Download - Apresentação1 (1)
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Lucas Vilas Boas Correia
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Peroxirredoxinas• Peroxirredoxinas são peroxidases que catalizam a redução de peróxido de hidrogênio,
hidroperóxidos orgânicos e também peroxidonitritos;
• Transdução de sinais em mamíferos;
• São proteínas abundantes, podendo representar cerca de 1% das proteínas solúveis celulares;
• Peroxirredoxinas pode ser regulada por alterações de fosforilação , redox e, possivelmente, os estados de oligomerização;
• Podem ser divididas em 3 classes:- 1-cys;- 2-cys típicas;- 2-cys atípicas
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1-cys
2-cys típica
2-cys atípica
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Prx 2-cys
• Família grande e diversificada de peroxidases;• Funções antioxidantes, regulam vias de
sinalização celular, apoptose etc...• Homodímeras obrigatórias;
Estrutura biomolecular da AhpC, uma perirredoxina 2-cistina bacteriana da Salmonella typhimurium. (PDB)
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AhpC
• Enzima de Salmonella typhimurium - Ahpc;
• Recentemente descrita;
• Encontrada em todos os reinos;
• Homodímero obrigatório;
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AphC
• Resistência á cisplatina;• O Estado Oligomerico de AhpC é sensível
Redox;• Várias concentrações de proteínas foram
utilizadas ;• AhpC reduzida forma um decâmero bastante
estável;• AhpC oxidado tenderia a ser dimérica;
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Ciclo catalítico de AhpC
Ahpc substrato peróxido ácido sulfênico oxidado Ahpf Ahpc
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Ahpc
• Cristais de Ahpc São muito fragéis;• Os fatores que governam a montagem
oligomérica de 2-Cys Prxs não são bem compreendidos.
• Papéis importantes: controle da atividade enzimática e a conversão de um sinal químico num sinal estrutural dramático
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Ahpc
• Estudos demonstraram que a oligomerização AhpC de redox é sensível, com a enzima reduzida formando 5 decâmeros exclusivamente e oxidação dissociativa favorecendo de dímeros.
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Muito
Estrutura de Ahpc oxidado
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Bibliografia
• Protein Data Bank