la traduction version finale -...

La traduction

E. G

relie

r Ly

cée

J. M

ou

lin

I. Le code génétique

II. Eléments intervenants dans la traduction

III. Mécanismes de la traduction

IV. Modifications post-traductionnelles

V. Adressage des protéines

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E. G

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r Ly

cée

J. M

ou

lin

Décodage de l’ARNm

Code utilisé?

E. G

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r Ly

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J. M

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lin

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E. G

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J. M

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Le code génétique

Définition Constitution Propriétés

Code à 3 lettres!

E. G

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J. M

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3

E. G

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J. M

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Le code génétique

Définition Constitution Propriétés

Universel

Dégénéré

E. G

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J. M

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Dégénéré

Non chevauchant

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E. G

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La traduction

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J. M

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E. G

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J. M

ou

lin

Eléments intervenants dans la traduction

Ribosomes

- 65% d’ARN

- 35 % de protéines

E. G

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J. M

ou

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- Libres

- Ou fixés sur le RE

- 2 sous-unités

- 1 sillon dans lequel

passe l’ARNm 6

E. G

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r Ly

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J. M

ou

lin

Un ribosome comporte 3 sites de liaison pour les molécules d’ARN :

- un site pour l’ARNm- deux sites de liaison pour l’ARNt

A : en entranceP : lié à l’extrémité en croissance de la chaîne polypeptidique


Ribosomes

E. G

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J. M

ou

linP : lié à l’extrémité en croissance de la chaîne polypeptidique

Les sites A et P, de nature protéique, sont très proches l’un de l’autre,ce qui oblige les 2 molécules d’ARNt à s’apparier à des codonsimmédiatement adjacents le long de l’ARNm.

7

E. G

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J. M

ou

lin

http://www.cartage.org.lb

Grande sous unité

Petite sous unitéProtubéranc

ecentrale

Structure d’un ribosomeEléments intervenants dans la traduction

Ribosomes

Chacune des sous unités est caractérisée par son coefficient de sédimentation exprimé en unités Svedberg.

E. G

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Procaryote Eucaryote

Coefficient de sédimentation

Ribosome entier 70S 80S

Grande sous unité 50S 60S

Petite sous unité 30S 40S

Taille

29 nm x 21nm 32nm x 22nm

Contenu

Grande sous unité ARNr : 5S et 23S

34 protéines (L1, L2…)

ARNr : 28S, 5,8S et 5S

49 protéines

Petite sous unité ARNr 16S

21 protéines (S1….S21),

certaines reconnaissant et

fixant l’ARNm

ARNr 18S

33 protéines

E. G

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Les ARNt

- Monobrin d’une

centaine de

nucléotides d’ARN

qui se replie/

liaisons H

E. G

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J. M

ou

lin

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E. G

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J. M

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Les ARNt

- Anticodon: triplet de

nucléotides

- Complémentaire

d’un codon de

E. G

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ou

lin

d’un codon de

l’ARNm

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E. G

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Les ARNt

- Branche acceptrice:

- Zone de fixation à un

acide aminé

- Extrémité 5’ P

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- Extrémité 5’ P

- Extrémité 3’ : CCA

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E. G

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Les ARNt

Liaison ester entre l’acide aminé et le

nucléotide:

- haut potentiel d’hydrolyse

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- haut potentiel d’hydrolyse

- apporte l’énergie pour les

futures liaisons entre les aa

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E. G

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Les ARNt

Intervention d’une enzyme appelée aminoacyltRNA synthétase qui reconnaît à la fois :

- le bon acide aminé- le tRNA correspondant.

20 acides aminés: 20 aminoacyl-ARNt synthétases différentes.

E. G

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J. M

ou

lin20 acides aminés: 20 aminoacyl-ARNt synthétases différentes.

http://jeanzin.fr/2013/08/27/lorigine-du-code-genetique/

13

E. G

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lin

La traduction

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E. G

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J. M

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Mécanismes de la traduction

Initiation Elongation Terminaison

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lien traduction

E. G

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lin



E. G

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E. G

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l’hydrolyse du GTP, provoque la dissociation du complexe de pré-initiation. La sous-unité 60S peut

E. G

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17- le site A (site acide aminé) où viendra le tRNA porteur de l’acide aminé- le site P (site peptidique) pour le tRNA porteur de la chaîne peptidique en cours d’élongation

tiation. La sous-unité 60S peutalors s’assembler pour former le

ribosome 80S

E. G

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E. G

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Procaryotes : présence d’une séquence de ShineDalgarno

Eucaryotes : l’ARNm glisse le long du ribosome jusqu’à ce que le premier AUG soit en

contact avec le ribosome.

E. G

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lin

Elongation


E. G

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accrochage d’un nouvel

aminoacyltRNA dans le

ribosome

vidéo

Vidéo 2

E. G

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Elongation Terminaison


Formation d’une liaison

peptidique

E. G

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20

peptidique

E. G

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Elongation Terminaison


translocation

Le ribosome va avancer d’un cran, c’est à dire de 3 nucléotides (un

codon) sur le mRNA dans la direction 5’--->3’.

Initiation

E. G

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lin

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E. G

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Codon stop: pas d’ARNt

correspondant!

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correspondant!

E. G

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Terminaison

- Intervention de facteurs de

terminaison

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23

terminaison

- Rupture de la liaison aa-ARNt

- Dissociation du complexe.

Vidéo récaptranscription traductio

E. G

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J. M

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Remarques: polysome

- Un seul ARN m et plusieurs

ribosomes

E. G

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24

ribosomes

- Augmentation du

rendement

E. G

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Remarques: ARNm polycistronique et monocistronique

E. G

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- Procaryotes: ARNm polycistronique: si un autre AUG: une autre

protéine

- Eucaryotes: ARNm monocistronique: La coiffe en 5’ est nécessaire à la

traduction. Une seule protéine pour un ARNm.

E. G

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J. M

ou

lin

Remarques: Action des antibiotiques

E. G

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E. G

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J. M

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lin

Remarques: Action des antibiotiques

Pourquoi les antibiotiques agissent-ils uniquement sur les

procaryotes?

E. G

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27

Les ribosomes des procaryotes sont différents de ceux des

eucaryotes

E. G

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Remarque: phénomène de transcription et de traduction simultanés chez les procaryotes

E. G

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28

http://www-lemm.univ-lille1.fr/biologie/biocellulaire/apprendre/chapitre9/ch9_page4.htm

Un seul ARNm porte un grand nombre de ribosomes qui le décodent simultanément (polysome ou poly ribosome). Comme plusieurs ARN polymérases fonctionnent simultanément sur le même gène, ces polysomes sont associés en « grappes » à l’ADN bactérien.

E. G

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La traduction

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29

E. G

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J. M

ou

lin

Pour être fonctionnelle, la protéine doit prendre une structure tridimensionnelle particulière avec de nombreux repliements. Cette structure active

Modifications post-traductionnelles

E. G

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J. M

ou

lin

Cette structure active dépend

- de la configuration initiale, c'est-à-dire l'ordre des acides aminés

30

E. G

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J. M

ou

lin

Pour être fonctionnelle, la protéine doit prendre une structure tridimensionnelle particulière avec de nombreux repliements. Cette structure active dépend


E. G

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J. M

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lin

dépend

- de nombreuses réactions enzymatiques conduisant à l'établissement de liaisons covalentes (ponts disulfure, glycosylation, acétylation, prénylation) ou à la rupture de liaisons covalentes (hydrolyses). 31

E. G

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r Ly

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J. M

ou

lin

Pour être fonctionnelle, la protéine doit prendre une structure tridimensionnelle particulière avec de nombreux repliements. Cette structure active dépend


E. G

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dépend

- de l'intervention de protéines chaperonescomme les protéines du choc thermique généralement désignées par HSP (heatshockproteins).

32

http://www.cegep-ste-foy.qc.ca/profs/gbourbonnais/pascal/fya/chimcell/notesmolecules/proteines_2.htm

E. G

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J. M

ou

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L’ensemble de ces modifications permettent en fait de :

• réguler l'activité des protéines

• les "étiqueter" afin qu'elles soient reconnues par d'autres molécules ou par des systèmes de dégradation

• les ancrer dans une membrane


E. G

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J. M

ou

lin• les ancrer dans une membrane

• les intégrer à une cascade de signalisation

• les "adresser" à un compartiment cellulaire

• définir une identité immunologique (groupes sanguins)

La protéine ainsi modifiée adopte une structure et a des propriétés physicochimiques très différentes de la molécule directement codée par le gène.

33

E. G

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• Ex: l’acétylation

L'acétylation est l'addition d'un groupement CH3-C=O sur les résidus lysine en position N-terminale ou au sein de la chaîne polypeptidique. La réaction est catalysée par des acétyltransférases.


E. G

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lin

acétyltransférases.

34

http://biochimej.univ-angers.fr/Page2/COURS/7RelStructFonction/2Biochimie/2ModifPOSTtraduc/3Acetylation/1AceTylation.htm

E. G

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J. M

ou

lin

• l’acétylation stimule la transcription

• en diminuant la force d'interaction entre les histones et l'ADN.


E. G

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• en créant des sites de fixation pour les complexes d'activation de la transcription. Certains de ces complexes contiennent des protéines à bromo-domaines qui fixent les lysines acétylées.

35

E. G

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• Ex: Phosphorylation : importance dans la transduction des signaux


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• Ex: Phosphorylation : les effets de l’insuline


E. G

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37

http://employees.csbsju.edu/hjakubowski/classes/ch331/signaltrans/olsignalkinases.html

E. G

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J. M

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lin

• Ex: Phosphorylation


E. G

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38

http://employees.csbsju.edu/hjakubowski/classes/ch331/signaltrans/olsignalkinases.html

E. G

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J. M

ou

lin

• Clivage

• Création de ponts

disulfures


E. G

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Maturation de

l’insuline

39

E. G

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J. M

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lin


E. G

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J. M

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40• Hydroxylation des prolines du collagène: La structure en triple hélice du tropocollagène est stabilisée par des ponts hydrogènes entre les hélices. Elle est très dépendante de la présence d'hydroxyproline.

E. G

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ou

lin

Modifications

post-

traductionnelles

E. G

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41

Exemple du collagène:- Étape 1: clivage peptide signal- Etape 2: glycosylation et

hydroxylation- Etape 3: création de ponts

disulfures- Etape 4: La triple hélice

s’enroule- Etape 6: clivage

E. G

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E. G

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42

La glycosylation est la modification post-traductionnelle qui ajoute des sucres. Les protéines glycosylées sont destinées à être sécrétées ou intégrées à la membrane plasmique.Le degré de complexité des glycanes ajoutés va de paire avec l'évolution de l'organisme considéré.Source : Marth & Grewal (2008)

E. G

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Addition de lipides

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E. G

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La traduction

E. G

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lin






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E. G

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J. M

ou

lin

Adressage des protéines

De plus, pour être véritablement fonctionnelle, la protéine doit avoir une localisation correcte: intracellulaire - cytoplasme, noyau, mitochondries, membrane plasmique - ou extracellulaire.

E. G

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ou

lin

45

Le transfert de protéines à partir des ribosomes présents dans le cytoplasme s'appelle translocation et s'effectue par des mécanismes dits d'adressage cellulaire. E.

Gre

lier

Lycé

e J.

Mo

ulin


- C'est un peptide signal pour le RE qui dirige le ribosome et la protéine en début de synthèse vers la membrane du RE. La chaîne peptidique est alors transférée dans la lumière du RER.

E. G

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E. G

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Source: atlas de poche de biochimie

E. G

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47

- La présence d’autres séquences ou régions signal, ou leur absence détermine la voie de transport ultérieur.

- Séquence d’arrêt du transfert demeurent fichées dans la membrane du RE sous forme de protéines intégrales.

biochimie Koolman

E. G

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E. G

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48- Séquences qui les orientent vers les lysosomes ou encore

vers la membrane plasmique ou l’extérieur.

biochimie Koolman

E. G

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J. M

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lin



E. G

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J. M

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49- Pour celles qui sont dépourvues de peptide signal pour

le RE, certaines possèdent des signaux qui les dirigent vers les peroxysomes les mitochondries ou le noyau.

biochimie Koolman

E. G

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J. M

ou

lin


Exemples de peptides signaux

E. G

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J. M

ou

lin

50Source: atlas de poche de biochimie Koolman

E. G

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La traduction

E. G

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J. M

ou

lin






VI. La régulation de la traduction 51

E. G

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r Ly

cée

J. M

ou

lin

Exemple d’un système eucaryote: le

système ferritine/transferrine

E. G

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J. M

ou

lin

52http://www.nature.com/nrn/journal/v5/n11/fig_tab/nrn1537_F2.ht

ml

E. G

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J. M

ou

lin

Exemple d’un système

eucaryote: le système

ferritine/transferrine

E. G

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J. M

ou

lin

53http://www.nature.com/nchembio/journal/v2/n8/fig_tab/nchembio807_F1.html

E. G

relie

r Ly

cée

J. M

ou

lin


eucaryote: contrôle de la

E. G

relie

r Ly

cée

J. M

ou

lin

eucaryote: contrôle de la

traduction lors de la

synthèse de l’hémoglobine

par l’hème

54http://biologie.univ-mrs.fr/upload/p215/TraductionEucaryotes.pdf

E. G

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J. M

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lin


procaryote: les arn

antisens

E. G

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cée

J. M

ou

lin

55

E. G

relie

r Ly

cée

J. M

ou

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la traduction version finale -...

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