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LOS AVANCES EN EL ESTUDIO DE LA PROTELISIS DURANTE LA

MADURACIN DEL QUESO

Resumen: Los quesos madurados cubren una compleja serie de reacciones

bioqumicas, y probablemente algunos eventos qumicos, que llevan a lacaracterstica sabor, aroma y textura de cada variedad de queso, la ms

compleja de estos eventos bioqumicos, es la proteolisis, causada por los

agentes de una serie de fuentes: coagulante residual (por lo general

quimosina), enzimas nativas de lece, iniciadores, en mucas variedades, las

enzimas de la flora secundarias (por ejemplo, de !enicillium sp"en quesos

madurados por moos o !ropionibacteriumsp "en #ueso suizo)" La prote$lisis

en los quesos a sido objeto de intensa investigaci$n en la %ltima d&cada, se

an producido avances en las t&cnicas analticas utilizadas para controlar la

prote$lisis y los patrones de prote$lisis en mucas variedades de queso an

sido investigados" 'sta opini$n enfoca aspectos concenrnientes de la

prote$lisis, incluidos los agentes proteolticos en el queso y la especificidad de

algunas enzimas de maduraci$n,la omparaci$n de la proteolisis y la

contribuci$n de la proteolisis para dar sabor a queso"

INTRODUCCIN

La proteolisis en el queso durante la maduraci$n juega un papel vital en el

desarrollo de la textura, as como el sabor y tiene sido objeto de varias

revisiones (por ejemplo, ox, *ing, + c*-eeney, .//0b1 ox + c*-eeney,

.//2)" La prote$lisis contribuye a los cambios de textura del queso matriz,

debido a la avera de la red de protenas, disminuir en un trav&s de la uni$n de

agua liberado por grupos carboxilo y amino y el aumento en el p3 (en particular

en la superficie del molde variedades maduradas), que facilita la liberaci$n de

compuestos durante spidas masticaci$n" ontribuye directamente al sabor y al

mal sabor (por ejemplo, la amargura) de queso a trav&s de la formaci$n de


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p&ptidos y aminocidos libres, as como liberaci$n de sustratos (aminocidos)

para secundaria cambios catab$licos, es decir, la transaminaci$n,

desaminaci$n, descarboxilaci$n, desulfuraci$n, el catabolismo de compuestos

aromticos aminocidos y reacciones de aminocidos con otros compuestos"

4ebido a que la proteolisis es uno de los principales bioqumica eventos

durante la maduraci$n del queso, es deseable incluyen un ensayo general para

la proteolisis, por ejemplo, p3 5,2

6 o 6 solubles en agua soluble como7 del total de 6 (p3 5,2 *6 8 96 o *6 8

96) o la liberaci$n de grupos reactivos,en estudios ms maduraci$n (ig" .)" La

tasa y el patr$n de

proteolisis puede ser influenciado por la ubicaci$n dentro de la

queso (por ejemplo, superficie madurada con baciloscopia maduro o joven

;salados en salmuera los quesos) y un r&gimen de muestreo que

debe considerar esto" #ueso de variedad y sus caractersticas

(!3, por ejemplo) deben ser considerados al elegir

metodologa" !or ejemplo, puesto que la posibilidad de extracci$n de 6

compuestos vara con el p3, *6 puede ser muco mayor enquesos con un p3 ms alto, por lo fraccionamiento utilizando tampones a

p3 5,2 es ms adecuado que el uso de agua para las variedades

que se caracteriza por un cambio en el p3 durante

maduraci$n"

*i los objetivos del estudio abarcar

investigaci$n del efecto de uno de los agentes de

prote$lisis en el queso, es decir, la acci$n de la plasmina, diferente

tipos de coagulante o el efecto de diferentes cepas iniciadoras

o cultivos agente auxiliar en el queso, la metodologa debe ser

seleccionar de forma que enfatizar el nivel de prote$lisis causada


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por ese agente" !or ejemplo, la comparaci$n del efecto de los

coagulantes diferentes sobre la proteolisis primaria podra ser

seguido por electroforesis en gel de poliacrilamida;urea

(') o electroforesis capilar (') de la

p3 5,2 fracci$n insoluble (o queso), seguido por

electrotransferencia, secuenciaci$n e identificaci$n de la productos de

proteolisis primaria" !erfiles peptdicos de la p3 5,2 fracci$n soluble (o

insoluble en etanol y

*oluble en la misma fracciones) debe ser determinado por de fase inversa

cromatografa lquida de alto rendimiento (?!;3!L)" emometrical anlisis

de los perfiles obtenerse a trav&s de urea;!=>', ' y ?!;3!L podra serrealizar" omo otro ejemplo, el anlisis del efecto de los cultivos iniciadores o

adyuvante debe comprender ?!;3!L de los insolubles en etanol y solubles en

fracciones del p3 5,2 fracciones solubles del queso, anlisis de individuo

aminocidos, seguido por anlisis multivariante (por ejemplo, anlisis de

componentes principales, !=) del p&ptido perfiles y aminocidos libres"

La elecci$n de un esquema de fraccionamiento de queso o un 6 t&cnicaadecuada a utilizar para la evaluaci$n de la prote$lisis en queso depende de un

n%mero de factores, incluyendo (i) disponibilidad de equipos y recursos, (ii) de

queso variedad y (iii) objetivo del estudio y en consecuencia diferentes

estrategias que se an propuesto para el fraccionamiento de nitr$geno queso"

@arios ndices de nitr$geno an sido propuso estudiar la prote$lisis durante la

maduraci$n del queso , *in embargo, la proteolisis es demasiado complejo paraser descrito adecuadamente por un solo ndice" La metodologa para evaluaci$n

de la proteolisis se a revisado recientemente ampliamente y no se considerar

ms aqu"


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La proteolisis en el queso durante la maduraci$n a sido un rea activa de

investigaci$n en los %ltimos aAos y la literatura sobre el tema se a

incrementado sustancialmente en los %ltimos d&cada" 'l objetivo de esta

revisi$n es considerar algunos aspectos especficos de la proteolisis en el

queso durante la maduraci$n: (i) agentes proteolticos en el queso y su

especificidad con descripciones detalladas sobre los nuevos allazgos s$lo se

centr$ en el coagulante planta de ynara cardunculus y el lece proteasa

catepsina 4, (ii) la comparaci$n de la proteolisis dentro y entre las variedades

de queso, (iii) la identificaci$n de p&ptidos en el queso y (iv) la contribuci$n de

proteolisis para dar sabor a queso"

'l coagulante ynara cardunculus


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(*ousa y alcata, .//a, b1 .//Ka1 *ousa, .//K)" Los extractos de "

cardunculus fueron informado que contienen dos proteinasas, cardosin = y

cardosin M (*ousa, .//D1 @er"FBssimo, 'steves, aro, y !ires, .//01 verFN ssimo

et al", .//2)"Los estudios sobre su especificidad y la cin&tica en la oxidada

cadena M de la insulina mostraron que cardosin = tiene una especificidad de

escisi$n similares a la quimosina, mientras que cardosin M se asemeja pepsina

(aro et al, .//H1" @er"FBssimo et al, .//01" ?amalo;*antos, 6 O de @ersi$nN

ssimo, aro, y !ires, .//2)"

'l aislamiento y caracterizaci$n de =46c a partir de flores de " cardunculus *e

inform$ ms recientemente, manipulaci$n cl$nica(acer una copia) a partir de la

caracterizaci$n de =46c y 9ambi&n se a informado la codificaci$n que tienela cardosin = (ordeiro, Pue, !ietrzaQ, !ais, y Mrodelius, .//51 aro et al,

.///)"" Las enzimas a partir de extractos de flores secas de

" cardunculus escindir la !e .I0;et .I2 Q vnculo de la casena (aro et al,

.//H1" acedo, aro, y !ires, .//Db1 *ousa y alcata, .//Kb)" 'l principal sitio

escindido por

proteinasas de " cardunculus bovina en un s.;casena es !e !e HD;H5(*ousa, .//D)"acedo et al" (.//2)"

inform$ de que las proteinasas de " cardunculus fueron capaces para escindir

nueve ttulos, a saber", !e !e HD;H5, 9yr 9yr .0D;.05, 9rp .25;9yr .20, 9yr

.20;9yr .22, 9yr .22;@al .2, !e .50 ; 9yr .52, Leu .5/;!e .0I, Leu .02;

=sp .0 y =la .2D;9rp .25, mientras que la quimosina s$lo podra escindir el

!e !e HD;H5 vnculo de un s.;casena bajo las mismas condiciones

experimentales"

Majo varias condiciones i$nicas (p3 2,0, 0,0 en el ausencia de 6al a p3 0,H y

con 07 de 6al), la

principales sitios de escisi$n de proteasas de " cardunculus eran !e;@al HD

H5 para ovinos y !e HD;@al H5, 9rp .25 ; 9yr 9yr .20 y .D;9r .5, caprina un


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s.;casena (*ousa y alcata, .//Kb)" lu

.II ;

9r .I., .H;9r Leu .HK, Leu .D2;!ro .D y Leu ./I;9yr ./. (*ousa y

alcata, .//Kb)" 's digno de anotar que las proteinasas de " cardunculus

romper todos los vnculos en determinados regiones extremadamenteidrof$bicas de un s.;casena (=la .2D ; 9rp;9yr;9yr;@al .2) y b;casena (=la

.K/;!e;Leu;Leu; 9yr ./D), mientras que s$lo se unir quimosina 9rp .25;9yr

.20 en esta regi$n de un s.;casena y =la .K/;!e ./I y Leu ./H ; 9yr ./D en

esta regi$n de b;casena"*e sugiri$ que proteinasas de " cardunculus muestra

una fuerte preferencia por los lazos entre idr$fobo voluminoso

residuos que lo ace quimosina (acedo et al", .//2)"

La idr$lisis de bovino b;casena por quimosina (ox + alley, ./.) y por

proteinasas de " cardunculus (*ousa, .//D) es fuertemente inibida por el 07

de 6al y completamente inibida por .I7 de 6al, pero es el efecto debido a

la modificaci$n del sustrato en lugar de la enzima"Relly, ox y c*-eeney

(.//2) y Rristiansen, 4eding, Sensen, o =rd", J #vist (.///)


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inform$ de que la degradaci$n de b;casena por el coagulante en el queso se

vio afectada por el contenido de sal, como un queso sin sal contena menos

intacto b;casena de la queso salado y que el fragmento ;terminal de b;

casena, b;6 (f./D;HI/), que se sabe que es amargo y producido por la

quimosina, s$lo se form$ en sin sal"

queso marinado

H,H" Bndice de proteinasas en lece indgenas

H"H"." La plasmina

La proteinasa dominante en la lece indgena, es la plasmina (ibrinolisina, '

D"5"H."), a sido el tema de muco estudios a fondo y se describe en

revisiones recientes (ver Mastian + Mro-n, .//21 Relly + c*-eeney, HII.para omentarios =ctividad plasmina difiere sustancialmente entre variedades

de queso, ?icardson y !earce (./K.) reportaron que el suizo y eddar

contenida 2;.D y D;5"0 m g plasmina 8 g queso, respectivamente, y que su

actividad esTT altaTT en queso de variedades de alta cosina (por ejemplo, *uiza)

se a atribuido a la inactivaci$n t&rmica de inibidores de activadores del

plasmin$geno, lo que resulta en la una mayor conversi$n de plasmin$geno, lainactiva precursor de plasmina, a la enzima activa"La primaria sitios de escisi$n

de la plasmina sobre el M;casena son Lys Lys HK;H/, Lys .I0;*u .I2 y Lys

.I;>lu .IK de la escisi$n de los cuales b rendimientos;6 (H/;HI/) (g .;

6), b;6 (f.I2;HI/) (g H;6) y b;6 (.IK;HI/) (g de D;6) ('igel et al",

./K5)"La proteosa peptona (!!) componentes 0 (M;6 (f.;.I0) y b;6 (f.;

.I)), !!;K rpido b;6 (f.;HK) y el !! K;lento (M;6 (fH/;.I0) y b;6 (H/;

.I)) son la correspondiente terminal fragmentos que se acumulan en la lece

durante el almacenamiento"

La plasmina escinde un sH;casena en la soluci$n en oco sitios"= pesar de Q;

casena contiene varios Lys y =rgresidues, que parece ser bastante resistentes

a la plasmina acci$n"


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H"H"H" La catepsina 4

La lece contiene una proteinasa cida indgena, en primer lugar reconocido

por Raminoga-a y Jamauci (./H) como catepsina 4, y ms tarde identificado

como procatepsin 4 (!rocatepsin es la forma pro;enzima lisosomal de la

proteinasa, catepsina 41 Larsen, Menfeldt, ?asmussen, J !etersen, .//2)" La

literatura sobre la catepsina 4 tiene sido revisado recientemente por 3urley,

Larsen, Relly, y c*-eeney (HIIIa) y Relly y c*-eeney (HII.)" La catepsina

4 (' D"5"HD"0) es una asprtico proteinasa con un p3 $ptimo de 5,I en la

emoglobina y $ptima temperatura de D . (Raminoga-a y Jamauci, ./H1

Marrett, ./H)"La catepsina 4 produce el glicomacrop&ptido, Q;6 (f.I2;.2/), que tambi&n es

producido por la quimosina por la escisi$n enzimtica de la !e .I0;et .I2

enlace (c*-eeney, ox y Clson, .//0), y dos ms sitios de corte de la

catepsina 4 en Q;casena an sido identifican, es decir, Leu;*er DH DD y Leu /;

*er KI (Larsen et al", .//2)" = medida que la especificidad de la catepsina 4 es

similar a la que de la quimosina, se podra esperar que posee la capacidad paracoagular la lece" 'l potencial de coagulaci$n de lece de catepsina 4, sin

embargo, se a informado a ser muy pobre (c*-eeney et al, .//01" Larsen et

al, .//2")" Larsen et al" (.//2) informaron de que la enzima era capaz de

coagulaci$n de la lece en los valores de p3 examinados (p3 0,I; 2,0), con

tiempo de coagulaci$n disminuye como se esperaba con el descenso del p3" 'l

nivel actual de la catepsina 4 (alrededor de I,5 m g 8 ml) en la lece, sin

embargo, es demasiado bajo para ser de

significativas en relaci$n con la coagulaci$n de lece"

La catepsina 4 y quimosina presentaron sitios de escisi$n en una Leu s.;

casena, es decir, !e HD;!e H5, !e H5;@al H0, /K;Leu // Leu y !e .5/;.0I

(Larsen et al", .//2), la catepsina 4 idrolizados de un sH;casena difieren


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notablemente de los producido por quimosina (c*-eeney et al", .//0)"La

enzima escinde un *H;casena a Leu //;9yr .II, Leu .HD ; =sn .H5, Leu;Lys

.KI .K. y 9r .KH;@al .KD (Larsen et al", .//2)" La prote$lisis de b;casena por

la catepsina 4 es similar para que por la quimosina, con b;6 (f.;./H) beingte

producto primario y b 6;(f.;.2D8.208.2) siendo tambi&n formado" 'n total, .D

sitios an sido identificados en b;casena que se escinden por la catepsina 4, a

saber, 0H;=la !e 0D, Leu 0K" ; @al 0/, @al !ro K.;KH, *er;Lys /2 /, .H0;9r

Leu .H2, Leu .H ; 9r .HK, 9rp .5D;et .55, !e .0;!ro .0K, *er .2.;@al

.2H, Leu *er .20;.22, Leu ./.;Leu ./H, Leu ./H;9yr !e ./D y HI0 ; !ro HI2

(Larsen et al", .//2)"

La catepsina 4 se considera un calor relativamente lbil enzima y Raminoga-ay Jamauci (./H)

report$ su inactivatation completa en I . U .I min"

'studios recientes sobre la estabilidad t&rmica inform$ de que M K7 actividad

de la catepsina 4 en la lece descremada sobrevivido pasteurizaci$n (H . U

.0 s) (Larsen et al, HIII1" 3ayes et al, HII.") lo que sugiere que esta enzima

puede jugar un papelproteolitico menor en los productos lcteos preparados apartir de pasteurizada lece'n cuajo libres quesos, la formaci$n de un s.;6

(fH5; .//) se a atribuido a la actividad de la catepsina 4 (@isser y 4e >root;

ostert, ./)" ium, Rristiansen, y #vist (.//K) reportaron la catepsina 4;

igual que la actividad en eta queso elaborado sin adici$n de cuajo, la lece

que fue pasteurizada (H . U .0 s), ultrafiltrado (0I . ), pasteurizada de

nuevo, se almacenaron a 5 . durante la noce y pasteurizada de nuevo y se

omogeneiz$, lo que confirma que algunos actividad de la catepsina 4 puede

sobrevivir la pasteurizaci$n"La presencia de procatepsin 4 en el maduro


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#uargceese pasteurizada prima, o crudos ultrafiltrada desnatada (excepto

aquellos a los que pepstana se aba aAadido) y los p&ptidos cree que

producido como resultado de la catepsina 4 se observaron en queso elaborado

con lece cruda y pasteurizada"La catepsina =ctividad 4 es evidente en las

variedades de queso que no cuajo *e aAadi$, pero es difcil de cuantificar la

contribuci$n de

catepsina 4 para las variedades de queso, tales como ripeningof eddar, en el

que la actividad podra estar enmascarada por el momento mayores niveles de

quimosina (3urley, .///1" 3ayes et al, HII.) 'n el queso suizo, la quimosina se

cree que es sustancialmente inactivado por el r&gimen de cocci$n de alta

(9emperaturas de 0D a 00 O durante . asta . ) y la ausencia de cuajoactividad similar con poca o ninguna degradaci$n de un s. ; casena a un s.;B;

casena era de esperar, sin embargo, la presencia de un s.;B;casena se a

informado en queso suizo(Meuvier et al, .//1" c>oldricQ + ox, .///) que

puede ser, al menos en parte, un resultado de la catepsina 4

la actividad"

H"H"D" Ctras proteasas lece=dems de la catepsina 4, otros enzimas proteolticas estn presentes en los

lisosomas de las c&lulas somticas y puede contribuir a la proteolisis en el

queso"


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mol&cula, a saber, H2;=sn Ble H, >ln 5I" ; 9r 5., 5/;Ble *u 0I, !e 0H;0D =la,

>ln 02;0 *er, Leu @al 0K;0/, =sn *er 2K;2/, KH;@al @al KD, @al /0;*er /2, /2

*'*? Lys /, Lys / ; @al /K, =la .I.;et .IH, >lu .IK;.I/ et, !e 9r ../;

.HI, >lu .D.;=sn .DH, Leu .2D;*er .25, =la .K/;!e ./I, !e ./I ; Leu ./. y

!ro HI5;!e HI0 (onsidine et al", .///)"

!or lo tanto, es posible que la elastasa natural de la lece puede ser de

importancia para la proteolisis de la lece protenas"?ecientemente, emos

identificado inmunorreactiva procatepsin M en la lece (agboul, Larsen,

c*-eeney, J Relly, HII.)" La catepsina M es capaz de extensivamente

degradante un s. ; y b;casenas in vitro y su especificidad es conocido

(onsidine, HIII)"Bndgenas enzimas proteolticas y su papel en ripeningisqueso discutido en ms detalle en Relly y c*-eeney (HII.)"

H"D" Bniciada por proteinasas y peptidasas de Lactococcus

y Lactobacillus

Los cultivos iniciadores usados com%nmente en queso fabricamos incluyen

mes$filos Lactococcus y Leuconostoc especies, especies de Lactobacillus yterm$filas *treptococcus termopilus"'l papel principal de la cultivo iniciador

es en la producci$n de cido lctico, causando una disminuci$n en el p3"

=unque las bacterias del cido lctico (L=M) son d&bilmente proteoltico,

poseen una muy amplia proteinasa 8 peptidasa del sistema (ig" D) capaz de

3idrolizar a pequeAos p&ptidos y aminocidos en cidos y este tema se a

estudiado ampliamente y revisado recientemente (por ejemplo, ox y

c*-eeney, .//21 Runji, ierau, 3agting, !oolman, + Ronings, .//21 Ley y

3aandriQman, .//1 ristensen, 4udley, !ederson, y *teele, .///) y s$lo se

describir brevemente en este L=M poseen una envoltura celular asociada a la

proteinasa


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('!, lactocepina, !rt!), oligoendopeptidases intracelulares (!epo) y (!ep),

general al menos tres aminopeptidasas (!ep6, !'!, !ep>), aminopeptidasa

glutamil (!'!=), pirrolidona peptidasa carboxylyl (!!), leucil aminopeptidasa

(pepl), P;prolyldipepti;

ig" D ?epresentaci$n esquemtica del sistema proteoltico de Lactococcus"

aminopeptidasa dyl (!epP), prolina iminopeptidase (!'!B), aminopeptidasa !

(!'!!), prolinasa (!'!?), prolidasa (!'!#), general dipeptidasas (!'!@

tienen, pep4, !'!4=) y general tripeptidase (!'!9), as como unos p&ptidos y

amino cidos como sistemas de transporte (ig" D)"'sta sistema proteoltico es

necesario para permitir que cresca en grandes cantidades en la lece (.I ;.I.I / ufc 8 ml), que contiene s$lo niveles bajos de pequeAos p&ptidos y

aminocidos libres"

'l papel fisiol$gico de peptidasas individuales a sido investigado utilizando

peptidasa %nica y m%ltiple mutantes por deleci$n construida en L" el v eticus y

L" lactis y una disminuci$n general de las tasas de crecimiento a sido inform$

cuando los mutantes se evalu$ en la lece(ristensen et al", .///)" c>arry et al" (.//5) estudiaron el papel de !ep6 en

queso ripeningby fabricaci$n #ueso eddar usingstra ins de Lactococcus

ingeniera para producir en exceso !ep6, estos autores no informaron cambios

significativos en t&rminos de cuerpo, textura o sabor caractersticas entre los

quesos elaborados con una !ep6

superproductora y control de cepas"=simismo, ristensen, Sonson, y *teele

(.//0) fabricado eddar queso usingstra ins diseAados para producir en

exceso !ep6"

=unque los niveles ms altos de aminocidos libres se encuentran en este

queso con relaci$n al control realizado con un tipo salvaje motor de arranque,

no ay diferencias sensoriales significativas" *in embargo, eyer y *pani


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(.//K), que estudi$ la influencia de !epP en >ruy Vere queso ripeningby quesos

maQingmodel using!epP W y !epP U cepas de L" delbruecQii subsp" lactis,

inform$ que !epP proteolisis influenciado y caractersticas sensoriales de este

@ariedad H,5" 6o arranque las bacterias del cido lctico sistemas proteolticos

4uringt maduraci$n e de eddar y mucos otros quesos, los descensos

lactococcal arranque de la poblaci$n y la poblaci$n inicialmente pequeAa

accidental y no tena bacterias de cido lctico (6*L=M) en %ltima instancia se

convierte en el dominante de la poblaci$n bacteriana en el 'ese maturingc

(!eterson + arsall, .//I1 artley + ro-, .//D1 ox, c*-eeney, y Lync,

.//K)" 6*L=M, aunque presente inicialmente en cantidades bajas (o 0I ufc 8 gin

eddar eco a partir de lece pasteurizada), crecen rpidamente asta llegara M .I ufc 8 g dentro de las 5 semanas y este n%mero sigue siendo

relativamente constante a partir de entonces (olQertsma, ox y c*-eeney,

.//2)" !or lo tanto, dependingo n la tasa de muerte de la entrada,

6*L=M puede dominar la microflora viable de eddar la mayor parte del

perodo de maduraci$n"

La actividad proteoltica de la 6*L=M parece complementar la de las mareas dearranque, con producingpep pesos moleculares generalmente similares, y

aminocidos libres cidos (Lane + ox, .//21 Lync, c*-eeney, ox, ogan,

y 4rinan, .//1 illiams + ManQs, .//1 illiams, Pavier, y ManQs, .//K1

uelenQamp;


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proteolticas y lipolticas de la 6*L=M que podran contribuir a la proceso de

maduraci$n en general"?ecientemente, el inter&s particular *e a demostrado

en la caracterizaci$n de individuo enzimas proteolticas producidas por cepas

de non;starter Lactobacillus spp" aislado de queso (revisado porRunji et al,

.//21" ristensen et al, .///)"

2.5. Proteolt!"s A # $"%res %e !ult&os $"r" 'ueso es$e!(!o

@ariebdades !" roqueforti, !" camemberti, M" ropa de cama,

!ropionibacterium y levaduras

'n mucas variedades de quesos, los cultivos secundarios son aAadido

intencionalmente y 8 o anima a crecer por controllingenvironm condiciones

entales"'stas culturas tienen una amplia gama de funciones, dependiendo de laorganismos, pero la principal diferencia entre ellos y los cultivos iniciadores es

que no se aAaden para acidificar el queso, es decir, para producir cido

lctico"'stos secundaria cultivos pueden crecer en la superficie en el caso de

smearripened (9ilsit, >ruy Vere, =ppenzeller, Limburger, etc) y madurados molde

(por ejemplo, amembert, Mrie) quesos o producir C H (formaci$n de los ojos),

propionato y acetato en el caso de las variedades suizos (por ejemplo,'mmental y C9F'"

Los principales microorganismos secundarias que contribuyen de queso

ripeningare !" roqueforti (queso de moo azul), !" camemberti (queso de la

superficie del molde, como amembert

y Mrie), M" ropa de cama, =rtrobacter y otros corineformes bacterias y varias

especies de levaduras (>eotricum candidum, Rluy v eromyces marxianus y

4ebaryomyces ansenii) en superficie con baciloscopia madurado quesos,

!ropionibacterium freudenreicii subsp" sermanii

(9ipo suizo queso)"

3oy en da, la lece para madurados moo variedades es inocula con un cultivo

puro de !" roqueforti, en la caso de los quesos azules, o !" camemberti, en el


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caso de los amembert y Mrie, al mismo tiempo, como titulares" !=?= de

superficie o madurados con baciloscopia quesos, como el 9ilsit, unster

Limburger y se sumergen, rociado o cepillado con suspensiones acuosas de >"

candidum y M" ropa de cama como pronto como los quesos se retiran de la

salmuera y se a continuaci$n, madurado a .I;.0 . a una umedad relativa

alta" *in embargo, la flora bacteriana >ram;positivas, que crece en la superficie

del queso es muy complejo y contiene mucas cepas adventicias" La microflora

en la superficie de los quesos madurados con frotis tiene dos funciones

importantes: (i) la producci$n de enzimas (Lipasas, proteinasas y peptidasas) y

desacidificaci$n (ii) primero de la superficie del queso y despu&s el cuerpo del

queso"4urante los primeros das de la maduraci$n de los frotis madurado queso,

levaduras y moos crecen en la superficie del queso y desacidificar que por el

lactato oxidizingte a 3 H C y C H (?eps, .//D1 'lisQases;Lecner y

>inzinger, .//0)"

Las levaduras crecen particularmente bien debido a su tolerancia a p3 bajo y

altas concentraciones de 6al de la cuajada, su capacidad de usar lactatocomo sustrato fermentable, y porque ay una alta umedad relativa y

temperatura (.H a H5 en ) en los ripeningrooms (eltagen J @iljoen, .//K1

yder y !uan, .///a1 ox et al," HIII) y porque algunos de ellos son muy

proteoltica (yder y !uan, .///b)"

4urante mucos aAos, M" ropa de cama an sido conocidos por ser importantes

bacterias que crecen en la superficie de smearripened quesos, por esta raz$n

4" ansenii y M" ropa de cama

se utilizan com%nmente como ripeningstarters y enzimas a partir de este %ltimo

se an estudiado" M" sbanas secretan una proteasa extracelular y una

aminopeptidasa, poseen


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una serie de peptidasas intracelulares, que puede ser liberado en la lisis celular

(?attray + ox, .//, .///) y la especificidad de las proteinasas extracelulares

desde M" ropa en un s. ; casena y b;se a determinado (@er ox et al, .//0b1"

?attray, ox + 3ealy, .//2, .//)" M" ropa es esencial para el queso frotis

debido a su aromtico y propiedades proteolticas y su brillante pigmentos de

color naranja, pero teniendo en cuenta la baja proporci$n de Mrevibacteria en

mucos semicurados madurados con baciloscopia quesos, su contribuci$n

directa a la prote$lisis puede ser bastante limitada (MocQelmann et al, .//a, b1"

MocQelmann, 3oppe;*eyler, LicQ, + 3eller, .//K)" !" roqueforti y !" camemberti

y secretan aspartil metaloproteinasas, que an sido bien caracterizados

includingteir especificidad en un s. ; casena y b;(>ripon, .//D)" !roteinasascidas intracelulares y exopeptidasas (=mino y carboxi) tambi&n se producen

(>ripon, .//D)" !ropionibacterium spp" son d&bilmente proteoltico pero

fuertemente peptidoltica y son particularmente activos en prolina;

containingpeptide s duringte maduraci$n de #uesos tipo suizo, que pueden

contribuir a la sabor caracterstico de estos quesos" !ep6 y !epi se detectaron

en !ropionibacterium y !epP y tres endopeptidasas se an aislado ycaracterizado de al menos una cepa de !" freudenreicii subsp" sermanii que

puede ser activo en el queso duringripeni ng ('l;*oda, en, ?iesterer y Clson,

.//.1 'zzat, 'l; *oda, y 'l;*afei, .//51 9obiassen, *tepaniaQ, y * U raug,

.//21 ernF=ndez;'*!LFun ox + .//1 *tepaniaQ, >obbetti, !ripp, + * U

raug, .//Ka1 *tepaniaQ, 9obiassen, uQ-u, !ripp, + * U raug, .//Kb)"

4urante los primeros das de la maduraci$n de queso de untar curado ,

levaduras y moos crecen en la superficie del queso acidifican el lactato 3HC y

CH (?eps, .//D1 'lisQases;Lecner + >inzinger, .//0)" Las levaduras crecen

muy bien por su tolerancia a p3 bajo y elevadas concentraciones de 6al de la

cuajada, su capacidad de utilizar lactato como un sustrato fermentable, y


17/34

porque ay una alta umedad relativa y la temperatura (.H; H5.) en la

maduraci$n pareja (eltagen + @iljoen, .//K1 yder + !uan, .///a1 ox et

al", HIII) y porque algunos de ellos son muy proteolXticos (yder + !uan,

.///b)"

4urante mucos aAos, M" ropa an sido conocidos por ser importantes las

bacterias que crecen en la superficie de smearripened quesos1 por esta raz$n

4" ansenii y M" ropa de cama son com%nmente utilizados como

ripeningstarters y enzimas de estas %ltimas an sido estudiadas" M" las sbanas

secretan una proteinasa extracelular y aminopeptidasa un, poseen una serie de

peptidases intracelular, #ue podr ser liberada de lisis celular (?attray + ox,

.//, .///) y la especificidad de las proteasas extracelulares de M" las sbanas

sobre como.; y b;casenas a determinado (v&ase ox et al", .//0b1 ?attray,

ox, + 3ealy, .//2, .// )

M" ropa es esencial para untar queso debido a sus propiedades aromticas y

propiedades proteolticos y su color naranja brillante los pigmentos, pero

teniendo en cuenta la escasa proporci$n de brevibacteria en mucas semi;duro

untar de quesos madurados, su contribuci$n directa a proteolisis podra ser

bastante limitado ( MocQelmann et al", .//a,b1 MocQelmann, 3oppe;*eyler ,

Lamer, y 3eller, .//K)" !" roqueforti y !" camemberti secretan aspartyl y

metaloproteinasas , que an sido bien caracterizadas, includingteir

especificidad como.; y b;casenas (>ripon, .//D )" Ycido intracelular

proteinasas y exopeptidases (amino y carboxilo) tambi&n se producen (>ripon,

.//D)" !ropionibacterium spp" son d&bilmente proteolX pero fuertemente

peptidolytic y son especialmente activos en prolina;containingpeptide s

duranteel maduraci$n de *uiza de quesos, lo que puede contribuir al sabor

caracterstico de estos quesos" !ep6 y !epi se detectaron en


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!ropionibacterium y endopeptidasas !epP y tres se an aislado y caracterizado

desde por lo menos una cepa de !" freudenreicii subsp

). Com$"r"!*n %e $roteolss %entro + entre l"s &"re%"%es 'ueso

!roteolisis a sido considerado por algunos investigadores como base para la

clasificaci$n de los quesos" @arios ndices, 4e proteolisis podra ser %til para la

clasificaci$n, sin embargo una dificultad evidente es el eco que el queso es

un sistema dinmico y por lo tanto los resultados obtenidos dependen en gran

medida de la edad del queso cuando se analizan"

@arios estudios an mostrado diferencias de proteolisis queso entre variedades"

arcos et al" (.//) compararon proteolisis en varias variedades de queso

analysingg el electroporegrams y seAalaron que, en general" omo.;casena

fue degradado ms ampliamente que b;casena" 'stos autores inform$ de que

en los quesos en la que el b;casena se a degradado menos extensa (por

ejemplo, queso parmesano, emmental, gruyere y 9ilsit), las concentraciones de

g.; y gH;casenas eran elevados, mientras que en los quesos eran casi todos b;

casena a sido degradado (es decir, ?oquefort), enos g .;casena y ms gH;y, en particular, gD;casena estaban presentes indicatingmore amplia acci$n

plasmina" La proporci$n de b; a la g;casenas se a sugerido como una base

para la elaboraci$n de queso clasificaci$n (ox, .//D)" *mit y 6aQai (.//I)

clasifica eddar, 'dam, >ouda, suizo, y parmesano quesos por anlisis

multivariado de 3!L sus perfiles" ox (.//D) inform$ diferencias entre

distintas intervarietal eddar, 'mmental, >ouda, queso parmesano, Mrie, y

=ppenzeller basado en sus L=? perfiles, c>oldricQ y ox (.///) estudiaron

proteolisis en diferentes variedades de queso eddar, territoriales britnicas ,

olandeses, suizos e italianos variedades) de urea; !Y>B6= y por ?!;3!L y

inform$ de que L=? del I7 de etanol;solubles o insolubles fracciones de


19/34

queso fue ms efectiva que la urea 4' L= !Y>B6= de acuerdocon cuando

classifyingc eese variedad"

!ero la urea;!Y>B6= del I7 de etanol;fracci$n soluble mostr$ grandes

diferencias entre las variedades queso pero tambi&n se observan diferenciasdentro de la misma variedad" 4ellano, !olo, y ?amos (.//0), separados quesos

artesanales (el =guegaT!itu, Meyos, @idiago, abrales y !eral) basado en su

perfil p&ptido en toda maduraci$n" Garmpoutis, c*-eeney, y ox (.//) en

comparaci$n proteolisis en vetas azules queso variedades (*tilton, >orgonzola,

4anablu, y la granja irlandesa variedades asel y et-ynd), ' inform$ de

que todos los quesos mostraron un alto grado de proteolisis, sino >orgonzola

mostraban niveles ms altos de aminocidos de las otras variedades " >rappin

et al" (.///) compararon proteolisis en quesos suizos y 'mmental inform$ que

mostraron la mayor proporci$n media de la degradaci$n de las casenas (DD7),

seguido de la C9Fe (H.,2 7) y de Meaufort (./7), aunque un nivel ms bajo

de g;casenas y un mayor nivel de como.;6(fH5; .//) se encontraron en

'mmental (indicando menor cymosin plasmina y mayor actividad, ?especti;

DD5 " S" *ousa et al" 8 Bnternacionales de los !roductos Lcteos Sournal ..(HII.) DH;D50 respectivamente) que en la comtFe y Meaufort" 'stos autores

sugirieron que secundaria proteolisis fue inferior en queso 'mmental que en la

comtFe y de Meaufort y que la comtFe aba un mayor nivel de mediano tamaAo

en comparaci$n con p&ptidos Meaufort queso" *eis variedades de quesos,

Meaufort, !armigiano ?eggiano , =ppenzeller, fontina , comtFe y a$n, se

compararon en t&rminos de ndices de proteolisis (contenido de nitr$geno de lasdistintas fracciones y urea;!=>') mediante anlisis de clusters que permite

comparaci$n cualitativa y cuantitativa entre los quesos ( Lopez;andino ,

artin;=lvarez , !ueyo, y ?amos, .//5)" #uesos Melgas (!assendale pidi$ al,

ijnendale, 6azaret Mrujas y Cud) fueron diferenciadas en funci$n de *4*;

!=>' de la p3 5,2 ;insolubles las fracciones de queso (4e-ettincQ, 4iercQx,


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'ic-alder, + 3uygebaert, .// ), allo-ingnot s$lo cualitativo, sino tambi&n

cuantitativa clasificaci$n, resultingin una clara separaci$n de 6azaret Mrujas y

Cud y en menor medida de !assendale pidi$ al y ijnendale"

Zndices de proteolisis son tambi&n %tiles para diferenciar dentro de unadeterminada variedad entre los quesos de diferente calidad o ecas con

diferentes motores" CT*ea, B6="


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enzimas proteolticas de proteolisis en sistemas modelo caseinato de sodio bajo

condiciones similares a las de queso fue demostrado, as como el efecto de

cepas de Lactococcus de proteolisis en miniatura eddar de tipo modelo

quesos"

,. I%ent(!"!*n %e $-$t%os + $"trones %e $roteolss %e 'ueso

'l grado y tipo de proteolisis en algunas de las principales variedades queso se

a caracterizado" *in embargo, completa caracterizaci$n de proteolisis en

queso requiere aislamiento e identificaci$n de los distintos p&ptidos"

B6=, 3!L y ') (ig" .), ucos de los insolubles en agua ysoluble en agua p&ptidos an sido aislados de queso y identificados, mino

usandouna cido sequencingan d espectrometra de masas "

5"." eddar

!roteolisis de queso eddar est bien caracterizado como revisado por ox,

*ing, y c*-eeney (.//5), c*-eeney, !ocet a, ox y 3ealy (.//5), *ing

et al" (.//5) *ing, ox y 3ealy (.//0, .//), ernFandez, *ing, y ox (.//K)

y ooney, ox, 3ealy, y licenciado (.//K) y los p&ptidos aislados se resumen

en la ig" 5 J 0" Los principales insolubles en agua los p&ptidos son producidos

desde como.;casena por cymosin o de b;casena por la plasmina y algunos

son degradados por el '! lactococcal (ig" 5)" como.;casena de queso

eddar es rpida y completamente idrolizado por cymosin en !eHD;!eH5

bond" 'l p&ptido ms grandes, como.;6(fH5; .//) producida por eldesdoblamiento de !eHD; !eH5, es idrolizado por ms cymosin en el bond

Leu.I.;Lys.IH y, en menor medida, en !eDH;>lyDD y Leu.I/;>lu..I, y

quizs por la plasmina en la Lys.ID;9yr.I5 y Lys.I0;@al.I2" 'l

complementario 6;terminal p&ptidos (p" ej", como.;6(fH5; /K), como.;6(fH5;


22/34

.I.) y como.;6(fH5; .I/) podra no ser identificados en la fracci$n insoluble

en agua, pero dado que estos son altamente fosforilado, pueden ser en el

extracto soluble en agua" *orprendentemente, el bono 9rp.25;9yr.20, #ue se

idroliza rpidamente por cymosin en as.;case en soluci$n"

6o parece ser idrolizada en quesos1 en el " S" *ousa et al" 8 Bnternacionales

de los !roductos Lcteos Sournal .. (HII.), DH;D50 DD0 menos un p&ptido de

9yr.20 como su 6;terminal a%n no a sido identificado ni en agua;fracci$n

soluble ni en sistemas modelo queso" 9al vez, el !artido ?adical 9ransnacional

bond.25;9yr.20 es difcil para cymosin para acceso de quesos, quizs debido

a las interacciones intermoleculares"

'l p&ptido como.;6(f.; HD) se idroliza rpidamente por el '! lactococcal en

los bonos >ln/;>ly.I, >ln.D; >lu.5, >lu.5;@al.0 y Leu.2;=sn., y

probablemente en otros sitios, dependiendodel la especificidad de la enzima

('xterQate + =lting, .//D1 'xterQate et al", .//0)" Los p&ptidos como.;6(f.; /),

como.;6(f.; .D) y como.;6(f.; .5) se acumulan y dominar la L=? los

cromatogramas de ln.I2 y Lys.I; >lu.IK, producingte

fragmentos b;6(fH/; HI/), b ;6(f.I2; HI/) y b;6(f.IK; HI/) (g.;, gH;, y gD;,

respectivamente)" ientras que los productos de la degradaci$n de peptona

proteose K fast (b;6(f.; HK)), K lenta (b;6(fH/; .I08.I) y 0 (b;6(f.;


23/34

.I08.I), estn presentes en la


24/34

plantas de cido), (ii) la lece (plasmina y quizs la catepsina 4 y otras c&lulas

somticas proteinasas), (iii) las enzimas del motor de arranque, (iv) nonstarter,

o (v) los cultivos secundarios (por ejemplo, !" camemberti, !" roqueforti,

!ropionibacterium sp", ?opa de M" y otros corineformes) y (vi) las proteinasas

ex$genas o;!eptidases, o ambos, que se utilizan para acelerar la maduraci$n

(ig" H)"

'n mucas variedades de queso, la idr$lisis inicial de casenas es causada

por el coagulante y en menor grado por la plasmina, lo que resulta en laformaci$n de grandes (insoluble en agua) y de tamaAo intermedio (soluble en

agua) p&ptidos que se degradan posteriormente por el coagulante y enzimas

del motor de arranque y el motor de arranque no; microflora del queso" La

envoltura extracelular, c&lulas asociadas proteinasa de Lactococccus

(lactocepina, !rt!) contribuye a la formaci$n de pequeAos p&ptidos en el queso

probablemente por idr$lisis de los p&ptidos mayores producido a partir de una

;casena por quimosina o de b;casena por plasmina, donde como las

peptidasas (que son intracelulares) se liberan despu&s de que las c&lulas an

lisaron y son responsables para la degradaci$n de los p&ptidos cortos y la

producci$n de aminocidos libres" Los productos finales de la prote$lisis son

aminocidos libres y su concentraci$n en el queso en cualquier etapa de


25/34

maduraci$n es el resultado neto de la liberaci$n de aminocidos de la casena,

a su degradaci$n catab$lica productos y tal vez un poco de sntesis por el

queso microflora" 'ste esquema general de la proteolisis puede variar

considerablemente entre variedades (v&ase la *ecci$n D), por ejemplo,

coagulante es ampliamente o completamente desnaturalizado por la alta

temperatura de cocci$n utilizado en la fabricaci$n de !armigiano;?eggiano y

quesos suizos y por lo tanto la contribuci$n de la plasmina a la idr$lisis inicial

de casenas es ms pronunciada que en eddar y oland&s variedades

COAULANTE

La mayora de los quesos producidos en todo el mundo fueron fabricado

tradicionalmente, y en mucos casos son todava fabricado por medio de un

coagulante enzimtico extrae de la abomasa de los terneros alimentados con

lece" 'ste extracto, conocida como cuajo de ternero, se compone de dos

proteoltica enzimas: quimosina (' D"5"HD"5), el componente principal (Lece

KK;/57 clottingactivity, =) y bovino pepsina (' D"5"HD".1 2;.H7 =)" 'lpariente proporci$n de estas enzimas vara con la individualidad y edad de los

animales, el m&todo de separaci$n y cuajo las condiciones y valores de p3 en

el que la coagulaci$n de la lece actividad se mide (>uinee + ilQinson, .//H)"

La funci$n principal de la quimosina en la fabricaci$n de queso es coagular la

lece por especficamente idrolizar el !e et enlace de la protena de

micelas estabilizador, Q;casena, que es mucas veces ms susceptibles a la

quimosina de cualquier otro enlace en protenas de la lece y conduce a la

coagulaci$n de la lece

La mayor parte de la actividad coagulante a la lece es pierden en el suero1

s$lo I;.07 de la actividad del cuajo aAadir a la lece permanece en la cuajada


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despu&s de la fabricaci$n, dependiendo de factores incluyendo el tipo de

coagulante, la relaci$n de diferentes enzimas en las mezclas, la temperatura

de cocci$n, el queso de variedad y el nivel de umedad del queso final de la

!epsinas" *on ms sensibles a la desnaturalizaci$n por el p3 que la quimosina

y por lo tanto la cantidad de actividad de estos coagulantes retenido en el

cuajada es muy fuertemente dependiente del p3 de la lece en settingand

poco despu&s, de eco, aumentar el p3 de la mezcla de cuajada de suero de

lece a alrededor de despu&s de la coagulaci$n de la lece, usando pepsina

porcina es uno de los m&todos utilizados para producir queso sin cuajo

cuajada"

La estabilidad t&rmica de cuajo a la temperatura usada durante la cocci$n de

cuajada y suero tambi&n tiene un gran efecto en el nivel de actividad del cuajo

remainingin la cuajada1 en quesos de alta cocina, la quimosina

es desnaturalizado ampliamente y ace que la contribuci$n relativamente poco

a la maduraci$n, mientras que >ouda, que tiene una inicial similar p3 sino que

se cocina s$lo a ., contiene actividad del cuajo considerable"'n la %ltima parte del siglo pasado, el queso, el aumento del consumo,

mientras que la disponibilidad de becerro cuajo disminuido, lo que llev$ a la

escasez de cuajo y posteriores aumentos de precios" =dems, ms restrictiva

preocupaciones &ticas asociadas a la producci$n de tales cuajos animales

llevado a una b%squeda de cuajo adecuada sustitutos para la producci$n de

queso" @arias proteasas de fuentes animales, microbianas y vegetales fueroninvestigados como sustitutos probables y an sido revisados por >uinee y

ilQinson (.//H), Mroome y Limso-tin (.//K) y ox et al" (HIII)"

LOS SUSTITUTOS DE CUA0O DE TERNERO


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Los sustitutos del cuajo ms comunes son las especies bovina, porcino y, en

menor medida, de pollo y pepsinas proteasas microbianas de ?izomucor

mieei, ?" pusillus y ryponectria parasitica" Las actividades proteolticas de

quimosina y pepsina porcina se compararon b%falo, vaca y cabra entera

casena por =-ad(.//K) y se inform$ de que ambas enzimas atacado alfa y

beta casenas en la misma regi$n que cuajo de ternera" 9rujillo

comparaci$nalgunos clottingenzymes lece (terneros y cuajos de cordero, la

quimosina bovina y de la pepsina, y las proteasas de ?" miei y " parasitica)

en ovinos y casena inform$ ese cordero cuajo y " parasitica proteasa

mostraron la ms bajo y el ms alto grado de prote$lisis, respectivamente"

'stos autores informaron que todas las enzimas idrolizan ovina casena

resulta en la formaci$n de un alfa s.;B casenas (los productos de degradaci$n

producidos por primera quimosina) como productos de degradaci$n iniciales de

un alfa s. y casenas M, respectivamente, pero parasitica " tambi&n produjo

una serie de productos de degradaci$n de menor movilidad electrofor&tica que

la b;casena" " parasitica proteinasa se unir Q;casena en la *er .I5 !e.I0

en lugar de et !e, #ue se escinde por la quimosina y ?" mieeiproteinasa"pepsina porcina tiende a ser ms sensible al calor, seguido " parasitica, bovino

pepsina, quimosina, ?" pusillus proteasa y la proteasa ?" mieei con el fin de

aumentar la estabilidad al calor (Mroome + Limso-tin, .//K), aunque la

estabilidad t&rmica de los coagulantes microbianos se puede reducir despu&s

del tratamiento con diversos agentes qumicos (>arg y Sori, .//5)" 'l uso de

coagulantes que los son ms estables al calor que debe ser cuajo de terneroevitarse1 actividad proteoltica de lo contrario exceso puede permanecer en la

cuajada en los que puede dar lugar a excesiva proteolisis y amargura a menos

que la maduraci$n veces y 8 o temperaturas de cocci$n se cambian para

compensar la tasa ms rpida de la prote$lisis (>uinee + ilQinson, .//H)"


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'n la %ltima d&cada, los microorganismos gen&ticamente modificados an sido

explotados cada vez ms para la producci$n de coagulantes comerciales" 'l

gen de la quimosina tiene an clonado y se inserta en microorganismos talescomo Rluyveromyces marxianus var" lactis, =spergillus niger var" a-amori o

'scericia coli que condujeron a la desarrollo de quimosinas recombinantes

que son aora comercializado como axiren =limentos (4* 'specialidades,

!ases Majos) y ymax (r" 3ansen, 4inamarca)" #uimosinas recombinantes

an sido aprobado para su uso comercial en alimentos en mucos, pero no

todos los pases, y an sido utilizados en cantidades everincreasing en ''"upta y 'sQin, ./),

alotropis procera (Bbiama y >riffits, ./K1 oamed J CTonnor, .///),

4ieffenbacia maculata (!admanaban,itr&, y *astri, .//D), partes del fruto

de *olanum dobium (Jousif, caon, y *ammet, .//2), entaureacalcitrapa (9avaria et al", .//) y de las flores ynara cardunculus (Marbosa,

./KD1 *ousa, .//D1 *ousa J alcata, .//a, b, .//Ka, b, *ousa, .//K)"

=unque la mayora de las preparaciones de coagulantes vegetales se inform$ a

tienen una relaci$n excesivamente bajo de lece clotting to actividad

proteoltica, lo que resulta en p&ptidos amargos en queso curado, o un poder de


29/34

coagulaci$n excesivamente baja que da lugar a la producci$n de queso bajos"

las dificultades con experiencia en estas preparaciones se genera

principalmente por la composici$n %nica de los extractos de plantas, que

contienen un c$ctel complejo de enzimas cuya actividad es difciles de

controlar"

p&ptidos insoluble en agua, el p&ptido soluble en agua son exclusivas de la

variedad y presumiblemente la especi[cidad de las proteasas de arranque y no

arranque y peptidasas (Lactococcus y Lactobacillus1 ox c*-eeney, .//2)" La

mayora de los p&ptidos de la * de eddar se derivan de la 6;terminal

medio de la beta;casena (especialmente de residuos 0D a /.), con un n%mero

ms pequeAo de la 6;terminal de la mitad de as.;casena (*ing et al", .//)

(v&ase la ig" 0)" 'l 6;terminal de la mayora de estos p&ptidos corresponden

a un sitio de escote para La quimosina (as.;casena), plasmina (b;casena) o

lactococcal '!" =lli, CQonie-sQa, >ibbs y Ronisi (.//K) inform$ la

identi[cacion de queso eddar de .D p&ptidos de as.;casena, de b;casena

y 0 de Q;casena, por espectrometra de masas, ionizaci$n y por electrospray"

!or lo tanto, son los grandes p&ptidos insoluble en agua en eddar desde el

terminal producen segmentos de as.;casena principalmente por la

quimosina o de b;casena (g;casenas) producido por la plasmina" la para;Q;

casena (Q;6(f.\.I0))no es idrolizada durante la maduracion" Los p&ptidos

solubles en agua pequeAos parecen ser p&ptidos producidos por la acci$n de la

lactococcal '!, o tal vez degradan productos por la acci$n de la quimosina o

plasmina" 6*L=M complementar la actividad de peptidolictica del motor de

arranque, especialmente en la producci$n de aminocidos"

,.2. Queso "1ul


30/34

uy extensa prote$lisis ocurre en queso azul1 ambos casenas as. y b se

idroliza completamente y la mayora de los principales p&ptidos insoluble en

agua tienen movilidades diferente de los de eddar y algunos an sido

identificadas parcialmente (>ripon, .//D)"

La !rote$lisis inicial es debida principalmente a la quimosina, y alfa*.;6(H5\

.//) es el gran p&ptido principal producido1 pero mostrando esporulaci$n de p"

roqueforti en aproximadamente .0 das, su dominante de proteasas

extracelulares convertido en y p&ptidos con muy poca movilidad se producen

como resultado de su actividad proteoltica (>ripon, .//D)" *in embargo, poco

trabajo se a eco en (p3 5"2; p&ptidos solubles) queso azul, es decir, soluble

en el !9= p&ptidos de queso de >amonedo azul (>onzalez de Llano, !olo,

?amos, .//.) y la producci$n y identi[cacion de p&ptidos solubles en el !9= en

queso azul es por 3!L (4ellano et al (.//.))"

5"). P"rm#"noRe##"no + r"n" P"%"no

!armigiano;?eggiano experimenta amplia prote$lisis (D0 de 6 total es soluble

en agua y libre de amino cidos representan MH0 de 6 total), probablementedebido principalmente a su largo tiempo de maduraci$n y la acci$n de

term$filos

!roteasas de Lactobacillus y plasmina ya la quimosina es en gran parte inactiva

durante la cocci$n (Mattistotti orradini, .//D1 Mertozzi !anari, .//D)" 'n

!armigiano;?eggiano, urea;pgina mostr$ una distribuci$n limitada de =*.;

casena pero un p&ptido con movilidad similar a =*.;6(H5\.//) se anproducido por un bajo nivel de la quimosina residual o catepsina 4

(oxc*-eeney, .//2)" 'lectroforgramas mostraron b;casena se idroliza

rpidamente durante meses de primera de maduraci$n (Mertozzi !anari, .//D)1

en consecuencia, la >H y gD casenas seguirn en aumento y g. casena tiende


31/34

a disminuir, el papel importante de con[rming te de plasmina en maduraci$n

(ox c*-eeney, .//2)" =ddeo et al", (.//H) inform$ que el aislamiento y la

identi[cacion de p&ptidos de masas moleculares bajas formaban durante

maduraci$n de queso !armagiano;?eggiano"


32/34

*ousa "S" et al" Bnternational revista de lece .. (HII.) fabrican con proteasas

de planta (*ousa alcata, .//a, .//Ka1 *ousa, .//K)"

,.5. 3et"

#ueso eta, la mayora de los p&ptidos del * fue demostrado que proceden

de as.;casena (as.;6(f.\.5), =*.;6(5\.5), as.;6(fH5\DI), as.;6(fH5\

DH), as.;6 (f5I\5/), as.;6(f/.\/K), as.;6(f.IH\.I/)), H p&ptidos se

origin$ en la terminal de la b;casena (b;6 (f.25\.KI), b;6(f./.\HI0)) y .

p&ptido de Q;casena (Q;6(f/2\.I0))" La mayora de los p&ptidos podran

explicarse sobre la base del conocido especi[cidad de La quimosina y la

lactococcal '! (icaelidou, =lcinidis,


33/34

degradaci$n) responsable del sabor bsico de queso" La funci$n exacta de

estos p&ptidos pequeAos y medianos en queso ]avour no es clara, aunque es

probable que contribuya a el ]avour de fondo de eddar, en al menos en un

]avour caldoso o salado (ver reseAa por c*-eeney, .//)" olina, ?amos,

=lonso y L$pez andino (.///b) ms fraccionado el sol de agua

2" !erspectivas

'n el futuro, puede esperarse la labor a desarrollar" =dems la metodologa

para el estudio de prote$lisis" =unque a abido notables avances en su

aplicaci$n y en la interpretaci$n de los datos (#uimiometra), t&cnicas

analticas com%n para la prote$lisis (p" ej", pgina de urea, ?!;3!L ycuantificaci$n de 6 soluble y gratis aminocidos) se an mantenido

relativamente estables durante el %ltimo n%mero de aAos" 4esarrollo

instrumentos t&cnico para electroforesis capilar (') a avanzada y es

actualmente muy prometedor" La tendencia de la aplicaci$n de t&cnicas

analticas para qumica de protenas para anlisis de queso continuar"


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La cin&tica de degradaci$n y producci$n de p&ptido es no bien entendido y por

lo tanto es probable que se aplicar t&cnicas de modelos matemticos para

estudiar la prote$lisis en queso

La gen&tica de las bacterias del cido lctico a sido un rea de investigaci$nmuy activa en la %ltima d&cada"

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