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Classificação enzimática quando a catálise: 1-Óxido-redutase São enzimas que oxida ou reduz o substrato pela transferência de hidrogênio ou elétrons. O nome sistemático é formado das partes, “doador e aceptor oxiredutase.” Ex: álcool desidrogenase que catalisa a oxidação do etanol a acetaldeido. Em diversas reações enzimáticas há a participação de substâncias coadjuvantes, nesse caso, o derivado da vitamina B3 – nicotinamida adenina dinucleotídeo. O NAD serve como aceptor de prótons e elétrons que posteriormente são transferidos para a cadeia respiratória mitocondrial. Coenzimas são , em sua maioria, derivados de vitaminas. NÃO SÃO CONSUMIDAS. Ocupam uma posição na proximidade do sitio ativo. A interação ,muitas vezes, com o sitio ativo só são possíveis através de mudanças de cargas elétricas que sustam a interação entre os átomos de resíduos de aminoácidos. Na ausência de uma coenzima a reação não se processa ou se processa em uma velocidade muito baixa. 2- Transferase Catalisam, , a transferência de grupos de um compos to para outro. Ex: Transferencia de grupamento amina ( Transaminase) entre cetoácidos e aminoácidos . Transaminase Glutâmico Piruvica ...atual: Alanina aminotransferase. É uma enzima marcadora de lesão hepática. A Coenzima é o piridoxal fosfato deriavada da B6. Alanina (aminoácido) + alfa-cetoglutarato (cetoácido) -> glutamato( novo aminoácido) + piruvato (novo alfa-

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Classificao enzimtica quando a catlise:1-xido-redutaseSo enzimas que oxida ou reduz o substrato pela transferncia de hidrognio ou eltrons. O nomesistemtico formado daspartes, doador e aceptor oxiredutase.Ex: lcool desidrogenase que catalisa a oxidao do etanol a acetaldeido.

Em diversas reaes enzimticas h a participao de substncias coadjuvantes, nesse caso, o derivado da vitamina B3 nicotinamida adenina dinucleotdeo. O NAD serve como aceptor de prtons e eltrons que posteriormente so transferidos para a cadeia respiratria mitocondrial.Coenzimas so , em sua maioria, derivados de vitaminas. NO SO CONSUMIDAS. Ocupam uma posio na proximidade do sitio ativo.A interao ,muitas vezes, com o sitio ativo s so possveis atravs de mudanas de cargas eltricas que sustam a interao entre os tomos de resduos de aminocidos.Na ausncia de uma coenzima a reao no se processa ou se processa em uma velocidade muito baixa.

2- Transferase Catalisam, , a transferncia de grupos de um composto para outro.Ex: Transferencia de grupamento amina ( Transaminase) entre cetocidos e aminocidos .Transaminase Glutmico Piruvica ...atual: Alanina aminotransferase. uma enzima marcadora de leso heptica. A Coenzima o piridoxal fosfato deriavada da B6.Alanina (aminocido) + alfa-cetoglutarato (cetocido) -> glutamato( novo aminocido) + piruvato (novo alfa-cetocido) Essa a maneira em que o organismo produz os aminocidos no essenciais. A transaminase glutmico oxaloactica ou Aspartato aminotransferase. Tambm possui como coenzima o piridoxal fosfato Marcador de leso cardaca.Aspartato + alfa-cetoglutarato -> glutamato + oxaloacetato

3- HidrolasesEnzimas que catalisam quebra de ligaes atravs da gua.Ex: Proteases -> Intestinas: quimotripsina ( quando um dos aminocidos da protena aromtico: fenilalanina ou tirosina), tripsina ; Gstricas: pepsina Alfa-amilase -> reconhece seu substrato a partir de uma ligao glicosdica.4-5-6-

Inibio EnzimticaCompetitiva: Inibidor e substrato disputam pelo mesmo sitio ativo da enzima No Competitiva:Reversvel : ligaes no covalentes.Irreversvel: ligao de natureza covalente

Competitiva Reversvel: A velocidade mxima alcanada com um Km maior. A velocidade mxima no alterada. Sulfonamidas Tratamento de infeces bacterianas. Atuam competitivamente e reversivelmente com o PABA (cido para-aminobenzico) inibindo a produo de cido flico bacteriano.

No Competitiva: Ocorre em outro local da protena que no seja o sitio ativo.A velocidade mxima diminuda e o Km se mantm. Ingesto de chumbo Saturnismo : O chumbo pode interagir com os grupamentos sulfidrila de aminocidos presentes na protena, ex: cistena. Isso pode alterar a conformao espacial da protena , desativando-a.Obs: o chumbo muito semelhante ao clcio e pode se depositar no tecido sseo.Tratamento: utiliza-se drogas que desloquem o chumbo da rea da enzima, formando quelatos Ex: penicilamina.

Competitiva IrreversvelEx: Acetilcolinesterase ( Acetilcolina -> acetato + colina)Sitio Esterase- radical acetil Sitio aninico: colinaInseticidadas organofosforados atuam como anticolinestersicos. Oximas rompem a ligao entre organofosforados e o sitio aninico da acetilcolinesterase

Regulao EnzimticaEnzima marca-passo: Comanda as demais - Regulao Alostrica : Envolve enzimas constitucionais.Enzima reguladora: Possuem stio regulador, possui grande dimenso . Atravs desse sitio podem acelerar ou desacelerar a reao. AS substncias que se ligam a esse sitio por ligaes no covalentes natureza fsica- so chamadas de agentes regulares ou efetores. Efetor alostrico negativo aquele que, ao se ligar ao sitio regulador, diminui a atividade enzimtica geralmente so produtos finais de uma sequencia de reaes metablicas Ex: ATPEfetor alostrico positivo aquele que aumenta a atividade enzimtica, aumentando a afinidade do sitio cataltico pelo substrato. Ex: ADPQuanto o prprio substrato o agente efetor a enzima chamada HomotrpicaQuando diferente, chamada Heterotrpica.- Regulao no alostrica agente reguladores se ligam por interaes covalentes