DETEKSI BROMELIN PADA NANAS (Ananas comosus (L.) Merrill) HASIL KULTUR IN VITRO DENGAN MENGGUNAKAN THIDIAZURON DAN NAFTALEN ASAM ASETAT PADA MEDIA MS

Fitra Hayadi

Abstract

Nanas merupakan tanaman buah berupa semak yang memiliki nama ilmiah Ananas comosus, nanas sendiri berasal dari negara Brasilia (Amerika Selatan). Pada abad 16, orang Spanyol membawa nanas ini ke Fhilipina dan Semenanjung Malaysia. Masuknya nanas ke Indonesia diduga pada abad ke-15, tepatnya pada tahun 1599. Tanaman nanas selanjutnya berkembang meluas ke seluruh dunia, terutama negara yang beriklim panas (tropis).Bagian utama yang bernilai ekonomi penting dari tanaman nanas adalah buahnya. Buah nanas selain dikonsumsi segar juga dapat diolah menjadi berbagai macam makanan dan minuman, seperti selai, buah dalam sirop,koktail dan lain-lain. Selain itu buah nanas memiliki kandungan zat-zat yang berguna bagi tubuh manusia antara lain vitamin A dan C, kalsium, fosfor, magnesium, besi, natrium, kalium, dekstrosa, sukrosa, dan enzim bromelin. Enzim bromelin berkhasiat sebagai anti radang, membantu melunakan makanan di lambung, dan menghambat pertumbuhan sel kanker (Ipteknet, 2005).Bromelin banyak digunakan dalam bidang industri pangan maupun nonpangan seperti industri kalengan, minuman bir dan lain-lain. Mengingat bromelin banyak terkandung dalam tanaman nanas maka budidaya tanaman nanas perlu ditingkatkan sehingga kebutuhan bromelin untuk bidang industri dapat terpenuhi.Penelitian bertujuan untuk mengetahui pengaruh kombinasi zat pengatur tumbuh TDZ dan NAA terhadap pertumbuhan kalus dan tunas nanas serta kandungan bromelinHipotesis:1Diduga interaksi berpengaruh nyata antara kombinasi zat pengatur tumbuh TDZ dan NAA terhadap pertumbuhan kalus dan tunas nanas (Ananas comusus (L.) Merrill) secara in vitro.2Diduga dengan memberikan kombinasi zat pengatur tumbuh TDZ dan NAA akan mempengaruhi kandungan bromelin.3Diduga konsentrasi TDZ yang berbeda memberikan pertumbuhan kalus yang berbeda.Penelitian dilakukan di Laboraturium Bioteknologi Universitas Muhammadiyah Malang. Penelitian dilakukan pada bulan Agustus sampai Januari 2009.Alat yang digunakan meliputi laminar air flow (LAF), pinset, botol ukur, skapel, spatula, beaker gelas, timbangan analitik, autoklaf, karet, plastik, alumunium foil, gelas ukur, bunsen, pipet, botol selai, kompor elpiji, rak kultur, lampu TL, kertas label, kertas milimeter, serta peralatan lain yang mendukung dalam kegiatan didalam laboratorium, blender/mortal, kain kasa, kantong selulosa, treeze dryer, spektofotometer.Bahan yang digunakan adalah eksplan (bahan tanam) nanas varietas smooth cayenne dari hasil subkultur pada media ? MS 0, zat pengatur tumbuh TDZ dan NAA, alkohol 70 %, formalin, aquadest steril, media dasar Murashige Skoog (MS), HCl, NaOH., sukrosa, bacto agar, dan vitamin, Amonium Sulfat ((NH4)2 SO4), air bebas ion, aseton 25%, Baffer Fosfat, Disodium EDTA, 2- Merkaptoethanol, supernatan, casein 1%, Tricloroasetat (TCA) 5%.

Penelitian menggunakan Rancangan Acak Lengkap (RAL) yang terdiri dari 2 faktor yaitu:1.TDZ 0,001 ppm, TDZ 0,01 ppm dan TDZ 0,1 ppm2.NAA 7,5 ppm dan NAA 15 ppm.Pengamatan dilakukan 3 kali yaitu 10 hst, 20 hst, 30 hst, masing-masing pengamatan memerlukan 36 botol dan total seluruh pengamatan adalah 108 botol.Parameter pengamtan meliputi: Berat basah ekaplan, Berat kering eksplan, Jumlah akar, Panjang eksplan, Warna tunas, Presentase eksplan berkalus, Warna kalus, Presentase eksplan bertunas.Hasil penelitian menunjukkan pemberian TDZ dengan konsentrasi 0,001 ppm merupakan pertumbuhan optimum yang ditandai dengan panjang eksplan, jumlah akar, dan bobot eksplan yang lebih bagus dibandingkan dengan perlakuan yang lain.Warna hijau pada eksplan semakin menurun dengan bertambhnya usia tanaman, hal itu dapat dilihat pada umur 10 HST yang semula di dominasi warna hijau menjadi hijau pucat pada umur 30 HST. Semakin lama umur panen maka aktifitas enzim semakin sedikit. 

Abstract: PDF , PS , DOC

Bromelin adalah enzim proteolitik yang ditemukan pada bagian batang dan buah nanas (Ananas comosus).[1][2] Enzim ini diproduksi sebagai hasil sampingan dari pabrik jus nanas.[1] Dalam memproduksi bromelin, beberapa senyawa yang dapat digunakan untuk presipitasi (pengendapan) enzim ini adalah amonium sulfat dan alkohol.[1] Beberapa kegunaan dari enzim ini adalah mengurangi rasa sakit dan pembengkakan karena luka atau operasi, mengurangi radang sendi, menyembuhkan luka bakar, meningkatkan fungsi paru-paru pada penderita infeksi saluran pernapasan, dan lain-lain.[1] Untuk meningkatkan kelancaran pencernaan pada manusia, umumnya digunakan bromelin berdosis 500 mg dalam bentuk kapsul. Apabila konsumsi bromelin dilakukan bersamaan dengan senyawa anti-koagulan maka risiko terjadinya pendarahan akan meningkat.[1]

[sunting] Referensi

1. ^ a b c d e (Inggris) Amalendu Chakraverty (2002). Handbook of postharvest technology: cereals, fruits, vegetables, tea, and spices. CRC Press. ISBN 978-0-8247-0514-5.Page.832

2. ̂ (Inggris) Integrative Medicine Communications (2000). Quick access patient information on conditions, herbs & supplements. Thieme New York. ISBN 978-0-9670772-8-4.Page.146

Artikel ini adalah sebuah rintisan. Anda dapat membantu Wikipedia dengan mengembangkannya.

Home Profil

Go!

VI. MANFAAT   NANAS

September 14, 2009

1. Kandungan Bromelin Pada Tanaman Nanas

Bromelin merupakan salah satu jenis enzim protease sulfhidril yang mampu menghidrolisis ikatan peptida pada protein atau polipeptida menjadi molekul yang lebih kecil yaitu asam amino. Bromelin ini berbentuk serbuk amori dengan warna putih bening sampai kekuning-kuningan, berbau khas, larut sebagian dalam: Aseton, Eter, dan CHCL3, stabil pada pH: 3,0 – 5,5. Suhu optimum enzim bromelin adalah 50°C- 80°C.

Enzim ini terdapat pada tangkai, kulit, daun, buah, maupun batang tanaman nanas dalam jumlah yang berbeda. Dilaporkan bahwa kandungan enzim bromelin lebih banyak terdapat pada batang yang selama ini kurang dimanfaatkan. Distribusi bromelin pada batang nanas tidak merata dan tergantung pada umur tanaman. Kandungan bromelin pada jaringan yang umurnya belum tua terutama yang bergetah sangat sedikit sekali bahkan kadang-kadang tidak ada sama sekali. Sedangkan bagian tengah batang mengandung bromelin lebih banyak dibandingkan dengan bagian tepinya

Berdasarkan hasil penelitian Muniarti (2006) buah nanas yang masih hijau atau belum matang ternyata mengandung bromelin lebih sedikit dibanding buah nanas segar yang sudah matang. Penelitian yang lain menunjukkan buah yang matang karena diperam memiliki kandungan yang lebih sedikit dibandingkan buah yang masih hijau.

Buah nanas mengandung enzim bromelin, enzim tersebut terdapat pada hati, kulit, dan tangkai nanas. Kandungan enzim bromelin pada bagian-bagian buah bervariasi, kandungan bromelin pada masing-masing bagian buah dapat dilihat pada tabel berikut ;

Kandungan Bromelain dalam Buah Nanas (Murniati, 2006)

Bagian Buah Jumlah Bromelin (%)

1. Buah Utuh Masak2. Daging Buah Masak3. Kulit Buah4. Tangkai Buah5. Buah Utuh Matang6. Daging Buah Mentah

1. 0,060-0,0802. 0,080-0,1253. 0,050-0,0754. 0.040-0,0605. 0,040-0,0606. 0,050-0,070

2. Manfaat Enzim Bromelin pada Tanaman Nanas

Protein “bromelain” memiliki potensi yang sama dengan “papain” yang ditemukan pada pepaya yang dapat mencerna protein sebesar 1000 kali beratnya, sehingga nanas bermanfaat sebagai penghancur lemak. Dalam bidang industri pangan maupun nonpangan seperti industri daging kalengan, minuman bir dan lain-lain. Selain itu Bromelain dapat dimanfaatkan sebagai masker kecantikan, memperbaiki produk daging kornet, waktu dan memperbaiki pemanggagan roti, pembungkus sosis. Berikut bebrapa manfaat enzim bromelain ;

a. Mencerna protein di dalam makanan dan menyiapkannya agar mudah untuk diserap oleh tubuh.

b. Membantu proses penyembuhan luka dan mengurangi pembengkakan atau peradangan di dalam tubuh.

c. Membantu melarutkan pembentukan mukus dan juga mempercepat pembuangan lemak melalui ginjal

d. Bromelain juga memiliki asam sitrat dan malat yang penting dan diperlukan untuk memperbaiki proses pembuangan lemak dan mangan, dan menjadi komponen penting enzim tertentu yang diperlukan dalam metabolisme protein dan karbohidrat.

e. Enzim bromelain membantu membersihkan tubuh dan mengimbangi kadar keasaman dalam darah. Nanas menaikan kadarbasa darah dan membantu meringankan penyakit edema dengan cara mengurangi air berlebih di dalam tubuh

3. Manfaat Lain dari Nanas

Selain enzim bromelain diatas, dalam tanaman maupun buah nanas tedapat dekstrosa, laevulosa, manit, sakarosa, asam organik, ergosterol peroksida, asam ananasat, asam sitrat dan gula.

Secara garis besarnya, selain manfaat bromelain yang tersebut diatas, nanas memunyai manfaat lain yang bisa digunakan oleh manusia, antara lain ;

a. mengobati batuk, demam, haid tidak teratur, membangkitkan nafsu makan, mulas, obat cacing, radang tenggorokan, sembelit, amandel, sakit kuning, kaplan dan ketombe.

b. Dapat menghambat pertumbuhan sel tumor dalam jaringan karena mengandung enzim peroksidase yang mempunyai keunggulan sebagai komponen anti tumor.

c. Nanas mengandung citric dan malic acid yang memberi rasa manis dan asam pada buahnya. Asam ini membuat nanas menjadi bahan makanan yang digunakan secara luas untuk membuat masakan asam manis.

d. Kandungan serat dan kalium dalam buah nanas dapat digunakan untuk mengobati obat sembelit dan gangguan pada saluran air kencing.  Minum segelas sari nanas segar dicampur dengan sedikit lada dan garam berkhasiat untuk menyembuhkan mual-mual di pagi hari,

pengeluaran empedu berlebihan, selesma (flu), wasir dan kurang darah. Penyakit kulit seperti gatal-gatal, eksim dan kudis juga dapat diobati dengan diolesi sari buah nanas.

e. Nanas juga mengandung serat yang berguna untuk membantu proses pencernaan. Menurunkan kolesterol dalam darah dan mengurangi resiko diabetes dan penyakit jantung.

f. Serat dari 150 gram nanas setara dengan separuh dari jeruk. selain itu kandungan vitamin dan mineral menjadikan nanas sumber yang bagus untuk vitamin C dan berbagai macam vitamin lainnya.

g. Asam chlorogen, yaitu antioksidan yang banyak terdapat di buah-buahan juga dapat ditemukan pada nanas. Asam ini memblokir formasi dari nitrosamine, zat yang dapat menyebabkan kanker. Nitrosamine terbentuk ketika daging olahan yang diberi pengawet dipanaskan pada suhu tinggi.

h. zat valine dan leucine yang terdapat di dalam nanas juga dibutuhkan oleh tubuh kita untuk pertumbuhan dan memperbaiki jaringan otot. Zat ini juga termasuk salah satu zat esensial yang diperlukan untuk mempertahankan kadar energi tubuh kita.

Adapun kandungan gizi dari nanas menurut BPPHP adalah sebagai berikut ;

No. Kandungan gizi Jumlah

1234567891011

KaloriProteinLemakKarbohidratFosforZat BesiVitamin AVitamin B1Vitamin CAirBagian dapat dimakan

52,00 kal0,40 g0,20 g16,00 g11,00 mg0,30 mg130,00 SI0,08 mg24,00 mg85,30 g53,00

4. Hal-hal yang perlu diwaspadai dalam nanas

Meskipun ada seabrek keuntungan dalam mengkonsumsi nanas, namun ada beberapa hal yang perlu diwaspadai agar tidak terjerumus dalam kessakitan atau penyesalan. Antara lain;

a.   Kosumsi yang berlebihan dapat mengakibatkan keguguran pada ibu hamil, karena enzim ini sering pula dimanfaatkan sebagai bahan kontrasepsi Keluarga Berencana untuk memperjarang kehamilan.

b.   Bagi beberapa orang, mengkonsumsi nanas terlalu banyak dapat menyebabkan sakit kepala.

c.   Nanas dapat menimbulkan reaksi alergi pada sebagian orang. Sebagian orang dapat merasakan gejala alergi seperti kulit menjadi merah dan gatal setelah mengkonsumsi nanas.

d.   Selain itu nanas juga dapat menyebabkan diare atau mual pada sebagian orang. Hal ini dapat terjadi jika orang yang alergi terhadap nanas mengkonsumsi nanas dalam jumlah besar.

Pepaya mampu menghasilkan enzim yang sering disebut dengan enzim papain. Pada umumnya enzim tersebut berada pada getah atau buah yang masih muda. Getah pepaya (papain) cukup banyak mengandung berbagai macam enzim yang bersifat proteolotik (pengurai protein). Enzim akan mengkatalis ikatan peptida atau protein menjadi senyawa-senyawa yang lebih sederhana seperti asam amino.

Pada saat ini kitin dan kitosan banyak digunakan dalam industri pengolahan proses produksi, yaitu sebagai bahan penjernih pada produk sari buah.

Penelitian ini bertujuan untuk: 1) mengetahui pengaruh pemakaian ekstraksi enzim papain dari getah buah pepaya pada proses deproteinasi, 2) mengetahui pengaruh enzim papain dari getah buah pepaya dalam ekstraksi kitin pada pembuatan kitin-kitosan dan 3) mengetahui pengaruh penambahan kitosan sebagai bahan penjernih pada sari buah sirsak.

Penelitian ini dilakukan di Laboraturium Teknologi Hasil Pertanian Fakultas Pertanian Universitas Muhammadiyah Malang pada bulan April 2009 hingga selesai.

Metode yang digunakan dalam penelitian ini ialah Rancangan Acak Lengkap (RAL) yang terdiri dari 2 tahap. Tahap I, perlakuan penambahan enzim papain dengan 4 level ( Po: (tanpa enzim papain), P1: enzim papain 1%, P2: enzim papain 3% dan P3: enzim papain 5%) dan tahap II perlakuan penambahan kitosan pada sari buah sirsak dengan 3 level (K0: tanpa kitosan, K1: kitosan kontrol dan K2: kitosan papain 5%), masing-masing dilakukan 3 kali ulangan. Tahap I kombinasi perlakuan terbaik dihasilkan dari kitosan perlakuan papain 5% menghasilkan rendemen 9,22%; kadar air 10,48%; kadar protein 0,67%; kadar abu kitosan yaitu 1,19%. Untuk pemakaian kitosan sebagai bahan penjernih pada sari buah sirsak menunjukkan bahwa penambahan kitosan dapat digunakan sebagai bahan penjernih, ditandai dengan uji pH, TPT, Lightness (intensitas warna) yang menunjukkan hasil berbeda nyata dengan sari buah yang tidak mengalami penambahan kitosan.Diterbitkan di: 24 Oktober, 2010   

Sumber: http://id.shvoong.com/exact-sciences/bioengineering-and-biotechnology/2066048-ekstraksi-enzim-papain-getah-buah/#ixzz1KuO4uQi8

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik.[1][2] Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.

Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh:

X + C → XC (1)

Y + XC → XYC (2)

XYC → CZ (3)

CZ → C + Z (4)

Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis akan kembali ke bentuk semula.

Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.

Daftar isi[sembunyikan]

1 Etimologi dan Sejarah 2 Konvensi penamaan 3 Struktur dan mekanisme

o 3.1 Kespesifikan 3.1.1 Model "kunci dan gembok" 3.1.2 Model ketepatan induksi

o 3.2 Mekanisme 3.2.1 Stabilisasi keadaan transisi 3.2.2 Dinamika dan fungsi

o 3.3 Modulasi alosterik 4 Kofaktor dan koenzim

o 4.1 Kofaktor o 4.2 Koenzim

5 Termodinamika 6 Kinetika 7 Inhibisi 8 Fungsi biologis 9 Kontrol aktivitas 10 Keterlibatan dalam penyakit 11 Referensi 12 Lihat pula

[sunting] Etimologi dan Sejarah

Eduard Buchner

Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.

Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an, pencernaan daging oleh sekresi perut[3] dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah telah diketahui. Namun, mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi.[4]

Pada abad ke-19, ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi, disebut sebagai "ferment", dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan organisasi sel ragi, dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut."[5]

Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali menggunakan istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa Yunani ενζυμον yang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi), untuk menjelaskan proses ini. Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin, dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup.

Pada tahun 1897, Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup. Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin, ia menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran.[6] Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai "zymase" (zimase).[7] Pada tahun 1907, ia menerima penghargaan Nobel dalam bidang kimia "atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya". Mengikuti praktek Buchner, enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. Umumnya, untuk mendapatkan nama sebuah enzim, akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase, merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA).

Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein, namun beberapa ilmuwan seperti Richard Willstätter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis. Namun, pada tahun 1926, James B. Sumner berhasil mengkristalisasi enzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930), tripsin, dan kimotripsin. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia.[8]

Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim, enzim yang ditemukan pada air mata, air ludah, dan telur putih, yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh

David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965.[9] Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom.

[sunting] Konvensi penamaan

Nama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi kimia yang ia kataliskan dengan akhiran -ase. Contohnya adalah laktase, alkohol dehidrogenase (mengatalisis penghilangan hidrogen dari alkohol), dan DNA polimerase.

International Union of Biochemistry and Molecular Biology telah mengembangkan suatu tatanama untuk enzim, yang disebut sebagai nomor EC; tiap-tiap enzim memiliki empat digit nomor urut sesuai dengan ketentuan klasifikasi yang berlaku. Nomor pertama untuk klasifikasi teratas enzim didasarkan pada ketentuan berikut:

EC 1 Oksidoreduktase: mengatalisis reaksi oksidasi/reduksi EC 2 Transferase: mentransfer gugus fungsi EC 3 Hidrolase: mengatalisis hidrolisis berbagai ikatan EC 4 Liase: memutuskan berbagai ikatan kimia selain melalui hidrolisis dan oksidasi EC 5 Isomerase: mengatalisis isomerisasi sebuah molekul tunggal EC 6 Ligase: menggabungkan dua molekul dengan ikatan kovalen

Tata nama secara lengkap dapat dilihat di http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/ (Bahasa Inggris).

[sunting] Struktur dan mekanismeLihat pula: Katalisis enzim

Diagram pita yang menunjukkan karbonat anhidrase II. Bola abu-abu adalah kofaktor seng yang berada pada tapak aktif.

Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase [10] , sampai dengan lebih dari 2.500 residu pada asam lemak sintase.[11] Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA, dengan yang paling umum merupakan ribosom; Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner).[12] Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya, prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit.[13]

Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya, tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis.[14] Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil, yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik.

Sama seperti protein-protein lainnya, enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Tergantung pada jenis-jenis enzim, denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel.

[sunting] Kespesifikan

Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan mauapun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Bentuk, muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas, regioselektivitas, dan kemoselektivitas yang sangat tinggi.[15]

Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua.[16] Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerase mamalia.[17] Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada RNA polimerase,[18] aminoasil tRNA sintetase [19] dan ribosom.[20]

Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai "tidak pilih-pilih", yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi lintasan biosintetik yang baru.[21]

[sunting] Model "kunci dan gembok"

Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894, Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi.[22] Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima.

[sunting] Model ketepatan induksi

Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi.

Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat.[23] Akibatnya, substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif.[24] Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.[25]

[sunting] Mekanisme

Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan ΔG‡:[26]

Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.)

Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.

Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.

Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar,[27] dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.[28]

[sunting] Stabilisasi keadaan transisi

Pemahaman asal usul penurunan ΔG‡ memerlukan pengetahuan bagaimana enzim dapat menghasilkan keadaan transisi reaksi yang lebih stabil dibandingkan dengan stabilitas keadaan transisi reaksi tanpa katalis. Cara yang paling efektif untuk mencapai stabilisasi yang besar adalah menggunakan efek elektrostatik, terutama pada lingkungan yang relatif polar yang diorientasikan ke distribusi muatan keadaan transisi.[29] Lingkungan seperti ini tidak ada dapat ditemukan pada reaksi tanpa katalis di air.

[sunting] Dinamika dan fungsi

Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut.[30][31][32] Dinamika internal enzim adalah pergerakan bahagian struktur enzim, misalnya residu asam amino tunggal, sekelompok asam amino, ataupun bahwa keseluruhan domain protein. Pergerakan ini terjadi pada skala waktu yang bervariasi, berkisar dari beberapa femtodetik sampai dengan beberapa detik. Jaringan residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi terhadap katalisis melalui gerak dinamik.[33][34][35][36] Gerakan protein sangat vital, namun apakah vibrasi yang cepat atau lambat maupun pergerakan konformasi yang besar atau kecil yang lebih penting bergantung pada tipe reaksi yang terlibat. Namun, walaupun gerak ini sangat penting dalam hal pengikatan dan pelepasan substrat dan produk, adalah tidak jelas jika gerak ini membantu mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi enzimatik ini.[37] Penyingkapan ini juga memiliki implikasi yang luas dalam pemahaman efek alosterik dan pengembangan obat baru.

[sunting] Modulasi alosterik

Enzim alosterik mengubah strukturnya sesuai dengan efektornya. Modulasi ini dapat terjadi secara langsung, di mana efektor mengikat tapak ikat enzim secara lngsung, ataupun secara tidak langsung, di mana efektor mengikat protein atau subunit protein lain yang berinteraksi dengan enzim alosterik, sehingga memengaruhi aktivitas katalitiknya.

[sunting] Kofaktor dan koenzim

Artikel utama untuk bagian ini adalah: Kofaktor dan Koenzim

[sunting] Kofaktor

Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif.[38] Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang

mengikat dengan kuat, ataupun koenzim, yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi.

Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim, tetapi terikat dengan kuat. Namun, gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda, seperti DNA polimerase. Pada kasus ini, holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif.

Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase, dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya.[39]

[sunting] Koenzim

Model pengisian ruang koenzim NADH

Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.[38][40][41] Contoh koenzim mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP + , gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin.

Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH.[42]

Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Contohnya, NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase.

[sunting] Termodinamika

Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi, yang akan kemudian berubah menjadi produk. Enzim menstabilisasi keadaan transisi, menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk.

Artikel utama untuk bagian ini adalah: Energi aktivasi, Kesetimbangan termodinamik, dan Kesetimbangan kimia

Sebagai katalis, enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. Perbedaannya adalah, reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. Namun, tanpa keberadaan enzim, reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda.

Lebih lanjut, enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi, sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. Sebagai contoh, hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi.

Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri, namun hanya mempercepat reaksi saja. Sebagai contoh, karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan.

(dalam jaringan tubuh; konsentrasi CO2 yang tinggi)

(pada paru-paru; konsentrasi CO2 yang rendah)

Walaupun demikian, jika kesetimbangan tersebut sangat memfavoritkan satu arah reaksi, yakni reaksi yang sangat eksergonik, reaksi itu akan menjadi ireversible. Pada kondisi demikian, enzim akan hanya mengatalisasi reaksi yang diijinkan secara termodinamik.

[sunting] Kinetika

Artikel utama untuk bagian ini adalah: Kinetika enzim

Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P).

Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. Data laju yang digunakan dalam analisa kinetika didapatkan dari asai enzim.

Pada tahun 1902, Victor Henri[43] mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif, namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909[44], kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada, Maud Leonora Menten, mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten).[45] Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. E. Briggs dan J. B. S. Haldane. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang .[46]

Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. Pada tahap pertama, subtrat terikat ke enzim secara reversible, membentuk kompleks enzim-substrat. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk.

Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v).

Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. Sebagai contoh, tanpa keberadaan enzim, reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. Namun, apabila enzim tersebut ditambahkan, proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik.[47] Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi, konsentrasi garam yang tinggi, dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan aktivitas enzim. Sedangkan peningkatan konsentrasi substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik, konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat, semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax), semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat, dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. Namun, Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km), yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat, dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah kcat, yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik.

Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas, ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain, ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s-1). Pada titik ini, setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis, dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi, melainkan

oleh laju difusi. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase, asetilkolinesterase, katalase, fumarase, β-laktamase, dan superoksida dismutase.

Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa, yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. Namun, banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini, disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding), perpisahan fase enzim/substrat/produk, dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi.[48] Pada situasi seperti ini, kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat diterapkan.[49][50][51][52]

Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan pra-orientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar. Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika, walaupun penjelasan ini masih kontroversial.[53][54] Penerowongan kuantum untuk proton telah terpantau pada triptamina.[55]

[sunting] Inhibisi

Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel, menghalangi pengikatan substrat. Di lain pihak, pengikatn substrat juga menghalangi pengikatan inhibitor. Substrat dan inhibitor berkompetisi satu sama lainnya.

Jenis-jenis inihibisi. Klasifikasi ini diperkenalkan oleh W.W. Cleland.[56]

Artikel utama untuk bagian ini adalah: Inhibitor enzim

Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim.

Inhibisi kompetitif

Pada inihibisi kompetitif, inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim. Sebagai contoh, metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping bawah. Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada tapak pengikatan substrat apabila pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim, sehingga menghalangi

pengikatan substrat. Pada inhibisi kompetitif, kelajuan maksimal reaksi tidak berubah, namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut, sehingga meningkatkan Km.

Inhibisi tak kompetitif

Pada inhibisi tak kompetitif, inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas, namun hanya dapat dengan komples ES. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. Jenis inhibisi ini sangat jarang, namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik.

Inhibisi non-kompetitif

Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat, Vmax reaksi berubah. Namun, karena substrat masih dapat mengikat enzim, Km tetaplah sama.

Inhibisi campuran

Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif, kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual.

Pada banyak organisme, inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan balik. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk, produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S.

Koenzim asam folat (kiri) dan obat anti kanker metotreksat (kanan) memiliki struktur yang sangat mirip. Oleh sebab itu, metotreksat adalah inhibitor kompetitif bagi enzim yang menggunukan folat.

Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein. Inaktivasi ini bersifat ireversible. Inhibitor seperti ini contohnya efloritina, obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang disebabkan oleh protozoa African trypanosomiasis.[57] Penisilin dan Aspirin juga bekerja dengan cara yang sama. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif, dan

enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino.

Kegunaan inhibitor

Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim, inhibitor sering digunakan sebagai obat. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin, sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. Namun, banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Sebagai contohnya, sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel, akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan memblok pernafasan sel.[58]

[sunting] Fungsi biologis

Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. Enzim berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel, seringkali melalui enzim kinase dan fosfatase.[59] Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh, dengan miosin menghidrolisis ATP untuk menghasilkan kontraksi otot.[60] ATPase lainnya dalam membran sel umumnya adalah pompa ion yang terlibat dalam transpor aktif. Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas, seperti lusiferase yang menghasilkan cahaya pada kunang-kunang.[61] Virus juga mengandung enzim yang dapat menyerang sel, misalnya HIV integrase dan transkriptase balik.

Salah satu fungsi penting enzim adalah pada sistem pencernaan hewan. Enzim seperti amilase dan protease memecah molekul yang besar (seperti pati dan protein) menjadi molekul yang kecil, sehingga dapat diserap oleh usus. Molekul pati, sebagai contohnya, terlalu besar untuk diserap oleh usus, namun enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil seperti maltosa, yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi glukosa, sehingga dapat diserap. Enzim-enzim yang berbeda, mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. Pada hewan pemamah biak, mikroorganisme dalam perut hewan tersebut menghasilkan enzim selulase yang dapat mengurai sel dinding selulosa tanaman.[62]

Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu, dan menghasilan lintasan metabolisme. Dalam lintasan metabolisme, satu enzim akan membawa produk enzim lainnya sebagai substrat. Setelah reaksi katalitik terjadi, produk kemudian dihantarkan ke enzim lainnya. Kadang-kadang lebih dari satu enzim dapat mengatalisasi reaksi yang sama secara bersamaan.

Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme ini. Tanpa enzim, metabolisme tidak akan berjalan melalui langkah yang teratur ataupun tidak akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan sel. Dan sebenarnya, lintasan metabolisme seperti glikolisis tidak akan dapat terjadi tanpa enzim. Glukosa, contohnya, dapat bereaksi secara langsung dengan ATP, dan menjadi terfosforliasi pada karbon-karbonnya secara acak. Tanpa keberadaan enzim, proses ini berjalan dengan sangat lambat. Namun, jika heksokinase ditambahkan, reaksi ini tetap berjalan, namun fosforilasi pada karbon 6 akan terjadi dengan sangat cepat, sedemikiannya produk glukosa-6-fosfat ditemukan sebagai produk utama. Oleh

karena itu, jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-tiap sel bergantung pada kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel tersebut.

[sunting] Kontrol aktivitas

Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel.

1. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. Bentuk regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim. Sebagai contohnya, bakteri dapat menjadi resistan terhadap antibiotik seperti penisilin karena enzim yang disebut beta-laktamase menginduksi hidrolisis cincin beta-laktam penisilin. Contoh lainnya adalah enzim dalam hati yang disebut sitokrom P450 oksidase yang penting dalam metabolisme obat. Induksi atau inhibisi enzim ini dapat mengakibatkan interaksi obat.

2. Enzim dapat dikompartemenkan, dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. Sebagai contoh, asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol, retikulum endoplasma, dan aparat golgi, dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui β-oksidasi.[63]

Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Contohnya, produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme, sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga homeostasis organisme hidup.

3. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. Ia dapat meliputi fosforilasi, miristoilasi, dan glikosilasi. Contohnya, sebagai respon terhadap insulin, fosforilasi banyak enzim termasuk glikogen sintase membantu mengontrol sintesis ataupun degradasi glikogen dan mengijinkan sel merespon terhadap perubahan kadar gula dalam darah.[64] Contoh lain modifikasi pasca-translasional adalah pembelahan rantai polipeptida. Kimotripsin yang merupakan protease pencernaan diproduksi dalam keadaan tidak aktif sebagai kimotripsinogen di pankreas. Ia kemudian ditranspor ke dalam perut di mana ia diaktivasi. Hal ini menghalangi enzim mencerna pankreas dan jaringan lainnya sebelum ia memasuki perut. Jenis prekursor tak aktif ini dikenal sebagai zimogen.

4. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda. Contohnya, hemaglutinin pada virus influenza menjadi aktif dikarenakan kondisi asam lingkungan. Hal ini terjadi ketika virus terbawa ke dalam sel inang dan memasuki lisosom.[65]

[sunting] Keterlibatan dalam penyakit

Fenilalanina hidroksilase. Sumber: PDB 1KW0

Oleh karena kontrol aktivitas enzim yang ketat diperlukan untuk menjaga homeostasis, malafungsi (mutasi, kelebihan produksi, kekurangan produksi ataupun delesi) enzim tunggal yang penting dapat menyebabkan penyakit genetik. Pentingnya enzim ditunjukkan oleh fakta bahwa penyakit-penyakit mematikan dapat disebabkan oleh hanya mala fungsi satu enzim dari ribuan enzim yang ada dalam tubuh kita.

Salah satu contohnya adalah fenilketonuria. Mutasi asam amino tunggal pada enzim fenilalania hidroksilase yang mengatalisis langkah pertama degradasi fenilalanina mengakibatkan penumpukkan fenilalanina dan senyawa terkait. Hal ini dapat menyebabkan keterbelakangan mental jika ia tidak diobati.[66]

Contoh lainnya adalah mutasi silsilah nutfah (germline mutation) pada gen yang mengkode enzim reparasi DNA. Ia dapat menyebakan sindrom penyakit kanker keturunan seperti xeroderma pigmentosum. Kerusakan ada enzim ini dapat menyebabkan kanker karena kemampuan tubuh memperbaiki mutasi pada genom menjadi berkurang. Hal ini menyebabkan akumulasi mutasi dan mengakibatkan berkembangnya berbagai jenis kanker pada penderita.

[sunting] Referensi

1. ̂ Smith AL (Ed) et al. (1997). Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology. Oxford [Oxfordshire]: Oxford University Press. ISBN 0-19-854768-4.

2. ̂ Grisham, Charles M.; Reginald H. Garrett (1999). Biochemistry. Philadelphia: Saunders College Pub. hlm. 426–7. ISBN 0-03-022318-0.

3. ̂ de Réaumur, RAF (1752). "Observations sur la digestion des oiseaux". Histoire de l'academie royale des sciences 1752: 266, 461.

4. ̂ Williams, H. S. (1904) A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences Harper and Brothers (New York) Accessed 4 April 2007

5. ̂ Dubos J. (1951). "Louis Pasteur: Free Lance of Science, Gollancz. Quoted in Manchester K. L. (1995) Louis Pasteur (1822–1895)—chance and the prepared mind". Trends Biotechnol 13 (12): 511–5. doi:10.1016/S0167-7799(00)89014-9. PMID 8595136.

6. ̂ Nobel Laureate Biography of Eduard Buchner at http://nobelprize.org Accessed 4 April 20077. ̂ Text of Eduard Buchner's 1907 Nobel lecture at http://nobelprize.org Accessed 4 April 20078. ̂ 1946 Nobel prize for Chemistry laureates at http://nobelprize.org Accessed 4 April 20079. ̂ Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR. (1965). "Structure of hen egg-

white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution". Nature 22 (206): 757–61. doi:10.1038/206757a0. PMID 5891407.

10. ̂ Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP (1992). "4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer". J. Biol. Chem. 267 (25): 17716–21. PMID 1339435.

11. ̂ Smith S (01 Dec 1994). "The animal fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes". Faseb J. 8 (15): 1248–59. PMID 8001737. http://www.fasebj.org/cgi/reprint/8/15/1248.

12. ̂ Anfinsen C.B. (1973). "Principles that Govern the Folding of Protein Chains". Science 181: 223–30. doi:10.1126/science.181.4096.223. PMID 4124164.

13. ̂ Dunaway-Mariano D (November 2008). "Enzyme function discovery". Structure 16 (11): 1599–600. doi:10.1016/j.str.2008.10.001. PMID 19000810.

14. ̂ The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute Accessed 4 April 200715. ̂ Jaeger KE, Eggert T. (2004). "Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution".

Curr Opin Biotechnol. 15 (4): 305–13. doi:10.1016/j.copbio.2004.06.007. PMID 15358000.16. ̂ Shevelev IV, Hubscher U. (2002). "The 3' 5' exonucleases". Nat Rev Mol Cell Biol. 3 (5): 364–76.

doi:10.1038/nrm804. PMID 11988770.17. ̂ Tymoczko, John L.; Stryer Berg Tymoczko; Stryer, Lubert; Berg, Jeremy Mark (2002).

Biochemistry. San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 0-7167-4955-6.18. ̂ Zenkin N, Yuzenkova Y, Severinov K. (2006). "Transcript-assisted transcriptional proofreading".

Science. 313: 518–20. doi:10.1126/science.1127422. PMID 16873663.19. ̂ Ibba M, Soll D. (2000). "Aminoacyl-tRNA synthesis". Annu Rev Biochem. 69: 617–50.

doi:10.1146/annurev.biochem.69.1.617. PMID 10966471.20. ̂ Rodnina MV, Wintermeyer W. (2001). "Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome:

kinetic and structural mechanisms". Annu Rev Biochem. 70: 415–35. doi:10.1146/annurev.biochem.70.1.415. PMID 11395413.

21. ̂ Firn, Richard. "The Screening Hypothesis - a new explanation of secondary product diversity and function". http://www-users.york.ac.uk/~drf1/rdf_sp1.htm. Diakses pada 11 Oktober 2006.

22. ̂ Fischer E. (1894). "Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme". Ber. Dt. Chem. Ges. 27: 2985–93. doi:10.1002/cber.18940270364. http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer.

23. ̂ Koshland D. E. (1958). "Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis". Proc. Natl. Acad. Sci. 44 (2): 98–104. doi:10.1073/pnas.44.2.98. PMID 16590179.

24. ̂ Vasella A, Davies GJ, Bohm M. (2002). "Glycosidase mechanisms". Curr Opin Chem Biol. 6 (5): 619–29. doi:10.1016/S1367-5931(02)00380-0. PMID 12413546.

25. ̂ Boyer, Rodney (2002) [2002]. "6". Concepts in Biochemistry (edisi ke-2nd). New York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapore, Toronto.: John Wiley & Sons, Inc.. hlm. 137–8. ISBN 0-470-00379-0. OCLC 51720783.

26. ̂ Fersht, Alan (1985). Enzyme structure and mechanism. San Francisco: W.H. Freeman. hlm. 50–2. ISBN 0-7167-1615-1.

27. ̂ Jencks, William P. (1987). Catalysis in chemistry and enzymology. Mineola, N.Y: Dover. ISBN 0-486-65460-5.

28. ̂ Villa J, Strajbl M, Glennon TM, Sham YY, Chu ZT, Warshel A (2000). "How important are entropic contributions to enzyme catalysis?". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97 (22): 11899–904. doi:10.1073/pnas.97.22.11899. PMID 11050223.

29. ̂ Warshel A, Sharma PK, Kato M, Xiang Y, Liu H, Olsson MH (2006). "Electrostatic basis for enzyme catalysis". Chem. Rev. 106 (8): 3210–35. doi:10.1021/cr0503106. PMID 16895325.

30. ̂ Eisenmesser EZ, Bosco DA, Akke M, Kern D (February 2002). "Enzyme dynamics during catalysis". Science 295 (5559): 1520–3. doi:10.1126/science.1066176. PMID 11859194.

31. ̂ Agarwal PK (November 2005). "Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes". J. Am. Chem. Soc. 127 (43): 15248–56. doi:10.1021/ja055251s. PMID 16248667.

32. ̂ Eisenmesser EZ, Millet O, Labeikovsky W, et al (November 2005). "Intrinsic dynamics of an enzyme underlies catalysis". Nature 438 (7064): 117–21. doi:10.1038/nature04105. PMID 16267559.

33. ̂ Yang LW, Bahar I (5 June 2005). "Coupling between catalytic site and collective dynamics: A requirement for mechanochemical activity of enzymes". Structure 13: 893–904. doi:10.1016/j.str.2005.03.015. PMID 15939021. http://www.structure.org/content/article/abstract?uid=PIIS096921260500167X.

34. ̂ Agarwal PK, Billeter SR, Rajagopalan PT, Benkovic SJ, Hammes-Schiffer S. (5 March 2002). "Network of coupled promoting motions in enzyme catalysis". Proc Natl Acad Sci USA. 99: 2794–9. doi:10.1073/pnas.052005999. PMID 11867722.

35. ̂ Agarwal PK, Geist A, Gorin A (August 2004). "Protein dynamics and enzymatic catalysis: investigating the peptidyl-prolyl cis-trans isomerization activity of cyclophilin A". Biochemistry 43 (33): 10605–18. doi:10.1021/bi0495228. PMID 15311922.

36. ̂ Tousignant A, Pelletier JN. (August 2004). "Protein motions promote catalysis". Chem Biol. 11 (8): 1037–42. doi:10.1016/j.chembiol.2004.06.007. PMID 15324804. http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6VRP-4D4JYMC-6&_coverDate=08%2F31%2F2004&_alid=465962916&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=6240&_sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=613585a6164baa38b4f6536d8da9170a.

37. ̂ Olsson MHM, Parson WW, Warshel A (2006). "Dynamical Contributions to Enzyme Catalysis: Critical Tests of A Popular Hypothesis". Chem. Rev. 106 (5): 1737–56. doi:10.1021/cr040427e.

38. ^ a b de Bolster, M.W.G. (1997). "Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Cofactor". International Union of Pure and Applied Chemistry. http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#34. Diakses pada 30 Oktober 2007.

39. ̂ Fisher Z, Hernandez Prada JA, Tu C, Duda D, Yoshioka C, An H, Govindasamy L, Silverman DN and McKenna R. (2005). "Structural and kinetic characterization of active-site histidine as a proton shuttle in catalysis by human carbonic anhydrase II". Biochemistry. 44 (4): 1097–115. doi:10.1021/bi0480279. PMID 15667203.

40. ̂ Wagner, Arthur L. (1975). Vitamins and Coenzymes. Krieger Pub Co. ISBN 0-88275-258-8.41. ̂ de Bolster, M.W.G. (1997). "Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Coenzyme".

International Union of Pure and Applied Chemistry. http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#33. Diakses pada 30 Oktober 2007.

42. ̂ BRENDA The Comprehensive Enzyme Information System Accessed 4 April 200743. ̂ Henri, V. (1902). "Theorie generale de l'action de quelques diastases". Compt. Rend. Hebd.

Acad. Sci. Paris 135: 916–9.44. ̂ Sørensen,P.L. (1909). "Enzymstudien {II}. Über die Messung und Bedeutung der

Wasserstoffionenkonzentration bei enzymatischen Prozessen". Biochem. Z. 21: 131–304.

45. ̂ Michaelis L., Menten M. (1913). "Die Kinetik der Invertinwirkung". Biochem. Z. 49: 333–369. English translation Accessed 6 April 2007

46. ̂ Briggs G. E., Haldane J. B. S. (1925). "A note on the kinetics of enzyme action". Biochem. J. 19: 339–339. PMID 16743508. http://www.biochemj.org/bj/019/0338/bj0190338_browse.htm.

47. ̂ Radzicka A, Wolfenden R. (1995). "A proficient enzyme". Science 6 (267): 90–931. doi:10.1126/science.7809611. PMID 7809611.

48. ̂ Ellis RJ (2001). "Macromolecular crowding: obvious but underappreciated". Trends Biochem. Sci. 26 (10): 597–604. doi:10.1016/S0968-0004(01)01938-7. PMID 11590012.

49. ̂ Kopelman R (1988). "Fractal Reaction Kinetics". Science 241 (4873): 1620–26. doi:10.1126/science.241.4873.1620. PMID 17820893.

50. ̂ Savageau MA (1995). "Michaelis-Menten mechanism reconsidered: implications of fractal kinetics". J. Theor. Biol. 176 (1): 115–24. doi:10.1006/jtbi.1995.0181. PMID 7475096.

51. ̂ Schnell S, Turner TE (2004). "Reaction kinetics in intracellular environments with macromolecular crowding: simulations and rate laws". Prog. Biophys. Mol. Biol. 85 (2–3): 235–60. doi:10.1016/j.pbiomolbio.2004.01.012. PMID 15142746.

52. ̂ Xu F, Ding H (2007). "A new kinetic model for heterogeneous (or spatially confined) enzymatic catalysis: Contributions from the fractal and jamming (overcrowding) effects". Appl. Catal. A: Gen. 317 (1): 70–81. doi:10.1016/j.apcata.2006.10.014.

53. ̂ Garcia-Viloca M., Gao J., Karplus M., Truhlar D. G. (2004). "How enzymes work: analysis by modern rate theory and computer simulations". Science 303 (5655): 186–95. doi:10.1126/science.1088172. PMID 14716003.

54. ̂ Olsson M. H., Siegbahn P. E., Warshel A. (2004). "Simulations of the large kinetic isotope effect and the temperature dependence of the hydrogen atom transfer in lipoxygenase". J. Am. Chem. Soc. 126 (9): 2820–8. doi:10.1021/ja037233l. PMID 14995199.

55. ̂ Masgrau L., Roujeinikova A., Johannissen L. O., Hothi P., Basran J., Ranaghan K. E., Mulholland A. J., Sutcliffe M. J., Scrutton N. S., Leys D. (2006). "Atomic Description of an Enzyme Reaction Dominated by Proton Tunneling". Science 312 (5771): 237–41. doi:10.1126/science.1126002. PMID 16614214.

56. ̂ Cleland, W.W. (1963). "The Kinetics of Enzyme-catalyzed Reactions with two or more Substrates or Products 2. {I}nhibition: Nomenclature and Theory". Biochim. Biophys. Acta 67: 173–87.

57. ̂ Poulin R, Lu L, Ackermann B, Bey P, Pegg AE. Mechanism of the irreversible inactivation of mouse ornithine decarboxylase by alpha-difluoromethylornithine. Characterization of sequences at the inhibitor and coenzyme binding sites. J Biol Chem. 1992 January 5;267(1):150–8. PMID 1730582

58. ̂ Yoshikawa S and Caughey WS. (15 May 1990). "Infrared evidence of cyanide binding to iron and copper sites in bovine heart cytochrome c oxidase. Implications regarding oxygen reduction". J Biol Chem. 265 (14): 7945–58. PMID 2159465. http://www.jbc.org/cgi/reprint/265/14/7945.

59. ̂ Hunter T. (1995). "Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and signaling". Cell. 80 (2): 225–36. doi:10.1016/0092-8674(95)90405-0. PMID 7834742.

60. ̂ Berg JS, Powell BC, Cheney RE (01 April 2001). "A millennial myosin census". Mol. Biol. Cell 12 (4): 780–94. PMID 11294886. PMC 32266. http://www.molbiolcell.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=11294886.

61. ̂ Meighen EA (01 March 1991). "Molecular biology of bacterial bioluminescence". Microbiol. Rev. 55 (1): 123–42. PMID 2030669. PMC 372803. http://mmbr.asm.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=2030669.

62. ̂ Mackie RI, White BA (01 Oct 1990). "Recent advances in rumen microbial ecology and metabolism: potential impact on nutrient output". J. Dairy Sci. 73 (10): 2971–95. PMID 2178174. http://jds.fass.org/cgi/reprint/73/10/2971.

63. ̂ Faergeman NJ, Knudsen J (April 1997). "Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling". Biochem. J. 323 (Pt 1): 1–12. PMID 9173866. PMC 1218279. http://www.biochemj.org/bj/323/0001/bj3230001.htm.

64. ̂ Doble B. W., Woodgett J. R. (April 2003). "GSK-3: tricks of the trade for a multi-tasking kinase". J. Cell. Sci. 116: 1175–86. doi:10.1242/jcs.00384. PMID 12615961. http://jcs.biologists.org/cgi/content/full/116/7/1175.

65. ̂ Carr C. M., Kim P. S. (April 2003). "A spring-loaded mechanism for the conformational change of influenza hemagglutinin". Cell 73: 823–32. doi:10.1016/0092-8674(93)90260-W. PMID 8500173.

66. ̂ Phenylketonuria: NCBI Genes and Disease Accessed 4 April 2007

[sunting] Lihat pulaSumber : Suwarno, “Panduan Pembelajaran Biologi Untuk SMA Dan MA,Pusat Perbukuan Depdiknas.

Sumber: http://id.shvoong.com/exact-sciences/2001126-pengertian-dan-sifat-enzim/#ixzz1KuPnH9eM

ASIMILASI - FOTOSINTESIS -ANABOLISME

Fotosintesis

Pada hakekatnya, semua kehidupan di atas bumi ini tergantung langsung dari adanya proses

asimilasi CO 2 menjadi senyawa kimia organik dengan energi yang didapat dari sinar matahari. Dalam

proses ini energi sinar matahari (energi foton) ditangkap dan diubah menjadi energi kimia dengan

proses yang disebut fotosintesis. Proses ini berlangsung didalam sel pada tumbuhan tinggi, tumbuhan

pakis, lumut, ganggang (ganggang hijau, biru, merah dan coklat) dan berbagai jasad renik (protozoa

golongan euglena, bakteri belerang ungu, dan bakteri belerang biru).

Energi matahari yang ditangkap pada proses fotosintesis merupakan lebih dari 90% sumber

energi yang dipakai oleh manusia untuk pemanasan, cahaya dan tenaga.

Gambar 2. Penggunaan energi matahari oleh klorofil tanaman

Keseluruhan proses fotosintesis yang melibatkan berbagai macam enzim dituliskan dengan persamaan reksi:

Dalam bakteri berfotosintesis sebagai pengganti H 2O dipakai zat pereduksi yang lebih kuat seperti H 2, H 2S, H 2R (R adalh gugus organik ). Persamaan reaksinya adalah :

Proses fotosintesis pada tumbuhan tinggi dibagi dalam dua tahap. Pada tahap pertama energi

matahari ditangkap oleh pigmen penyerap cahaya dan diubah menjadi bentuk energi kimia, ATP dan

senyawa reduksi, NADPH. Proses ini disebut reaksi terang. Atom hydrogen dari molekul H 2O dipakai

untuk mereduksi NADP menjadi NADPH, dan O 2 dilepaskan sebagai hasil samping reaksi fotosintesis.

Reaksi ini juga dirangkaikan dengan reaksi endergonik pembentukan ATP dari ADP + Pi. Dengan

demikian tahap reaksi terang dapat dituliskan dengan persamaan:

Dalam hal ini pembentukan ATP dari ADP + Pi merupakan suatu mekanisme penyimpanan energi matahari yang diserap kemudian diubah menjadi bentuk energi kimia. Proses ini disebut fotofosforilasi.

Tahap kedua disebut tahap reaksi gelap. Dalam hal ini senyawa kimia berenergi tinggi NADPH dan ATP yang dihasilkan dalam tahap pertama (reaksi gelap) dipakai untuk proses reaksi reduksi CO 2 menjadi glukosa dengan persamaan:

1. Tahap Reaksi Terang Cahaya

Reaksi terang cahaya dalam proses pebebasan energi matahari oleh klorofil dimana dilepaskan

molekul O 2, terdiri dari dua bagian. Bagian pertama disebut fotosistem I mempunyai kemampuan

penyerapan energi matahari dengan panjang gelombang di sekitar 700nm dan tidak melibatkan proses

pelepasan O,. bagian kedua yang menyangkut penyerapan energi matahari pada panjang gelombang di

sekitar 680 nm, disebut fotosistem II, melibatkan proses pembentukan O 2 dan H 2O.

Fotosistem I merupakan suatu partikel yang disusun oleh sekitar 200 molekul klorofil-a, 50

klorofil-b, 50-200 pigmen karotenoid dan satu molekul penerima energi matahari yang disebut protein

P700. Energi matahari (foton) yang ditangkap oleh pigmen pelengkap dipindahkan melelui beberapa

molekul pigmen, disebut proses perpindahan eksiton, yang akhirnya diterima oleh P700. Akibatnya P700

melepaskan elektron yang berenergi tinggi. Proses penangkapan foton dan perpindahan eksiton di

dalam fotosistem ini berlangsung dengan sangat cepat dan di pengaruhi oleh suhu. Dengan mekanisme

yang sama, proses penangkapan foton dan pemindahan eksiton terjadi pula pada fotosistem II yaitu

pada panjang gelombang 680.

Partikel fotosistem I dan II terdapat dalam membrane kantong tilakoid secara terpisah.

2. Pengangkutan Elektron dan Fotofosforilasi

Fotosistem I dan II merupakan komponen penyalur energi dalam rantai pengangkutan elektron

fotosintesis secara kontinyu, dari molekul air sebagai donor elektron ke NADP 2 sebagai aseptor

elektron.

Perbedaan antara pengangkutan elektron dalam fotosintesis dan pengangkutan elektron pernafasan

adalah:

1. Pada yang pertama, elektron mengalir dari molekol H 2O ke NADP H, sedangkan pada yang

kedua arah aliran elektron adalah dari NADP H ke H 2O

2. Pada yang pertama terdapat dua system pigmen, fotosistem I dan II yang berperan sebagai

pendorong untuk mengalirkan elektron dengan bantuan energi matahari dari H 2O ke NADP

2

3. Pada yang pertama dihasilkan O 2 sedangkan pada yang ke dua memerlukan O 2

Persamaannya ialah kedua rantai pengangkutan elektron tersebut menghasilkan energi ATP dan

melibatkan sederetan molekul pembawa elektron.

Pengangkutan elektron dalam fotosintesis terdiri dari tiga bagian yaitu bagian pendek dari H 2O

ke fotosistem II, bagian dari fotosistem II ke fotosistem

I yang dirangkaikan dengan pembentukan ATP dari ADP + Pi, dan bagian dari fotosistem I ke

NADP 2yang menghasilkan NADPH seperti pada gambar 3.

Gambar 3. Hubungan energi dan pengengkutan elektron dalam fotosintesis

Penyerapan foton oleh molekul pigmen fotosintesis I menyebabkan tereksitasinya molekul

tersebut, menghasilkan eksiton berenergi tinggi yang kemudian ditangkap oleh molekul P 700.

Akibatnya P 700 melepaskan elektron dan memindahkannya ke molekul penerima elektron pertama P

430. selanjutnya elektron dialirkan melalui deretan molekul pembawa elektron sampai ke NADP +

menyebabkan tereduksinya NADP + menjadi NADP+. Dalam proses ini diperlukan dua elektron untuk

mereduksi satu molekul NADP +. Lepasnya satu elektron dari P700 mengakibatkan berubahnya molekul

ini menjadi bentuk teroksidasinya, P700 + yang kekurangan satu elektron. Dengan kata lain terjadinya

satu lubang elektron pada P700. Untuk mengisi lubang ini, satu elektron dialirkan melalui sederetan

molekul pembawa elektron, dari molekul P680 dalam fotosistem II. Dalam hal ini pengaliran elektron

hanya terjadi setelah terlebih dulu terjadi penyinaran terhadap fotosistem II, yaitu tereksitasinya P680

yang segera melepaskan elektron ke molekul penerima elektron pertamanya, C550. Ini mengakibatkan

teroksidasinya bentuk P680 +. Kekurangan elektron pada P680 + dipenuhi dari reaksi oksidasi oksidasi

molekul H 2O menjadi O 2. Proses pengangkutan elektron dari H 2O ke NADP 2 yang didorong oleh

energi matahari ini disebut pengangkutan non siklik (tak mendaur dalam elektron fotosintesis). Dalam

hal ini satu molekul H 2O melepaskan dua elektron yang diperlukan untuk mereduksi satu molekul NADP

+ menajdi NADPH, dirangkaikan dengan pembentuka ATP dari ADP + pi, disebut proses fotofosforilasi.

Persamaan reaksinya adalah

Energi pada proses pengangkutan elektron dalam fotosintesis dari H 2O ke NADP +. Elektron yang telah

tereksitasi di fotosistem II selanjutnya dialirkan ke fotosistem I melalui molekul penerima elektron;

sitokrom 559 (sitokrom b 3= cyt. b 3), plastoquinon (PQ), sitokrom 553 (sitokrom f = cyt.f),

plastosianin(PC) dan molekul P700di fotosistem I. pengankutan elektron dari PQ ke cyt.f dirangkaikan

dengan pembentukan ATP dari ADP+Pi. Sementara itu elektron yang telah tereksitasi difotosistem I,

dialirkan berturut-turut ke molekul substrat feredoksin, feredoksin, feredoksin reduktase, dan akhirnya

ke NADP + dimana molekul ini tereduksi menjadi NADPH.

Dalam keadaan tertentu, elektron yang tereksitasi di fotosistem I tidak dialirkan ke NADP +,

tetapi kembali ke P700 melalui molekul penerima elektron lainnya, sitokrom 564 (cyt.b 6) yang

selanjutnya melalui cyt. b3 dialirkan ke P700 di fotosistem I. mekanisme pengangkutan elektron ini

disebut pengangkutan elektron mendaur dalam fotosintesis, sedangkan pengangkutan elektron dari H

2O ke NADP + melalui fotosistem I dan fotosistem II, disebut pengangkutan elektron tak mendaur dalam

fotosintesis.

3. Tahap Reaksi Gelap Cahaya: Daur Calvin

Dalam tahap reaksi gelap cahaya ini, energi yang dihasilkan (NADPH dan ATP) dalam tahap reaksi terang

cahaya selanjutnya dipakai dalam reaksi sintesis glukosa dari CO 2, untuk kemudian dipakai dalam reaksi

pembentukan senyawa pati, selulosa, dan polisakarida lainnya sebagai hasil akhir proses fotosintesis

dalam tumbuhan.

Jalur metabolisme reaksi pembentukan glukosa dari CO 2 ini merupakan suatu jalur metabolisme

mendaur yang pertama kali diusulkan oleh M.Calvin, disebut daur Calvin. Dalam tahap reaksi

pertamanya 6 molekul CO 2 dari udara bereaksi dengan 6 molekul ribulosa 1,5-difosfat, dikatalis oleh

enzim ribulosa difosfat karboksilase, menghasilkan 2 molekul 3-fosfogliserat melalui pembentukan

senyawa antara, 2-karboksi 3-ketoribitol 1,5-difosfat.

Pada tahap reaksi kedua, 12 molekul 3-fosfogliserat diubah menjadi 12 molekul gliseral dehida 3-fosfat

melalui pembentukan 1,3-difosfogliserat, dikatalis oleh enzim fosfogliserat kinase dan

gliseraldehidafosfat dehidrogenase, serta menggunakan 12 ATP dan 12 NADPH.

Tahap reaksi ketiga , 12 gliseraldehida 3-P diubah menjadi 3 molekul fruktosa 6-P dengan melalui

pembentukan senyawa dihidroksi aseton fosfat dan fruktosa 1,6 difosfat.

Gambar 4. Daur Calvin: Jalur mendaur metabolisme penambatan CO

Reaksi tahap gelap cahaya pada proses fotosintesis.

Gambar 4. diatas menunjukkan ringkasan keseluruhan jalur metabolisme daur Calvin. Dalam

daur ini yang sangat menonjol adalah tahap reaksi penambatan CO 2, reaksi yang menggunakan energi

NADPH dan ATP dan reaksi yang menghasilkan glukosa sebagai hasil akhir.

Dalam reaksi penambatan CO2, ternyata dibutuhkan tiga molekul ATP dan dua molekul NADPH

untukm mereduksi satu molekul CO 2. Energi matahari yang ditangkap oleh foto sistem I dan foto sistem

II dalam fase terang cahaya diubah menjadi energi kimia NADPH dan ATP. Kedua macam energi ini

kemudian dipakai untuk menjalankan daur Calvin dengan mendorong tahap reaksi pembentukan

gliseraldehida 3-fosfat dan ribosa 1,5-difosfat serta pelepasan dlukosa dari daur.