primera clase bioenergetica enzimas metab lc
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5/23/2018 PRIMERA CLASE Bioenergetica Enzimas Metab LC
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Bioenergtica, Enzimas, Metabolismo.
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Metabolismo celular
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Bioenergtica
Leyes de la termodinmica
Relacin entre la energa libre estndar y la constante de equilibrio
Energa libre y su dependencia con la concentracin de reactivos y productos
Transferencia de grupos fosfato y rol del ATP
Reacciones de xido reduccin y obtencin de energa
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Bioenergtica: es el estudio cuantitativo de las transferencias energticas
que se producen en las clulas as como la naturaleza y funcin de los procesos
qumicos implicados en estas transferencia de energa.
Leyes de la Termodinmica:
Primera ley o principio de la conservacin de la energa: en cualquier cambio fsico o
qumico, la cantidad total de energa del universo permanece constante.
Segunda ley: en todo los procesos la entropa del universo se incrementa o la
entropa de un sistema aislado tender a aumentar hacia un valor mximo.
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SISTEMA: Es la porcin de universo que tomamos como objeto de estudio.Existen tres tipos de sistemas:
SISTEMAS AISLADOS(no intercambia materia ni energa)
SISTEMAS CERRADOS(no intercambia materia si energa)
SISTEMAS ABIERTOS(intercambia materia y energa)
ESTADO DE UN SISTEMA: es el conjunto depropiedades que permiten definirlo (ej.: P, V, T)
Definiciones
SISTEMA + ENTORNO= UNIVERSO
Qu tipo de sistema es una clula?
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Algunas definiciones:
Entalpa
Ho entalpa, expresa el contenido de calor en una reaccin a presin constante,
se mide como la diferencia entre: H(productos)H(reactivos) = H
Cuando se libera calor se dice que es una reaccin exotrmica y H es negativo
ya que el contenido de calor de los productos es menor que los reactivos; si la
reaccin absorbe calor del medio se habla de una reaccin endotrmica y
H es positivo. H es equivalente a Ecuando no hay cambios de volumen.
Energa Libre
Go energa libre de Gibbs, expresa la cantidad de energa capaz de realizar
trabajo, se mide como la diferencia de energa entre
G(productos)G(reactivos) = G,
si G es negativo si dice que es una reaccin exergnica, si G es positivo la
reaccin es endergnica.Entropa
So entropa, es una magnitud del desorden en un sistema, cuando los productos
son menos complejos y ms desordenados que los reactivos la entropa aumenta,
S(productos)S(reactivos) = S
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Estas magnitudes (bajo condiciones de temperatura y presin constantes)
estn relacionadas entre si de acuerdo con la siguiente ecuacin:
G = H - T Sen erga lib re en talpa en tropa
donde T es la temperatura absoluta (en grados K).
Todo proceso esta termodinmicamente favorecido cuando G es negativoo es exergnico, cuando G = 0 el proceso esta en equilibrio.
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Glucosa + 6O2 6CO2 + 6H20 Go= -2823 KJ/mol
Por qu la glucosa no reacciona espontneamente con el oxgeno?
G
G
Glucosa +
O2
CO2+ H20
G* G
O exergnica espontnea
O endergnica, no posible
O en equilibrio
Coordenadas de la reaccin
El G representa el mxim o de trabajo ti l qu e pu ede pro po rcio nar
una reaccin.Para el caso de la glucosa podramos obtener hasta 2823kJ por mol de glucosa oxidada hasta CO2y H2O.
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G = H - T S
H S G- + entalpa negativa, reaccin exotrmica Negativo
y S positivo, aumenta la entropa.
+ - reaccin endotrmica y disminuye la Positivo
entropa (a cualquier temp)
- - reaccin favorecida por el H pero no Puede ser + o -favorecida por el S (favorable a bajas temp)
+ + reaccin endotrmica pero se favorece Puede ser + o -por aumento de la entropa (favorable a altas temp)
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Cambios
favorables de S
y H
Reaccin dirigida
por H
Reaccin dirigida
por S
Contribucin de S y H a las reacciones qumicas
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Dependencia de G con la concentracin de reactivos y productos
A + B C + D
CH3COOH CH3COO- + H+
[C][D] [CH3COO-][H+]
Keq = Ka =
[A][B] [CH3COOH]
Ka = 1.74 x 10-5
Cuando se alcanza el equilibrio, el valor de G = O
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El potencial qumico de una sustancia esta determinado por:
GA = GoA + RT ln[A] donde G
oAes el potencial qumico en condiciones estndar
A + B C + D
G = G productos - G reactivos
(GC+ G
D) (G
A+ G
B)
[C][D] [Productos]
G = GO + RT ln = GO+ RT ln
[A][B] [Reactivos]
Goes la energa libre en condicionesestndar, 1 M de reactivos y
productos, 25oC
R = 8.314 J/K.mol
T = temperatura absoluta en oK
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G = 0 Go = - RT ln Keq
tambin se puede escribir Keq = e - Go / RT
Qu sucede cuando se alcanza el equilibrio?
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Un ejemplo sencillo: A B
donde [B]eq= 0.8 y [A]eq= 0.2, por lo tanto Keq= 4,
Go = - RT ln Keq = - 0,00831 x 298 ln 4 = - 3.4 kJ/mol
A 100% 50 20 0%
B 0% 50 80 100%
G
Cul sera el cambio de Go o G estndar en este grfico?
Go
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Cmo se aplican estos principios en el metabolismo celular?
La primera reaccin de la gluclisis es la formacin de glucosa-1-fosfato a
partir de glucosa, esta es una reaccin desfavorable desde el punto de vistatermodinmico:
Glucosa + Pi Glucosa-6-fosfato + H2O Go = +13.8 kJ/mol
para hacer esta reaccin posible se acopla con la hidrlisis de ATP,
ATP + H2O ADP + Pi Go = -30.5 kJ/mol
Glucosa + Pi Glucosa-6-fosfato + H2O Go = +13.8 kJ/mol
ATP + H2O ADP + Pi Go = -30.5 kJ/mol
Glucosa + ATP Glucosa-6-fosfato + ADP Go = -16.7 kJ/mol
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Reacciones acopladas
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Una cantidad termodinmica (ej: G, HoS) nos indica que una reaccin espermitida, A B est permitida;
B A no es espontnea, a menos que se leacople otra reaccin favorecida (ej: ATPADP)
Sin embargo, para que la reaccin se
produzca, la energa neta debe descender(i.e., Gtotal debe ser negativa.)
Reacciones acopladas
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Reacciones acopladas
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Glucosa + 6O2 6CO2 + 6H20
si Ho= -2816 kJ/mol y So= +0.181 kJ/mol
Cul es el valor de Goa 37oC?
Si se aumenta la temperatura, puede TSoigualar a Hoy hacer Go
cero?
Si el Gode hidrlisis de ATP es -31 kJ/mol, cul es el mximo demoles de ATP que se podran generar si se acopla a la oxidacin
completa de glucosa la sntesis de ATP a partir de ADP y Pi?
1) Go= Ho - TSo = - 2816(310 x 0.181 ) = - 2872 kJ/mol2) No, es imposible porque So es + 0.181 y - T Sosiempre ser unvalor negativo
3) 2872 kJ/mol / 31 kJ/mol = 92.6 ATP !!
Cul es el rendimiento a nivel biolgico?
38 ATP o sea 41 %
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G= -RT lnKeq Keq= e - G / RT = 0.52
Quiere decir que el equilibrio hay [F6P]/[G6P] = 0.52
o sea hay 34% de F6P y 66% de G6P
Qu sucede en la clula?
Glucosa Glucosa-6-P Fructosa-6-P Piruvato
Glucosa-6-P Fructosa-6-P Go= + 1.7 kJ/mol
Cul es la Keq de esta reaccin?
83 M 14 M conc entr acio nes int racelu lares
[14x10-3M]
G = +1.7 kJ/mol + 0.0083 kJ//K.mol x 310oK ln = -2.9 kJ/mol[83x10-3M]
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Metabolismo: actividad celular muy coordinada ydirigida en la que muchos sistemas multi-enzimticoscooperan para cumplir 4 funciones:
obtener energa qumica a partir de nutrientes ricos enenerga
convertir molculas nutrientes en molculas caractersticasde la propia clula
polimerizar precursores monomricos a protenas, cidosnucleicos, lpidos, polisacridos y otros
Sintetizar y degradar biomolculas requeridas en funciones
celulares especializadas
Definiciones
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Definiciones
Cinco caractersticas principales del metabolismo:
1. Las vas metablicas son irreversibles
2. Las vas anablicas y catablicas deben ser
diferentes3. Cada va metablica tiene un primer paso limitante
4. Todas las vas metablicas estn reguladas
finamente
5. En los eucariotas las vas metablicas transcurrenen localizaciones celulares especficas
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COMPUESTOS FOSFATO DE
ALTA ENERGA
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Ciclo del ATP
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1. Repulsin electrosttica
2. Estabilizacin por
resonancia del Pi saliente
3. Ionizacin del ADP
4. Mayor solvatacin de
ADP + Pi que ATP
Factores que influyen en el G de hidrlisis del ATP
G = Go + RT ln [ADP][Pi][ATP]
[ADP] = 0,25 x 10-3M[Pi] = 1,65 x 10-3M[ATP] = 2,25 x 10-3M
G = -51,8 KJ/mol
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Flujo de grupos fosfato
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Topografa del metabolismo
Citosol:Gluclisis, ruta de las pentosas,
sntesis de cidos grasos, sntesis de nucletidos,
reacciones de gluconeognesis
Grnulos de glucgeno:sntesis y degradacin
de glucgeno
Lisosoma:enzimas hidrolticas
Mitocondria:Ciclo de Krebs, fosforilacinOxidativa, oxidacin de cidos grasos,
catabolismo de aminoacidos
Golgi:Maduracin de glucoprotenas,
Formacin de membranas
Reticulo endoplasmico:sntesis de
lpidos
Ribosomas:sntesis de protenas
Nuclolo:sntesis de RNA ribosmico
Ncleo:replicacin de DNA, sntesis de tRNA,
mRNA, y de protenas nucleares
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Oxidaciones y Generacin de Energa Celular
Durante el metabolismo celular se producen oxidaciones de los sustratos
metablicos (con la concomitante reduccin de intermediarios) y estas
reacciones se utilizan para obtener energa.
Un com puesto que se oxida cede electron es (reducto r)
Un com puesto que se redu ce recibe electron es (oxid ante)
Ejemplo: Fe2+
+ Cu2+
Fe3+
+ Cu1+
Hay dos semi reacciones:
Fe2+ Fe3+ + 1e- oxidacin
Cu2+ + 1e- Cu1+ reduccin
Al igual que los cidos y las bases, siempre que hay una oxidacin (perdida de
electrones) debe haber una reduccin (ganancia de electrones).
Quin se lleva los electrones?
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Condiciones Standard : 1 M Comparado al par de referencia: 2H++ 2e- H2 (arbitrariamente cero).
Se mide un E0en voltios
1M H+
1 atm H2
1 M X
1 M XH2
1 M H+salt bridge
E0
Potencial Redox
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NAD++ 2e-+ H+ NADH
Eo= - 0.320 V
Molcula que participa en las reacciones redox intracelulares
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Quin se lleva los electrones?
A diferencia del G,
cuanto ms grande y positivoel potencial redox (Eo), mayor la
tendencia a aceptar electrones
(actuar como agente oxidante).
Hay una relacin directa entre el
potencial redox y la energa libre:
G0= -nF E0
Donde
E0= Eo(aceptor)- Eo(donador)
n =nmero de electronesF constante de Faraday
96.5 kJ/mol.V
Un valor de E positivo generar
valores de G negativos
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Ejemplo:
Oxidacin de NADH por oxgeno
NADH + H+ + 1/2O2 NAD+ + H2O
Las dos semi-reacciones seran:
NAD+ + H+ + 2e- NADH + H+ EO= -0.32 V
1/2O2 + H+ + 2e- H
2O EO= +0.82 V
Usando G0= -nF E0
G0= - (2).(96.5 kJ/mol.V){0.82 V(-0.32V)} = - 220 kJ/mol
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A. Propiedades generales de las enzimas
B. Principios fundamentales de su accin cataltica
C. Introduccin a la cintica enzimtica
D. Enzimas reguladores
Enzimas
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A. Propiedades generales de las enzimas (I)
1. Son los catalizadores de las reacciones qumicas en
los sistemas biolgicos
2. Aceleran muchsimo la velocidad de las reacciones
(1061014veces).
3. Poseen un elevado grado de especificidad de
sustrato
4. La actividad cataltica depende de la integridad de laestructura nativa as como del pH y temperatura.
A P i d d l d l i (II)
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5. La mayora de las enzimas son protenas:
La funcin depende de la integridad de la
conformacin proteica nativa
Existen enzimas que son protenas simples y otrasque requieren componentes qumicos adicionales:
- Cofactores: - iones inorgnicos (Fe2+, Mg2+, Mn2+o Zn2+)
- complejos orgnicos o metaloorgnicos
(coenzimas)Los cofactores unidos covalentemente: grupos prostticos
Holoenzima / Apoenzima
A. Propiedades generales de las enzimas (II)
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A Propiedades generales de las enzimas (III)
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A. Propiedades generales de las enzimas (III)
6. Las enzimas se clasifican segn la reaccin
catalizada: Nomenclatura:
- Nmero clasificatorio de 4 dgitos (E.C.)
- Nombre sistemtico
- Nombre trivial
ATP + D-Glucosa ADP + D-Glucosa-fosfato
Nmero clasificatorio: E.C. 2.7.1.1.
2. Clase: Transferasa
7. Subclase: Fosfotransferasa
1. Fosfotransferasas con OH como aceptor
1. D-glucosa como aceptor del fosfato
Nombre sistemtico: ATP:glucosa fosfotransferasa
Nombre trivial: hexoquinasa
Nomenclatura:se adiciona sufijo asa al nombre del sustrato o de la reaccin que cataliza
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A. Propiedades generales de las enzimas
B. Principios fundamentales de su accin cataltica
C. Introduccin a la cintica enzimtica
E. Enzimas reguladores
Enzimas
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B. Principios fundamentales de la accin
cataltica de las enzimas
cmo funcionan las enzimas ?
En condiciones fisiolgicas las reacciones sin catalizar
tienden a ser lentas (estabilidad de biomolculas)
Muchas reacciones bioqumicas suponen situaciones
poco probables
Una enzima soluciona estos problemas proporcionando
un ambiente tridimensional favorable a la reaccin (sitioactivo)
El rasgo distintivo de una reaccin enzimtica es
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El rasgo distintivo de una reaccin enzimtica es
que tiene lugar dentro de un pequeo lugar de
la enzima: el sitio activo
La molcula fijada en el sitio activo, sobre la que
acta la enzima, se denomina sustrato
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Las enzimas alteran las velocidades de reaccin
pero no los equilibrios
(B) E + S ES EP E + P
(A) S P
(A) (B)
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Las velocidades de reaccin y los equilibrios
tienen definiciones termodinmicas precisas
Equilibrio de reaccin dependeGo
Velocidad de reaccin depende deG
S P Keq =[P]
[S]Go= - RT ln Keq
V = k[S] k=h
e- G/ RTKT
K = constante de Boltzmannh = constante de Planck
Las interacciones dbiles entre enzima y sustrato
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Las interacciones dbiles entre enzima y sustrato
son ptimas en el estado de transicin
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La energa de fijacin entre enzima y sustrato
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La energa de fijacin entre enzima y sustrato
proporciona especificidad de reaccin y catlisis
Grupos catalticos especficos contribuyen a la
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Grupos catalticos especficos contribuyen a la
catlisis
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A. Propiedades generales de las enzimas
B. Principios fundamentales de su accin cataltica
C. Introduccin a la cintica enzimtica
D. Enzimas reguladores
Enzimas
El modelo de Michaelis-Menten (1913)
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El modelo de Michaelis Menten (1913)
Leonor Michaelis Maud Menten
Postularon que la enzima se combina en primer lugar
con el sustrato, de forma reversible
El complejo se descompone en una reaccin ms
lenta, dando lugar al producto y enzima libre
Ci ti d l t d t i i
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Cintica del estado estacionario
Ci ti d l t d t i i
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Cintica del estado estacionario
Ci ti d l t d t i i
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Cintica del estado estacionario
d[ES] = k1[E][S]dt
- d[ES] = k-1[ES] + k2[ES]
dt
E + S ES E + Pk1
k-1
k2
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ET= EL+ ES
EL= ET- ES
E + S ES E + P
Formacin de ES: k1[EL][S]
Descomposicin de ES: k-1 [ES] + k2[ES]
k1[EL][S] = k-1[ES] + k2[ES]
k-1+ k2 = [EL][S]
k1 [ES]
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k-1+ k2 = [ET - ES][S]
k1 [ES]KM =
Constante de Michaelis:
Constante de disociacin del complejo ES:
k-1 = [EL][S]k1 [ES]
Ks =
Relacin entre concentracin de sustrato y
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yvelocidad de reaccin enzimtica
La velocidad inicial de la reaccin siempre
corresponde a la ecuacin:
vo= k2[ES]
Cuando toda la enzima se encuentra formandocomplejo ES:
vmax= k2[ET]
Relacin entre concentracin de sustrato y
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yvelocidad de reaccin enzimtica
k1[EL][S] = k-1[ES] + k2[ES]
k1[ET- ES][S] = k-1[ES] + k2[ES]
k1[ET][S]k1[ES][S] = k-1 [ES] + k2 [ES]
k1[ET] [S] = k-1 [ES] + k2 [ES] + k1[ES][S]
k1[ET] [S] = [ES] (k-1 + k2 + k1[S])
Dividimos por k1: [ET] [S] = [ES] ((k-1 + k2) +[S])
k1
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[ET] [S] = [ES] (KM +[S])
(KM +[S])
[ET] [S][ES] = y
[ET]
vmaxk2=
como vo= k2[ES]
vo=v
max[S]
KM+ [S]Ecuacin de
Michaelis-Menten
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70/86La concentracin de sustrato afecta la velocidad
http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/99/Gr%C3%A1fica_de_la_saturaci%C3%B3n_de_una_enzima.jpg -
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de reaccin catalizada por enzimas
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Kmy Vmaxson caractersticos para cada pareja
enzima-sustrato
Grfico de dobles recprocos
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Grfico de dobles recprocos
1 KM 1 1
vo Vmax [S] Vmax= +
Ecuacin de Lineweaver -Burk
y= ax + b
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El N de recambio es el nmero de molculas
de sustrato convertidas en producto por unamolcula de enzima, cuando la enzima est
saturada.
Si k2es la constante del paso limitante de
reaccin entonces:
k2= kcato Nmero de recambio
1/kcates el tiempo que dura un ciclo cataltico.
Muchas enzimas catalizan reacciones con dos
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o ms sustratos
Inhibicin competitiva
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Inhibicin competitiva
KMaparente es mayor que KMreal
Vmxno se modifica
Inhibicin no competitiva
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Inhibicin no-competitiva
Inhibicin acompetitiva
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Inhibicin acompetitiva
Efecto del pH sobre la actividad enzimtica
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Efecto del pH sobre la actividad enzimtica
Enzimas
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A. Propiedades generales de las enzimas
B. Principios fundamentales de su accin cataltica
C. Introduccin a la cintica enzimtica
D. Enzimas reguladoras
Enzimas
Enzimas reguladoras
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Enzimas reguladoras
1. Enzimas alostricas
Son reguladas por unin no-covalente demoduladores
Constituyen excepciones a muchas reglasgenerales- efecto homotrpico (positivo o negativo)- efecto heterotrpico (positivo o negativo)
Hay dos modelos que explican el comportamientocintico de las enzimas alostricas- modelo simtrico (Monod)- Modelo secuencial (Koshland)
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Enzimas reguladoras
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Enzimas reguladoras
2. Modulacin covalente reversible
Fosforilacin
Adenililacin
Uridililacin
ADP-ribosilacin
Metilacin
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Fosforilacin / defosforilacin
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Fosforilacin / defosforilacin
Activacin de zimgenos
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Activacin de zimgenos