estructura - sitio web del liceo nº 6 "francisco bauzá...
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PROTEINAS
ESTRUCTURA
NIVELES ESTRUCTURALES
� ESTRUCTURA PRIMARIA
� ESTRUCTURA SECUNDARIA
� ESTRUCTURA TERCIARIA
� ESTUCTURA CUATERNARIA
ESTRUCTURA PRIMARIA
Es el ordenamiento lineal de los aminoácidos en la cadena polipeptídica y la localización de los puentes disulfuro.
Se ordenan desde el N terminal (Nt) al C terminal (Ct)
ENLACE PEPTÍDICO
PUENTE DISULFURO
Estructura primaria de la insulina
ESQUEMA DE ORGANIZACIÓN DE PROTEÍNAS
� GRADO DE ORGANIZACIÓN:
• SECUENCIA
� NIVEL DE ESTRUCTURACIÓN:
• PRIMARIA
� POSIBILIDADES:
• CASI ILIMITADAS
� ENLACES:
• PEPTÍDICO Y DISULFURO
ESTRUCTURA SECUNDARIA
� Cualquier plegamiento que adopta en el espacio la cadena peptídica, estabilizados, en general, por puentes de hidrógeno.
PUENTE DE HIDROGENO
� Un átomo de H hace de puente entre dos átomos electronegativos (F, O o N)
TIPOS PRINCIPALES DE ESTRUCTURA SECUNDARIA
1. HELICES
2. HOJAS β
3. GIROS
Hélice
� hélice estabilizada por puentes de hidrógeno paralelos al eje mayor
� 3.6 aa por vuelta
� longitud promedio de 12 aa(4 vueltas)
� suelen ser anfipáticas
A1
Diapositiva 12
A1 p de h paralelos al eje
casi 4 aa por vuelta
log de 4 vueltasAdmin; 07/05/2012
Hojas beta
CARACTERISTICAS DE LAS HOJAS BETA
� estabilizadas por puentes de hidrógeno intercatenarios
� todos los grupos peptídicos participan en la estabilización
� grupos R perpendiculares al plano de la hoja
� cada cadena suele tener entre 5 y 10 residuos
Giros
ESQUEMA DE ORGANIZACIÓN DE PROTEÍNAS
� Grado de organización:
• Conformación
� Nivel de estructuración:
• Secundaria
� Posibilidades:
• Hélices, hoja plegada, giros
� Enlaces:
• Puentes de hidrogeno
Insulina.val
ESTRUCTURA TERCIARIA
Se debe a la formación de enlaces débiles entre los grupos laterales de las cadenas de aminoácidos
1- Puente disulfuro
2- Fuerzas electrostáticas
4- Interacciones hidrofóbicas
3- Puente de hidrógeno
Estructura terciaria
Proteínas fibrosas
insolublesen agua
Función estructural
Forma alargada
Proteínas fibrosas
• Principal constituyente del tejido conjuntivo• Principal proteína estructural del reino animal (presente en tendones, cartílagos, matriz orgánica de los huesos y córnea del ojo)• Forma aprox. un 30% de la proteína total del cuerpo• Poco valor alimenticio
COLÁGENO
ESTRUCTURA:Cadena peptídica compuesta por la repetición Gly-X-ProSe asocian 3 cadenas
Mmdb.cn3
Estructura terciaria
Proteínas fibrosasProteínas globulares
Solubles en agua
trabajo químico de la
célula
Pueden quedar huecos internos en donde se
sitúan grupos prostéticos
estructura terciaria
densamente empaquetada
PROTEÍNAS GLOBULARES
Caseina.cn3
CASEÍNA α
MIOGLOBINA
mioglobine.cn3
ESQUEMA DE ORGANIZACIÓN DE PROTEÍNAS
� Grado de organización:
• Conformación
� Nivel de estructuración:
• Terciaria
� Posibilidades:
• Fibrosa y globular
� Enlaces:
• (ver diagrama)
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Unión de varias cadenas polipeptídicas (subunidades o monómeros)
Especialmente enlaces débiles
La proteína completa se llama oligomérica ó polimérica
hemoglobina.cn3
HEMOGLOBINA
ESQUEMA DE ORGANIZACIÓN DE PROTEÍNAS
� Grado de organización:
• Asociación
� Nivel de estructuración:
• Cuaternaria
� Posibilidades:
• Monómeros iguales o diferentes
� Enlaces:
• débiles
Resumiendo…
DESNATURALIZACION DE LAS PROTEINAS
� Ruptura de las estructuras superiores, sin alteración en la estructura primaria
� Hay pérdida de las funciones biológicas
� Producida por a) calentamiento; b) variación del pH; c) agregado de alcohol; etc
PROTEINAS: FUNCIONES
� Enzimas
� Proteínas de reserva
� Proteínas transportadoras
� Proteínas contráctiles
� Proteínas de defensa
� Toxinas
� Hormonas
� Proteínas estructurales