•Son las unidades químicas o elementos constitutivos de las proteínas que a diferencia de los demás nutrientes contienen nitrógeno.

•Son biomoléculas formadas por (C) Carbono, (H) Hidrogeno, (O) Oxígeno y (S) Azufre.

•Son compuestos orgánicos que poseen un grupo carboxilo y un grupo amino.

•Son elementos fundamentales para la síntesis de las proteínas, y son precursores de otros compuestos nitrogenados.

•Pueden ser α, β, γ, δ....aminoácidos, según el grupo amino esté unido respectivamente al primero, segundo, tercero, cuarto... átomo de carbono contando a partir del átomo de carbono del grupo carboxilo.

•En la naturaleza existen distintos tipos de aminoácidos que desempeñan diferentes funciones, sin embargo, los aminoácidos que forman parte de las proteínas son todos ellos α-aminoácidos.

•Existen 20 α-aminoácidos diferentes que forman parte de las proteínas.

• Todos ellos tienen una parte de su molécula en común (formada por el átomo de carbono α unido a los grupos amino y carboxilo) y difieren entre sí en la naturaleza de la cadena lateral (habitualmente llamada grupo R).

AMINOACIDOS

FORMULA GENERAL DE LOS AMINOACIDOS

Son a-amino ácidos

R es uno de los 20 diferentes cadenas laterales.

A pH 7 tanto el grupo amino como el carboxilo están ionizados

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS

Se conocen veinte aminoácidos diferentes y todos ellos son necesarios para conseguir un buen estado de salud.

Nuestro organismo posee la capacidad de sintetizar el 80% del total de aminoácidos, mientras que el 20% restante debemos obtenerlo a través de la dieta; por esta razón los aminoácidos se clasifican en no esenciales (de síntesis endógena) y esenciales (aquellos que debemos obtener de fuentes externas).

Aminoacidos NaturalesAMINOÁCIDOS (ALIFÁTICOS)

AMINOÁCIDOS (AROMÁTICOS)

AMINOÁCIDOS (ALCOHOLES)

AMINOÁCIDOS (CON AZUFRE)

AMINOÁCIDOS (ÁCIDOS)

AMINOÁCIDOS (BASES)

AMINOÁCIDOS (AMIDAS)

AMINOÁCIDO (INMINOÁCIDO)

NATURALEZA DE LOS RADICALES O CADENAS

LATERALES DE LOS AMINOACIDOS

R sin carga, alifáticos

LEUCINA ISO LEUCINA

METIONINA

GLICINA ALANINA PROLINA** VALINA

R sin carga, polares

SERINA TREONINA CISTEINA

ASPARRAGINA GLUTAMINA

R aromáticos

FENILALANINA TIROSINA TRIPTOFANO

R con carga (-) a pH celular

ASPARTATO GLUTAMATO (ácido aspártico) (ácido glutámico)

R con carga (+) a pH celular

LISINA ARGININA HISTIDINA

H+

PUNTO ISOELÉCTRICO.

El punto isoeléctrico (PI) de un aminoácido depende de su estructura; y es el promedio de las dos constantes de disociación ácida que incluyen el zwitterion neutro.

En cuanto a los aminoácidos con una cadena lateral que sea un ácido fuerte o un ácido débil, el PI es el promedio de los dos valores de pKa más bajos.

En el caso de los aminoácidos con una cadena lateral básica, el PI es el promedio de los dos valores de pKa más altos. El punto isoeléctrico es el valor de pH al que el aminoácido presenta una carga neta igual al cero.

Se denomina isómero D al que presenta el grupo funcional a la derecha del espectador e isómero L al que lo tiene hacia la izquierda.

En los aminoácidos se considera grupo funcional al grupo amino (NH2) del segundo carbono (carbono a)

Isomería óptica.

ESTEREOISOMERIA

Las proteínas están formadas por L-aminoácidos

L-alanina D-alanina

PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS.

Las proteínas y los péptidos son polímeros de aminoácidos en los cuales las unidades individuales de aminoácidos, llamados residuos, están unidas mediante enlaces amida, o uniones peptídicas.

La larga secuencia repetida de enlaces peptídicos forman una cadena, la estructura primaria o esqueleto de las proteínas.

Por convención siempre se escriben los péptidos con el aminoácido N-terminal a la izquierda y el aminoácido C-terminal a la derecha.

El nombre del péptido se indica utilizando las abreviaturas para cada aminoácido.

El enlace peptídico se produce al reaccionar el grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo de otro aminoácido.

Los aminoácidos así combinados se llaman restos o residuos de aminoácidos.

Al formarse la unión peptídica se desprende una molécula de agua. De manera que la reacción en la cual se enlazan los aminoácidos es una condensación.

La inversa, en la cual el enlace peptídico se rompe y se obtienen aminoácidos libres, es una hidrólisis. 

Enlace peptídico

Formación de un péptido

Proteínas  Son las sustancias que componen las estructuras celulares y las herramientas que hacen posible las reacciones químicas del metabolismo celular.

En la mayoría de los seres vivos (a excepción de las plantas que tienen más celulosa) representan más de un 50% de su peso en seco.

Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, en una célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas.

Químicamente son macromoléculas, polímeros de aminoácidos (más de 100) dispuestos en una secuencia lineal, sin ramificaciones. Una secuencia de menos de 100 aminoácidos se considera péptido.

Clasificación de las proteínas.

FuncionesCada célula en el cuerpo humano contiene proteína.

La proteína es una parte muy importante de la piel, los músculos, órganos y glándulas.

La proteína también se encuentra en todos los líquidos corporales, excepto la bilis y la orina.

Uno necesita proteína en la dieta para ayudarle al cuerpo a reparar células y producir células nuevas.

La proteína también es importante para el crecimiento y el desarrollo durante la infancia, la adolescencia y el embarazo.