medicina - bioquimica con cuestiones y test resueltos - licenciatura de quimica (imprimir).pdf
TRANSCRIPT
Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
BioquímicaUniversitat de València
Curso 2004-051o de Química, Grupo E
Prof.: Jesús Salgado Benito
http://www.uv.es/salgado/bioquimica/
2Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
Conocimientos Previos. Repasar...
• De Química General– Termodinámica básica: Primer y segundo principio de la
termodinámica. Equilibrio químico– Equilibrio de ionización del agua: Concepto de pH. Reacciones ácido-
base: pKa, tampones, curvas de valoración– Principales tipos de enlace e interacciones– Cinética química básica. Velocidad de reacción y constante de
velocidad. Orden de reacción. Concepto de catalizador– Reacciones de óxido-reducción. Potencial electroquímico– Principales grupos funcionales orgánicos
• De Biología General– Moléculas sillares: aminoácidos, nucleótidos, ácidos grasos y azúcares– La célula. Células procariotas y eucariotas. Orgánulos principales de las
células eucariotas
3Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
Organización del Curso
• Primera parte (prof. Jesús Salgado)– Temas 1-6
• Estructura y función de Proteínas• Enzimología• Estructura y función de Ácidos Nucleicos
– Examen en Abril
• Segunda parte (prof. Mercedes Costell)– Temas 7-12
• Bioenergética• Metabolismo
– Examen en Junio
4Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
Evaluación
• Exámenes– Mínimo para aprobar: 5 puntos sobre 10
• Evaluación continua (máximo 40 %)– Cuestiones, trabajos y tests (a lo largo del curso)– Tutorías
• Asistencia obligatoria• Entrega de cuestiones, dudas, etc
– Sólo se aplica si sube la nota. Ejemplos:
(6x0.6)+(10x0.4)=3,6+4=7,4
(6x0.6)+(9x0.4)=3,6+3,6=7,2
(6x0.6)+(7x0.4)=3,6+2,8=6,4
(6x0.6)+(5x0.4)=3,6+2=5,6
FinalFinalEval. ContinuaEval. ContinuaExamenExamen
10
9
7
5
7,4
7,2
6,4
6
6
5Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
Esquema del Tema
• ¿Qué es la Bioquímica?• ¿Qué es la vida?• Organización de los
organismos vivos– La célula– Tipos de células
• Biomoléculas– Grupos funcionales– Tipos de biomoléculas
• Monómeros• Macromoléculas
• Aminoácidos y proteínas• Azúcares
– Monosacáridos y polisacáridos
• Ácidos grasos y lípidos• Nucleótidos y ácidos
nucleicos• El agua
– Estructura– Interacciones débiles en
disolución acuosa– Propiedades del agua
6Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
¿Qué es la Bioquímica?
• La Bioquímica estudia las bases moleculares de la vida– Composición química de las formas de vida y su
funcionamiento– Pretende resolver preguntas fundamentales
• ¿Qué es la vida? Origen de la vida
– Múltiples aplicaciones de importancia social• Biomedicina, Biotecnología
• Enfoque experimental multidisciplinal– Basado en conceptos de Biología, Química y Física– Ayudado por desarrollos tecnológicos complejos
7Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
¿Qué es la Vida?
• Unidad dentro de la diversidad– Todos organismos vivos
• Se componen de las misma clase de moléculas (moléculas biológicas)
• Funcionan de manera semejante• Responden a las mismas leyes Físicas y Químicas que rigen el
Universo
• La vida es compleja y dinámica• La vida se organiza y mantiene a sí misma
– Organización jerárquica– Necesita de aporte de energía y materia
• Metabolismo y homeostasis
8Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
Organización Jerárquica de Organismos Multicelulares
Organismo
Sistema(aparato digestivo)
Órgano(hígado)
Tejido(tejido hepático)
Célula(hepatocito)
Orgánulo(núcleo)
Molécula(DNA)
Átomo(carbono)
9Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
¿Qué es la Vida?...
• La célula es la unidad fundamental de organización y funcionamiento de la vida
• La vida necesita información biológica– Necesaria para su organización, funcionamiento y
replicación– Es una información estructural
• Secuencia de los genes --> proteínas --> funciones
• La vida no es estática: se adapta y evoluciona– Todas las formas de vida tienen un origen común
10Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
Organismos Vivos
• Todas las especies vivas se componen de células– Tipos de células
• Procariotas (sin núcleo)• Eucariotas (con núcleo y orgánulos celulares)
• Tipos de organismos– Tres dominios
• Bacterias• Arqueas• Eucariotas
• Los virus son entidades genéticas sin vida autónoma
11Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
Hay Tres Grandes Tipos de Formas de Vida Sobre la Tierra
12Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
La Célula Procariota
13Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
La célula Eucariota Animal
14Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
La Célula Eucariota Vegetal
15Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
Distribución de Biomoléculas en la Célula
16Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
Biomoléculas
• Inorgánicas– Agua 50-95%– Iones (Na+, K+, Mg2+, Ca2+, ...) 1%
• Orgánicas– Derivados de hidrocarburos
• Combinaciones de carbono (principal), hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, fósforo y azufre.
– Forman enlaces covalentes estables
– Importancia del carbono:• Puede participar hasta en 4 enlaces covalentes fuertes
– Complejidad y estabilidad estructural
• Permite formar cadenas largas lineales o ramificadas
17Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
Grupos Funcionales en Biomoléculas
Polar, aceptor en enlaces de hidrógenoÉsterO-----||-----
R— C —O —R’Ésteres
Polar, fácilmente oxidable para formar enlaces disulfuro (S-S)TiolR— SHTioles
Polar, puede ser tanto dador como aceptor en enlaces de hidrógenoAmido
O.||-
...R— C —NH2
Amidas
Base débil, cargado positivamente en estado protonadoAminoR— NH2Aminas
Polar, ácido débil, cargado negativamente en estado desprotonadoCarboxilo
O.||-
.R— C —OHÁcidos
Polar, aceptor en enlaces de hidrógenoCarboniloO||
.R— C —R’Cetonas
Polar, aceptor en enlaces de hidrógenoCarboniloO ||
R— C —HAldehídos
Polar, dador en enlaces de hidrógenoHidroxiloR —OHAlcoholes
PropiedadesGrupoEstructuraFamilia
18Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
Biomoléculas Orgánicas
• Monómeros– Aminoácidos
• grupo amino + carboxilo + cadena lateral
– Azúcares sencillos• polihidroxialdehídos o
polihidroxicetonas
– Ácidos grasos• ácidos monocarboxílicos
con un número par de átomos de carbono
– Nucleótidos• azúcar (ribosa) + base
nitrogenada + fosfato
• Macromoléculas– Proteínas
• polímeros de α-aminoácidos
– Polisacáridos• polímeros de
monosacáridos
– Ácidos Nucleicos• polímeros de nucleótidos
– DNA, RNA
19Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
Aminoácidos y Proteínas
• Los aminoácidos se distinguen por sus cadenas laterales– Naturaleza hidrofóbica o hidrofílica, tamaño, grupos funcionales– 20 α-aminoácidos formadores de proteínas
• Polipéptido– Unión de varios aminoácidos por enlaces peptídicos– Péptido: unos pocos aminoácidos
• poca riqueza estructural
– Proteína: muchos aminoácidos• la cadena se pliega en estructuras definidas• gran diversidad de funciones
– catalizadoras, elementos estructurales, transmisoras de señales, etc.
20Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
Aminoácidos y Proteínas
Algunos αα-aminoácidosPolipéptido
Plegamiento de una proteína
Cadena polipeptídica desplegada
Cadena plegada
Enlaces peptídicos
Glutamina Valina Lisina
Glicina Fenilalanina Serina
21Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
Azúcares
• Monosacáridos– Según sean aldehídos o
cetonas:• Aldosas
– Ribosa, glucosa, galactosa• Cetosas
– Fructosa
– Según el número de carbonos
• Triosas• Tetrosas• Pentosas• Hexosas
– Formas lineales en equilibrio con hemiacetales cíclicos
Aldosa
αα-D-Glucopiranosa ββ-D-Glucopiranosa
Cetosa
D-Glucosa
Enlace hemiacetálico
22Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
Disacáridos y Polisacáridos
• Uniones por enlace glucosídico–Disacáridos
• Sacarosa, lactosa, maltosa
–Oligosacáridos• Rafinosa (trisacárido)
–Polisacáridos• Homopolisacáridos
– Fuente y almacenamiento de energía» Almidón (en vegetales)» Glucógeno (en animales)
– Función estructural» Celulosa (en vegetales)» Quitina (en insectos)
• Heteropolisacáridos– En péptidoglucanos
» Glucosaminoglucanos– En glucoproteínas
Glucógeno
23Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
Ácidos Grasos
Saturados
Estearato
Insaturados
Oleato
Cabeza polar
Cola hidrocarbonada
24Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
Lípidos
Triacilglicerol Fosfatidilcolina(fosfolípido)
colina
Acilo 2
Acilo 1
Acilo 3Glicerol
ColesterolMicela
Bicapa
25Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
Ácido ribonucleico (RNA)
Ácido desoxi-ribonucleico (DNA)
Ribosa Desoxi-ribosa
Enlace fosfo-diéster
Enlace fosfo-diéster
3’
5’
3’
5’
Bases nitrogenadas
NucleótidoAdenosin-
trifosfato (ATP)
Timina (T) Citosina (C) Uracilo (U)
Adenina (A) Guanina (G)
Pirimidinas
Purinas
A
Ribosa
Nucleótidos y Ácidos Nucleicos
26Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
El Agua, Matriz de la Vida
• Medio donde se desarrolla la vida– Fluido básico de la materia viva
• Medio disolvente de las reacciones bioquímicas
– Medio de transporte de sustancias• Transporte de nutrientes• Excreción de sustancias tóxicas
– Ayuda a mantener la temperatura• Propiedades moleculares y físicas especiales
– Estructura molecular: Posibilita interacciones débiles– Propiedades térmicas– Propiedades como disolvente
• Polaridad• Presión osmótica
27Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
Estructura Molecular del Agua
• Hibridación sp3 del oxígeno– Estructura tetraédrica
– Geometría no lineal
• Distinta electronegatividad de O e H
• Molécula polar– Distribución asimétrica de los
electrones de enlace
– Carga parcial + (δ+) cerca de los H y – (δ-) cerca del O
– Capacidad de formar enlaces de hidrógeno
H
H
O
δδ+
δδ+
δδ-
Dipolos de enlace
δδ+ δδ-
Dipolo neto
Enlace de H
Geometría angular
28Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
Enlaces Débiles en Disolución Acuosa
• Pequeña energía de enlace– Se rompen y forman con facilidad– Importantes para la estructura y la función de las
biomoléculas• Flexibilidad, dinamismo, interacciones y reconocimiento
molecular
• Tipos– Interacciones iónicas – Enlaces de hidrógeno– Interacciones dipolares– Fuerzas de van der Waals– Interacciones hidrofóbicas
29Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
Interacciones Iónicas
• Entre átomos o grupos cargados
– Atracción entre iones de carga opuesta
– Repulsión entre iones de la misma carga
– Dependen de• Las cargas eléctricas (q)• La polaridad del entorno (ε)• La distancia (r )• No dependen de la orientación
• En macromoléculas, dan lugar a puentes salinos
– Estabilizan el plegamiento– Intervienen en interacciones
intermoleculares
Na+
Na+ Na+
Cl–
—NH3+
—COO– Puente salino
kq1q2
ε rF=Ley de Coulomb
Constante dieléctrica del medio
Cargas
Distancia
30Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
El Enlace de Hidrógeno
• Atracción débil entre un átomo de H en un grupo polar y un átomo electronegativo (O, N, S) en otro grupo polar–Dadores
• H2O, –OH, –NH, –NH2, –SH
–Aceptores
hidroxilo dador y agua
aceptor
carbonilo aceptor y agua dador
carbonilo aceptor y amida dador
Grupos complementarios de bases de DNA
T
A
Enlace de hidrógeno fuerte
Enlace de hidrógeno débil
C C
Dependencia con la orientación
31Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
Interacciones Dipolares
• Entre moléculas o grupos dipolares. Dependen de la distancia, pero no de la orientación
C=Oδ+ δ–Dipolo permanente –dipolo permanente
Dipolo permanente –dipolo inducido
Dipolo inducido – dipolo inducido (Fuerzas de
dispersión de London)
DébilF ∝ 1/r3
Más débilF ∝ 1/r5
Mucho más débilF ∝ 1/r6
C=Oδ+ δ–
C=Oδ+ δ–C —δ+ δ–
C —δ+ δ–C —δ+ δ–
32Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
Fuerzas de van der Waals
• Pueden ser atractivas o repulsivas
A B
A B
Suma de los radios de van der Waals
A B
Solapamiento de nubes electrónicas:
Repulsión
A B
Cerca: atracción
Lejos: no interacción
Máxima atracción
r (nm)
0 0.2 0.4 0.6 0.8
0
-1
1
En
erg
ía (
KJ/
mo
l)
r
Rep
uls
ión
Atr
acci
ón
33Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
Propiedades Térmicas del Agua
• El agua es un líquido a temperatura ambiente– Agua líquida:
• Red dinámica de enlaces de H
– Hielo:• Red rígida con número
máximo de enlaces de H
• Regulador térmico de los organismos vivos– Elevada capacidad calorífica
• Modulador de la temperatura
– Elevado calor de vaporización• Mecanismo de refrigeración
Estructura del hielo
34Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-20
05)
El Agua como Disolvente
• Moléculas hidrófilas– Iones (electrolitos)
• Se disuelven a través de esferas de solvatación
– Moléculas polares• Se disuelven por interacciones
dipolo-dipolo y enlaces de hidrógeno
• Moléculas hidrófobas (apolares)– No se disuelven en agua
• Se agrupan entre ellas• El agua se organiza alrededor
de ellas formando un “clatrato” (efecto hidrofóbico)
Disolución de iones en agua
Moléculas de agua del entorno
Agrupación de moléculas hidrófobas
Moléculas de agua muy organizadas
Estructura de un clatrato
Esfera de solvatación
Estructura de las Proteínas
Tema 2
Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Aminoácidos
2Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Un α-aminoácido es un ácido carboxílico con un grupo amino y un grupo R en el carbono α
• R --> cadena lateral• Dos estereoisómeros
posibles– Enantiómeros L y D– Sólo la forma L se
encuentra en proteínas
L-Alanina D-Alanina
3Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Aminoácidos Estándar
Aminoácidos neutros no polares
Aminoácidos neutros polares
Aminoácidos ácidos Aminoácidos básicos
Glicina Alanina Valina Leucina Isoleucina
Fenilalanina Triptófano Metionina Cisteina Prolina
Serina Treonina Tirosina Asparagina Glutamina
Aspartato Glutamato Lisina Arginina Histidina
• Se representa normalmente el estado de protonación a pH7,0
• Los aminoácidos se clasifican según las propiedades de sus cadenas laterales (a pH7,0)
–¡Atención a los casos de His, Tyr y Cys!
4Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Aminoácidos Alifáticos No Polares
GlicinaGly, G
AlaninaAla, A
ValinaVal, V
LeucinaLeu, L Metionina
Met, M
IsoleucinaIle, I
ProlinaPro, P
Cadena lateral ciclada. Implica restricciones conformacionales(Iminoácido)
Aminoácidos Aromáticos
5Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
FenilalaninaPhe, F
TirosinaTyr, Y
TriptófanoTrp, W
No polar (Hidrofóbico) Polar
No polar (Hidrofóbico)
6Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Aminoácidos Neutros Polares
SerinaSer, S
TreoninaThr, T
CisteinaCys, C
AsparaginaAsn, N
GlutaminaGln, Q
•Puede encontrarse cargado a pH>8,5•Grupo -SH es muy reactivo. Dos moléculas de Cysse oxidan formado cistina mediante un puente disulfuro (-S-S-).
Puede encontrarse cargado a pH>9
TirosinaTyr, Y
7Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Aminoácidos Básicos con Carga Positiva
ArgininaArg, R
HistidinaHis, H
LisinaLys, K
H+
Se encuentra cargado a pH<7
8Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Aminoácidos Ácidos con Carga Negativa
AspartatoAsp, D
GlutamatoGlu, E
Aminoácidos no Estándar
9Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Aminoácidos distintos de los 20 estándar y derivados de éstos realizan funciones biológicas importantes como mensajeros o precursores– Neurotransmisores
• γ-aminobutírico (GABA), derivado de la Gln• serotonina, derivado del Trp
– Hormonas• tiroxina, derivado de la tirosina• ácido indol acético, derivado del triptófano
– Precursores e intermediarios metabólicos• citrulina• ornitina
Aminoácidos Proteicos Modificados
• Se forman después de la síntesis proteica• Proporcionan propiedades funcionales
específicas
10Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
γ-carboxiglutamato 4-hidroxiprolina 5-hidroxilisina o-fosfoserina
Importante para la unión de calcio en proteasas de la cascada de coagulación
Posibilitan la formación de la
estructura reticular del colágeno
La fosforilación en residuos con grupos hidroxilo (Ser, Tyr, Thr) regula la actividad de muchas proteínas
Propiedades Ácido-Base de los Aminoácidos
• Los aminoácidos son anfóteros– se comportan a la vez como ácidos y como bases
• A pH 7 Los aminoácidos sin cadena lateral cargada son zwitteriones– presentan simultáneamente una carga positiva y una negativa
11Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Carga neta +1 Carga neta 0 Carga neta -1
Forma aniónicaForma zwitteriónica(neutra)
Forma catiónica
K2; pK2K1; pK1
12Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
α-carboxilopK1=2-3
Asp y GlupKR≈4> pK1
Lys y ArgpKR> pK2
α-aminopK2=9-11
HispKR< pK2
Cys, pKR< pK2Tyr, pKR> pK2
carga - en estado desprotonado
Valores de pKa de Aminoácidos
Punto Isoeléctrico (pI)
13Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• pI es el valor de pH para el cual la carga neta del aminoácido es 0– Valor medio de los pKa que
flanquean la estructura isoeléctrica
• Para aminoácidos neutros es el valor medio de los pK1 y pK2
• Para aminoácidos ácidos o básicos depende de cada caso
– Cuando pH= pI disminuye la solubilidad en agua
pK1=2.2
pKR=4.3
pK2=9.9
Equivalentes de OH-
Ácido glutámico
pI= (2.2+4.3)/2 = 3.22
Carga +1
Carga -1
Carga -2
Carga 0
14Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Polimerización de Aminoácidos: El enlace Peptídico
• Los aminoácidos polimerizan formando polipéptidos mediante enlaces peptídicos– El enlace peptídico es un
enlace amida formado por unión del grupo α-carboxilo y el grupo α-amino de dos aminoácidos
– Los aminoácidos unidos se llaman residuos de aminoácido
– Los residuos se nombran con la terminación “il” comenzando por el extremo N-terminal
Formación de un Dipéptido
Enlace peptídico
N-terminal C-terminal
Dos aminoácidos
Propiedades del Enlace Peptídico
15Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
C—N—Cα
O
H
Cα—
C—N—Cα
O
H
Cα—
Estructuras de resonancia del enlace peptídico
Equilibrio cis-trans. Sólo en los enlaces X–Pro aparece la conformación cis en una proporción significativa
C—N—Cα
O H
Cα—
C=N—Cα
O- Cα—
+H
trans cis
• El enlace peptídico es rígido y planar– Tiene carácter parcial de
doble enlace (~40%)• Equilibrio de estructuras
resonantes• No tiene libertad de giro
– Es más corto que otros enlace C—N
– Se presenta normalmente en conformación trans
• Los grupos C=O y N-H peptídicos son polares– Participan en la formación
de enlaces de hidrógeno
Péptidos
16Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Son polímeros de unos pocos aminoácidos• Ejemplos de algunos péptidos importantes
– Glutatión (γ-glutamil-L-cisteinilglicina)• Agente reductor. Protege a las células de productos
oxidantes derivados del metabolismo del O2
– Vasopresina (hormona antidiurética)• Interviene en la regulación del equilibrio hídrico
– Oxitocina• Hormona sexual. Estimula la secreción de la leche y la
contracción muscular uterina durante el parto
– Péptidos opiáceos (leu- y met-encefalinas)• pentapéptidos que intervienen en el alivio del dolor
Proteínas
17Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Largas cadenas de aminoácidos que se pliegan con una estructura definida
• Son responsables de la mayoría de las funciones bioquímicas:–Catálisis – Transporte–Estructura – Almacenamiento–Movimiento – Detoxificación–Defensa–Regulación
Tipos de Proteínas
18Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Según su forma– Fibrilares– Globulares
• Según su composición– Simples– Conjugadas
• Constan de una cadena polipeptídica y un grupo prostético– apoproteína --> sólo la cadena polipeptídica– holoproteína --> polipéptido + grupo prostético
• Según sea el grupo prostético:– glucoproteínas– lipoproteínas– metaloproteínas– hemoproteínas– fosfoproteínas
19Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Estructura de las Proteínas
• Surge del plegamiento de la cadena polipeptídica
• Depende de su secuencia y de las características del disolvente
• Se distinguen cuatro niveles estructurales:– Estructura primaria
• Secuencia de aminoácidos– Estructura secundaria
• Plegamiento local– Estructura terciaria
• Plegamiento global– Estructura cuaternaria
• Organización multimérica de varias cadenas
Conformación de la cadena polipeptídica
Plano amida-
peptídico
Cadena lateral
Carbono α
Carbono αφψ
Estructura Primaria
20Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Se define por la secuencia de aminoácidos
– Específica de cada proteína• Las proteínas homólogas tienen
secuencias y funciones semejantes• La comparación de secuencias permite
establecer relaciones evolutivas
– Mutaciones -->variaciones en la secuencia
• Los aminoácidos invariables son importantes para la función
• Las mutaciones conservadoras son cambios entre aminoácidos químicamente semejantes
• Algunas mutaciones se relacionan con enfermedades --> enfermedades moleculares (patología molecular)
Estructura primaria de la insulina
Estructura Secundaria
21Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Patrones repetitivos de conformación local de la cadena polipeptídica– Dependen de los valores de los
rotámeros φ y Ψ• Hay un número limitado de
conformaciones posibles debido a impedimentos estéricos entre los grupos -NH, -CO y -R
• La conformación más favorable depende de la secuencia de aminoácidos
– Las conformaciones posibles se estabilizan por un número elevado de enlaces de hidrógeno
Fragmento de cadena polipeptídica econformación extendida: φ =180o, ψ =180o
Plano amida
Plano amida
Cadena lateral
Carbono α
Conformaciones ProhibidasEl choque estérico (solapamiento de los radios de van der Waals) al girar los rotámeros φ y ψ impide gran número de conformaciones. Las conformaciones posibles se representan en el diagrama de Ramachandran
22Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Choque de los
grupos -CO
Choque de los
grupos -NH
Grupos -CO lejos entre ellos y lejos de la cadena lateral R
Choque -NH con
-CO
Conformación Posible
φ =0o, ψ =180o φ =180o, ψ =0o
φ =-60o, ψ =180o
φ =0o, ψ =0o
Diagrama de Ramachandran
23Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Distribución de ángulos φ y ψ en un polipéptido de polialanina– En blanco, valores
prohibidos– En azul, valores
posibles.• Tipos principales de
estructura secundaria– hélice α– láminas β
ψ(g
rados
)
φ (grados)
Hélice α(a derechas)
Cadenas β
Hélice α(a izquierdas)
24Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Hélice α (3,613)
• Conformación helicoidal “a derechas”
– φ=-60o, ψ=-40o - -50o
– 3,6 residuos por vuelta• avance de 5,4 Å por vuelta
– 13 átomos por bucle (hélice 3,613)
– Casi todos los grupos peptídicos participan en enlaces de H
• Entre residuos i e (i+4)• Excepto en los extremos
– Las cadenas laterales se dirigen hacia fuera
• Mínima repulsión• Posibles interacciones entre
ellas
•3,6 residuos•5,4 Å•(1,5 Å por residuo)
Residuo “i”
Residuo “i+4”
Cadenas laterales hacia afuera
Vista desde arriba
12
34
13 átomos por cada bucle cerrado por un enlace de H
Estabilidad de la Hélice α
25Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Contribución principal: enlaces de hidrógeno entre grupos -CO y -NH peptídicos (cada residuo i con i+4)
–No es posible en los tres primeros residuos de los extremos•Se estabilizan por enlaces de H con grupos de cadenas laterales
• Interacciones entre cadenas laterales–Residuo i con i+3 e i+4 (por encima) y con i-3 e i-4 (por debajo)
•Electrostáticas–Atractivas (estabilizadoras, entre residuos de distinta carga)–Repulsivas --> desestabilizadoras (entre residuos con la misma carga)
•Hidrofóbicas
• Algunos residuos desestabilizan la hélice α–Glicina (no tiene R --> otorga demasiada flexibilidad)–Prolina (restringe el giro de φ; no tiene -NH para formar enlace de
H)–Residuos voluminosos (Trp) y ramificados en el carbono β (Val, Thr)
26Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Hoja β
Hoja βParalela
Hoja βAntiparalela
Enlaces de H mejor orientados (más fuertes)
Peor orientación de enlaces de H (más débiles)
• Alineamiento de segmentos polipeptídicos en confor-maciónextendida (cadenas β)
– -CO y -NH peptídicos forman enlaces de H entre cadenas adyacentes
– Apariencia de lámina plegada– Cadenas laterales dispuestas
perpendicularmente a ambos lados de la hoja
– Frecuentes aminoácidos con cadena lateral voluminosa
• Según la dirección de las cadenas β
– Paralela– Antiparalela
27Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Esquemas de Hojas β
Paralela
Antiparalela
Cadenas laterales
Giros β
28Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Cambian la dirección de la cadena 180o
– Conectan entre sí cadenas βantiparalelas
• Son giros cortos y cerrados– Implican cuatro residuos
• Con frecuencia Gly y Pro
– Enlace de H entre i e i+3
• Varios tipos– Tipo I– Tipo II (Gly en 3a posición)
Tipo I Tipo II
Glicina
12
34
34
12
29Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Meandro β Unidad αα Barril β Llave griegaUnidades βαβ
Estructuras Supersecundarias
• Son combinaciones de elementos de estructura secundaria que forman patrones definidos
• También se denominan motivos estructurales y son la base para la clasificación estructural de las proteínas
Estructura Terciaria
30Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Estructura tridimensional global que asume una proteína al plegarse
– Residuos lejanos en la secuencia quedan cerca en el espacio
– Estructura compacta que excluye las moléculas de agua de su interior
• La ausencia de agua facilita las interacciones iónicas y los enlaces de hidrógeno
• En el interior se agrupan residuos hidrofóbicos (efecto hidrofóbico). Los polares se exponen al exterior
– Las proteínas grandes suelen presentar dominios estructurales
31Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Dominios Estructurales
Son unidades estructuralmente independientes que presentan características y funciones definidas
Mano EFConfiguración hélice-vuelta-hélice que se une específicamente a iones Ca2+
Dedo de ZnHabitual en proteínas que unen DNA
Cremallera de leucinas
Hélice F
Hélice ECa2+
32Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Mantenimiento de la Estructura Terciaria
Puentesalino
Interaccioneshidrofóbicas
Puentesdisulfuro
Enlaces dehidrógeno
Interacciones covalentesPresentes sólo en algunos casos
Interacciones débiles (no covalentes)•Iónicas (puentes salinos)•Hidrofóbicas•Enlaces de hidrógeno•Fuerzas de
van der Waals
33Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Proteínas Hidrosolubles y Proteínas de Membrana
Entornoacuoso
HidrofóbicoHidrofóbico
ArgArgAspAspLysLysGluGluAsnAsnGlnGlnHisHisTyrTyrProProSerSerGlyGlyThrThrAlaAlaTrpTrpCysCysValValLeuLeuIleIleMetMetPhePhe
Polar
Escala de hidrofobicidadde Engelman
Entornolipídico
membrana
Plegamiento de las Proteínas
34Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• El plegamiento depende de las condiciones del medio– Factores físicos
• Temperatura• Presión
– Factores químicos• pH• Disolventes orgánicos• Agentes caotrópicos
(urea, cloruro de guanidinio)
• Es reversible y cooperativo
Temperatura (ºC)
Fracción desnaturalizada
Renaturalización
Des
natu
raliz
ació
n
N
DDdesnaturalizada
Nnativa
Experimento de Anfinsinsen
Proteína denaturalizada <-> Proteína Nativa
35Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Regular, compacta• Estructura 2ria
• Abundancia de enlaces intramoleculares
– Puentes de H– Enlaces iónicos– Interacciones de van der
Waals• Residuos hidrofóbicos no
expuestos
• “Ovillo estadístico”• Irregular, variable, abierta• Ausencia de estructura 2ria
• Pocos enlaces intramoleculares• Residuos hidrofóbicos expuestos
– Efecto hidrofóbico– Contribución entrópica al
plegamiento
D Ndesnaturalización
renaturalización
Clatratos:Capas de H2O ordenadas
Residuos hidrofóbicos
Plegamiento “in vivo”
36Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Problema del plegamiento “in vivo”– Plegamiento acoplado a la síntesis de
proteínas
– ¿Cómo selecciona la célula las condiciones de plegamiento?
• Control celular de las condiciones de plegamiento (chaperonas moleculares)
– Plegamiento de proteínas nacientes
– Prevención y corrección de errores de plegamiento en condiciones de estrés (Heat shock proteins, HSP)
• Sistemas enzimáticos que ayudan al plegamiento
– Proteína-disulfuro isomerasas
– Peptidil-prolil isomerasas
mRNA
ribosoma
Síntesis de proteínasSíntesis de proteínas
Cadena naciente
N
proceso catalizado
PlegamientoPlegamiento
Cys
Pro
CysCys
Estructura Cuaternaria
37Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Asociación no covalente de varias cadenas polipeptídicas– Subunidades=monó-
meros=protómeros– Las subunidades se organizan
de manera simétrica– Ventajas de la asociación
• Mayor estabilidad• Regulación alostérica
– Estabilidad• Mismo tipo de enlaces que
estructura terciaria
Estructura cuaternaria de la hemoglobina
Homo-oligómero de cuatro subunidades (tetrámero
2xαβ)
α1
β1β2
α2
Proteínas Fibrosas y Proteínas Globulares
38Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Fibrosas– Forma alargada– Unidades repetidas de un
solo tipo de estructura secundaria
– Resistentes e insolubles– Función estructural
• Ejemplos– Colágeno (en tejido
conectivo de vertebrados)– Queratina (en piel, pelo y
uñas)– Fibroína de la seda
• Globulares– Forma más o menos
esférica– Ricas en estructura
secundaria– Flexibles, y dinámicas– Múltiples funciones
• Ejemplos– Hemoglobina– Inmunoglobulinas
(anticuerpos)– Enzimas
El Colágeno
39Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Proteína más abundante de vertebrados
• Red fibrosa de tropocolágeno• Tropocolágeno
–Abundancia de Pro y Gly• Secuencia G-X-Y
–X e Y suelen ser Pro e hidroxi-Pro–En Y también abunda hidroxi-Lys
–Triple hélice a derechas formada por tres hélices a izquierdas
• Enlaces de H interhélice• Gly, uno de cada tres residuos, en la
zona de empaquetamiento
• Entrecruzamiento de unidades de tropocolágeno
–Por derivados aldehído de Lys
Hélice triple de tropocolágeno
Tres hélices a izquierdas
40Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Fibrilogénesis del Colágeno
Cabezas de tropocolágeno
Estriaciones 640 Å (64 nm)
Estriaciones 640 Å (64 nm)
Tropocolágeno
Uniones hidoxilisinonorleucina
Cadena polipeptídica
Norleucina (residuo de Lys sin grupo ε-
amino)
Residuo de hidroxilisina
Cadena polipeptídica
Aminoácidos Especiales en el Colágeno
• Residuos de Prolina y Lisina hidroxiladas– Proporcionan grupos formadores de enlaces de hidrógeno– Se forman por adición de hidroxilo
• Modificación enzimática post-traduccional• Catalizada por una prolilhidroxilasa (o lisilhidroxilasa) que requiere
ascorbato (vitamina C) como antioxidante
41Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Residuo4-hidroxiprolil
Residuo3-hidroxiprolil
Residuo5-hidroxilisil
α-Queratina
Estructura del Pelo
42Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Protofila-mento
Protofibrilla
Filamento intermedio
Células
Hélices enrolladas
Hélice α
Hélice αDos hélices enrolladas a izquierdas
Protofilamento
Proto-fibrilla
Unidad estructuralDímero
Reduc-ción Rizado
Oxida-ción
Rizado Artificial del cabello
43Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Fibroína de la Seda
• Fibras formadas por hojas β antiparalelas
– Aminoácidos con cadena lateral pequeña (Gly, Ala, Ser)
– Residuos hidrofóbicos y polares alternados (en caras opuestas)
– Varias hojas interaccionan por las caras hidrofóbicas
• Flexible y resistente al estiramiento
polar
polar
apolar apolar
Dinámica de las Proteínas
Tema 3
Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
2Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Esquema del Tema
• Dinámica y Funcionalidad– Flexibilidad– Cambios conformacionales– Interacciones
• Interacción Proteína/Ligando
– Generalidades– Fracción de saturación– Cooperatividad– Alosterismo
• Proteínas transportadoras de oxígeno
– Mioglobina y Hemoglobina– Curvas de saturación de O2
– Origen molecular de la cooperatividad
– Efectores alostéricos de la hemoglobina. Origen molecular del alosterismo
• 2,3-BPG• Efecto Bohr• CO2
• Variantes naturales y patología molecular de la hemoglobina
Dinámica y Funcionalidad
3Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• La funcionalidad de las Proteínas depende de sus propiedades dinámicas– Flexibilidad
• Las proteínas no son estructuras rígidas• Su flexibilidad depende de un gran número de enlaces
débiles
– Cambios conformacionales• Son pequeñas variaciones de la estructura terciaria• Sirven para regular la actividad de las proteínas
– Interacciones• Unión reversible de ligandos• Interacciones reversibles proteína-proteína• Se estabilizan mediante enlaces débiles
Interacción Proteína (P) / Ligando (L)
4Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Muchas funciones dependen de la unión reversible de ligandos
• Tipos de ligandos– En catálisis
• P = enzima• L = sustrato, activador,
inhibidor
– En señalización• P = receptor• L = hormona
– En transporte• P = transportador• L = O2, lípido, azúcar, etc.
– En sistema inmunológico• P = anticuerpo• L = antígeno
P L
Sitio de unión
Complejo PL
L
• Sitio de unión– Específico y definido– Interacciones P-L
• Enlaces débiles:– Hidrofóbicos– Iónicos– Enlaces de H– van der Waals– Otros
Fracción de Saturación
• Para un solo sitio: Representación de Y frente a [L]
1
0,5
0
P + L PL
Kd
Y
5Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Constante de disociación
DefinimosFracción de Saturación Y :
[L]Kd
’Kd’’
Unión débil
Unión fuerte
Definición de Kd
Concentración de ligando para la cual se alcanza la mitad de la saturación máxima (L½)
Kd = L½
Afinidad Kd
De las expresiones anteriores
Ecuación de una hipérbola
6Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Cooperatividad
• Sitios equivalentes e independientes
– K1 = K2 • • • = Kn = L½
– c = 1
• Sitios equivalentes y dependientes
– Supercooperatividad +• Todos simultáneamente
• c = n– Cooperatividad +
• K1 > K2 • • • > Kn
• 1 < c < n– Cooperatividad –
• K1 < K2 • • • < Kn
• 0 < c < 1
P + L PL
• Para varios sitiosK1
PL + L PL2
K2
PL2 + L PL3
K2
PLn-1 + L PLn
Kn
•••
c coeficiente de Hill
P + nL PLnK
Curvas de Cooperatividad Positiva
7Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• La afinidad aumenta a medida que se van ocupando los sitios
• Resultado:– Curva sigmoidea
• Superposición de distintas curvas hiperbólicas teóricas
• L½ representa la afinidad del conjunto
– Para el conjunto No cabe hablar de Kd
Curva sigmoidea
1
0,5
0L½
Y
[L]Kd
’Kd’’
Unión débil
(primer sitio)
Unión fuerte (último sitio)
Unión cooperativa
Alosterismo Homotrópico
8Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Existe alosterismocuando:
– Hay más de un sitio de unión
– La unión en un sitio afecta a la afinidad en otros (dependientes)
• Efecto alostéricohomotrópico
– Sitios equivalentes• Mismo ligando en los
distintos sitios• Proteínas multiméricas
–Cada sitio en una subunidad proteica
• Es el caso de cooperatividad
• Dos estados conformacionales de ≠ afinidad
– T (tenso), baja afinidad– R (relajado), alta afinidad
Modelo concertado (de Monod)
LLT
T
Dímero
Modelo secuencial (de Koshland)
R
RLL
L
T
T
Dímero
L RL
T
R
R
R
RLL
L
Alosterismo Heterotrópico
9Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Efecto alostéricoheterotrópico
– Sitios no equivalentes• Distintos ligandos
–Cada uno su sitio específico
• Positivo activación• Negativo inhibición
• Se deben a cambios conformacionalesinducidos por la unión del efector
• Sirven como mecanismo de regulación
I
Efector negativo (inhibidor)
Efector positivo (activador)
AActivador
S
P
Sustrato
S
P
Sustrato Inhibidor
A
P
I
PSP
A
P S
Curvas de Alosterismo
• Solo heterotrópico– Activación o inhibición y
no cooperatividad• Activador
–Aumenta la afinidad• Inhibidor
–Disminuye la afinidad
•Homo y heterotrópico–Cooperatividad + activación o
inhibición• Activador
–Afinidad , cooperatividad• Inhibidor
–Afinidad , cooperatividad
10Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
1
0,5
0
L½
Y
[L]L½’’
+ Activador1
0,5
0
Y
[L]
+ Inhibidor
+ Activador
Sólo cooperatividad
+ Inhibidor
Kd’’ Kd
’’ L½’’Kd
Ejemplo de Sistemas Alostéricos: Proteínas Transportadoras de O2
11Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Mioglobina– Hemoproteína monomérica– Función:
• Almacenamiento de O2 en el músculo
• Hemoglobina– Hemoproteína tetramérica
• Cada cadena es muy similar a la mioglobina
– Función:• Transporte de O2 y CO2
entre los pulmones y los tejidos
Mioglobina
Hemoglobina
El Sitio de Unión del Oxígeno
12Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Fe2+
Desoxi-Hb Oxi-Hb
O2
Fe2+hemo
His proximal
Fe2+
Grupo hemoFe2+-protoporfirina IX
O2
Histidina distal
Histidina proximal
Cavidad hidrofóbica
¿Cómo Funciona el Transporte de O2?
Y Y
Eficiencia del transporte
El transporte es eficaz si la saturación en los tejidos es mucho menor que en los pulmones
mala
regular
Muy afín
Poco afín
Muy afín
pO2 pO2
13Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
La mayor eficacia se consigue con un comportamiento cooperativo (sigmoideo)
Y
pO2
YEficiencia del transporte
(Hemoglobina)
buena(R)
(T)
Cooperatividad
pO2
Origen Molecular de la Cooperatividad
14Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Desoxihemoglobina
Oxihemoglobina
Interfase α1β1- α2β2
α1
α2 β2
β1
Transmi-sión del cambio a otras subunida-des
• Le hemoglobina es un dímero de dímeros
– Interfase α1β1- α2β2• Interacciones iónicas en
forma desoxi (T)– Grupos hemos muy
separados
• La unión de O2 en una subunidad provoca:
– Desplazamiento del Fe2+
en el plano del grupo hemo
– Cambio conformacionaltransmitido a las subunidades vecinas(Transición T R)
Transición T R en la Hemoglobina
Forma T(desoxi)
Forma R(oxi)
α1 α2
β1β2
α1 α2
β1β2
15Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
1. Unión de O2 a una subunidad– Cambia ésta de T a R
2. Reordenamiento de la interfase α1β1-α2β2
3. Cambio conformacionaltransmitido a las subunidadesvecinas
• Giro de 15º de α1β1 con respecto a α2β2
• Disminución de cavidad entre β1 y β2
4. Transición T R en subunidades vecinas
– Aumento de afinidad por el O2
• Cooperatividad
α1 β1
α2β2
α1 β1
α2β2
Efectores Alostéricos de la Hemoglobina
16Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Ión H+, CO2 y 2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG)– Efectores heterotrópicos
• Actúan como inhibidores– Estabilizan forma desoxi (T)– Disminuyen afinidad por el O2
• Facilitan liberación en los tejidos
– Acentúan cooperatividad• Mejoran la efectividad del transporte
• Permiten regulación fisiológica– Modulan la afinidad por el O2
• Transporte de H+ y CO2 en sentido inverso al O2
Papel del 2,3-BPG
17Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Compuesto iónico– Carga negativa
• Se une sólo a las formas T
– Sitio de unión sólo en las formas T
– 2,3-BPG dificulta la transición T R
• Estabiliza forma desoxi• Inhibe la unión de O2
• Sin 2,3-BPG– Mucha afinidad por O2
– Poca cooperatividad• Baja eficiencia de
transporte
++
+
+ +
+
+
+
-
--
-
-
p50O2P50O2’
1
0,5
0
Y
pO2 (torr)
sin 2,3-BPG
con 2,3-BPG
Papel del H+ (Efecto Bohr)
18Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Un pH bajo facilita la liberación de O2 en los tejidos
– pH 7,4 (pulmones)• Mayor afinidad
– pH 7,2 (músculo activo)• Menor afinidad
• Origen molecular del efecto Bohr
– Grupos ionizables protonados(dos His y N-terminal)
• En estado protonado forman puente salino
• Estabilizan forma T (desoxi)• Disminuyen la afinidad por el O2
• Se libera O2 en los tejidos
pH 7,2 (en los tejidos)
Protón añadido
Puente salino que estabiliza la forma T (desoxi)
Papel del CO2
carbamato
19Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Una mayor presión parcial de CO2 facilita la liberación de O2en los tejidos
– En los tejidos, pCO2 alta• Menor afinidad por O2
– En los pulmones pCO2 baja• Mayor afinidad por O2
• Origen molecular– CO2 en los tejidos reacciona
con grupos N-terminal de la Hb
• Forma grupos carbamato con carga –
– Participan en puentes salinos de las formas T
• Estabiliza forma desoxi• Facilita liberación de O2
Tejidos Pulmones
Y
Variantes moleculares de la hemoglobina
++
+
+ +
+
+
+
-
--
-
-
Sustituido por Ser(sin carga +)
Hemoglobina α2 γ2
20Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Hemoglobina fetal– Cadenas γ en lugar
de β• His143 sustituida por
Ser (sin carga +)• Menor afinidad por el
2,3-BPG• Mayor afinidad por O2
–Transferencia de O2desde la hemoglobina materna
Eritrocitos maternos (α2 β2)
Eritrocitos del feto (α2 γ2)
El O2 fluye desde la oxihemoglobina materna a la desoxihemoglobina del feto
Y
Enzimas
Tema 4
1Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Catalizadores Biológicos
2Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Ejemplos de reacciones catalizadas
Anhidrasa carbónica
Péptido o proteína
Proteasa
• 1011 veces más rápida• La especifidad depende de R1
• Convierte 6x105 moléculas por segundo
• 107 veces más rápida que sin enzima
• Catalizador:– Aumenta la velocidad de
reacción– No varía ∆G de la reacción– Facilita la reacción en
condiciones no extremas– No se consume durante la
reacción
• Los catalizadores biológicos son:
– Casi siempre proteínas (enzimas)
– Excepcionalmente RNA catalítico (zibozimas)
El Centro Activo
3Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Las enzimas son específicas por sus sustratos
– Interacción precisa enzima-sustrato
– Sitio de interacción: “centro activo”
• Hendidura tridimensional• Zona pequeña de la enzima• Propiedades especiales para
la unión y catálisis del sustrato
– Sustrato y centro activo tienen formas complementarias
– Interacción a través de enlaces débiles
Uracilo(parte delSustrato)
Serina
Treonina
Ribonucleasa
Centro activ
o
El Estado de Transición
Explicación termodinámica
4Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• La reacción transcurre a través de un estado de transición (S*)
– Intermedio entre S y P– Mayor energía que S
• Barrera de energía de activación
• La enzima facilita la formación de S*
– Reduce la energía de activación
• Acelera la reacción
– S* es complementario con el centro activo
S S* P
Sustrato (S)
Producto (P)
Progreso de la reacción
En
erg
ía lib
re
De reacción
(No catali-zada)
Estado de
transición S*
(catalizada)
Energía de activación
Modelos del Complejo Enzima-Sustrato
5Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• La llave y la cerradura (Fisher, 1890)
– Centro activo y sustrato son perfectamente complementarios
• Reconocimiento molecular
• Ajuste inducido (Koshland, 1958)
– La unión del sustrato induce un cambio en el centro activo que aumenta la complementariedad
• Reconocimiento molecular dinámico
Sustrato
Enzima
Complejo ES
Enzima
Complejo ES
Sustrato
Estado detransición
6Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Tipos de Enzimas
• Oxidoreductasas– Catalizan reacciones de
oxidoreducción• Deshidrogenasas,
oxidasas, oxigenasas, reductasas, peroxidasas
• Transferasas– Catalizan transferencias de
grupos• Transcarboxilasas,
transaminasas, transmetilasas
• Hidrolasas– Catalizan la rotura de
enlaces por adición de agua• Esterasas, fosfatasas,
peptidasas
• Liasas– Catalizan la eliminación de
grupos para formar un doble enlace
• Descarboxilasas, deshidratasas, desaminasas
• Isomerasas– Catalizan reordenamientos
moleculares• Epimerasas, mutasas
• Ligasas– Catalizan formaciones de
enlace entre dos sustratos, con energía aportada por la hidrólisis de ATP
Cofactores Enzimáticos
7Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Componentes no proteicos requeridos para la actividad de la enzima
– Apoenzima + cofactor = holoenzima– Dos tipos
• Iones metálicos– Mg2+, Zn2+, Cu2+, Mn2+, ...
• Coenzimas– Moléculas orgánicas pequeñas, muchas son
derivadas de las vitaminas– Su carencia produce enfermedades
Nociones de Cinética Química
• En condiciones de equilibrio
• Velocidad de reacción
8Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Velocidad
Consumo de A
Formación de B
Constante de velocidad
A Bk1
k -1
En el equilibrio v = 0
Nociones de Cinética Química
A B C
• Reacciones sucesivas– La velocidad depende del paso más lento
k1 k2
Si k2 << k1, entonces B C es el paso limitante de la reacción, y la velocidad depende sólo de k2
k2
B = Intermediario
9Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
– Cuando la primera reacción es reversible, la llamamos preequilibrio
A B Ck1
k -1
k2
Si k2 << k-1, entonces A y B pueden llegar virtualmente al equilibrio, y decimos que se alcanza un estado estacionario
Cinética de la Catálisis Enzimática
Producto
Complejo enzima-sustrato (intermediario)
Preequilibrio
E + S ES E + Pk1
k -1
k2
10Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Fase de catálisis: transformación de S en P y recuperación de E
Fase de afinidad: unión de S al centro activo de E y formación del complejo ES
Es el paso limitante
Constante de disociación del complejo ES Constante
catalítica (kcat)
Modelo Cinético de Michaelis-Menten
11Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Relaciona la velocidad de catálisis con la concentración de sustrato
• Parte de los siguientes supuestos1. P no se convierte en S
– Es cierto cuando [P] es muy baja (al inicio de la reacción). Consideramos velocidades iniciales (V0)
2. K2 << k-1– Se alcanza el estado estacionario– [ES] se considera constante
3. [E] << [S]– [S] ≈ [S]inicial
Estado Estacionario
12Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
TiempoEstadoPre-estacionario
Con
centr
ació
n
Equilibrio
Estado estacionario: d [ES] / d t ≈ 0 [E]
Ecuación de Michaelis-Menten
E + S ES E + Pk1
k -1
k2
1 Velocidad Inicial:
2 En el estado estacionario:
Constantede Michaelis
13Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
V0 alcanza el valor máximocuando [ES]=[E]total
Ecuación de Michaelis(curva hiperbólica):
Representación de la Ecuación de Michaelis
• Se representan valores de velocidad inicial , V0 , para distintos valores de concentración inicial de sustrato [S]1, [S]2, etc
• V0 aumenta al aumentar [S], hasta llegar a la saturación ([ES] ≈ [E]total,se alcanza Vmax)
• KM representa la [S] para la cual se alcanza la mitad de la Vmax
• Vmax es un valor asintótico (se alcanza para [S] = ∞ ). No se puede obtener de la representación hiperbólica
14Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Equilibrio
Tiempo
Pro
duct
o
[S]1
[S]2
[S]3
[S]4
Vel
ocid
ad d
e re
acci
ón
Concentración de sustrato [S]
Linealización de la Ecuación de Michaelis
• Para determinar Vmax y KM con precisión la ecuación de Michaelis se transforma en una función lineal
• Representación de Lineweaber-Burk (o de dobles inversos)
Inverso
15Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
1/ V0
1/ [S]
1/ Vmax
-1/ KM
Pendiente: KM / Vmax
PendienteOrdenada en el origen
Recta
Significado de la KM
16Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Dos significados– KM es la [S] para cual V0 = ½Vmax
• Representa la [S] necesaria para que ocurra una catálisis significativa
– Cuando k2 << k-1, KM ≈ KS (constante de disociación del complejo ES)
• Representa la inversa de la afinidad de la enzima por el sustrato
• KM Tiene unidades de concentración (M)
• Para una enzima determinada– KM varía según el sustrato y las condiciones (pH,
temperatura, fuerza iónica, ...)
≈
Significado de Vmax y k2 (kcat)
• Vmax revela el número de recambio de la enzima
– Número de recambio = kcat• número de moléculas de sustrato convertidas en
producto por unidad de tiempo y por cada molécula de enzima, en condiciones de saturación
E + S ES E + Pk1
k -1
k2
17Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
1 / kcat es el tiempo necesario para la conversión de una molécula de sustrato en producto (un ciclo catalítico)
Unidades: M s-1
Unidades: s-1
Unidades: M
Eficacia Catalítica (kcat / KM)
• En condiciones fisiológicas las enzimas no se encuentran saturadas ([S] < KM)
– En estas condiciones
18Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
•Constante de velocidad para la interacción entre E y S
•Representa la eficacia catalítica de la enzima•Sirve para comparar la preferencia de una
enzima por diferentes sustratos•Unidades: M-1s-1
Inhibición Enzimática
19Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Inhibición: Disminución de la actividad de una enzima por acción de un inhibidor
– Irreversible• El inhibidor se une fuertementa a la enzima
– Ejemplos:» La ampicilina: Modifica covalentemente una
transpeptidasa responsable de la síntesis de la pared celular bacteriana
» La aspirina: Modifica covalentemente una ciclooxigenasa que produce señales inflamatorias
– Reversible• El inhibidor se une a la enzima por enlaces débiles, y el
complejo EI se encuentra en equilibrio con las formas libres
Inhibición Reversible Competitiva
20Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Sin inhibidor
[S]
Vel
ocid
ad d
e re
acci
ón
SustratoInhibidor
competitivo• El inhibidor se une a la enzima libre
– Compite con el sustrato
• Puede ser superada a [S] elevada. No afecta a la Vmax (ni a la kcat)
• Afecta a la KM
– Aumenta (KMaparente >
KM)
– Suelen ser moléculas similares al sustratoo análogos del estadode transición
Inhibición Reversible No CompetitivaSustratoInhibidor
no competitivo
21Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• El inhibidor se une tanto al E y como al complejo ES
– Se une en un sitio distinto del sitio activo
• No se supera con [S] elevada
• Vmax disminuye
– Vmaxaparente < Vmax
• No afecta a La KMV
eloc
idad
de
reac
ción
Sin inhibidor
[S]
22Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Análisis Gráfico de la Inhibición
Inhibición competitiva
+ Inhibidor competitivo
Sin inhibidor
+ Inhibidor no competitivo
Sin inhibidor
Inhibición no competitiva
-1/KM
-1/KMap
1/Vmax
-1/KM
-1/Vmaxap
1/Vmax
Mecanismos Moleculares de Regulación Enzimática
23Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Permiten la adaptación de la actividad a necesidades fisiológicas, estados del desarrollo o condiciones ambientales
– Regulación temporal/espacial• Utilización de isoenzimas
– Regulación lenta• Control de la disponibilidad y de la vida media de la
enzima
– Regulación rápida• Control alostérico• Modificación covalente
– Reversible– Irreversible
Isoenzimas
24Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Son distintas formas de una misma enzima
– Enzimas homólogas presentes en un mismo organismo
• Cada isoenzima en un tejido diferente o en un momento del desarrollo diferente
• Catalizan la misma reacción, con pequeñas diferencias
– Pequeñas diferencias en su secuencia» Diferencias en su estructura» Distintos valores de KM y/o Vmax
» Distintas propiedades reguladoras
Vida Media y Disponibilidad de las Enzimas
25Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Muchas enzimas presentan una vida media corta
– En las células existe un recambio proteico constante
– La concentración de las enzimas se encuentra regulada
• A través de la regulación de su síntesis– Regulación de la transcripción y de la traducción
• A través de la regulación de su degradación– Mediada por ubiquitina y ejecutada por el
proteasoma
Enzimas Alostéricas
26Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Contienen varios centros y varias subunidades– Centros activos– Centro reguladores
• Efecto alostérico– A través de cambios
conformacionales
• Alosterismo homotrópico– Entre centros equivalentes
• Cooperatividad– Curvas sigmoides– No siguen la cinética de
Michaelis-Menten
• Alosterismo heterotrópico– De centros reguladores sobre
centros activossustrato
[sustrato]
V
VEstado R
Estado T
27Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Ejemplo de Enzima Alostérica
Carbamilfosfato Aspartato
+N-carbamilaspartato
Aspartatotranscarbamilasa
ATCasa
Citidin trifosfatoCTP
Producto final de la ruta
Primer paso de la ruta de síntesis de nucleótidos de pirimidina
Ruta de 9 pasos
ATP
PurinasProducción energética
Activa
ción
Retro-inhibición
Estructura de la ATCasa
Estructura cuaternaria:dos trímeros catalíticos + tres dímeros reguladores
28Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Regulación Alostérica de la ATCasa
Mecanismo de inhibición:Los inhibidores estabilizan las formas de baja afinidad (o formas T)
Mecanismos de cooperatividady de activación:Los sustratos y los activadores estabilizan las formas de alta afinidad (o formas R)
29Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Estado T(menos activo)
Estado R(más activo)
Favorecido por la unión delInhibidor (CTP)
Favorecido por la unión delos sustratos y del activador (ATP)
Activación e Inhibición Alostérica
Inhibición Activación
30Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Mayor actividad y curva más sensible a la concentración de sustratos
Menor actividad y curva menos sensible a la concentración de sustratos
Modificación Covalente
31Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Irreversible– Activación por
rotura proteolíticade precursores inactivos (zimógenos)
• Enzimas de la digestión
• Cascada de coagulación
• Activación de caspasas en apoptosis
• Reversible– Unión covalente de
un grupo químico que altera las propiedades catalíticas de la enzima
• Fosforilación-desfosforilación
• Oxidación-reducción• Acetilación-
desacetilación
Cascada de la Coagulación
32Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Regulación por Fosforilación Reversible
33Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Fosforilación– Transferencia de grupo fosforilo desde el ATP a
grupos –OH de Ser Thr o Tyr– Cataliza por proteínas quinasa– A menudo desencadenan efectos amplificados
• Una sola quinasa activa centenares de otras enzimas que. A su vez cada una de ellas activará centenares de otras enzimas, ...
• Desfosforilación– Eliminación de grupo fosforilo de proteína
fosforilada– Catalizada por proteína fosfatasa
Regulación de rutas Metabólicas
• Control a nivel de sustrato– La acumulación de producto inhibe la acción de
la enzima
• Control por retroinhibición– El producto final de una ruta inhibe el primer
paso de la ruta
Glucosa + ATP Glucosa-6-P + ADPHexoquinasaInhibición
34Prof
. J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
A B C D NRetroinhibición
Estructura y Función de los Ácidos Nucleicos
Tema 51ª Parte: Estructura de los Ácidos
Nucleicos
1J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
2J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Los Ácidos Nucleicos son Polímeros de Nucleótidos
Azúcar Azúcar Azúcar Azúcar Azúcar
Fosfato Fosfato Fosfato Fosfato Fosfato
Ácido Nucleico
Esqueleto azúcar-fosfatoRibosa
Desoxirribosa
5’ 3’
DNA y RNA se diferencian en el azúcar:
En RNA
En DNAÁcido desoxirribonucleico
Ácido ribonucleico
Átomos numerados con “primas”
3J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Las Bases Pueden ser Purinas o Pirimidinas
Purinas
Pirimidinas
Purina
Pirimidina
Adenina (A) Guanina (G)
Citosina (C) Uracilo (U) Timina (T)
Átomos numerados sin “primas”
En el DNA se encuentran A, G, C y T
En el RNA se encuentran A, G, C y U
4J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Nucleótidos: Unidades Monoméricas de los Ácidos Nucleicos
Nucleósido: Base + Azúcar
Enlace β-glicosídico
Ribosa
A
Adenosina
Nucleótido: Nucleósido + Fosfato
Enlace fosfoéster
Ribosa
A
Adenosina 5’-trifosfato o adenilato 5’-trifosfato (5’-ATP)
En el RNA: adenosina, guanosina, citidina, uridina
En el DNA: desoxiadenosina, desoxiguanosina, desoxicitidina, desoxitimidina
En el RNA: adenilato, guanilato, citidilato, uridilato
En el DNA: desoxiadenilato, desoxiguanitato, desoxicitidilato, desoxitimidilato
1’
9
5’
La Cadena de Nucleótidos: Estructura PrimariaEnlace fosfodiéster
Esqueleto azúcar-fosfato
DNA
RNAEsqueleto azúcar-fosfato
5J. S
alga
do (U
VEG
-200
5) 5’ 3’Las secuencias de nucleótidos se escriben siempre en la dirección 5’ 3’
Estructura Secundaria del DNA
6J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• La molécula de DNA se pliega localmente como una doble cadena heliciodal–Modelo de James Watson y Francis Crick
(1953). Basado en:• Patrón de difracción de rayos X de Maurice
Wilkins y Rosalind Franklin• Reglas de Erwin Chargaff
– Las proporciones A:T y G:C son siempre cercanas a 1
7J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
La Doble Hélice del DNA “B”
• Dos cadenas
antiparalelas
complementarias
– Doble hélice a derechas
– Plano de las bases
perpendicular al eje de
la hélice
– ~10 pares de bases
(pb) por vuelta
• 3,4 Å entre bases
• 36º de giro cada base
Surco mayor
Surco menor
Desde arriba
Cadenas azúcar-fosfato
Bases Apiladas
5’ 3’
3’5’
Apareamiento entre Bases
8J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Guanina Citosina
Adenina Timina
• Interacción específica entre pares purina-pirimidina– Tres enlaces de H entre
G y C– Dos enlaces de H entre
A y T
• Adaptado a la anchura de la hélice
• Facilita la replicación• Los apareamientos
erróneos causan mutaciones
Estabilidad de la Doble Hélice
9J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Enlaces por puente de hidrógeno entre las bases
– Son más estables las uniones C≡G (tres enlaces) que las A=T (dos enlaces)
• Efecto hidrofóbico– Interacciones hidrofóbicas entre las bases apiladas en el centro
de la hélice
• Fuerzas de van de Waals debidas al empaquetamiento de los anillos de las bases
• Fuerzas electrostáticas– El DNA es un “polianión”. La repulsión entre las cargas
negativas de los grupos fosfato se reduce por apantallamientocon
• Cationes divalentes (Mg2+)
• Proteínas básicas, ricas en Lys y Arg (Histonas)
• Poliaminas
Desnaturalización del DNA
10J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Efecto hipercrómico:La absorbancia a 260 nm de las bases apiladas en la doble hélice es menor que en las hebras sencillas
Ab
sorb
an
cia
Temperatura
Temperatura de fusión
Longitud de onda (nm)
Ab
sorb
an
cia
Doble hélice
Cadena sencilla
Curva de fusión
Doble hélice
Cadena sencilla
• Al calentar el DNA se separan las dos hebras de la doble hélice– La temperatura de
fusión (Tm) depende de la proporción de pares C≡G frente a A=T
– El proceso es reversible y cooperativo
– En las células está catalizado por enzimas helicasas, e implica la hidrólisis de ATP
Otras Estructuras Secundarias del DNA
11J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• El DNA de cadena doble puede asumir distintas conformaciones debido a la flexibilidad del anillo de ribosa y al giro del enlace C1’—N– DNA “B” (de Watson y Crick)
• En condiciones de humedad elevada
– DNA “A”• En DNA parcialmente deshidratado• 11 pb por vuelta, diámetro=26 Å• Semejante a los dúplex de RNA y RNA/DNA
– DNA “Z”• Hélice a izquierdas• 12 pb por vuelta, diámetro=18 Å• Puede aparecer en zonas con repeticiones CG• Posible función en la regulación de la expresión génica
Superenrollamiento
DNA circular relajado• Surge al girar una cadena doble de DNA cuyos extremos están fijos– Puede ser positivo (DNA sobre-enrollado) o
negativo ( DNA infra-enrollado)• Es más común el negativo, y tiene importancia
en los procesos de replicación y transcripción
– Da lugar a una molécula más compacta
12J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Relajado Superenrollado
DNA circular superenrollado
Superenrollamiento in vivo
13J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• El superenrollamiento es un proceso catalizado que requiere energía de la hidrólisis de ATP– Llevado a cabo por las topoisomerasas
• Topoisomerasas de tipo I– Catalizan el relajamiento del DNA superenrollado por corte de
una de las hebras• Topoisomerasas de tipo II
– Introducen superenrollamiento negativo por corte y giro de las dos hebras
• En procariotas– Asociación del DNA a un núcleo central de proteínas– Superenrollamiento en “trenza”
• En eucariotas– Asociación del DNA a núcleos sucesivos de proteínas– Superenrollamiento solenoidal compacto
Genomas
14J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Se llama genoma al conjunto completo de información genética de un organismo– Se hereda de generación en generación– Codificado en secuencias de ácidos nucleicos– Organizado en cromosomas
• Cada cromosoma contiene una sola molécula de DNA
• Los genomas se diferencian por su tamaño y complejidad– En procariotas
• Un solo cromosoma de DNA circular de cadena doble• Puede haber DNA extracromosómico circular de cadena doble
(llamado plásmido)– En eucariotas
• Múltiples cromosomas de DNA lineal de cadena doble• Genoma diploide, excepto en gametos (haploide)• Gran cantidad de DNA no codificador• Las mitocondrias y los cloroplastos tienen genoma propio (similar al
genoma de procariotas)– En virus
• Genoma de DNA o RNA, de cadena simple o doble, circular o lineal
El Cromosoma Bacteriano
15J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Forma una estructura llamada nucleoide– DNA circular de cadena
doble, superenrollado y unido a un núcleo central proteico
• Tetrámeros de la proteína HU
• Poliaminas catiónicas
– Le permite comprimirse en un espacio pequeño
• Cromosoma extendido (3x106 pb) 1,5 mm
• Cromosoma empaquetado 2 µm
Centro proteico
Bucle relajado
Bucles superenrollados
Cromosoma de Escherichia coli
Cromosomas Eucariotas
16J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Diámetro del cromosoma
Cromatina
Histonas
Nucleosoma
Fibra condensada
DNA
Cromosoma• DNA lineal empaquetado alrededor de octámeros de histonas– Las histonas asociadas a DNA
forman unidades repetidas cada 200 pb, llamadas nucleosomas
– El conjunto se asocia en una fibra condensada que forma la cromatina
– Se consigue una elevada compactación
– La estructura de la cromatina regula la expresión génica
Estructura de los Nucleosomas
17J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Unidades repetidas cada 200 pb– Nucleosoma: octámero de
histonas + DNA enrollado (145 pb)
– Las histonas son proteínas policatiónicas• Muchas Lys y Arg• Estabilización electrostática del
DNA (son polianiones)– Cinco tipos de histonas
• 2 x (H2A, H2B, H3, H4) forman el núcleo octamérico
• H1 interacciona con el DNA conector y delimita al nucleosoma
– Modificaciones covalentes de las histonas regulan la funcionalidad del DNA• Acetilación, metilación,
fosforilación
Núcleo de histonas
Nucleosomas
DNA enrollado (145 pb)
DNA conector
Tipos de RNA
18J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• RNA mensajero (mRNA)– Se transcribe en el núcleo a partir de la secuencia de DNA de
los genes. Su secuencia será leída en el citoplasma para dar lugar a proteínas específicas
• RNA de transferencia (tRNA)– Transporta los aminoácidos hasta los ribosomas para formar las
proteínas– Existen tipos específicos para cada aminoácido– Contienen diversas bases modificadas
• RNA ribosómico (rRNA)– Principal componente de los ribosomas (formados también por
proteínas)• RNA nuclear heterogeneo (hnRNA)
– Transcritos primarios y precursores del mRNA en células eucariotas
• RNA nuclear pequeño (snRNA)– En partículas ribunucleoproteicas nucleares. Participan en el
procesamiento de otros RNA
Estructura de los RNA
3’5’
3’5’
Bucle
Brazo
Estructura primaria
Est
ruct
ura
secu
nd
ari
a
19J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• La mayoría son cadenas sencillas plegadas sobre sí mismas– No tienen aplicación las reglas de
Chargaff• Excepción: Algunos virus de RNA
de cadena doble
– Distintos tipos de estructura secundaria• Bucles, horquillas, brazos• Regiones dúplex con
apareamientos C≡G (tres enlaces de H) y A=U (dos enlaces de H) entre zonas palindrómicascomplementarias– Forman hélices dextrógiras similares a
las de el DNA
– Adoptan una estructura terciaria compleja, por asociación de hélices y bucles
Región palindrómica(autocomplementaria)
3’5’
Estructura terciaria de un tRNA
Estructura de los tRNA
20J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Brazo aceptor
Anticodón
Brazo del anticodón
Brazo variable
Brazo TΨC
Bucle del anticodón
Bucle TΨC
Brazo DHU
Bucle DHU
Sitio de unión del aminoácido activado
Bucle DHU
Bucle del anticodón
Bucle TΨC
Extremo CCA
5’
3’
• Estructura adaptada a su función
• Forma de trébol– Cuatro brazos principales
con zonas dúplex• Brazo aceptor
–Une el aminoácido activado en el extremo CCA 3’
• Brazo del anticodón–Contiene la secuencia
complementaria de los codones del mRNA
• Contiene múltiples bases modificadas
– Derivados metilados y dimetilados de A, U, C y G; pseudouridina (Ψ), dihidrouridina (DHU)
Estructura del Ribosoma
• Maquinaria de síntesis de las proteínas de gran tamaño molecular–Coeficiente de sedimentación 70S (Svedberg) en procariotas
• Complejo ribonucleoproteico: 2/3 rRNA + 1/3 proteínas• Dos subunidades
–50S (contiene rRNA 5S y 23 S + 34 polipéptidos)–30S (contiene rRNA 16 S + 21 polipéptidos)
21J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Subunidad 50S Ribosoma (70S, 2700 kDa)
Subunidad 30S
Estructura del rRNAEstructura terciaria del rRNA 16S:Determinada mediante cristalografía de rayos X
Estructura secundaria del rRNA 16S:Puede deducirse a partir de zonas de complementariedad de su secuencia
22J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Tema 52ª Parte: Procesos del Metabolismo
Informacional
23J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Principios Fundamentales de la Biología Molecular
1. La información codificada en el DNA consiste en una secuencia específica de bases nitrogenadas
– La REPLICACIÓN se basa en el apareamiento específico entre las bases de cadenas de DNA complementarias
2. La descodificación de la información genética para su utilización comporta la síntesis de RNA
– La TRANSCRIPCIÓN se basa en el apareamiento específico entre bases de cadenas de DNA y cadenas de RNA
3. Con la intervención de varios tipos de RNA se sintetizan las proteínas, que son responsables de la mayoría de las funciones celulares
– La TRADUCCIÓN de las secuencias de bases en secuencias de aminoácidos ocurre de acuerdo con el código genético
24J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
DNA RNA Proteínastranscripción traducción
replicación
Replicación
25J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Molécula parental original
Primera generación de moléculas hijas
Segunda generación de moléculas hijas
• Síntesis de copias nuevas de DNA a partir de un “molde” preexistente
– Ocurre una sola vez en la vida de la célula, antes de la división celular
– Proceso rápido y exacto, con mecanismos de reparación eficaces
– Siempre se da en la dirección 5’ 3’
• La replicación es semi-conservadora
– Cada hebra de una cadena doble de DNA sirve de molde para la síntesis de una hebra complementaria
Requerimientos para el Proceso de Replicación
26J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
•Molde de DNA preexistente–Cadena (o fragmento de cadena) simple
•Cebador (“primer”)–Pequeño fragmento de RNA (~5 nucleótidos) con el grupo 3’-OH libre, unido al
DNA molde (sintetizado por la primasa del primosoma)•Precursores activados
–Desoxinucleótidos 5’-trifosfato (dATP, dGTP, dTTP, dCTP)•DNA-polimerasas
–Catalizan la formación de enlaces fosfodiéster dirigida por un molde de DNA (actividad polimerasa 5’ 3’) y la corrección de errores (exonucleasa 3’ 5’)
–Requieren Mg2+ y un cebador con su extremo 3’-OH libre–Tres tipos:
•DNA polimerasa I (Pol I): Elimina el cebador mediante una actividad exonucleasa 5’ 3’ y sintetiza DNA en su lugar
•DNA polimerasa II (Pol II): Función desconocida (quizá similar a la Pol I)•DNA polimerasa III (Pol III): Síntesis de la nueva cadena de DNA a partir del cebador
•Otras enzimas–Primasa: RNA polimerasa que sintetiza el cebador. Forma parte del primosoma–Helicasa (Dna B): Separa las dos hebras del DNA dúplex. Requiere ATP–Girasa (topoisomerasa II): Genera superenrollamiento negativo. Requiere ATP–Ligasa: Une fragmentos nuevos sintetizados
27J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Proceso de Replicación: Iniciación
1. La replicación se inicia en lugares específicos
– En procariotas el origen es único, y se llama locus oriC
• Contiene secuencias de ricas en AT y cuatro sitios de unión para la proteína DnaA
– La unión de la DnaA inicia el proceso
2. La helicasa, DnaB, separa las dos hebras de DNA
– Se forman un ojo y dos horquillas de replicación
– El proceso genera tensión (enrollamiento) que es relajada por la acción la girasa
• Topoisomerasa II que introduce superenrollamiento negativo (con consumo de ATP)
3. Las cadenas simples se estabilizan por las SSB (proteínas de unión a cadena simple)
Secuencia consenso (13 pb)
secuencias ricas en AT en tandem
Sitios de unión para la proteína DnaA
Origen de replicación en E. coli
tetrámerosSSB
en las horquillasde replicación
ojo dereplicación
horquilla dereplicación
ATP
helicasa
ADP+Pi
girasa girasa
28J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Proceso de Replicación: Elongación
4.La primasa del primosomasintetiza cebadores de RNA sobre las hebras simples de la horquilla
5.La Pol III sintetiza nuevo DNA a partir del cebador
– Siempre en dirección 5’ 3’• La hebra guía se sintetiza de
manera continua• La hebra retardada forma un
bucle donde la síntesis de DNA ocurre de manera discontinua en fragmentos de Okazaki
6.La Pol I elimina los RNA cebadores y sintetiza DNA en su lugar
– Tiene actividad exonucleasa 5’ 3’y polimerasa 5’ 3’
7.Los fragmentos de la hebra retardada son ligados por la DNA ligasa
Helicasa
Hebraretardada
Proteínas SSB Primosoma
5’
5’
5’3’3’
3’
3’5’
Primasa
HoloenzimaDNA Pol III
5’
3’
3’5’
5’
3’
Girasa
Hebraguía
DNA Pol I
DNA ligasa
Fragmentosde Okazaki
Cebador
29J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
La maquinaria de replicación
Girasa(topoisomerasa)Avance de la
horquilla
Primosoma
Proteínaabrazadera
Dímero dePol III
Proteínapinza
Cadenaguía
Cadenaretardada
Ligasa
Pol I
Fragmento deOkazaki
Cebador(RNA)
Proteínas deUnión a cadenasimple (SSB)
HelicasaCebadorReplisoma
Holoenzima Pol III:Dímero asimétrico
Sintetiza lacadena guía
Sintetiza lacadena retardada
Mutaciones
30J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Cambios en la secuencia del DNA. Tipos:
–Sustitución de un par de bases por otro
–Eliminación (deleción) de parte de la secuencia
–Inserción de pares de bases
• Pueden ocurrir de manera espontánea
–Transiciones A<>G o T<>C debidas a tautomerizaciones
• Amino (-NH2) imino (=NH)• Ceto ( ) enol ( )
• Pueden deberse a agentes mutagénicos
–Radiación ultravioleta–Reactivos químicos–Moléculas aromáticas planas
(agentes intercalantes)
Citosina Tautómero iminode Adenina
Mutación por tautomerización:Apareamiento anómalo transición
Mutación por radiación: La luz ultravioleta produce dímeros de pirimidina
C=O C-OH
Dímero de timina
31J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Mecanismos de Reparación
• El nivel de fidelidad de las copias de DNA es muy alto, debido a:
–La especificidad enzimáticade la maquinaria replicativa
–La corrección de errores de las DNA polimerasas mediante “prueba de lectura”
• Detectan nucleótidos incorrectos y los eliminan “hacia atrás” (actividad exonucleasa 3’ 5’)
–Los mecanismos de reparación post-replicativos
• Reparación directa• Reparación por escisión de
bases• Reparación por escisión de
nucleótidos
• Reparación directa–La región dañada se corrige “in situ”
• La DNA fotoliasa utiliza energía de la luz para eliminar los dímeros de pirimidina formados por radiación UV
• Por escisión de bases–Las bases dañadas se retiran y se reemplazan
• Por escisión de nucleótidos–Se elimina y se reemplaza un fragmento en torno a la zona dañada
• La escinucleasa urvABC escinde 12 nucleótidos en la zona dañada
• Regeneración a cargo de la DNA Pol I y la DNA ligasa
Replicación en Eucariotas
• Los eucariotas poseen cinco DNA polimerasas
– α, inicia la síntesis– β, función de reparación– δ, elongación– ε, papel desconocido– γ, replicación del genoma
mitocondrial
32J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Más compleja y más lenta que en procariotas
– Por el mayor tamaño y complejidad del genoma
• Múltiples orígenes de replicación
– Cada uno representa una unidad de replicación (replicón) bidireccional
• La replicación se encuentra regulada de acuerdo con el ciclo celular
– Síntesis de DNA limitada a la fase S, y coordinada con la división celular (mitosis)
Ciclo celular
Comienza la síntesis de DNA
Comienza la mitosis
Expresión Génica
33J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Expresión de la información genética (secuencias de DNA)– Síntesis de las moléculas que
realizan funciones• Principalmente proteínas
• El molde para la síntesis de proteínas es mRNA– Además, tRNA y rRNA
participan en la síntesis de proteínas
• La expresión génica consta de dos procesos– Transcripción
• Síntesis de los RNA a partir de DNA molde
– Traducción• Síntesis de proteínas a partir de
un molde de mRNA
Cromosoma
Genes
Tra
nscrip
ción
DNA(genoma)
TranscritoRNA(transcriptoma)
Proteína(proteoma)
Tra
du
cción
Transcripción
• Síntesis de RNA a partir de un “molde” de DNA– Siempre se da en la dirección
5’ 3’– No requiere cebador– Implica segmentos cortos
(regiones codificadoras) que no se transcriben necesariamente de manera simultanea
– Ocurre múltiples veces a lo largo de la vida de la célula
• Sólo una hebra del DNA actúa como molde– El nuevo RNA es complementario
de la hebra molde (-)– El nuevo RNA tiene la misma
secuencia que la hebra codificadora (+), pero tiene Uen lugar de T• Como referencia, la dirección de la
hebra codificadora se utiliza como dirección del gen
34J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
RNA polimerasa
Enrollamiento DesenrollamientoHebra molde Hebra codificadora
RNA naciente
Doble hélice híbridaRNA-DNA
Avance de la polimerasa
Punto deelongación
Requerimientos para la Transcripción
35J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
RNA polimerasas
De procariotas De eucariotas
Inicio de latranscripción
SecuenciaConsenso(caja TATA o Pribnow)
+1-10
Unidad de transcripciónTerminadorPromotor
+1-35 -10
• Unidad de transcripción de DNA con promotor y terminador– Promotor: secuencia específica
de tamaño variable• En ella se encuentran dos secuencias
consenso a ~ -35 y -10 pb con respecto al sitio de inicio
• RNA polimerasa– Complejo de cinco tipos de
polipéptidos: α, β, β’, ω, σ• El factor σ reconoce el sitio de inicio
permite la unión a la cadena molde• α2, β, β’ y ω forman la enzima
central que cataliza la síntesis de RNA
• No tiene actividad nucleasa (no puede corregir errores)
• Nucleótidos activados– CTP, GTP, ATP, UTP
36J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Proceso de Transcripción: Iniciación
1.La holoenzima α2ββ’ωσreconoce al promotorde una unidad de transcripción–El reconocimiento se
debe al factor σ• Existen distintos factores σ para distintos tipos de promotores
2.Apertura del promotor–Desenrollamiento y
separación de las cadenas de DNA en la zona de inicio
3.Unión del primer nucleótido trifosfato a la RNA polimerasa– Suele ser ATP o GTP– Se une por apareamiento
de bases a la hebra molde de DNA
Apertura del promotor
DNA dedoble hélice
DNA desenrollado(abiertos 17 pb)
RNA polimerasa
37J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Proceso de Transcripción: Elongación
RNA polimerasa
EnrollamientoDesenrolla-mientoHebra molde Hebra codificadora
RNA naciente
Doble hélice híbridaRNA-DNA
Avance de la polimerasa
Punto deelongación
P P P OH
X
5’
3’
Burbuja de transcripción
4.Unión de sucesiva de los siguientes nucleótidos–Cada uno se une al 3’-OH libre del
anterior por enlace fosfodiéster–Se van seleccionando por
apareamiento específico con la hebra de DNA molde• Se forma una hélice dúplex híbrida
DNA/RNA de ~8 pb
–La región que contiene la RNA polimerasa y la hélice híbrida se llama burbuja de transcripción
5.Avance de la burbuja– La hélice de DNA se va
desenrollando por delante y enrollando por detrás
– El factor σ se suelta. α2ββ’ω continúa hasta la terminación
Unión sucesiva de nuevos nucleótidos
X
P P P P OH
YYTP PPi 3’
5’
Enlacefosfodiéster
38J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Proceso de Transcripción: Terminación
6. Llegada a la señal de terminación en la hebra molde– Secuencia palindrómica rica en
GC seguida de secuencia rica en AT• Se forma una estructura en horquilla
en el RNA transcrito• La polimerasa se para y el híbrido
DNA/RNA se vuelve inestable• La transcripción finaliza en los
residuos de U que siguen a la horquilla
7. Disociación– Disociación del híbrido DNA/RNA– Fusión y enrollamiento del DNA
abierto– Desprendimiento de la RNA
polimerasa• Terminación dependiente del
factor ρ (en algunos casos)– Actividad DNA/RNA helicasa,
dependiente de ATP, que disocia el complejo de transcripción
Región palindrómica(autocomplementaria)
Oligo poliU
Señal de terminación
Terminación dependiente del factor ρ
Factor ρ(hexámero)
RNA polimerasa
DNA/RNA
RNA 5’
39J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Regulación de la Transcripción (en Procariotas)
• Constituye el control más importante de la expresión génica
• La afinidad de la RNA polimerasa por el promotor es el primer nivel de control– Depende de la secuencia
del promotor y del tipo de factor σ
• Genes de expresión constitutiva– Son transcritos
continuamente
• Genes inducibles– Su transcripción varía
según las condiciones o las necesidades metabólicas• Se regulan a través de
centros operadores– secuencias reguladoras
cercanas al promotor
• Algunos genes que participan en una misma adaptación regulan su expresión de manera conjunta– Forman unidades de
expresión llamadas operones
Modelo del Operón de Jacob y Monod
40J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Gen regulador (i)–Contiene su propio
promotor–Codifica la proteína
represora (represor)
• Operón. Consta de:–Secuencias de regulación
• Promotor• Operador
–Genes estructurales• Codifican proteínas que
participan en una misma adaptación
• Puede regularse por inducción o por represión
Esquema general del modelo del operón
Gen regulador
Centros de control
Genes estructurales
Operón
Esquema del operón de la lactosa
Operón de la lactosa
Inducción: El Operón de la LactosaEn ausencia de lactosa
41J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Regula en paralelo la expresión de enzimas relacionadas con la utilización de lactosa en ausencia de glucosa – β-galactosidasa (z)– Galactosido permeasa (y)– Tiogalactosido transacetilasa (a)
• En ausencia de lactosa– No hay inductor– El represor sin inductor se une al
operador– Impide a la RNA polimerasa
transcribir z, y, a
• En presencia de lactosa– Se forma el inductor alolactosa– El represor con inductor inactiva
al represor– Los genes z, y, a se transcriben
En presencia de lactosa
El represor unido al centro operador bloquea la transcripción de los genes z, y, a
Represor
β-galactosidasa Permeasa Trans-acetilasa
Inductor
Alolactosa(o molécula
análoga)
Metabolismo de la lactosa
RNA pol bloqueada
RNA pol no bloqueada
Represión: El Operón del Triptófano
42J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
trpL trpE trpD trpC trpB trpAoptrpRp
En ausencia de Trp
RNA pol no bloqueada
mRNA mRNA
Enzimas de la síntesis del Trp
Represorinactivo
trpL trpE trpD trpC trpB trpAoptrpRp
En presencia de Trp
RNA pol bloqueada
mRNA
Represorinactivo
Represoractivo
Trp(corepresor)
• Regula en paralelo la expresión de enzimas relacionadas con la síntesis de Trp
• El Trp actúa como “corepresor”
• En ausencia de triptófano– El represor no puede unirse al
operador
– La RNA polimerasa transcribe los genes relacionados con la síntesis de Trp
• En presencia de Trp– El Trp se une al represor
– El complejo activo represor/Trp se une al operador
– La RNA polimerasa queda bloqueada
Procesamiento Post-transcripcional en Procariotas
43J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Ribonucleasa P
tRNA
Ribonucleasa IIIRibonucleasa III
rRNA 16S rRNA 23S rRNA5S
5’ 3’OH
tRNA5’ CCA-3’OH
1- Corte
2- adición de CCA
tRNAmaduro
5’ CCA-3’OH
3- Modificación de bases
• Procesamiento:– Modificación Post-
transcripción de algunos RNA transcritos
– Transcrito primario• RNA recién sintetizado, no
modificado
• En procariotas– Los mRNA no se procesan– Los rRNA y tRNA se
obtienen por corte y modificación de transcritos primarios
• Intervienen RNAscatalíticos
Transcripción en Eucariotas
44J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Tiene lugar en el núcleo• Existen tres tipos de RNA polimerasas (cada una
reconoce un tipo de promotor)– RNA polimerasa I
• Sintetiza precursores de los rRNA– RNA polimerasa II
• Sintetiza precursores de los mRNA– RNA polimerasa III
• Sintetiza precursores de los tRNA
• Promotores complejos y secuencias potenciadoras– Caja TATA entre –30 y –100– Otras secuencias (caja CAAT, caja GC)
• Son necesarios los “factores de transcripción”– Se unen a los promotores y secuencias potenciadoras– Guían la unión de la polimerasa
Procesado en Eucariotas
45J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• En eucariotas, todos los productos de la transcripción deben procesarse
• En los pre mRNA se modifican los extremos 5’ y 3’– Casquetes 5’: en el extremo 5’ se
añade 7-metilguanosina y se metilan algunas ribosas
– En el extremo 3’ se añade una cola de poli(A) de ~250 residuos
• Maduración:– Eliminación de intrones por corte y
empalme• Llevada a cabo por partículas
ribonucleoproteicas nucleares pequeñas (snRNPs)– Contienen RNA catalítico (ribozimas)
• El conjunto mRNA + snRNPs se llama espliceosoma
– Algunos RNA son capaces de automadurarse (RNA autocatalítico)
Pre
mRN
A
5’
3’
77-metil-guanosina
2’-metilribosa2’
Espliceosoma
ComplejoU4-U5-U6
Pre mRNA
Exón 1 Exón 2Intrón
Traducción
46J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Síntesis de proteínas a partir de un molde de mRNA– En procariotas ocurre
inmediatamente después de la transcripción• El transcrito primario sirve
de mRNA• Transcripción y traducción
pueden ocurrir simultáneamente
– En eucariotas está separada de la transcripción en espacio y tiempo• El transcrito primario se
procesa y el mRNA se transporta fuera del núcleo
• Permite una regulación más compleja
Expresión de proteínasen procariotas
Ribosoma
Proteínanaciente
Ribosoma
Proteínanaciente
Expresión de proteínasen eucariotas
Núcleo
Transcritoprimario
Citosol
Transporte
Procesado
Requerimientos para la Traducción
47J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• mRNA– Molde con la secuencia organizada en codones
• Los codones son tripletes de bases del mRNA• Son “leídos” por apareamiento específico con anticodones de los aminoacil-tRNA• Debe contener al menos una pauta abierta de lectura
– En procariotas suelen existir mRNAs policistrónicos (o poligénicos) que contienen varias pautas abiertas de lectura en tandem
• Ribosoma– Complejo ribonucleoproteico de rRNA y proteínas– Une el mRNA molde y los distintos tRNA– Cataliza la formación de los enlaces peptídicos de la nueva proteína
• tRNA– Específicos para cada uno de los 20 aminoácidos (al menos uno por
aminoácido)• Transportan los aminoácidos activados hasta el ribosoma
– Cada uno contiene un anticodón (complementario con un codón del mRNA)• Aminoacil-tRNA sintetasas
– Activan y unen un aminoácido a cada tRNA• Específicas para cada aminoácido• Interpretan el código genético
– Requieren ATP• Diversos factores proteicos
Características del Código Genético
48J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Es la relación entre la secuencia de bases del DNA (o de su mRNA transcrito) y la secuencia de aminoácidos de las proteínas– Codón: grupo de tres bases que codifican un aminoácido– Las secuencias se leen a partir de un punto de inicio
(AUG)• El codón de iniciación establece el marco o pauta de lectura
– El resto de codones se leen a partir del de iniciación– El código no solapa
– El código está degenerado• 64 tripletes posibles para 20 aminoácidos más la parada
– Todos los aminoácidos, excepto Trp y Met, se codifican por más de un codón
– Hay tres codones de terminación (UAA, UAG y UGA)– Los codones sinónimos difieren casi siempre en la última base (las
dos primeras especifican la identidad del aminoácido)
– El código genético es casi universal• Las mitocondrias y los protozoos ciliados tienen algunos
codones diferentes
49J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
El Código GenéticoPrimera posición
(extremo 5’) Segunda posiciónTercera posición
(extremo 3’)
Variaciones del Código en Mitocondrias
CodónCódigo
estándarCódigo
mitocondrial
50J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Los tRNA
51J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Moléculas “adaptadoras”– Se unen a codones específicos y
transportan aminoácidos específicos
– Anticodón y sitio del aminoácido están en brazos opuestos
• Muchas bases poco comunes– Impiden apareamientos
normales– Facilitan interacciones especiales
• Relacionadas con su estructura terciaria
• Relacionadas con interacciones con la aminoacil-tRNA sintetasa y proteínas ribosómicas
• Aminoacil-tRNA– Intermediario de la síntesis de
proteínas• Éster de tRNA+aminoácido
Sitio de unióndel aminoácido
Nucleósidos modificadosUH2: dihidrouridinaI: inosinamG: metilguanosinam2G: dimetilguanosinaT: ribotimidinaml: metilinosinaΨ: pseudouridina
tRNA de la alanina
5’
3’
Las aminoacil-tRNA sintetasas
52J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Catalizan la adición de un aminoácido sobre su tRNA–Dos etapas catalizadas por la
misma enzima• Activación del aminoácido
– Formación del intermediario activado aminoacil-AMP
» Se consume ATP y se desprende pirofosfato (PPi)
– Una pirofosfatasa hidroliza el PPipara impulsar la reacción
» Consume una segunda molécula de ATP
• Transferencia del aminoácido activado a su tRNA específico– Se transfiere sobre el grupo 2’-OH
o 3’-OH libre del tRNA– Se forma un aminoacil-tRNA
mediante enlace éster
Aminoacil-tRNA
tRNA
3’
Adenina
aminoácido
Especificidad de las aminoacil-tRNA sintetasas
53J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Doblemente específicas por reconocimiento molecular– Para cada aminoácido
• Reconocen propiedades de carga, hidrofobicidad, tamaño
– Para cada tRNA correspondiente• Interaccionan específicamente con
el brazo aceptor y con el brazo del anticodón
– “Conocen” e interpretan el código genético
• Son capaces de corregir errores– Contienen sitios especiales de
“revisión”• Si el aminoácido es incorrecto es
hidrolizado del tRNA• Alta fidelidad
Brazoaceptor
Sitio derevisión
Sitio deactivación
Lazo delanticodón
tRN
A
Aminoacil-tRNAsintetasa
Complejo treonil-tRNAsintetasa
ReconocimientoEspecífico del
Lazo del anticodón
El Ribosoma (Procariota)
54J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
Sitio de formación del enlace peptídico (formado por RNA)
Estructura del Ribosoma• Coordina las interacciones entre el molde (mRNA) y el adaptador (tRNA)
• Complejo supramolecular de RNA y proteínas– La funcionalidad principal se
debe a los rRNA (ribozimas)– Tres tipos de rRNA (5S, 16S,
23S) procedentes de un transcrito común (30S)
– Dos subunidades• Grande (50S)
– Función de catálisis (actividad peptidil transferasa)
• Pequeña (30S)– Función de reconocimiento
– Las proteínas del ribosoma tienen una función estructural
Sitios de Unión en el Ribosoma
55J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Sitios de unión para los tRNA– Sitio A
•Para la unión de los aminoacil-tRNA– Sitio P
•Para la unión del peptidil-tRNA– Sitio E
•Sitio de salida del tRNA recién descargado
• Sitio de unión del mRNA– En la subunidad 30S
•En el rRNA 16S de esta subunidad se encuentra un sitio de reconocimiento de la secuencia de iniciación del mRNA
• Vía de salida del nuevo polipéptido– Túnel a través de la subunidad 50S
•Conecta con el sitio activo, donde se forma el enlace peptídico
Sitio ESitio
PSitio
A
30S
50S
Túnel de la subunidad 50S
Características de la Traducción
56J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• La dirección de la síntesis de proteínas es siempre N-ter C-ter
• El mRNA molde se lee en dirección 5’ 3’• El aminoácido que se incorpora viene determinado
sólo por las interacciones codón-anticodón– Excepto en el caso del 1er aminoácido, donde se reconoce
específicamente un aminoacil-tRNA de iniciación por el factor de iniciación 2 (IF2)
– Se reconocen principalmente las dos primeras bases del codón (balanceo de las bases)• Existe cierta libertad en el apareamiento de la tercera base
• La estereoespecificidad es importante para la formación del enlace peptídico– No pueden utilizarse D-aminoácidos
Señal de Iniciación en Procariotas
57J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• La traducción comienza en un punto específico– El codón de iniciación es AUG (Met)
• Se encuentra precedido de la secuencia de Shine-Dalgarno, rica en purinas (G,A) lo que le diferencia de otros AUG internos
• La secuencia de Shine-Dalgarno interacciona específicamente con una zona del rRNA 16S rica en pirimidinas (C,U)
– El codón de iniciación aparea específicamente con un aminoacil-tRNA iniciador que contiene N-formilmetionina en lugar de metionina (fMet-tRNAf)
Mecanismo de la Traducción: Iniciación
58J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
1.Formación del complejo de iniciación 70S–Previamente se ensambla un
complejo de 30S que contiene:• mRNA unido a la subunidad
30S con la secuencia de Shine-Dalgarnointeraccionado con rRNA 16S
• fMet-tRNAf unido en el sitio P y apareado con el codón de iniciación
–El ensamblaje es ayudado por los factores de iniciación IF1, IF2, IF3• Requiere GTP
Subunidad 30SFactores de iniciación
Complejo de iniciación 30S
Complejo de iniciación 70S
Subunidad 50S + H2O
Mecanismo de la Traducción: Elongación
59J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
2.Transporte del segundo aminoacil-tRNAs (y sucesivos) al sitio A del ribosoma
–Dependiente de factores de elongación EF-Tu y EF-Ts y de GTP
3.Formación del enlace peptídico–Transferencia de grupo peptidil al tRNA del sitio A
4.Translocación simultanea de los tRNAs y del mRNA
–Dependiente del factor de elongación EF-G y de GTP
•Movimiento del mRNA en la distancia de un codón
•Movimiento del tRNA vació al sitio E
•Movimiento del peptidil-tRNA al sitio P (el sitio A queda libre)
5.Disociación del tRNA libre
Transporte y unión del aminoacil-tRNA
GTP GDP + Pi
EF-TuEF-Ts
Formación del enlace peptídico
Translocación
GTPGDP + Pi
EF-G
Mecanismo de la Traducción: Terminación
60J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
6. Llegada de un codón de parada (UAA, UGA o UAG) del mRNA al sitio A– El codón de terminación es reconocido por un factor de
liberación (RF1 o RF2)• Estos son proteínas (no hay tRNA para los codones de
terminación)– El reconocimiento es ayudado por el factor de liberación
RF3• Requiere GTP
7. Hidrólisis del enlace éster que une el polipéptido al tRNA y liberación del polipéptido
8. Liberación del mRNA y del último tRNA y disociación del complejo de traducción– Requiere el factor de liberación del ribosoma (RRF) y
GTP
Síntesis de Proteínas en Eucariotas
61J. S
alga
do (U
VEG
-200
5)
• Las principales diferencias con respecto a procariotas son:– Tamaño del ribosoma
• En eucariotas el ribosoma es de 80S, con dos subunidades de 60S y 40S
– Iniciación• Se inicia con Met y no con N-formil-Met, aunque
también existe un tRNA especial de iniciación• No hay secuencia de Shine-Dalgarno• El codón de iniciación se encuentra por rastreo (es el
más próximo a 5’). Los mRNA son monocistrónicos
– Los eucariotas presentan un mayor número de factores de traducción
TEMA 6TEMA 6Introducción a la Bioenergética
1. Repaso de conceptos importantes
2. Acoplamiento entre las reacciones endergónicas y exergónicas
3. Sistema ATP/ADP
4. Termodinámica del transporte a través de membrana
5. Teoría quimiosmótica
6. ATP sintasa
Introducción a la Bioenergética
La formación o ruptura de cada biomolécula lleva asociado un cambio de energía. La Termodinámica es el campo de la química que estudia esos cambios de energía.
El objetivo de la termodinámica es predecir si una reacción ocurrirá espontáneamente: si continuará sin necesidad de aporte energético una vez ha comenzado.
Los sistemas biológicos no vulneran la segunda ley de la termodinámica.
El cambio de energía libre de Gibbs (∆G) es la función termodinámica más útil para predecir la espontaneidad de
una reacción.
∆G = ∆H-T∆SUna reacción es espontánea cuando ∆G es negativo.Concepto de reacción endergónica y exergónicaLa ∆G estándar biológica (∆Gº’):Reacciones que se producirán
en las condiciones:1M de concentración de solutos. pH 7.0 ([H+]= 10-7 M)25ºC1 at de presión
En cualquier reacción de un ser vivo la ∆G debe ser menor de cero para que se formen productos
En el equilibrio, ∆GR = 0
∆GRº´ = - RT ln Keq
En la reacción A + B C + D
∆GR = ∆GRº´ + RT ln[C] [D]
[A] [B]
Según la concentración de sustratos y productos en la célula (o en un compartimento de ésta), el signo de ∆G puede cambiar
Reacciones acopladas
Muchos procesos bioquímicos endergónicos se realizan gracias al acoplamiento a reacciones exergónicas.
por ejemplo: ∆Gº’(kcal/mol)1. glucosa-6-P fructosa-6-P + 0.42. fructosa-6-P + ATP fructosa-1,6-bisP + ADP - 3.4
3. glucosa-6-P + ATP fructosa-1,6-bisP + ADP - 3.0
La reacción total 3 (suma de 1+2) es exergónica. La suma de ∆G1º’ + ∆G2º’ es ∆G3º’ o –3.0 kcal/mol: La reacción completa es espontánea.
Sistema ATP-ADPATP suministra energía libre para conducir muchas reacciones
endergónicasLos otros nucleósidos trifosfato (GTP, UTP y CTP) pueden dirigir
reacciones de forma análoga al ATP, aunque el ATP se encuentra en mucha mayor concentración en las células
enlaces anhídrido fosfórico
Adenosina trifosfato (ATP)
La hidrólisis de los enlaces anhídrido fosfórico del ATP desprende gran cantidad de energía libre
* ** *
Adenosina trifosfato (ATP)
∆Gº’ATP + H2O ADP + Pi -30.5 kJ/mol *ATP + H2O AMP + PPi -32.2 kJ/mol **AMP + H2O Adenosina + Pi -14.0 kJ/mol *
ADP+
Fosfato inorgánico (Pi)
AMP +
Pirofosfato inorgánico (PPi)
Bases estructurales del elevado potencial de transferencia de grupos fosforilo del ATP
Sus productos de hidrólisis (ADP, Pi) están estabilizados por resonancia.
Repulsión electrostática del ATP por acumulación de cargas del mismo signo.
Estabilización por hidratación de los productos de hidrólisis
ATP
Los enlaces fosfoanhídridos del ATP, se dice que son de alta energía (ricoenergéticos) en el sentido de que liberan gran cantidad de energía cuando se rompen
El acoplamiento de reacciones a la hidrólisis del ATP consiste muchas veces en la transferencia del grupo fosforilo.
Potencial de transferencia del grupo fosforilo
El ATP tiene un potencial de transferencia del grupo fosforilointermedio entre las moléculas fosforiladas: buen transportador de grupos fosforilos de una a otras.
La creatina fosfato del músculo es una buena reserva de energía:
creatina fosfato + ADP ATP + creatinacreatina quinasa
Potencial de transferencia
¿cómo sintetizan ATP las células?
Fosforilación oxidativa
Funciona acoplada a una cadena de transporte de electrones ubicada en una membrana
Se aprovecha (transduce) la energía derivada de la oxidación de nutrientes: cadena de transporte electrónico mitocondrial.
Se aprovecha la energía de la luz: cadena de transporte electrónico fotosintética.
Fosforilación a nivel de sustrato
Reacciones enzimáticas integradas en rutas metabólicas
Las membranas biológicas estan constituidas por una bicapa de fosfolípidos
formando un mosaico fluido (Singer y Nicholson 1972).
Características de las membranas
Son asimétricasSon semipermeablesPuede variar su fluidez en función de la temperatura y
composición en ácidos grasos y colesterol.Su fluidez permite el movimiento lateral de moléculasAlojan proteínas transportadorasCrean compartimentos con una concentración de moléculas y
carga de iónes distinta del gradiente normal
Termodinámica del transporte a través de membranas
∆GT = RTln(Cd/Cf) + ∆GTº’
La variación de energía libre asociada al movimiento de un compuesto a través de una membrana (diferencia del potencial químico, ∆µ), viene dada por:
A
dentro fuera
∆GTº’ = 0, en procesos de difusión
Para una especie cargada debe considerarse el potencial eléctrico que se genera a ambos lados de la membrana
∆GTº’ = Z F ∆ , en procesos donde se dan cambios en la carga neta
F: cte de Faraday = 96.5 kJ/molV∆ = Potencial de membrana (V)Z = carga del ión
Potencial electroquímico
∆GT = RTln(Cd/Cf) + Z F ∆
∆G negativo: está favorecida la entrada de “A”
∆G positivo:”A” necesita aporte de energía para entrar TRANSPORTE ACTIVO
∆G = 0: no hay movimiento
Diferencias en la concentración, carga y el aporte acoplado de energía química son las fuerzas que permiten el transporte de moléculas a través de membranas.
A*
dentro fuera
* Si ∆Ψ es negativo y Z positivo, ∆G es negativo: en la célula está favorecida la entrada de cationes y la salida de aniones
∆GT se denomina potencial electroquímico
Mecanismos de transporte
Diferencia entre transporte pasivo y facilitado
Vel
ocid
ad d
e tr
ansp
orte
Diferencia de concentración a través de membrana
Transporte facilitado
Transporte pasivo
Alcanza la velocidad máxima cuando todos los transportadores están ocupados
Transporte pasivo o difusión. Según las diferencias de concentración.
Transporte facilitado. Difusión acelerada, gracias a proteínas que forman canales o transportan moléculas
Transporte activo
Utiliza energía para bombear moléculas contra un gradiente de concentración (la célula consume el 25% de su ATP para este proceso).
Bombas de iones (ej. bomba de sodio-potasio)Sistemas de co-transporte• antiporte (en sentidos opuestos)• simporte (en el mismo sentido)
Transporte por modificación (despues de un transporte pasivo, la molécula es modificada covalentemente)
Bomba de sodio-potasio: un modelo de transporte activo
[Na+]= 10 mM
[K+] = 100 mM
[Na+]= 140 mM
[K+] = 5 mMFluido extracelular
Acoplamiento quimiosmótico (Mitchell, 1961)Mitchell propone que los gradientes de iones a través de una membrana, producidos por la oxidación de nutrientes o en la fotosíntesis, se pueden acoplar para la síntesis de ATP.
La distribución desigual de protones, por la actividad de la cadena respiratoria, genera un gradiente de pH y un potencial eléctrico transmembrana que da lugar a la fuerza protón-motriz.
La fuerza protón-motriz impulsa la ATPsintasa.Se denomina quimiosmótico porque reacciones químicas se acoplan a gradientes
osmóticos.
La ATP sintasaTransforma la energía libre asociada a un gradiente de protones
en energía química en forma de ATP
Los protones regresan a favor de su gradiente de concentración y provocan la rotación de un elemento del complejo
F0
F1
El desplazamiento rotacional conduce a la síntesis y liberación del ATP
ATP Sintasa(F1)
TEMA 7.aTEMA 7.aCadena de Transporte Electrónico
Mitocondrial1. Introducción y repaso:
• La mitocondria• Potencial de transferencia de electrones
2. Transportadores electrónicos
3. Organización y funcionamiento de la cadena respiratoria mitocondrial
4. Síntesis acoplada del ATP: fosforilación oxidativa
5. Control respiratorio y desacopladores
La mitocondria es un orgánulo crucial para el metabolismo aerobio de eucariotas
La membrana interna es impermeable a la mayoría de moléculas e iones, incluidos los protones
En la membrana interna mitocondrial se localizan los transportadores electrónicos y la ATP sintasa
Potencial de transferencia de electrones
El movimiento de electrones en las cadenas de transporte electrónico implica una oxidación (compuesto que pierde electrones) y una reducción simultanea (compuesto que acepta electrones): reacción “redox”
Para que los electrones sean transferidos desde el reductor al oxidante, el oxidante debe tener mayor afinidad por los electrones que el reductor (transferencia colina abajo).
El Eº’, potencial de reducción estándar es una medida de la afinidad de una molécula por los electrones, en condiciones estándar.
reductor + oxidante <=> reductor oxidado + oxidante reducido
Potencial de reducción estándar (Eº`)
Eº`está relacionado con la energía libre de una reacción redox
Eº`se refiere a las semi-reacciones escritas como: Oxidante + e- reductor
Especies con mayor Eº’ tienden a aceptar electrones de moléculas con un Eº’ más negativo.
∆Gº`= -nF∆Eº`
F: cte de Faraday, 96.48 kJ/mol Vn es el número de electrones transferidos
∆Eº`= Eº`aceptor - Eº`dador
El NADH y el FADH2 poseen un elevado potencial de transferencia de electrones
Transportadores electrónicosLos electrones proceden de la oxidación de nutrientes que, por la acción
de deshidrogenasas, son transferidos a aceptores universales
Principales familias de transportadores electrónicos:
1. NAD+ y NADP+ : asociadas a deshidrogenasas, participan en la transferencia de 2 electrones.
2. Flavinas
3. Quinonas
4. Complejos hierro-azufre
5. Grupos hemo
6. Iones cobre
Implicadas en transferencias de 1 ó 2 electrones
Implicados en transferencias de 1 solo electrón
Transportadores electrónicos
Poseen de grupo prostético nucleótidos de flavina (FMN y FAD)
Pueden aceptar y donar 1 ó 2 electrones
flavoproteínas
quinonasEl coenzima Q (ubiquinona) tiene
un largo brazo lipofílico que se inserta en la membrana y le permite difundir libremente por ésta
Puede aceptar y donar 1 ó 2 electrones
Transportadores electrónicos
La reducción de una quinona situada en la membrana puede provocar la captura de dos protones de la matriz mitocondrial
Transportadores electrónicos que contienen hierro
Complejos hierro-azufre
Citocromo tipo c
todos participan en transferencias de 1 electrón
El flujo de electrones discurre desde moléculas con un Eº´más negativo a otras de Eº´ más positivo
Complejos de la cadena de transporte electrónico mitocondrial
Los transportadores de electrones se asocian a proteínas formando 4 complejos multienzimáticos embebidos en la membrana interna mitocondrial.
.
Complejo I: NADH-ubiquinona oxido-reductasa.
Transfiere los 2 electrones del NADH a una flavina (FMN), que de uno en uno iran pasando por centros de Fe-S hasta reducir ubiquinona (Q): Proceso exergónico
Por cada par de electrones transferido se bombean, desde la matriz hasta el espacio intermembrana, 4 protones: Proceso endergónicoComplejo I de la cadena de transporte electrónico
mitocondrial
Complejo II: succinato deshidrogenasa
Toma electrones del succinato. Otros intermediarios metabólicos, el glicerol 3-fosfato y el acil-CoA, transfieren electrones a la ubiquinona sin pasar por el complejo II.
Los electrones pasarán a través de flavoproteínas(FAD) y varios centros de Fe-S hasta la ubiquinona.
En el complejo II no hay bombeo de protones
La ubiquinona reducida (QH2)
Es un transportador de electrones móvil que se desplaza por la bicapalipídica de la membrana interna mitocondrial.
Lleva dos electrones y dos protones, tomados del complejo I o del complejo II, hasta el complejo III.
Complejo III: ubiquinona-citocromo c oxido-reductasa
Transfiere, de uno en uno, los dos electrones de la ubiquinona reducida al citocromo c. Para ello los electrones pasan por distintas subunidades que contienen grupos prostéticos hemo del tipo b y c y centros Fe-S, realizando el denominado ciclo Q.
El resultado neto de todo el proceso es el bombeo de 4 protones desde la matriz hasta el espacio intermembrana, por cada 2 electrones transferidos.
Se forman 2 citocromosreducidos por cada 2 electrones transferidos.
Ciclo Q del complejo III de la cadena de transporte electrónico
El citocromo c: un intermediario móvil entre los complejos III y IV
Algunas diferencias con la ubiquinona:
Transporta electrones de uno en unoEs hidrosoluble
Complejo IV: citocromo oxidasa
LLeva los electrones del citocromo c al oxígeno, reduciéndolo a H2O.
Contiene subunidades con grupos hemotipo a y con centros binucleares que contienen iones Cu. Todos ellos implicados en la transferencia de electrones de uno en uno.
Por cada 4 electrones que pasan a través del complejo, se consumen 4 protones de la matriz para generar 2 H2O y otros 4 son bombeados al espacio intermembrana.
Las formas parcialmente reducidas del oxígeno son radicales libres muy tóxicos. Quedan retenidas en el complejo hasta que se forman 2 moléculas de H2O.Complejo IV de la cadena de transporte electrónico
Balance total de la cadena respiratoria mitocondrial
El flujo de electrones a través de los complejos I, III y IV implica el bombeo de unos 10 protones por cada 2 electrones
Cuando la cadena se inicia en el complejo II, el bombeo neto será de 6 protones.
El gradiente de protones generado, permite la síntesis acoplada de ATP por la ATP sintasa (fosforilación oxidativa).
Transportadores necesarios para que funcione correctamente la fosforilación oxidativa
El gradiente de protones favorece el funcionamiento de los dos transportadores:
1. El translocador ADP-ATP
2. La translocasa de fosfato
Fosforilación oxidativa y acoplamiento quimiosmótico
La fosforilación oxidativa es el proceso mediante el cual se genera ATP como resultado de la transferencia de electrones desde el NADH o el FADH2 al O2.
Es la principal fuente de ATP en los organismos aerobios.
La cadena de transporte electrónico se llama respiratoria porque solo funciona si hay oxígeno para hacer de aceptor último de loselectrones.
La integridad de la membrana donde se localiza es esencial paramantener el gradiente de protones.
Técnicas de estudio de la cadena respiratoria
Preparación de partículas submitocondriales
Tiempo
cons
umid
oAdición de ADP
Agotamiento del ADP
El consumo de O2 de una suspensión de mitocondrias permite seguir el
funcionamiento de la cadena respiratoria
Como identificar inhibidores y desacopladores
glutamato
Tiempo (minutos)
Oxí
geno
(µát
omos
)
anaerobiosis
Suspensión de mitocondrias, respirando en condiciones normales
Tiempo (minutos)
glutamato
Oxí
geno
(µát
omos
)anaerobiosis
oligomicina
Suspensión de mitocondrias, respirando en presencia de inhibidores (oligomicina)
y desacopladores (DNP)
Lugares de acción de algunos inhibidores de la cadena respiratoria
Termogenina y dinitrofenol son desacopladores de la fosforilación oxidativa
El desacoplamiento regulado provoca la generación de calor
UCP-1, proteína desacoplante o termogenina, es un poro que permite la salida de protones
Atraviesa las membranas mitocondriales e incrementa la concentración de protones en la matriz
TEMA 7.bTEMA 7.bCadena de transporte electrónico fotosintética y fotofosforilación
oxidativa1. Introducción:
• Reacciones luminosas de la fotosíntesis• Descripción del cloroplasto
2. Pigmentos fotosintéticos y fotoexcitación3. Fotosistemas en eucariotas4. Organización y funcionamiento de la cadena de transporte
fotoelectrónico5. Fosforilación cíclica6. Fotosistemas en procariotas
Reacciones luminosas de la fotosíntesis
Organismos autotrofos(fotosintéticos) y heterotrofos
Rendimiento energético de las reacciones luminosas de la fotosíntesis
No siempre el agente reductor de las reacciones luminosas es el H2O
El cloroplasto de los organismos fotosintéticos eucariotas
cloroplasto
La fotosíntesis se produce en bacterias (procariotas), algas (eucariotasunicelulares) y plantas (eucariotas).
La luz conduce el flujo de electrones en la membrana tilacoide
La luz permite la reducción de NADP+
y la síntesis de ATP
Hill en 1937 demuestra que una suspensión de cloroplastos al ser iluminada produce oxígeno y reduce un aceptor de electrones.
Ochoa demuestra que el aceptor de electrones es el NADP+
Experimento de Jagendorg: El cloroplasto en la oscuridad sintetiza ATP cuando hay gradiente de pH
Un mol de fotones suministra una energía de 170-300 kJ
Pigmentos fotosintéticos: poseen cromóforos con coeficientes de extinción muy altos para radiaciones de luz visible
abso
rció
n
Clorofilas
Pigmentos auxiliares: carotenos
Los espectros de absorción de los pigmentos fotosintéticos se complementan
Complejos captadores de luz
Se encuentran en la membrana tilacoide del cloroplasto
Estan formados por las clorofilas del Centro de Reacción (clorofilas a, como P680 y P700) que están rodeadas de moléculas de clorofila b, pigmentos auxiliares y cadenas polipeptídicas.
Las clorofilas b y los pigmentos auxiliares actuan de pigmentos antena
Absorción de la luz por los pigmentos fotosintéticos
La molécula del pigmento pasará a un estado excitado y transferirá su energía a la molécula vecina de dos formas:
Transferencia por resonancia. Se da en los pigmentos antena
Transferencia electrónica. Se da en el centro de reacción
Estadoexcitado
Estado fundamental
Transferencia por resonancia
Estadosexcitados
Estado fundamental
electrones
Transferencia electrónica
Fotosíntesis en plantas superiores: dos fotosistemas funcionan en serie
H+ del estroma
2H+
2H+
4H+
H+ liberados al lumen del tilacoide
O2
Pote
ncia
l de
redu
cció
n (V
)
Transportadores de electrones fotosintéticos
En el fotosistema II (semejante al de bacterias púrpura) intervienen:
Feofitina (Ph) es el primer aceptor de los electrones
Plastoquinonas (QA y QB). Transportan 2 electrones y dos protones tomados del estroma
Complejo citocromo b6f que bombeará los protones al lumen tilacoide, según un ciclo Q.
Plastocianina (PC). Transportador móvil de 1 electrón, hidrosoluble, con Cu.
En el fotosistema I (semejante al de bacterias verdes del azufre) intervienen:
Clorofila especial (A0) aceptora de los electrones
Filoquinona (A1)
4 centros de Fe-S y Ferredoxina (Fd)
NADP+ reductasa que transfiere 2 electrones al NADP+
Balance de la ruta completa2 H2O + 2 NADP+ + 8 fotones O2 + 2 NADPH + 2 H+
Centro de Mn: Complejo que forma oxígeno
Para reponer el electrón cedido por P680 a la feofitina las plantas oxigénicasutilizan H2O, mediante un complejo proteico con Mn.
Posee manganeso y 4 residuos de Tyr que aceptan los electrones para transferirlos secuencialmente al P680
El flujo de electrones en la membrana tilacoideconducido por la luz genera un gradiente de protones
que activa la ATP sintasa
Fotofosforilación cíclicaPo
tenc
ial d
e re
ducc
ión,
V
Es una vía alternativa para el flujo de electrones que permite regular la proporción NADH/ATP.
Solo funciona el fotosistema I y no hay reducción de NADP+pero se forma ATP.
No se liberará oxígeno
Fotosíntesis en procariotas
Las cianobacterias poseen dos fotosistemas, que actuancompartiendo intermediarios de la cadena respiratoria. La ATP sintasa es común.
En procariotas los fotosistemas, la ATP sintasa y la cadena de transporte electrónico se encuentran en la membrana plasmática. Forma un compartimento delimitado por la pared bacteriana externa.
Muchos procariotas poseen un solo fotosistema.
Algunas bacterias utilizan dadores de electrones distintos del H2O, como el SH2.
Topología del movimiento de protones y orientación de la ATP sintasa
TEMA 8TEMA 8Vías centrales del metabolismo
intermediario1. Panorama general del metabolismo2. Acetil-CoA 3. Ciclo del ácido cítrico4. Procedencias y destinos del acetil-CoA5. Etapas enzimáticas y regulación del ciclo del ácido
cítrico6. Carácter anfibólico del ciclo del ácido cítrico7. Reacciones anapleróticas
2
Panorama general del metabolismo: catabolismo y anabolismo
3
Las rutas son distintas para el catabolismo y el anabolismo, porque:
para que se dé una vía debe ser exergónica.
es necesario controlar los flujos en función del estado energético del organismo.
Esquema general del metabolismo
4
Principales mecanismos de control metabólico
Control de la actividad de las enzimasControl de los niveles de las enzimasCompartimentalización celularRegulación por señales extracelulares (hormonas,
factores de crecimiento)
5
Síntesis de acetil-CoA y ciclo del ácido cítrico: papel central en el metabolismo aerobio
La síntesis de acetilCoA, el ciclo del ácido cítrico y la oxidación de los ácidos grasos se localizan en la matriz de la mitocondria y la disponibilidad de O2 va a condicionar su funcionamiento.
El O2 es necesario para regenerar los aceptores de electrones (NAD+ y FAD)
6
El acetil-CoA
Estructura del CoA
El enlace tioester posee más energía libre de hidrólisis.
El acetil-CoA aporta los dos carbonos que se van a oxidar en el ciclo del ácido cítrico.
7
Procedencia y destinos del acetil-CoA
8
Biosíntesis de acetil-CoA a partir de piruvato: Complejo de la Piruvato Deshidrogenasa
Cataliza la descarboxilación oxidativa del piruvato, formandose NADH y acetil-CoA.
Está constituido por tres enzimas:E1: piruvato deshidrogenasaE2: dihidrolipoil transacetilasaE3: dihidrolipoil deshidrogenasa
En la reacción completa intervienen cinco coenzimas:
Tiamina pirofosfato (TPP)LipoatoFADCoANAD+
Está regulado por alosterísmo y por modificación covalente de fosforilación
Resumen de las funciones de las coenzimas de la piruvato deshidrogenasa
Descarboxilación y transferencia de grupos aldehidoTransportador de hidrógeno o grupos acetiloTransportador de electronesTransportador de electronesTransportador del grupo acetilo
Tiamina pirofosfato (TPP)Ácido lipoicoNADHFADH2
Coenzima A (CoASH)
FuncionesCoenzima
10
Descrito por Hans Krebs en 1937
Sucede en la mitocondria
Ciclo del ácido cítrico
11
Balance total del ciclo del ácido cítrico
(ATP)
En cada vuelta del ciclo se introducen 2 carbonos, en forma de acetilo, y su equivalente será totalmente oxidado, liberándose 2 moléculas de CO2.
La energía libre de la oxidación se conserva en forma de coenzimas reducidos (NADH y FADH2).
Los intermediarios se reciclan.
12
El Ciclo del Ácido Cítrico posee un carácter anfibólico
Algunos de sus intermediarios son precursores de otros compuestos
13
Vías anapleróticas del ciclo del ácido cítrico
Las reacciones anapleróticas ( ) sirven para reponer los intermediarios del ciclo del ácido cítrico.
14
Regulación del ciclo del ácido cítrico
La regulación recae en el complejo piruvato deshidrogenasa y en la primera mitad del ciclo
La piruvato deshidrogenasa se inhibe por fosforilación (modificación covalente reversible catalizada por una quinasa y una fosfatasa)
El estado energético de la célula y la disponibilidad de coenzimas oxidados en la mitocondria, determina la actividad del ciclo
TEMA 9TEMA 9Metabolismo de los hidratos de
carbono
1. Glicolisis y gluconeogénesis2. Destinos del piruvato3. Ruta oxidativa de los fosfatos de pentosa4. Metabolismo del glucógeno
2
Etapas de la glicolisis
La glucosa es un combustible muy importante para la mayoría de organismos.
La vía de oxidación de la glucosa se denomina glicolisis
Toda la vía tiene lugar en el citoplasma, en eucariotas, y consta de tres etapas
3
En la 1ª etapa se atrapa la glucosa dentro de la célula y se la desestabiliza por fosforilación.
Se consumen 2 moléculas de ATP por cada una de glucosa.
4
En la 2ª etapa la hexosa fosforilada se escinde en dos azúcares fosforilados de 3 carbonos (una aldosa y una cetosa).
Solo la aldosa continua la vía oxidativa, por lo que a medida que ésta se vaya consumiendo una isomerasa convertirá la cetosa en aldosa.
5
En la 3ª etapa se genera energía: 4 moléculas de ATP y 2 de NADH por cada una de glucosa.
El balance energético total consiste en la generación neta de 2 ATP, 2NADH y 2 piruvatos.
El piruvato puede ser oxidado mucho más.
6
En la 1ª etapa se atrapa la glucosa dentro de la célula y se la desestabiliza
Reacción
fosforilación
isomerización
fosforilación
7
En la 2ª etapa la glucosa se escinde en dos moléculas fosforiladas de 3 carbonos
ruptura
isomerización
8
En la 3ª etapa se genera energía
Oxidación y fosforilación
Fosforilación a nivel de sustrato
Isomerización
Deshidratación
Fosforilación a nivel de sustrato
9
Consiste en la síntesis de glucosa a partir de piruvato o aminoácidos.
Está catalizada por los mismos enzimas que la ruta de glicolisis excepto en 3 vías alternativas:
1. La conversión de piruvato en fosfoenol-piruvato
2. La catalizada por la fructosa 1,6-bisfosfato fosfatasa
3. La catalizada por la glucosa 6-fosfato fosfatasa
En mamíferos solo el hígado y el riñón sintetizan glucosa
Gluconeogénesis
10
Primera ruta alternativa de la gluconeogénesisSe realiza parcialmente en la mitocondria
11
Regulación recíproca de la glucolisis y gluconeogénesis
12
Regulación por fructosa 2,6-bisfosfato
13
Destinos del piruvatoLa disponibilidad de O2 puede ser crítica para que se lleve a cabo la oxidación completa de la glucosa
Si no hay suficiente oxígeno, el factor limitante de la vía de glicolisis es la disponibilidad de NAD+. Para reponerlo el piruvato se utilizará por vías alternativas.
14
Fermentación alcohólica
Se produce en levaduras
15
Fermentación láctica
Se produce en bacterias y en el músculo de mamíferos
16
El ciclo de Cory
El lactato que se forma por la actividad muscular se recicla a glucosa en el hígado.El hígado asume parte de la carga metabólica del músculo activo.
Ruta de los fosfatos de pentosa
Ruta de glicolisis
ETAPAOXIDATIVA
ETAPA NOOXIDATIVA
La etapa oxidativa genera azucares fosforilados de 5 carbonos y NADPH
La ribulosa 5-fosfato podrá dirigirse hacia la biosíntesis de ácidos nucleicos o continuar en la ruta de fosfatos de pentosa en su etapa no oxidativa.
Ruta de los fosfatos de pentosa. Etapa oxidativa
En la etapa no oxidativa se producen intermediarios glicolíticos de 3 y 6 carbonos.
Ruta de los fosfatos de pentosa. Etapa no oxidativa
20
Otros azucares se incorporan a la vía de glicolisis para oxidarse
Resumen de las principales rutas del metabolismo de los hidratos de carbono
22
Biosíntesis de glucógenoEl glucógeno es un polímero ramificado de
glucosa. Constituye la reserva de glucosa de los tejidos animales (principalmente hígado y músculo)
Su síntesis está catalizada por la glucógeno sintasaque forma un enlace glucosídico entre unidades de glucosa (activadas en forma de UDP-glucosa) con el extremo no reductor del polímero de glucógeno.
Posteriormente, la enzima ramificadora formará las ramificaciones
23
Ruptura del glucógenoLas subunidades de glucosa se
van separando por acción de la glucógeno fosforilasa (rompe enlaces glucosídicos α(1 4).
La enzima desramificadoracompleta el proceso.
24
Regulación de la síntesis y ruptura del glucógeno
Las hormonas glucagón (en el hígado) y epinefrina (en el músculo) activan la ruptura del glucógeno cuando los niveles de glucosa en la sangre disminuyen.
25
Regulación de la síntesis y ruptura del glucógeno
TEMA 10TEMA 10Fijación autotrófica del CO2
1. Ciclo de Calvin2. Metabolismo del almidón
2
Fijación del CO2
Los organismos fotosintéticos (autotrofos) sintetizan carbohidratos reduciendo el CO2 a expensas de la energía del ATP y NADPH generados por la cadena de transferencia electrónica de la fotosíntesis.
El proceso tiene lugar en el estroma del cloroplasto.
3
Ciclo de Calvin
Es el proceso de fijación del CO2 atmosférico que realizan los organismos autotrofos para sintetizar azúcares. Consta de 3 etapas:
Etapa I: Fijación del CO2.
Etapa II: Reducción y producción de azúcares.
Etapa III: Regeneración del aceptor de CO2 (ribulosa1,5-bisfosfato).
El rendimiento neto del ciclo será de una triosa-P por cada 3 moléculas de CO2 asimiladas.
4
RubisCO: Enzima encargada de la fijación del CO2
Cataliza la unión covalente del CO2 a la ribulosa-bisP y la rotura del intermediario de 6 C.
Está en el estroma del cloroplasto constituyendo el 50% de sus proteínas.
5
Etapa II: Reducción y producción de azúcares
El cofactor de reducción es NADPH
Las triosas obtenidas o bien se almacenan en el cloroplasto en forma de almidón (polímero de glucosa), o salen de éste para ser oxidadas (glicolisis) o repartidas a otros lugares (sacarosa).
Cada triosa-fosfato generada cuesta 6 NADPH y 9 ATP (3ATP se usan para regenerar ribulosa 1,5-bP).
El antiporte restablece la concentración de Pien el estroma.
6
Etapa III: Regeneración del aceptor de CO2
De forma análoga a la fase no oxidativa de la ruta de las pentosas fosfato, 5 triosas fosfato generan 3 pentosas bisfosfato.
Las únicas enzimas exclusivas de plantas son:
1. Rubisco2. Sedoheptulosa 1,7-bisfosfatasa3. Ribulosa 5-fosfato quinasa
7
Regulación del metabolismo de carbohidratos en plantas
La enzima Rubisco sufre regulación positiva y negativaUn residuo de lys del centro activo se carboxila para formar
carbamato: El CO2 la activaIntermediarios de la reacción la inhiben
La luz de forma indirecta activa enzimas del ciclo de CalvinPor cambios de pHPor cambios de concentración de Mg+2 en el estroma del
cloroplastoPor ruptura de puentes disulfuro por tio-redoxina
Regulación por la fructosa 2,6-bisfosfato
8
Regulación por fructosa 2,6-bisfosfato
Las enzimas fructosa 1,6-bisfosfatasa-1(FBPasa-1) y la fosfofructoquinasa-1 dependiente de pirofosfato (PP-PFK-1) controlan el flujo de las triosas fosfato hacia la sacarosa.
9
Almidón y sacarosa son los principales carbohidratos almacenados en las plantas
El almidón es un polímero de glucosa. Actua como almacen de glucosa. Su biosíntesis y degradación sigue una dinámica semejante al glucógeno.
La sacarosa es un disacarido que la planta utiliza para transportar la hexosas.
Biosíntesis de sacarosa
TEMA 11TEMA 11Metabolismo de lípidos y de
aminoácidos1. Movilización de lípidos de reserva2. Degradación y biosíntesis de ácidos grasos3. Formación de cuerpos cetónicos4. Degradación de aminoácidos y eliminación del amonio5. Fijación del nitrógeno y biosíntesis de aminoácidos6. Integración del metabolismo en mamíferos
Vías de transporte de las lipoproteínas
Movilización de los lípidos de reserva (triacilgliceroles)
En respuesta a señales hormonales (epinefrina y glucagón), los triacilglicerolesdel tejido adiposo se convierten en ácidos grasos libres que se liberan a la sangre.
Acción de la triacilglicerol lipasa sensible a hormonas
Ácido graso
Ácido graso
Destino del glicerol
Se produce en la matriz mitocondrial de las células eucariotas.Necesita dos etapas:
A) Activación y transporte del ácido graso a la mitocondria:1. Formación de aciladenilato del ácido graso2. Formación de acilCoA3. Formación de acilcarnitina4. Transporte a través de la membrana interna
mitocondrial5. Regeneración del acilCoA
Β) β-oxidación:1. Oxidación2. Hidratación3. Oxidación4. Tiolisis
Oxidación de ácidos grasos
Activación del ácido graso para su oxidación
Los ácidos grasos se unen al CoA antes de oxidarse
Reacción catalizada por las acil-CoA sintetasas
El acil-CoA no puede atravesar la membrana interna mitocondrial
Transporte del ácido graso activado a través de la membrana mitocondrial
La carnitina y un transportadorfacilita la entrada del acilo en la mitocondria.
β−oxidación de ácidos grasos
La β-oxidación es una secuencia repetitiva de 4 reacciones: dos oxidaciones, catalizadas por deshidrogenasas, una hidratación y una escisión.
En cada vuelta se liberan 2 carbonos, en forma de acetil-CoAy 2 equivalentes de reducción en forma de 1 FADH2 y 1 NADH .
Los equivalentes de reducción se incorporarán a la cadena de transporte electrónico.
Balance energético de la β−oxidación de ácidos grasos
En cada ciclo de oxidación un acil-CoA se acorta en 2 carbonos, según la siguiente reacción:
Cn-acil-CoA + FAD + NAD+ + H2O + CoA
Cn-2-acil-CoA + FADH2 + NADH + acetil-CoA + H+
Por ejemplo, el palmitil-CoA (posee 16 C) requiere 7 ciclos de oxidación y dará lugar a:
Palmitil-CoA + 7 FAD + 7 NAD+ + 7 CoA + 7 H2O
8 Acetil-CoA + 7 FADH2 + 7 NADH + 7 H+
La oxidación del acetil-CoA por el ciclo del ácido cítrico produce unos 10 ATP (total 80)
Cada NADH incorporado a la cadena respiratoria genera unos 2.5 ATP (total: 7x2.5 = 17.5)
Cada FADH2 incorporado a la cadena respiratoria genera unos 1.5 ATP (total: 7x1.5 = 10.5)
De las 108 moléculas de ATP producidas, se utilizarían 2 en la activación del palmitato.
β−oxidación de ácidos grasos poli-insaturados
Necesitan de la ayuda de dos enzimas adicionales a los propios de la β-oxidación:una isomerasa y una reductasa
Oxidación completa de ácidos grasos con número impar
Se oxidarán de la misma manera, pero en la última vuelta se formará acetil-CoA y propionil-CoA
Destino del propionil-CoA
Formación de cuerpos cetónicos
En condiciones de ayuno el hígado forma aceto-acetato y β-hidroxibutiratoa partir del acetil-CoA formado tras la oxidación de ácidos grasos.
Permite la liberación de SH-CoA para que continue la β-oxidación.Estos cuerpos cetónicos se transportan por la sangre a otros tejidos que los
oxidarán por el ciclo del ácido cítrico para producir energía.Un exceso de cuerpos cetónicos en sangre causa acidosis (diabetes).
Biosíntesis de los ácidos grasosTiene lugar en el citosol y consume energía y equivalentes de reducción. Secuencia cíclica de 4 pasos que va incorporando grupos acetilos.
1. Etapa inicial: síntesis de malonil-CoA (carboxilación transitoria del acetil-CoA). Es la etapa reguladora
Biosíntesis de los ácidos grasos: etapa de elongación
condensación
reducción
Deshidra-tación
reducción
Los intermediarios están unidos a una Proteína Transportadora de Acilos (ACP).
Se lleva a cabo en un complejo enzimático multifuncional (eucariotas)
Estequiometría de la síntesis de ácidos grasos
Para la síntesis de palmitato necesitaremos:
Acetil-CoA + 7 malonil-CoA + 14 NADPH + 20 H+
Palmitato + 7 CO2 + 14 NADP+ + 8 CoA + 6 H2O
Y en la síntesis del malonil-CoA:
7 acetil-CoA + 7 CO2 + 7 ATP 7 malonil-CoA + 7 ADP + 7 Pi + 14 H+
En total:8 acetil-CoA+ 7 ATP + 14 NADPH +6 H+
Palmitato + 14 NADP+ + 8 CoA + 6 H2O + 7 ADP + 7 Pi
Compartimentalización celular del metabolismo lipídico
Los tioésteres de CoA están compartimentalizados.
El acetil-CoA destinado a la biosíntesis de ácidos grasos sale de la mitocondria en forma de citrato.
Regulación de la síntesis de ácidos grasos en mamíferos
Cuando la célula dispone de suficiente energía para cubrir sus necesidades, el exceso de nutrientes se convierte en ácidos grasos.
El principal sitio de regulación es la acetil-CoA carboxilasa
La insulina (liberada cuando aumenta la glucosa en sangre) juega un papel importante en la regulación del metabolismo lipídico.
Los ácidos grasos se almacenarán en forma de triacilgliceroles.
Degradación de aminoácidos
1. Separación del grupo α-amino. Se realiza por dos tipos de reacciones:
Transaminación
Desaminación oxidativa
2. Síntesis de urea (eliminación del grupo amino)
3. Degradación del esqueleto carbonado (el α-cetoácido)
transaminación desaminación oxidativa
Los aminoácidos se interconvierten o degradan durante: a) la eliminación de proteínas celulares; b) la eliminació de las proteínas de la dieta; c) el ayuno prolongado.Etapas de la degradación:
Las amino transferasas catalizan la transferencia del grupo α-amino desde un α-aminoácido a un α-cetoácido
aspartato + α-cetoglutarato oxalacetato + glutamato
aspartato aminotransferasa
Alanina + α-cetoglutarato piruvato + glutamato
alanina aminotransferasa
Las aminotransferasas (transaminasas) canalizan el α-amino de muchos aminoácidos hacia el α-cetoglutarato.
Son reacciones reversibles. También sirven para sintetizar aminoácidos.
Las aminotranferasas contienen de grupo prostético el piridoxal fosfato.
La desaminación oxidativa del glutamato está catalizada por la glutamato deshidrogenasa
Glutamato deshidrogenasa
Esta enzima se encuentra en la mitocondria. De esta manera secuestra el amonio en este compartimento. El amonio libre es muy tóxico.
Convierte amonio (intramitocondrial) en urea, una molécula menos tóxica.
Sólo se produce en el hígado y participan enzimas mitocondriales y citosólicas.
Ciclo de la urea
El ciclo de la urea está ligado al ciclo del ácido cítrico
Transporte del amonio al hígado para la síntesis de urea
gluconeogenesis glicolisis
transaminaciones
Glutamina y alanina “llevan” el amonio al hígado desde el resto de los tejidos
Destino del esqueleto carbonado de los aminoácidos
Aminoácidos cetogénicos: formarán cuerpos cetónicos o ácidos grasos
Aminoácidos glucogénicos: se incorporarán a la gluconeogénesis
Ciclo del nitrógeno
El ciclo del nitrógeno mantiene una cantidad del nitrógeno atmosférico como biológicamente disponible.
Complejo nitrogenasa para la fijación del nitrógeno
Asimilación y principales destinos del amonio
Integración del metabolismo en
mamíferos
Asignación de tareas a los distintos tejidos
Asignación de tareas a los distintos tejidos
ácidos grasos, glucosa, cuerpos cetónicos
aminoácidos, glucosa, ácidos grasos
glucógeno, triacilgliceroles
Hígado
ácidos grasos, glicerol
ácidos grasostriacilglicerolesTejido adiposo
Nutriente que exporta
Nutriente preferido
Nutriente almacenado
Tejido
ningunoácidos grasosningunoCorazón
lactato, alaninaglucosaningunoMúsculo(ejercicio)
ningunoácidos grasosglucógenoMúsculo (reposo)
ningunoglucosa (cuerpos cetónicos en ayuno)
ningunoCerebro
Efectos opuestos de la insulina y el glucagónsobre las concentraciones sanguíneas de glucosa
Concentración en sangre de distintos metabolitos a lo largo del ayuno
Con
cent
raci
ón e
n pl
asm
a ( m
M)
Días de ayuno
Terminología
Aceptor electrónico: en las reacciones que implican oxidación y reducción, lamolécula que se reduce. Las células utilizan con frecuencia una clase de moléculastales como las flavinas y las nicotinamidas como aceptores electrónicos.
Acetil-coenzima A (acetil-CoA): molécula de dos carbonos producida a partir delmetabolismo oxidativo del piruvato. Se metaboliza en el ciclo del ácido cítrico.
Ácido abscísico: una clase de sesquiterpeno de las hormonas vegetales derivada delisopentenil pirofosfato.
Ácido aldónico: producto de la oxidación suave de una aldosa con Cu(II) alcalino(solución de Fehling).
Ácido araquidónico/araquidonato: ácido graso insaturado que contiene 20carbonos y dobles enlaces cis de carbono 5, 8, 11 y 14 lejos del grupo carboxilo. Elaraquidonato es la forma ionizada del ácido araquidónico. El nombre sistemático esácido all-cis-5,8,11,14-eicosatetraenoico. El ácido araquidónico es precursor de lasprostaglandinas.
Ácido behénico/behenato: ácido graso saturado con 22 carbonos. El behenato es laforma ionizada del ácido behénico. El nombre sistemático es n-docosanoico.
Ácido cáprico/caprato: ácido graso saturado con 10 carbonos. El caprato es laforma ionizada del ácido cáprico. El nombre sistemático es n-decanoico (véase laTabla 10.1).
Ácido cerótico/cerotato: ácido graso saturado con 26 carbonos. El cerotato es laforma ionizada del ácido cerótico. El nombre sistemático es n-hexacosanoico.
Ácido esteárico/estearato: ácido graso saturado con 18 carbonos. El estearato esla forma ionizada del ácido esteárico. El nombre sistemático es n-octadecanoico.
Ácido fosfatídico: miembro más sencillo de los glicerofosfolípidos, con ácidos grasosen los carbonos 1 y 2 del glicerol y un fosfato en el carbono 3.
Ácido fitánico: ácido graso poco habitual derivado del fitol y que se acumula enpacientes que padecen la enfermedad de Refsum.
Ácido giberélico: un diterpeno que es la hormona de crecimiento de las plantas.
Ácido graso insaturado: ácido graso que contiene al menos un doble enlace. Losdobles enlaces de los ácidos grasos suelen tener la configuración cis.
Ácido graso saturado: ácido graso que no contiene dobles enlaces.
Ácido hialurónico: glucosaminoglucano compuesto por un polímero del disacárido[ácido glucurónico-β(1->3)-N-acetilglucosamina]. Los disacáridos individuales se unen
mediante enlaces β
file:///D:/QUIM/gree
(1->4).
Ácidos hidroperoxieicosaenoicos: moléculas que actúan como precursores de losleucotrienos.
Ácido 5-hidroperoxieicosatetraenoico (5-HPETE): intermediario en la biosíntesisdel leucotrieno producido por la acción de la 5-lipooxigenasa sobre el ácidoaraquidónico.
Ácido indol-3-acético: la hormona auxina más frecuente en las plantas.
Ácido láurico/laurato: ácido graso saturado con 12 carbonos. El laurato es la formaionizada del ácido láurico. El nombre sistemático es n-dodecanoico.
Ácido lignocérico/lignocerato: ácido graso saturado con 24 carbonos. Ellignocerato es la forma ionizada del ácido lignocérico. El nombre sistemático es n-tetracosanoico.
Ácido linoleico/linoleato: ácido graso insaturado con 18 carbonos y dobles enlacescis en las posiciones de los carbonos 9 y 12 lejos del grupo carboxilo. El linoleato es laforma ionizada del ácido linoleico. El nombre sistemático es cis,cis-9,12-octadecadienoico.
Ácido linolénico/linolenato: ácido graso insaturado que contiene 18 carbonos ydobles enlaces cis de los carbonos 1, 12 y 15 lejos del grupo carboxilo. El linolenato esla forma ionizada del ácido linolénico. El nombre sistemático es all-cis-9,12,15-octadecatrienoico .
Ácido lipoteicoico: complejos alargados de lípido-oligosacárido en las paredescelulares de las bacterias grampositivas.
Ácido mirístico/miristato: ácido graso saturado con 14 carbonos. El miristato es laforma ionizada del ácido mirístico. El nombre sistemático es n-tetradecanoico.
Ácido nitroso: mutágeno presente en algunos alimentos preparados que desamina Ca U, que conduce a mutaciones de sentidos equivocados.
Ácido oleico/oleato: ácido graso insaturado que contiene 18 carbonos y un únicodoble enlace cis. El oleato es la forma ionizada del ácido oleico. El nombre sistemáticoes cis-9-octadecenoico .
Ácido palmítico/palmitato: ácido graso saturado con 16 carbonos. El palmitato esla forma ionizada del ácido palmítico. El nombre sistemático es n-hexadecanoico.
Ácido palmitoleico/palmitoleato: ácido graso insaturado que contiene 16 carbonosy un único doble enlace cis del carbono 9 lejos del grupo carboxilo. El palmitoleato es
la forma ionizada del ácido palmitoleico. El nombre sistemático es cis-9-hexadecenoico.
Ácido siálico: residuo de azúcar modificado que se encuentra en las glucoproteínas.En la sangre, cuando este residuo se fragmenta, el cuerpo reconoce la glucoproteínacomo si fuera un elemento viejo y la destruye. También se denomina ácido N-acetilneuramínico.
Ácido úrico: forma química en la que los pájaros, reptiles terrestres e insectosconvierten la mayor parte de su exceso de amoníaco para la excreción.
Ácidos biliares: una clase de compuestos derivados del colesterol con propiedadesdetergentes. Actúan emulsionando los lípidos del alimento en el intestino, facilitandocon ello la digestión y absorción de las grasas.
Ácidos grasos: son los lípidos más sencillos. Contienen una cola hidrófoba, que sueletener de 10-20 carbonos unidos al grupo carboxilo.
Ácidos grasos ω
file:///D:/QUIM/gree
-3: ácidos grasos que se encuentran encantidades relativamente grandes de aceites de pescado en comparación con lascantidades de carnes rojas. Estos ácidos tienden a disminuir las concentracionesséricas de colesterol y de triacilgliceroles.
Ácidos polipróticos: ácidos capaces de donar más de un protón.
Acil-ACP: donador de grupos acilo en la síntesis bacteriana del ácido fosfatídico apartir del glicerol-3-fosfato .
Acil-CoA: la forma más común en la que los grupos acilo reaccionan en la síntesis delos lípidos acilados.
Aciltransferasas: enzimas que catalizan la transferencia de grupos acilo en lasíntesis de los lípidos.
Acoplamiento: fenómeno de unión de dos procesos a otro de tal manera queresultan ser interdependientes.
Acoplamiento quimiosmótico: modelo aceptado de manera general, propuesto porPeter Mitchell, que explica la síntesis de ATP en la fosforilación oxidativa.
ACP (proteína transportadora de acilo): grupo acilo transportador que se utilizaen la biosíntesis de los ácidos grasos.
ACS: una secuencia de par de base 11, 5’-TTTTATATTTT-3’ localizada en múltiplescopias de una secuencia ARS de levadura.
Actina: membrana proteica periférica de los eritrocitos que ayuda a unir la espectrinaa la membrana por sus extremos y que forma complejos con una tropomiosinaeritrocitaria específica.
Actina: una proteína que, combinada con la miosina, ATP y calcio, proporcionamovimientos contráctiles en una célula.
Actina F: polímero helicoidal alargado de actina que resulta de la unión de ATP por elmonómero de actina.
Actina G: forma monomérica de la actina.
Actinomicina D: molécula que inhibe la transcripción intercalándose entre los paresde bases G-C adyacentes.
Activación anterógrada: hace referencia a los metabolitos en una ruta que activanalostéricamente a enzimas que están por delante de ellos en la ruta en la que semetabolizan. Por ejemplo, la fructosa-1-6-bisfosfato activa la piruvato quinasaalostéricamente mediante un mecanismo anterógrado.
Activador alostérico: efector heteroalostérico que desplaza el equilibrio T⇔R hacia elestado R.
Adenililación/desadenililación: mecanismo de modificación covalente que regula laglutamina sintetasa. En el interior de esta, un residuo de tirosina específico (cercanoal lugar activo) reacciona con el ATP para formar un éster entre el grupo hidroxilofenólico y el fosfato del AMP resultante. En la glutamina sintetasa se pueden encontrardoce lugares adenililados. El efecto que se produce es acumulativo. La inhibición estácorrelacionada con la cantidad de adenililación. La enzima que cataliza la reacción esun complejo de adenilil transferasa y una proteína reguladora denominada PII.
Adenilato ciclasa: enzima que cataliza la conversión de ATP en AMP cíclico. Laactividad de la adenilato ciclasa está estimulada por la activación de la proteína G .
5´-adenosilcobalamina: una de las dos formas de la vitamina B12 con actividadenzimática que se ocupa de la isomerización del glutamato a β-metilaspartato.
Adipocitos: células que están especializadas en el almacenamiento de triacilglicerolesy en su liberación a la sangre en forma de ácidos grasos y glicerol, cuando seanecesario.
ADN: ADN es la sigla de ácido desoxirribonucleico. Es un polímero dedesoxirribonucleótidos y transporta información genética.
ADN fotoliasa: enzima que repara los dímeros de ciclobutano pirimidina en presenciade luz visible.
ADN girasa: topoisomerasa de tipo II de E. coli capaz de relajar una molécula de ADNsuperenrollado e introducir giros superhelicoidales negativos en ella.
ADN ligador: término que describe la parte del ADN localizada entre los nucleosomassucesivos en la cromatina.
ADN ligasa: enzima que cataliza la unión covalente del extremo 5´ de una cadena alextremo 3´ de otra. La enzima cataliza la formación de enlaces fosfodiéster entre losextremos y es muy importante para la unión de los fragmentos de Okazaki.
ADN polimerasa I: una ADN polimerasa en E. coli con una actividad 5´ -> 3´exonucleasa (muy útil para eliminar los fragmentos de Okazaki), una actividad 3´ ->
5´ exonucleasa (para la corrección de pruebas) y una actividad ADN polimerasa de 5´a 3´.
ADN polimerasa II: una ADN polimerasa de E. coli que probablemente desempeñaun papel importante en la reparación del ADN y en la respuesta SOS.
ADN polimerasa III: una ADN polimerasa de E. coli responsable de la mayor partede la síntesis del ADN. Se encuentra en la horquilla de replicación de la síntesis deADN de E. coli activa.
ADN satélite: un tipo de secuencia repetitiva en el ADN eucariota que comportamúltiples repeticiones en tándem sobre largos segmentos (ATAAACT)n
adnA: proteína de E. coli que se une a oric para iniciar el proceso de la replicación delADN.
adnB: helicasa que se une al complejo oric durante la iniciación de la replicación delADN en E. coli.
adnC: proteína de iniciación de E. coli que se une a adnB durante la iniciación.
adnG: término del gen estructural para la primasa de E. coli. Se une en el complejooric durante la iniciación.
ADP: compuesto producido tanto por la desfosforilación del ATP o por la fosforilacióndel AMP. Es el resultado frecuente de la hidrólisis del ATP.
Adrenalina: compuesto que, cuando se libera de las terminaciones nerviosaspresinápticas, actúa como un neurotransmisor, y cuando se libera por la médulasuprarrenal, actúa como una hormona que activa la adenilato ciclasa al aumentar lasconcentraciones de AMP cíclico en las células diana.
Aerobio: hace referencia a la presencia de oxígeno. Los organismos que utilizanoxígeno son aerobios.
Afidicolina: producto fúngico con una estructura similar a los esteroides, que inhibela síntesis replicativa del ADN de manera específica en las células eucariotas.
Aflatoxina A: mutágeno presente en los frutos secos o semillas que metila loscompuestos. Modifica la guanina y causa mutaciones de sentidos equivocados.
Agente tensioactivo pulmonar: una sustancia que contiene lípidos y proteínas quesegrega el pulmón. Gracias al mantenimiento de una tensión superficial elevada, evitaque los alvéolos se colapsen al expulsar el aire. El agente tensioactivo pulmonarcontiene entre un 50 por ciento y un 60 por ciento de dipalmitoilfosfatidilcolina.
Agonista: una sustancia que mimetiza los efectos celulares de un compuesto natural(como una hormona o un neurotransmisor) al unirse al mismo receptor celular yactivarlo.
Alcaloides: grupo amplio de sustancias básicas nitrogenadas, que se encuentran enlas plantas. La mayor parte de ellas tienen un sabor amargo, y muchas sonfarmacológicamente activas. Son el resultado del metabolismo de los aminoácidosaromáticos.
Albúmina: proteína que transporta ácidos grasos al torrente sanguíneo.
Alcohol deshidrogenasa: una enzima hepática que cataliza la reacción: etanol +NAD+ acetaldehído + NADH.
Alelo: una versión específica de un gen que ocupa un lugar determinado en elgenoma. Se diferencia de los demás alelos del mismo gen por diferencias de lasecuencia de nucleótidos.
Alditoles: compuestos que se producen mediante la reducción del grupo carbonilo deun azúcar.
Aldohexosa: una hexosa que contiene un grupo aldehído.
Aldopentosa: una pentosa que contiene un grupo aldehído.
Aldosa: monosacárido que contiene un grupo aldehído.
Aldotetrosa: una tetrosa que contiene un grupo aldehído.
Aldotriosa: una triosa que contiene un grupo aldehído.
Almidón: polisacárido de almacenamiento de una planta compuesto por una mezclade amilosa y amilopectina.
Alostérico: en lo relativo a las proteínas, fenómeno en el que la actividad de unaparte de una enzima (como un lugar activo) se ve afectada por la unión de un efectora una parte diferente de la enzima.
Amigdalina: glucósido tóxico que se encuentra en las semillas de las almendrasamargas y que produce cianuro de hidrógeno (HCN) en la hidrólisis.
Amilopectina: polisacárido de almacenamiento de una planta compuesto por unpolímero de α-D-glucopiranosa unido a los enlaces α(1->4) con ramificaciones en laconfiguración α(1->6).
Amilosa: polisacárido de almacenamiento de una planta compuesto por un polímerode α-D-glucopiranosa unido exclusivamente a los enlaces α(1->4).
Aminoácidos: moléculas, como la alanina, que contienen un grupo amino en elcarbono adyacente al grupo carboxilo. Son los componentes de las proteínas.
Aminoácidos esenciales: aminoácidos que deben ser proporcionados en laalimentación para satisfacer las necesidades metabólicas de un animal.
Aminoácidos no esenciales: aminoácidos que no es necesario que se proporcionenen la alimentación de un animal porque pueden biosintetizarse en cantidadesadecuadas.
Aminoacil-tARN sintetasas: enzimas que catalizan el enlace covalente de los tARNespecíficos (cataliza la unión de un aminoácido específico a cada molécula de tARN).
Aminoacil-tARN: las moléculas de tARN transportan aminoácidos a los ribosomaspara que se incorporen a las cadenas polipeptídicas en la traducción. Los tARN unidosa los aminoácidos se denominan aminoacil-tARN.
Aminoazúcares: compuestos que se forman añadiendo un grupo amino a un azúcar,frecuentemente en la posición 2.
Amital: fármaco barbitúrico que inhibe el transporte electrónico bloqueando el flujoelectrónico entre el NADH y la coenzima Q.
Amortiguador: mezcla de un ácido y su base conjugada a un pH cercano a su pKa
para reducir al mínimo los cambios de pH producidos por la entrada de ácido o debase.
Amplificación génica: amplificación selectiva de una región específica de ungenoma.
Anabólico: hace referencia a los procesos metabólicos que forman moléculascomplejas a partir de moléculas más sencillas. Las rutas anabólicas necesitan energíapara ser impulsadas. La gluconeogénesis es un proceso anabólico porque formaglucosa a partir de piruvato.
Anabolismo: suma de todos los procesos metabólicos mediante los cuales se formanlas biomoléculas complejas a partir de moléculas más sencillas. En general, estosprocesos consumen energía celular, en lugar de producirla.
Anaerobio: hace referencia a la ausencia de oxígeno o la falta de necesidad de este;los procesos que deben o pueden tener lugar sin oxígeno se llaman anaerobios.
Anafase: parte del ciclo celular mitótico en la que se produce la separación de lascromátidas.
Andamiaje de la metafase: una estructura en el núcleo que ayuda a mantener loscromosomas plegados de la metafase en su lugar..
Andrógenos: un grupo de hormonas esteroideas (androstenediona y testosterona),que favorece el desarrollo sexual masculino y mantienen los caracteres sexualesmasculinos.
Anemia: “falta de sangre”. disminución por debajo de las cifras normales deconcentración de Hb o del número de eritrocitos de manera absoluta debida a pérdidao destrucción de los eritrocitos o a transtornos en su formación.
Anemia perniciosa: enfermedad del estómago que se produce como consecuenciade la secreción insuficiente de factor intrínseco.
Anfipático: respecto a una molécula, la propiedad de tener partes hidrófobas y parteshidrófilas. Generalmente un extremo o un lado de la molécula es hidrófilo y el otroextremo o lado es hidrófobo.
Anfólito: sustancia que contiene grupos ácidos y grupos básicos.
Ángulos ψ y φ: en un enlace peptídico, los átomos de amina, carbono αy carbonilo decada aminoácido están contenidos en planos de amidas diferentes. La orientación delos planos con respecto a cada uno y a la unión del carbono α queda definida por estosángulos.
Anillo de corrina: anillo tetrapirrólico que coordina el cobalto en la vitamina B12.
Anillo lactámico: anillo de cuatro eslabones de la penicilina que se abre durante lareacción con la transpeptidasa, formando un entrecruzamiento con la enzima.
Ankirina: proteína periférica que forma parte del esqueleto de la membrana deleritrocito. Facilita la unión del esqueleto a la proteína integral de la banda 3.
Anómeros: estereoisómeros de moléculas de monosacáridos cicladas, que difierentan sólo en la configuración del centro de quiralidad recién creado a partir de laciclación.
Antagonista: una sustancia que contrarresta los efectos celulares de un compuestonatural (como una hormona o un neurotransmisor) al unirse al receptor celular delcompuesto y bloquear su acción.
Anticodón: una secuencia de base de tres nucleótidos en el bucle del anticodón de untARN, que es el complementario de un codón en un ARN mensajero. Durante latraducción, esta estructura de base se aparea con el codón para introducir elaminoácido más adecuado en el lugar donde se está produciendo la síntesis proteica.
Anticuerpos: (también denominados inmunoglobulinas) conjunto de proteínasrelacionadas producidas por el sistema inmunológico y que se unen de maneraespecífica con las moléculas denominadas antígenos. Los anticuerpos proporcionan labase de la inmunidad contra las enfermedades.
Anticuerpos catalíticos: anticuerpos que reconocen moléculas estructuralmenteanálogas a los estados de transición de determinados sustratos. Estos anticuerposactúan como enzimas.
Antígeno: sustancia que puede desencadenar una respuesta inmunitaria específica.
Antihistaminas: sustancias que bloquean la producción de histamina, utilizadas en eltratamiento de alergias y otras inflamaciones.
Antígenos de los grupos sanguíneos: glucanos con enlace O- unidos a lasproteínas de la membrana (o a los lípidos) de las células sanguíneas.
Antimetabolito: compuesto sintético, generalmente es un análogo estructural de unmetabolito normal, que interfiere en la utilización del metabolito con el que estárelacionado estructuralmente.
Antimicina A: antibiótico de Streptomyces que inhibe el transporte electrónicobloqueando el flujo electrónico desde el citocromo b al c1.
Antioxidantes: compuestos que ayudan a prevenir el daño oxidativo atrapando losradicales de oxígeno o reduciendo químicamente los compuestos oxidados.
Antiparalela: disposición de las cadenas de ADN, que hace una cadena que va de 5´a3´ forme pares de base con una cadena de polaridad opuesta (de 3´a 5´).
Antiporte: sistema de transporte que mueve dos moléculas en direcciones opuestas através de una membrana.
Apolipoproteínas: componentes proteicos de los complejos de las lipoproteínas.
Apoproteína A-I: un péptido con un peso molecular de 28.300 y uno de losprincipales componentes de las HDL. Activa la enzima LCAT. También se encuentra enlos quilomicrones.
Apoproteína A-II: un polipéptido con un peso molecular de 17.400 y uno de losprincipales componentes de las HDL. También se encuentra en los quilomicrones.
Apoproteína B-100: proteína principal de las LDL y un constituyente menor de lasIDL y las VLDL.
Apoproteína B-48: proteína con un peso molecular de 241.000 que se encuentraexclusivamente en los quilomicrones. Su codificación procede de la región N-terminalde la apoproteína B-100 .
Apoproteína C-I: un pequeño polipéptido con un peso molecular de 7.000 que seencuentra en los quilomicrones. Activa la LCAT y la lipoproteína lipasa.
Apoproteína C-II: un polipéptido con un peso molecular de 10.000 que se encuentraprincipalmente en las VLDL y, en menor medida, en los quilomicrones. Activa lalipoproteína lipasa. Un déficit en el ser humano de este polipéptido se asocia con unasconcentraciones elevadas de triacilgliceroles en la sangre .
Apoproteína C-III: un polipéptido con un peso molecular de 9.300 que se encuentraprincipalmente en los quilomicrones, las VLDL y las HDL. Inhibe la acción de lalipoproteína lipasa.
Apoproteína D: un polipéptido que se encuentra en las HDL. También se denominaproteína de transferencia de los ésteres de colesterol.
Apoproteína E: proteína que se encuentra en las VLDL, las LDL y las HDL. Tiene unpeso molecular de 33.000. Implica la unión de complejos de lipoproteína al receptorde LDL. Se encuentra en el grupo de genes humanos de la apoproteína C-II y se haasociado una variante de esta proteína con un aumento del riesgo de padecer laenfermedad de Alzheimer.
Apoptosis: muerte celular programada..
araC: proteína reguladora del operón arabinosa de E.coli que activa la transcripcióndel operón cuando une la arabinosa y reprime la transcripción cuando ningunaarabinosa está unida.
Arginina fosfato: fuente importante de energía de fosfato en las células muscularesde los animales invertebrados.
ARN antisentido: molécula de ARN complementaria a un mRNA; puede bloquear latraducción del mRNA formando un dúplex con éste. La expresión genética se puederegular mediante la producción de ARN antisentido.
ARN de transferencia (tRNA): forma del ARN que proporciona la traducción entrelas tres secuencias de codón de base en el mARN y el aminoácido correspondiente.
ARN guías: pequeños ARN necesarios para el proceso de edición del ARN.
ARN mensajero (mRNA): forma del ARN que se traduce en proteína por losribosomas.
ARN mensajero policistrónico: molécula de ARN mensajero que contienesecuencias de codificación para más de una secuencia polipeptídica.
ARN nuclear pequeño (snARN): un grupo de ARN pequeños ubicados en el núcleoque funciona en el proceso de corte y empalme de ARN.
ARN polimerasa: enzima que produce ARN utilizando ADN como molde.
ARN polimerasa I: una enzima grande, compleja con 13 subunidades responsable desintetizar el transcrito pre-rARN 45S de las células eucariotas. El transcrito es despuésprocesado en ARN ribosómico (rARN) maduro 28S, 18S y 5,8S.
ARN polimerasa II: la ARN polimerasa en los eucariotas que transcribe todos losgenes que codifican proteínas. También transcribe algunos ARN nucleares pequeñosimplicados en el corte y empalme.
ARN polimerasa III: la más compleja de las ARN polimerasas eucariotas, con 14subunidades. Transcribe pequeños ARN, como los tARN y el ARN ribosómico 5S.
ARN ribosómico (rARN): forma de ARN encontrada en los ribosomas.
ARNsa H: enzima que degrada el ARN emparejado con el ADN. La actividad de latranscriptasa inversa es semejante a ésta
Arqueobacterias: grupo de procariotas que se diferencian desde el punto de vistabioquímico de las bacterias verdaderas (Eubacterias), y que se separaron de ellas enuna fase temprana de la historia de la vida. Las arqueobacterias modernas viven en sumayor parte en medios con unas condiciones extremas, como los manantiales ácidosde agua caliente.
Aspartato carbamoiltransferasa (aspartato transcarbamoilasa, o ATCasa):enzima alostérica que cataliza un paso destinado a la biosíntesis de pirimidinabacteriana, la conversión del carbamoil fosfato y aspartato en N-carbamoil-L-aspartato.
Aspirina (ácido acetilsalicílico): fármaco antiinflamatorio no esteroidal que acetilala PGH sintasa para inhibir la actividad de la ciclooxigenasa.
Atenuación: mecanismo de terminación transcripcional en los procariotas, en el quela síntesis de un transcrito en formación se termina antes de que la ARN polimerasahaya llegado a los genes estructurales.
Aterogénesis: proceso de formación de las placas en las arterias.
ATP: molécula común en la que se almacena la energía bioquímica.
ATPasa vacuolar: enzima que bombea los protones al interior de las vesículassinápticas. Este es un paso esencial en el transporte de la acetilcolina.
Autocatálisis: hace referencia a la reacción que cataliza una enzima sobre parte desu propia estructura.
Autocatalítica: molécula que cataliza una reacción sobre su propia estructura.
Autólisis: digestión de una célula por los lisosomas como un proceso morfogenéticonormal en desarrollo.
Autótrofos: organismos que sintetizan la glucosa y todos sus componentes orgánicosa partir de carbonos inorgánicos, proporcionados en forma de CO2.
Auxinas: una clase de hormonas vegetales derivada del metabolismo del triptófano.
Auxótrofos: cepas de microorganismos que requieren como nutriente unadeterminada sustancia que no necesita la cepa prototipo. Generalmente, esta
necesidad se debe a una mutación que inactiva una enzima necesaria para la síntesisendógena de la sustancia.
Axón: prolongación en forma de hebra que se extiende a partir de una célula nerviosapor la que se transmiten los impulsos a otras células nerviosas o a células efectoras,como las musculares o las glandulares. La mayor parte de las células nerviosas tienenun solo axón. Hay otras extensiones más cortas que reciben los impulsos de otrasneuronas y a las que se denomina dendritas.
Axón presináptico: célula nerviosa que transporta el potencial de acción al bulboterminal.
Axonema: en un cilio, un haz de microtúbulos muy organizado envuelto por unaprolongación de la membrana plasmática.
Axones: prolongaciones que permiten a una célula nerviosa conectar con otra.
Azida: inhibidor del transporte electrónico que funciona inhibiendo la citocromooxidasa (complejo IV). Este compuesto reacciona con la forma oxidada del complejo.
Azúcares: también denominados sacáridos. Moléculas cuya estructura general es(CH2O)n. Los azúcares más comunes son la glucosa y la galactosa.
Bacitracina: antibiótico que destruye bacterias al interferir en la síntesis delpeptidoglucano mediante la inhibición de la conversión del undecaprenol pirofosfato enundecaprenol fosfato.
Bacterias desnitrificantes: bacterias que catabolizan el NH3 en N2.
Bacterias gramnegativas: bacterias que no retienen el colorante de Gram (uncomplejo de yodo).
Bacterias grampositivas: bacterias que retienen el colorante de Gram (un complejode yodo).
Bacteriocinas: proteínas codificadas por bacterias. Se liberan por el organismo ydestruyen a otras bacterias.
Bacterioclorofila b: un tipo de clorofila de las bacterias fotosintéticas.
Balance del nitrógeno negativo: condición del metabolismo del nitrógeno, que seobserva en la vejez, la inanición y determinados estados patológicos, en la que laingestión diaria de nitrógeno es inferior a la de la pérdida.
Balance del nitrógeno positivo: condición del metabolismo del nitrógeno, que seobserva durante el embarazo, el crecimiento de un niño o la recuperación después deun período de inanición, en la que la ingestión diaria de nitrógeno iguala las pérdidasdiarias excesivas.
Banda A: región del sarcómero que abarca la longitud total de los filamentos gruesos.Contiene filamentos gruesos, extremos de filamentos finos adyacentes y la zona H.
Bandas I: región entre los extremos de los filamentos gruesos adyacentes. Contienelíneas Z.
Barrera de energía libre: la diferencia entre la energía libre de una molécula en suestado inicial y la energía libre de la molécula en su estado activado.
Batorrodopsina: el nombre del complejo todo-trans-retinal-opsina formado por laisomerización inducida por la luz de la rodopsina.
Benzo[a]pireno: mutágeno presente en el humo que se intercala en el ADN y causamutaciones de desplazamiento de marco.
Bicapa lipídica: estructura de membrana que puede formarse mediante moléculasanfipáticas en un medio acuoso. Consiste en dos capas de moléculas distribuidas detal manera que los grupos de cabeza polares se colocan hacia el agua y las colas nopolares hacia el centro de la membrana. La estructura de las membranas celulares esuna bicapa lipídica.
2,3-bisfosfoglicerato (BPG): efector alostérico de la hemoglobina de los mamíferos.Se une entre las cadenas β y reduce la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno.Implica la adaptación a zonas de gran altitud y la afinidad de la hemoglobina fetal porel oxígeno que es más fuerte que la de la hemoglobina adulta.
Bioenergética: análisis cuantitativo de la forma en que los organismos adquieren yutilizan la energía.
Biotina: una vitamina y una coenzima comúnmente asociadas con las enzimas quellevan a cabo las reacciones de carboxilación.
Bloqueo timidina: mecanismo de sincronización de células en el que se añadetimidina a las células para inhibir la síntesis del ADN. Esto evita que las células pasende la fase G1 a la fase S del ciclo celular. La consiguiente transferencia de las células aun medio que carece de timidina invierte la inhibición y facilita la iniciación de lasíntesis de ADN sincrónicamente.
BRCA-1: gen asociado con el aumento de riesgo de cáncer ovárico y pulmonarasociado a la reparación acoplada a la transcripción.
Bucle del anticodón: bucle que se encuentra en un extremo de una molécula detARN complementaria al codón de un mARN. Debido a que los aminoácidos se colocanen los tARN (para formar un aminoacil-tARN), de acuerdo con la secuencia del bucledel anticodón, el apareamiento del anticodón de los aminoacil-tARN con el codón delos mARN proporciona un mecanismo para que se incorpore un aminoácido específicoa la cadena polipeptídica en crecimiento en la traducción.
Bomba de sodio-potasio: bomba iónica que utiliza la energía del ATP para desplazartres iones de sodio fuera de la célula al mismo tiempo que se desplazan hacia dentrode la célula dos iones de potasio.
Bombas iónicas: sistema de transporte activo que desplaza los iones en contra de ungradiente de concentración a través de la membrana.
Bradiquinina: hormona que puede estimular la liberación del ácido araquidónico.
Bucle D: bucle de un tARN próximo al extremo 5'.
Bucle del anticodón: la parte del tARN donde se sitúa el anticodón.
Bucle Tψ
file:///D:/QUIM/gree
C: el bucle de un tARN próximo al extremo 3'.
Bucle variable: bucle pequeño que varía considerablemente de un tARN a otro.
Bulbo terminal (nudo sináptico): parte del axón presináptico separado de ladendrita postsináptica por una hendidura sináptica de unos 20 nm de amplitud.Contiene las vesículas sinápticas; el cambio del potencial de membrana en el bulboproduce la apertura de los canales de calcio con apertura de voltaje, que permite elpaso de iones Ca2+ desde la hendidura sináptica al bulbo axónico.
cAMP (AMP cíclico): segundo mensajero producido en respuesta a la unión de lashormonas, como el glucagón o la adrenalina, a la membrana plasmática de las célulaseucariotas.
Cabeceras: parte de la molécula de miosina implicada en la unión a la actina duranteel movimiento de contracción.
Cadena cebadora: cadena que se elonga en la replicación del ADN.
Cadena conductora: la cadena hija durante la replicación del ADN que se extiendede forma continua en la misma dirección que la horquilla de replicación.
Cadena de transporte electrónico: conjunto de proteínas y otras moléculas detransporte electrónico situadas en la membrana interna de la mitocondria.
Cadena molde: cadena que se copia en la replicación del ADN.
Cadena respiratoria: conjunto de cinco complejos multiproteicos (denominados I, II,III, IV, V), la coenzima Q y el citocromo c que forman el sistema de transporteelectrónico y la fosforilación oxidativa.
Cadena retardada: la cadena hija durante la replicación del ADN que se extiende deforma discontinua en dirección distinta a la horquilla de replicación. Esta cadenacontiene fragmentos de Okazaki
Caída del rojo: fenómeno que se producía cuando la eficacia cuántica de uncompuesto descendía a medida que la longitud de onda de la luz monocromática seaumentaba por encima de 680 nm.
Caja homeo: elemento de secuencia común de aproximadamente 180 pares de basesque se encuentra en los genes homeóticos. Codifica un elemento de unión al ADN conespecificidad de secuencia de la clase hélice-bucle-hélice.
Calicreína: junto con el quininógeno, activa la proteína de la sangre, el factor XII.
Calpaínas: dos proteasas activadas por el calcio en el citosol.
Cambios conservadores de los aminoácidos: mutaciones en la secuenciacodificante para las proteínas que convierten un codón para un aminoácido en uncodón para otro aminoácido con propiedades químicas muy similares.
Canales de paso: sistema que se encuentra en las células nerviosas en el que lossistemas de paso de los iones sodio y potasio están muy controlados.
Capas de hidratación: las interacciones de los dipolos con cationes y aniones en unasolución acuosa hacen que los iones se hidraten; es decir, se rodeen de capas demoléculas de agua denominadas capas de hidratación.
Carbamoil fosfato sintetasa II: enzima alostérica que cataliza un paso destinado ala biosíntesis de pirimidina eucariota, la síntesis de carbamoil fosfato de la glutamina.Se inhibe por el UDP, UTP, CTP, dUDP y UDP-glucosa. Todos estos compuestos inhibenla unión del sustrato ATP requerido por la enzima.
Carbono anomérico: carbono de un centro de quiralidad recién creado a partir de laciclación de un azúcar.
Carboxipeptidasa A: un zinc que contiene una enzima que cataliza la ruptura de lascadenas polipeptídicas.
β-Caroteno:
file:///D:/QUIM/gree
precursor de la vitamina A y pigmento fotosintéticoaccesorio de las plantas.
Cascada de caspasas: una cascada proteolítica que surge del hecho de que lasenzimas pueden fragmentarse en el lado carboxilo del aspartato y de que ésta esprecisamente la forma en la que se activa la enzima precursora inactiva.
Cascada quinasa: hace referencia a la cascada reguladora implicada en el controlhormonal de las acciones celulares mediadas por el cAMP. Se denomina cascadaquinasa porque la regulación definitiva se produce como resultado de la acción de unaserie de enzimas de quinasa que añaden fosfatos a otras moléculas.
Cascada reguladora: sistema regulador que controla la modificación covalente de lasenzimas, más frecuentemente cuando la unión de una única molécula hormonal a lasuperficie de la célula tiene como consecuencia la rápida activación de muchasmoléculas enzimáticas mediante la modificación covalente. La cascada reguladorageneralmente comporta la fosforilación (por ejemplo: el sistema regulador quecontrola la modificación covalente de la glucógeno fosforilasa en la que una serie defosforilaciones de un conjunto de enzimas proporciona una gran amplificación de unaseñal procedente de la unión de una única molécula hormonal con la superficie celular,dando como resultado la activación rápida de muchas moléculas enzimáticas).
Caspasas: familia de proteasas que se rompen en el lado carboxilo del aspartato (c-asp-ase) y se sintetizan como precursores inactivos que pueden activarse mediantedicha ruptura. Así pues, una vez desencadenada la activación, existe la posibilidad deque se produzca una cascada de caspasas.
Catabólico: hace referencia a los procesos metabólicos que degradan las moléculascomplejas a otras más sencillas, liberando energía. La glucólisis es una rutacatabólica.
Catabolismo: la suma de todos los procesos metabólicos mediante los cuales lasmoléculas complejas se degradan a otras más sencillas, y que incluye los procesosmediante los cuales las moléculas se degradan para proporcionar energía celular.
Catalasa: enzima que cataliza la reacción: 2H2O2 -> 2H2O + O2.
Catalizador: sustancia que aumenta la rapidez o velocidad de una reacción química,sin verse alterada ella misma en el proceso global.
Catecolaminas: una clase de moléculas dihidroxiladas como la dopa, la dopamina, lanoradrenalina y la adrenalina, que derivan de la tirosina en los animales.
Catepsinas: grupo de proteasas lisosómicas diseñadas para actuar en un medioácido.
cdc2: una serina/treonina quinasa de la levadura cuya activación necesita de laasociación con ciclinas. Una ciclina activa esta proteína al comienzo de la fase S y otrala reactiva al principio de la mitosis.
Células B: células linfáticas producidas por los linfocitos B en la respuesta inmunitariahumoral.
Células de Schwann: células especializadas que envuelven un axón en capas de unamembrana de mielina aislante.
Células espumosas: células inmunes rellenas de colesterol que contribuyen a laformación de las placas ateroscleróticas.
Células T: células linfáticas producidas por el timo que participan en la respuestainmunitaria celular.
Células T destructoras: principales participantes en la respuesta inmunitaria celular,también denominadas células T citotóxicas.
Células exocrinas: célula que segrega una sustancia que se excreta a través de unconducto hacia el tubo digestivo o hacia el exterior del organismo.
Celulasas: una clase de enzimas que catalizan la ruptura del enlace α(1->4) de lacelulosa. Se encuentran en las bacterias del aparato digestivo de los rumiantes, en losprotozoos del intestino de las termitas y en muchos hongos.
Celulosa: polímero de unidades de glucosas unidas mediante enlaces β(1->4).
Centrifugación diferencial: técnica que se emplea para separar las estructuras,tales como los orgánulos celulares, tomando como referencia su tamaño.
Centro asimétrico: (centro de quiralidad) en lo que respecta a los compuestosorgánicos, un átomo de carbono que tiene cuatro sustituyentes distintos fijados a él.Un grupo como éste no puede superponerse a su propia imagen especular y puedeexistir, por tanto, en dos enantiómeros.
Centro de reacción: parte del aparato fotosintético en el que el electrón excitadoprocedente de la estimulación luminosa se transfiere a un aceptor de electrones
primario. Aquí, la clorofila se encuentra en un entorno un tanto diferente del de otrasclorofilas, de manera que su nivel energético de estado excitado es un poco más bajo,permitiendo a la clorofila atrapar los cuantos de energía que cualquier otra moléculade pigmento absorbe.
Centrómero: región de un cromosoma donde se unen dos cromátidas hermanas. Estambién el lugar de unión para las fibras de huso durante la mitosis y meiosis.
Centros hierro-azufre: proteínas transportadoras de electrones que se encuentranen el interior de las proteínas hierro-azufre. Están formados por un hierro no hemoque forma un complejo con azufre.
Cera: tipo de compuesto formado mediante la esterificación de los ácidos grasos y delalcohol de cadena larga. Los organismos la utilizan como sustancias repelentes delagua.
Ceramida: esfingolípido que se produce por la combinación de esfingosina con ungrupo acilo, formando un enlace amida.
Cerebrósido: esfingolípido que desempeña una función importante en las membranasdel cerebro y en las células nerviosas. Son ceramidas a las que se les ha añadido unaporción de azúcar.
Cetogénesis: término que hace referencia al proceso de formación de cuerposcetónicos.
Cetogénico: sustancias (como algunos aminoácidos) que pueden utilizarse comosustratos para la síntesis de un cuerpo cetónico.
Cetohexosa: una hexosa que contiene un grupo cetona.
Cetopentosa: una pentosa que contiene un grupo cetona.
Cetosa: un monosacárido que contiene un grupo cetona.
Cetotetrosa: una tetrosa que contiene un grupo cetona.
Cetotriosa: una triosa que contiene un grupo cetona.
Chaperoninas: proteínas que facilitan el ensamblaje adecuado de la estructuraproteica (garantizan que una proteína de nueva síntesis permanezca desplegada).Entre ellas se incluyen las proteínas de choque térmico y la proteína GroEL de E. coli.
Chi: secuencia octanucleotídica de E. coli (5’-GCTGGTCC-3’) reconocida por laexonucleasa V. En esta secuencia, la exonucleasa modifica las cadenas y su polaridadpreferida de degradación del ADN. Esto facilita la carga de RecA a un extremo 3’ libree inicia la invasión de cadena de una doble cadena cercana.
Cianuro: inhibidor del transporte electrónico que inhibe la citocromo oxidasa(complejo IV). Este compuesto reacciona con la forma oxidada del complejo.
Ciclinas: grupo de proteínas que se asocian con quinasas involucradas en latransición a través del ciclo celular.
Ciclo celular: conjunto definido de fases que experimenta una célula durante elproceso de la división.
Ciclo de Calvin: conjunto de reacciones en el ciclo oscuro de la fotosíntesis en el quese fija el dióxido de carbono mediante la adición de una molécula cada vez a unamolécula aceptora y el paso de la molécula a través de una serie de reacciones.
Ciclo del ácido cítrico: ruta metabólica central a través de la cual convergen lamayor parte de las demás rutas metabólicas. Es cíclico y convierte el acetil-CoA endióxido de carbono.Oxida los ácidos tricarboxílicos. La ruta del glioxilato es una rutaalternativa en algunos organismos.
Ciclo glucosa-alanina: proceso paralelo al ciclo de Cori. Ciclo del músculo queelimina el amoníaco en el que el piruvato de la glucólisis de los tejidos periféricosexperimenta una transaminación a alanina, la cual transporta el nitrógeno amino alhígado, donde se vuelve a convertir en piruvato para la gluconeogénesis. Esta ruta esimportante para ayudar a los tejidos a eliminar el amoníaco tóxico que se formadurante la degradación de las proteínas.
Ciclo inútil: proceso que se da cuando las rutas metabólicas tanto catabólicas comoanabólicas aparecen simultáneamente implicando a los mismos intermediarios dereacción.
Ciclopentanoperhidrofenantreno: forma química del compuesto raíz de losesteroides.
Cinesina: en una célula, la proteína responsable del transporte desde el extremomenos del microtúbulo hacia el extremo más caminando a lo largo de la pista delmicrotúbulo.
Circulación enterohepática: una ruta escogida por los ácidos biliares en el cuerpo.En esta ruta, los ácidos biliares se segregan al intestino delgado superior, se absorbenen el intestino delgado inferior y vuelven al hígado para reutilizarse, a través de lasangre portal.
Cis-dominante: se refiere a una mutación de un elemento regulador genético queafecta a la expresión de los genes adecuados únicamente en el mismo cromosoma,pero no en otro cromosoma homólogo presente en la misma célula. Un ejemplo es unamutación en una secuencia reguladora de un promotor que afecta únicamente a latranscripción de ese mismo promotor.
Cis-Poliisopreno: un poliprenol que forma el caucho natural.
Cistina: el aminoácido cisteína forma con frecuencia enlaces disulfuros con otrascisteínas. La forma de disulfuro resultante de la cisteína se denomina cistina.
Citocinesis: la parte del ciclo celular mitótico en el que se produce la división de lacélula.
Citocromo 557: nombre del citocromo ligado por la nitrato reductasa. Aceptaelectrones del cofactor FAD y los transfiere al cofactor molibdeno.
Citocromos: grupo de hemoproteínas rojas o pardas de la cadena respiratoria.
Citocromo oxidasa: complejo multiproteico que contiene citocromos a y a3 delcomplejo IV.
Citoesqueleto: red organizada de proteínas en forma de cilindros y de fibras queocupa toda la célula, y ayuda a darle su forma y motilidad. El citoesqueleto incluye
filamentos de actina, microtúbulos y un grupo diverso de proteínas filamentosas a lasque se denomina colectivamente filamentos intermedios.
Citomatriz: estructura organizada del citosol.
Citoquininas: una clase de hormonas vegetales que contienen bases púricas con unacadena lateral terpenoide.
Citosol: localización celular donde se produce la glucólisis, muchas reacciones de lagluconeogénesis, la ruta de las pentosas fosfato, la activación de los aminoácidos, lasíntesis de los ácidos grasos y la síntesis de los nucleótidos.
Clasificador de células activadas por fluorescencia: técnica utilizada para separarlas células, tomando como base la presencia de un anticuerpo marcado confluorescencia unido a un antígeno de la superficie celular
Clatrina: la proteína más abundante que se encuentra en los hoyos revestidos, lugarde los receptores de LDL, que participa en la endocitosis mediada por receptores.
Cloroplastos: el cloroplasto es un orgánulo especializado de las células vegetales ylas algas que realiza la fotosíntesis.
Cobamidas: término para un compuesto que contiene B12. Se les atribuye estadenominación debido a que tienen muchos nitrógenos amida y cobalto.
Cociente respiratorio (CR): proporción del número de las moléculas de dióxido decarbono producido por molécula de oxígeno consumida para una sustancia.
Código genético: código mediante el cual una secuencia de nucleótidos de unamolécula de ADN o ARN especifica la secuencia de aminoácidos de un polipéptido.Formado por codones de tres nucleótidos que especifican un determinado aminoácidoo indican al ribosoma que detenga la traducción y libere el polipéptido. Con unaspocas excepciones, de importancia menor, todos los seres vivos utilizan el mismocódigo.
Código genético universal: versión del código genético utilizado por casi todos losorganismos.
Codón: secuencia en un ARN mensajero de tres bases de nucleótidos que especificantanto un aminoácido para su incorporación a una proteína como una señal dedetención para terminar la síntesis proteica en un punto determinado.
Codón de detención: un codón que, cuando es localizado por el ribosoma durante latraducción de un mARN, hace que se detenga la traducción. En el código universal,este codón está especificado por UAA, UAG y UGA.
Codón de inicio: el primer codón que se traduce en la producción de una proteína.Casi siempre es AUG, que se codifica para la metionina.
Coeficiente de Hill c: la pendiente máxima de una representación de Hill (es elexponente de la concentración de ligando libre). Cuantifica la cooperatividad:
c=1 ⇒ no cooperatividad0 < c < 1 ⇒ cooperatividad –1 < c ≤ ⇒ cooperatividad +c = n supercooperatividad
Coenzimas: pequeña molécula orgánica que se une a una enzima y que es esencialpara su actividad, pero que no sufre una alteración permanente por la reacción. Lamayor parte de estos compuestos derivan metabólicamente de las vitaminas.
Coenzima A: coenzima implicada en las reacciones de transferencia de grupos acilo.
Coenzima Q (ubiquinona o CoQ): aceptor electrónico de los complejos I y II de lacadena respiratoria. Dona electrones al complejo III.
Colecalciferol (vitamina D3): la forma más abundante de la vitamina D. No esnecesario ingerirla en el alimento. Se obtiene mediante la conversión del 7-deshidrocolesterol, un intermediario en la biosíntesis del colesterol.
Colestanol: un derivado totalmente saturado del colesterol.
Colesterol: componente lipídico importante de las membranas que también estáinvolucrado en la aterosclerosis. Actúa como precursor de las hormonas esteroides.
Colesterol bueno: término utilizado para describir las HDL que se basa en el hechode que la concentración elevada de HDL contrarresta la aterogénesis.
Colesterol malo: término utilizado para describir las LDL que se basa en el hecho deque la concentración elevada de LDL conduce a la aterosclerosis.
Complejo ATP sintasa: también denominado complejo V.
Complejos de captación de luz: forman parte del aparato fotosintético. Cada unode ellos es un complejo proteico de múltiples subunidades que contiene múltiplesmoléculas de pigmento antena y un par de moléculas de clorofila que actúan comocentro de reacción, atrapando los cuantos de energía excitados por la absorción de laluz.
Complejo de Golgi: apilamiento de vesículas membranosas planas que se encuentraen el citoplasma de las células eucariotas. Actúa como centro de direccionamiento delas proteínas destinadas a la secreción, a los lisosomas o a la membrana celular;realiza unas funciones similares para los lípidos de la membrana y modifica y terminalas porciones de oligosacáridos de las glucoproteínas. En el se produce la maduraciónde las glucoproteínas, de otros componentes de las membranas y de los vasossecretores.
Complejo de troponina: tres proteínas (troponinas I, C y T) que forman unaestructura que controla el acceso de las cabezas de miosina a la actina, regulando asíla formación de puentes cruzados y la contracción muscular.
Complejo enzima-sustrato: intermediario en la catálisis enzimática en la que elsustrato está unido en el lugar activo de la enzima o próximo al estado de transición.
Complejo F0F1: complejo ATP sintasa, también denominado complejo V.
Complejo nitrogenasa: sistema enzimático responsable de la reducción del N2.
Complejo promotor abierto: complejo producido como resultado de undesenrollamiento muy dependiente de la temperatura de varios pares de bases deADN mediante la ARN polimerasa durante la iniciación de la transcripción.
Complejo promotor cerrado: complejo producido como resultado de la interaccióninicial entre la ARN polimerasa y el promotor.
Complejo proteoglucano: complejo proteína-hidrato de carbono del cartílago en elque la estructura filamentosa se construye sobre una única molécula larga de ácidohialurónico, a la que se unen de manera no covalente proteínas centrales extendidas.
Complementariedad: con respecto a los ácidos nucleicos, este término hacereferencia al hecho de que las bases siempre se emparejan de forma similar: A seaparea con U o T y viceversa; G se aparea con C y viceversa. Este ordenamientoempareja a las purinas más voluminosas con las pirimidinas de menor tamaño,evitando que el ADN aumente en determinados lugares.
Compuestos porfirínicos: una clase de compuestos encontrados en la clorofila, enlas proteínas citocrómicas, en la sangre y en algunos pigmentos naturales. Estoscompuestos son los responsables del color rojo de la sangre y del color verde de lasplantas.
Concatémero: en la replicación de los genomas lineales T4 y T7, los agregadoslineales terminoterminales que se producen durante la replicación.
Condroitín sulfato: glucosaminoglucano de tejido conjuntivo compuesto de unpolímero de disacáridos [ácido glucurónico-β(1->3) N-acetil-galactosamina-6-sulfato]
unido por enlaces β
file:///D:/QUIM/gree
(1->4).
Conformación nativa: proteína en su conformación funcional.
Conjugación: forma de reproducción sexual en las bacterias que comporta latransferencia de ADN de una célula donadora a una célula receptora.
Control a nivel de sustrato: regulación enzimática que se produce mediante lainteracción directa de los sustratos y los productos de cada reacción catalizada poruna enzima con la propia enzima. La reacción catalizada por la hexoquinasa seencuentra bajo este control.
Control respiratorio: fenómeno que tiene lugar a partir del fuerte acoplamiento de lafosforilación oxidativa y el transporte electrónico. Los acontecimientos que paran unode los procesos, también paran el otro proceso.
Constante de asociación (también denominada constante de afinidad): vienedada por K, en la reacción de unión del oxígeno para la mioglobina, K se calcula comola concentración de mioglobina unida al oxígeno dividida por el producto de laconcentración de oxígeno libre y la concentración de mioglobina libre.
Constante de Michaelis (KM): Relación de las constantes de velocidad de unadeterminada reacción enzimática. Esta entidad proporciona información especialmentecaracterística de la reacción.
Constante de velocidad: en relación con las reacciones químicas, una constante querelaciona la velocidad de una reacción concreta con las concentraciones de lossustratos.
Constante dieléctrica: constante, denominada ε, que modifica la ley de Coulombpara explicar el apantallamiento de las moléculas entre las cargas sin estar en elvacío. Con esta modificación, la fuerza, F, entre las cargas en un medio dieléctrico (sin
estar en el vacío) es F = k* (q1q2)/(ε;
file:///D:/QUIM/gree
*r2), donde q1 y q2 son lascargas y r es la distancia entre ellas.
Control por retroacción: mecanismo regulador enzimático en el que el productofinal de una ruta de múltiples pasos afecta a la actividad de una enzima en la ruta.
Coordenada de reacción: una medida generalizada del progreso de una reacciónquímica.
Cordicepina: terminador de cadena de la transcripción, debido a que carece delgrupo 3’hidroxilo.
Corrección de pruebas: proceso de la replicación del ADN que se produce cuando laactividad 3´ a 5´ exonucleasa de la ADN polimerasa reconoce y elimina las bases malapareadas de un ADN recién replicado. Este proceso probablemente contribuye a lastasas de error sorprendentemente bajas de la replicación del ADN in vivo.
Corriente abajo: termino utilizado para indicar “en dirección 3’”.
Corriente arriba: termino utilizado para indicar “en dirección 5’”.
Corte y empalme alternativo: corte y empalme de un ARN transcrito eucariota dediferentes formas, para incluir o excluir a determinados exones del mARN final.
Corte y empalme de intrones: proceso postranscripcional de ARN que se producecasi exclusivamente en los eucariotas.
Creatina: compuesto importante de los músculos. Se utiliza para producir creatinafosfato, una fuente de energía utilizada para el proceso de la contracción muscular.
Creatina fosfato: fuente importante de energía de fosfato en las células del músculo.Se forma a partir de la creatina y del ATP mediante la enzima creatina fosfoquinasa.
Creatina fosfoquinasa: enzima que cataliza la reacción, creatina + ATP <=>creatina fosfato + ADP.
Creatina quinasa: enzima que cataliza la reacción creatina fosfato + ADP <=>creatina + ATP.
CREB (proteína de unión al elemento de respuesta al cAMP): proteína a la quese une el AMP cíclico, y que estimula la transcripción de una clase de genes, incluidaslas proteínas receptoras de hormonas celulares.
Crestas: pliegues de la membrana mitocondrial interna que se proyectan dentro de lamatriz mitocondrial.
Cromatina: el material filamentoso de los cromosomas eucariotas, formado por ADNcon las histonas y las otras proteínas asociadas. Durante la interfase, se dispersa yocupa la mayor parte del núcleo; durante la división nuclear se condensa para formarlos cromosomas compactos.
Cromóforo: grupo químico que absorbe luz a longitudes de onda características.
Cromóforos: pigmentos fotosintéticos que absorben luz de una longitud de ondaespecífica para la fotosíntesis.
Cromosoma: el cromosoma está compuesto por ADN y proteínas, y transportainformación genética al interior del ADN.
Cromosoma politénico: cromosoma extra-grueso que incluye muchas copiasparalelas de la molécula de ADN original; se produce mediante ciclos repetidos dereplicación del ADN sin separación de las copias resultantes.
Cuanto: una unidad de energía luminosa.
Cuerpo basal: en un cilio, una estructura de anclaje a la que se conecta el axonema.
Cuerpos cetónicos: moléculas producidas mediante el proceso de la cetogénesis,que se produce cuando el acetil-CoA se acumula más allá de su capacidad deoxidación o de uso para la síntesis de los ácidos grasos. Ejemplos de cuerpos cetónicosson el acetoacetato, la acetona y el β-hidroxibutirato.
Cultivo tisular: método utilizado para inducir el crecimiento de células desagregadasde un organismo en un medio que contenga nutrientes celulares y factores decrecimiento proteicos.
D-azúcares: la estructura estereoquímica preferida de la mayoría de los azúcaresbiológicos.
Dedo de zinc: un motivo estructural de una proteína que comporta residuos de zinc yde cisteína, y que se encuentran en muchas proteínas que interactúan con el ADN.
Dendritas: proceso corto en forma de hebra que se prolonga a partir de las célulasnerviosas que reciben impulsos de otras neuronas.
Densidad de superhélice: una medida de la superhelicidad de una molécula de ADN.Es igual al cambio del número de ligazón causado por la introducción delsuperenrollamiento dividido por el número de ligazón que tendría la molécula de ADNen su estado relajado.
Dermatán sulfato: glucosaminoglucano de la piel.
Desformilasa: enzima de los procariotas que elimina el grupo formilo de la N-formilometionina en el extremo de los polipéptidos bacterianos.
7-Deshidrocolesterol: intermediario en la biosíntesis del colesterol y precursor delcolecalciferol, o vitamina D3.
Deshidrogenasas: tipo de enzimas que catalizan las reacciones de oxidación-reducción en las que se produce una pérdida de hidrógeno a partir del donador deelectrones. La succinato deshidrogenasa es una de estas enzimas del ciclo del ácidocítrico.
Desnaturalización: péridida de la estructura nativa de una proteina.
Desplazamiento de cadena: fenómeno producido cuando la replicación de unacadena de ADN desplaza a una cadena de ADN que se ha producido anteriormentedurante el proceso de replicación.
Desplazamiento NIH: reacción denominada así en honor a los científicos de losNational Institutes of Health (Institutos Nacionales de la Salud) de Estados Unidos,que describieron una hidroxilación del anillo que tiene lugar a través de la formaciónde un intermediario epóxido.
Determinante antigénico: parte específica de un antígeno que desencadena laproducción de anticuerpos.
Dextrina límite: producto final de la digestión de la amilopectina o del glucógeno porla α-amilasa. La α-amilasa no puede romper las unidades de maltosa en el punto deramificación 1 6 de los polisacáridos. La dextrina límite es el resultado de estadigestión con múltiples ramificaciones de glucosas a partir de los puntos deramificación.
Diabetes mellitus: enfermedad producida por una deficiencia de la acción de lainsulina en el cuerpo, que se debe a unas concentraciones bajas de insulina o a unasconcentraciones insuficientes combinadas con una falta de respuesta de las célulasdiana a la insulina. La enfermedad se manifiesta fundamentalmente por alteracionesde la homeostasis de los combustibles, con hiperglucemia (concentracionesanormalmente elevadas de glucosa en sangre).
Diacilglicerol: molécula que contiene un glicerol esterificado en dos grupos acilo.
Diastereoisómeros: moléculas que son estereoisómeros configuracionales y noenantiómeros entre sí. Isómeros que difieren en la configuración alrededor de dos omás átomos de carbono asimétricos y no son imágenes especulares completas.
Dietilestilbestrol: un estrógeno sintético. Se utilizó para fomentar el crecimiento delganado bovino, hasta que se comprobó que podía ser cancerígeno.
Difracción de rayos X: técnica que se utiliza para determinar la estructuratridimensional de las moléculas, incluyendo las macromoléculas. Un cristal o una fibrade la sustancia se ilumina con un haz de rayos X y los elementos de repetición de laestructura dispersan los rayos X formando un patrón de difracción que aportainformación sobre la estructura de la molécula.
Difusión facilitada por poros: un ejemplo de este tipo de transporte facilitado loofrece la proteína de la banda 3 de las membranas eritrocitarias, que permiten deforma preferente que los iones cloruro y bicarbonato pasen a través de la membrana.
Difusión lateral: término utilizado para describir un tipo de movimiento de lasbicapas lipídicas en el que el movimiento se produce de forma paralela a la superficiede la membrana, al contrario que en el intercambio de los dos lados de la superficie.
Difusión transversal: término que describe un tipo de movimiento que se produceen las bicapas lipídicas (no suele producirse) en el que el movimiento se producemediante el intercambio de ambos lados de la superficie, al contrario que en elmovimiento de forma paralela a la superficie.
Dihidrofolato (DHF): forma reducida del ácido fólico producida mediante lareducción catalizada de dihidrofolato reductasa del folato utilizando NADPH.
Dihidroxiacetona: la única aldosa-cetosa.
1,25-Dihidroxicolecalciferol: molécula producida en el riñón a partir del 25-hidroxicolecalciferol. La reacción es estimulada por la hormona paratiroidea, cuandolas concentraciones de calcio son bajas. Es la forma de la vitamina D con actividadhormonal.
Diisopropil fluorofosfato (DFP): inhibidor competitivo irreversible de las enzimasque contienen una serina en el lugar activo. Entre estas enzimas se encuentra lasserina proteasas y la enzima acetilcolinesterasa.
Dímero: compuesto formado por dos unidades.
Dímero de ciclobutano pirimidina: estructura en el ADN de dos enlaces covalentesentre los residuos de pirimidina adyacentes como consecuencia de la exposición a laluz UV. Los dos nuevos enlaces forman un anillo de cuatro miembros y puedenproducir la mutación durante la replicación si no se reparan.
Dimetilnitrosamina: mutágeno presente en algunos alimentos preparados quemetila compuestos. Modifica las bases y produce mutaciones de sentidos equivocados.
Dineína: brazos laterales de una estructura de dobletes exteriores en la estructura9+2.
Dineína citoplasmática: en una célula, la proteína responsable del transporte desdeel extremo más del microtúbulo hacia el extremo menos caminando a lo largo de lapista del microtúbulo.
2,4-dinitrofenol (DNP): compuesto químico que permea en la membranamitocondrial interna hasta los protones y desacopla la fosforilación oxidativa deltransporte electrónico. Otro compuesto químico de este tipo es la FCCP.
Dinucleótido de flavina y adenina (FAD), oxidado: molécula de flavina capaz detransportar electrones producidos en las oxidaciones biológicas.
Dinucleótido de flavina y adenina (FADH2), reducido: molécula de flavina quetransporta electrones.
Dinucleótido de nicotinamida y adenina (NAD+), forma oxidada: coenzima queacepta los electrones liberados en las oxidaciones biológicas, por ejemplo, en lareacción catalizada por la alcohol deshidrogenasa hepática.
Dinucleótido de nicotinamida y adenina (NADH), forma reducida: coenzima queactúa como un transportador electrónico. Puede donar electrones a un compuestobiológico, reduciéndolo, o bien puede donarlos al sistema de transporte electrónicopara su uso en la fosforilación oxidativa.
Dipéptido: molécula que contiene dos aminoácidos unidos por un enlace peptídico.
Diploide: respecto a una célula u organismo, la posesión de dos conjuntos homólogosde cromosomas por núcleo (con la posible excepción de los cromosomas sexuales, quepueden estar presentes en una sola copia). Células que contienen dos copiascompletas del genoma.
Dipolo inducido: una molécula, como el benceno, con una forma simétrica y sinmomentos dipolares en ausencia de interacciones externas puede tener una ligeraredistribución de la carga electrónica, debido a la interacción con un campo eléctrico.Esto provoca la formación de un dipolo inducido en la molécula simétrica.
Dipolo permanente: las moléculas, como el agua, que tienen una distribuciónasimétrica de la carga electrónica, debido a la geometría molecular y a las diferenciasde electronegatividad entre los átomos, son dipolos permanentes.
Disacáridos: hidratos de carbono que contienen dos porciones de azúcar.
Diterpeno: término aplicado al terpeno derivado del geranilgeranil pirofosfato.
Dodecil sulfato sódico (SDS): detergente sintético que no precipita en el agua“dura”.
Dolicol fosfato: lípido sobre el que se ensamblan las glucoproteínas ligadas por N.
Dominio: una parte de una cadena polipeptídica que se pliega sobre sí misma paraformar una unidad compacta que continúa siendo reconocible dentro de la estructuraterciaria de toda la proteína.
Dominio constante: parte de una inmunoglobulina que es idéntico para todos losanticuerpos de una clase determinada.
Dominio variable: parte de una inmunoglobulina que varía en la secuencia deaminoácidos y la estructura terciaria de un anticuerpo a otro.
Donador electrónico: la molécula que se oxida en las reacciones que implicanoxidación y reducción. Por ejemplo, en la reacción del ciclo del ácido cítrico succinato+ FAD <=> fumarato + FADH2, el succinato es el donador electrónico.
dUTPasa: enzima que fragmenta dUTP a dUMP más PPi. Es importante para reducir lacantidad de dUTP en la célula, por lo que se dispone de menor cantidad para la ADNpolimerasa durante la replicación del ADN.
Ecuación de Goldman: ecuación que tiene en cuenta la permeabilidad de lamembrana para los diferentes iones en la determinación del potencial de lamembrana.
Ecuación de Henderson-Hasselbalch: pH = pKa + log ( [A-]/[HA] ).
Ecuación de Michaelis-Menten: ecuación que proporciona la velocidad de unareacción catalizada por una enzima en función de las concentraciones de sustrato yenzima, así como de dos constantes que son específicas para una determinadacombinación de enzima y sustrato: una constante de velocidad, kcat, para laproducción catalítica del producto cuando la enzima está saturada, y la constante deMichaelis, KM.
Ecuación de Nernst: ecuación que relaciona el potencial eléctrico que existe a travésde una membrana con las concentraciones de iones presentes a ambos lados de lamisma.
Edición del ARN: proceso que afecta a los mARN mitocondriales de algunoseucariotas unicelulares, que comporta la inserción o eliminación de residuos de uridinaen los mensajes durante los pasos del proceso. Aparentemente, las inserciones están
realizadas por un tipo de mecanismo inverso de corte y empalme, y sólo en ciertospuntos.
EF-G: factor de elongación de la traducción necesario para la translocación.
EF-TS: factor de elongación de la traducción que participa en la recarga de EF-Tu conGTP.
EF-Tu: factor de elongación de la traducción lleva el tARN al lugar A.
Efecto Bohr: efecto por el que se reduce la afinidad del oxígeno para la hemoglobinadebido a la caída del pH.
Efecto hidrófobo: estabilización de la estructura proteica que se produce comoconsecuencia de la asociación entre los grupos hidrófobos, alejados del agua.
Efecto Pasteur: observación de Louis Pasteur. Cuando los cultivos anaerobios delevaduras que metabolizan glucosa se exponen al aire, la tasa de utilización de glucosase reduce drásticamente. Esto se debe al hecho de que la glucólisis aerobia se vefavorecida en el aire y es mucho más eficaz produciendo ATP que la glucólisisanaerobia.
Efector (transducción de señal): enzima que interacciona con un transductor en latransducción de señal para llevar a cabo un cambio metabólico. Por ejemplo, en laestimulación hormonal del glucagón, el transductor, es decir la proteína G, activa elefector (adenilato ciclasa) con objeto de producir un segundo mensajero, el cAMP.
Efectores alostéricos: moléculas que fomentan las transiciones alostéricas en unaproteína.
Eficacia cuántica (de la fotosíntesis): proporción de moléculas de oxígenoliberadas por fotones absorbidos.
Eicosanoides: una clase de compuestos derivados de los ácidos grasospoliinsaturados C20. Los compuestos más importantes son las prostaglandinas, lostromboxanos y los leucotrienos.
Einstein: unidad para medir un mol de fotones.
Electrogénico: sistema de transporte que, como consecuencia del desplazamiento desustancias a través de una membrana, produce un movimiento neto de la cargaiónica.
Electroneutral: sistema de transporte que, como consecuencia del desplazamientode sustancias a través de una membrana, no produce ningún movimiento neto de lacarga iónica.
Elementos Alu: secuencias de ADN de unos 300 pares de bases que se encuentranen múltiples copias diseminadas por todo el genoma de los mamíferos; el genomahumano tiene centenares de miles de ellas. Se transcriben de manera poco eficienteen la célula. Algunas de ellas pueden contener orígenes para la replicación del ADN.
Elemento de control: una secuencia de ADN que une un factor de transcripción.
Elementos genéticos transponibles: fragmentos del ADN que contienen genes sinuna localización fija en el genoma, sino que pueden moverse de un lugar a otro delmismo, aunque con una frecuencia baja.
Elementos que responden a las hormonas (HRE): lugares del ADN en los que elcomplejo hormona-receptor interacciona para afectar a la transcripción de los genes.
Enantiómeros: (también denominados isómeros ópticos) estereoisómerosconfiguracionales que no son imágenes especulares superponibles entre sí. Ladenominación de isómeros ópticos procede del hecho de que los enantiómeros de uncompuesto desvían la luz polarizada en direcciones contrarias.
Encefalinas: péptidos pequeños que actúan como neurohormonas responsables de lafalta de sensibilidad al dolor experimentada en situaciones de gran estrés o shock.Entre ellas se incluyen ejemplos como la β-endorfina, la met-encefalina y otras.
Endergónico: en un sistema no aislado, un proceso que se acompaña de un cambiopositivo de la energia libre (∆G) y que, por tanto, no está favorecidotermodinámicamente.
Endocitosis: proceso mediante el cual las células captan moléculas grandes delmedio extracelular.
Endonucleasa apirimidínica: enzima que reconoce un lugar apirimidínico en el ADNy rompe el enlace fosfodiéster en el lado 5´ de la porción de desoxirribosa.
Endonucleasas de restricción: enzimas que catalizan la ruptura de la doble cadenade ADN en secuencias de bases específicas.
Endosoma: en la endocitosis mediada por receptores, el nombre que reciben variasvesículas revestidas de clatrina que se fusionan tras su absorción en una célula.
Endorfinas: péptidos pequeños que actúan como neurohormonas responsables de lafalta de sensibilidad al dolor experimentada en situaciones de gran estrés o shock.
Enediol: intermediario en una reacción química en la que los dos carbonos de unenlace doble se unen a los grupos hidroxilo. Este intermediario se produce en lareacción catalizada por la triosa fosfato isomerasa.
Energía de interacción: la energía de interacción, U, para dos partículas cargadas esla energía necesaria para separarlas desde una distancia, r, a una distancia infinita. Esuna medida de la energía requerida para superar las fuerzas electrostáticas entre
ellas. U = k*(q1q2)/(ε
file:///D:/QUIM/gree
file:///D*r), donde k es una constante y q1 y q2
son las cargas.
Energía de transición: la cantidad de energía que se debe añadir a una moléculapara aumentar su energía libre partiendo de la del estado inicial hasta alcanzar la delestado de transición.
Energía interna: energía contenida en un sistema. Para los fines de la bioquímica,este término engloba todos los tipos de energía que pueden intercambiarse medianteprocesos químicos o físicos no nucleares, incluyendo la energía cinética del
movimiento y la vibración de los átomos y moléculas, así como la energía almacenadaen los enlaces y las interacciones no covalentes.
Energía libre: magnitud termodinámica (función de estado), simbolizada por G, queincluye la entalpía y la entropía: G = H – TS, donde H es la entalpía, S es la entropía yT es la temperatura absoluta. El cambio de energía libre (ΔG) de un proceso, comouna reacción química, tiene en cuenta los cambios de entalpía y de entropía, e indicasi el proceso estará termodinámicamente favorecido a una temperatura dada.
Energía libre estándar de activación: representada por , corresponde a la energíalibre adicional (por encima de la energía libre promedio de las moléculas dereactantes) que han de alcanzar las moléculas para llegar al estado de transición.
Enfermedad de células I: anomalía congénita rara en la que los lisosomas nopueden realizar su función normal debido a problemas en el transporte deglucoproteínas ligadas por N. Este problema surge porque la glucosiltransferasa, quegenera manosa-6-fosfato, es defectuosa lo que provoca que las enzimas lisosómicasse transporten al exterior de la célula.
Enfermedades de almacenamiento de glucógeno: trastorno clínico causado por eldéficit de enzimas del (o relacionadas con) metabolismo del glucógeno.
Enfoque isoeléctrico: técnica que se utiliza para separar los anfólitos y lospolianfólitos, basada en el punto isoeléctrico. También se utiliza para determinar elpunto isoeléctrico.
Enlace de hidrógeno: interacción de atracción entre el átomo de hidrógeno de ungrupo donador, como -OH o =NH, y un par de electrones no enlazantes de un grupoaceptor, como O=C. El átomo del grupo donador, que incluye el hidrógeno, debe serclaramente electronegativo para que la atracción sea importante.
Enlaces covalentes: los enlaces químicos entre los átomos de una moléculaorgánica, que los mantiene unidos, se denominan enlaces covalentes.
Enlace disulfuro: enlace covalente directo entre átomos de azufre. El aminoácidocisteína suele formar enlaces disulfuros con otras cisteínas. La forma de disulfuroresultante de la cisteína se denomina cistina.
Enlaces disulfuro en la proteína: enlaces covalentes entre las cisteínas noadyacentes de una proteína que dan lugar a la cistina (una oxidación). Facilitan laestabilización de las estructuras terciarias
Enlaces fosfodiéster: enlaces covalentes que mantienen el armazón de lasmoléculas de ácido nucleico unido.
Enlaces glucosídicos: los azúcares, como la glucosa que forma anillos, crean uncarbono asimétrico denominado anómero en el lugar de cierre del anillo. Este es elcarbono #1 para las aldohexosas y el carbono #2 para las cetohexosas. Si el grupohidroxilo del carbono anomérico está unido a otra molécula, como el azúcar, comopara expulsar el agua, el enlace resultante se denomina enlace glucosídico. Elglucógeno está compuesto por muchos enlaces glucosídicos entre unidades deglucosa, ya que los enlaces se forman a través del carbono #1(carbono anomérico deglucosa).
Enlace peptídico: enlace que liga sucesivos aminoácidos para formar un péptido.Consiste en un enlace amida entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo αfile:///D:/QUIM/gree
-amino del siguiente.
Elevación: distancia alcanzada por una hélice entre unidades de polímerosadyacentes.
Entalpía: magnitud termodinámica (función de estado), simbolizada por H, que esigual a la energía interna de un sistema más el producto de la presión por el volumen:H = E + PV. Es igual al cambio de calor en las reacciones a presión constante, comoson la mayor parte de las reacciones en los sistemas biológicos.
Entrecruzamiento desigual: proceso de recombinación que puede producirmúltiples copias de un gen. Es importante en la ampliación génica.
Enteropeptidasa: proteasa que implica la activación del tripsinógeno.
Entropía: (se representa matemáticamente como S) magnitud termodinámica queexpresa el grado de desorden o aleatoriedad de un sistema. Según la segunda ley dela termodinámica, la entropía de un sistema abierto tiene a aumentar a no ser que segaste energía en mantener el sistema ordenado.
Entropía conformacional: proceso de plegado de la proteína que comporta el pasodesde una multitud de conformaciones de ovillo aleatorio a una única estructuraplegada. Implica una disminución de la aleatoriedad y en consecuencia unadisminución de la entropía.
Enzimas: proteínas catalizadoras de las reacciones químicas.
Epinefrina: hormona que interactúa con la superficie de la célula que inicia unacascada reguladora para activar la glucógeno fosforilasa (y otras enzimas).
Equilibrio del nitrógeno (balance del nitrógeno normal): condición delmetabolismo del nitrógeno, que se observa en un adulto con una buena alimentación,en la que la ingestión diaria de nitrógeno es igual a la que se pierde.
Equivalente reductor: una cantidad de un compuesto reductor que dona elequivalente a 1 mol de electrones en una reacción de oxidación-reducción. Loselectrones pueden expresarse en forma de átomos de hidrógeno.
Escinucleasa: término utilizado para describir el corte enzimático del ADN por mediodel sistema RuvABC.
Escorbuto: síntoma de carencia grave de vitamina C en el cual no se puedenmodificar los residuos de lisina y prolina en el colágeno.
Esferas F1: estructuras en forma de nudos en la superficie de las crestasmitocondriales que forman parte del complejo V.
Esfingolípidos: clase importante de componentes de la membrana formada con elaminoalcohol de cadena larga esfingosina, en vez de con glicerol. Lípidos, que seencuentran normalmente en el tejido nervioso de los animales, derivados de la baseesfingosina. También se localizan en las plantas y la levadura.
Esfingolipidosis: grupo de enfermedades congénitas, también conocidas comoenfermedades de almacenamiento de lípidos, que se caracteriza por el déficit de unade las enzimas de degradación para un esfingolípido, y que conlleva la acumulacióndel esfingolípido en los lisosomas.
Esfingomielina: esfingolípido que combina una ceramida con una fosfocolina.
Esfingosina (D-4-esfinganina): armazón de los esfingolípidos.
Espacio intermembrana de la mitocondria: región ubicada entre la membranamitocondrial interna y la externa.
Espectrina: proteína periférica de la membrana eritrocitaria con subunidades α y β.Es una fibra con forma de cadena que une los componentes del esqueleto de lamembrana.
Espectros diferenciales: técnica de laboratorio que aprovecha las diferencias de losespectros de absorción de los transportadores electrónicos oxidados y reducidos paradeterminar el estado de oxidación de cada uno.
Espliceosoma: el complejo snRNP-pre-mARN.
Estado: término que define los principales parámetros de un sistema. En términostermodinámicos, el estado se define mediante la indicación de las cantidades de todaslas sustancias presentes y dos cualesquiera de las tres variables siguientes: latemperatura (T), la presión sobre el sistema (P) y el volumen del sistema (V).
Estado activado: en relación con una reacción química, un estado de energía elevadatransitorio de una molécula de reactivo (como una configuración electrónicadesfavorable o una conformación tensionada) que permite a la molécula experimentarla reacción.
Estado de glóbulo fundido: estructuras intermedias de una proteína en las que seha asentado el marco global terciario de la proteína, aunque las cadenas lateralesinternas todavía tienen libertad de movimiento.
Estado de transición: en cualquier reacción química, el estado de energía elevada, oimprobable, que deben alcanzar la molécula o moléculas que reaccionan para que seproduzca la reacción.
Estado estacionario: hace referencia a una condición en una reacción enzimática,una vez que la concentración del complejo enzima-sustrato (ES) aumente y alcanceposteriormente un nivel en el que se mantenga casi constante. En el estadoestacionario, las velocidades de formación y degradación del complejo ES son iguales.
Estado estándar: estado de referencia, con respecto al cual se definen lasmagnitudes termodinámicas (como los potenciales químicos). Para las sustancias ensolución, el estado estándar indica una concentración de 1 M a una presión de 1 atm ya una temperatura de 25ºC.
Estados intermediarios: en una reacción química, un catalizador puede reducir laenergía de activación de una reacción química, permitiendo una ruta alternativa a
través del estado de transición. Esta ruta modificada tendrá un estado como éste, quees considerablemente inferior al estado de activación de la reacción sin catalizar.
Esteroides: grupo de sustancias formadas a partir del colesterol. Incluye diversashormonas importantes, entre las que se encuentran las hormonas sexuales de losanimales superiores.
Estereoisómeros: moléculas que contienen un centro de asimetría y que puedenexistir en formas isoméricas tridimensionales distintas.
Esterol: una clase de esteroides con un grupo alcohol. Incluye el colesterol.
Estrógenos: grupo de hormonas esteroideas (estrona y estradiol), que mantienen lascaracterísticas sexuales femeninas.
Estroma: estructura del cloroplasto que es análogo a la matriz mitocondrial. Estáformado en el espacio entre la grana y la membrana mitocondrial interna. Es el lugardonde se producen las reacciones oscuras de la fotosíntesis.
Estructura 9+2: esquema de disposición de los microtúbulos en la parte interna deun axonema.
Estructuras de clatrato: las moléculas hidrófobas, que se disuelven en solucionesacuosas, forman estructuras similares a las del hielo, denominadas estructuras declatrato, en lugar de capas de hidratación que se forman mediante las moléculashidrófilas.
Estructura primaria: para un ácido nucleico, la secuencia de bases que hay en suinterior.
Estructura secundaria: plegado local del armazón de un polímero lineal para formaruna estructura de repetición regular. Las formas B y Z de la hélice de ADN sonejemplos de ello.
Estructura terciaria: estructura de plegado a gran escala en un polímero lineal quees de un orden superior al de la estructura secundaria. Para las moléculas de ARN, laestructura terciaria es la forma tridimensional específica en la que se pliega toda lacadena.
Estructura secundaria: plegado local del armazón de un polímero lineal para formaruna estructura de repetición regular. Las formas B y Z de la hélice de ADN y lasestructuras de hélice α y lámina ß de los polipéptidos son ejemplos de ello.
Etileno: una hormona vegetal que procede del grupo metionilo de la S-adenosilmetionina.
Eucariotas: organismos cuyas células están compartimentalizadas mediantemembranas celulares internas que producen un núcleo y orgánulos.
Eucromatina: regiones de cromatina, menos condensadas que la heterocromatina,que contienen las regiones donde se puede producir la transcripción.
Exergónico: en un sistema no aislado, un proceso que se acompaña de un cambionegativo de energía libre (∆G) y que, por tanto, está favorecido termodinámicamente.
Exocitosis: proceso que transfiere un compuesto fuera de la célula.
Exón: regiones del ARN eucariota que se unen por la acción de corte y empalme, yaparecen en el ARN maduro final.
Exones: región de la secuencia codificante de un gen que se traduce a una proteína(a diferencia de los intrones, que no se traducen). La denominación procede del hechode que los exones son las únicas partes de un transcrito de ARN que se observanfuera del núcleo de las células eucariotas.
Exonucleasa V (también denominada nucleasa RecBCD): proteína de larecombinación de E. coli que se une en una ruptura de doble cadena en el ADN dedoble cadena y utiliza una actividad helicasa para desenrollar y degradar parcialmenteel ADN. Facilita la carga de RecA a un extremo 3’.
Expansión clonal: mecanismo que permite la producción a gran escala deanticuerpos específicos. Las células B y T, producidas por el cuerpo, presentanespecificidades de antígenos generadas aleatoriamente. Cuando un antígenodeterminado se introduce en el cuerpo, induce la proliferación tan sólo en las células By T que son específicas para este. Así pues, el antígeno selecciona las células queprovocarán una respuesta inmunitaria frente a este, estimulándolas para experimentaruna proliferación clonal.
Explosión respiratoria: un rápido aumento de la captación de oxígeno por losleucocitos al engullir una célula bacteriana invasora. Se utiliza el oxígeno para generarperóxido de hidrógeno y superóxido dismutasa para destruir al invasor.
Extremos cohesivos: secuencias cortas de oligonucleótidos al final de un fragmentode ADN. Son complementarias a las secuencias de los oligonucleótidos al final de otrofragmento de ADN.
Factor IX: proteína de la sangre (también denominada factor de Christmas) que,cuando el factor XI la activa, actúa con el factor VII, el factor VI, y el factor tisularpara activar el factor X.
Factor V: proteína de la sangre que actúa junto con el factor X para activar laprotrombina en la trombina.
Factor VIII: proteína de la sangre ausente en la hemofilia clásica. Actúa junto con elfactor IX para ayudar en la activación del factor X .
Factor X: proteína de la sangre que, tras la activación realizada por los factores IX,VIII, VII y el factor tisular, actúa con el factor V para convertir la protrombina inactivaen trombina.
Factor XI: proteína de la sangre que, cuando el factor XII la activa, cataliza laactivación del factor IX .
Factor XII: proteína de la sangre que, cuando las proteínas quininógeno y calicreínala activan, cataliza la activación del Factor XI. Este factor también recibe el nombre defactor de Hageman.
Factor XIII: proteína de la sangre que convierte la fibrina II en fibrina I .
Factor de proliferación que deriva de las plaquetas (PDGF): factor decrecimiento que interacciona con los receptores de la superficie celular para estimularla hidrólisis del fosfatidilinositol.
Factor de proliferación transformante β:
file:///D:/QUIM/gree
factor de crecimientoque se une a un receptor que tiene una actividad serina/treonina quinasa proteica.
Factor intrínseco: glucoproteína secretada por el tejido gástrico que formacomplejos con la B12 ingerida en el tubo digestivo y promueve su absorción a travésdel intestino delgado al torrente sanguíneo.
Factor liberador de corticotropina (CRF): un polipéptido de 41 residuos liberadopor el hipotálamo que estimula la hipófisis anterior para liberar ACTH.
Factor natriurético auricular: proteína que controla el volumen sanguíneo. Se unea un receptor que posee una actividad guanilato ciclasa y una actividad previstaserina/treonina quinasa proteica.
Factores de transcripción: proteínas que influyen en la transcripción dedeterminados genes, generalmente mediante la unión a lugares promotoresespecíficos.
Factores liberadores: hormonas liberadas por el hipotálamo que actúa paraestimular la hipófisis anterior con objeto de liberar hormonas específicas.
FAD: coenzima que acepta los electrones liberados en las oxidaciones biológicas,formando FADH2.
Fagocitosis: mecanismo de defensa de los leucocitos contra los agentes infecciososmediante la utilización de peróxido y superóxido de hidrógeno para destruir a lascélulas invasoras una vez engullidas.
Fantasmas eritrocitarios: restos de un eritrocito creado mediante el lisado suave deuna célula para liberar los contenidos de la difusión.
Fenotipo: aspecto externo y otras características medibles de un organismo. Es elresultado de la interacción de la composición genética del organismo con el entorno.
Fenotipos mutadores: líneas celulares que presentan un aumento de la tasa demutaciones espontáneas en todos los loci genéticos analizados.
Fermentación: proceso en el que la energía celular se genera a partir de ladegradación de moléculas de nutrientes sin que haya un cambio neto del estado deoxidación de los productos, en comparación con el de los reactivos; la fermentaciónpuede producirse en ausencia de oxígeno. Una ruta de generación de energíametabólica que no implica cambio neto en el estado de oxidación. La glucólisisanaerobia es un ejemplo de fermentación.
Ferredoxina: transportador electrónico de potencial bajo en Rhizobium, que donaelectrones para la reducción del nitrógeno atmosférico.
Fibra A: un microtúbulo completo que compone cada uno de los nueve dobletes demicrotúbulos en la estructura 9+2 de un cilio.
Fibra B: un microtúbulo incompleto, que sólo contiene 10 u 11 protofilamentos enuno de los nueve dobletes de microtúbulos en la estructura 9+2 de un cilio.
Fibrina: fibras de la proteína que forman un coágulo sanguíneo.
Fibrinógeno: forma precursora de la proteína que produce coágulos sanguíneos, lafibrina.
Fibrinopéptidos: pequeños péptidos liberados por el fibrinógeno mediante la rupturaproteolítica durante la activación enzimática.
Ficocianina: pigmento fotosintético accesorio de las plantas unido de maneracovalente a una proteína a través de un grupo sulfhidrilo.
Fijación biológica del nitrógeno: término utilizado para describir la reducción de N2
a NH3.
Filamentos finos: partes del sarcómero compuestas por actina.
Filamentos gruesos: partes del sarcómero compuestas por miosina.
Forma replicativa (RF): en los bacteriófagos, es la forma doble circular del ADN.
Flagelina: proteína que compone un flagelo bacteriano.
Flagelo: apéndice bacteriano que proporciona la motilidad.
Flavinas: compuestos que contienen un sistema del anillo de isoaloxazina y que soncapaces de aceptar dos electrones. El FAD y el FMN pertenecen a este tipo demoléculas.
Flavodoxina: transportador electrónico de potencial bajo en Klebsiella, que donaelectrones para la reducción del nitrógeno atmosférico.
Flujo: en relación con una ruta química, la velocidad (en moles por unidad de tiempo)con la que el reactivo fluye a través de la ruta para salir como producto. El términopuede utilizarse para la velocidad con la que las partículas experimentan cualquierproceso en el que fluyan o pueda considerarse metafóricamente que hay un flujo.
Flujo electrónico cíclico: ruta alternativa del flujo electrónico (comparada con elflujo electrónico no cíclico), que utiliza los componentes del fotosistema I, junto con laplastocianina y el complejo citocromo b6f .
Flujo electrónico no cíclico: en una transferencia de dos sistemas de energíaelectrónica, el proceso en el que los electrones desplazados del fotosistema I por laexcitación son sustituidos por el fotosistema II, que los recibe del agua.
Formaldehído: el hidrato de carbono más simple. Se trata de un gas nocivo y tóxico.
Fosfatasa: enzima que elimina los fosfatos de otras moléculas. Esta enzima puedeconvertir la forma activa de la glucógeno fosforilasa (a) en la forma inactiva (b).
Fosfatidilcolina: glicerofosfolípido y lípido de la membrana prominente en el que elácido fosfatídico se esterifica a través del grupo fosfato hasta la colina.
Fosfatidiletanolamina: glicerofosfolípido y lípido de la membrana prominente en elque el ácido fosfatídico se esterifica a través del grupo fosfato hasta la etanolamina.
Fosfatidilinositol: glicerofosfolípido en el que el ácido fosfatídico se esterifica através del grupo fosfato hasta el inositol.
Fosfatidilinositol 4,5-bisfosfato: precursor de un par de segundos mensajeros enel sistema fosfoinosítido de la transducción de señal.
Fosfatidilserina: glicerofosfolípido y lípido de la membrana prominente en el que elque el ácido fosfatídico se esterifica a través del grupo fosfato hasta la serina.
Fosfodiesterasa: enzima catalizadora de la hidrólisis del cAMP, que inhibe laactuación del segundo mensajero de la transducción de señal.
Fosfoinosítidos: una clase de moléculas que engloban las distintas formasfosforiladas del fosfatidilinositol. Algunos miembros de esta familia son esenciales enla señalización transmembrana.
Fosfolipasa C: enzima estimulada por el sistema de fosfoinosítidos. Cataliza la roturadel fosfatidilinositol 4,5-bisfosfato (PIP2) para dar el sn-1,2-diacilglicerol (DAG) y elinositol 1,4,5-trisfosfato (InsP3).
Fosfolípidos: lípidos, como los glicerofosfolípidos, que contienen un grupo fosfato.
Fosfolípidos éteres: lípidos que contienen un grupo alquilo (o alquenilo), en lugar deun grupo acilo, ligado a uno de los átomos de oxígeno del glicerol en un fosfolípido.
Fosforilación: adición de un fosfato a una molécula. Las enzimas que añaden fosfatosa las moléculas se denominan quinasas. La fosforilación del ADP para formar ATP esuna reacción importante para las células. La fosforilación de enzimas, como laglucógeno fosforilasa, es importante para controlar su actividad.
Fosforilación a nivel de sustrato: uno de los tres mecanismos celulares paraformar ATP a partir de ADP. Implica la participación de un intermediario fosforilado deelevada energía que transfiere un fosfato al ADP para formar ATP. La reaccióncatalizada por la piruvato quinasa es una fosforilación a nivel de sustrato puesto que elfosfato se transfiere desde PEP hasta ADP para formar ATP y piruvato.
Fosforilación oxidativa: una de las tres formas en las se crea ATP en las células apartir de ADP. La fosforilación oxidativa tiene lugar en las mitocondrias (en lamembrana mitocondrial interna) y necesita transporte electrónico y oxígeno. En lafosforilación oxidativa, la síntesis de ATP es impulsada por un gradiente de protonescreado por el sistema de transporte de electrones.
Fosforilasa a: forma activa de la glucógeno fosforilasa. Surge de la fosforilación de laforma inactiva de la enzima mediante la fosforilasa quinasa.
Fosforilasa b: forma relativamente inactiva sin fosforilación de la glucógenofosforilasa. La enzima puede ser activada alostéricamente por el AMP y fuertementeinhibida por el ATP y la glucosa.
Fosforilasa quinasa: enzima que cataliza la fosforilación de la glucógeno fosforilasab inactiva a la forma activa, glucógeno fosforilasa a.
Fotofosforilación: uno de los tres mecanismos celulares para formar ATP a partir deADP. La fotofosforilación tiene lugar en las plantas y en las bacterias fotosintéticas. La
fotofosforilación de ADP a ATP depende directamente de la energía procedente de laluz solar. La energía luminosa es capturada por un pigmento como la clorofila ytransmitida en forma de electrones excitados a una cadena de transporte electrónico;esta cadena utiliza la energía de los electrones para crear un gradiente de protones através de la membrana, lo cual impulsa la síntesis de ADP.
Fotofosforilación no cíclica: generación de ATP mediante el proceso del flujoelectrónico no cíclico.
Fotoproductos: productos que se forman cuando la energía luminosa produce unareacción química en una sustancia. Por lo que respecta al ADN, el término indica lostipos de ADN dañados que pueden aparecer por la acción de la radiación UV.
Fotoproducto 6-4: estructura en el ADN de un enlace covalente entre el carbono 4de la pirimidina 3' y el carbono 6 de una pirimidina 5' adyacente. Se produce comoconsecuencia de la exposición a la luz UV. Puede causar mutaciones durante lareplicación.
Fotorrespiración: ruta favorecida cuando la actividad oxigenasa de la ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa está activa. El fosfoglicolato se desfoforila y se pasa a lasperoxisomas, donde se oxida a peróxido de hidrógeno y glioxilato.
Fotosíntesis: proceso mediante el cual se captura la energía de luz y se utiliza paraimpulsar la síntesis de los hidratos de carbono a partir de CO2 y H2O.
Fotosistemas: unidades estructurales de los cloroplastos bien definidas dedicadas ala tarea de absorber fotones de luz y recuperar parte de su energía en forma química.
Fotosistema I: un fotosistema de las plantas que absorbe luz hasta una longitud deonda de 700 nm. Un producto de la transferencia electrónica que se produce medianteeste fotosistema es la reducción del NADP+ para formar NADPH .
Fotosistema II: un fotosistema de las plantas que absorbe la luz tan sólo hasta unalongitud de onda de aproximadamente 680 nm. Este es el fotosistema asociado a laexcitación inicial de los electrones, la fragmentación del H2O para formar O2, y elbombeo de protones desde el estroma al tilacoide.
Fracción de saturación θ o Y: la fracción de todos los lugares de unión de unaproteína de unión que están ocupados. Este valor se calcula como: lugares ocupadosde una proteína de unión/lugares disponibles totales.
Fragmento de Klenow: fragmento de la ruptura proteolítica de la ADN polimerasa Ide E. coli que contiene ADN polimerasa y las actividades 3´ ->5´ exonucleasa de laenzima.
Fragmentos de Okazaki: segmentos discontinuos en los que la cadena retardada sesintetiza inicialmente durante la replicación del ADN. Estos fragmentos se unendespués para formar una cadena continua.
Fragmentos Fab: fragmento de los anticuerpos que se produce mediante laproteólisis, en el que la región bisagra se rompe para producir moléculas con un sololugar de unión cada uno.
Fragmentos S1: partes de la miosina producidas por la ruptura de la papaína de lameromiosina pesada.
Fuerza iónica: los contraiones proporcionan el apantallamiento para los macroiones.Con respecto a la teoría de Debye-Hückel, la fuerza iónica, I.
Furanosa: un azúcar con una estructura de anillo en cinco eslabones.
G0: término que hace referencia a la fase G1 del ciclo celular para las células queestán permanentemente detenidas en G1.
galR: gen estructural para el represor gal que regula negativamente el operón gal deE.coli.
Gangliósidos: esfingolípido que desempeña una función importante en lasmembranas del cerebro y en las células nerviosas. Son ceramidas a las que se les uneun compuesto de hidrato de carbono.
Gen: la unidad más pequeña de información hereditaria. El ADN codifica los genes.
Gen de resistencia: término que designa un gen en una célula que permite que éstecrezca en presencia de un antibiótico diseñado para eliminarlo.
Genes homeóticos: genes que contienen elementos de caja homeo que intervienende forma característica en el control del patrón de desarrollo del organismo. Lasmutaciones homeóticas, que dispersan partes de este patrón, afectan a los geneshomeóticos. Las proteínas nucleares de unión al ADN codificadas por estos genesactúan presumiblemente como reguladores de la transcripción para la expresióncoordinada de grupos de genes.
Genoma: conjunto de toda la información genética contenida en una célula, unorganismo, o un virus.
Genotipo: la composición genética de un organismo individual.
Gi: una familia estrechamente relacionada de proteínas G que interviene en lasrespuestas que inhiben la adenilato ciclasa.
Giberelinas: una clase de diterpeno derivada del isopentenil pirofosfato.
Giro (o torsión): en relación con una doble hélice de ADN, el número total de vecesque las dos cadenas de la hélice se cruzan, excluyendo el retorcimiento. Es unamedida de lo fuertemente enrollada que está la hélice.
Glándulas endocrinas: células que sintetizan hormonas y las liberan a la circulación.
Gliceraldehído fosfato deshidrogenasa: enzima de la ruta glucolítica que tambiénes una proteína periférica de la membrana del eritrocito.
Glicerofosfolípidos (fosfoglicéridos): lípidos con base de glicerol, que contienennormalmente un grupo fosfato en la posición número 3 y uno o dos ácidos grasos enlos otros carbonos de glicerol.Se encuentran fundamentalmente como componentes delas membranas.
Glicerol: molécula que forma el esqueleto de las grasas, los aceites y losglicerofosfolípidos.
Glucagón: un polipéptido de 3,5 kilodalton que se sintetiza en las células A de losislotes de Langerhans del páncreas. La hormona se libera en respuesta a lasconcentraciones bajas de glucosa en sangre.
Glucano: cadena de sacáridos de una glucoproteína.
Glucano: un tipo de homopolímero de α-D-glucosa, que incluye el glucógeno, laamilosa y la amilopectina.
Glucano con enlace N-: cadena de sacáridos en una glucoproteína unidageneralmente a la proteína a través de un residuo de N-acetilglucosamina o N-acetilgalactosamina y de una asparagina en la proteína.
Glucano con enlace O-: cadena de sacáridos en una glucoproteína unidageneralmente a la proteína a través de un enlace N-acetilgalactosamina y de un grupohidroxilo de treonina o serina. Una excepción a este enlace es el colágeno, ya que seune a la hidroxilisina.
Glucemia: presencia de glucosa en la sangre.
Glucoconjugados: macromoléculas que contienen cadenas de oligosacáridos unidasde forma covalente.
Glucocorticoides: un grupo de hormonas esteroideas que incluye el cortisol y lacorticosterona, que estimulan la gluconeogénesis y, a dosis farmacológicas, suprimenlas reacciones inflamatorias.
Glucoesfingolípidos: familia de esfingolípidos que contienen hidratos de carbono.Incluyen los cerebrósidos y los gangliósidos.
Glucocáliz: una cubierta de los sacáridos muy gruesa en la superficie de algunascélulas animales.
Glucomanano: polisacárido que se encuentra en las paredes celulares de las plantas.Se trata de un componente de hemicelulosa.
Glucoforinas: proteínas integrales principales de la membrana eritrocitaria. Cada unade ellas tiene un dominio externo portador de hidratos de carbono que puedenintervenir en el reconocimiento celular.
Glucogénico: aminoácidos que pueden convertirse en oxalacetato.
Glucagón: hormona polipeptídica que se une a los receptores en la membranaplasmática y que conduce a la producción del segundo mensajero, el AMP cíclico.
Glucogénico: sustancias (como algunos aminoácidos) que pueden utilizarse comosustratos para la síntesis de glucosa.
Glucógeno: polisacárido compuesto de un polímero de unidades de glucosa con
uniones α(1→4)
file:///D:/QUIM/gree
con varias ramificaciones mediante enlacesα(1→6) [polímero de α-D-glucopiranosa unido en enlaces α(1->4) con ramificaciones
en la configuración α (1->6)].
file:///D:/QUIM/gree
Es la forma más importante dealmacenamiento de glucosa en los animales. Glucógeno fosforilasa: una enzima del músculo esquelético que cataliza la rupturade los residuos de la glucosa a partir del glucógeno mediante la ruptura y fosforilaciónde los residuos de los extremos no reductores durante la glucogenólisis. La enzimaestá regulada por la modificación covalente fosforilación-desfosforilación.
Glucogenólisis: movilización (degradación) del glucógeno.
Glucolípido: tipo de compuestos en los cuales los sacáridos están unidos a los lípidosde la membrana. Se trata de una subclase de antígenos de los grupos sanguíneos.
Glucólisis: ruta inicial del catabolismo de los hidratos de carbono, en la que unamolécula de glucosa se degrada a dos moléculas de piruvato, con una producción netade moléculas de ATP y la reducción de dos moléculas de NAD+ a NADH. En condicionesaerobias, estas moléculas de NADH se reoxidan mediante la cadena de transporteelectrónico; en condiciones anaerobias, se utiliza un aceptor de electrones diferente.
Glucólisis aerobia: hace referencia a la glucólisis que tiene lugar en condicionesdonde hay transporte de electrones y fosforilación oxidativa. Esto significa que eloxígeno debe estar presente.
Glucólisis anaerobia: hace referencia a la glucólisis que tiene lugar en condicionesde ausencia de oxígeno. Cuando tiene lugar la glucólisis anaerobia, el NADH ha dereciclarse en NAD+. Esto ocurre normalmente con la producción de lactato a partir depiruvato (animales y algunas bacterias) o con la producción de etanol a partir depiruvato (levadura).
Gluconeogénesis: biosíntesis de hidratos de carbono a partir de precursores de tresy cuatro carbonos, que generalmente no tienen naturaleza de hidratos de carbono
Glucoproteínas: proteínas con cadenas de oligosacáridos o polisacáridos unidas aellas de forma covalente.
Glucoproteína ligada por O: glucoproteína en la que el oligosacárido está unido(más comúnmente) a la proteína a través de la unión N-acetilgalactosamina-serina (otreonina).
Glucosaminoglucanos: grupo de polisacáridos de la piel y del tejido conjuntivo delos animales vertebrados. Estos compuestos forman una matriz para mantener unidoslos componentes proteicos de estos tejidos.
Glucósidos: tipo de compuestos que se forma mediante la eliminación de agua entreel hidroxilo anomérico de un monosacárido cíclico y el grupo hidroxilo de otrocompuesto.
Glutatión: antioxidante biológico que reduce químicamente azufres oxidados aproteínas. También ayuda a reducir los peróxidos.
Glutatión S-transferasas: enzimas que participan en la desactivación tóxica demuchas sustancias, como los xenobióticos o los electrófilos, que se producen por laacción de las oxidasas ligadas al citocromo P450.
Gradiente de protones: se produce mediante el bombeo de protones durante elmovimiento de electrones a través de los complejos del sistema de transporteelectrónico. Es la fuente de energía utilizada en la fosforilación oxidativa para producirATP.
Gradiente electroquímico: gradiente de carga eléctrica que surge de unadistribución irregular de la carga. La mitocondria tiene tal gradiente comoconsecuencia de un bombeo de protones. También se denomina fuerza protón motriz(fpm).
Gramicidina A: sistema de transporte facilitado producido por la bacteria Bacillusbrevis que es un poro iónico que permite atravesar el canal a los iones potasio (y enmenor medida a los iones sodio), destruyendo el gradiente celular de estos iones.
Grana: estructuras del cloroplasto que están formadas por una pila de tilacoides.
Grasas: triacilgliceroles que son sólidos a temperatura ambiente.
Grupo prostético: un ion metálico o una molécula pequeña (distinta de unaminoácido) que forma parte de una proteína en el estado nativo de la misma y quees esencial para el funcionamiento proteico; su unión a la proteína puede sercovalente o no covalente.
Gs: una familia de proteínas G que interviene en la estimulación de la adenilatociclasa.
Guanosina 3’,5’-tetrafosfato (ppGpp): molécula que se acumula durante larespuesta estricta bacteriana.
H-ADN: forma de triple hélice de ADN con pares de bases de tipo Hoogsteen. Laestrutura requiere que una cadena sea sólo de purinas y la cadena complementariacontenga sólo pirimidinas.
Haploide: respecto a célula o un organismo, la posesión de una sola copia de cadacromosoma por núcleo (o célula). Células que contienen una copia completa delgenoma.
Helicasas: enzimas que catalizan el desenrollamiento de cadenas dúplex de ADN.
Hélice 310: estructura secundaria de proteína que contiene 3 residuos de aminoácidopor vuelta y enlaces de hidrógeno en bucles de 10 átomos.
Hélice α: estructura helicoidal fundamental secundaria (con forma de cinta) de lasmoléculas de proteína descubierta por Linus Pauling estabilizada por puentes de H2
entre cada oxígeno carbonílico y un grupo amida situado varios residuos másadelante. Contiene 3,6 residuos por vuelta y forma enlaces de hidrógeno en bucles de13 átomos.
Hélice π: estructura secundaria de proteína teórica con 4,4 residuos por vuelta y unbucle de enlaces de hidrógeno de 16 átomos que es posible estéricamente, pero quehasta el momento no se ha observado en las proteínas.
Hélice A: hélice de estructura a derechas de ácido nucleico. Se encuentra en las fibrasde ADN en condiciones de humedad baja, en moléculas híbridas ADN-ARN y en lasdobles cadenas de ARN .
Hélice B: estructura secundaria predominante del ADN en las células que estáformada por una hélice de doble cadena de estructura a derechas, con cadenas noparalelas, pares de base con enlace de hidrógeno complementario y 10 bases porvuelta de hélice. El B-ADN también posee un surco principal y surco secundario.
Hélice de reconocimiento: parte de una proteína hélice-vuelta-hélice que seencuentra en el surco principal del ADN.
Hemeritrina: proteína de unión del oxígeno que contiene hierro utilizada por algunosinvertebrados. No guarda relación con las globinas.
Hemicelulosa: grupo de polisacáridos de las paredes celulares de las plantas queincluye los xilanos, los glucomananos y otros polímeros.
Hemo: lugar prostético de unión del oxígeno para la globina y otras proteínas. Es uncomplejo de protoporfirina IX y Fe (II). Transporta oxígeno a las proteínas de globina.
Hemo A: forma modificada de hemo que se encuentra en los citocromos a y a3.
Hemoglobina: proteína que transporta oxígeno de cuatro subunidades en animalesgrandes.
Hemoglobina drepanocítica: condición que implica una hemoglobina mutante, en laque los eritrocitos adoptan una forma alargada, como una hoz, a concentracionesbajas de oxígeno.
Hemoglobina Hammersmith: condición que implica una hemoglobina mutante, enla que la estructura terciaria es inestable y que, con frecuencia, no puede mantener elhemo de forma eficaz.
Hemoglobina St. Lukes: condición que implica una hemoglobina mutante y quetiene un tetrámero de hemoglobina desestabilizado.
Hemoglobinas M: condición que implica una hemoglobina mutante y que tiende aoxidarse con facilidad para dar metahemoglobina.
Hemocianina: proteína de unión del oxígeno que contiene cobre. Se encuentra enmoluscos y algunas especies de artrópodos.
Heparina: un glucosaminoglucano muy sulfatado que actúa como un anticoagulantenatural. Se une fuertemente a una proteína de la sangre, la antiprotrombina III, y elcomplejo formado inhibe las enzimas del proceso de coagulación de la sangre.
Heptosa: un azúcar que contiene siete átomos de carbono.
Heteroalosterismo: propiedad de una enzima alostérica en la que otras moléculasefectoras regulan su actividad.
Heterocromatina: regiones muy condensadas de la cromatina que pueden estarenrollados permanentemente en fibras de 30 nm, y tal vez supercompactados. Sonregiones del cromosoma que no son transcripcionalmente activas.
Heterocigoto: en un organismo diploide, la posesión de dos alelos diferentes para undeterminado gen (en vez de dos copias del mismo alelo).
Heterodímero: compuesto formado por dos unidades no idénticas.
Heterodúplex: ADN de doble cadena, en el que las dos cadenas no se han producidouna a partir de la otra, sino que provienen de otras moléculas.
Heteropolisacárido: polisacárido compuesto por subunidades monoméricas noidénticas.
Heterótrofos: organismos que pueden sintetizar sus metabolitos orgánicosúnicamente a partir de otros compuestos orgánicos. Por tanto, los heterótrofos debenconsumir estos compuestos orgánicos.
Hexoquinasa: una enzima que cataliza la reacción: glucosa + ATP <=> glucosa-6-fosfato + ADP.
Hexosa: un azúcar que contiene seis átomos de carbono.
HDL (lipoproteínas de alta densidad): complejos lipoproteicos que a menudo sedenominan “colesterol bueno” porque actúan devolviendo el colesterol de los tejidosperiféricos al hígado, de forma que ayudan a reducir las concentraciones totalesséricas de colesterol.
Hidrato de carbono: compuesto que posee una estructura con la fórmula simple,(CH2O)n, aunque existen algunas excepciones, tales como las moléculas que contienengrupos amino, sulfato y fosfato. También denominados sacáridos.
Hidrófilo: hace referencia a la capacidad de un átomo o una molécula de presentarinteracciones de atracción con las moléculas de agua. Las sustancias que son iónicas opueden participar en enlaces de hidrógeno son hidrófilas. Las sustancias hidrófilas sonsolubles en el agua o, como mínimo humedecibles.
Hidrófobo: La propiedad molecular de no presentar interacciones de atracción conmoléculas de agua. Las sustancias hidrófobas son no iónicas y no polares; no sonhumedecibles y no se disuelven con facilidad en agua.
Hidrogenación: proceso en el que los dobles enlaces de los ácidos grasos insaturadosse saturan utilizando hidrógeno..
Hidrolasas: una de las seis clases de enzimas reconocidas por la Comisión deEnzimas de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (IUBMB). Estaenzima cataliza rupturas hidrolíticas.
Hidroperóxidos de los ácidos grasos: versiones oxidadas de los ácidos grasosproducidas por la interacción con los superóxidos.
8-Hidroxi-5-desazaflavina: molécula que actúa como un 5,10-meteniltetrahidrofolato en las ADN fotoliasas. Es un factor de captación de luz.
25-Hidroxicolecalciferol: molécula producida por la hidroxilación del colecalciferolen el carbono 25.
Hiperuricemia: condición que sufren aproximadamente 3 personas de cada 1.000.Se trata de una elevación crónica de las concentraciones de ácido úrico en sangre porencima de los niveles normales.
Hipoglucemia: descenso potencialmente peligroso de las concentraciones de glucosaen la sangre.
Hipotálamo: centro especializado del cerebro que recibe y procesa los impulsossensitivos procedentes del entorno a través del sistema nervioso central. Producediversas hormonas, incluidos los factores liberadores.
Hipótesis de la cerradura y la llave: mecanismo que explica la acción enzimática,originalmente propuesto por Emil Fischer en 1894. Según este modelo, la enzimaacomoda el sustrato específico de la misma manera que la cerradura lo hace con sullave específica. La modificación de la idea de Fischer, la hipótesis del ajuste inducido,explica mejor cómo funciona la catálisis.
Hipótesis del ajuste inducido: mecanismo de la acción enzimática, originalmentepropuesto por Daniel Koshland en 1958. Afirma que el lugar activo de la enzima seajusta mejor a la molécula de sustrato inducida para adoptar una configuración que seaproxime al estado de transición.
Histonas: cinco proteínas pequeñas y muy básicas ricas en lisina y argininalocalizadas en la cromatina. Algunas se han conservado muy bien en la secuencia deaminoácidos a través de la evolución.
Holoenzima ADN polimerasa III: agregado multiproteico que incluye ADNpolimerasa III y participa en la replicación del ADN in vivo.
Homoalosterismo: propiedad de una enzima alostérica que presenta cooperatividadde unión del sustrato.
Homocigoto: en un organismo diploide, la posesión de dos alelos idénticos para undeterminado gen.
Homocistinuria: condición provocada por las deficiencias en una de las tres enzimasdel metabolismo de la cisteína. En pacientes con homocistinuria, la acumulación delexceso de homocisteína se excreta en la orina.
Homodímero: compuesto de dos unidades idénticas.
Homopolisacárido: polisacárido compuesto por subunidades monoméricas idénticas.
Hormona: sustancia sintetizada y secretada por células especializadas. Se transportaa través de la circulación a las células diana, donde provoca modificaciones específicasen la conducta metabólica de la célula interactuando con un receptor específico de lahormona. Es un componente de la transducción de señal.
Hormona adrenocorticotropa (ACTH): hormona cuya liberación está estimuladapor la hormona liberadora de corticotropina. Estimula la síntesis demineralocorticoides y glucocorticoides en la corteza suprarrenal.
Hormona corticotrópica suprarrenal (ACTH, también denominada βfile:///D:/QUIM/gree
-corticotropina): hormona segregada por la hipófisis anteriorque estimula la corteza suprarrenal para que ésta produzca glucocorticoides ymineralocorticoides, que actúan a su vez sobre numerosos tejidos.
Hormona juvenil I: un sesquiterpeno que controla la metamorfosis de los insectos.
Hormona liberadora de corticotropina (CRH): hormona liberada por las célulasdel hipotálamo en respuesta a los estímulos procedentes del sistema nervioso central.Estimula la liberación de corticotropina u hormona adrenocorticotropa (ACTH).
Hormonas esteroideas: un grupo de hormonas (cinco clases principales) derivadasdel colesterol.
Hormonas trópicas (tropinas): hormonas hipofisarias que actúan sobre otrasglándulas endocrinas.
Horquilla (lazo con tallo): estructura del ADN (o ARN) que surge del apareamientode secuencias complementarias en una única cadena.
Horquilla de replicación: estructura que se encuentra en la replicación del ADN. Esel punto en el que transcurre realmente la replicación.
Hoyo revestido: receptor en la membrana celular que participa en el proceso de laendocitosis mediada por receptores.
Hueco: interrupción de cadena única del dúplex de ADN, en la que faltan algunosnucleótidos, a diferencia de una mella, que es una interrupción semejante en la queno falta ningún nucleótido.
Ibuprofeno: fármaco antiinflamatorio no esteroidal que inhibe la actividad de laciclooxigenasa de una PGH sintasa distinta de la actividad inhibida por la aspirina.
IDL (lipoproteínas de densidad intermedia): complejos lipoproteicos quetransportan lípidos al torrente sanguíneo. Proceden de las VLDL y pueden convertirseen LDL.
IF1: factor de iniciación de la traducción que impulsa la disociación de los ribosomas70S.
IF2: factor de iniciación de la traducción que ayuda al tARN iniciador a fijarse alcomplejo de iniciación.
IF3: factor de iniciación de la traducción que impulsa la disociación de los ribosomas70S.
IgA: inmunoglobulina que se encuentra en las secreciones corporales, como la saliva,el sudor y las lágrimas, y a lo largo de las paredes del intestino. Es el principalanticuerpo del calostro, la secreción inicial mamaria de la madre tras el parto.
IgD: inmunoglobulina que se encuentra en la superficie de las células B.
IgE: inmunoglobulina que se asocia con algunas de las respuestas alérgicas delcuerpo.
IgG: inmunoglobulina, también denominada gamma-globulina. Es el anticuerpocirculante más abundante.
IgM: inmunoglobulina producida durante la respuesta inicial contra unmicroorganismo invasor. Es la inmunoglobulina más grande y contiene cinco unidadesen forma de Y con dos cadenas ligeras y dos cadenas pesadas cada una .
Índice de hidrofobicidad: medida de la hidrofobicidad de una secuencia deaminoácidos en un polipéptido en función de su distancia.
Inducción: en el metabolismo celular, la síntesis de una proteína determinada enrespuesta a una señal; por ejemplo, la síntesis de una enzima en respuesta a laaparición de su sustrato.
Inductor: en el sistema del operón lac, por ejemplo, una molécula, como la alolactosao IPTG, que se une al represor y lo inactiva. De esta forma, elimina una barrera parala transcripción.
Inestabilidad de microsatélites: mutaciones en regiones del genoma que contienenrepeticiones de secuencias de uno, dos o tres nucleótidos que probablemente seproducen por el deslizamiento de las cadenas durante la polimerización del ADN.
Inhibición competitiva: un tipo de inhibición de la catálisis enzimática en la que elinhibidor es una molécula que se parece al sustrato de la reacción y que la enzimaacepta en el lugar activo, pero no puede sufrir el paso catalítico.
Inhibición irreversible de la enzima: proceso mediante el cual se bloquea lacatálisis enzimática mediante un inhibidor que se une de forma covalente a la enzima.
Inhibición mixta: un tipo de inhibición no competitiva en la que el complejo ESI hareducido la actividad catalítica o en la que la unión del inhibidor modifica tanto kcat
como KM.
Inhibición no competitiva: un tipo de inhibición enzimática que se produce cuandouna molécula o un ion pueden unirse a un segundo lugar en la superficie enzimática yno al lugar activo, de tal manera que modifican kcat.
Inhibidor alostérico: efector heteroalostérico que desplaza el equilibrio T⇔R hacia elestado T.
Inhibidor controlado por el hemo (HCI): una quinasa que se activa cuando losniveles de hemo descienden. Fosforila el factor de iniciación de la traducción elF2,evitando el reciclado de elF2 para la iniciación.
Inhibidor de la tripsina pancreática secretor: inhibidor de la tripsina sintetizadoen el páncreas que evita la activación autocatalítica de la tripsina.
Inhibidor suicida: inhibición competitiva de una enzima por un inhibidor competitivoirreversible.
Inhibidores metabólicos: tipo de sonda metabólica que interfiere en la progresiónde una ruta.
Inmunoglobulina G (IgG): anticuerpo de la clase 'G' formado por dos cadenaspesadas y dos cadenas ligeras.
Inositol hexafosfato: efector alostérico de la hemoglobina que se encuentra en lasaves. Se une entre las cadenas β y reduce la afinidad de la hemoglobina por eloxígeno.
Insulina: hormona peptídica que actúa reduciendo las concentraciones de glucosa enla sangre. Controla las concentraciones de glucosa en sangre y estimula a las célulaspara que capten glucosa de la sangre. Contrarresta los efectos del glucagón y laadrenalina favoreciendo la desfosforilación de las proteínas fosforiladas por la cascadaquinasa. Proteína de 5,8 kilodalton que se sintetiza en las células B de los islotes deLangerhans del páncreas.
Integración: inserción de una molécula de ADN en otra.
Interacciones carga-carga: interacciones entre grupos de cadenas lateralescargados positiva y negativamente.
Interacciones de van der Waals: interacciones débiles entre grupos moleculares sincarga que contribuyen a estabilizar la estructura de la proteína.
Interacciones heterólogas: interacciones entre subunidades idénticas que no sonsimétricas.
Interacciones isólogas: interacciones simétricas en la que se producen dosinteracciones idénticas, colocadas simétricamente alrededor del eje diado. Lasinteracciones isólogas se hallarán siempre que estén presentes ejes binarios.
Interacciones no covalentes: las fuerzas de atracción o repulsión, tales como losenlaces de hidrógeno o las interacciones carga–carga, que son de naturaleza nocovalente, se denominan interacciones no covalentes.
Interacciones proteína-proteína heterotípicas: interacciones proteína-proteínaentre moléculas de proteína completamente distintas.
Interfase: fase durante la cual tienen lugar las fases G1, S, y G2. Durante todo estetiempo se replica el ADN.
Interferones: agentes antivíricos producidos por las células en respuesta a lasinfecciones víricas.
Intermediario acilo-enzima: intermediario formado durante la ruptura de un enlacepeptídico por una serina proteasa. El intermediario contiene la parte N-terminal delsustrato polipeptídico que se une de forma covalente (y temporalmente) a la enzima.
Intolerancia a la lactosa: en muchas personas, la enzima lactasa desaparece de lascélulas de la mucosa intestinal a partir de los 4 ó 6 años de edad. En estas personas,el consumo de leche o productos lácteos que contengan lactosa provoca molestiasintestinales, debidas a la acción bacteriana sobre la lactosa acumulada.
Intrón: región de la secuencia codificante de un gen que no se traduce en proteína.Los intrones son frecuentes en los genes eucariotas, pero son en cambio raros en losprocariotas. Se eliminan del transcrito de ARN antes de la traducción .
Intrones: regiones del ARN eucariota que se eliminan del producto final del productodel ARN final por la acción de corte y empalme.
Invasión de la cadena: proceso que ocurre en la recombinación homóloga en la queuna parte no apareada de una cadena de ADN invade una región de un dúplex de otroADN.
Ion perferrilo: intermediario hierro-oxígeno muy reactivo generado como resultadode la acción P450. Este grupo muy reactivo puede captar un átomo de hidrógeno,incluso de un sustrato poco reactivo como un hidrocarburo.
Ion superóxido: especie reactiva que se genera como consecuencia de la reducciónde un electrón de O2, para formar O2
-.
Ionóforo: molécula que permite el movimiento de las moléculas cargadas a través deuna membrana.
Ionóforos: sistemas de transporte (por poros o por transportadores) que facilitan eltransporte de iones a través de la membrana.
Islotes de Langerhans: agrupaciones de las células del páncreas que actúan comotejido endocrino. Existen cuatro tipos de células diferentes.
Isómeros configuracionales: diferentes estructuras tridimensionales de unamolécula que sí suponen rotura y formación de enlace (enantiómeros ydiatereoisómeros).
Isómeros conformacionales: diferentes estructuras tridimensionales de unamolécula que no suponen rotura de enlace, sólo giro alrededor del enlace C-C (formaeclipsada, alternada, gauche, anti, forma de silla, bote). A menudo aparecen a partirde procesos moleculares inhibidores, tales como la ciclación.
Isomerasas: una de las seis clases de enzimas reconocidas por la Comisión deEnzimas de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (IUBMB). Estaenzima cataliza reordenamientos intramoleculares.
Isopreno: compuesto generalizado de cinco carbonos a partir de los cuales se formanlos isoprenoides.
Isoprenoides (terpenos): una clase de lípidos que se producen uniendo una ovarias unidades de isopreno. Los terpenos incluyen los siguientes compuestos:esteroides, ácidos biliares, vitaminas liposolubles y otros compuestos.
Isopropil tiogalactósido (IPTG): inductor sintético del operón lactosa.
Isoproterenol: un agonista que se utiliza para el tratamiento del asma. Interaccionacon una clase específica de receptores adrenérgicos.
Isozimas: formas diferentes de la misma enzima. Por ejemplo, la lactatodeshidrogenasa tiene varias isozimas.
Jabón: tipo de compuestos producidos al hidrolizar las grasas con álcalis como NaOHo KOH.
KM: también denominada constante de Michaelis. Relación de las constantes develocidad de una determinada reacción enzimática. Esta entidad proporcionainformación especialmente característica de la reacción.
α
file:///D:/QUIM/gree
-Lactalbúmina: proteína que, cuando se une a lagalactosiltransferasa, se convierte en la enzima lactosa sintasa.
Lactona: un tipo de compuesto que está en equilibrio en disolución con ácidosaldónicos libres.
Lactosa sintasa: enzima que cataliza la síntesis de la lactosa a partir del uridíndifosfato (UDP) y la galactosa.
Lámina ß (hoja ß)¡Error!Marcador no definido.: estructura secundaria fundamentalde la proteína (con forma de cinta) descubierta por Linus Pauling. Contiene dosresiduos de aminoácido por vuelta y forma enlaces de hidrógeno con residuos sobrelas cadenas adyacentes.
Lanzadera del citrato: sistema que actúa entre las mitocondrias y el citoplasma conobjeto de desplazar fuera del citoplasma al acetil-CoA para llevar a cabo la síntesis delos ácidos grasos.
Lanzadera dihidroxiacetona fosfato/glicerol-3-fosfato: sistema para transportarelectrones desde el NADH hasta el sistema de transporte electrónico. Se encuentra enel cerebro y en el músculo de vuelo de los insectos.
Lectinas: un grupo muy diverso de proteínas que unen sacáridos distintos de lasinmunoglobulinas.
LDL (lipoproteínas de baja densidad): complejos lipoproteicos denominados“colesterol malo”, ya que la elevación prolongada de la concentración de LDL es lo queconduce a la aterosclerosis. La LDL es el principal vehículo de transporte del colesterolsintetizado en el hígado.
Leptina: producto del gen ob, identificado originalmente en ratones con un pesocorporal superior al normal. El gen actúa como una hormona, uniéndose a un receptorespecífico en el cerebro.
Leucotrieno A4: leucotrieno formado a partir del 5-HPETE.
Leucotrieno B4: leucotrieno formado a partir del leucotrieno A4.
Leucotrieno C: uno de los leucotrienos que tiene un efecto de contracción muscularpotente y que se cree que interviene en la patogenia del asma mediante laconstricción de las vías respiratorias pequeñas del pulmón.
Leucotrieno C4: leucotrieno formado a partir del leucotrieno B4 mediante la adición deglutatión.
Ley de Coulomb: describe la fuerza entre dos cargas en el vacío. La fuerza, F, sedefine como F = k* (q1q2)/r2, donde q1 y q2 son las cargas y <i>r</i> es la distanciaentre ellas.
Ley de Planck: ecuación básica utilizada en el campo de la física que relaciona laenergía por fotón con la frecuencia de la luz: E = hv, donde h es la constante dePlanck, 6,626 x 10-34 J s.
Liasas: una de las seis clases de enzimas reconocidas por la Comisión de Enzimas dela Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (IUBMB). Esta enzimacataliza eliminaciones de un grupo o adiciones de un grupo a un doble enlace, u otrasrupturas que implican un reordenamiento electrónico.
Licopeno: un tetraterpeno que es el pigmento del tomate.
Ligando: en general, una molécula pequeña que se une de manera específica a otramás grande; por ejemplo, una hormona que se une a un receptor. El término puedeutilizarse también para hacer referencia a una especie química que forma un complejode coordinación con un átomo central, que suele ser un átomo metálico.
Ligasas: una de las seis clases de enzimas reconocidas por la Comisión de Enzimasde la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (IUBMB). Esta enzimacataliza reacciones en las que se unen dos moléculas.
Limoneno: un monoterpeno responsable del olor característico de los limones.
Líneas celulares clonales: líneas de las células que proceden todas de una únicacélula, por lo que son genéticamente uniformes.
Línea Z (discos Z): región en el centro de la banda I del sarcómero que forman unalínea oscura.
Lípidos: grupo de compuestos biológicos, químicamente diversos, que se clasificanconjuntamente por su estructura, generalmente apolar, que hace que sean pocosolubles en agua.
Lipoproteínas: tipo de moléculas en las que los lípidos están unidos a las proteínas.
Lisosoma: orgánulo de la célula eucariota que se forma por gemación a partir delcomplejo de Golgi. Contiene muchas enzimas digestivas, proteasas, nucleasas, lipasasy enzimas de degradación de hidratos de carbono.
Lisozimas: enzimas que atacan a la capa de peptidoglucano de las paredes celularesbacterianas.
Lugar activo: lugar de una molécula enzimática al que se une el sustrato y donde sefacilita la reacción. A menudo es una hendidura o bolsillo situado en la superficie de laenzima.
Lugar apirimidínico: en una molécula de ADN, un residuo de azúcar que carece deuna pirimidina unida a él. Estos lugares pueden surgir de la acción de la uracilo-ADNN-glucosilasa.
Luz del tilacoide: espacio interior de la parte interna de una membrana tilacoide.
Luz ultravioleta: forma dañina de la radiación en la luz solar que forma dímeros depirimidina.
mARN: ARN mensajero. Se vuelve complementario a una porción de una molécula deADN a través de una ARN polimerasa. El mARN transporta la secuencia de nucleótidosdesde el ADN hasta los ribosomas donde tiene lugar la traducción.
Macroiones: conjunto de polielectrólitos y/o polianfólitos. Los ácidos nucleicos y lasproteínas son macroiones.
Mapa de ligamiento: mapa de los genes de un genoma que se realiza midiendo lasfrecuencias de recombinación de los genes.
Mapa físico: mapa que muestra las localizaciones físicas de los genes en uncromosoma.
Mapa genético: mapa que identifica las posiciones relativas de los genes en loscromosomas.
MAPK (proteína quinasa activada por mitógenos): una clase de proteínasfosforiladas por las MAPKK que forman parte de la ruta de activación de un factor deproliferación central.
MAPKK: una clase de proteínas fosforiladas por la MAPKKK que forman parte de laruta de activación de un factor de proliferación central. Son las encargadas de lafosforilación de las MAPK.
MAPKKK: una clase de proteínas fosforiladas como consecuencia de la activación deras en la ruta de activación de un factor de proliferación central. Son las encargadasde la fosforilación de las MAPKK. Uno de los miembros de esta familia es elprotooncogén raf.
Marcador: cualquier alelo cuya frecuencia pueda determinarse cuantitativamente.
Marcadores de afinidad: proceso mediante el cual un inhibidor competitivoirreversible se une al lugar activo de una enzima para marcarlo.
Matriz mitocondrial: espacio libre en el interior de la mitocondria unido por lascrestas. Contiene enzimas del ciclo del ácido cítrico, la oxidación de los ácidos grasos,la oxidación de los aminoácidos y la oxidación del piruvato.
Matriz nuclear (también denominada andamiaje nuclear): una red proteica quequeda en el núcleo cuando se extraen las histonas y otras proteínas con enlacesdébiles y se digiere la mayor parte del ADN. Se supone que actúa como andamiaje deorganización de la cromatina.
Mecanismo de control de la ruptura proteolítica: modificación enzimáticacovalente empleada por algunas proteasas, como las proteasas pancreáticas, quepermanecen inactivas hasta que se produce una ruptura proteolítica que las activa.Algunas de estas enzimas son la tripsina, la quimotripsina, la elastasa y lacarboxipeptidasa, que se sintetizan como las moléculas inactivas denominadastripsinógenos, quimotripsinógenos, proelastasas y procarboxipeptidasas,respectivamente.
Mecanismo “ping-pong”: mecanismo de reacción enzimática para las reacciones demúltiples sustratos en el que un sustrato se une a una enzima, se libera un producto,y posteriormente se une un segundo sustrato y se libera un segundo producto.
Medio HAT: medio de cultivo celular potenciado con hipoxantina, aminopterina ytimidina. Selecciona las células que tienen una ruta de salvamento de purinafuncional.
Melanocitos: células productoras de pigmentos involucradas en la síntesis demelaninas.
Melitina: una proteína en las picaduras de las abejas que estimula la liberación dearaquidonato.
Mella: interrupción de cadena única del dúplex de ADN, en la que no falta ningúnnucleótido, a diferencia del hueco, que es una interrupción semejante en la que faltanuno o varios nucleótidos.
Membrana externa del cloroplasto: estructura análoga a la membrana externa dela mitocondria que es libremente permeable a la mayor parte de las moléculas.
Membrana interna del cloroplasto: estructura análoga a la membrana interna de lamitocondria que posee una permeabilidad bastante selectiva a las moléculas.
Membrana mitocondrial externa: estructura diferente que rodea a la mitocondria ybastante permeable a la mayoría de los metabolitos biológicos.
Membrana mitocondrial interna: estructura mitocondrial diferente que no estotalmente permeable a la mayoría de los metabolitos. Incluye los complejos delsistema de transporte electrónico.
Membrana plasmática: superficie de las células eucariotas en las que se encuentranlos sistemas de transporte dependientes de la energía.
Memoria del sistema inmunitario: fenómeno por el que una exposición inicial a undeterminado antígeno da lugar a una producción rápida y mucho más masiva de losanticuerpos específicos que sobre una segunda exposición.
Mensajes policistrónicos: la forma en que los mensajes suelen transportarse en losorganismos procariotas. Las secuencias codificadoras de polipéptidos múltiples seproducen en un único mARN.
Meromiosina ligera: fragmento de la miosina que se produce por la acción de laruptura de la tripsina en la cola de miosina.
Meromiosina pesada: fragmento de la miosina que se produce por la acción de laruptura de la tripsina en la cola de miosina.
Metabolismo: las células vivas contienen miles de reacciones químicas que seproducen simultáneamente. El término “metabolismo” hace referencia a la totalidad deeste conjunto de reacciones.
Metabolismo aerobio: metabolismo que requiere oxígeno.
Metabolismo energético: la parte del metabolismo intermediario formada por lasrutas que almacenan o generan energía metabólica.
Metabolismo intermediario: comprende todas las reacciones relacionadas con elalmacenamiento y la generación de energía metabólica y con el empleo de esa energíaen la biosíntesis de compuestos de bajo peso molecular y compuestos de
almacenamiento de energía. No se incluye la biosíntesis de los ácidos nucleicos y lasproteínas a partir de sus precursores monoméricos.
Metafase: parte del ciclo celular mitótico en la que cada cromosoma se alinea demanera independiente en la placa de metafase.
Metahemoglobina: forma oxidada de la hemoglobina que contiene Fe (III) y que nopuede unir O2. La metahemoglobina se puede formar permitiendo que la hemoglobinaesté expuesta al aire, fuera del medio celular.
Metaloenzimas: nombre que reciben las enzimas que contienen iones metálicos.
Metamioglobina: forma oxidada de la mioglobina que contiene Fe (III) y que nopuede unir O2. La metamioglobina se puede formar permitiendo que la mioglobina estéexpuesta al aire, fuera del medio celular.
Metarrodopsina II: producida por la batorrodopsina mediante la pérdida de unprotón y cambios conformacionales. Esta es la especie que activa la transducina parainiciar el proceso de la cascada visual.
5,10-Meteniltetrahidrofolato: molécula que actúa como la 8-hidroxi-5-desazaflavina en las ADN fotoliasas. Actúa como un factor de captación de la luz.
Metilasa de mantenimiento: enzima eucariota que garantiza que todos los lugaresque estaban metilados en el ADN original lo estén también en el ADN hijo.
Metilcobalamina: forma enzimáticamente activa de la vitamina B12 que transfiere ungrupo metilo a homocisteína, convirtiéndolo en metionina.
Metionina sintasa: homocisteína + metilcobalamina <=> metionina + vitamina B12.
Micelas: pequeñas gotas que se forman cuando una sustancia anfipática que tiene ungrupo de cabeza polar y un grupo de cola no polar (como un ácido graso) se añade aun medio acuoso y se agita. Cada gota está formada por una acumulación esférica demoléculas anfipáticas dispuestas con los grupos de cabeza polares hacia fuera, endirección al agua, y sus colas no polares enfrentadas hacia el centro.
Microcuerpos: orgánulos celulares eucariotas donde tiene lugar la oxidación de losaminoácidos, las reacciones de la catalasa y la peroxidasa, las degradaciones de losesteroles (plantas) y las reacciones del ciclo glioxilato.
Microsomas: agregados membranosos de los ribosomas.
Microtúbulos: estructuras tubulares alargadas que se forman a partir de unenvoltorio helicoidal de la proteína tubulina. Se encuentran en lugares tan diversoscomo el huso mitótico, los flagelos de los protozoos y del esperma, y en los axonesnerviosos.
Microtúbulos cinetocóricos: parte del huso mitótico unido a los cinetocoros de loscromosomas individuales. Se cree que estos microtúbulos traccionan de las cromátidashacia los polos en la telofase de la mitosis.
Microtúbulos polares: parte del huso mitótico que se extiende entre los centríolos yque parece empujarles separándolos.
Mineralocorticoides: un grupo de hormonas esteroideas (por ejemplo, aldosterona),que regulan el equilibrio iónico mediante la activación de la reabsorción de sodio,cloruro y bicarbonato en el riñón.
Miofibras: fibras musculares individuales.
Miofibrillas: haz de estructuras proteicas que producen la contracción musculardentro de una miofibra.
Mioglobina: proteína de almacenamiento de una única subunidad de oxígeno.
Miosina: proteína que, combinada con el ATP de actina y con el calcio, produce elmovimiento contráctil en las células.
Mitocondrias: orgánulos cuya principal tarea consiste en aportar a la célula ATP através de la fosforilación oxidativa. Contienen las enzimas para la oxidación delpiruvato, el ciclo del ácido cítrico, la β-oxidación de los ácidos grasos y la fosforilación
oxidativa, así como la cadena de transporte electrónico
file:///D:/QUIM/gree
. En el porlo tanto, se produce: el ciclo del ácido cítrico, el transporte electrónico, la fosforilaciónoxidativa, la oxidación de los ácidos grasos, el catabolismo de los aminoácidos y laoxidación del piruvato.
Mitógeno: factor que estimula la mitosis.
Modelo concertado de alosterismo: modelo de alosterismo consecuente con lateoría de Monod, Wyman y Changeux en la que el tetrámero de hemoglobina seencuentra en un equilibrio entre dos formas: el estado desoxi (T), donde todas lassubunidades se encuentran en la conformación de unión débil y el estado oxi (R),donde todas las unidades se encuentran en la forma de unión fuerte. La oxigenaciónparcial desplaza ese equilibrio hacia el estado R. El cambio es de tipo concertado.
Modelo de estado múltiple de alosterismo: modelo complejo de unión del oxígenocon un cambio concertado entre los estados de unión de acuerdo con la teoría deMonod, et. al., pero con más de dos estados de unión.
Modelo de filamento deslizante para la contracción muscular: modelopropuesto por Hugh y Andrew Huxley para explicar la contracción muscular.
Modelo de Holliday: modelo de la recombinación homóloga que comporta laalineación de secuencias homólogas, la mella, la invasión de la cadena, el ligamiento,y la migración del punto de cruce (unión de Holliday), la isomerización, la rotura de lascadenas y la nueva unión. Meselson y Radding propusieron una variación de estemodelo.
Modelo de Meselson-Radding: modelo propuesto para la recombinación homólogaque comporta la alineación de las secuencias homólogas, la mella, la síntesis condesplazamiento de cadena, la invasión de la cadena, la ruptura del bucle, el ligamientode la cadena desplazada, la isomerización, la migración de rama y ligamiento de lacadena A invasora, y la resolución como el modelo de Holliday.
Modelo de operón: modelo originalmente propuesto por Jacob y Monod que era unahipótesis de unificación de la transcripción en organismos procariotas.
Modelo del mosaico fluido: modelo, originariamente propuesto por S. J. Singer y G.L. Nicholson, que describe la estructura de la membrana celular, según el cual lasproteínas están incluidas en una bicapa fosfolipídica y tienen libertad de movimientoen el plano de la membrana.
Modelo secuencial de alosterismo: modelo que explica la cooperación (después delmodelo de Koshland, Nemethy y Filmer) en la que la presencia de una subunidad dehemoglobina portadora de oxígeno favorece la formación del estado de unión fuertede las subunidades adyacentes, cuyos lugares de unión del oxígeno no están ocupadosaún. Estos modelos se caracterizan por la existencia de moléculas con algunassubunidades en estado débil y otras en estado fuerte.
Modificación covalente: un medio para regular la actividad de algunas enzimas. Enel caso de la glucógeno fosforilasa o la piruvato quinasa, la modificación covalenteimplica añadir o quitar un grupo fosfato. Cuando la glucógeno fosforilasa contienefosfatos, se dice que está en la forma activa. Por otro lado, cuando la piruvato quinasaestá fosforilada es menos activa.
Moléculas de pigmento antena: conjunto de moléculas a través de las cuales laenergía capturada (en forma de electrón excitado) de un fotón de luz puede discurrirantes de llegar al centro de reacción. La mayor parte de las clorofilas actúan comomoléculas antena.
Momento dipolar: las moléculas que tienen una distribución asimétrica de la cargason dipolos. La magnitud de la asimetría se denomina momento dipolar de unamolécula.
Monocapas: reordenamiento de las moléculas, normalmente en la superficie de unlíquido, en el que sólo está presente una única capa de dichas moléculas.
Monosacárido: moléculas monoméricas pequeñas de hidratos de carbono, quecomprenden los azúcares simples.
Monóxido de carbono: molécula con una forma parecida al oxígeno, que está unidaa la mioglobina y a la hemoglobina de forma más fuerte que el oxígeno. Es un gastóxico que bloquea la respiración. Inhibidor del transporte electrónico que funcionamediante la inhibición de la citocromo oxidasa (complejo IV). Este compuestoreacciona con la forma reducida del complejo.
Mononucleótido de flavina (FMN): grupo prostético de NADH deshidrogenasa.
Monoterpeno: término que hace referencia a un terpeno derivado del geranilpirofosfato.
Motivo hélice-vuelta-hélice: estructura proteica localizada en el complejo CRP-cAMP-ADN. Es una estructura común en las proteínas reguladoras de la unión al ADN.
Mucinas: glucoproteínas que se encuentran en cantidades abundantes en lassecreciones salivares y que contienen muchos glucanos cortos con enlaces O-.
Músculo blanco: una de las dos categorías de músculo estriado. Se utiliza paramovimientos ocasionales frecuentemente rápidos.
Músculo cardiaco: una forma especial de músculo estriado que se encuentra en elcorazón.
Músculo estriado: tipo de músculo que controla los movimientos muscularesvoluntarios. Se encuentra en los brazos, piernas, párpados, etcétera.file:///D:/QUIM/gree
Músculo liso: tipo de músculo que controla el movimiento muscular involuntario.Rodea los órganos internos como los vasos sanguíneos, el intestino y la vesícula biliar.Este músculo realiza contracciones lentas y mantenidas.
Músculo rojo: una de las dos categorías de músculo estriado. Concebido para un usorelativamente continuado.
Mutación: alteración de la secuencia del ADN.
Mutaciones de desplazamiento de marco (mutaciones incoherentes): un tipode mutación en la secuencia codificante de una proteína, en la que la inserción oeliminación de un número de bases no divisible por tres provoca un desplazamientodel marco de lectura de la secuencia de la proteína.
Mutación de sentido equivocado o erróneo: mutación en la que un codóncorrespondiente a un aminoácido en una secuencia proteica se sustituye por un codóncorrespondiente a un aminoácido diferente.
Mutación de transición: mutación que cambia un par de bases purina-pirimidina aun par de bases purina-pirimidina diferente. Un ejemplo es la transición de GC a AT.
Mutación de transversión: mutación que cambia un par de bases purina-pirimidinaa un par de bases pirimidina-purina diferente. Un ejemplo es la transición de GC a TA.
Mutación intergénica: mutación supresora que se produce en un segundo gendiferente de la mutación original.
Mutación silenciosa: mutación que no afecta al fenotipo del organismo.
Mutación sin sentido: mutación que convierte un codón de un aminoácido en uncodón de detención.
Mutaciones somáticas: mutaciones que se producen fuera de las células de la líneagerminal y que, por tanto, no se heredan.
Mutación supresora: una mutación que se produce en alguna parte del genoma quesupera el efecto de una mutación primaria. Por ejemplo, si se produce una mutaciónsin sentido, se puede suprimir por una mutación en otro gen que hace que el gen quecontiene el codón de detención prematuro todavía pueda producir proteínas delongitud completa.
Mutagénesis: el proceso de creación de mutaciones.
Mutagénesis de lugar dirigida: técnica mediante la cual se introduce alteración enla secuencia de ADN de una molécula. Cuando dicha alteración se produce en unaregión que codifica a la proteína, la secuencia de aminoácidos de la proteína se veráalterada en consecuencia.
Mutágeno: sustancia que produce mutaciones en el ADN.
mutT: gen de E. coli que cataliza la siguiente reacción: 8-oxo-dGTP + H2O <=> 8-oxo-dGMP + PPi.
NAD+: forma oxidada del NADH. Es un aceptor común de electrones que se produceen las oxidaciones biológicas.
NADH: forma reducida del NAD+, producida mediante la transferencia de electronesen la oxidación biológica. Puede donar electrones, reducir otra molécula biológica otransferir electrones al sistema de transporte electrónico.
NADH deshidrogenasa: otro término utilizado para hacer referencia al complejo Ique describe su función enzimática.
NADP+: molécula que consiste en la forma oxidada del NADPH. Puede aceptarelectrones.
NADPH: transportador electrónico y fuente principal de los electrones necesarios parala biosíntesis reductiva.
Neuronas dopaminérgicas: neuronas que segregan dopamina.
Neurohormonas: sustancias de los sistemas nerviosos que modulan la respuesta delas células nerviosas ante los transmisores.
Neurotoxina: toxina que actúa alterando la función de la célula nerviosa. Lasneurotoxinas de acción rápida actúan a menudo bloqueando la acción de una puertaiónica necesaria para la formación de un potencial de acción.
Neurotransmisión excitadora: neurotransmisión en la que se promueve unpotencial de acción en la célula postsináptica. Por ejemplo, las sinapsis colinérgicasnicotínicas y aquellas en las que interviene el glutamato.
Neurotransmisión inhibidora: neurotransmisión, como las que utilizan GABA oreceptores de acetilcolina muscarínicos, en la que un impulso recibido en una sinapsisdificulta la transmisión de un potencial de acción en la neurona receptora.
Neurotransmisor: sustancia que permite la transmisión de los impulsos nerviosos deuna célula a otra.
Nexina: proteína que conecta los dobletes externos en la estructura 9+2 de los cilios.
N-formilmetionina: forma modificada de la metionina utilizada por los organismosprocariotas como el primer aminoácido en un polipéptido. Es el único lugar donde seutiliza el aminoácido en un polipéptido. En los demás lugares en los que aparece elcodón AUG, se utiliza la metionina.
nif: grupo génico de unos 24.000 pares de bases en Klebsiella que participa en lafijación del nitrógeno.
Nigericina: antibiótico que actúa como antiporte potasio/protón.
Nitrobacter: género de bacterias que oxida NO2- a NO3
- para generar energía.
Nitrosomonas: género de bacterias que oxidan el NH3 a NO2- para generar energía.
Nódulos de Ranvier: huecos entre las células de Schwann en un axón. Estas zonasno están mielinizadas.
Nomenclatura D-L: sistema utilizado frecuentemente por los bioquímicos paradescribir, en parte, la configuración estereoquímica de los azúcares. Los azúcares sedesignan mediante D o L dependiendo de la configuración del carbono quiral másalejado del grupo carbonilo. Se acordó este nombre debido a que la mayoría de los D-azúcares rotaban el plano de polarización de la luz polarizada hacia la derecha(dextro), mientras que la mayoría de los L-azúcares rotaban la luz polarizada hacia laizquierda (levo).
Nomenclatura R-S: sistema que describe la configuración estereoquímica absolutade un enantiómero. Depende de las prioridades de los grupos químicos que se unen alcarbono asimétrico.
Núcleo: estructura rodeada por una membrana en la célula eucariota, que contiene elmaterial genético cromosómico y los componentes asociados. También es el lugar enel que se procesan las moléculas de ARN (replicación del ADN, la síntesis del tARN, ydel mARN) y se ensamblan los ribosomas.
Nucléolo: orgánulo celular eucariota donde tiene lugar la síntesis del ARN ribosómico(rARN).
Nucleósido: molécula que, bajo hidrólisis completa, produce al menos 1 mol por molde base de purina o pirimidina y un azúcar.
Nucleósido difosfato: nucleósido con dos fosfatos unidos a él.
Nucleósido difosfato quinasa: enzima que interconvierte los (desoxy)nucleósidosdifosfato en (desoxy)nucleósidos trifosfato, utilizando energía procedente del ATP. Porejemplo, ATP + CDP <=> ADP + CTP.
Nucleósido monofosfato: nucleósido con un fosfato unido a él.
Nucleósido trifosfato: nucleósido con tres fosfatos unidos a él.
Nucleosoma: unidad estructural de primer orden para el empaquetamiento del ADNen la cromatina, que está formada por 146 pb de ADN que envuelven 1,75 veces unnúcleo octamérico de proteínas histonas. Los sucesivos nucleosomas están conectadospor fragmentos de ADN conector.
Nucleótido: unidades monoméricas del ácido nucleico compuestos de fosfato,azúcares y una base púrica o pirimidínica.
Número de copia: número de copias de un gen concreto o de una secuencia de ADNque hay por célula.
Número de ligazón: número total de veces que las dos cadenas de una hélice deADN se cruzan mediante giros o retorcimientos. Es igual al número de veces que estánentrelazadas las dos cadenas. Refleja tanto el enrollamiento de la hélice de ADN nativocomo la presencia de cualquier superenrollamiento.
Número de recambio: representado por kcat, esta cifra es la medida de la cantidadde tiempo que tarda una molécula de enzima en completar una reacción con unamolécula de sustrato.
O6-alquilguanina alquiltransferasa: enzima de reparación poco común quetransfiere un grupo metilo o etilo de una O6-metilguanina u O6-etilguanina a unresiduo de cisteína en el lugar activo de la proteína. Por tanto, puede actuar una solavez.
Octosa: un azúcar que contiene ocho átomos de carbono.
Oligomicina: inhibidor de la fosforilación oxidativa que actúa uniéndose a unaproteína específica en el complejo F0.
Oligopéptido: un oligonucleótido es una cadena de varios aminoácidos unidos porenlaces peptídicos.
Oligosacárido: moléculas de hidratos de carbono que contienen un número reducidode monómeros unidos los unos a los otros.
Oncogén: un gen que, en una versión mutada, puede facilitar la transformación deuna célula normal en cancerosa.
Operador: lugar del ADN en el que se une una proteína represora para bloquear lainiciación de la transcripción a partir de un promotor adyacente
Operón: conjunto de genes estructurales procariotas contiguos que se transcribencomo una unidad, junto con los elementos reguladores adyacentes que controlan suexpresión.
Operón histidina: conjunto de 10 genes bacterianos para la biosíntesis de histidinaregulados de manera coordinada a nivel de transcripción.
Operón lactosa: operón de E.coli formado por tres genes estructurales ligados quecodifican las enzimas de utilización de la lactosa junto con los lugares de regulaciónadyacentes.
Opsina: proteína que se encuentra en los discos de proteína lamelar de los bastonesde los ojos. Esta proteína se une al 11-cis-retinal.
Organismos aerobios: organismos que utilizan oxígeno.
Organismos anaerobios: organismos que no necesitan oxígeno para sobrevivir.Algunos de estos organismos morirán si se ubican en un medio oxigenado.
Organismos fotosintéticos: organismos, tales como las plantas y algunas bacterias,que aprovechan la energía de la luz solar.
Organismos termófilos: organismos que viven a elevadas temperaturas de hasta
100ºC
file:///D:/QUIM/gree
o superiores.
Orgánulos: compartimientos del citoplasma de las células eucariotas limitados pormembranas. Cada tipo de orgánulo realiza un conjunto específico de funciones. Sonejemplos de orgánulos las mitocondrias, los cloroplastos y los núcleos.
oric: origen de replicación en el cromosoma E. coli.
Origen de replicación: región en una molécula de ADN definida por una secuenciade nucleótidos específica en la que se inicia la replicación del ADN.
Ouabaína: glucósido tóxico que inhibe la acción de las enzimas que bombean losiones de sodio y potasio a través de las paredes celulares para mantener el equilibrioelectrolítico necesario. Se obtiene de un arbusto africano.
Ovillo aleatorio: se refiere a un polímero lineal que carece de estrutura secundaria oterciaria, y en lugar de ello es completamente flexible, con una geometría que varía demanera aleatoria. Es el estado de una proteína o de un ácido nucleicodesnaturalizados.
Ovotiol: aminoácido azufrado encontrado en huevos fertilizados, en los quedesempeña un papel comparable al del glutatión.
α-
file:///D:/QUIM/gree
Oxidación: término utilizado para describir una ruta oxidativamenor del metabolismo de los ácidos grasos. El nombre procede del hecho de que laoxidación se inicia con un carbono más allá de la porción de carboxilo.
ß¡Error!Marcador no definido.-oxidación: proceso oxidativo por el que los ácidosgrasos se degradan a acetil-CoA . Término utilizado para describir la principal rutaoxidativa del metabolismo de los ácidos grasos. El nombre procede del hecho de quela oxidación se inicia con dos carbonos más allá de la porción de carboxilo.
Oxidación: proceso mediante el cual los electrones se pierden por medio de uncompuesto. Como consecuencia, el otro compuesto que acepta los electrones sereduce.
Oxidasas: un tipo de enzimas que catalizan las reacciones de oxidación/reducción, enla que el oxígeno molecular es el aceptor electrónico.
Oxigenasas: un tipo de enzimas que catalizan las reacciones de oxidación-reducciónen las que el oxígeno molecular es el aceptor electrónico.
Oxidorreductasas: una de las seis clases de enzimas reconocidas por la Comisión deEnzimas de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (IUBMB). Estaenzima cataliza reacciones de oxidación-reducción.
Oxitocina: hormona que estimula las contracciones del útero en el parto.
8-Oxoguanina: forma oxidada de la guanina que se produce a partir del dañooxidativo.
P50: la presión parcial de un gas que produce una saturación media de una proteína deunión para dicho gas. Especificando para el oxígeno, presión de oxígeno que senecesita para conseguir un 50% de la saturación de la proteína.
p53: proteína de 53 kilodalton de masa que actúa en las células eucariotas como unsupresor de tumores. Participa en la regulación del ciclo celular.
Palíndromo: con respecto al ADN, un segmento en el que la secuencia es la mismaen una cadena leída de derecha a izquierda y en la complementaria leída de izquierdaa derecha. Así, se trata de una serie de repeticiones invertidas.
Pancreatitis aguda: trastorno extremadamente doloroso provocado por la activaciónde la tripsina en el páncreas.
Paradoja de plegado de Levinthal: sostiene que una proteína puede asumiraproximadamente 1050 conformaciones teóricas. Aunque la molécula pudiera intentaruna nueva conformación cada 10-13 segundos, se necesitarían unos 1030 años parapoder probar aleatoriamente todas las posibilidades. Sin embargo, la ribonucleasa sepliega por completo aproximadamente en un minuto.
Parásitos moleculares: término utilizado para describir secuencias en un genomaque parecen no tener ninguna utilidad.
Pares de bases: término que hace referencia al hecho de que, en un ácido nucleicohelicoidal, las bases de cada cadena están siempre emparejadas de formacomplementaria: la adenina se aparea con el uracilo (en el ARN) o con la timina (en elADN) y viceversa; la guanina se aparea con la citosina y viceversa. Los pares de basesse estabilizan mediante enlaces de hidrógeno.
Partículas de reconocimiento de señal (SRP): complejos de varias proteínas y unARN pequeño (7SL) involucrado en transportar proteínas al aparato de Golgi. Ellasreconocen las secuencias de señal de las proteínas apropiadas nacientes y se unen aellas cuando están siendo expulsadas de los ribosomas.
Partículas ribonucleoproteicas nucleares pequeñas (snRNP): complejos deproteínas snARN que cortan y empalman ARN en células eucariotas.
Paso: espacio entre los ovillos adyacentes individuales de una hélice.
Paso limitante de la velocidad: en un proceso de múltiples pasos, el paso máslento, que determina cuánto dura todo el proceso en conjunto.
Pentosa: un azúcar que contiene cinco átomos de carbono.
Pepsina: proteasa producida en el estómago.
Peptidiltransferasa: actividad enzimática que es parte integrante de la subunidad50S del ribosoma. Cataliza la formación de un enlace peptídico a medida que setransfiere la cadena peptídica en crecimiento al aminoácido del tARN en el lugar A dela subunidad ribosómica.
Péptido: polímeros de aminoácidos por formación de enlaces amida entre los gruposα-carboxilo y α-amino (enlace peptídico).
Peptidoglucanos: componentes de la pared celular bacteriana que están formadospor cadenas poliméricas de aminoazúcares que se entrecruzan por cadenas deoligopéptidos para formar una red tridimensional enorme.
Perforina: proteína liberada por las células T en respuesta al reconocimiento de lasproteínas del complejo principal de histocompatibilidad (proteínas MHC). Esta proteínaforma poros en la membrana plasmática de la célula que está siendo atacada, lo cualpermite la difusión hacia el exterior de iones esenciales y, de esta manera se destruyela célula.
Permeabilidad selectiva de la membrana: propiedad de una membrana en la quelas puertas específicas facilitan el paso de sustancias, normalmente en una únicadirección.
pH: logaritmo negativo de la concentración del ion hidrógeno en una solución acuosa.
pI (punto isoeléctrico): pH en el que un anfólito o polianfólito tiene una carga neta de cero.
Piranosa: un azúcar en una estructura de anillo de seis eslabones.
Pirimidina: uno de los dos tipos de bases del ácido nucleico. La citosina, el uracilo yla timina son pirimidinas.
Piridoxal fosfato: coenzima de las aminotransferasas que proceden de la vitaminaB6. La catálisis se inicia con la condensación del aldehído de este grupo con el grupoamino de un aminoácido, para dar un intermediario base de Schiff, o aldimina.
Pirofosfato de tiamina: coenzima implicada en las reacciones de transferencia degrupo.
Piruvato: molécula que es el producto final de la glucólisis.
PKa: logaritmo negativo de la constante de disociación de un ácido o una base en unasolución acuosa.
Placa: una zona clara que se forma por la infección local por un fago en un cultivo debacterias en una placa de Petri.
Plasmalógenos: fosfolípidos que contienen un éter alquenilo en la posición sn-1 delglicerol.
Plásmidos: pequeñas moléculas de ADN circular extracromosómicas que seencuentran en muchas bacterias. Se replican independientemente del cromosomaprincipal y puede haber múltiples copias plásmidos por cada célula.
Pliegue de inmunoglobulina: dominio estructural común de los anticuerpos de lasrespuestas humoral y celular. Esta estructura constituye probablemente el elementoestructural primitivo en el proceso evolutivo de la respuesta inmunitaria.
Pliegue de ruptura: estructura en forma de anillo que se forma entre las células quese dividen durante la citocinesis. Este pliegue define un plano perpendicular al husomitótico.
Ploidía: hace referencia a una copia del genoma. Las células haploides tienen unacopia del genoma. Las células diploides tienen dos copias del genoma.
PRM: promotor de ‘mantenimiento’ a partir del cual se transcribe el gen cl de λ duranteel mantenimiento de la lisogenia.
polA: nombre del gen estructural para la ADN polimerasa I de E. coli.
polB: nombre del gen estructural para la ADN polimerasa II de E. coli.
polC: nombre del gen estructural para la ADN polimerasa III de E. coli.
Polianfólito: moléculas que contienen muchos grupos ácidos y básicos.
Polielectrólito: macromoléculas, como la polilisina, que tienen múltiplos de cargasólo positiva o sólo negativa.
Polimerasas: catalizadores enzimáticos responsables de la producción de polímerosde ácido nucleico. Existen ARN polimerasas y ADN polimerasas.
Poliploide: respecto a una célula u organismo, la posesión de más de dos conjuntoshomólogos de cromosomas por núcleo.
Polipéptido: un polipéptido es una cadena de muchos aminoácidos unidos porenlaces peptídicos.
Poliprenoles (alcoholes poliisoprenoides): término que hace referencia a unisoprenoide que tiene más de 50 carbonos.
Poliquétidos: un tipo de antibióticos producido en las rutas como la biosíntesis de losácidos grasos, pero carece de una o varias actividades de la biosíntesis. Ejemplos depoliquétidos son la eritromicina y la oxitetraciclina.
Polisacáridos: polímeros largos de unidades monoméricas de hidratos de carbonoque se utilizan para el almacenamiento de energía y para la integridad estructural delas células.
Potencial de acción: onda de despolarización transitoria que se desplaza a lo largode la membrana de una célula nerviosa (o cualquier otro tipo de célula excitable, comouna célula muscular), como resultado de los flujos de iones a través de la membrana.Un impulso nervioso.
Posición de balanceo: en un codón, a menudo el tercer nucleótido recibe estadenominación, debido a que las dos primeras bases son las más importantes encuanto a la especificación de un aminoácido y la tercera posición puede variar (enmuchos casos) hasta cierto punto. En un anticodón, la posición de balanceo es elprimer nucleótido, debido a la naturaleza antiparalela del apareamiento de bases delos ácidos nucleicos.
Potencial de reposo: diferencia de voltaje que existe a través de la membrana deuna célula excitable, como una célula nerviosa, excepto en los lugares en que está encurso un potencial de acción. Es una consecuencia de los gradientes iónicos que semantienen a través de la membrana.
Potenciadores: secuencias de ADN, alejadas del propio promotor hasta varioskilopares de bases, que pueden unir factores que actúan en trans e influir en latranscripción de genes.
Potencial de reducción estándar (E0): medida de la tendencia de un reductor aperder electrones.
Potencial químico: (también llamado energía libre molar parcial). En un sistema, laenergía libre que se encuentra en un componente químico por mol del componentepresente. Por ejemplo, en un sistema que contenga a moles del componente A, y bmoles del componente B, la energía libre total G sería la suma de la energía libre delos dos componentes.
Pre-mARN: molécula de ARN mensajero (mARN) que no ha sido procesada paraeliminar los intrones de la secuencia.
Prenilación: unión de una porción isoprenoide C20 a una molécula.
Preproinsulina: polipéptido de 105 residuos. Es el precursor de la proinsulina y elmayor recurso de la insulina.
Primasa: una enzima esencial para la iniciación de la replicación del ADN en la mayorparte de las células. Es una ARN polimerasa y crea un cebador de ARN corto, que seelonga por la ADN polimerasa.
Primera ley de la termodinámica: ley que establece que la energía no puedecrearse ni destruirse y que, por tanto, es posible explicar cualquier cambio de laenergía interna de un sistema ∆E por un intercambio de calor (q) y/o de trabajo (w)
con el entorno. ∆
file:///D:/QUIM/gree
E = q - w.
Primosoma: complejo enzimático que se encuentra en la horquilla de replicacióndurante la replicación del ADN; sintetiza los cebadores de ARN en la cadena retardaday también interviene en el desenrollamiento de la hélice de ADN original.
Priones: una clase poco frecuente proteínas que pueden transmitir una enfermedadindependientemente de los ácidos nucleicos.
Procariotas: organismos unicelulares primitivos que no están compartimentalizadospor membranas celulares internas; las eubacterias y las arqueobacterias. Compáresecon eucariotas.
Procesos anapleróticos: rutas que proporcionan intermediarios moleculares para elciclo del ácido cítrico.
Procesividad: para una ADN o una ARN polimerasa, el número medio de nucleótidosincorporados por proceso de unión entre la polimerasa y un extremo 3´ cebador.Describe la tendencia de una polimerasa a permanecer unida a un molde.
Procolágeno: forma del colágeno de reciente traducción en la que se produce lahidroxilación y la adición de residuos de azúcares, pero en el que no se ha formado latriple hélice.
Producción pre-estado estacionario: período de tiempo inicial en una reacciónenzimática previo al establecimiento de las condiciones del estado estacionario.Durante este período de tiempo, se puede producir un estallido de productorápidamente.
Profase: una parte del ciclo celular mitótico durante el cual se produce lacondensación de los cromosomas, la formación del huso y la desintegración de alenvoltura nuclear.
Progestágenos: un grupo de hormonas esteroideas que regula los fenómenos que seproducen durante el embarazo y son los precursores de todas las demás hormonasesteroideas.
Proinsulina: polipéptido de 81 residuos que es el precursor inmediato de la insulina.Procede de la preproinsulina.
Promotor: secuencia de ADN reconocida por la ARN polimerasa, dando lugar a lainiciación de la transcripción.
Propranolol: un antagonista de otra clase de receptores adrenérgicos, que controlanla presión arterial y la frecuencia cardíaca.
Proteasas: (también denominadas enzimas proteolíticas) encimas que rompen losenlaces peptídicos de un polipéptido. Muchas presentan especificidad para unadeterminada secuencia de aminoácidos.
Proteasoma: proteasa grande dependiente de ATP que se encuentra en el citosoleucariota. complejos proteolíticos que degradan las proteínas ubiquitinadas.
Proteínas: se puede pensar que las proteínas son cadenas polipeptídicas maduras.Las proteínas, al igual que los polipéptidos, son una cadena de aminoácidos unidos porenlaces peptídicos, pero difieren de los polipéptidos en que están plegadas en laconfiguración tridimensional apropiada y/o en que están modificadas. Las proteínaspueden tener una o más cadenas polipeptídicas.
Proteínas asociadas a los microtúbulos (MAPs): proteínas que se unen a losmicrotúbulos.
Proteínas cromosómicas no histonas: una enorme variedad de proteínas, como laspolimerasas y otras enzimas nucleares, las proteínas receptoras hormonales y lasproteínas reguladoras de muchos tipos que se encuentran en el núcleo eucariotaasociado con el ADN.
Proteína de ensamblaje: proteína de la superficie del retículo endoplásmico rugosoque une al ribosoma a la proteína con la secuencia señal en la superficie, de maneraque la proteína puede insertarse en la membrana.
Proteínas de fusión: proteínas codificadas por genes que se han fusionado juntos invitro a partir de dos o más orígenes, haciendo posible la recombinación de los lugaresde unión y los lugares catalíticos de formas novedosas.
Proteína de la banda 4.1: proteína periférica de la membrana del eritrocito que seencuentra en las uniones de espectrina.
Proteína de unión al ADN de cadena única (SSB, también denominadaproteína desestabilizadora de la hélice): proteína de E. coli que se une al ADNpara estabilizar una estructura en la que las superficies de enlace de hidrógeno de lasbases del ADN tienen una orientación espacial orientada hacia los nucleótidosentrantes.
Proteína del canal aniónico (proteína de la banda 3): proteína integral de lamembrana del eritrocito. Está ligada a la espectrina mediante una proteínadenominada aducina. La función de esta proteína es permitir el paso de los ionesbicarbonato y cloruro a través de la membrana y, de este modo, facilita el transportede dióxido de carbono por la hemoglobina. Puede asociarse con la gliceraldehído-fosfato deshidrogenasa. El dominio N-terminal de esta proteína está relacionado con laproteína periférica, ankirina.
Proteínas del complejo principal de histocompatibilidad (proteínas MHC): unaclase de moléculas parecidas a las inmunoglobulinas que se encuentran en lasuperficie de las células infectadas y que son el objetivo de unión de las células T.
Proteínas fibrosas: una clase de proteínas que se caracteriza por su forma alargadao filamentosa. La mayoría de estas proteínas desempeña funciones estructurales enlas células y los tejidos animales: mantienen las cosas juntas.
Proteínas G: una clase de proteínas que transducen las señales recibidas en el
receptor adrenérgico β
file:///D:/QUIM/gree
a la adenilato ciclasa, a la que estimulanpara catalizar la síntesis del AMP cíclico.
Proteínas globulares: proteínas que contienen cadenas polipeptídicas plegadas enestructuras compactas que no son extendidas ni filamentosas.
Proteínas hierro-azufre: proteínas transportadoras de electrones en la cadenarespiratoria que contienen centros hierro-azufre.
Proteína integral de membrana: proteínas que se encuentran en las membranascelulares que están fijadas en ambas caras de la bicapa lipídica y que se proyectan através de la membrana.
Proteínas periféricas de membrana: proteínas que se encuentran en lasmembranas celulares que están fijadas sólo en una cara de la bicapa lipídica y no seproyectan a través de la membrana.
Proteína quinasa: enzima que fosforila una proteína.
Proteína receptora de cAMP (CRP): proteína de E.coli que interacciona con cAMP yque sufre un cambio conformacional que incrementa su afinidad por varias secuenciasde ADN, incluyendo un lugar en el operón lac adyacente al lugar de unión de la ARNpolimerasa.
Proteína SecB: una chaperona molecular implicada en la secreción de lospolipéptidos procariotas.
Proteína terminal: En los adenovirus y en el bacteriófago φ
file:///D:/QUIM/gree
29,una proteína ligada covalentemente al extremo 5´ de cada cadena del genoma linealque actúa para iniciar la replicación del ADN.
Proteína transportadora de glucosa: molécula de 492 aminoácidos que seencuentra en los eritrocitos y que es responsable del transporte de glucosa mediantela difusión facilitada.
Proteoglucanos: glucoproteínas con abundantes hidratos de carbono (50 por cientoo más) que contienen polisacáridos sulfatados o ácido siálico.
Protooncogén: gen celular esencial en el control de procesos relacionados con elcrecimiento de la célula. La alteración de la secuencia, la función o la cantidad de esteproducto génico puede tener como consecuencia la transformación de la célula. Estegen alterado recibe el nombre de oncogén.
Protoporfirina IX: anillo tetrapirrólico de la familia de la globina que quela el Fe(II) ytransporta oxígeno. Forma química de la porción del complejo formado con el hierroen las proteínas citocrómicas
Protótrofo: una forma no mutada de un organismo que es capaz de sintetizar undeterminado metabolito. Una mutación de este tipo de organismo crea un auxótrofo.
Protrombina: forma precursora de la trombina.
Provirus: respecto a un retrovirus, un virus integrado en el genoma del hospedador.
Proyección de Fischer: convenio para representar los estereoisómeros en un plano.Un tetraedro de enlaces de un carbono se representa como un corte plano, de maneraque los enlaces situados a la derecha y a la izquierda se considera que van hacia elobservador, y los enlaces de la parte superior e inferior se considera que se alejan delobservador. Las proyecciones de los monosacáridos están orientadas con el grupocarbonilo en la parte superior; el carbono quiral más alejado del grupo carbonilo (quees el que determina si el azúcar es de la forma D o L), se representa con su hidroxilohacia la derecha para la forma D y hacia la izquierda para la forma L.
Proyección de Haworth: una representación convencional en el plano de unamolécula de monosacárido ciclada. Los hidroxilos que se representan a la derecha dela cadena en una proyección de Fischer se muestran por debajo del plano en unaproyección de Haworth.
PrP: proteína supuestamente responsable de la transmisión de enfermedades de lospriones. La proteína está codificada por el genoma del hospedador y puede adoptardos formas y sólo una de éstas es la causante de la enfermedad.
Prueba de Ames: prueba para determinar la mutagenicidad de una sustancia. Unacepa de la bacteria Salmonella typhimurium que tiene una mutación que inactiva unaenzima necesaria para la utilización de la histidina se expone a la sustancia encuestión y se siembra en un medio que carece de histidina. Una mutación de reversiónque activa la enzima mutante hace que las células crezcan en este medio.
Pseudogenes: secuencias en un genoma eucariota (aunque algunos procariotastambién pueden tener secuencias como éstas) que presentan una semejanza desecuencia considerable con genes funcionantes y que evidentemente proceden de ellosa lo largo de la evolución. Sin embargo, son fragmentos no transcritos porque algúnelemento necesario para la transcripción (a menudo una región de controlflanqueadora o promotora) se ha perdido o está defectuoso.
Puentes cruzados: enlaces estructurales estables que se forman entre los filamentosde actina y miosina durante la contracción muscular.
Punto de control para el ciclo celular: en el ciclo de la levadura, el requisito deque la proteína cdc2, que debe ser fosforilada a la entrada en G2, se desfosforile paraque la mitosis tenga lugar. Si la desfosforilación no se ha producido en este punto, lamitosis se detiene.
Punto de cruce: lugar del sistema de transporte electrónico donde un inhibidorrespiratorio bloquea el flujo electrónico. Los transportadores electrónicos se reducenantes del bloqueo, mientras que los transportadores se oxidan tras el bloqueo.
Punto isoeléctrico (pI): pH en el que un anfólito o polianfólito tiene una carga netade cero.
Purina: uno de los dos tipos de bases del ácido nucleico. La adenina y la guanina sonpurinas.
purR: una proteína represora E. coli que controla la expresión de genes en labiosíntesis de novo de la purina. Se une a la hipoxantina o a la guanina. El complejoresultante se une a los lugares de ADN cercanos a varios genes de síntesis de purina(y pirimidina), inhibiendo su transcripción.
Queratán sulfato: glucosaminoglucano en los tejidos conjuntivos compuesto por unpolímero del disacárido [galactosa-N-acetil-6-sulfato-β(1->3)-galactosa]
file:///D:/QUIM/gree
. Los disacáridos individuales se unen mediante enlaces βfile:///D:/QUIM/gree
(1->4).
α-queratinas
file:///D:/QUIM/gree
: las proteínas más importantes del pelo y las uñas.También forman una parte importante de la piel animal.
ß-queratinas
file:///D:/QUIM/gree
: proteínas fibrosas que contienen mucha más
estructura de lámina ß.
file:///D:/QUIM/gree
Se encuentran principalmente en las avesy los reptiles, en estructuras como las plumas y las escamas.
Quilomicrones: complejos de las lipoproteínas que transportan lípidos presentes enlos alimentos (incluido el colesterol) desde el sistema linfático al torrente sanguíneo.
Quimiotaxia: proceso mediante el cual las bacterias perciben un gradiente deconcentración de una determinada sustancia en el medio y se desplazan a favor o encontra de ese gradiente.
Quimotripsina: serina proteasa que corta preferentemente en el lado carboxilato delos residuos de aminoácidos hidrófobos (como la fenilalanina) de un polipéptido.
Quininógeno: junto con la calicreína, activa la proteína de la sangre, el factor XII.
Quiral: respecto a una molécula u otro objeto, la propiedad de no ser superponible asu imagen especular. Un átomo que hace a una molécula quiral, como un carbono concuatro sustituyentes diferentes, se denomina átomo quiral o centro de quiralidad.
Quitina: un homopolímero de N-acetil-β-D-glucosamina. Constituye una sustanciaestructural importante del exoesqueleto de los artrópodos y moluscos.
R2C2: descripción de la composición de la subunidad de la proteína quinasadependiente de cAMP. La R es una subunidad reguladora que inhibe la subunidadcatalítica (C) cuando se une a ésta. El cAMP hace que las subunidades R no se lleguena unir a las subunidades C, activando la enzima.
Radios: conexiones entre los nueve dobletes de microtúbulos y los dos microtúbuloscentrales de una estructura 9+2 de un cilio.
Radio de Debye-Hückel: expresión cuantitativa del efecto de apantallamiento de loscontraiones para los macroiones esféricos: r = K / I0,5.
Radio de van der Waals: radio efectivo de un átomo o una molécula que define laproximidad a la que pueden llegar otros átomos o moléculas; se trata, por tanto, delradio efectivo para el máximo empaquetamiento molecular.
rARN: ARN ribosómico. Un tipo de ARN que es un componente de los ribosomas ydesempeña una función estructural y catalizadora en el proceso de traducción(produciendo proteínas a partir de una secuencia de ácido nucleico).
Reacción acoplada: reacción química en la que uno de los productos o reactivosparticipa en otra reacción química. La variación de energía libre total del par dereacciones es la suma de la variación de energía libre de cada reacción.
Reacciones anapletóricas: rutas que proporcionan intermediarios moleculares parael ciclo del ácido cítrico.
Reacciones de Hill: reacciones propuestas en el estudio pionero realizado por RobertHill que demostró que cuando los cloroplastos aislados son iluminados en presencia deaceptores electrónicos, como el Fe3+, se pueden reducir los aceptores.
Reacciones de oxidación-reducción: reacciones que implican la ganancia deelectrones (reducción) por un compuesto y la pérdida de estos electrones (oxidación)por otro. Es importante tener en cuenta que para cada reducción de una molécula,existe la correspondiente oxidación de otra. Por ejemplo, en la reacción del ciclo delácido cítrico succinato + FAD <=> fumarato + FADH2, el succinato se oxida afumarato y el FAD se reduce a FADH2.
Reacción de primer orden: reacción cuya velocidad depende de la primera potenciade la concentración del reactante.
Reacción de segundo orden: reacción en la que deben unirse dos moléculas dereactivo para que se produzca la reacción. Se denomina de segundo orden porque lavelocidad de la reacción depende del cuadrado de la concentración del reactivo (parados moléculas del mismo reactivo) o del producto de las concentraciones de dosreactivos (cuando los dos reactivos son diferentes).
Reacción del bicarbonato: se produce en los eritrocitos como consecuencia de laacumulación del dióxido de carbono: CO2 + H2O <=> HCO3
- + H+.
Reacción irreversible: reacción, como la desintegración radiactiva, que sólo seproduce en una dirección y que no se puede invertir.
Reacciones luminosas de la fotosíntesis: primer subproceso de la fotosíntesis enel que la energía luminosa se utiliza para llevar a cabo la oxidación fotoquímica delH2O. Este proceso tiene como consecuencia la producción de NADPH, la liberación deO2, y la fosforilación de ADP a ATP.
Reacciones oscuras de la fotosíntesis: segundo subproceso de la fotosíntesis en elque el NADPH y el ATP producidos por las reacciones luminosas se utilizan para lasíntesis reductora de los hidratos de carbono a partir de CO2 y agua.
Reacción reversible: reacción química que puede producirse en dos direcciones,como, por ejemplo, A <=> B.
RecA: proteína multifuncional con un Mr de aproximadamente 38.000. En larecombinación, impulsa el apareamiento de cadenas homólogas. En la respuesta SOStambién desempeña un papel importante en la activación génica
Receptor (transducción de señal): proteína transmembrana que reconoce y uneuna hormona específica.
Receptor de LDL: receptor celular que desempeña un papel importante en laregulación de las concentraciones de colesterol en el torrente sanguíneo.
Receptores adrenérgicos: receptores de la superficie celular que unen la adrenalinay la noradrenalina. Existen distintos tipos, con especificidades y efectos de ligandoalgo diferentes.
Receptores de acetilcolina muscarínicos: una clase de receptores para elneurotransmisor acetilcolina que se caracterizan por la capacidad de unir la toxinafúngica muscarina. Las sinapsis que tienen estos receptores pueden ser excitadoras oinhibidoras.
Receptor de eliminación: un receptor especializado que actúa en la superficie de losleucocitos y se une a las LDL oxidadas en el proceso de relleno de las LDL.
Receptores de la superficie celular: en la membrana exterior de las células,existen proteínas especiales que interactúan con las moléculas de manera específica.Estas proteínas se denominan receptores de la superficie celular. Los receptores de lasuperficie celular desempeñan varias funciones en la comunicación, el control y en laidentidad de las células.
Receptores intracelulares: una clase de receptores hormonales que ejercen susefectos a nivel génico.
Receptores unidos a la membrana: una clase de receptores hormonales que seencuentran en las membranas externas de las células. Pueden actuar por medio detres mecanismos: 1) a través de sistemas de segundos mensajeros que estimulan laproducción de un proceso en el interior de la célula; 2) como canales iónicos, que seabren o se cierran en respuesta a la unión hormonal; y 3) como una proteínatransmembrana con un receptor en el exterior y un dominio catalítico en el interior dela célula activada por la unión de la hormona.
Recombinación: proceso que se produce en un organismo, por el cual dos moléculasde ADN de origen dan lugar a una molécula de ADN hija que combina segmentosprocedentes de las dos moléculas originales. Puede comportar la integración de unamolécula de ADN en la otra, la sustitución de un segmento de ADN por un segmentohomólogo en otra molécula de ADN, o el intercambio de segmentos homólogos entrelas dos moléculas de ADN.
Recombinación específica de lugar: recombinación que comporta tan sólo unahomología de secuencia limitada entre los elementos que se recombinan. Los lugaresde ruptura y unión los determinan las interacciones específicas ADN-proteína (véase laFigura 25.17).
Recombinación genética: proceso en el que los genes o las secuencias de ADN secortan y recombinan.
Recombinación homóloga: recombinación genética que requiere una homología desecuencia amplia entre las moléculas de ADN recombinantes. Un ejemplo es larecombinación meiótica mediante entrecruzamiento en los eucariotas.
Recombinación ilegítima: tipo de recombinación extremadamente raro que esposible que se dé por azar, y en el que no interviene ni la homología de secuencia ni laacción de ninguna proteína conocida.
Reconstitución: proceso mediante el cual las enzimas individuales purificadas de unaruta se vuelven a combinar para que pueda continuar la ruta independientemente delmedio celular.
Reducción: proceso por el que una molécula obtiene electrones. Para que esto seproduzca, otra molécula debe perder electrones y oxidarse.
Redundancia terminal: duplicación de una pequeña parte del genoma en el extremode un cromosoma lineal. Los bacteriófagos T4 y T7 emplean la redundancia terminal.
Región –10 (también denominada caja de Pribnow): región en las secuencias delADN procariota alrededor de 10 pares de bases por delante de la secuenciatranscripcional de inicio, que contiene la secuencia de consenso TATAAT .
Región –35: región en las secuencias del ADN procariota alrededor de 35 pares debases por delante de la secuencia transcripcional de inicio, que contiene la secuenciade consenso TTGACA.
Región de tinción homogénea: región de un cromosoma que carece del patróncaracterístico de bandas cromosómicas. Se puede producir mediante la amplificacióngénica.
Regiones de fijación a la matriz (MAR): el punto en el cual los fragmentos de ADNestán pegados a la matriz nuclear.
Regulación: este término tiene muchos significados posibles. En relación con laacción enzimática, cualquier cosa que afecte a la actividad de la enzima.
Regulación alostérica: tipo de regulación enzimática en la cual la actividad de unaenzima se ve afectada por la unión de una molécula mediante la enzima.
Regulación recíproca: tipo de regulación de las rutas catabólicas y anabólicas, en elque los mecanismos que inactivan una ruta, activan la otra. Esto evita que las dosrutas se activen al mismo tiempo.
Regulón: grupo de genes no ligados (no adyacentes) y regulados por un mecanismocomún.
Relación NAD+/NADH: medida importante del estado metabólico del oxígeno de unacélula; esta relación tiene un efecto significativo sobre el control del ciclo del ácidocítrico mediante las concentraciones de sustrato y los mecanismos alostéricos.Además, se puede ver afectada de forma significativa por la relación del transporteelectrónico y la fosforilación oxidativa.
Relación P/O: cantidad de ATP sintetizado por mol de sustrato oxidado enmitocondrias aisladas.
Reparación de mal apareamiento: sistema de reparación del ADN celular quereconoce los apareamientos erróneos del ADN creados por errores de replicación,recombinación no homóloga, o una lesión en una de las bases del ADN, y que corrigeel error.
Reparación por escisión de base: sistema de reparación del ADN celular que rompeel enlace glucosídico que conecta una base dañada con el armazón de ADN azúcar-fosfato.
Reparación por escisión de nucleótidos: proceso mediante el cual una partedañada de una cadena de ADN se elimina o se escinde, tras lo cual actúa una ADNpolimerasa y luego una ADN ligasa que regenera una doble cadena cerrada de formacovalente en el lugar del daño original.
Reparación por recombinación: sistema de reparación del ADN celular en el que lasdobles cadenas de ADN recién replicadas experimentan una recombinación genética,en la que se produce finalmente la eliminación del segmento dañado del ADN.
Reparación posreplicación: procesos que intentan fijar el mal apareamiento, loshuecos o daños al ADN que escapan al proceso de reparación que se produce durantela replicación.
Repeticiones terminales largas: característica del genoma retrovirus en el que lasecuencia de un extremo del cromosoma lineal se repite en el otro extremo.
Replicación bidireccional: mecanismo de replicación de E. coli que se inicia en unúnico origen y continúa en ambas direcciones alejándose del origen.
Replicación del ADN: proceso por el que la ADN polimerasa y las proteínasaccesorias copian una molécula de ADN para hacer dos copias donde originalmente yaexistía una.
Replicación semiconservativa: mecanismo mediante el cual la replicación de ADNse desarrolla en las células en las que las dos cadenas de un ADN original se replican yacaban emparejándose a una nueva cadena hija en los ADN del progenitor. (cadadoble cadena hija contiene una cadena de la doble cadena original y una cadenarecién sintetizada).
Replicasa: ARN polimerasa dependiente de ARN que se encuentra en los virus deARN, los cuales no pasan a través de un intermediario de ADN en su ciclo de vida.
Replicón: agrupación del ADN que incluye la secuencia de nucleótidos en los que seinicia la replicación del ADN y los genes estructurales para las proteínas cuya acciónsobre la secuencia de origen inicia la replicación en ese punto.
Replisoma: complejo de replicación multiproteico del ADN.
Representación de Eadie-Hofstee: gráfica de la actividad enzimática que seobtiene mediante la representación de V/[S] frente a V, donde V es la velocidad dereacción .
Representación de Hill: representación gráfica de log [θ
file:///D:/QUIM/gree
/ (1-file:///D:/QUIM/gree
θ )] frente a log PO2, donde θ
file:///D:/QUIM/gree
= lugares deuna proteína de unión ocupados o lugares totalmente disponibles.
Representación de Lineweaver-Burk: también llamada representación dobleinversa. Esta gráfica se realiza representando 1/V frente a 1/[S] para una reacciónenzimática.
Representación de Ramachandran: mapa de los ángulos Ψ y φ (representadosgráficamente como φ frente a ψ) que se puede utilizar para describir la conformacióndel armazón de cualquier residuo polipeptídico, así como las estructuras secundariassimples de las proteínas.
Represión: proceso mediante el cual se inhibe a las células de sintetizar a unaproteína. Desactivación de la transcripción de uno o varios genes.
Represor: proteína que inhibe la transcripción de un gen uniéndose a un operador.
Represor lac: producto del gen ‘i’ del operón lac. Es un represor macromolecular que,en su forma activa, se une al operador, bloqueando la transcripción del operador.
Represor trp: proteína de 58 kilodalton codificada por el gen trpR no adyacente, quese activa mediante la unión al triptófano. Una vez unido al triptófano, puede unirse aloperador trp y bloquear la transcripción.
Resolvasa: enzima que se encuentra en los transposones de clase II y clase III quecataliza la recombinación de lugar específico entre los dos elementos del transposóncreados mediante la transposición replicativa.
Respiración: en relación con el metabolismo energético, el proceso por el cual segenera energía celular a través de la oxidación de moléculas de nutrientes con el O2
como aceptor electrónico final. Este tipo de respiración se denomina tambiénrespiración celular para diferenciarla de la respiración en el sentido de inspiración yespiración de aire.
Respiración (celular): en relación con el metabolismo energético, el proceso por elcual se genera energía celular a través de la oxidación de moléculas nutrientes con elO2 como aceptor electrónico final.
Respuesta estricta: respuesta producida ante la falta de aminoácidos en E.coli, queinhibe la síntesis de rARN y tARN.
Respuesta inmunitaria celular: vertiente de la respuesta inmunitaria producida porlas células linfáticas denominadas linfocitos T, que llevan moléculas similares a lasinmunoglobulinas en sus superficies, identifican y destruyen a las células extrañas oaberrantes.
Respuesta inmunitaria humoral: vertiente de la respuesta inmunitaria producidapor las células linfáticas denominadas linfocitos B, que sintetizan las moléculas deinmunoglobulina específicas que son secretadas de la célula y se unen a la sustanciainvasora. Esta unión agrega la sustancia extraña y la marca para que sea destruidapor las células denominadas macrófagos.
Respuesta SOS: respuesta bacteriana frente a diversos tipos de tensión que puedenser letales, como la irradiación UV intensa. Comporta una expresión coordinada de unconjunto de proteínas que realizan maniobras de supervivencia, como el tipo dereparación propensa a error para los dímeros de timina del ADN.
Restricción-modificación: sistema de defensa común en las bacterias que comportauna endonucleasa de restricción y una metilasa de lugar específico que metila lamisma secuencia que corta la endonucleasa de restricción. Normalmente, se metila elADN del hospedador, que protege de la acción de la endonucleasa de restricción, peroel ADN vírico invasor no está metilado, y se corta.
Retículo endoplásmico: compartimiento membranoso muy plegado dentro delcitoplasma que se encarga de una gran variedad de funciones celulares, como laglucosilación y el tráfico de proteínas destinadas a la secreción o a la membranacelular, o a algunos orgánulos. También interviene en la síntesis de lípidos, y seencuentran en su superficie las enzimas de muchas rutas del metabolismointermediario.
Retículo sarcoplásmico: estructura que rodea cada miofibrilla y que libera calcio enrespuesta a los estímulos del sistema nervioso.
Retinoides: compuestos derivados del retinol.
Retorcimiento: en relación con la hélice de ADN superenrollada, el número de vecesque la hélice se cruza sobre sí misma, es decir, el número de vueltas de superhélicepresentes.
Retroinhibición acumulativa: mecanismo regulador que controla la actividad de laglutamina sintetasa. Comporta la acción de ocho retroinhibidores específicos. Seis deellos son productos finales metabólicos de la glutamina (triptófano, histidina,glucosamina-6-fosfato, carbamoil fosfato, CTP y AMP) y los otros dos son indicadoresdel estado general del metabolismo de los aminoácidos (alanina, glicina).
Retrotransposón: elemento transponible que pasa a través de un nivel del ARN.
Retrovirus: familia de virus de ARN que poseen transcriptasa inversa. Cuando unvirus ha infectado a una célula, esta enzima transcribe el genoma de ARN en unaversión de ADN de doble cadena, que se integra en el cromosoma del hospedador. Elvirus de la inmunodeficiencia humana (VIH) es un ejemplo de retrovirus.
Reversión de segundo lugar (supresión): mutación en un gen mutante querestablece el fenotipo salvaje, pero que se encuentra en un lugar diferente al de lamutación original.
Reversión: mutación en un gen mutante que restablece el genotipo (y fenotipo)salvaje.
RF1: factor de liberación de la traducción para UAA, UAG .
RF2: factor de liberación de la traducción para UAA, UGA .
RF3: una GTPasa que impulsa la liberación de la cadena polipeptídica.
RFI: en los bacteriófagos, una doble cadena circular del ADN cerrada covalentemente.
RFII: en el ADN de los bacteriófagos, una forma circular de ADN que contiene almenos una mella o hueco.
Rhodobacter viridis: bacteria sulfúrica púrpura que dirige la fotosíntesis.
Ribonucleasa III: enzima que corta los rARN en las regiones de bucle troncaldurante el procesamiento del mensaje creado por el operón.
Ribonucleasa P: un ARN que contiene una enzima que cataliza la ruptura de losprecursores de los tARN. El ARN puede, en determinadas condiciones, catalizar lareacción independiente de la proteína.
Ribosomas: complejos grandes de proteínas y ARN que llevan a cabo la traducción dela secuencia de ácido nucleico en la secuencia de los aminoácidos para la síntesis deproteínas bajo la dirección de los mARN moldes.
Ribozimas: moléculas de ARN que catalizan las reacciones químicas. En la subunidad50S del ribosoma, el rARN actúa de esta forma.
Rifampicina: inhibidor de la ARN polimerasa procariota.
Rodopsina: el nombre que recibe el complejo 11-cis-retinal-opsina en los bastones delos ojos.
Rodopsina: proteína de membrana abundante en el segmento externo de losbastones de la retina. Los cambios fotoquímicos hacen que esta proteína active latransducina de manera que una GTP.
Rotenona: inhibidor del transporte electrónico que bloquea el flujo electrónico entreel NADH y la coenzima Q.
RU486: fármaco que se une a los receptores de progesterona y bloquea los procesosque son esenciales para la implantación de un óvulo fertilizado en el útero.
Ruta de las pentosas fosfato: ruta metabólica que constituye la principal fuente deNADPH para la reducción biológica. Implica el metabolismo de varios azúcares, la
mayoría con cinco carbonos. La ruta es una fuente de ribosa para los nucleótidos y deNADPH para la biosíntesis
Ruta de novo: término utilizado para describir reacciones bioquímicas sintéticas enlas que los productos están completamente creados a partir de materiales sin refinar,en oposición a los productos creados mediante la “reconstrucción” de un substratoprocedente de la degradación del producto. Estos últimos productos pertenecen a losprocesos denominados rutas de salvamento.
Ruta de salvamento: término utilizado para describir reacciones bioquímicassintéticas en las que los productos se crean mediante la reconstrucción de un sustratoresultante de la degradación del producto (o producto relacionado).
Ruta del glioxilato: ruta metabólica central presente sólo en algunos organismos.Evita las descarboxilaciones oxidativas del ciclo del ácido cítrico
Rutas centrales: rutas del metabolismo que son básicamente las mismas en muchosorganismos distintos. Proporcionan una explicación al fenómeno de las cantidadesrelativamente grandes de transferencia de masa y de generación de energía que seproducen en el interior de una célula. Son las rutas principales desde el punto de vistacuantitativo.
ruvA: proteína implicada en la recombinación de E. coli. Es una proteína de unión delADN, cuya especificidad la dirige hacia la estructura de Holliday de cuatro cadenas.
ruvB: proteína implicada en la recombinación de E. coli. Es una proteína motora querequiere ATP, y que se une a dos brazos opuestos de la unión de Holliday y los gira endirecciones opuestas, forzando la migración de brazo al dirigir el movimiento rotativode las otras dos cadenas hacia la unión.
ruvC: proteína implicada en la recombinación de E. coli. Inicia la resolución de laestructura de Holliday mellando dos cadenas.
ruvD: un componente de la helicasa del sistema de reparación por escisión denucleótidos de E. coli.
30S: término que hace referencia a la subunidad pequeña de los ribosomasprocariotas. Su denominación se basa en su tamaño. -S es una unidad de fuerzacentrífuga relacionada con el tamaño. Esta subunidad contiene 21 proteínas diferentesy una sola molécula de rARN 16S.
40S: la subunidad ribosómica pequeña en las células eucariotas. Contiene el rARN18S.
50S: término que hace referencia a la subunidad grande de los ribosomas procariotas.Su denominación se basa en su tamaño. -S es una unidad de fuerza centrífugarelacionada con el tamaño. Esta subunidad contiene 31 proteínas diferentes y dosmoléculas de rARN, un rARN 23S y un rARN 5S.
60S: la subunidad ribosómica grande en las células eucariotas. Contiene los rARN28S, 5S, y 5,8S.
80S: el ribosoma eucariota completo, que contiene una subunidad 40S y otra 60S, asícomo rARN asociados.
Sacáridos: compuestos que poseen una estructura con la fórmula simple, (CH2O)n,aunque existen algunas excepciones, tales como las moléculas que contienen gruposamino, sulfato y fosfato. También denominados hidratos de carbono.
Sales biliares: compuestos formados por la combinación de un ácido biliar en unenlace amida con un aminoácido. Sustancias detergentes secretadas por la vesículabiliar. Proceden del colesterol y ayudan a emulsionar las grasas tras una comida.
Salting in: efecto de una cantidad moderada de iones, que aumenta la solubilidad delas proteínas en una solución.
Salting out: efecto de un exceso de iones que hacen que las proteínas se precipiten apartir de la solución.
Salvaje: forma no mutante e inalterada de un gen en un organismo.
Saponificación: proceso de producción de un jabón en el que las grasas se hidrolizancon álcalis como NaOH o KOH.
Sarcómero: unidad básica contráctil del músculo estriado.
Saxitoxina: neurotoxina que contienen los dinoflagelados marinos responsables de la“marea roja”. Se une al canal de sodio de las células nerviosas.
SecA: una ATPasa implicada en la secreción de las proteínas E. coli. Se une al porosecretor y utiliza tanto la hidrólisis del ATP como el gradiente de potencialelectroquímico a través de la membrana para facilitar la translocación de la proteínafuera de la célula.
Secretina: sustancia que se libera en la porción superior del intestino delgado y queactúa en el estómago estimulando el flujo del jugo gástrico como ayuda para ladigestión.
Secuencia de consenso: para un grupo de secuencias de nucleótidos o aminoácidosque presentan semejanza pero que no son idénticas (por ejemplo, las secuencias deuna familia de secuencias genéticas reguladoras relacionadas), una secuencia artificialconstruida eligiendo para cada posición el residuo que se encuentra aquí con másfrecuencia en las secuencias estudiadas.
Secuencias de replicación autónoma (ARS): secuencias de los cromosomas de lalevadura. Son esenciales para la replicación de los plásmidos.
Secuencia líder: para una proteína, una secuencia hidrófoba corta N-terminal queprovoca una translocación de la proteína en una membrana celular o a través de ella.
Secuencias señal: un segmento de los aminoácidos altamente hidrófobos en eltérmino amino de los genes bacterianos que apuntan al polipéptido para la secreción(exportación a través de la membrana celular).
Secuencias Shine-Dalgarno: una secuencia conservada y común en los mARN delos procariotas que ayuda a orientar el ribosoma para que comience la traducción. Lasecuencia se sitúa justo antes del codón de comienzo de AUG y es complementaria alextremo 3' del rARN 16S en el ribosoma.
Sedoheptulosa: una heptosa importante en la ruta de las pentosas fosfato.
Segunda ley de la termodinámica: ley que afirma que la entropía de un sistemacerrado nunca disminuye. Una enunciación alternativa es la de que los procesos queestán favorecidos termodinámicamente a temperatura y presión constantes comportanuna disminución de la energía libre.
Segundo mensajero: sustancia intracelular (como el cAMP) que transmite una señalextracelular (como una señal hormonal) desde la membrana celular a las proteínasintracelulares efectoras.
Selenocisteína: un aminoácido poco habitual que ocasionalmente se incorpora a lasproteínas de acuerdo con el codón UGA, que normalmente especifica una DETENCIÓN.
Semiquinona: forma química intermediaria de la coenzima Q durante el paso de loselectrones.
Semivida: para una reacción de primer orden, el tiempo necesario para que la mitadde un reactante se transforme en producto.
Serina proteasas: una clase de enzimas, entre las que se incluye la tripsina y laquimotripsina, que emplean un residuo de serina en las reacciones que catalizan, esdecir la hidrólisis de los enlaces peptídicos en los polipéptidos y las proteínas.
Sesquiterpeno: término que hace referencia a un terpeno derivado del farnesilpirofosfato.
SIDA: enfermedad causada por la infección prolongada del virus de lainmunodeficiencia humana (VIH).
Síndrome disneico neonatal: condición que se presenta en los recién nacidos queno son capaces de sintetizar o secretar el agente tensioactivo pulmonar.
Sirohemo: porfirina de hierro parcialmente reducida que se encuentra en la nitritoreductasa.
Simetría C2: tipo de simetría de doble plegado en la que las unidades se relacionanunas con las otras mediante un eje binario (también llamado eje diado). Cada una delas subunidades está rotada 180º con respecto a la otra.
Simetría C3: tipo de simetría de triple plegado en la que las unidades se relacionanunas con las otras mediante un eje triple. Cada una de las subunidades está rotada120º con respecto a la otra.
Simetría C4: tipo de simetría de cuádruple plegado en la que las unidades serelacionan unas con las otras mediante un eje cuaternario. Cada una de las
subunidades está rotada 90º con respecto a la otra
file:///D:/QUIM/gree
.
Simetría D2: tipo de simetría en la que las unidades están relacionadas unas con lasotras mediante un eje cuaternario en un plano y las unidades del otro plano tienenuna simetría binaria con respecto al primer plano.
Simetría diédrica: interacción simétrica que implica muchos pares de interaccionesisólogas (por ejemplo, simetría D2) .
Simetría helicoidal: tipo de simetría rotacional en la que el eje de simetría seencuentra en el centro de una hélice.
Simetría punto-grupo: tipo de simetría que implica un número definido desubunidades dispuestas alrededor de uno o varios ejes de simetría. Un número n deejes de simetría corresponde a la rotación de cada subunidad en 360/nº respecto a lasubunidad contigua.
Simporte: sistema de transporte en el que se transportan dos moléculas en la mismadirección.
Sinapsis colinérgica: la sinapsis que utiliza la acetilcolina como neurotransmisor.
Sinapsis eléctricas: sinapsis que se encuentran con frecuencia en los animales queviven en entornos fríos y tienen que realizar movimientos rápidos. En estos casos seproduce una conducción eléctrica-iónica directa entre las células nerviosas, utilizandouniones de intervalo.
Sincronización de cultivos celulares: procedimiento de laboratorio que manipulacélulas para llevarlas a todas a la misma fase del ciclo celular. Se lleva a cabomediante un bloqueo timidina.
Sistema: cualquier parte del universo que elegimos estudiar. Un sistema debe tenerunos límites definidos, pero por lo demás hay pocas restricciones.
Sistema de anillo tetrapirrólico: denominación general del grupo químico quequela Fe(II) en la familia de la globina. La porfirina IX es uno de estos compuestos.
Sistema de cotransporte: sistema de transporte activo que utiliza la hidrólisis delATP de forma indirecta como fuente de energía para impulsar el transporte de lasmoléculas a través de la membrana celular en contra de un gradiente deconcentración.
Sistema de fragmentación de la glicina: complejo multienzimático situado en lasmitocondrias que cataliza la reacción: glicina + tetrahidrofolato + NAD+ <=> 5,10-metilentetrahidrofolato + CO2 + NH3 + NADH + H+.
Sistema de fosfoinosítidos: sistema celular que, en respuesta a un estímulohormonal, activa una reacción que estimula dos mensajeros intracelulares, el sn-1,2-diacilglicerol (DAG) y el inositol 1,4,5-trisfosfato (InsP3).
Sistemas de reparación de mal apareamiento: sistema de reparación celular queexamina el ADN recién replicado y elimina los residuos que no presentan unapareamiento de bases adecuado, sustituyéndolos por los nucleótidos correctos.
Sistema fosfoinosítido: sistema de transducción de señal que empleafosfoinosítidos.
Sitio A: lugar de unión del tARN situado en la subunidad 50S del ribosoma. Durante latraducción, este lugar mantiene al tARN entrante junto con el aminoácido para unirsea la cadena peptídica en crecimiento.
Sitio E: lugar de unión del tARN situado en la subunidad 50S del ribosoma. Durante latraducción, el tARN que acaba de transferir su péptido al siguiente tARN se desplaza aeste lugar durante un breve período de tiempo antes de realizar su salida.
Sitio P: lugar de unión del tARN situado en la subunidad 50S del ribosoma. Durante latraducción, este lugar mantiene al tARN fijado a la cadena peptídica en crecimiento. EltARN iniciador también ocupa este lugar en la iniciación de la traducción.
SNARES: proteínas en las membranas de una vesícula que se empareja con unaproteína complementaria en la membrana diana.
Solución de Fehling: solución alcalina de Cu(II) que se utiliza para oxidar una aldosaen un ácido aldónico.
Succinato-coenzima Q reductasa: otro término para el complejo II de la cadenarespiratoria.
Superenrollamiento: para una doble hélice de ADN, una estructura que se producecuando las vueltas de las dos cadenas, una alrededor de la otra, cuyo número superao es inferior al número de vueltas existente en la confirmación helicoidal más estable.Tan sólo una hélice que es circular o está fijada de algún otro modo en ambosextremos puede mantener el superenrollamiento.
Sustrato: sustancia sobre la que actúa una enzima.
α
file:///D:/QUIM/gree
Talasemia: condición en la que se pierden los genes de la α
globina
file:///D:/QUIM/gree
de la hemoglobina. Este trastorno es grave sólo si faltan
tres o más de los cuatro genes de la α globina.
file:///D:/QUIM/gree
file:///D:/QUIM/gree
β Talasemia: trastorno en el que se ha perdido o no puedeexpresarse el gen de la beta globina. Para este defecto, las personas homocigotas
deben utilizar una producción de las γ globinas
file:///D:/QUIM/gree
fetales y, portanto, fallecen antes de alcanzar la madurez.
Tallo aceptor: la parte de un tARN, en donde el aminoácido se fija de formacovalente.
Tamoxifeno: fármaco que se une a los receptores de estrógenos, pero no activa losgenes de respuesta estrogénica. Después de una intervención quirúrgica, antagonizala unión de los estrógenos en las células tumorales residuales.
T7 ARN polimerasa: ARN polimerasa procariota compuesta de una única subunidadpolipeptídica.
tARN: ARN de transferencia. Moléculas de ARN que son la base de la traducción delcódigo genético. Un extremo del tARN contiene una secuencia de tres nucleótidosdenominada bucle del anticodón que es complementaria al codón del mARN. El otroextremo del tARN está unido de forma covalente a un aminoácido específico. Puestoque el aminoácido transportado por un tARN es específico para cada anticodón y éstees complementario, a su vez, a los codones en el mARN, el tARN proporciona el enlaceentre la secuencia del ácido nucleico y la secuencia de los aminoácidos para unaproteína durante la traducción .
Tau (τ
file:///D:/QUIM/gree
): proteína asociada a los microtúbulos (MAP) que seencuentra en el tejido neuronal. La fosforilación de tau da lugar a su disociación de losmicrotúbulos y su desestabilización. La hiperfosforilación de τ tiene como resultado
file:///D:/QUIM/gree
la formación de ovillos de filamentos
file:///D:/QUIM/gree
τ en losaxones nerviosos, uno de los principales síntomas celulares de la enfermedad deAlzheimer.
Tautomerización: proceso de formación de isómeros estructurales que difieren en lalocalización de sus hidrógenos y dobles enlaces.
Tautómeros: isómeros estructurales que difieren en la localización de sus hidrógenosy dobles enlaces. Las bases en el ácido nucleico pueden tener formas tautoméricasdiferentes.
Tejido adiposo: tejido corporal de los animales donde se almacena la grasa.
Telofase: una parte del ciclo celular mitótico donde se vuelve a formar la envolturanuclear.
Telomerasa: una enzima en las células eucariotas que elonga telómeros acortadosmediante vueltas repetidas de replicación. Capaz de elongar los extremos de loscromosomas eucariotas lineales.
Telómero: una estructura en el extremo de los cromosomas eucariotas lineales. Lasecuencia de ADN consiste en secuencias simples repetidas en tándem, normalmentecon una cadena con abundante G y con otra rica en C.
Temperatura de transición: temperatura a la que una bicapa lipídica se convierteentre una estructura ordenada parecida al gel y una estructura menos ordenadasimilar a la de un líquido.
Terminación dependiente del factor: mecanismo de terminación transcripcional enE.coli que emplea un factor denominado ρ (rho), que actúa uniendo el ARN cerca delextremo 3’ y desenrolla la cadena de ARN a partir de la cadena de ADN, provocando laliberación del complejo transcripcional.
Terminación independiente del factor: proceso de terminación transcripcionalfundamentado en el apareamiento de bases de una secuencia con abundante GCpróxima a los extremos 3’ de muchos genes.
Tetrametil-p-fenilen diamina (TMPD): donador artificial de electrones al sistemade transporte electrónico. Acepta electrones del ascorbato y los dona al citocromo c.
Tetrapirrol: término genérico que se aplica a los compuestos que contienen cuatroanillos pirrólicos ligados.
Tetraterpenos: término que hace referencia a un terpeno derivado de cuatro geranilpirofosfatos
Tetrodotoxina: neurotoxina que se encuentra en algunos órganos del pez burbuja yque actúa uniéndose, de manera preferente, al canal de sodio de las células nerviosas,impidiendo todo movimiento iónico.
Tilacoides: estructuras membranosas en forma de sacos planos que se encuentranen el estroma del cloroplasto apilados como monedas, formando unidadesdenominadas grana. Todas las reacciones luminosas de la fotosíntesis que se producenen el interior de las membranas de estas estructuras.
Timina glicol: forma oxidada de timina que se produce a partir de una lesiónoxidativa.
Tioéster: enlace de ésteres de elevada energía, en el que el azufre se sustituye poroxígeno. La acetil-CoA es un compuesto que contiene dicho enlace.
Tiroglobulina: proteína que contiene residuos de tirosina yodados para dar unahormona tiroidea.
Todo-trans-retinal: forma de la vitamina A, liberada por la metarrodopsina II unavez enviada la señal para la activación de la transducina.
Topoisomerasas: enzimas que modifican el superenrollamiento de las hélices de ADNpermitiendo la relajación de la torsión superhelicoidal (reduciendo así elsuperenrollamiento) o la adición de giros (aumentando así el superenrollamiento).
Toxina: termino general para las sustancias productoras de efectos tóxicos, enespecial las proteínas de origen vegetal, animal o bacteriano, cuyos caracteresgenerales más importantes son los de producir los efectos tóxicos y de ser antígenos.
Toxina de pertussis: toxina producida por la Bordetella pertussis, que une la
subunidad α de la proteína
file:///D:/QUIM/gree
Gi. Esta toxina causa la tos ferina, lareducción de glucosa en sangre y produce la hipersensibilidad a la histamina.
Toxina del cólera: toxina de Vibrio cholerae que rompe el NAD+ y transfiere su parte
ADP-ribosa a un lugar específico de la subunidad α
file:///D:/QUIM/gree
de la Gs.
Traducción: proceso llevado a cabo por los ribosomas que consiste en la síntesis deun polipéptido dirigida por un mARN, de manera que la secuencia de nucleótidos delmARN se “traduce” (se convierte) en una secuencia de aminoácidos de la proteína.
Trans-dominante: mutación en un genoma que puede afectar a la expresióngenética de otros. Un ejemplo claro es una mutación en el gen represor lac que afectaa secuencias a las que se une el represor.
Transaminación: reacción química en la que dos moléculas (una, como el ácidoaspártico, que contiene un grupo amino y la otra, como el α-cetoglutarato, queconstituye un grupo α-ceto) intercambian estos grupos funcionales, produciendooxalacetato y glutamato en este caso.
Transcripción: síntesis de una molécula de ARN complementaria de una cadena deADN; la información codificada en la secuencia de bases del ADN se “transcribe” a laversión de ARN del mismo código .
Transcriptasa inversa: enzima, encontrada en los retrovirus, que utiliza el ARNcomo un molde para producir ADN.
Transducción de señal: proceso celular mediante el cual la información recibida porla célula produce una respuesta en forma de cambio metabólico.
Transducción energética: conversión de la energía química de una forma a otra,como la energía procedente de la hidrólisis del ATP utilizada para sintetizar otrasmoléculas.
Transducina: proteína que, ante la estimulación fotoquímica de la rodopsina, seestimula para unir GTP y activar una fosfodiesterasa, que rompe el cGMP. Esta rupturaestimula, a su vez, una cascada visual de reacciones que llegan hasta el cerebro.
Transductor: componente de un sistema de transducción de señal estimulado poruna señal recibida por un receptor con objeto de ser activado. Por ejemplo, lasproteínas G se estimulan mediante la unión de la hormona de adrenalina paraintercambiar GDP por GTP, activándose al estimular la enzima adenilato ciclasa (unefector) para producir cAMP.
Transferasas: una de las seis clases de enzimas reconocidas por la Comisión deEnzimas de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (IUBMB). Estaenzima cataliza transferencias de grupos funcionales de una molécula a otra.
Transferencia de resonancia (transferencia de excitón): proceso en el que laenergía de la luz solar en la fotosíntesis se pasa de una molécula a otra.
Transferencia electrónica: proceso mediante el cual un electrón, excitado por la luzen la fotosíntesis, se pasa a una molécula cercana con un estado de excitaciónligeramente inferior.
Transformación: con relación a las células y al cáncer, un proceso mediante el cuallas células pierden los mecanismos normales de control de la proliferación, y en uncultivo celular continúan proliferando en las condiciones que detienen la proliferaciónde las células normales. Las células producen tumores si se inyectan en animales.
Transformación oncogénica: transformación de una célula normal a una célulacancerosa.
Transformilasa: enzima que cataliza la transferencia de un grupo formilo a unametionina una vez que la metionina se une al tARN.
Transhidrogenasa: enzima que cataliza la transferencia de electrones entre NADPH yNAD+: NADPH + NAD+ <=> NADP+ + NADH.
Transición cooperativa: con respecto a la fusión de una secuencia de ácido nucleico,este término se refiere a la observación del transcurso del proceso con un margen detemperatura muy corto. La fusión no se produce poco a poco. transición en una
estructura de múltiples partes de tal manera que la aparición de la transición en unaparte de la estructura haga posible que se produzca la transición en las otras partes
Traslación de mella: proceso mediante el cual se reemplazan uno por uno losnucleótidos de una cadena de un dúplex de ácido nucleico por nucleótidoscomplementarios a la otra cadena. El proceso se inicia en una mella de la cadena yprovoca el desplazamiento de la ubicación de la mella.
Translocasa: enzima que cataliza el movimiento transversal (“salto”) de losfosfolípidos a través de una bicapa lipídica.
Transmetilaciones: tipos de reacciones que engloban la mayor parte de lasreacciones de transferencia en las que interviene la AdoMet.
Transpeptidación: reacción que implica la ruptura de un enlace peptídico queproporciona la energía necesaria para impulsar la formación de otro enlace peptídico.Se produce en el entrecruzamiento de las cadenas de peptidoglucano de la paredcelular bacteriana.
Transposasa: enzima implicada en el movimiento de un transposón desde un ADN aotro. Puede realizar un corte escalonado en una secuencia específica de una ADNdiana en la que el transposón se desplaza.
Transposición: tipo de recombinación que no comporta ni la homología desecuencias, ni la proteína RecA (en E. coli), sino que requiere una secuencia especialen el ADN donador.
Transportador electrónico oxidado: transportador electrónico que ha perdido suselectrones, tales como NAD+, NADP+, o FAD.
Transportador electrónico reducido: transportador electrónico de electrones talescomo NADH, NADPH, o FADH2.
Transporte activo: mecanismo para transportar sustancias a través de unamembrana sin tener en cuenta el gradiente de concentración. Generalmente, lassustancias se transportan en contra de un gradiente de concentración a costa de laenergía libre.
Transporte electrónico: proceso de la cadena respiratoria mitocondrial en el que lostransportadores electrónicos reducidos se oxidan para producir electrones. Estesistema proporciona la energía necesaria para llevar a cabo la fosforilación oxidativa.
Transporte facilitado (difusión facilitada): proceso de transporte que emplea ladifusión como fuerza impulsora, pero que utiliza transportadores o poros especiales dela membrana para facilitar el movimiento de moléculas específicas a través de lamembrana a una velocidad muy elevada.
Transporte facilitado por transportadores: mecanismo de transporte facilitado enel que una molécula se une a otra molécula para transportarla y rápidamente ladesplaza a través de una membrana, depositándola en el otro lado. Por ejemplo, lavalinomicina transporta de forma selectiva los iones potasio a través de la membrana.
Transporte mediante modificación: sistema de transporte activo que desplaza lassustancias a través de la membrana en contra de gradientes de concentraciónmediante la modificación de la molécula en tránsito.
Transporte pasivo (difusión pasiva): proceso de transporte que se realizamediante el movimiento aleatorio de las moléculas a través de las membranas. Elproceso es el mismo que el del movimiento browniano de las moléculas de cualquierlíquido. La fuerza impulsora es el gradiente de concentración entre las dos regiones yel proceso conduce en última instancia a que la concentración libre de la sustancia quedifunde sea la misma a ambos lados de la membrana.
Triacilglicerol: forma de almacenamiento de los ácidos grasos en el organismo(también denominado grasas o aceites). Estas sustancias son triésteres de ácidosgrasos y glicerol (glicerol esterificado en tres grupos acilo).
Triestearina: triacilglicerol en el que todos los grupos acilo provienen del ácidoesteárico.
Trifluorocarbonilcianuro fenilhidrazona (FCCP): compuesto químico que permeala membrana mitocondrial interna hasta los protones y desacopla la fosforilaciónoxidativa del transporte electrónico. Otro tipo de compuesto químico es el DNP.
Triosa fosfato isomerasa: enzima que cataliza la reacción gliceraldehído-3-fosfato yla dihidroxiacetona fosfato. La reacción se produce a través de un intermediarioenediol.
Tripsina: una serina proteasa que corta preferentemente en el lado carboxilato de losresiduos de aminoácidos básicos en un polipéptido.
Triterpeno: término que hace referencia a un terpeno derivado de dos moles defarnesil pirofosfato.
Triton X-100: detergente sintético no iónico.
Trombina: serina proteasa que cataliza la proteólisis del fibrinógeno a fibrina.
Tropocolágeno: unidad básica de la fibra de colágeno. Es una hélice triple de trescadenas polipeptídicas, cada una de ellas con aproximadamente 1.000 residuos.
Tropomiosina: proteína fibrosa que se encuentra en forma de dímeros alargadossituados a lo largo del surco de la hélice de actina F o cerca del mismo.
Troponina C: parte del complejo de troponina que se une al calcio.
Túbulos transversales: invaginaciones de la membrana plasmática que conectan, aintervalos periódicos, con el retículo sarcoplásmico para asegurar que las señalesprocedentes del sistema nervioso se transmiten a todo el retículo sarcoplásmico.
TxB2: tromboxano derivado de la hidrólisis del TxA2..
Ubiquitina: proteína termoestable de 76 residuos que se encuentra en todas lascélulas eucariotas y que está unida de forma covalente a otra proteína con objeto dedireccionarla (marcandola) para su degradación.
Ubiquitinización: reacción dependiente de ATP que une los residuos de glicina C-terminales de la ubiquitina con grupos de aminoácidos de lisina de la proteínaobjetivo. Estas proteínas modificadas se degradan poco después por un complejoproteasa mayor que requiere ATP y reconoce el marcador ubiquitina.
UDP-glucosa epimerasa: un NAD+/NADH que contiene una enzima que cataliza lainterconversión de la UDP-glucosa y la UDP-galactosa.
Undecaprenol fosfato: transportador lipídico que contiene 11 unidades isoprenoides,con un fosfato en la posición terminal. El fosfato acepta la porción N-acetilmuramilpentapéptido en la síntesis bacteriana de peptidoglucano. A estecompuesto se le añaden cinco residuos de glicina desde el ARN de transferencia de laglicina. El compuesto también puede ser la forma que se transfiere a través de labicapa lipídica. poliprenol transportador de azúcar para la síntesis de oligosacáridos.
Unión aleatoria de los sustratos: mecanismo de reacción enzimática para la uniónde múltiples sustratos en el que cualquiera de los sustratos puede ser el primero enunirse a la enzima.
Unión cooperativa: fenómeno en el que una proteína con muchos lugares de uniónpara un compuesto exhibe un aumento de la afinidad para la unión del compuesto amedida que la unión es mayor.
Unión de Holliday: intermediario que se forma durante la recombinación homóloga.Una estructura de cuatro brazos en donde cada una de las dobles cadenas de ADNparticipantes ha intercambiado una cadena con la otra doble cadena.
Unión ordenada de los sustratos: mecanismo de reacción enzimática para la uniónde múltiples sustratos en el que un sustrato debe unirse antes de que el otro puedaunirse significativamente.
Unión no productiva: variante de la inhibición competitiva provocada por la unión deuna molécula de sustrato normal al lugar activo en una forma adicional, en la que nopuede producirse el proceso catalítico normal.
Urea: forma química en la que la mayor parte de los mamíferos excretan gran partede su nitrógeno.
Vmáx (velocidad máxima): en una reacción enzimática, la velocidad de reacciónalcanzada cuando las concentraciones de sustrato son muy superiores a KM. En esteestado, las moléculas de enzima están saturadas con el sustrato.
Vaina de mielina: estructura de múltiples capas que protege y aísla a las células delsistema nervioso central. Envuelve el axón mediante las células de Schwann Valinomicina: sistema de transporte facilitado por transportadores producido por unStreptomyces, que transporta iones potasio de forma selectiva a través de lamembrana, destruyendo el gradiente de concentración de este ion.
Vancomicina: antibiótico que destruye las bacterias al interferir en la síntesis delpeptidoglucano mediante la inhibición de la transferencia del peptidoglucano desde elundecaprenol pirofosfato a su aceptor.
Velocidad de reacción (V): velocidad con la que se produce el producto de unareacción.
Veratridina: neurotoxina que se encuentra en las semillas de la plantaSchoenocaulon officinale y que se une a los canales de sodio de las células nerviosas ylos bloquea en la configuración abierta.
Vesículas sinápticas: estructuras ubicadas en el bulbo terminal del axónpresináptico que liberan acetilcolina (en la sinapsis colinérgica) en respuesta al calcio.
VIH: virus causante de la enfermedad del SIDA.
Virión: partícula viral.
Virus: entidades infecciosas que contienen el ácido nucleico para codificar su propiaestructura pero que carecen de la maquinaria enzimática de una célula; se replicaninvadiendo una célula y utilizando su maquinaria para expresar el genoma del virus.La mayor parte de los virus contiene poco más que el ácido nucleico encerrado en unacubierta proteica; algunos virus tienen también una envoltura externa de doble capalipídica.
Vitamina: compuesto orgánico necesario en dietas en pequeñas cantidades.Esenciales para los procesos biológicos de los organismos superiores, pero estosorganismos no pueden sintetizarlas.
Vitamina A: un alcohol isoprenoide, también denominado trans-retinol. La formaaldehído (retinal) también desempeña un papel clave en la visión.
Vitamina B12: coenzima necesaria para que el propionato se convierta en succinil-CoA, en su ruta gluconeogénica.
Vitamina D: la única vitamina derivada del colesterol. Actúa como una prohormona,puesto que se convierte en un metabolito que actúa de forma análoga a una hormonaesteroidea. Su acción afecta a la regulación del metabolismo del calcio y el fósforo, enespecial en cuanto a la síntesis de la matriz inorgánica del hueso.
Vitamina K: vitamina que se descubrió inicialmente como una sustancia liposolubleque participaba en la coagulación de la sangre.
Vitamina K2 (menaquinona): otra forma de la vitamina K que se encuentra en losanimales y las bacterias. La menaquinona posee una cadena lateral parcialmenteinsaturada. El compuesto es esencial para la carboxilación de los residuos de
glutamato en determinadas proteínas para dar γ
file:///D:/QUIM/gree
-carboxiglutamato. Esta modificación permite a la proteína unir calcio, fenómeno quees esencial en la cascada de la coagulación de la sangre.
Vitaminas liposolubles: grupo de cuatro vitaminas, A, D, E y K, que son todas ellascompuestos isoprenoides.
VLDL (lipoproteínas de muy baja densidad): complejos lipoproteicos quetransportan lípidos al torrente sanguíneo. Son las precursoras de las IDL.
Xenobióticos: sustancias que el cuerpo reconoce como extrañas. Con frecuencia, seencuentran sometidas a la hidroxilación por las proteínas P450.
Xilanos: polisacáridos en las paredes celulares de las plantas que son polímeros deunidades β-D-xilopiranosa unidos en la configuración β(1->4). A menudo se unen agrupos de sustitución.
Z: un intermediario a través del cual los electrones procedentes de la fragmentacióndel agua se pasan al centro de reacción del fotosistema II oxidado. Este intermediarioes un residuo de tirosina de una de las cadenas polipeptídicas del fotosistema II.
Z-ADN: forma helicoidal a izquierdas del ADN. Las características más notables sonlas purinas en su configuración “sin”. Son formas con unidades de purinas ypirimidinas alternadas en cada cadena.
Zimógeno: precursor catalíticamente inactivo sintetizado por una célula que debeestar activada para que funcione. Entre las enzimas de este tipo se encuentran lasproteasas pancreáticas.
Zona H: región en el centro de la banda A del sarcómero ubicado entre los extremosadyacentes de los filamentos finos.
Zwitterion: molécula con el mismo número de cargas positivas y negativas, por loque la carga neta es igual a cero.
Prof. Jesús Salgado (UVEG) http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/
1
Cuestiones de Bioquímica
Tema 1
1) Las energías correspondientes a enlacescovalentes y diversos tipos de interacciones débilescomunes en macromoléculas biológicas se recogenen la Tabla 1. Observa estos valores y piensa en elnúmero de interacciones débiles de distinto tipo queserían necesarias para conseguir energías deestabilización similares a un solo enlace covalente.
La estructura de las macromoléculas biológicas ylas interacciones entre ellas dependenfundamentalmente de enlaces débiles ¿Qué tipo deventajas (o inconvenientes) crees que puedenderivarse de este hecho?
Tabla 1
Tipo de enlaceEnergía
(kJ mol-1)
Covalente 50 – 210
Iónico 4 – 80
Puente de hidrógeno 4 – 30
van der Waals 2 – 4
Hidrofóbico 0,5 – 3
2) Las interacciones iónicas son de naturalezaelectrostática y su energía viene dada por la ley de
Coulomb:r
qkqE
ε21= , donde q1 y q2 son las cargas
eléctricas de las especies iónicas, r es la distanciaque las separa, k es una constante deproporcionalidad y ε es la constante dieléctrica delmedio. Teniendo en cuenta los valores de ε de laTabla 2, razona en cuál de las siguientescircunstancias será mayor la energía de interacciónentre dos grupos químicos cargados:
a) Expuestos en disolución acuosa
b) En el centro de una proteína (el ε dentro deuna proteína es intermedio entre los valoresdel cloroformo y del hexano)
c) En el centro de una bicapa lipídica
d) En la cavidad activa de una enzima (zonapoco accesible al disolvente)
Tabla 2
MedioConstantedieléctrica
Agua 78,5
Metanol 32,6
Etanol 24,3
Cloroformo 4,8
Benceno 2,3
Hexano 1,9
Vacío 1
e) En la interfase de interacción entre dos proteínas (similar al centro de una proteína)
– ¿De qué otra forma podrías explicar la disminución de la interacción electrostática enmedio acuoso?
– ¿Cómo crees que serán las interacciones dipolares en medio acuoso en comparación conun medio hidrofóbico? (NOTA: Las interacciones dipolares son de naturalezaelectrostática)
Prof. Jeús Salgado http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/ Cuestiones de Bioquímica. TEMA 1
2
– ¿Cómo crees que serán los enlaces de hidrógeno en medio acuoso en comparación conun medio hidrofóbico? (NOTA: la molécula de agua tiene mucha tendencia a formarenlaces de hidrógeno)
3) Dibuja una curva de valoración con NaOH del aminoácido glicina (+H3N–CH2–COO–), cuyosvalores de pKa son, para el grupo amino 9,6 y , para el grupo carboxilo 2,34.
a) ¿Cuál es el grupo ácido y cuál el grupo básico en esta molécula? ¿Se trata deácidos/bases fuertes o débiles? Escribe sus equilibrios de ionización.
b) A qué valores de pH encontraremos mayoritariamente las siguientes especies (señalatambién en qué zona de la curva de valoración se encontraría cada una de ellas):
A) +H3N–CH2–COO–
B) +H3N–CH2–COOHC) H2N–CH2–COO–
D) H2N–CH2–COOH
c) ¿Es la glicina un buen tampón? Si es así, cuál es el intervalo eficaz de amortiguación.Razona tu respuesta.
Prof. Jesús Salgado http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/
Cuestiones de Bioquímica
Tema 2
1) Para cada uno de los siguientes aminoácidos: Ala, Trp, Cys, Thr, Tyr, Gln, Asp, Glu, Lys, Arg, His.
a) Escribe los equilibrios de ionización (protonación/desprotonación) y calcula sus puntosisoeléctricos.
b) Dibuja sus curvas de valoración indicando la posición de todos los pKa y del pIcorrespondientes a cada caso.
2) Completa la siguiente tabla indicando qué tipo de carga neta (positiva, negativa o nula) tendrácada aminoácido a cada pH indicado.
pH:
AMINOÁCIDO
1,0 2,1 4,0 10,0
Glicina
Aspartato
Lisina
Histidina
Tirosina
Cisteina
Arginina
Triptófano
3) ¿Cómo podríamos distinguir, mediante una valoración sencilla una disolución que contiene eltetrapéptido Leu-Asp-Phe-Gly de una mezcla equimolar de Leu, Asp, Phe y Gly? ¿Cuál de las dosdisoluciones sería mejor tampón?
4) Se dispone del péptido Gly-Asp-Trp-Lys en una disolución a pH 6,0.
a) Formula la estructura de la forma iónica predominante
b) ¿Cuántos ml de NaOH 0,1 M se necesitarán para pasar el péptido a la forma quepredominaría a pH 12,5?
5) La glicina es un aminoácido muy conservado en la evolución de las proteínas, y muy a menudoes irremplazable. Propón una explicación posible teniendo en cuenta el papel estructural de esteaminoácido. Cita algún ejemplo para apoyar tu explicación.
6) Comenta la siguiente frase:
La adición de un inhibidor de la enzima prolina hidroxilasa a la dieta de una rata provoca fragilidaden sus vasos sanguíneos, lesiones en la piel y encías sangrantes. Estos síntomas son parecidos a losocasionados por deficiencia de vitamina C.
Prof. Jesús Salgado http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/ Cuestiones de Bioquímica. TEMA 2
2
7) La bacteria Clostridium perfringens, altamente patógena, produce la gangrena gaseosa, en la quese destruye la estructura de los tejidos. Esta bacteria produce una enzima que catalizaeficazmente la hidrólisis del enlace peptídico X–Gly en secuencias del tipo X–Gly–Pro–Y, donde Xe Y pueden ser cualquier aminoácido.
c) ¿Cómo contribuye esta enzima a la invasión de los tejidos humanos por la bacteria?
d) ¿Por qué esta enzima no afecta a la propia bacteria?
8) ¿Por qué la mayoría de las proteínas, cuando se encuentran a pH muy ácido o muy básicopierden su actividad biológica?
Sin embargo, una variación pequeña del pH puede afectar a la actividad de las proteínas sin llegara desnaturalizarlas ¿Por qué?
9) Escribe la fórmula estructural completa de un tripéptido cuyos residuos de aminoácido podríanparticipar en la formación de enlaces iónicos e hidrofóbicos. Nómbralo correctamente. Señala losenlaces peptídicos. Indica cuáles son sus grupos N- y C-terminal. Señala todos los grupos quepodrían participar en enlaces de hidrógeno ¿Cuál debería se su longitud mínima para plegarse enhélice α?
10) Un péptido de 20 residuos de ácidoglutámico (poli-Glu) se pliega en hélice apH 2, pero esta estructura se pierde amedida que aumenta el pH. La curva dedesnaturalización de poli-Glu frente alpH se representa en la Figura.
a) ¿Cuál es la razón de estecomportamiento?
b) ¿Qué comportamiento esperaríasen un péptido poli-Lys? Dibuja deforma aproximada la curva dedesnaturalización de este últimopéptido en la misma gráfica.
11) La Figura de la derecha representa lafrecuencia de aparición de cada uno de los10 aminoácidos proteicos en los tres tipos deestructura secundaria más comunes. Dichainformación estadística puede utilizarse parapredecir la conformación más probable queadoptaría una determinada secuencia.
a) Basándote en la información de lafigura predice la conformación másprobable de la secuencia M-A-L-F-A-L-F-A-L-F-A-L-F-A-L-F-M-L-F-L-M-Q-W
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12
pH
100
90
80
70
60
50
40
30
20
10
Prof. Jesús Salgado http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/ Cuestiones de Bioquímica. TEMA 2
3
b) Describe con detalle las carcaterísticas estructurales del tipo de conformación que haspredicho ¿En qué tipo de interacciones podría basarse su estabilidad? ¿Qué gruposquímicos participarían en esas interacciones y porqué?
c) ¿En qué tipo de medio crees que se encontraría un péptido o una proteína que tuviera estasecuencia?
d) Supón que el residuo A de la posición 8 se sustituye por una prolina y el residuo F de laposición 10 se sustituye por una glicina ¿afectarían tales sustituciones a la estructura quepropones?
e) Supón que cada uno de los residuos F se sustituye por un aspartato ¿Alteraría ésto laestructura secundaria del fragmento peptídico? ¿Porqué? ¿Cambiaría su preferencia por elentorno que has propuesto en el apartado c)? ¿Porqué?
12) A partir del siguiente fragmento peptídico: Val-Thr-Ile-Tyr construir una lámina β antiparalela y otraparalela. Señalar claramente los grupos amino y carboxilo terminal, los enlaces peptídicos y losenlaces de hidrógeno intercadena.
a) ¿podrían existir en este caso interacciones estabilizadoras de la estructura entre cadenaslaterales? Si la respuesta es afirmativa señala de qué tipo serían esas interacciones y entrequé residuos y/o grupos se darían.
b) Si sustituimos la Thr por Lys y la Tyr por Arg ¿afectaríamos en algo la estabilidad de lasestructuras β? ¿Porqué? ¿Y si sustituimos Thr por Lys y Tyr por Glu?
c) ¿Qué secuencia elegirías para conectar las dos cadenas en la hoja antiparalela medianteun giro de tipo I?
13) Las secuencias de la figura corresponden a las dos cadenas de la insulina, una proteína diméricacon función hormonal.
a) La insulina es una proteína soluble ¿Cuál de sus aminoácidos crees que se encuentra conmayor probabilidad expuesto al entorno acuoso? ¿Cuáles se tenderán a protegerse dedicho entorno?
b) ¿Qué residuos de aminoácido pueden participar en enlaces de hidrógeno? Indica sipresentan grupos potencialmente dadores o aceptores y cuáles son éstos.
c) ¿Qué residuos pueden participar en enlaces iónicos (puentes salinos)? Indica en quérangos de pH pueden tener lugar esas interacciones y porqué.
d) ¿Qué residuos pueden participar en puentes disulfuro? ¿Cuántos puentes disulfurointracadena e intercadena pueden existir como máximo?
Cadena A
G-I-V-E-Q-C-C-A-S-V-C-S-L-Y-Q-L-E-N-Y-C-N
Cadena B
F-V-N-Q-H-L-C-G-S-H-L-V-E-A-L-Y-L-V-C-G-E-R-G-F-F-Y-T-P-K-A
Prof. Jesús Salgado http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/ Cuestiones de Bioquímica. TEMA 2
4
ANEXO
Valores de pK de los 20 aminoácidos proteicos
Aminoácido pK1 pK2 pKR
Gly G 2,4 9,8
Ala A 2,3 9,9
Val V 2,3 9,6
Leu L 2,4 9,6
Ile I 2,4 9,7
Met M 2,3 9,2
Phe F 1,8 9,1
Pro P 2.0 10.6
Ser S 2,1 9,2
Thr T 2,6 10,4
Cys C 1,8 10,8 8,3
Asn N 2,0 8,8
Gln Q 2,2 9,1
Tyr Y 2,2 9,1 10,9
Trp W 2,4 9,4
Asp D 2,0 10,0 3,9
Glu E 2,2 9,7 4,3
His H 1,8 9,2 6,0
Lys K 2,2 9,2 10,8
Arg R 1,8 9,0 12,5
Prof. Jesús Salgado http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/
1
Cuestiones de Bioquímica
Tema 3
1) La hemoglobina es una carta tetramérica compuesta por dos subunidades α y dos subunidades β.Las estructuras de estas subunidades se parecen mucho a la cadena polipeptídica de lamioglobina. Sin embargo, si comparamos la superficie de ambas proteínas, algunos residuospolares de la superficie de la mioglobina están reemplazados, en lugares equivalentes, porresiduos hidrofóbicos en la hemoglobina.
a) ¿Cómo puede estar de acuerdo esta observación con el hecho de que los residuoshidrofóbicos se disponen hacia el interior de las proteínas globulares?
b) En este sentido ¿qué puede decirse sobre la naturaleza de las interacciones quedeterminan la estructura cuaternaria de la hemoglobina?
2) La hemoglobina es una de las proteínas más estudiadas. En humanos se conocen decenas devariantes en su secuencia (mutaciones), algunas de las cuales afectan negativamente a lafunción de transporte de oxígeno y se denominan hemoglobinopatías. En la tabla del ANEXO I seresumen las mutaciones características de algunas variantes de hemoglobina, así como susconsecuencias.
a) Comenta a qué se debe el efecto de la mutación característica de la hemoglobinaHiroshima
b) Cuál es la consecuencia de la mutación presente en la hemoglobina Bibba sobre suestructura cuaternaria. Dibuja la curva de la función de saturación por O2 correspondiente aesta hemoglobina junto a la curva de la hemoglobina normal.
c) Ordena la hemoglobina normal y las variantes de hemoglobina de la tabla según susvalores de punto isoeléctrico
3) La electroforesis es una técnica de separación deproteínas en un campo eléctrico. En una de lasvariantes de esta técnica, las proteínas se depositansobre una membrana humedecida con tapón a pH7,0 y se aplica un campo eléctrico entre ambosextremos. Como consecuencia, las proteínas queposean carga positiva a ese pH migrarán hacia elpolo negativo (cátodo), y las que tengan carganegativa migrarán hacia el polo positivo (ánodo). Lafigura de la derecha representa el resultado desometer una muestra de hemoglobina normal aelectroforesis. La banda oscura es la posición quealcanza la hemoglobina al final del experimento.
a) Señala sobre esa figura qué posición ocuparían cada una de las variantes de hemoglobinade la tabla del ANEXO I.
4) Comentar la siguiente frase:
La hemoglobina mutante Rahere tiene un residuo de Thr que sustituye a la Lys 82 de la cadena βnormal. Este cambio afecta al lugar de unión del 2,3-BPG, de manera que la P50O2 (presión parcialde O2 a la que se alcanza una saturación del 50%) no es de 25 torr, como en la hemoglobina normal,sino de 10 torr.
+ –
Prof. Jesús Salgado http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/ Cuestiones de Bioquímica. TEMA 3
2
5) Dibujar en una misma gráfica la función de saturación frente a la presión parcial de O2
correspondiente a la hemoglobina en cada una de las siguientes situaciones:
a) Hemoglobina pura a pH 7,2
b) Hemoglobina a pH 7,4
c) Hemoglobina a pH 7,2 y en presencia de una concentración normal de 2,3-BPG (2 mM)
d) Hemoglobina en condiciones normales correspondientes al tejido muscular activo
e) Hemoglobina en la mismas condiciones que en d) pero en presencia de 2,3-BPG 5 mM
6) El corredor favorito para la maratón que se ha de celebrar en La Paz (Bolivia) se ha entrenadodurante varias semanas para adaptarse a los 3700 m de altura a que se encuentra la ciudad. Unfabricante de ropa deportiva que patrocina a un rival a invitado al corredor favorito a pasar unosdías en una playa de la costa peruana, asegurándole que podrá llegar a la Paz la víspera de lacarrera ¿Crees que la invitación es una muestra de amabilidad o un intento de perjudicar alcorredor? Explica la base molecular de tu respuesta.
7) Para una proteína que sigue el modelo de Monod, indicar de manera razonada si se darácooperatividad en cada uno de los siguientes supuestos:
a) El ligando de esta proteína se une exclusivamente a la forma R
b) El ligando se une a las formas T y R con idéntica afinidad
c) El ligando se une preferentemente a la forma R, pero debido a una mutación no puedehaber interconversión entre las formas R y T
8) Los fetos humanos poseen su propia clase dehemoglobina, denominada hemoglobina F (α2γ2),diferente de la hemoglobina de los adultos,denominada hemoglobina A (α2β2). Las curvas desaturación por el O2 de ambos tipos de hemoglobinase representan en la figura.
a) ¿Cuál presenta mayor afinidad por el oxígeno?
b) ¿Cuál es el significado fisiológico de taldiferencia?
c) ¿Cuál es su causa molecular?
9) El monóxido de carbono (CO) puede unirse a la hemoglobina en el sitio correspondiente aloxígeno, formando un complejo de estructura esencialmente idéntica a la de la oxi-hemoglobina.La afinidad de la hemoglobina por el CO es aproximadamente 200 veces mayor que por eloxígeno, por lo que la inhalación de pequeñas cantidades de este gas pueden causar unadisminución grave de la oxigenación de la sangre (hipoxia). Teniendo en cuenta esta información,explica porqué es especialmente peligroso fumar durante el embarazo. NOTA: la combustión delcigarrillo produce cantidades significativas de CO.
Hemoglobina A
Y
Hemoglobina F
Prof. Jesús Salgado http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/
3
ANEXO I
Algunas de las mutaciones de cambio de sentido equivocado de las hemoglobinas humanas
DenominaciónPosiciónmutada Cambio Consecuencia Explicación
S β6 Glu→ValDrepanocitosis (anemiafalciforme)
Interacción hidrofóbica de la Val con una de las cadenas β de otra molécula dehemoglobina, ocasionando agregaciones fibrilares
M. Iwate α87 His→TyrMenor afinidad por O2. Se formametahemoglobina (oxidación delFeII a FeIII)
La His proximal, normalmente ligada al FeII, ha sido sustituida por Tyr
Suresnes α141 Arg→HisFavorece el estado “R” (aumentala afinidad por el O2)
La sustitución elimina el enlace entre la Arg141 y la Asn126 en el estado desoxi
ShepherdsBush
β74 Gly→AspReduce la unión de 2,3-BPG(aumenta la afinidad por el O2)
La carga negativa aportada por el Asp en esta zona reduce la unión del 2,3-BPG
Hiroshima β146 His→AspReduce el efecto Bohr (aumentala afinidad por el O2)
Se altera un puente salino en el estado desoxi y se elimina una His que participaen el efecto Bohr
St. Etienne β92 His→Gln Pérdida del grupo hemoEl enlace normal entre la hélice F8 y el FeII se pierde, y la Gln, polar, tiende aabrir la cavidad donde se encuentra el grupo hemo
St. Lukes α95 Pro→Arg Disociación Se altera la geometría de la cadena en la región de contacto entre subunidades
Bibba α136 Leu→Pro Disociación La Pro interrumpe la hélice H, afectando al contacto entre subunidades
Prof. Jesús Salgado http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/
Cuestiones de Bioquímica
Tema 4
1) Una reacción enzimática puede escribirse como dos reacciones sucesivas, donde el complejo ESes el intermediario en la conversión del sustrato en producto. En determinadas condiciones, laprimera de las reacciones anteriores alcanza virtualmente el equilibrio, mientras que la segundapuede considerarse como el paso limitante de la reacción.
a) Teniendo en cuenta las premisas anteriores, escribe un esquema general para laconversión de un sustrato S en producto P. Señala sobre ese esquema cuáles son lasconstantes de velocidad que habrían de considerarse, e indica cuál es la constantecinética que define la velocidad global de la reacción.
b) ¿En qué consiste el estado estacionario? ¿Cuáles son las condiciones que deben decumplirse para que éste se alcance?
c) Deduce la expresión de V en función de [S] propuesta por MICHAELIS-MENTEN. Escribe cadapaso hasta llegar a la ecuación final. Si necesitas establecer asunciones especiales, indicaclaramente cuáles son éstas
d) ¿A qué tipo de función corresponde la ecuación anterior? Represéntala, indicando sobre lagráfica los parámetros principales
2) En una determinada enzima, un residuo de Ala se encuentra localizado en la hendidura dónde seune el sustrato. Una mutación, que consiste en la sustitución de este residuo por uno de Gly, noafecta a la actividad de la enzima. Sin embargo, el cambio de la Ala por Glu conduce a la pérdidacompleta de la actividad. Sugiere una explicación para estas observaciones.
3) La eficiencia catalítica de muchas enzimas depende del pH. La quimotripsina muestra un valormáximo de k cat
�K M a pH 8,0 (Figura 1).
a) ¿Cuál es el significado de esta observación?
b) Un análisis detallado muestra que k cat aumenta rápidamente entre pH 6 y 7,permaneciendo constante para valores de pH superiores a éste último. Sin embargo,
K M permanece constante hasta pH 8 y aumenta rápidamente entre pH 8 y 10 (Figura2). Explica estas observaciones y extrae conclusiones sobre la naturaleza de los residuosde aminoácido que son importantes para la actividad de la quimotripsina.
4) La figura siguiente muestra esquemáticamente algunos residuos del centro activo de la papaina.El sustrato N-etilmaleimida (NEM) reacciona rápidamente con el grupo aniónico tiolato de la Cys25 del centro activo.
1
Figura 1 Figura 2
6 7 8 9 10 11pH
6 7 8 9 10 11pH
k cat
K M
k cat K M
Prof. Jesús Salgado http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/ Cuestiones TEMA 4
a) ¿En cuál de las siguientes condiciones crees que reaccionará mejor la Cys con el sustratoNEM: a pH 5,0 o a pH 7,5?
b) ¿Cabría esperar que la Cys 25 de la papaina fuese más reactiva frente al NEM que otrasCys de la proteína? Razona tu respuesta.
5) ¿De qué manera afecta a una enzima que se comporta según la cinética de MICHAELIS un inhibidorreversible y uno irreversible? Utiliza representaciones gráficas para comparar la actividad de laenzima en ausencia y en presencia de cada tipo de inhibidor ¿Podrías utilizar una diálisis paradistinguir ambos tipos de inhibidores?
6) En las enzimas alostéricas, los inhibidores competitivos, cuando se encuentran a bajasconcentraciones, actúan a menudo como activadores ¿Cómo puede explicarse este hecho?
7) Si el número de recambio de una enzima es 100 s-1 ¿cuánto tiempo necesita esta enzima paratransformar 1 mol de sustrato en producto?
8) Para una enzima que responde al modelo cinético de MICHAELIS-MENTEN
a) Deduce el valor de la [S] para la cual se obtiene ½Vmax
b) ¿Cuál es la proporción entre las concentraciones de sustrato necesarias para conseguir un80 % y un 10 % de la Vmax, respectivamente?
c) Supón que para la enzima anterior K M � 1 . Si V0 = 0,1 mM/min cuando [S] = 10 mM¿se duplicaría V0 si la [S] fuese 20 mM?
9) La hidrólisis de pirofosfato a ortofosfato es importante para impulsar las reacciones biosintéticas,tales como la síntesis de DNA. Esta reacción hidrolítica es catalizada en E. coli por unapirofosfatasa que tiene una masa molecular de 120 kDa y está constituida por 6 subunidadesidénticas. La enzima purificada tiene una velocidad máxima de 2800 unidades por mgr deenzima. Para esta enzima, una unidad viene definida como la cantidad de enzima que hidroliza10 mmoles de pirofosfato en 15 minutos a 37 ºC bajo condiciones de ensayo estándar.
a) ¿Cuántas moléculas de sustrato son hidrolidadas por segundo y por mgr de enzima?b) Suponiendo que en cada subunidad existe un solo centro activo ¿Cuántos moles de centro
activo existen en un mgr de enzima?c) ¿Cuál es el número de recambio de la enzima?
10)La hexoquinasa del cerebro de rata cataliza la reacción general:
azucar�
ATP � Azucar � fosfato�
ADP
2
Asp HN N :
His
HS
Cys25
Prof. Jesús Salgado http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/ Cuestiones TEMA 4
Esta enzima puede emplear diversos sustratos, entre ellos glucosa, para la cual K M � 6 mM ,y fructosa, cuya K M
� 2 mM . Si el número de recambio es el mismo para ambos sustratos¿por cuál de ellos mostrará la enzima más especificidad?
11)En la figura adjunta se representa una cinéticatípica de MICHAELIS-MENTEN. Indica cuál es laregión, de las representadas en la figura (A, Bo C) que se aplica mejor a cada uno de lossiguientes casos:
a) El centro activo está ocupado porsustrato la mayor parte del tiempo
b) El centro activo se encuentra libre lamayor parte del tiempo
c) Es el rango de [S] en el que funcionan lamayor parte de las enzimas in vivo
d) Incluye el valor de K M
e) La velocidad está limitadaprincipalmente por el número de centroscatalíticos
f) La velocidad está limitadaprincipalmente por el número demoléculas de sustrato
12)La aspartato transcarbamoilasa (ATCasa) es una enzima formada por seis subunidades catalíticas yseis reguladoras que cataliza el primer paso de la ruta de la síntesis de pirimidinas, según lasiguiente reacción:
Carbamoilfosfato�
Asp � Pi
�N � carbamoilaspartato
a) Se supone que un residuo de His del sitio activo es importante para la estabilidad delestado de transición de los sustratos unidos. Predecid la dependencia de la velocidadcatalítica con el pH, aceptando que la interacción en la que participa la His es esencial, ydomina el perfil de variación de la actividad enzimática de la ATCasa con el pH
b) La velocidad de reacción de la ATCasa con respecto a la concentración de Asp , aconcentración saturante de carbamoilfosfato varía con arreglo a una curva sigmoidal, y seve afectada por la presencia de citidintrifosfato (CTP) (Figura 1). Sin embargo, sicalentamos suavemente la ATCasa, (4 min a 60 ºC) la curva se convierte en hiperbólica yla enzima se muestra insensible a la presencia de CTP (Fugura 2)
– ¿Cómo podemos calificar los efectos del Asp y del CTP sobre la actividad de laACTasa?
– ¿Cuál es el significado fisiológico del efecto del CTP?
3
A
B
C
Vmax
S
V 0
Figura 1 Figura 2 Figura 3
+ CTP
- CTP
± CTP
Asp Asp
V 0 V 0
1 2 3 4 5 6
% A
ctiv
idad
Relación molarPALA
�ATCasa
Prof. Jesús Salgado http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/ Cuestiones TEMA 4
– ¿Cómo explicarías el efecto del calentamiento suave sobre las propiedadescatalíticas de la ATCasa?
c) La N(fosfonacetil)-L-Asp (PALA) es un potente inhibidor de la ATCasa. Se observa queconcentraciones bajas de PALA aumentan la velocidad de reacción. Por ejemplo, cuandoexiste hasta un promedio de 3 moléculas de PALA unidas por cada molécula de ATCasa, lavelocidad de reacción es unas 17 veces mayor que en ausencia de inhibidor. Sin embargo,al añadir más moléculas de PALA a la enzima, hasta una relación molar de 6, la velocidaddisminuye hasta llegar prácticamente a cero (Figura 3) ¿Porqué PALA actúa comoinhibidor de la ATCasa, y sin embargo a bajas concentraciones es capaz de activar a laenzima?
13)En la figura se muestra la variación de la velocidad dereacción de la enzima piruvato quinasa en función de laconcentración de sustrato y en ausencia (curva A) o presencia(curva B) de fructusa 1,6-difosfato (F-1,6-P2).
a) ¿A qué se puede deber la forma sigmoidal de la curvab) ¿Cómo influye la F-1,6-P2 sobre la actividad de la
enzima?c) ¿Qué mecanismo puede explicar el efecto de la F-1,6-
P2?
4
A
B
[S]
V
Prof. Jesús Salgado http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/
Cuestiones de Bioquímica
Tema 5
1) Enumera las principales diferencias entre el DNA y el RNA
a) en cuanto a su composición químicab) en cuento a su estructurac) en cuanto a su función
2) En un DNA de doble cadena:
a) ¿Tienen las dos cadenas complementarias la misma composición de bases?
b) ¿Es cierta la igualdad A+G=C+T?
c) Si la proporción de adenina es del 28% ¿cuál es la proporción correspondiente a las otrasbases?
d) Si el fragmento de DNA contiene 1000 pb, de las cuales un 58% son G+C ¿cuántosresiduos de desoxitimidina tiene?
3) Las histonas son proteínas nucleares básicas.
a) ¿Qué cadenas laterales de aminoácidos contribuyen a la unión de las histonas al DNA?
b) ¿Contribuye la unión de las histonas a la estabilización de la estructura del DNA?¿Porqué?
4) La Figura 1 representa las curvas de fusión(desnaturalización) de tres moléculas de ácidodesoxiribonucleico: poli(AT), poli(GC) y de un DNAnatural.
a) ¿Qué curva corresponde a cada una de lasmoléculas anteriores? ¿Porqué?
b) ¿Cuál es (aproximadamente) la temperatura defusión (Tm) de cada una de esas moléculas?
5) El cromosoma de E. coli contiene 4.2 x 106 pb.
a) Si la velocidad de replicación correspondiente a una horquilla de replicación es de 1000pb/s ¿cuánto tardará en replicarse el cromosoma completo de la bacteria?
b) En condiciones muy favorables, el tiempo de generación de esta bacteria es de 20 min¿Cómo es esto posible, teniendo en cuenta la velocidad de replicación anterior, y si sóloexiste en el cromosoma bacteriano un origen de replicación?
6) A diferencia de la DNA polimerasa, la RNA polimerasa no tiene actividad correctora.
a) ¿Por qué esta carencia no disminuye la viabilidad celular?
b) Si un organismo tuviese una enzima que utilizase un RNA como molde para sintetizarDNA ¿qué efecto tendría esto sobre la tasa de mutación del organismo?
1
Figura 1
Prof. Jesús Salgado http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/ Cuestiones TEMA 5
7) El genoma de E. coli tiene aproximadamente 4.2 Mpb y contiene unos 2000 genes. El genomade un mamífero puede tener unos 3 Gpb, y se transcriben unos 50000 genes. Si, como media,un gen en la bacteria tiene 2000 pb de longitud
a) ¿cuál es el porcentaje del genoma bacteriano que no se transcribe?
b) ¿Cuál es la proporción del genoma de mamíferos que constituyen los exones (fragmentoscodificantes)? Supón que el tamaño de sus productos génicos es también 2 kb.
8) La RNasa P es una ribonucleoproteína responsable de la maduración de los precursores de lostRNA. El tratamiento de la RNasa P con proteasas no afecta a su actividad, mientras que lacapacidad catalítica se pierde completamente en presencia de RNasa A. Explíca porqué.
9) La anemia falciforme es una enfermedad genética causada por una mutación en el gen quecodifica la cadena β de la hemoglobina humana. Dicha cadena β contiene un residuo de Val enposición 6, en lugar de Glu, como corresponde a la hemoglobina normal ¿Qué cambio en el genjustifica probablemente esta sustitución (consultar el ANEXO I)?
10) Oligonucleótidos con la secuencia SHINE-DALGARNO bloquean la traducción en bacterias, pero noen células eucariotas ¿Por qué?
11) Cuando a un sistema acelular (in vitro), activo en la síntesis proteica, se le añade unpolirribonucleótido artificial formado por un triplete repetido (por ejemplo, poli[XYZ], siendo X,Y, Z cualquiera de los cuatro ribonucleótidos) se suele obtener una mezcla de dos o trespolipéptidos
a) ¿Por qué?
b) Predice los productos de la traducción de un poli(GUA) y de de un poli(UUA).
12) Si se descubriera una especie que poseyera una DNA polimerasa con actividad polimerizadoraen dirección 3' --> 5', además de la actividad 5' --> 3'
a) ¿qué actividades enzimáticas y qué proteínas ya no serían necesarias para la replicacióndel DNA en esa supuesta especie?
b) ¿Cuáles serían las características generales de la replicación en ese supuesto nuevoorganismo?
13) Se ha efectuado un análisis de lacomposición en bases nitrogenadas delos genomas de dos bacteriófagos, cuyosresultados se recogen en la Tabla 1 ¿Quéconclusiones puedes sacar sobre laestructura de estas dos moléculas?
14) Teniendo en cuenta el código genético (ANEXO I), indicad, justificando la respuesta, posiblesmutaciones puntuales, es decir, que afecten a un único nucleótido, que tengan como resultado:
a) Una proteína con secuencia inalterada
b) Una mutación conservativa (cambio de un aminoácido por otro con propiedades similares)
c) Una mutación no conservativa
d) Una proteína más larga que la proteína salvaje
2
Tabla 1
fago A G C T
T7 26.30% 23.70% 23.80% 26.20%
φX174 24.60% 24.10% 18.50% 32.80%
Prof. Jesús Salgado http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/ Cuestiones TEMA 5
e) Una proteína más corta que la proteína salvaje
15) En relación con la transferencia de información genética en E. coli ¿a qué afectarían lassiguientes alteraciones?
a) Ausencia de actividad exonucleasa 5' --> 3' en la DNA polimerasa I
b) Ausencia de las aminoacil-tRNA sintasas para uno de los aminoácidos proteicos
c) Ausencia de la secuencia -10 (caja TATA o PRIBNOW) en la región promotora de algunosgenes
d) Ausencia de la DNA ligasae) Ausencia de la rRNA 23S
ANEXO ICódigo genético estándar
1ªBase
Segunda base
U C A G3ª
Base
U
UUU
UUCPhe
UCU
UCCSer
UAU
UACTyr
UGU
UGCCys
U
C
UUA
UUGLeu
UCA
UCGSer
UAA
UAGStop
UGA Stop A
UGG Trp G
C
CUU
CUCLeu
CCU
CCCPro
CAU
CACHis
CGU
CGCArg
U
C
CUA
CUGLeu
CCA
CCGPro
CAA
CAGGln
CGA
CGGArg
A
G
A
AUU
AUCIle
ACU
ACCThr
AAU
AACAsn
AGU
AGCSer
U
C
AUA Ile ACA
AUG Met ACGThr
AAA
AAGLys
AGA
AGGArg
A
G
G
GUU
GUCVal
GCU
GCCAla
GAU
GACAsp
GGU
GGCGly
U
C
GUA
GUGVal
GCA
GCGAla
GAA
GAGGlu
GGA
GGGGly
A
G
3
Prof. Jesús Salgado http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/ Cuestiones TEMA 5
4
Página 1 de 1. Cuestiones bioenergética
Cuestiones Bioenergética TEMA 6: Introducción a la Bioenergética
1. Caminar consume aproximadamente 65 kcal/km. Para la hidrólisis de ATP
(ADP + Pi), la reacción que impulsa la contracción muscular, ∆Gº’ es -7.3 kcal/mol (-30.5 kJ/mol).
a. Calcula cuantos gramos de ATP deben producirse para caminar 1 km. b. La síntesis de ATP está acoplada a la oxidación de la glucosa (∆Gº’ =
686 kcal/mol). ¿Cuántos gramos de glucosa se metabolizan realmente para producir esta cantidad de ATP? (supón que solo se utiliza la oxidación de la glucosa para generar ATP y que se emplea el 40 % de la energía generada en este proceso para fosforilar el ADP. El peso molecular de la glucosa es 180 g y el del ATP 507 g).
2. ¿Cuál es el sentido de cada una de las reacciones siguientes si todas las
sustancias reaccionantes están presentes inicialmente en cantidades equimoleculares? Utilizar los datos de la tabla de ∆Gº’ dada en clase.
a. ATP + creatina creatina fosfato + ADP
b. ATP + fructosa fructosa 6-fosfato + ADP
c. ATP + piruvato fosfoenolpiruvato + ADP
d. ATP + glucosa glucosa 6-fosfato + ADP
Si consideramos la reacción (c) calcular ∆Gº’ y la Keq a 25ºC (R= 8.32 J/ºKmol).
3. Para determinar la ∆G de una reacción dentro de una célula, ¿Qué información necesitarías?.
4. Calcula el coste energético de funcionamiento de la bomba de sodio-potasio. El potencial de membrana de la membrana plasmática, donde la bomba está ubicada, es de -0.07 V en el sentido fuera hacia dentro. El organismo está a 37ºC. F= 96.5 kJ/molV.
6. La hipótesis del acoplamiento químico no podía explicar por qué debía estar intacta la membrana mitocondrial durante la síntesis de ATP. ¿Cómo explica la teoría quimiosmótica este fenómeno?
7. La concentración extracelular de Cl- es de 123 mM y la intracelular es 4 mM. ¿En qué sentido fluirá el Cl- a través de su canal abierto cuando el potencial de membrana se encuentre en el margen de -60 mV a +30 mV?.
Página 1 de 3. Cuestiones bioenergética
Cuestiones Bioenergética TEMA 7a: Cadena de transporte electrónico mitocondrial
1. ¿Cómo se puede explicar, de acuerdo con la teoría quimiosmótica, que el 2,4-
dinitrofenol estimule indefinidamente el consumo de oxígeno en una suspensión de mitocondrias?. ¿Por qué la inyección de 2,4-dinitrofenol a una rata provoca el aumento inmediato de la temperatura corporal?.
2. Si añadimos oligomicina a una suspensión de mitocondrias activas se observa
una disminución del transporte electrónico y de la sítesis de ATP. Si después de este tratamiento con oligomicina se añade 2,4-dinitrofenol, se produce un aumento de la velocidad del transporte de electrones sin variación en la síntesis de ATP. ¿Qué inhibe la oligomicina?. Da una explicación en términos de la teoría quimiosmótica.
3. El hongo Bipolaris maydis ocasiona grandes pérdidas en agricultura. La
enfermedad que causa en las plantas es debida a una toxina que hace que únicamente la membrana interna mitocondrial resulte permeable a iones y a moléculas pequeñas.
a. ¿qué proceso afecta esta toxina?. Explícalo en un esquema. b. ¿Cómo es posible que esta toxina afecte a las plantas, que sintetizan ATP
en el cloroplasto durante la fotosíntesis?.
4. El atractilósido, un inhibidor de la translocasa ADP/ATP, bloquea la fosforilación oxidativa en mitocondrias, en cambio, en partículas submitocondriales no tiene este efecto. Por otro lado, los desacopladores, los inhibidores del transporte de electrones y la oligomicina afectan a los dos sistemas. Explica estas observaciones.
5. ¿Cabe esperar que el NADH añadido a una suspensión de particulas
submitocondriales se oxide?. Y si se añade citocromo c ¿se oxidaría?.
6. Una deficiencia en cobre en una célula puede causar una alteración en la fosforilación oxidativa, ¿por qué?.
7. El potencial de reducción del azul de metileno es similar al del oxígeno. Explica
por qué en los casos de envenenamiento por cianuro se utiliza, a veces, como terapia cantidades elevadas de azul de metileno.
8. El tejido adiposo marrón es una forma de tejido adiposo que se encuentra en la
parte superior de la espalda de muchos animales jóvenes. Las mitocondrias de este tejido tienen una razón P/O < 1 para la síntesis de ATP acoplada a la oxidación del NADH. ¿Cuál puede ser la función del tejido adiposo marrón?.
9. Si una suspensión de mitocondrias se incuba con un exceso de oxígeno,
succinato y fosfato inorgánico:
a. ¿Qué reacción tendrá lugar?.
Página 2 de 3. Cuestiones bioenergética
b. ¿Qué cambio se produciría si se añaden 2 mmoles de ADP? c. ¿Qué pasaría si se añade 2,4-dinitrofenol inmediatamente despues de la
adición de ADP?. d. Una vez consumido todo el ADP añadido, al cabo de un cierto tiempo
despues de añadir 2,4-dinitrofenol, resulta que hay 2 mmoles de ADP y, en cambio, nada de ATP. Explícalo.
10. ¿Cómo evolucionará el consumo de oxígeno y la síntesis de ATP en una
suspensión de mitocondrias despues de los siguientes tratamientos?: a. adición de antimicina b. adición de oligomicina c. adición de atractilosido d. adición de 2,4-dinitrofenol despues de cada uno de los tratamientos
anteriores e. rotura de las membranas por choque hipotónico
11. Para el éxito de la teoría quimiosmótica de Mitchell fue esencial la posibilidad
de preparar partículas submitocondriales. El ensayo de estas partículas para observar la síntesis de ATP, da como resultado que la producción de ATP es baja en presencia de ADP, O2 y un tampón fisiológico de pH 7.0. Considerando que los sistemas de transporte de electrones y la partícula F0F1 funcionan con normalidad. ¿Qué cambio relativamente poco importante en el sistema de ensayo, se podría hacer para que aumentase la fosforilación oxidativa? ¿Por qué?.
12. La adición de DCCD (diciclohexilcarbodiimida) a suspensiones de mitocondrias
disminuye la velocidad de síntesis de ATP y también la del transporte electrónico. Si añadimos 2,4-dinitrofenol sólo se restablece el transporte de electrones. Explica estos resultados.
13. El síndrome de Luft está causado, posiblemente, por una alteración de la
permeabilidad de la membrana mitocondrial interna a los protones. Explicad los síntomas observados en esta enfermedad: hipertermia, respiración aumentada y debilidad muscular.
14. Las subunidades c del componente F0 de la ATPsintasa mitocondrial forman un
canal iónico a través de la membrana interna. Cuando alguno de los residuos esenciales de glutámico o de aspártico de la subunidad c reacciona con diciclohexilcarbodiimida (DCCD) la subunidad es incapaz de participar en el transporte de H+.
a. ¿Cómo afectará el DCCD al transporte electrónico mitocondrial? b. ¿Qué se podría esperar que pasara cuando se le añade un desacoplador
(DNF) a las mitocondrias tratadas con DCCD?. c. ¿Cómo se vería afectada la síntesis de ATP en los casos anteriores?.
Razona la respuesta.
Página 3 de 3. Cuestiones bioenergética
TEMA 7b: Cadena de transporte electrónico fotosintética
15. En los experimentos de Jagendorf, donde un gradiente de pH impuesto artificialmente provoca la síntesis de ATP, la adición de DCMU hace innecesario mantener los cloroplastos en la oscuridad. ¿Por qué?.
16. En el fotosistema I, aunque estén presentes otros pigmentos, solo el pigmento
P700 cede electrones a la cadena de transporte de electrones donde el último aceptor es el NADP+. ¿Qué función tienen estos otros pigmentos?.
17. El DCMU es un herbicida que inhibe el transporte de electrones del fotosistema
II al fotosistema I, a nivel de la plasto quinona. ¿Cuál será su efecto sobre: a. La fotorreducción del NADP+ b. La escisión fotolítica del agua Explícalo
18. Comenta y/o explica las siguientes frases: a. Las bacterias verdes del azufre no liberan oxígeno cuando fotosintetizan b. El aumento del pH del estroma favorece la síntesis de ATP en el
cloroplasto c. En el proceso de fotofosforilación cíclica no se genera NADPH y la
síntesis de ATP no se acompaña de liberación de oxígeno porque el fotosistema II no interviene.
19. La luz que reciben las algas que viven a 100m de profundidad es verde. Al
analizar la composición de estas algas se observa que la mayoría de sus pigmentos fotosintéticos son de color rojo (ficoeritrinas) siendo pequeña la cantidad de clorofila a. ¿Cuáles son las funciones de las ficoeritrinas y de la clorofila a en estos organismos?.
Cuestiones metabolismo
1
Cuestiones metabolismo (tema 9) 1. En los experimentos que permitieron dilucidar el ciclo del ácido cítrico, Krebs observó que la adición de
malonato a extractos de músculo esquelético de paloma inhibe la utilización de piruvato y provoca la acumulación de succinato.
a. ¿Por qué crees que Krebs utilizó preparaciones del músculo del vuelo de paloma en estos estudios?.
b. ¿Por qué inhibe el malonato?. b. ¿Qué fue capaz de concluir cuando encontró que se acumulaba el succinato, en las preparaciones
tratadas con malonato, después de la adición de citrato, isocitrato o α-oxoglutarato?. c. ¿Por qué fue también significativa la acumulación de succinato en las preparaciones tratadas con
malonato cuando el sustrato añadido era fumarato, malato u oxalacetato?. d. Krebs también encontró que la inhibición de la utilización del piruvato podía superarse añadiendo
oxalacetato, malato o fumarato. ¿Cómo explicarías estos resultados?.
2. Comenta la siguiente frase, justificando la respuesta: “ el carbono metilo de cada molécula de acetil-CoA que entra al ciclo del ácido cítrico siempre corresponde al C3 del piruvato”. ¿Cuál es la función del ciclo del ácido cítrico?.
3. Si se incuba glucosa marcada con 14C en el carbono 1 con un extracto libre de células capaz de realizar
glicolisis. ¿Qué átomo de carbono del piruvato aparecerá marcado? 4. El arseniato es químicamente similar al fosfato y puede reemplazarle en la mayoría de las reacciones
fosforolíticas. Sin embargo, los ésteres de arseniato son muy poco estables y se hidrolizan espontáneamente. Por ejemplo, gliceraldehido-3-fosfato deshidrogenasa puede utilizar arseniato en vez de fosfato para romper la nueva molécula oxidada en la superficie del enzima. El producto glicerato-1-arseno-3-fosfato puede hidrolizarse no enzimáticamente a 3-fosfoglicerato y arseniato.
a. ¿En qué sentido puede llamarse al arseniato desacoplador de la fosforilación a nivel de sustrato? b. ¿Por qué es el arseniato una sustancia tóxica para un organismo que depende de la glicólisis para
satisfacer sus necesidades energéticas? c. ¿Puedes pensar en otras reacciones que al igual que ésta sean posibles de desacoplar con arseniato?
5. Para una concentración determinada de fructosa 6-fosfato (F6P), la actividad de la fosfofructoquinasa-1
(PFK-1) aumenta al incrementarse la concentración de ATP. A partir de un determinado valor, concentraciones crecientes de ATP causan la inhibición de PFK-1.¿Cómo es posible que el ATP sea a la vez sustrato e inhibidor de la PFK-1?.¿Cuál es el mecanismo de regulación de la actividad de la PFK-1 por el ATP y qué significado tiene a nivel de regulación de la glicolisis?.
6. Se ha descubierto un mutante de un organismo anaerobio facultativo en el que la gliceraldehido-3-fosfato deshidrogenasa cataliza la oxidación directa del gliceraldehido-3-fosfato a 3-fosfoglicerato sin pasar por intermediario alguno. El mutante sobrevive en medio aerobio, pero no en medio anaerobio. Explica las causas de este comportamiento.
7. La glicolisis puede operar bajo condiciones anaerobias y aerobias, mientras que el ciclo del ácido cítrico es estrictamente aeróbico. ¿Por qué?
Cuestiones metabolismo
2
8. Louis Pasteur, estudiando la fermentación alcohólica de la levadura, observó que la adición de oxígeno a un cultivo anaerobio originaba una drástica reducción en la velocidad de consumo de glucosa. Este efecto puede ser contrarrestado por la adición de 2,4-dinitrofenol.
a. ¿Por qué disminuye el consumo de glucosa en presencia de oxígeno?. Justifica la respuesta en términos de enzimas concretos.
b. ¿Por qué el 2,4-dinitrofenol contrarresta este efecto?
9. En un cultivo bacteriano anaerobio se sabe que se acumula lactato a medida que progresa la fermentación. Decide cuál de las siguientes situaciones son verdaderas o falsas:
a. Casi seguro que el cultivo está creciendo en glucosa ya que existen pocos otros compuestos que puedan ser fermentados por las bacterias.
b. El (los) producto(s) de la fermentación no están más oxidados que los productos de partida ya que no hay aceptor de electrones externo.
c. El cultivo no puede producir CO2. d. Si se hace entrar aire y se burbujea continuamente el cultivo, el nivel de lactato
continuará aumentando.
10. Se ha observado que cuando ciertas levaduras se cultivan en un medio deficiente en hierro, la producción de etanol aumenta respecto a la de un cultivo aerobio normal. Da una interpretación bioquímica a este hecho.
11. Tras un ejercicio muscular intenso la concentración de lactato en sangre aumenta mucho. ¿Cuál
es la causa de esto?. Al cabo de un periodo corto de tiempo, dicho lactato vuelve el nivel normal. ¿Cuál es su destino?.
12. ¿Por qué los animales no almacenan grandes cantidades de glucógeno en el músculo cuando se
les alimenta con una dieta rica en azúcares?.
13. Las siguientes frases ¿son ciertas? Justificalo a. El enzima que cataliza la síntesis y la degradación de fructosa-2,6-bisfosfato, el efector
alostérico más potente de fosfofructoquinasa-1 y fructosa-1,6-bisfosfatasa, está fosforilado o desfosforilado en respuesta a señales hormonales.
b. Ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa osigenasa (RuBisCO) participa de forma importante en el metabolismo de los animales en tanto que proporciona el poder reductor (NADPH) que necesitan para la biosíntesis de ácidos grasos.
c. El AMPcíclico es el único segundo mensajero que se conoce y, además siempre se encuentra a la misma concentración en el espacio extracelular, donde ejerce sus efectos glucogenogénicos.
d. Una función principal del ATP es suministrar energía para procesos endergónicos, no favorables, tales como el del transporte de electrones desde el agua hasta el NADP+ en la fotosíntesis.
14. Cuál es el efecto de cada una de las siguientes situaciones sobre la velocidad a la que el
glucógeno es metabolizado?.Aumento en la concentración de Ca+2 a. Aumento en la concentración de glucagón en sangre b. Aumento del nivel de glucosa en sangre c. La activación de la glucógeno fosforilasa fosfatasa.
15. ¿Qué similaridades y diferencias hay entre la acumulación de ácido láctico en células
musculares de mamíferos y la de etanol en levaduras fermentadoras?.
Cuestiones metabolismo
3
16. La glucosa que entra en una célula es rápidamente fosforilada a glucosa-6-fosfato. Indica tres
destinos metabólicos para esta molécula. ¿En qué circunstancias se daría cada uno de ellos?. Nombra los enzimas reguladores implicados en estas vías y escribe la reacción que catalizan.
1
Cuestiones metabolismo (tema 8)
1. Explica las ventajas que tiene para la célula, cada una de las siguientes reacciones reguladoras:
a. El complejo piruvato deshidrogenasa es inhibido por ATP b. La isocitrato deshidrogenasa es estimulada por ADP. c. La piruvato carboxilasa es estimulada por acetil CoA. d. La citrato sintasa es inhibida por NADH. e. El complejo piruvato deshidrogenasa es inhibido por ácidos grasos.
2. Relaciona la función química con cada uno de los cofactores enumerados.
Cofactor Función química
1. NAD+ Transportador de grupos acilo activados 2. FAD Transportador de CO2 activado 3. CoASH Oxidación de grupos hidroxilo 4. Lipoamida Reacciones reductoras para la síntesis de ácidos grasos 5. TPP Oxidación para formar dobles enlaces carbono-carbono 6. Biotina Transportador de grupos acilo activados acoplado con
oxidación-reducción 7. NADH Reducción de dobles enlaces carbono-carbono 8. FADH2 Reducción de grupos carbonilo 9. NADPH Descarboxilación de α-cetoácidos
3. La enfermedad beriberi se debe a una deficiencia de tiamina. Estos enfermos
tienen elevados niveles de piruvato y α-cetoglutarato en sangre. ¿Qué enzimas y reacciones metabólicas se volverán más lentas en un individuo que padece beriberi?.
4. Relaciona cada una de las enzimas enumeradas con sus propiedades reguladoras:
Enzima Regulación
Complejo piruvato deshidrogenasa Activación alostérica por ADP; inhibido por NADH, succinil-CoA, ATP
Citrato sintasa Inhibida por succinilCoA, ATP Isocitrato deshidrogenasa Estimulada por AMP, CoA Complejo α-cetoglutarato deshidrogenasa Estimulada por ADP, inhibida por ATP
5. Alrededor de 1930 Albert Szent-Györgyi hizo la interesante observación de que la adición de pequeñas cantidades de oxalacetato o malato a suspensiones de músculo de paloma, estimulaban el consumo de oxígeno de la preparación. Sorprendentemente, la cantidad de oxígeno consumido era unas siete veces superior a la cantidad necesaria para una oxidación completa (a CO2 y H2O) del oxalacetato o malato. ¿Cómo explicarías esto?.
6. El oxalacetato se forma en la última etapa del ciclo del ácido cítrico. Puede haber síntesis neta de oxalacetato a partir de acetil-CoA, utilizando solo enzimas y cofactores del ciclo del ácido cítrico, sin que disminuyan los otros intermediarios.
2
7. El fluoroacetato es un raticida que cuando entra en la célula se transforma en fluoroacetilCoA. En el corazón de ratas tratadas con este compuesto se observa una disminución de los intermediarios del ciclo del ácido cítrico, excepto de citrato que, por el contrario, se acumula. ¿Cómo actua y por qué es fatal este veneno?.
1
CUESTIONES METABOLISMO (Tema 10)
1. Describe las diferencias funcionales entre NADH y NADPH. 2. Compara la síntesis de glucosa por el ciclo de Calvin con su síntesis por
gluconeogénesis en las células animales. ¿Será posible producir glucosa a partir de piruvato si el ciclo del ácido cítrico y la fosforilación oxidativa están totalmente inhibidas?
3. Describe el tipo de química en cada una de las siguientes reacciones:
a. AH2 + NAD+ A + NADH + H+ b. ADP + Pi ATP + H2O c. Gliceraldehido 3-fosfato dihidroxiacetona fosfato d. Ribulosa 1,5-bisfosfato + CO2 2,3-fosfoglicerato
4. Cuando se ilumina una suspensión de algas verdes en ausencia de CO2 y luego se incuban con 14CO2 en la oscuridad, el 14CO2 se convierte en [14C]glucosa durante un breve tiempo. ¿Por qué este proceso se detiene tan pronto?.
5. Calvin y sus colegas utilizaron el alga unicelular Chlorella para estudiar las
reacciones de asimilación del carbono en la fotosíntesis. Ellos incubaron con 14CO2 suspensiones iluminadas de algas y siguieron a lo largo del tiempo la aparición de C en dos compuestos (X, Y) en dos condiciones diferentes. Sugiere las identidades de X e Y.
a. Tras incubación con luz y CO2 no marcado, se apagan las luces y se
añade 14CO2 . En esas condiciones, X es el primer compuesto que aparece marcado con 14C ; Y no se marca.
b. Las algas se iluminan e incuban con 14CO2 . Se mantienen iluminadas hasta que todo el 14CO2 ha desaparecido. En esas condiciones X se marca rápidamente, pero pierde la radioactividad con el tiempo, mientras que Y se hace más radioactivo con el tiempo.
X
Y
tiempo tiempo
Y
X
CO2 luz
14CO2 oscuridad
14CO2
2
6. La síntesis de sacarosa se produce en el citosol y la de almidón en el estroma del
cloroplasto aunque los dos procesos estan equilibrados. a. ¿Qué factores desplazan las reacciones a favor de la síntesis de almidón? b. ¿Qué factores desplazan las reacciones a favor de la síntesis de sacarosa? c. Dado que ambos procesos están en compartimentos separados que hace
que uno influya sobre el otro.
Cuestiones metabolismo
1
Cuestiones metabolismo (tema 11)
1. Comparad los siguientes aspectos de la síntesis y degradación de los ácidos grasos b. localización subcelular c. transporte de sustratos hasta la localización d. reductores y oxidantes e. organización del sistema enzimático
2. Explicad por qué un esquimal con una dieta inadecuada de carbohidratos podría mejorar
nutricionalmente comiendo grasa con ácidos grasos de número impar de átomos de carbono.
3. En un sistema in vitro es necesaria la presencia de HCO3- para que haya síntesis de ácidos grasos. Sin embargo, utilizando HCO3- marcado isotópicamente no se observa la incorporación del carbono marcado a los ácidos grasos nacientes. Explica la aparente contradicción.
4. Mostrad como el nitrógeno de la alanina puede aparecer como ión amonio. ¿Cuál sería el
destino de este ión amonio?.
5. En relación con el metabolismo nitrogenado.¿como afectaría a un mamífero una disminución del número de mitocondrias en sus células hepáticas o una disminución del enzima arginasa?.
6. Dado el siguiente diagrama:
a. Localización subcelular de I, II y III b. Especifica las uniones que deben añadirse entre IV y el resto del diagrama. c. Cuando no hay oxígeno ¿en que proceso se acumula lactato? ¿por qué?. d. ¿En qué proceso(s) se necesita FAD? e. Qué efecto produciría sobre IV la adición de: (i) Malonato (inhibidor del proceso II);
(ii) 2,4-dinitrofenol f. localiza los siguientes enzimas en el esquema: (i)fosfofructoquinasa-1; (ii)piruvato
deshidrogenasa; (iii) ATP sintasa. Especifica que transformación catalizan, cual es su localización subcelular y qué consecuencias se derivarían de su carencia.
g. Señala dos procesos metabólicos relacionados con V indicando su localización tisular y subcelular.
III
II
glicolisis
Ciclo del ácido cítrico
Cadena de transporte electrónico
Oxidación de ácidos grasos y de aminoácidos
ATP
IV síntesis utilización V
ADP
I
VI
Cuestiones metabolismo
2
h. Indica otro proceso que no esté mostrado en el esquema y que esté también relacionado con IV.
7. Localiza las rutas metabólicas que se indican, en los compartimentos celulares siguientes: 1)
citosol; 2) mitocondria; 3) glioxisoma; 4) membrana interna mitocondrial; 5) en parte en el citosol y en parte en la mitocondria; 6) estroma; 7) membrana plasmática de bacterias.
( ) glicolisis ( ) síntesis de urea ( ) ciclo del ácido cítrico ( ) ruta de los fosfatos de pentosa ( ) β-oxidación de ácidos grasos
( ) fosforilación oxidativa ( ) formación de cuerpos cetónicos ( ) síntesis y degradación del glucógeno ( ) gluconeogénesis ( ) síntesis de ácidos grasos
8. De cada uno de los procesos (1 a 9) que se relacionan en el esquema, indica: a. ¿De qué proceso se trata? b. Su localización tisular y subcelular c. Los enzimas reguladores d. ¿Qué etapas requieren NAD+ y/o NADP+? e. ¿Qué procesos utilizan o consumen ATP? f. Completa los pasos que consideres de mayor significado para comprender el proceso
global de que se trata. g. Sugiere un título para este proceso general
9. Tras un período de inanición (ayuno prolongado) se observa que los niveles plasmáticos de
ácidos grasos y cuerpos cetónicos aumentan, mientras que el nivel de glucosa plasmática disminuye, como se indica en la figura. Interpreta el significado metabólico de estas observaciones.
Cuestiones metabolismo
3
10. En relación a interacciones entre los principales órganos que metabolizan combustibles:
a. Señala con flechas, en la figura, los metabolitos que son incorporados y exportados por cada órgano.
b. Indica las principales vías del metabolismo energético que están implicadas con los metabolitos que se consideran en la figura y la participación de los distintos órganos en estas vías.
Cuestiones metabolismo
4
11. Del esquema del metabolismo intermediario que se presenta nombra: a. Los enzimas a que se refieren los números 1-11 b. Las rutas o procesos metabólicos de que se trata A-E c. Los intermediarios o productos finales que se forman a-f
12. Explica y/o comenta las siguientes frases a. Un cultivo bacteriano anaerobio que fermenta glucosa no produce CO2. b. El desarrollo, por ingeniería genética, de un enzima que pudiera utilizar indistintamente
NAD+ o NADP+, en reacciones redox, afectaría a la degradación de hidratos de carbono.
c. Cuando se toman aminoácidos en exceso en la dieta, los atomos de carbono de estos aminoácidos se convierten en hidratos de carbono y en grasas.
d. El ciclo de Calvin está regulado, de alguna manera, por la luz.
13. Explica y/o comenta las siguientes frases: a. La anoxia, falta de oxígeno, es el principal peligro para la supervivencia del cerebro. Se ha
observado que despues de tan solo 1 minuto de anoxia, las velocidades de glicolisis y de formación de lactato aumentan del orden de 5 a 8 veces.
b. Si un amigo se lamenta de estar acumulando grasa y de que ya tiene 5 kg de sobrepeso, le puedes consolar diciendole que aún tendría mayor sobrepeso, si en vez de acumular grasa hubiese acumulado las mismas calorías en forma de hidratos de carbono.
c. El catabolismo de los ácidos grasos es un proceso que requiere necesariamente oxígeno. En cambio, los hidratos de carbono, en muchas células pueden metabolizarse en ausencia de oxígeno.
Cuestiones metabolismo
5
14. La tabla siguiente muestra la actividad (mmols de sustrato/ min, g tejido) de algunos enzimas de los músculos pectorales de paloma y de gallina. ¿Cual o cuales son, en último término, los principales combustibles metabólicos para la producción de ATP en el tejido muscular de cada una de estas aves?. Justifica la respuesta y relacionala con su capacidad de vuelo y el color de su carne.
enzima paloma gallina
hexoquinasa glucógeno fosforilasa fosfofructoquinasa-1 citrato sintasa lactato deshidrogenasa triacilglicerol lipasa
3.0 18.0 24.0 100.0 5.0 70.0
2.3 120.0 143.0 15.0 30.0 10.0
15. Explica por qué los pacientes con una deficiencia en glucosa-6-fosfatasa hepática son hipoglucémicos.
16. Nuestras tierras son sobrevoladas en primavera por más de 50 millones de pajaros migratorios.
Estos animales necesitan una reserva energética que les permita volar largas distancias de forma ininterrumpida. Se conocen casos de pájaros migratorios que vuelan sobre el mar 2400 km sin detenerse, 60 h de vuelo a 40 km/h. El índice de grasa de estos animales justo antes de iniciar el viaje se aproxima a 3, mientras que en otros pájaros que vuelan distancias cortas o no migran el índice de grasa es de 0.3. Durante las 60 h de viaje no se observa casi degradación de proteínas. ¿Cual es la fuente de energía principal de estas aves y qué ventajas puede tener frente a otras reservas energéticas posibles?. Señala esquemáticamente cómo obtienen ATP estos animales. ¿De donde obtienen el agua necesaria para compensar las pérdidas a través del aparato respiratorio. (el índice de grasa es la relación entre el peso seco de toda la grasa corporal y el peso seco no grasa).
17. Durante el ejercicio intenso la glicolisis suministra el ATP necesario para la contracción
muscular. La reacción catalizada por la lactato deshidrogenas, aunque no suministra ATP, es esencial en este proceso. ¿Cuál es la función de esta reacción?.
18. Explica y/o comenta las siguientes frases
a. Cuando se toman aminoácidos en exceso en la dieta, los atomos de carbono de estos aminoácidos son convertidos en hidratos de carbono y/o grasas.
b. Mutantes de E. coli deficientes en F-1,6-Bpasa no pueden crecer en glicerol o succinato y muestran un requerimiento absoluto por hexosas.
c. Despues de un ayuno prolongado los niveles en sangre de ácidos grasos y de cuerpos cetónicos aumentan mientras que los de glucosa disminuyen.
19. De las siguientes rutas metabólicas a. ruta oxidativa de los fosfatos de pentosa b. ciclo del ácido cítrico c. β-oxidación de los ácidos grasos d. gluconeogénesis
Cuestiones metabolismo
6
e. ciclo reductor de los fosfatos de pentosa (ciclo de Calvin) f. ciclo de la urea g. lipolisis (movilización de triacilgliceroles) h. síntesis de ácidos grasos i. glucogenolisis j. glicolisis
Indica: (a) sus funciones (b) sustratos que utilizan y productos que se forman (c) posibles interconexiones en dos tipos celulares diferentes (d) como les afecta la luz o el ayuno
Prof. Jesús Salgado http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/
Test de Autoevaluación
Tema 1
1. ¿Cuál de las siguientes moléculas no se encuentra en las membranas biológicas?[ ] a)Proteína[ ] b)Polisacárido[ ] c)Ácido desoxirribonucleico (DNA)[ ] d)Colesterol[ ] e)Fosfatidiletanolamina
2. El carbono es el átomo constituyente más importante en las moléculas biológicas. ¿A quépuede deberse este hecho?[ ] a)Es puramente casual. Podría haber formas de vida basadas en otros elementos, como por
ejemplo Si, P, o N[ ] b)Se debe a que el carbono es el elemento más abundante sobre la tierra[ ] c)Se debe a las propiedades redox de los compuestos de carbono[ ] d)Se debe a la complejidad y estabilidad estructural de los compuestos de carbono[ ] e)Se debe a que el carbono es el único elemento que pude formar cuatro enlaces covalentes
3. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es falsa?[ ] a)Las proteínas son polímeros de aminoácidos[ ] b)Un azúcar es un polialcohol con un grupo aldehído o un grupo cetona[ ] c)Los ácidos grasos son moléculas anfipáticas[ ] d)Los lípidos son polímeros de ácidos grasos[ ] e)Los ácidos nucleicos son polímeros de nucleótidos
4. El grupo funcional −CO −NH 2 se denomina:[ ] a)Amino[ ] b)Éster[ ] c)Carbonilo[ ] d)Amido[ ] e) Imidazol
5. El grupo funcional −COOH se denomina:[ ] a)Carbonilo[ ] b)Hidroxilo[ ] c)Éster[ ] d)Carboxilo[ ] e)Aldehído
6. ¿Cuál de los siguientes grupos funcionales es una base débil?[ ] a) −SH[ ] b) −NH 2
[ ] c) −OH[ ] d) −CO −NH −R[ ] e) −CO −O−R
1
Prof. Jesús Salgado http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/ Test de Autoevaluación: TEMA 1
7. ¿Qué propiedades definen mejor al grupo funcional −COOH[ ] a)Hidrofóbico[ ] b)Ácido fuerte[ ] c)Polar y oxidable en presencia de oxígeno[ ] d)Polar e ionizable a pH básico[ ] e)Polar e ionizable a pH ácido
8. Los siguientes grupos pueden participar en le formación de enlaces de hidrógeno comodadores:[ ] a)Amino, fenilo y fenol[ ] b)Tiol, carboxilo y cetona[ ] c)Hidroxilo, fenol y carboxilo[ ] d)Amido, éster e hidroxilo[ ] e)Aldehído, éster y cetona
9. El siguiente compuesto CH 3−CH 212−COOH es un:[ ] a)Lípido[ ] b)Azúcar[ ] c)Ácido graso[ ] d)Glicérido[ ] e)Aminoácido
10.El siguiente compuesto H 2 N−CH 2−COO− es un:
[ ] a)Ácido graso[ ] b)Glicérido[ ] c)Lípido[ ] d)Monosacárido[ ] e)Aminoácido
11.¿A qué valores de pH encontraremos la especie mostrada (cargada negativamente) delcompuesto anterior?[ ] a)A pH muy básico[ ] b)A pH muy ácido[ ] c)A cualquier valor de pH[ ] d)A pH neutro[ ] e)A pH 8
12.¿A qué valores de pH encontraremos la especie cargada positivamente del compuestomostrado en la pregunta 10?[ ] a)A pH muy básico[ ] b)A pH muy ácido[ ] c)A cualquier valor de pH[ ] d)A pH neutro[ ] e)A pH 8
13.¿A qué valores de pH encontraremos la especie con carga neta 0 del compuestomostrado en la pregunta 10?[ ] a)A pH muy básico[ ] b)A pH muy ácido[ ] c)A cualquier valor de pH[ ] d)A pH neutro[ ] e)A ningún valor de pH
2
Prof. Jesús Salgado http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/ Test de Autoevaluación: TEMA 1
14.Las principales diferencias químicas entre los ácidos nucleicos DNA y RNA son:[ ] a)El DNA presenta un grupo hidroxilo en los carbonos 2', y el RNA presenta un H en la misma
posición.[ ] b)Las bases del DNA pueden ser A, T, C o G, mientras que en el RNA pueden ser A, U, C o
G.[ ] c)El RNA presenta un grupo hidroxilo en los carbonos 2', y el DNA presenta un H en la misma
posición.[ ] d)En el DNA, el carbono 5' de la primera unidad nucleósido de la cadena se encuentra
fosforilado, y el carbono 3' de la última unidad nucleósido se encuentra libre. En el RNA lasituación es la opuesta.
[ ] e)Sólo b) y c) son correctas.
15.La molécula de agua es una molécula polar, buena formadora de enlaces de hidrógenodebido a:[ ] a)Su geometría lineal[ ] b)La simetría de sus distribución electrónica[ ] c)La presencia de H unido a O[ ] d)La cercanía de otras especies dadoras o aceptoras de H[ ] e)Su geometría tetraédrica, y la asimetría de la distribución de sus electrones de enlace
16.En una disolución acuosa las macromoléculas biológicas ...[ ] a)No son solubles[ ] b)Presentan una estructura rígida, mantenida por multitud de enlaces covalentes[ ] c)Son solubles, pero no presentan una estructura definida debido a que ésta depende de la
formación de enlaces débiles[ ] d)Presentan estructuras definidas, pero flexibles, debido a la existencia de multitud de enlaces
débiles[ ] e)Son solubles, pero no interaccionan con facilidad con las moléculas de agua
17.Cuál de las siguientes interacciones no es de naturaleza electrostática[ ] a)Dipolo-dipolo[ ] b)Empaquetamiento entre las cadenas acílicas de los lípidos en una micela[ ] c)Dipolo-dipolo inducido[ ] d)Puente salino entre un grupo amino y un grupo carboxilo[ ] e)Agua-grupo hidroxilo
18.Las interacciones hidrofóbicas consisten en:[ ] a)La tendencia de las moléculas de agua a interaccionar entre ellas[ ] b)La atracción que experimentan las moléculas hidrofóbicas entre sí, en cualquier
circunstancia[ ] c)La organización y el empaquetamiento que experimentan los grupos hidrofóbicos entre sí
cuando se encuentran en un medio polar[ ] d)La desorganización de las moléculas de agua producida por las moléculas hidrofóbicas[ ] e)La repulsión existente entre las moléculas hidrofóbicas y las moléculas polares
3
Prof. Jesús Salgado http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/
Test de Autoevaluación
Tema 2
1. El efecto hidrofóbico consiste en que: a) El interior de las células es predominantemente no polar b) Las membranas no pueden ser atravesadas por el agua c) Por razones termodinámicas, los grupos apolares tienden a organizarse excluyendo al agua d) Los aminoácidos con cadena lateral apolar forman puentes de hidrógeno con facilidad e) Las interacciones entre cadenas laterales de aminoácidos apolares son más fuertes que las
interacciones iónicas
2. Un péptido tiene la siguiente composición: Asp3, Ala, Glu, His, Leu2, Pro, Gly4, Lys2. Sucarga a pH 12 será: a) +4 b) −5 c) -15 d) +5 e) -4
3. El enlace peptídico ... a) pierde su carácter parcialmente doble cuando la proteína se desnaturaliza b) siempre es cis, excepto cuando participa la prolina c) es resistente a la hidrólisis ácida d) no impide que desaparezcan las propiedades ácido-base de los grupos amino y carboxilo que
lo forman e) no impide la posibilidad de que los grupos � CO y � NH puedan formar enlaces débiles
4. En relación con la cadena lateral de los aminoácidos: a) La His tiene un grupo amino b) La Cys es apolar c) La Phe es aromática d) La Ser es ionizable e) La Met contiene un grupo tiol
5. Con respecto a la desnaturalización de las proteínas: a) La elevación de la temperatura la favorece porque se rompen los puentes disulfuro b) La urea es desnaturalizante porque reacciona químicamente con los aminoácidos cargados c) La estructura de la proteína desnaturalizada es menos ordenada que la nativa d) Siempre es un proceso irreversible e) Siempre se produce cuando el pH es menor que 7
6. En relación con la estructura de las proteínas: a) La estructura cuaternaria se estabiliza normalmente por el mismo tipo de interacciones que la
terciaria b) Todas las proteínas poseen estructura cuaternaria c) Los grupos � CO y � NH del esqueleto peptídico participan en la estabilización de la estructura
secundaria, pero no de la terciaria d) Los aminoácidos con cadena lateral más voluminosa quedan hacia el exterior en las proteínas
globulares e) La estructura β no se encuentra en las proteínas globulares
Prof. Jesús Salgado http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/ Test de Autoevaluación: TEMA 2
7. Señala la frase correcta a) La hélice α puede estar formada por más de una cadena polipeptídica b) La hoja β se estabiliza principalmente por interacciones iónicas entre las cadenas laterales de
los residuos de aminoácido c) El efecto hidrofóbico es importante en el mantenimiento de la estructura terciaria de una
proteína en medio acuoso d) Los puentes disulfuro constituyen el componente principal para el mantenimiento de la
estructura terciaria de las proteínas e) La hélice α se encuentra mantenida por enlaces de hidrógeno entre las cadenas laterales de
residuos de aminoácido
8. Dada la siguiente estructura: a) Los átomos 1, 2, 4, 6 y 7 se
encuentran en el mismo plano b) Los átomos 4 y 11 son Cα
c) Los grupos 3 y 12 están siempreen conformación cis conrespecto al enlace peptídicoformado entre los átomos 6 y 9
d) El enlace entre los átomos 8 y 9 es parcialmente doble e) 5 y 8 pueden actuar como dadores en enlaces de hidrógeno
9. Dado el pentapéptido Glu-Met-Arg-Thr-Gly: a) El residuo C-terminal es Glu b) A pH 7,0 presenta dos grupos cargados c) Su nombre correcto es glicil-treonil-arginil-metionil-glutámico d) Tiene 5 enlaces peptídicos e) Su carga a pH 7,0 es 0
10.En relación con la desnaturalización de una proteína: a) Se rompen los enlaces peptídicos b) La estructura de la proteína desnaturalizada es más ordenada que la de la proteína nativa c) Afecta a la estructura, pero no la actividad de la proteína d) En algunos casos es reversible, pero no siempre e) Pequeños cambios de temperatura desnaturalizan a las proteínas
R1(3) H(8) H(10) O(13)
| | | || N (1) C(4) C(6) N (9) C(11) C(14)
| | || |H(2) H(5) O(7) R2
(12)
Prof. Jesús Salgado http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/
Test de Autoevaluación
Tema 3
1. En relación con la estructura de la hemoglobina y la mioglobina: a) En la oxi-hemoglobina el ion Fe se encuentra en estado de oxidación +3 b) No es importante que el grupo hemo se encuentre en un ambiente apolar, a fin de prevenir la
oxidación del ion ferroso c) En la oxi-hemoglobina el oxígeno está unido al residuo de histidina proximal d) En ambas proteínas son muy abundantes los residuos de prolina e) Tanto en la hemoglobina como en la mioglobina el oxígeno se une al grupo hemo por
coordinación directa con el ion Fe2+
2. La hemoglobina y la mioglobina difieren en que: a) La hemoglobina es monomérica, mientras que la mioglobina es oligomérica b) Las concentraciones de CO2, H+ y 2,3-BPG afectan a la unión de O2 a la mioglobina, pero no a
la hemoglobina c) La mioglobina une CO2 más eficazmente que la hemoglobina d) El coeficiente de Hill para la unión de O2 es más pequeño en el caso de la hemoglobina e) La mioglobina une oxígeno más fuertemente que la hemoglobina, a cualquier concentración de
éste
3. El monóxido de carbono es un inhibidor competitivo de la unión de oxígeno por lahemoglobina, por lo tanto a) desestabiliza las formas R b) interrumpe el efecto Bohr c) se une al grupo hemo d) se une covalentemente a la histidina distal e) nada de lo anterior es cierto
4. En una proteína monomérica con un sitio de unión específico para cada uno de los tresligandos distintos A, B y C: a) Puede existir cooperatividad, pero no alosterismo b) No puede existir ni cooperatividad ni alosterismo c) Puede existir alosterismo, pero sólo heterotrópico d) Puede existir alosterismo, pero sólo homotrópico e) No puede existir alosterismo, porque no es oligomérica
5. En relación con el 2,3-BPG: a) Es un efector alostérico que compite con el oxígeno por la unión al grupo hemo b) En su presencia no se produce efecto Bohr c) Es un inhibidor, y por lo tanto dificulta la liberación de oxígeno por la hemoglobina d) Requiere aminoácidos aromáticos para su unión eficaz a la hemoglobina e) Se une preferentemente a las formas T (desoxi) de la hemoglobina, por lo que acentúa la
cooperatividad de esta proteína y facilita la liberación de oxígeno en los tejidos
6. Si una proteína tiene 4 sitios de unión para un determinado ligando, a) el valor mínimo de la fracción de saturación (Y) es ¼ b) se cumplirá que 0
� Y
� 1, mientras que 0
� ν
� 4
c) El valor máximo de la fracción de saturación (Y) será 4, y el valor máximo de la función de
1
Prof. Jesús Salgado http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/ Test de Autoevaluación: TEMA 3
saturación (ν) será 1 d) La curva de Y frente a [L] será siempre hiperbólica, mientras que la curva de ν frente a [L] será
siempre sigmoidea e) Las curvas de Y frente a [L] y de ν frente a [L] serán ambas siempre hiperbólicas
7. En una proteína alostérica a) siempre existe cooperatividad b) L½ es siempre igual a la Kd del complejo PL c) han de existir, necesariamente, varias subunidades d) puede haber cooperatividad, si el alosterismo es homotrópico e) todos los sitios de unión de ligandos son equivalentes e independientes
8. Para que una proteína sea eficiente en el transporte de O2, a) su afinidad por el oxígeno ha de ser alta para la PO2 de los pulmones, y baja para la PO2 de
los tejidos, lo que ocurre si su curva de saturación es sigmoidea b) tiene que presentar siempre una alta afinidad por el O2
c) tiene que presentar una alta afinidad por el O2 cuando la presión parcial de éste sea baja d) tiene que presentar siempre una baja afinidad por el O2, lo que ocurre cuando la curva de
saturación es hiperbólica e) su curva de saturación ha de ser sigmoidea, y su afinidad por el oxígeno ha de ser baja en los
pulmones y alta en los tejidos perriféricos
9. El CO2
a) es un regulador alostérico de la hemoglobina, que actúa aumentando su afinidad por eloxígeno
b) se une a la hemoglobina en el grupo hemo c) se une en una cavidad situada entre las subunidades de la hemoglobina, donde se encuentran
varios residuos cargados positivamente d) es un efector alostérico negativo de la hemoglobina, que estabiliza la especie desoxi (o forma
T), disminuyendo la afinidad por el oxígeno y acentuando el efecto cooperativo e) es abundante en los pulmones, donde compite con el oxígeno por la unión a la hemoglobina
10.El efecto Bohr a) consiste en que la mioglobina deja de ser cooperativa a pH 7,6 b) regula el transporte de oxígeno por la hemoglobina, y se debe al equilibrio de protonación de
grupos básicos de esta proteína a valores de PH cercanos a 7 c) consiste en la regulación de la actividad de la hemoglobina a través de la unión del 2,3-
bisfosfoglicerato d) consiste en que la afinidad de la hemoglobina por el O2 es menor a pH 7,5 que a pH 7,0 e) consiste en que a pH 3,2 la hemoglobina se desnaturaliza
2
Prof. Jesús Salgado http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/
Test de Autoevaluación
Tema 4
1. Con respecto a los cofactores enzimáticos. a) Todas las enzimas los requieren para ser activas b) Su unión a la enzima nunca es covalente c) Las enzimas son tan específicas, que no existen dos enzimas distintas que utilicen el mismo
tipo de cofactor d) Pueden ser iones metálicos o moléculas orgánicas e) Son inhibidores alostéricos de las enzimas a las que se unen
2. Las enzimas son catalizadores, y por lo tanto a) permiten que se lleve a cabo una reacción que nunca ocurriría en su ausencia b) disminuyen el tiempo necesario para alcanzar el equilibrio c) aumentan la energía libre de activación d) consiguen que se obtenga mayor cantidad de producto e) disminuyen la constante de equilibrio de la reacción
3. La especificidad de las enzimas a) significa que existe un cofactor distinto para cada enzima b) está relacionada con el aumento de la velocidad de las reacciones que catalizan c) siempre se debe a interacciones especiales entre las moléculas de sustrato y residuos del
centro activo de la enzima responsables de la catálisis d) tiene su origen en la complementariedad existente entre el sustrato y el centro activo de la
enzima e) se mantiene aunque se modifique totalmente la estructura del centro activo
4. ¿Cuál de las siguiente unidades expresa mejor la velocidad de las reaccionesenzimáticas? a) min-1
b) moles de centro activo × min-1
c) moles × L × s-1
d) moles × L-1 × min-1
e) moles × s
5. Una enzima que cataliza la reacción: E�
S � ES � E�
P se ensayó con 4 mM desustrato. La velocidad inicial de formación de producto fue el 25 % de la V max ¿Cuál esla K M para esa enzima? a) 12 mM b) 25 mM c) 2 mM d) 8 mM e) 4 mM
6. La Vmax de una enzima a) es la velocidad de la mayoría de las reacciones que ocurren en la célula b) aumenta al aumentar la concentración de sustrato c) no está relacionada con su número de recambio d) sólo se alcanza a concentraciones muy elevadas de enzima
1
Prof. Jesús Salgado http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/ Test de Autoevaluación: TEMA 4
e) es proporcional a la concentración de enzima
7. En una cinética de MICHAELIS-MENTEN
a) K M es la constante de velocidad para el proceso de catálisis b) K M se expresa en unidades de concentración c) K M varía con la concentración de enzima d) K M varía con la concentración de sustrato
e) K M �V max
2
8. En relación con la inhibición enzimática. a) Todas las enzimas son inhibidas por las mismas moléculas b) Los inhibidores se unen siempre en el centro activo, compitiendo con el sustrato c) Algunos inhibidores se unen covalentemente al centro activo d) Los inhibidores competitivos se unen al complejo ES e) Los inhibidores desnaturalizan las enzimas
9. La acetilcolina, cuya fórmula es CH3−CO−O−(CH2)2−N+(CH3)3, es un sustrato de laacetilcolinesterasa ¿Cuál de las siguientes moléculas actuará más probablemente comoinhibidor competitivo de ésta última enzima? a) HOOC−CO−CH2−COOH b) CH3−CO−CH3
c) CH3−CH2−O−CH2−CH2−N+(CH3) d) CH3−CH2−OH e) HOOC−CH=CH−COOH
10.El centro activo de una enzima contiene un residuo de Glu cuyo pKa es 4.4, y une unsustrato con carga positiva. Por lo tanto se puede decir que la actividad de la enzima a) no depende del pH b) aumentará a pH > 4,4 c) será mínima a pH=4,4 d) será máxima a pH=4,4 e) aumentará a pH < 4,4
11.La regulación por modificación covalente reversible a) implica la rotura del enlace peptídico b) siempre consiste en reacciones de fosforilación-desfosforilación c) nunca afecta a enzimas alostéricos d) da lugar a curvas sigmoides de V 0 frente a S e) requiere la acción de otra enzima
12.Las enzimas reguladoras a) suelen ser monoméricas b) unen covalentemente efectores alostéricos c) experimentan un aumento en la cooperatividad positiva por sus sustratos debido a la unión de
activadores alostéricos d) son la mayoría de las enzimas que intervienen en las reacciones metabólicas e) nada de lo anterior es cierto
13.Señala la afirmación falsa a) Una enzima alostérica podría unir sin cooperatividad a su sustrato b) El alosterismo podría existir en una proteína monomérica c) El alosterismo implica cambios conformacionales d) Los moduladores alostéricos siempre activan a la enzima
2
Prof. Jesús Salgado http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/ Test de Autoevaluación: TEMA 4
e) La unión del modulador alostérico también puede ser cooperativa
14.El modelo cinético de MICHAELIS-MENTEN
a) sólo es válido para enzimas alostéricas b) sólo es válido a concentraciones de enzima similares a la concentración de sustrato c) sólo es válido para las condiciones en que se alcanza el estado estacionario d) sólo es válido en ausencia de inhibidores compatitivos e) no es nunca válido, aunque se sigue utilizando por razones históricas
15.Las isoenzimas a) son enzimas homólogas presentes en distintos organismos b) catalizan pasos sucesivos en una ruta metabólica c) catalizan distintas reacciones, aunque tienen la misma estructura d) catalizan la misma reacción, aunque con pequeñas diferencias en sus propiedades cinéticas y
en las características de su regulación e) nada de lo anterior es cierto
16.La vida media de las enzimas a) depende de la edad del organismo b) es variable, dependiendo del tipo de enzima y se encuentra regulada a través de los
mecanismos del recambio proteico c) influye en su actividad, y las enzimas viejas funcionan peor d) no es algo relevante, ya que las proteínas se sintetizan constantemente e) es siempre muy larga
3
Prof. Jesús Salgado http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/
Test de Autoevaluación
Tema 5
1. En relación con la estructura del DNA. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es FALSA? a) Las dos cadenas polinucleotídicas se enrollan alrededor de un eje común b) Los enlaces de hidrógeno entre A y T, y entre C y G mantienen las dos cadenas unidas c) Las prurinas y pirimidinas se localizan el el interior de la hélice, y el esqueleto fosfodiéster en
el exterior d) Los análisis de composición de bases del DNA de muchas especies muestran que la
relación molar purinas
pirimidinases igual a la unidad
e) La secuencia de cada cadena de la doble hélice varía independientemente de la otra
2. La región promotora de un gen es a) el lugar de finalización de la transcripción b) el lugar de unión de la RNA polimerasa durante el inicio de la síntesis de RNA c) el lugar de reconocimiento para el procesamiento de transcritos primarios d) una secuencia localizada en la región 5' de todos los mRNAs para el inicio de la traducción
en los ribosomas e) una secuencia que se elimina durante el proceso de corte y empalme de la maduración del
RNA
3. Acerca de la biosíntesis de proteínas: a) Cada aminoácido reconoce su propio codón a través de su interacción directa con el RNA
molde b) El código genético está degenerado, ya que muchos tripletes codifican para más de un
aminoácido c) El código genético se lee en dirección 3'-->5' d) La secuencia de SHINE-DALGARNO interviene en la traducción de los mRNAs procarióticos e) La actividad peptidiltransferasa, responsable de la formación del enlace peptídico en los
ribosomas, reside en proteínas ribosomales
4. En relación con el genoma de los seres vivos: a) En procariotas, como no tienen núcleo, el DNA se encuentra totalmente desorganizado b) Las histonas son proteínas ácidas que se asocian al DNA de todos los seres vivos c) En eucariotas el DNA no es exclusivamente nuclear d) El RNA no funciona nunca como almacén de información genética e) En eucariotas. diversas moléculas de DNA se asocian para formar un cromosoma
5. La secuencia de SHINE-DALGARNO interviene en a) la replicación del DNA b) la reparación del DNA c) la iniciación de la transcripción en procariotas d) la unión de proteínas reguladoras de la transcripción e) la terminación de la traducción en procariotas
6. Si la secuencia de la hebra molde de una unidad de transcripción es 5'ATTGCCATT3', lasecuencia correspondiente a su RNA transcrito será
1
Prof. Jesús Salgado http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/ Test de Autoevaluación: TEMA 5
a) AATGGCAAT b) UAACGGUAA c) TAACGGTAA d) AAUGGCAAU e) otra (escribir cuál)
7. En relación con la traducción: a) Cada nuevo aminoácido se añade al extremo N-terminal del polipéptido en crecimiento b) Los aminoácidos que se van añadiendo se encuentran activados en forma de aminoacil-
AMP c) El codón AUG es reconocido únicamente por el tRNA iniciador d) En la formación de cada nuevo enlace peptídico intervienen un peptidil-tRNA y una
aminoacil-tRNA situados en los sitios P y A del ribosoma, respectivamente e) La terminación implica la unión de un tRNA terminador al codón de parada del mRNA
8. La replicación del DNA se lleva a cabo por unas enzimas llamadas genéricamente a) polimerasas b) fosfatasas c) quinasas d) deshidrogenasas e) exonucleasas
9. La transcripción del DNA a) es la síntesis de nuevas moléculas de DNA b) es el proceso opuesto a la replicación c) consiste en la degradación regulada del DNA d) es un mecanismo regulado de síntesis de proteínas e) se inicia en la región promotora de un gen
10. La síntesis de proteínas a) tiene lugar en el núcleo de la célula b) avanza desde el grupo amino al carboxilo c) tiene lugar cuando la carga energética de la célula es baja d) ocurre mediante uniones entre péptidos de distinta longitud e) sólo requiere ribosomas, tRNAs, mRNAs y aminoácidos
11. Si en una cadena de DNA existe la secuencia 5'-ATTGCCATT-3', la secuenciacorrespondiente a su cadena complementaria será a) AATGGCAAT b) UAACGGUAA c) TAACGGTAA d) AAUGGCAAU e) otra (escribir cuál)
12. La replicación del cromosoma de E. coli a) es semiconservativa b) se inicia en varios sitios simultáneamente c) sólo trae consigo la copia de una de las dos cadenas d) comienza en un punto y procede unidireccionalmente e) se lleva a cabo exclusivamente por la DNA polimerasa I
13. Con respecto al DNA superenrollado: a) Se denomina así a la forma B, ya que en esta estructura una cadena se enrolla sobre la otra b) Sólo se forma cuando la molécula de DNA es lineal
2
Prof. Jesús Salgado http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/ Test de Autoevaluación: TEMA 5
c) Existe siempre que el DNA es circular d) Si se da en un DNA circular, el relajamiento (pérdida del superenrollamiento) exige la acción
de enzimas e) el grado de superenrollamiento no varía durante procesos relacionados con la replicación
14. Las RNA polimerasas dependientes de DNA a) requieren un cebador de RNA b) utilizan como sustrato ribonucleótidos de adenina, guanina, citosina y timina c) tienen actividad exonucleasa 3'-->5' correctora de errores d) sólo fabrican los RNA mensajeros e) muestran mayor afinidad por determinadas secuencias del DNA, denominadas promotores
15. Si la secuencia de la hebra codificadora de una unidad de transcripción es5'ATTGCCATT3', la secuencia correspondiente a su RNA transcrito será a) AATGGCAAT b) UAACGGUAA c) TAACGGTAA d) AAUGGCAAU e) Otra(escribir cuál)
3
Soluciones Test
Prof. Jesús Salgado. http://www.uv.es/~salgado/bioquimica/
Soluciones de los Test de Autoevaluación
Tema 1
1: c; 2: d; 3: d; 4: d; 5: d; 6: b; 7: e; 8: c; 9: c; 10: e; 11: a; 12: b; 13: d; 14: e; 15: e; 16: d; 17: b; 18: c.
Tema 2
1: c; 2: b; 3: e; 4: c; 5: c; 6: a; 7: c; 8: b; 9: e; 10: d
Tema 3
1: e; 2: e; 3: c; 4: c; 5: e; 6: b; 7: d; 8: a; 9: d; 10: b
Tema 4
1: d; 2: b; 3: d; 4: d; 5: a; 6: e; 7: b; 8: c; 9: c; 10: b; 11: e; 12: e; 13: d; 14: c; 15: d; 16: b
Tema 5
1: e; 2: b; 3: d; 4: c; 5: c (hay una errata, en "c" donde dice transcripción, debe decir traducción); 6: d; 7: d; 8: a; 9: e; 10:b; 11: a; 12: a; 13: d; 14: e; 15: e (5'-AUUGCCAUU-3')
file:///D|/QUIM/BIOQ/SOLUCIONES_TEST.HTML31/08/2006 3:54:33
Página 1 de 4 Test bioenergética
Test de autoevaluación de Bioenergética 1. Dados dos pares redox Aox/Ared y Box/Bred, cuyos valores de Eº`son -0.175 V y -
0.320 V, respectivamente a. Como son potenciales en condiciones estándar no se puede afirmar nada
sobre la reacción redox entre A y B. b. La reducción de A por B es un proceso favorable en condiciones
estándar. c. La reducción de A es un proceso más lento que la de B. d. La oxidación de A por B es un proceso favorable en condiciones
estándar e. Aox necesita más electrones por mol para ser reducido que Box.
2. El gradiente de protones en una membrana transductora de energía
a. Se crea a expensas de la energía de reacciones redox b. En ausencia de desacopladores sólo se utiliza para dirigir la síntesis de
ATP c. Siempre determina la creación de un potencial de membrana elevado d. En presencia de ionóforos dirige la síntesis de ATP e. Explica la síntesis de ATP por fosforilación a nivel de sustrato
3. Señala la frase falsa. En relación a la fase luminosa de la fotosíntesis
a. El oxígeno producido procede del agua b. Los pigmentos no participan directamente en el transporte de electrones,
sólo captan luz c. Participan citocromos d. Proporciona poder reductor e. Proporciona ATP
4. El cambio de energía libre ∆G de una reacción:
a. Es función de la concentración de reactivos y productos b. Es una propiedad termodinámica de cada reacción y, por lo tanto, se
relaciona con la velocidad de ésta. c. Es una medida de la energía de la reacción disponible para realizar
trabajo sólo si las concentraciones de reacctivos y productos son 1M d. Es independiente de la temperatura de la reacción e. Se puede calcular a partir de la constante de equilibrio
5. Señala la frase falsa
a. ∆G siempre vale 0 en el equilibrio b. ∆Gº` siempre es negativo cuando ∆Eº`es positivo c. ∆G indica que la reacción será favorable cuando tenga valor negativo d. ∆G depende de la catálisis enzimática e. ∆Gº`siempre tiene valor negativo elevado cuando la constante de
equilibrio es elevada
Página 2 de 4 Test bioenergética
6. Si se supone que ∆Gº` para la hidrólisis de ATP a ADP Pi es -30.5 kJ/mol, calcular el menor ∆Eº` en una transferencia de 2 electrones, suficiente para permitir la síntesis de ATP a partir de ADP y Pi
a. 0.08 V b. 0.12 V c. 0.17 V d. 0.31 V e. ninguno de los anteriores
7. La capacidad de las clorofilas para absorber luz visible se debe a
a. Que son porfirinas de Mg+ b. Que forman parte de unidades fotosintéticas c. Que son polienos d. Que tienen color verde e. La presencia de Mn +2 en su estructura
8. El fotosistema I
a. Conduce electrones hacia el fotosistema II b. No siempre requiere el funcionamiento del fotosistema II c. Existe en cloroplastos pero no en bacterias fotosintéticas d. Acepta electrones directamente del agua e. Su centro de reacción es un caroteno
9. El ATP
a. Es un nucleósido b. No contiene ningún azucar en su estructura c. Su hidrólisis libera un átomo de fósforo inorgánico d. Se une covalentemente a Mg+2 e. Nada de lo anterior es cierto
10. Los pigmentos fotosintéticos accesorios
a. Son compuestos de función desconocida b. Todos son clorofilas con estructura diferente a la de clorofila a c. No se localizan en cloroplastos d. Sólo actuan en determinadas condiciones e. Complementan la captación de luz por las clorofilas
11. A un tejido al que se le añade oligomicina, cabe esperar que
a. Consuma oxígeno y produzca ATP b. No consuma oxígeno y produzca ATP c. Consuma oxígeno y no produzca ATP d. Ni consuma oxígeno ni produzca ATP e. Se incremente la producción de ATP
12. Transportadores de electrones de la cadena respiratoria mitocondrial
a. Todos forman parte de proteínas integrales de membrana b. El citocromo c y la ubiquinona son transportadores móviles solubles en
agua c. Los complejos enzimáticos en los que se organizan no pueden separarse
unos de otros en forma funcional
Página 3 de 4 Test bioenergética
d. No siempre se localizan en membranas e. Constituyen complejos enzimáticos que interaccionan unos con otros a
través de transportadores de electrones móviles
13. Señala la frase correcta a. El papel de la luz en la fotosíntesis es dirigir una reacción de
oxidorreducción que no es favorable termodinámicamente b. En la célula, el ATP se hidroliza continuamente c. En los seres vivos no se cumple la segunda ley de la termodinámica d. Las plantas fotosintetizan, pero no respiran e. Las bacterias no realizan fosforilación oxidativa porque no poseen
mitocondrias
14. la fuerza protomotriz a. se genera exclusivamente por la hidrólisis del ATP b. la genera la ATP sintasa c. se utiliza exclusivamente para dirigir el sistema de transporte ADP/ATP
en la mitocondria d. es, en parte, un potencial electrico e. nada de lo anterior es cierto
15. la fotosíntesis
a. requiere de una membrana impermeable al paso de los protones b. el centro de reacción no siempre es una molécula de clorofila o de
bacterioclorofila c. es un proceso que requiere solamente energía química para ser favorable d. solamente tiene lugar en el cloroplasto e. siempre se libera oxígeno durante el proceso
16. de las siguientes sustancias que afectan a la fosforilación oxidativa, una no
bloquea el flujo de electrones a. antimicina A b. CO c. 2,4-DNP d. rotenona e. cianuro
17. El transporte a través de membranas biológicas
a. Siempre utiliza ATP b. En ningún caso los iones pueden atravesar las membranas c. Un determinado transportador siempre funciona en antiporte, es decir,
transportando moléculas en sentido contrario d. Puede generar una diferencia de potencial eléctrico a los dos lados de la
membrana e. Solamente afecta a las membranas plasmáticas.
18. Los siguientes transportadores intervienen en la cadena respiratoria mitocondrial excepto
a. Citocromo c b. Ubiquinona c. Plastocianina
Página 4 de 4 Test bioenergética
d. FMN e. O2
19. Los siguientes transportadores intervienen en la cadena fotoelectrónica excepto
a. Plastoquinona b. Plastocianina c. Citocromo oxidasa d. Citocromo b/f e. ferredoxina
Respuestas test Bioenergética 1 b; 2 a; 3 b; 4 a; 5 d; 6 e (0.16 V); 7 c; 9 e; 10 e; 11 d; 12 e; 13 a; 14 d; 15 a; 16 c; 17 d; 18 c;19 c.
1
Test Metabolismo (tema 8)
1. El ciclo de ácido cítrico
a. Produce la mayoría del CO2 en organismos anaerobios b. El piruvato se condensa con el oxalacetato en la primera etapa del ciclo c. Siempre se localiza en matriz mitocondrial d. No hay reacciones de reposición de sus intermediarios e. Es una vía metabólica catabólica pero también anabólica
2. ¿Por qué la ruta catabólica de una molécula siempre es diferente a la de su
biosíntesis? a. Nunca se producen las dos rutas en la misma célula b. Todas las reacciones catalizadas por los enzimasson irreversibles c. Los enzimas implicados siempre están en diferentes compartimentos d. Hay que atender a las necesidades celulares regulando el flujo de las vías
metabólicas de forma integrada e. Los intermediarios del catabolismo no participan en rutas de biosíntesis
3. ¿Cuál de los siguientes metabolitos se oxida completamente en el ciclo del ácido
cítrico? a. α-cetoglutarato b. Succinato c. Citrato d. Acetil-CoA e. Oxalacetato
4. El Ciclo del Ácido Cítrico (C.A.C.).
a. Se llama ciclo de los ácidos tricarboxílicos porque tres intermediarios son ácidos carboxílicos.
b. Usa NAD+ exclusivamente como agente oxidante. c. Tiene lugar en la mitocondria d. Genera tres ATP por cada vuelta del ciclo e. Tiene lugar en el citosol
5. El ácido cítrico (6C)
a. Se forma por condensación de dos moléculas piruvato de tres carbonos. b. Se forma por la reacción de un grupo acetilo de 2C y un oxalacetato que
tiene 4C. c. Se rompe en un compuesto de 2C y otro de 4C. d. Se rompe en dos piruvatos de 3C e. Se forma por descarboxilación oxidativa de un compuesto de 5C
6. El piruvato, para oxidarse en el ciclo del ácido cítrico:
a. Debe convertirse en oxalacetato b. Se convierte primero en acetilCoA por descarboxilación oxidativa c. Los niveles de NAD+ deben ser bajos, porque inhiben el proceso
2
d. Lo lleva a cabo un pequeño enzima que lo convierte en acetilCoA e. Sucede en la mitocondria
7. La conversión de citrato en α-cetoglutarato
a. Es una descarboxilación oxidativa b. Requiere TPP c. Requiere CoA d. Es el último paso del C.A.C. e. Se activa por elevados niveles de NADH
8. La regeneración de oxalacetato a partir de succinilCoA
a. No requiere agentes oxidantes b. Incluye una reacción de hidratación c. Produce ATP d. Requiere una oxidación seguida de una reducción de los intermediarios
del ciclo. e. Requiere ATP
9. La conversión de succinato en fumarato es única entre el resto de reacciones del
C.A.C. porque: a. Requiere ácido lipoico b. Implica la ruptura de un doble enlace c. Se dá una fosforilación a nivel de sustrato d. Es una reacción de deshidratación e. Está catalizada por una enzima unida a membrana
10. En total el C.A.C.:
a. Produce acetilCoA b. Consume GTP c. Consume CO2 d. Produce ATP indirectamente e. Está catalizado por un complejo multienzimático solamente
11. El acetilCoA
a. Incluye un enlace tioester en su estructura b. Toma parte de dos reacciones del C.A.C. c. Puede producirse solo por la rotura de azucares d. No tiene un papel en vías metabólicas distintas del C.A.C. e. Se regenera en cada vuelta del C.A.C.
1-e 2-d 3-d 4-c 5-b 6-b y e 7-a 8-b y c 9-e 10-d 11-a
1
Test Metabolismo (tema 9) 1. En relación con la glicolisis señala la frase correcta
a. La hexoquinasa cataliza la transferencia de un grupo fosforilo a diferentes hexosas
b. La fosfofructoquinasa cataliza una reacción que proporciona ATP c. Todos los intermediarios de la glicolisis son compuestos fosforilados de
seis carbonos d. La glicolisis proporciona ATP, pero no lo utiliza e. Todo lo anterior es cierto.
2. Señala la frase falsa. Cuando los niveles de glucosa en la sangre son bajos, se
secreta glucagón. Si esto ocurre a. Se acelera la glicolisis b. Se fosforilan fosfofructoquinasa-2 y fructosa-2-6difosfatasa c. La lipolisis se activa d. Glucógeno fosforilasa se activa e. Se acelera la gluconeogénesis
3. Los animales pueden sintetizar glucosa a partir de los siguientes precursores, a excepción de
a. Glicerol b. Alanina c. Ácido palmítico d. Oxalacetato e. Lactato
4. Cuando abunda acetil-CoA
a. Se activa fosfoenolpiruvato carboxiquinasa b. Si los niveles de ATP son bajos, el oxalacetato se dirige a la
gluconeogénesis c. Se activa fosfo fructoquinasa d. Se activa el ciclo del ácido cítrico sean cuales sean los niveles de ATP e. Se activa piruvato carboxilasa
5. En relación al metabolismo del glucógeno, no es cierto que
a. El glucógeno se almacene junto con enzimas que catalizan su síntesis y su degradación
b. Las vías biosintética y degradativa sean iguales c. El glucógeno se almacene en forma de gránulos densos en el citosol de
las células d. El glucógeno se metabolice más rápidamente por ser un polímero
ramificado en vez de lineal e. La excisión fosforolítica del glucógeno sea energéticamente más
ventajosa que la hidrolítica.
2
6. El cAMP se relaciona con el metabolismo del glucógeno porque a. Cataliza el paso de glucosa a glucógeno b. Inhibe la acción de la fosforilasa a c. Activa a la proteína quinasa d. Activa el paso de fosforilasa a a fosforilasa b e. Es un retroinhibidor
7. ¿Qué proceso libera la mayor cantidad de energía utilizable por mol de glucosa?
a. La respiración aerobia en una célula muscular b. La fermentación en una célula de levadura c. La glicolisis en una célula hepática d. La formación de ácido láctico en el músculo e. La síntesis de glucógeno en el hígado.
8. Señala la frase falsa. En relación a la glicolisis y gluconeogénesis a. Un aumento de [ATP] disminuye la gluconeogénesis y aumenta la
glicolisis b. La activación de fructosa-2,6-bisfosfatasa disminuye la glicolisis c. Un aumento de acetil-CoA activa la gluconeogénesis d. Fructosa 2,6-bisfosfato es un efector alostérico de acción contrapuesta
sobre ambas rutas e. Un aumento de la [fructosa-6-fosfato] sólo afecta a la velocidad de la
glicolisis. 9. La reacción de fructosa 1,6-bisfosfato para formar gliceraldehido 3-fosfato y
dihidroxiacetona fosfato es: a. Una deshidratación b. Una oxidación c. La reversa de una condensación aldol d. Una isomerización e. Una fosforilación
10. En la fermentación alcohólica:
a. Las reacciones de glicolisis difieren en los organismos que no producen alcohol
b. Acetaldehido es un inetrmediario en la producción de alcohol c. NAD+ se convierte en NADH d. Se requieren grandes cantidades de oxígeno e. Ninguna de las respuestas anteriores es cierta
11. La conversión de piruvato en lactato
a. Es una reacción en la que el piruvato se oxida b. Requiere ATP c. Se produce en las fermentaciones alcohólicas d. Está catalizada por una deshidrogenasa ligada al NAD+ e. Juega un papel en la recuperación despues de un ejercicio vigoroso
12. La piruvato carboxilasa
a. Requiere biotina b. Usa un grupo metilo activado como fuente de carbono c. Cataliza la producción de acetil CoA y dióxido de carbono
3
d. Es activa en el músculo durante el ciclo de Cori. e. Es un intermediario del C.A.C.
13. El ciclo de Cori:
a. Implica la síntesis de glucógeno y su ruptura b. No implica la conversión de lactato en piruvato c. Solo tiene lugar en el hígado d. Oxida ácidos tricarboxílicos e. Implica glicolisis y gluconeogénesis
1a, 2a, 3c, 4e, 5b, 6c, 7a,8a, 9c,10b, 11d, 12a, 13e
1
Test Metabolismo (tema 11)
1. En organismos superiores, las siguientes vías metabólicas ocurren en el citosol, a
excepción de a. Glucogenolisis b. Síntesis de ácidos grasos c. β−oxidación d. Glicolisis e. Ruta de los fosfatos de pentosa
2. La ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa oxigenasa (RuBisCO)
a. Está presente en bajas concentraciones en cloroplastos iluminados b. Cataliza una reacción entre ribulosa-1,5-bisfosfato y O2 que aumenta la
eficacia de la fotosíntesis c. Es un enzima monomérico d. Cataliza una reacción muy exergónica en la que una molécula de 6
carbonos se rompen en 2 moléculas de 3 carbonos. e. Como es un enzima de la fase oscura de la fotosíntesis, la luz no influye
en su actividad.
3. Señala la frase falsa. En relación a los ácidos grasos a. Son moléculas combustibles que proporcionan mucha energía b. Son constituyentes de los fosfoglicéridos c. Se almacenan en su forma libre, principalmente en adipocitos d. Son constituyentes de triacilgliceroles e. Circulan por la sangre complejados con seroalbúmina
4. El proceso de β-oxidación de los ácidos grasos
a. Requiere condiciones aerobias b. No utiliza Coenzima A c. Sólo ocurre en organismos que poseen mitocondrias d. Es especialmente activo en condiciones de buena nutrición e. Nada de lo anterior es cierto
5. Los cuerpos cetónicos
a. Se forman a partir de acetil-CoA b. En ningún caso pueden dar acetona c. Su formación es un proceso especialmente activo en músculo esquelético d. Sólo se forman en condiciones de ayuno e. Son utilizados por el hígado para sintetizar ácidos grasos
6. Señala la frase falsa. En relación a la biosíntesis de ácidos grasos
a. Requiere malonil-CoA b. Utiliza FAD c. Requiere bicarbonato d. Ocurre en el citosol e. En eucariotas, participa un enzima multifuncional
2
7. El citrato
a. Suministra el CO2 que se requiere para la formación del malonil-CoA en el proceso de biosíntesis de los ácidos grasos
b. Su nivel regula el metabolismo de carbohidratos y de lípidos c. Es un intermediario del ciclo del ácido cítrico que no participa en
mecanismos de la regulación metabólica d. Transporta grupos acetilo desde el citosol a la matriz mitocondrial e. Nada de lo anterior es cierto
8. ¿Cuál de los siguientes compuestos sirve como aceptor de grupos amino
procedentes de la degradación de muchos aminoácidos?. a. Glutamina b. Asparraguina c. α-cetoglutarato d. Glutámico e. Oxalato
9. La eliminación de los grupos α-amino de los aminoácidos para su conversión en
urea en los mamíferos, puede ocurrir por a. Transaminación y desaminación oxidativa b. Transamidación c. Oxido-reducción d. Desaminación reductiva e. Hidrólisis
10. En relación con el ciclo de la urea
a. No requiere ATP b. Ocurre en todos los organismos vivos c. La alanina es uno de sus intermediarios d. Todas las reacciones del ciclo tienen lugar en el mismo compartimento
subcelular. e. Su producto se excreta en un tejido distinto del que lo forma
11. En relación a la principal función de diferentes vías metabólicas
a. La glicólisis hepática controla el nivel de glucosa en sangre b. La ruta de los fosfatos de pentosa proporciona NADH para procesos
biosintéticos c. La función de la gluconeogénesis es la formación de reserva energética
en el riñón d. La degradación de ácidos grasos proporciona energía vía la formación de
NADH y de FADH2 e. La función del ciclo del ácido cítrico es la fijación del CO2 en
carbohidratos
3
12. Ciertos mutantes de levaduras carecen de mitocondrias normales. Probablemente también carecen de capacidad.
a. Para producir alcohol a partir de glucosa b. De sintetizar ácidos grasos c. De fosforilar glucosa d. Para producir ATP por fosforilación oxidativa e. De utilizar glucosa como fuente de energía
13. Las hormonas glucagón y adrenalina tienen en común
a. Activar la degradación de glucógeno en hígado y músculo b. Facilitar la entrada de glucosa en todas las células del organismo c. Activar por fosforilación la acetil-CoA carboxilasa y con ello la síntesis
de ácidos grasos d. Liberarse a la sangre bajo las mismas condiciones fisiológicas e. Activar la glicolisis
14. La hiperamonemia puede producirse por defectos enzimáticos que afectan al
ciclo de la urea. ¿Cuál de los siguientes enzimas no es responsable de una elevación en los niveles de amonio en la sangre?
a. Ornitina transcarbamoilasa b. Carbamoil fosfato sintetasa c. Glutamina sintetasa d. Arginasa e. Arginina succinato sintetasa
Respuestas test tema 11 1c 2d 3c 4a 5a 6b 7b 8d 9a 10e 11d 12d 13ª 14c