ferredoxin-nadp + reductase Ферредоксин - НАДФ - редуктаза ( ФНР )

Ferredoxin-NADP+ ReductaseФерредоксин-НАДФ-редуктаза (ФНР)

Ferredoxin-NADP+ Reductase

Семейство флавопротеинов Простетическая группа – ФАД Молекулярная масса – 33 кДа

Содержится у:

- высших растений- эукариотических водорослей - фотосинтезирующих бактерий


Функции:

1) катализирует восстановление НАДФ+ на последней стадии фотосинтетического линейного транспорта электронов

2) учавствует в циклическом транспорте электронов

3) учавствует в фиксации азота и гидроксилировании стероидов

Function of Ferredoxin-NADP+ Reductase

Катализирует восстановление НАДФ+ до НАДФН в соответствии с реакцией:

2Fdred + НАДФ+ + H+ => 2Fdox + НАДФН

1 стадия: катализирует перенос 2 электронов от молекул

Ферредоксина на молекулу ФАД

2 стадия: использует эти 2 электрона для восстановления

НАДФ+ до НАДФН

Structure of Ferredoxin-NADP+ Reductase

Рис. Структура молекулы ФНР из Capsicum annuum (в Protein Data Bank структура1SM4). Рисунок получен с помощью программы Chimera. На рисунке ФАД-связывающий домен обозначен синим цветом, НАДФ+-связывающий – красным, молекула ФАД – серым.

Species of Ferredoxin-NADP+ Reductase

3 вида (изофермента) ФНР – ЛФНР1, ЛФНР2, ЛФНР3

Локализация:- ЛФНР1 связана с тилакоидной

мембраной- ЛФНР3 –

растворимый стромальный фермент- ЛФНР2 присутствует в обеих фракциях

Наличие нескольких видов обеспечивает быстрое реагирование на изменяющиеся условия среды

http://phomem.biophys.msu.ru/content/fnr/


Classification: Oxidoreductase Structure Weight: 35657.25 (or 34848.7 ) Molecule: Ferredoxin--NADP reductase Polymer: 1 Type: polypeptide(L) Length: 311 Dssp secondary structure: 27% helical (12 helices; 85 residues), 27% beta

sheet (18 strands; 84 residues) Interaction: FAD C27 H33 N9 O15 P2; sodium ion Na Source Method: genetically manipulated

The structure 3LO8 has in total 1 chains

http://www.pdb.org/pdb/explore/remediatedSequence.do?structureId=3LO8&params.showJmol=true


Entry: EC 1.18.1.2 Class: oxidoreductases; acting on iron-sulfur proteins as donors; with NAD+

or NADP+ as acceptor Substrate: reduced ferredoxin, NADP+, H+ Product: oxidized ferredoxin, NADPH Cofactor: FAD, Flavin Pathway: photosynthesis, metabolic pathways

http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?enzyme+1.18.1.2

Ferredoxin-NADP+ Reductase Reaction(IUBMB)


Ferredoxin-NADP+ Reductase Reaction(KEGG)


Ferredoxin-NADP+ Reductase Pathway

http://www.uniprot.org/uniprot/P28861

http://www.osaka-u.ac.jp/en/research/annual-report/volume-2/graphics/19.html

http://www.biochem.szote.u-szeged.hu/astrojan/prot1t.htm

http://www.molecularstructure.org/entry.php?pdb=2B5O

http://epidna.com/structure.php?start=1000

http://www.ebi.ac.uk/

http://kinemage.biochem.duke.edu/

Литература

Andersen B., Scheller H.V., Moller B.L. The PSI E subunit of photosystem I binds ferredoxin:NADP+ oxidoreductase. FEBS Lett, 1992, Vol. 311, pp. 169–173.

Arakaki A. K., Ceccarelli E. A., Carrillo N. Plant-type ferredoxin-NADP+ reductases: a basal structural framework and a multiplicity of functions. FASEB J., 1997, Vol 11, pp. 133-140.

Bojko M., Kruk J., Wieckowski S. Plastoquinones are effectively reduced by ferredoxin:NADP+ oxidoreductase in the presence of sodium cholate micelles: significance for cyclic electron transport and chlororespiration. Phytochemistry, 2003, Vol. 64, pp 1055–1060.

Bruns C.M., Karplus P.A. Refined crystal structure of spinach ferredoxin reductase at 1.7 A resolution: oxidized, reduced and 2'-phospho-5'-AMP bound states. J Mol Biol., 1995, Vol 247, pp. 125-145.

Carrillo N., Vallejos R.H. Ferredoxin-NADP+ oxidoreductase. In Topics in Photosynthesis (Barber, J., ed.), 1987, pp. 527–560. Elsevier, Amsterdam, New York, Oxford.

Deng Z., Aliverti A., Zanetti G., Arakaki A. K., Ottado J., Orellano E. G., Calcaterra N. B., Ceccarelli E. A., Carrillo N., Karplus P. A. A productive NADP+ binding mode of ferredoxin−NADP+ reductase revealed by protein engineering and crystallographic studies. Nat. Struct. Biol., 1999, Vol 6, pp. 847–853.

Dorowski A., Hofmann A., Steegborn C., Boicu M., Huber R. Crystal Structure of Paprika Ferredoxin-NADP+ Reductase. J. Biol. Chem. Vol. 276, No. 12, pp. 9253–9263, 2001

Karplus P.A., Daniels M.J., Herriott J.R. Atomic structure of ferredoxin-NADP+ reductase: prototype for a structurally novel flavoenzyme family. Science, 1991, Vol 251, pp. 60-66.

Kurisu G., Kusunoki M., Katoh E., Yamazaki T., Teshima K., Onda Y., Kimata-Ariga Y., Hase T. Structure of the electron transfer complex between ferredoxin and ferredoxin-NADP+ reductase. Nat. Struct. Biol., 2001, Vol. 8, pp 117-121.

Okutani S., Hanke G. T., Satomi Y., Takao T., Kurisu G., Suzuki A., Hase T. Three maize leaf ferredoxin:NADPH oxidoreductases vary in subchloroplast location, expression, and interaction with ferredoxin. Plant Physiology, 2005, Vol. 139, pp. 1451–1459.

Stroebel D., Choquet Y., Popot J.-L., Picot D. An atypical haem in the cytochrome b6f complex. Nature, 2003, Vol. 426, pp 413-418.

Quiles M.J., Garcia A., Cuello J. Separation by blue-native PAGE and identification of the whole NAD(P)H dehydrogenase complex from barley stroma thylakoids. Plant Physiol Biochem, 2000, Vol. 38, pp 225–232.

Zhang H., Whitelegge J.P., Cramer W.A. Ferredoxin:NADP+ oxidoreductase is a subunit of the chloroplast cytochrome b6f complex. J Biol. Chem., 2001, Vol. 276, pp. 38159–38165.

ferredoxin-nadp + reductase Ферредоксин - НАДФ - редуктаза ( ФНР )

Documents