Download - Proteínas estructura
LOSDIFERENTESNIVELESLOSDIFERENTESNIVELESDEESTRUCTURACIDEESTRUCTURACIÓNÓNDEDE
LASLASPROTEPROTEÍNASÍNAS
Conformacióndelasproteínas
•Conformacióndeunaproteína:Arregloespecialdesusátomosquedalugarasuarquitectura3Dcompleta.
Posibilidades conformacionales: Cualquier estado estructuralformado sin rompimiento de enlaces covalentes. Dependen de lasrotacionesdelosenlacessimplesdelesqueletopolipep6dico.
•Proteína naEva: Proteína en cualquiera de sus conformacionesfuncionales.
•Proteína desnaturalizada: Aquella que por efecto de agentesexternos (cambios en temperatura, pH, presencia de detergentes),pierde su conformación naBva, desplegándose y mostrando unaestructuraciónalazar,quedejadeserfuncional.
Losdiferentesnivelesdeestructuracióndelasproteínas
Estructuraprimaria
La ESTRUCTURA PRIMARIA deuna proteína está determinadaporsusecuenciadeaminoácidos(launióncovalenteentreellos).
Secuenciadeaadela
insulinabovinaEstructuraysecuenciadelaoxitocina
Fuerzasqueestabilizanyrigenlosnivelessuperioresdeestructuracióndelasproteínas
1. Fuerzas electrostáEcas. Interacciones iónicas, de Bpo dipolo‐dipolo (Vander Waals) y fuerzas de London. Estas dos úlBmas influyensignificaBvamenteenelplegamientodeunaproteína.
2. PuentesdeHidrógeno.Tienenunainfluenciaprincipalsobrelaestructurade las proteínas pues proporcionan una base estructural interna para sumodelodeplegamiento.AunquecadapuentedeHaportapocaenergíadeestabilización,sonmuchoslosenlacesqueseestablecenenunaproteína.
3. Interaccioneshidrofóbicas.DebidasalapreferenciaqueBenenlascadenasnopolaresdelosaminoácidosdeagruparseentreellasenunambientenopolar,contaldeconseguirquesuscontactosconelaguaseanmínimos.
4. Puentes disulfuro. Se forman cuando una proteína se pliega a suconformaciónnaBvaeintervienenenlaestabilizacióndesuestructura3D.
Estructurasecundaria
EsladisposiciónespaciallocaldelosátomosdeunesqueletopolipepSdico.LosprincipalesmoBvosestructuralespresentesenunaproteínason:
1.Hélicesalfa(α)2.Hojasbeta(β)3.Girosβ
DiagramadeRamachandran
RepresentaciónenlaquegraficanφcontraΨ. Muestra las combinaciones que sonestéricamenteposiblesyquerepresentanlassubclasesdeestructurassecundarias.
Estructurasecundaria:HÉLICESALFA
•Estructurahekicoidalde3.6aaporvuelta(5.4A)•ElOdelcarboniloseuneporpuentedeHalgrupoN‐H,cada4residuosdelacadena.•LospuentesdeHsonintracatenarios.
Estabilidaddelashélicesα
‐Lashélicesdextrógirassonlasmásestables.
‐NopuedenestarjuntosresiduoscargadosoaromáBcos.
‐Los puentes de H estánenlamismadirecciónalolargodeleje.
‐Pro y Gly impiden laformacióndelashélices
‐Cada enlace pepSdico yla hélice completa, Beneunmomentodipolar.
Estructurasecundaria:HOJASPLEGADASBETA
•Cadena del polipépBdo casitotalmenteextendida.•SonestabilizadasporenlacesdeHintraointercatenarios.•Pueden ser paralelas oanBparalelas(másestables).
HojabetaanEparalela
Girobeta(vueltaenhorquilla)
•PermitequelaproteínainviertaladireccióndesucadenapolipepSdica.•EsunpuentedeHentreelOdelcarboniloconelHdelaamida,separadospor3posiciones.Involucra4residuosaminoácidos.•ProlinayGlicinasonlosaaquemáscomúnmenteseencuentran.
EstructurasupersecundariaomoEvosdelas
proteínas
MoEvosestructuralesdealgunasproteínas(estructurassupersecundarias)
CarboxipepEdasaAbovina.Tieneunahojaβde8cadenas.
TriosaFosfatoIsomerasa.Tieneunahojaβparalelade8cadenas.Barrilβ.
Estructuraterciaria
Se refiere a la estructura tridimensional del polipépBdocompleto.Esteniveldeestructurasepresentacuandosepliegan las cadenaspolipeptídicasdeunaproteínaparaadquirirunaformamáscompacta(globular).
Estructuracuaternaria
Se refiere a la disposición espacial de las diferentessubunidades de una proteína. Las subunidades seasocian mediante interacciones no covalentes o porpuentesdisulfuro.
Lasproteínassecomponendeunaomáscadenaspolipep^dicas
ProteínasMoléculascompuestasdeunaomáscadenas
polipepSdicas
Unacadena
Másdeunacadena
Monoméricas MulBméricas*
HomomulBméricas HeteromulBméricas
UnsoloBpodecadena Diferentes
Bposdecadena*Cadacadena
esllamadasubunidad.
LosdiferentesnivelesdeestructuracióndelaHemoglobina(Hb):unaproteínaheterotetraméricaα2β2