~

Triple hlice de tropocolgeno. El colgeno es una molcula proteica que forma fibras, las fibras colgenas. Estas se encuentran en todos los animales pluricelulares. Son secretadas por las clulas del tejido conjuntivo como los fibroblastos, as como por otros tipos celulares. Es el componente ms abundante de la piel y de los huesos, cubriendo un 25% de la masa total de protenas en los mamferos.

Contenido[ocultar]y y y y y y y y y

1 Caractersticas fsico-qumicas 2 Sntesis del colgeno 3 Formacin del colgeno 4 Funcin 5 Tipos de colgeno 6 Defectos en la sntesis de colgeno 7 Referencias 8 Vase tambin 9 Enlaces externos

[editar] Caractersticas fsico-qumicasLas fibras colgenas son flexibles, pero ofrecen gran resistencia a la traccin. El punto de ruptura de las fibras colgenas de los tendones humanos se alcanza con una fuerza de varios cientos de kilogramos por centmetro cuadrado. A esta tensin solamente se han alargado un pequeo porcentaje de su longitud original. Cuando el colgeno se desnaturaliza por ebullicin y se deja enfriar, mantenindolo en una solucin acuosa, se convierte en una sustancia bien conocida, la gelatina.

[editar] Sntesis del colgenoEl colgeno se origina por una protena precursora (monmero) llamada tropocolgeno que mide alrededor de 300 nanmetros de largo y 1,4 nm de dimetro. El tropocolgeno est formado por tres cadenas polipeptdicas llamadas cadenas alfa (no hlices alfa). Cada cadena est constituida por un polipptido, formado por una repeticin en tndem de tres aminocidos siendo muy ricas en prolina o hidroxiprolina y glicina, las cuales son fundamentales en la formacin de la superhlice. La hidroxiprolina constituye alrededor de un 10 a 12 % de todos los residuos aminoacdicos del colgeno, dependiendo dicho porcentaje del tipo de colgeno. La forma qumica ms abundante de la hidroxiprolina que forma parte del colgeno es la 4-trans-OH-L-prolina. Cada cadena tiene un peso molecular de alrededor de 100.000 Da. Gracias a su estructura anular rgida, la prolina estabiliza la conformacin helicoidal en cada una de sus cadenas ; La glicina, sin embargo, se sita ocupando un lugar cada tres residuos localizndose a lo largo de la regin central, debido sin duda a su pequeo tamao, y favoreciendo al denso empaquetamiento de las tres cadenas , de configuracin levgira, necesario para la formacin de la superhlice de colgeno. Las tres cadenas se enrollan y se fijan mediante enlaces transversales para formar una triple hlice dextrgira con una distancia entre las vueltas de 8,6 nanmetros.

La triple hlice se mantiene unida entre s debido a puentes de hidrgeno, que no afectan a todas las tres cadenas, sino aproximadamente a 2/3 de cada cadena alfa. Adems, los tropocolgenos se unen entre s por medio de enlaces entre algunos aminocidos, llamados "crosslinkings". Adems poseen unos pocos aminocidos llamados lisinas, las cuales sufren transformaciones catalizadas por la enzima lisina oxidasa, la cual acta sobre los residuos N, transformndolos en grupos aldehdos, por lo que la lisina pasa a llamarse alisina, la cual es capaz de reaccionar con otro residuo de lisina mediante una condensacin aldlica y deshidratacin para dar lugar a un entrecruzamiento que favorece la consolidacin de las fibrillas de colgeno. Se piensa que este proceso, que contina a lo largo de nuestras vidas, acumula entrecruzamientos que hacen que las fibras de colgeno sean cada vez menos elsticas y ms quebradizas, por lo que muchos de los signos que asociamos con el envejecimiento son probablemente consecuencia de este proceso.La sntesis del colgeno se inicia en el citoplasma formndose cadenas aisladas que son llevadas al retculo endoplsmico donde los residuos de lisina y de prolina son hidroxilados, mediante sendas enzimas que requieren Fe+3 y vitamina C como cofactores (*) . La hidroxilacin de la prolina hace termoestable a la protena, mientras que la hidroxilacion de la lisina permitir el entrecruzamiento de varias triples hlices. En este punto, las glicosiltransferasas del retculo endoplsmico glicosilan algunos restos de hidroxilisina. La triple hlice es ensamblada entonces quedando los extremos como polipptidos libres, que pueden plegarse para formar las estructuras globulares. Las triples helices son transportadas al aparato de Golgi donde son modificadas por sulfatacin, fosforilndose algunas serinas. El procolgeno resultante terminado es excretado de la clula a travs de vesculas secretoras La conversin del procolgeno en colgeno tiene lugar extracelularmente. Los telopptidos terminales son hidrolizados por proteasas especficas y las triples hlices se ensamblan en fibrillas, momento en el que pueden participar otras protenas del tejido conjuntivo como la laminina. Algunos de los restos de hidroxilisina son convertidos a aldehidos reactivos por la lisil-oxidasa, aldehidos que reaccionan con otros restos de lisina o hidroxilisina para formar los entrecruzamientos.

[editar] Formacin del colgenoCada una de las cadenas polipeptdicas es sintetizada por los ribosomas unidos a la membrana del retculo endoplsmico y luego son traslocadas al lumen del mismo en forma de grandes precursores (procadenas ), presentando aminocidos adicionales en los extremos amino y carboxilo terminales. En el retculo endoplsmico los residuos de prolina y lisina son hidroxilados para luego algunos ser glucosilados en el aparato de Golgi; parece ser que estas hidroxilaciones son tiles para la formacin de puentes de hidrgeno intercatenarios que ayudan a la estabilidad de la superhlice. Tras su secrecin, los propptidos de las molculas de procolgeno son degradados mediante proteasas convirtindolas en molculas de tropocolgeno asocindose en el espacio extracelular formando las fibrillas de colgeno. La formacin de fibrillas est dirigida, en parte, por la tendencia de las molculas de procolgeno a autoensamblarse mediante enlaces covalentes entre los residuos de lisina, formando un empaquetamiento escalonado y peridico de las molculas de colgeno individuales en la fibrilla.

[editar] FuncinLas fibras de colgeno forman estructuras que resisten las fuerzas de traccin. Su dimetro en los diferentes tejidos es muy variable y su organizacin tambin; en la piel de los mamferos estn organizadas como cestos de mimbre, lo que permite la oposicin a las tracciones ejercidas desde mltiples direcciones. En los tendones lo estn en haces paralelos que se alinean a lo largo del eje principal de traccin. En el tejido seo adulto y en la crnea se disponen en lminas delgadas y superpuestas, paralelas entre s, mientras las fibras forman ngulo recto con las de las capas adyacentes. Las clulas interactan con la matriz extracelular tanto mecnica como qumicamente, lo que produce notables efectos sobre la arquitectura tisular. As, distintas fuerzas actan sobre las fibrillas de colgeno que se han secretado, ejerciendo tracciones y desplazamientos sobre ellas, lo que provoca su compactacin y su estiramiento.

[editar] Tipos de colgenoEl colgeno en lugar de ser una protena nica, se considera una familia de molculas estrechamente relacionadas pero genticamente distintas. Se describen varios tipos de colgeno:y

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Colgeno tipo I: Se encuentra abundantemente en la dermis, el hueso, el tendn, la dentina y la crnea. Se presenta en fibrillas estriadas de 20 a 100 nm de dimetro, agrupndose para formar fibras colgenas mayores. Sus subunidades mayores estn constituidas por cadenas alfa de dos tipos, que difieren ligeramente en su composicin de aminocidos y en su secuencia. A uno de los cuales se designa como cadena alfa1 y al otro, cadena alfa2. Es sintetizado por fibroblastos, condroblastos y osteoblastos. Su funcin principal es la de resistencia al estiramiento. Colgeno tipo II: Se encuentra sobre todo en el cartlago, pero tambin se presenta en la crnea embrionaria y en la notocorda, en el ncleo pulposo y en el humor vtreo del ojo. En el cartlago forma fibrillas finas de 10 a 20 nanmetros, pero en otros microambientes puede formar fibrillas ms grandes, indistinguibles morfolgicamente del colgeno tipo I. Estn constituidas por tres cadenas alfa2 de un nico tipo. Es sintetizado por el condroblasto. Su funcin principal es la resistencia a la presin intermitente. Colgeno tipo III: Abunda en el tejido conjuntivo laxo, en las paredes de los vasos sanguneos, la dermis de la piel y el estroma de varias glndulas. Parece un constituyente importante de las fibras de 50 nanmetros que se han llamado tradicionalmente fibras reticulares. Est constituido por una clase nica de cadena alfa3. Es sintetizado por las clulas del msculo liso, fibroblastos, gla. Su funcin es la de sostn de los rganos expandibles. Colgeno tipo IV: Es el colgeno que forma la lmina basal que subyace a los epitelios. Es un colgeno que no se polimeriza en fibrillas, sino que forma un fieltro de molculas orientadas al azar, asociadas a proteoglicanos y con las protenas

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estructurales laminina y fibronectina. Es sintetizado por las clulas epiteliales y endoteliales. Su funcin principal es la de sostn y filtracin. Colgeno tipo V: Presente en la mayora del tejido intersticial. Se asocia con el tipo I. Colgeno tipo VI: Presente en la mayora del tejido intersticial. Sirve de anclaje de las clulas en su entorno. Se asocia con el tipo I. Colgeno tipo VII: Se encuentra en la lmina basal. Colgeno tipo VIII: Presente en algunas clulas endoteliales. Colgeno tipo IX: Se encuentra en el cartlago articular maduro. Interacta con el tipo II. Colgeno tipo X: Presente en cartlago hipertrfico y mineralizado. Colgeno tipo XI: Se encuentra en el cartlago. Interacta con los tipos II y IX. Colgeno tipo XII: Presente en tejidos sometidos a altas tensiones, como los tendones y ligamentos. Interacta con los tipos I y III. Colgeno tipo XIII: Es ampliamente encontrado como una protena asociada a la membrana celular. Interacta con los tipos I y III.

[editar] Defectos en la sntesis de colgenoLas siguientes enfermedades estn causadas por defectos en la correcta sntesis del colgeno que conducen a alteraciones en su estructura.y

Sndrome de Ehlers-Danlos. Se trata de un grupo de al menos 10 enfermedades que tienen en comn sntomas de debilidad estructural en el tejido conjuntivo, relacionados con fragilidad e hiperextensibilidad de la piel y con la hipermovilidad en la articulaciones.1 Osteognesis imperfecta. Es un grupo de cuatro enfermedades que se caracterizan por fracturas mltiples que dan lugar a deformaciones seas.1 Escorbuto. El escorbuto es una avitaminosis causada por un dficit de vitamina C (cido ascrbico) en la dieta que causa una disminucin en la sntesis de hidroxiprolina debido a que la prolil hidroxilasa requiere cido ascrbico. La hidroxiprolina proporciona tomos adicionales capaces de formar puentes de hidrgeno que estabilizan la triple hlice de colgeno.1 Sndrome del cuerno occipital o cutis laxa. Una deficiencia en la actividad de la lisil oxidasa da lugar a defectos en la formacin de enlaces cruzados que originan una piel laxa y blanda y a la aparicin durante la adolescencia de cuernos occipitales seos

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