proteína 5 análise de uma sequência de aminoácidos glória regina franco / marcelo matos santoro...

Proteína 5Análise de uma sequência de aminoácidos

Glória Regina Franco / Marcelo Matos Santoro

Bernardo Sgarbi Reis

Agenor Valadares Santos

Domínios

MFSYLLLLSCILCLTSCEEKKEDYGTVIGIDLGTTYSCVGVFQGGRVEIIANDQGNRITPSYVAFTPEGERLIGDAAKNQLTSNPENTVFDVKRLIGRKFDESTVQNDITHFPFSVVNKKNKPYVEVHVGSEVKTFAPEEISAMVLGKMKEFAEAYLGKKVTHAVVTVPAYFNDAQRQATKDAGTIAGLNILRIINEPTAAAIAYGLDKKDGEKNILIFDLGGGTFDVSLLTIENGVFEVVATNGDTHLGGEDFDQRVIDHFAKLILEKKGKDIKVNKRAVQKLRREVEKAKRMLSKQPSTTVEIDAPYDWEGFSRNTLHERHFEKLNIDLFLKTLEPVKKVLEDAGMKKEDIDEIILVGVLLKSLKVK

Sítio de fosforilação para proteína cinase dependente de cAMP e cGMP

159-162 KKVT

Sítio de fosforilação para proteína cinase dependente de cAMP e cGMP

159-162 KKVT

Domínios


Sítio de fosforilação para proteína cinase C

365-367 SLK

Sítio de fosforilação para proteína cinase C

365-367 SLK

Domínios


Sítio de fosforilação para caseinacinase II

15-18 TSCE

16-19 SCEE

83-86 SNPE

88-91 TVFD

243-246 TNGD

301-304 TTVE

318-321 TLHE

Sítio de fosforilação para caseinacinase II

15-18 TSCE 16-19 SCEE 83-86 SNPE 88-91 TVFD 243-246 TNGD 301-304 TTVE

318-321 TLHE

Domínios


Sítio de miristilação

25-30 GTVIGI

29-34 GIDLGT

33-38 GTTYSC

40-45 GVFQGG

184-189 GTIAGL

Sítio de miristilação

25-30 GTVIGI 29-34 GIDLGT 33-38 GTTYSC 40-45 GVFQGG 184-189 GTIAGL

Domínios


Sítio de amidação

96-99 IGRK

157-160 LGKK

Sítio de amidação

96-99 IGRK 157-160 LGKK

Domínios


Assinatura 1 de proteínas da família hsp70 Heat shock

30-37 IDLGTTYS


30-37 IDLGTTYS

Domínios



218-231 IFDLGGGTFDVSLL


218-231 IFDLGGGTFDVSLL

•Peso Molecular: 41045.1•Número de aminoácidos: 369

•pI Teórico: 6.06

•Resíduos negativos (Asp+Glu): 54•Resíduos positivos (Arg+Lys): 50

•Meia-vida estimada:

• 30 h (mamíferos, in vitro).• >20 h (levedura, in vivo).

• >10 h (Escherichia coli, in vivo).

Propriedades Físico Químicas

Homologia

HSP70 [Schistosoma japonicum] 580 e-165GR78_XENLA 78 KD GLUCOSE-REGULATED PROTEIN PRECURSO... 512 e-144

BiP protein [Homo sapiens] 512 e-144glucose regulated protein [Echinococc... 512 e-144

GR78_CHICK 78 KD GLUCOSE-REGULATED PROTEIN PRECURSO... 511 e-144glucose regulated protein [Echinococc... 508 e-143

GR78_RAT 78 KD GLUCOSE-REGULATED PROTEIN PRECURSOR ... 505 e-142immunoglobulin binding protein [Xenop... 505 e-142

BiP [Mus musculus] 503 e-141dnaK-type molecular chaperone grp78 precursor - m... 503 e-141

GR78_MESAU 78 KD GLUCOSE-REGULATED PROTEIN PRECURSO... 503 e-141glucose-regulated protein [Homo sa... 503 e-141

GR78_HUMAN 78 KD GLUCOSE-REGULATED PROTEIN PRECURSO... 496 e-13978 kDa glucose-regulated protein [Mu... 495 e-139

dnaK-type molecular chaperone BiP precursor - Cal... 482 e-135heat shock 70 kD protein cognate [... 478 e-134

HS7C_DROME HEAT SHOCK 70 KD PROTEIN COGNATE 3 PRECU... 471 e-132dnaK-type molecular chaperone hsc3 precursor - fr... 471 e-132

Possível sítio de clivagem: a.a.17 – Parece possuir uma seq. sinal N-terminal clivável.

Composição de aminoácidos estimada da forma matura: calculada a partir do a.a.18

Região N-terminal

MIN: 2.68MAX: 3.07

HIDROFOBICIDADE DA PROTEÍNA

Localização celular

outside --- Certainty= 50,4% (Affirmative)

microbody (peroxisome) --- Certainty= 11,4% (Affirmative)

nucleus --- Certainty= 10,8% (Affirmative)

endoplasmic reticulum (membrane) --- Certainty= 10,0% (Affirmative)

Aminoácidos Hidrofóbicos

Segmentos transmembrânicos


Posição Transmembrânicas

1-19 MFSYLLLLSCILCLTSCEE216-234 ILIFDLGGGTFDVSLLTIE

Posição Transmenbrânicas

1-19 MFSYLLLLSCILCLTSCEE216-234 ILIFDLGGGTFDVSLLTIE

1 MFxxxxxxxx xxxxxxxEEK KEDYGTVIGI DLGTTYSCVG VFQGGRVEII

51 ANDQGNRITP SYVAFTPEGE RLIGDAAKNQ LTSNPENTVF DVKRLIGRKF

101 DESTVQNDIT HFPFSVVNKK NKPYVEVHVG SEVKTFAPEE ISAMVLGKMK

151 EFAEAYLGKK VTHAVVTVPA YFNDAQRQAT KDAGTIAGLN ILRIINEPTA

201 AAIAYGLDKK DGEKNILIFD LGGGTFDVSL LTIENGVFEV VATNGDTHLG

251 GEDFDQRVID HFAKLILEKK GKDIKVNKRA VQKLRREVEK AKRMLSKQPS

301 TTVEIDAPYD WEGFSRNTLH ERHFEKLNID LFLKTLEPVK KVLEDAGMKK

351 EDIDEIIxxx xxxxxxxxx

Resultado do Predict Protein

X = aminoácidos não condizentes com a estrutura da proteína. “defaut” a.a.

(AF044412) HSP70 [Schistosoma japonicum] Length = 648

Score = 587 bits (1498), Expect = e-167 Identities = 300/340 (88%), Positives = 314/340 (92%), Gaps = 1/340 (0%)

Query: 18 EEKKEDYGTVIGIDLGTTYSCVGVFQGGRVEIIANDQGNRITPSYVAFTPEGERLIGDAA 77 E+KK DYGTVIGIDLGTTYSCVGVFQGGRVEIIAN+QGNRITPSYVAFT EGERLIGDAASbjct: 18 EDKKVDYGTVIGIDLGTTYSCVGVFQGGRVEIIANEQGNRITPSYVAFTTEGERLIGDAA 77

Query: 78 KNQLTSNPENTVFDVKRLIGRKFDESTVQNDITHFPFSVVNKKNKPYVEVHVGSEVKTFA 137 KNQLTSNPENTVFDVKRLIGR FDESTVQ DI HFPFSVVNKKNKPYVEVHVGSEVK+FASbjct: 78 KNQLTSNPENTVFDVKRLIGRTFDESTVQEDIKHFPFSVVNKKNKPYVEVHVGSEVKSFA 137

Query: 138 PEEISAMVLGKMKEFAEAYLGKKVTHAVVTVPAYFNDAQRQATKDAGTIAGLNILRIINE 197 PEEISAMVLGKMK AE+YLGKKVTHAVVTVPAYFNDAQRQATKDAGTIAGL++LRIINESbjct: 138 PEEISAMVLGKMKSSAESYLGKKVTHAVVTVPAYFNDAQRQATKDAGTIAGLDVLRIINE 197

Query: 198 PTAAAIAYGLDKKDGEKNILIFDLGGGTFDVSLLTIENGVFEVVATNGDTHLGGEDFDQR 257 PTAAAIAYGLDKKDGEKNIL+FDLGGGTFDVSLLTIENGVFEVVATNGDTHLGGEDFDQRSbjct: 198 PTAAAIAYGLDKKDGEKNILVFDLGGGTFDVSLLTIENGVFEVVATNGDTHLGGEDFDQR 257

Query: 258 VIDHFAKLILEKKGKDIKVNKRAVQKLRREVEKAKRMLSKQPSTTVEIDAPYDWEGFSRN 317 VID+FAK IL KKGKDI+ +KRAVQKLRREVEKAKRMLS + VEI++ D E FS Sbjct: 258 VIDYFAKQILTKKGKDIRSDKRAVQKLRREVEKAKRMLSTTQTARVEIESLIDGEDFS-E 316

Query: 318 TLHERHFEKLNIDLFLKTLEPVKKVLEDAGMKKEDIDEII 357 TL FEKLN+DLFLKTLEPVKKVLEDA MKKEDIDEIISbjct: 317 TLTRALFEKLNMDLFLKTLEPVKKVLEDANMKKEDIDEII 356

Porcentagem de amino acidos: +--------------+--------+--------+--------+--------+--------+ | AA: | K | L | V | E | G | | % of AA: | 9.8 | 9.2 | 8.9 | 8.1 | 7.6 | +--------------+--------+--------+--------+--------+--------+ | AA: | I | T | D | A | F | | % of AA: | 7.0 | 6.5 | 6.5 | 6.5 | 4.9 | +--------------+--------+--------+--------+--------+--------+ | AA: | N | S | R | P | Y | | % of AA: | 4.6 | 4.1 | 3.8 | 3.0 | 2.4 | +--------------+--------+--------+--------+--------+--------+ | AA: | Q | H | M | C | W | | % of AA: | 2.4 | 1.9 | 1.4 | 1.1 | 0.3 | +--------------+--------+--------+--------+--------+--------+

Porcentagem de estruturas secundárias "predicted": +--------------+--------+--------+--------+ | SecStr: | H | E | L | | % Predicted: | 35.8 | 21.4 | 42.8 | +--------------+--------+--------+--------+

According to the following classes: all-alpha: %H>45 and %E< 5; all-beta : %H<5 and %E>45 alpha-beta : %H>30 and %E>20; mixed: rest, this means that the predicted class is: alpha-beta

Estrutura secundária

Identidade com outras proteínas

• 1HPM_.pdb: 65.97 % identity• 1NGI_.pdb: 65.97 % identity• 1NGJ_.pdb: 65.97 % identity• 3HSC_.pdb: 65.97 % identity• 1NGB_.pdb: 65.8 % identity• 1BUPA.pdb: 65.37 % identity• 1KAZ_.pdb: 65.8 % identity• 1ATR_.pdb: 65.72 % identity• 1NGA_.pdb: 65.8 % identity• 1NGD_.pdb: 65.72 % identity• 1NGF_.pdb: 65.72 % identity• 1NGH_.pdb: 65.37 % identity• 1NGC_.pdb: 65.72 % identity

• 1NGE_.pdb: 65.72 % identity• 1NGG_.pdb: 65.37 % identity• 1ATS_.pdb: 65.72 % identity• 1KAX_.pdb: 65.8 % identity• 1KAY_.pdb: 65.8 % identity• 1BA0_.pdb: 65.72 % identity• 2BUPA.pdb: 65.37 % identity• 1BA1_.pdb: 65.37 % identity• 1QQOA.pdb: 65.45 % identity• 1QQMA.pdb: 65.15 % identity• 1QQNA.pdb: 64.92 % identity• 1HJOA.pdb: 65.1 % identity• 1DKGD.pdb: 48.32 % identity

Estrutura tridimensional

2BUP A Proteína 5

Homologia estrutural

2BUPA Proteína 5

1HJO1HPM

Agradecimentos

Ao Laboratório de Físico Química de Proteínas e Enzimologia, ao Thiago Mares Guia, ao Laboratório de Biologia Computacional, ao Professor Ari Siqueira, ao Laboratório de Biologia

Celular e Desenvolvimento, ao Laboratório de Imunologia Celular e Molecular e ao Jamil.

Agradecemos também aos nossos pais e avós, ao Albert Einsten, aos nossos professores Glória e Marcelo e especialmente ao copy paste.

Não poderiamos esquecer da Internet e dos nossos coleguinhas !!!

proteína 5 análise de uma sequência de aminoácidos glória regina franco / marcelo matos santoro...

Documents