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ENZIMAS
Dra. Flávia Cristina Goulart
Bioquímica
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ENZIMAS
CONCEITO:
São proteínas que catalisam reações
químicas diferentes no organismo.
Como proteínas, elas são moléculas
grandes, constituídas de 20 AA. Diferentes.
Como catalisadoras, elas aceleram as
reações químicas, sem serem destruídas
no processo.
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FUNÇÃO:
Uma reação química pode ser termodinamicamenteviável ou espontânea ( conteúdo energético dosprodutos menor do que o dos reagentes, mas tervelocidade igual a zero ou próxima a zero.
A presença de enzimas permite que estas reaçõesocorram em velocidade muito alta e tempo reduzidoa segundos ou milissegundos.
As enzimas além de catalisadoras são seletivas, sãoaltamente específicas para determinada reação ouSubstrato.
Sua concentração celular e sua atividade podem serreguladas, permitindo o ajuste a diferentescondições fisiológicas,
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Sítio ativo ou de ligação
A ligação com o Substrato dá-se apenas em umaregião específica e pequena da enzima.
Esta região a qual o Substrato se liga échamada de CENTRO ATIVO ou Sítio Ativo daenzima.
Uma molécula para ser aceita como Substratodeve ter a forma espacial adequada paraencaixar-se no centro ativo e grupos químicoscapazes de estabelecer ligações precisas com osradicais do centro ativo.
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Eficiência da Catálise
A atividade enzimática é dependente da Tº e dopH;
A velocidade da reação enzimática, que a 0ºCapresenta valores próximos de zero, é favorecidapela elevação da Tº
Acima de 50ºC, a maioria das proteínasglobulares são desnaturadas
O número e tipo de grupos ionizáveis que umaenzima apresenta e da sequência em que estãoorganizados, depende da manutenção de suaestrutura primária em um pH ótimo.
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Velocidade vs. Concentração
A concentração de substrato influencia a velocidade de uma reacção
Estudo da relação entre a concentração e a velocidade:
. No inicio da reação a quantidade de substrato é constante, já que a quantidade de substrato é muito maior do que a de enzima.
.Determina-se a velocidade inicial de reação, Vo ,para uma determinada [S].
.Obtêm-se valores para várias concentrações de substrato, mantendo constante a concentração de enzima.
Assim podemos traçar os valores num gráfico, em que exprimimos Vo como função de [S]
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Influência do Substrato
Concentração de substrato [S]: afeta a
velocidade da reação;
Efeito de [S]: varia durante o curso de uma
reação S P;
Velocidade inicial (V0): [S] >> [E] tempo
muito curto [S] = constante.
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Influência do Substrato
[E] = cte
[S] = V0 linear
[S] = V0
V0 = Vmáx
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Velocidade vs. Concentração
Dados:•Para [S] baixas, Vo aumenta quase linearmente•Para [S] maiores, Vo aumenta mais gradualmente•Para [S] mais elevadas, atinge-se uma velocidade máxima, Vmáx.
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Influência do Substrato
Vitor Henri (1903): E liga-se ao S para
formar ES passo obrigatório;
Leonor Michaelis e Maud Menten (1913)
• E combina-se reversivelmente com SESk1
E + S ES k-1
• ES se rompe E e Pk2
ES E + P
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Equação de Michaelis-Menten
Comportamento é explicado pela formação do complexo enzima-substrato ES
1. O enzima liga-se ao substrato reversivelmente formando o complexo ES
2. O complexo ES dissocia-se em enzima livre e produto da reacção
Reacção rápida
Reacção mais lenta
.A reacção 2, mais lenta, limita a velocidade global da reacção.
.A velocidade é proporcional à concentração do complexo ES.
.A cada momento o enzima existe na forma livre e no complexo ES.
.A velocidade máxima (Vmáx) da reação ocorre quando todos os enzimas estão associadas a moléculas de substrato.
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Equação Michaelis-Menten
Curva: possui a
mesma forma para a
maioria das enzimas;
Expressa pela
Equação de Michaelis
e Menten;
Hipótese: limitante quebra de ES E + P.
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Equação Michaelis-Menten
Equação da velocidade para uma reação
catalisada enzimaticamente e com um único
substrato;
Relação quantitativa entre a V0, a Vmáx e a [S]
inicial relacionadas através de Km.
SK
SVV
m
máx
0
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Equação Michaelis-Menten
Relação numérica:
V0 é metade de Vmáx;
km = “afinidade” pelo
substrato;
Km afinidade
máxVV 2
10
Vmáx é proporcional à [E].
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zimogênio
Certas enzimas, cujo local de ação é extracelular(plasma, trato digestivo), são sintetizadas na formade precursores inativos, chamado zimogênios.
Para que um zimogênio se torne ativo é precisoque haja hidrólise de determinadas ligaçõespeptídicas, com a consequente remoção de umsegmento da cadeia e nova reestruturação espacialda mesma, onde aparecerá um centro ativofuncional;
Várias enzimas proteolíticas (pepsina,quimiotripsina, ..) são sintetizadas e armazenadascomo zimogênios, transformadas em enzimassomente fora destas células e no local ondeexercerão atividade digestiva.
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Zimogênios
A regulação enzimática pode passar ainda pela existência de um precursor, sem capacidade catalítica, que, no caso das
proteases, são chamados zimogênios.
Zimogênio Clivagem proteolítica Enzima ativa
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Cofatores Muitas enzimas necessitam da associação com
outras moléculas ou íons para exercer seu papelcatalítico, por isto são chamadas de Coenzimas
Estes componentes da reação enzimática sãochamados Cofatores;
Que podem ser íons ou moléculas orgânicas, nãoprotéicas, de complexidade variada;
Em geral, a ligação da coenzima precede a ligaçãodo Substrato à Enzima;
Exemplos de Coenzimas: NAD (nicotinamidaadenina dinucleotídio) e FAD (flavina adeninadinucleotídeo)
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São vitaminas solúveis na água por isso circulam
com facilidade no plasma e as coenzimas são
justamente as formas sob as quais estas vitaminas
hidrossolúveis atuam.
São estruturas orgânicas mais complexas , uma
pequena parte da estrutura é a vitamina , o resto é
uma estrutura orgânica que compõe a molécula da
coenzima.
Mesmo que a parte vitamínica seja a parte ativa, se
ela estiver sozinha sem o restante da estrutura que
forma a coenzima ela não terá a atividade
metabólica.
Vitaminas Hidrossolúveis e Coenzimas
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Enzimas que atuam junto com alguns íons são
chamados apenas de cofator , quando este cofator
é orgânico nós chamamos de coenzima.
Estes cofatores participam diretamente do
processo catalítico , transportando hidrogênio ,
radicais , por exemplo na carboxilação que a
vitamina K participa , existe ali uma enzima “a
carboxilase” que usa também cofator , portanto
todos os radicais que são transportados
transitoriamente de um composto para outro estão
sempre ligados a cofatores.
COENZIMAS e COFATORES
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VITAMINAS e COFATORES
Tiamina , Riboflavina , Ácido Nicotínico (Niacina ) , Ácido Pantotênico , Piridoxina e a Biotina , estas vitaminas todas participam de reações de formação de energia.
(Complexo B) - O Ácido Fólico e a vitamina B12 estão mais relacionadas com as reações hemopoiéticas.
A vitamina C ou ácido ascórbico tem uma ação isolada na forma da vitamina propriamente dita, atuam na formação e reconstituição do Colágeno.
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Enzimas Reguladores
• Enzimas que aumentam ou diminuem a sua
atividade em reação a determinados fatores.
• Fazem normalmente parte de sequências
metabólicas.
Permitem regular a atividade de toda a sequência metabólica e possibilitam à célula ajustar-se às suas necessidades energéticas e
biomoléculares.
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Tipos de Moduladores
Mecanismos que regulam a atividade enzimática:
•Variação da concentração de substrato
•Variação de pH e temperatura
•Inibição enzimática
•Modulação covalente
•Modulação alostérica
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Modulação alostérica
Ocorre em enzimas que possuem um local de modulação alostérico
Modulador alostérico
Positivo(ativam o enzima)
Negativo(inibe o enzima)
Heterotropismo(o modulador é
diferente do substrato)
Homotropismo(o modulador é
igual ao substrato)
A ligação entre o modulador e o enzima é não-covalente e o local demodulação é especifico para cada modulador, no caso dos enzimasheterotrópicos
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Modulação alostérica
Induz:
Modificações conformacionais na estrutura espacial do
enzima
Modifica a afinidade do enzima para com os seus
substratos
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INIBIDORES ENZIMÁTICOS
A atividade enzimática pode ser diminuídapor muitas substâncias, chamadas deinibidores.
Algumas destas substâncias sãoconstituintes normais das células, outrassão estranhas aos organismos.
Algumas destas substâncias são venenos,medicamentos, hormônios, etc...
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Inibição enzimática
• Reversível
• Irreversível
Competitiva
Anti-Competitiva
Mista
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Inibição Reversível Competitiva
• Há competição pelo centro ativo do enzima
• O inibidor é estruturalmente semelhante ao
substrato
• A inibição pode ser contrariada adicionando
mais substrato ao meio
• O Km aumenta e o Vmax não se altera
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Inibição Reversível Competitiva
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Inibição Reversível Competitiva
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Inibição Reversível Anti-Competitiva
• O inibidor liga-se a um local específico do
enzima (que não o centro activo)
• O inibidor liga-se apenas ao complexo ES,
formando o complexo ESI
• O Km diminui e o Vmax diminui
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Inibição Reversível Anti-Competitiva
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Inibição Reversível Anti-Competitiva
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Inibição Irreversível
• O inibidor combina-se permanentemente ao
enzima de uma das seguintes formas:
Ligação covalente
Destruição de um grupo funcional essencial aofuncionamento do enzima
Ligação não covalente particularmente estável
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Isoenzimas
A maioria das isoenzimas (ou isozimas) são enzimas que
catalizam a mesma reação mas diferem em suas propriedades
físicas, devido a diferenças genéticamente determinadas.
Em geral, as isoenzimas estão em diferentes órgãos em
concentrações características.
EXEMPLO:
Creatina quinase (CK), anteriormente denominada CPK (Creatina
Fosfoquinase)
LDH – lactato desidrogenase
TGO – Transaminase glutâmico oxalacética
Estas isoenzimas existem no coração, em formas específicas, e podem
ser utilizadas para diagnóstico diferencial de injúria do miocárdio.
No Fígado,
Temos por ex. a glicocinase IV, que difere das demais hexocinases.
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Hexocinase
• A hexocinase fosforila a glucose para glucose-6-fosfato
• Reação ocorre com consumo de ATP juntamente com um íon Mg2+
• O Km para a glucose é 0.1mM, e a concentração deglucose na célula é 4mM
• A hexocinase é regulada alostericamente peloproduto da sua própria reação
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Hexocinase
• A hexocinase é uma enzima do tipo indutivo
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Hexocinase
• Fosforilação impede a saída de glucose da célula
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Hexocinase
• Reação catalisada pela hexocinase
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Hexocinase
• No fígado também existe uma hexocinase, mas commenor afinidade para com a glucose
• Esta só está ativa quando a concentração deglicose no sangue é muito elevada
• No fígado, a glicose é convertida em glicogênio
• Quando a concentração de glicose no sangue é baixa, o fígado não compete com outros tecidos
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Hexocinase
• A fosforilação da glicose é reversível!
• A conversão da glicose-6-fosfato emglicose ocorre no fígado durante a
gliconeogênese.
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Fig. 3- Mecanismo genético da célula
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Síntese e Secreção Hormonal
• Hormônios protéicos: sintetizados no retículo
endoplasmático rugoso e secretados via exocitose
(hidrossolúveis).