Protena

Representacin de la estructura tridimensional digitalizada de lamioglobina. La animacin corresponde a la transicin conformacional entre las formas oxigenada y desoxigenada.Lasprotenas(delfrancsprotine, y este delgriego[proteios], prominente, de primera calidad)1oprtidos2son molculas formadas por cadenas lineales deaminocidos.Por sus propiedades fsico-qumicas, las protenas se pueden clasificar en protenas simples (holoproteidos), formadas solo poraminocidoso sus derivados; protenas conjugadas (heteroproteidos), formadas por aminocidos acompaados de sustancias diversas, y protenas derivadas, sustancias formadas pordesnaturalizaciny desdoblamiento de las anteriores. Las protenas son necesarias para la vida, sobre todo por su funcin plstica (constituyen el 80% delprotoplasmadeshidratado de toda clula), pero tambin por sus funcionesbiorreguladoras(forman parte de lasenzimas) y de defensa (losanticuerposson protenas).3Las protenas desempean un papel fundamental para la vida y son lasbiomolculasms verstiles y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento delorganismoy realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan: Estructural. Esta es la funcin ms importante de una protena (Ej:colgeno) Inmunolgica (anticuerpos) Enzimtica(Ej:sacarasaypepsina) Contrctil (actinaymiosina) Homeosttica: colaboran en el mantenimiento delpH(ya que actan como untampn qumico) Transduccin de seales (Ej:rodopsina) Protectora o defensiva (Ej:trombinayfibringeno)Las protenas estn formadas poraminocidos. Producion de costras(ej:fibrina).Las protenas de todos los seres vivos estn determinadas mayoritariamente por sugentica(con excepcin de algunospptidos antimicrobianosdesntesis no ribosomal), es decir, lainformacin genticadetermina en gran medida qu protenas tiene unaclula, untejidoy unorganismo.Las protenas se sintetizan dependiendo de cmo se encuentren regulados losgenesque las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a seales o factores externos. El conjunto de las protenas expresadas en una circunstancia determinada es denominadoproteoma.ndice[ocultar] 1Bioqumica 2Sntesis 2.1Biosntesis 2.2Sntesis qumica 3Proteoma 4Funciones 5Estructura 6Propiedades de las protenas 7Desnaturalizacin 8Determinacin de la estabilidad proteica 9Clasificacin 9.1Segn su forma 9.2Segn su composicin qumica 10Nutricin 10.1Fuentes de protenas 10.2Calidad proteica 10.3Reacciones de reconocimiento 10.4Deficiencia de protenas 10.5Exceso de consumo de protenas 10.6Anlisis de protenas en alimentos 10.7Digestin de protenas 11Cronologa del estudio de las protenas[16] 12Vase tambin 13Referencias 14Bibliografa 15Enlaces externosBioqumica[editar]Losprtidos o protenassonbiopolmeros, estn formadas por un gran nmero de unidades estructurales simples repetitivas (monmeros) denominadoaminocidos, unidas porenlaces peptdicos. Debido a su gran tamao, cuando estas molculas se dispersan en undisolventeadecuado, forman siempredispersiones coloidales, con caractersticas que las diferencian de las disoluciones de molculas ms pequeas. Muchas protenas presentan carga neta en ciertos rangos de pH del medio. Por ello pueden considerarseionmeros.Porhidrlisis, las molculas de protena se dividen en numerosos compuestos relativamente simples, de masa molecular pequea, que son las unidades fundamentales constituyentes de lamacromolcula. Estas unidades son losaminocidos, de los cuales existen veinteespeciesdiferentes y que se unen entre s medianteenlaces peptdicos. Cientos y miles de estosaminocidospueden participar en la formacin de la gran molcula polimrica de una protena.Todas las protenas tienencarbono,hidrgeno,oxgenoynitrgeno, y casi todas poseen tambinazufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes protenas, el contenido denitrgenorepresenta, por trmino medio, 16% de la masa total de lamolcula; es decir, cada 6,25g de protena contienen 1g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de protena existente en una muestra a partir de la medicin de N de la misma.Lasntesis proteicaes un proceso complejo cumplido por las clulas segn las directrices de la informacin suministrada por losgenes.Las protenas son largas cadenas de aminocidos unidas por enlaces peptdicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminocido adyacentes. La secuencia de aminocidos en una protena est codificada en sugen(una porcin de ADN) mediante el cdigo gentico. Aunque este cdigo gentico especfica los 20 aminocidos "estndar" ms laselenocistenay en ciertosArchaea lapirrolisina, los residuos en una protena sufren a veces modificaciones qumicas en lamodificacin postraduccional: antes de que la protena sea funcional en laclula, o como parte de mecanismos de control. Las protenas tambin pueden trabajar juntas para cumplir una funcin particular, a menudo asocindose para formarcomplejos proteicosestables.Sntesis[editar]Biosntesis[editar]Artculo principal:Biosntesis proteicaLas protenas se ensamblan a partir de susaminocidosutilizando la informacin codificada en losgenes. Cada protena tiene su propia secuencia deaminocidosque est especificada por la secuencia denucletidosdel gen que la codifica. Elcdigo genticoest formado por un conjunto de tri-nucletidos denominadoscodones. Cadacodn(combinacin de tres nucletidos) designa un aminocido, por ejemplo AUG (adenina-uracilo-guanina) es el cdigo para la metionina. Como elADNcontiene cuatro nucletidos distintos, el nmero total de codones posibles es 64; por lo tanto, existe cierta redundancia en el cdigo gentico, estando algunos aminocidos codificados por ms de un codn. Los genes codificados en elADNse transcriben primero en ARN pre-mensajero mediante protenas como laARN polimerasa. La mayor parte de los organismos procesan entonces este pre-ARNm (tambin conocido como trnscrito primario) utilizando varias formas de modificacin post-transcripcional para formar ARNm maduros, que se utilizan como molde para lasntesis de protenasen elribosoma. En losprocariotasel ARNm puede utilizarse tan pronto como se produce, o puede unirse alribosomadespus de haberse alejado delnucleoide. Por el contrario, loseucariotassintetizan el ARNm en elncleo celulary lo translocan a travs de lamembrana nuclearhasta elcitoplasmadonde se realiza la sntesis proteica. La tasa de sntesis proteica es mayor en procariotas que en eucariotas y puede alcanzar los 20 aminocidos por segundo.4El proceso de sintetizar una protena a partir de un molde deARNmse denomina traduccin. ElARNmse carga en elribosomay se lee, tres nucletidos cada vez, emparejando cadacodncon suanticodncomplementario localizado en una molcula deARN de transferenciaque lleva el aminocido correspondiente alcodnque reconoce. La enzimaaminoacil ARNt sintetasa"carga" las molculas deARN de transferencia(ARNt) con los aminocidos correctos. El polipptido creciente se denomina cadena naciente. Las protenas se biosintetizan siempre del extremo N-terminal al extremo C-terminal.De esta forma, se consigue la estructura primaria de la protena, es decir, su secuencia de aminocidos. Ahora sta debe plegarse de la forma adecuada para llegar a su estructura nativa, la que desempea la funcin. Anfinsen en sus trabajos con la ribonucleasa A, postul su hiptesis que dice que toda la informacin necesaria para el plegamiento se encuentra contenida enteramente en la estructura primaria. Esto dio pie a que en 1969 Levinthal sugiriese la existencia de una paradoja a la que se conoce como laparadoja de Levinthal: si una protena se pliega explorando al azar todas las conformaciones posibles necesitara un tiempo mayor que la edad del propio Universo. Dado que las protenas se pliegan en un tiempo razonable y de forma espntanea, se ha resuelto esta paradoja indicando que las protenas no prueban todas las conformaciones posibles, sino que eligen una va de plegamiento especfica con un nmero de pasos finitos, es decir, se reduce el hiperespacio potencial de plegamiento. Tambin cabe mencionar la existencia de chaperonas moleculares, protenas que ayudan a otras a plegarse con gasto energtico (ATP).El tamao de la protena sintetizada puede medirse por el nmero deaminocidosque contiene y por sumasa moleculartotal, que normalmente se expresa endaltons(Da) (sinnimo deunidad de masa atmica), o su unidad derivada kilodalton (kDa). Por ejemplo, las protenas de la levadura tienen en promedio 466 aminocidos y una masa de 53 kDa. Las protenas ms largas que se conocen son las titinas, un componente de elsarcmeromuscular, con una masa molecular de casi 3.000 kDa y una longitud total de casi 27000 aminocidos.5Sntesis qumica[editar]Mediante una familia de mtodos denominados desntesis peptdicaes posible sintentizar qumicamente protenas pequeas. Estos mtodos dependen de tcnicas desntesis orgnicacomo la ligacin para producir pptidos en gran cantidad.6Lasntesis qumicapermite introducir aminocidos no naturales en la cadena polipeptdica, como por ejemplo amino cidos con sondas fluorescentes ligadas a sus cadenas laterales.7stos mtodos son tiles para utilizarse en laboratorios de bioqumica y biologa celular, no tanto para aplicaciones comerciales. La sntesis qumica es ineficiente para polipptidos de ms de 300 aminocidos, y las protenas sintetizadas puede que no adopten fcilmente su estructura tridimensional nativa. La mayor parte de los mtodos de sntesis qumica proceden del extremo C-terminal al extremo N-terminal, en direccin contraria por tanto a la reaccin biolgica.8Proteoma[editar]ElProteomason todas las protenas expresadas por ungenoma,clulaotejido.9Funciones[editar]Las protenas ocupan un lugar de mxima importancia entre lasmolculasconstituyentes de los seres vivos (biomolculas). Prcticamente todos los procesos biolgicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de molculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempean. Son protenas: Casi todas lasenzimas,catalizadoresde reacciones qumicas en organismos vivientes Muchashormonas, reguladores de actividades celulares Lahemoglobinay otrasmolculascon funciones de transporte en lasangre Losanticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes patgenos Losreceptoresde lasclulas, a los cuales se fijan molculas capaces de desencadenar una respuesta determinada Laactinay lamiosina, responsables finales del acortamiento delmsculodurante la contraccin Elcolgeno, integrante defibrasaltamente resistentes entejidos de sostn. Funciones de reserva. Como la ovoalbmina en el huevo, o lacasenade la leche.Todas las protenas realizan elementales funciones para la vidacelular, pero adems cada una de stas cuenta con una funcin ms especfica de cara a nuestro organismo.Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:1.Catlisis: Est formado porenzimasproteicas que se encargan de realizarreacciones qumicasde una manera ms rpida y eficiente. Procesos que resultan de suma importancia para el organismo. Por ejemplo lapepsina, sta enzima se encuentra en elsistema digestivoy se encarga dedegradarlos alimentos.2.Reguladoras: Lashormonasson un tipo de protenas las cuales ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de lainsulinaque se encarga de regular laglucosaque se encuentra en lasangre.3.Estructural: Este tipo de protenas tienen la funcin de dar resistencia y elasticidad que permite formartejidosas como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de latubulinaque se encuentra en elcitoesqueleto.4.Defensiva: Son las encargadas de defender el organismo.Glicoprotenasque se encargan de producirinmunoglobulinasque defienden al organismo contra cuerpos extraos, o laqueratinaque protege lapiel, as como elfibringenoyprotrombinaque formancogulos.5.Transporte: La funcin de estas protenas es llevar sustancias a travs del organismo a donde sean requeridas. Protenas como lahemoglobinaque lleva eloxgenopor medio de la sangre.6.Receptoras: Este tipo de protenas se encuentran en lamembrana celulary llevan a cabo la funcin de recibir seales para que la clula pueda realizar su funcin, comoacetilcolinaque recibe seales para producir la contraccin.Estructura[editar]Artculo principal:Estructura de las protenas

Es la manera como se organiza una protena para adquirir cierta forma, presentan una disposicin caracterstica en condiciones fisiolgicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura opHpierde la conformacin y su funcin, proceso denominado desnaturalizacin. La funcin depende de la conformacin y sta viene determinada por lasecuencia de aminocidos.Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una divisin en cuatro niveles de organizacin, aunque el cuarto no siempre est presente.Conformaciones o niveles estructurales de la disposicin tridimensional: Estructura primaria. Estructura secundaria. Nivel de dominio. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria.A partir del nivel de dominio solo las hay globulares.Propiedades de las protenas[editar]Dos son las propiedades principales que permiten la existencia y aseguran la funcin de las protenas: Estabilidad: La protena debe ser estable en el medio donde desempee su funcin. Para ello, la mayora de protenas acuosas crean un ncleo hidrofbico empaquetado. Esta relacionado con su vida media y el recambio proteico. Solubilidad: Es necesario solvatar la protena, lo cual se consigue exponiendo residuos de similar grado de polaridad al medio en la superficie proteica. Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y dbiles estn presentes. Si se aumenta latemperaturay elpHse pierde la solubilidad.Existen otra serie de propiedades secundarias asociadas a sus caractersticas qumicas: Capacidad electroltica: Se determina a travs de laelectroforesis, tcnica analtica en la cual si las protenas se trasladan al polo positivo es porque su molcula tiene carga negativa y viceversa. Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que est determinada por suestructura primaria. Amortiguador de pH(conocido comoefecto tampn): Actan como amortiguadores de pH debido a su carcter anftero, es decir, pueden comportarse como cidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones).Desnaturalizacin[editar]Artculo principal:Desnaturalizacin de protenasSi en unadisolucinde protenas se producen cambios depH, alteraciones en laconcentracin, agitacin molecular o variaciones bruscas detemperatura, lasolubilidadde las protenas puede verse reducida hasta el punto de producirse suprecipitacin. Esto se debe a que los enlaces que mantienen laconformacin globularse rompen y la protena adopta laconformacin filamentosa. De este modo, la capa de molculas de agua no recubre completamente a las molculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre s dando lugar a grandes partculas que precipitan. Adems, sus propiedadesbiocatalizadorasdesaparecen al alterarse elcentro activo. Las protenas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseadas, en resumen, no son funcionales.Esta variacin de la conformacin se denomina desnaturalizacin. La desnaturalizacin no afecta a losenlaces peptdicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la protena recupere la conformacin primitiva, lo que se denominarenaturalizacin.Ejemplos de desnaturalizacin son lalechecortada como consecuencia de la desnaturalizacin de lacasena, la precipitacin de laclara de huevoal desnaturalizarse laovoalbminapor efecto delcaloro la fijacin de un peinado del cabello por efecto decalorsobre lasqueratinasdelpelo.10Determinacin de la estabilidad proteica[editar]La estabilidad de una protena es una medida de la energa que diferencia al estado nativo de otros estados "no nativos" o desnaturalizados. Hablaremos de estabilidadtermodinmicacuando podamos hacer la diferencia de energa entre el estado nativo y el desnaturalizado, para lo cual se requiere reversibilidad en el proceso de desnaturalizacin. Y hablaremos de estabilidad cintica cuando, dado que la protena desnaturaliza irreversiblemente, solo podemos diferenciar energticamente la protena nativa del estado de transicin (el estado limitante en el proceso de desnaturalizacin) que da lugar al estado final. En el caso de las protenas reversibles, tambin se puede hablar de estabilidad cintica, puesto que el proceso de desnaturalizacin tambin presenta un estado limitante. Se ha demostrado que algunas protenas reversibles pueden carecer de dicho estado limitante, aunque es un tema an controvertido en la bibliografa cientfica.La determinacin de la estabilidad proteica puede realizarse con diversas tcnicas. La nica de ellas que mide directamente los parmetros energticos es lacalorimetra(normalmente en la modalidad de calorimetra diferencial de barrido). En sta se mide la cantidad de calor que absorbe una disolucin de protena cuando es calentada, de modo que al aumentar la temperatura se produce una transicin entre el estado nativo y el estado desnaturalizado que lleva asociada la absorcin de una gran cantidad de calor.El resto de tcnicas miden propiedades de las protenas que son distintas en el estado nativo y en el estado desplegado. Entre ellas se pueden citar la fluorescencia detriptfanosytirosinas, el dicrosmo circular, radio hidrodinmico,espectroscopiainfrarroja y laresonancia magntica nuclear. Una vez hemos elegido la propiedad que vamos a medir para seguir la desnaturalizacin de la protena, podemos distinguir dos modalidades: Aquellas que usan como agente desnaturalizante el incremento de temperatura y aquellas que hacen uso de agentes qumicos (comourea,cloruro de guanidinio,tiocianato de guanidinio,alcoholes, etc.). Estas ltimas relacionan la concentracin del agente utilizado con la energa necesaria para la desnaturalizacin. Una de las tcnicas que han emergido en el estudio de las protenas es la microscopa de fuerza atmica, sta tcnica es cualitativamente distinta de las dems, puesto que no trabaja con sistemas macroscpicos sino con molculas individuales. Mide la estabilidad de la protena a travs del trabajo necesario para desnaturalizarla cuando se aplica una fuerza por un extremo mientras se mantiene el otro extremo fijo a una superficie.La importancia del estudio de la estabilidad proteica est en sus implicaciones biomdicas y biotecnolgicas. As, enfermedades como elAlzheimero elParkinsonestn relacionadas con la formacin deamiloides(polmeros de protenas desnaturalizadas). El tratamiento eficaz de estas enfermedades podra encontrarse en el desarrollo defrmacosque desestabilizaran las formas amiloidognicas o bien que estabilizaran las formas nativas. Por otro lado, cada vez ms protenas van siendo utilizadas como frmacos. Resulta obvio que los frmacos deben presentar una estabilidad que les d un alto tiempo de vida cuando estn almacenados y un tiempo de vida limitado cuando estn realizando su accin en el cuerpo humano.Su uso en las aplicacionesbiotecnolgicasse dificulta debido a que pese a su extrema eficacia cataltica presentan una baja estabilidad ya que muchas protenas de potencial inters apenas mantienen su configuracin nativa y funcional por unas horas.Clasificacin[editar]Segn su forma[editar]Fibrosas: presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de stas sonqueratina,colgenoyfibrina.Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y protenas de transporte, son ejemplos de protenas globulares.Mixtas: posee una parte fibrilar (comnmente en el centro de la protena) y otra parte globular (en los extremos).Segn su composicin qumica[editar]Simples: suhidrlisissolo produce aminocidos. Ejemplos de estas son lainsulinay elcolgeno(globulares y fibrosas). A su vez, las protenas se clasifican en:11a)Escleroprotenas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la accin de muchas enzimas y desempean funciones estructurales en el reino animal. Loscolgenosconstituyen el principal agente de unin en el hueso, el cartlago y el tejido conectivo. Otros ejemplos son laqueratina, lafibronay lasericina.b)Esferoprotenas: Contienen molculas de forma ms o menos esfrica. Se subdividen en cinco clases segn sus solubilidad:I.-Albminas:Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: laovoalbminay lalactalbmina.II.-Globulinas:Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas. Ejemplos:miosina,inmunoglobulinas,lactoglobulinas,glicininayaraquina.III.-Glutelinas:Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios cidos o bsicos. Ejemplos:oriceninay lasglutelinasdel trigo.IV.-Prolaminas:Solubles en etanol al 50%-80%. Ejemplos:gliadinadel trigo yzenadel maz.V.-Histonasson solubles en medios cidos.Conjugadasoheteroprotenas: su hidrlisis produce aminocidos y otras sustancias no proteicas con ungrupo prosttico.Nutricin[editar]Fuentes de protenas[editar]Las fuentes dietticas de protenas incluyen carne, huevos, legumbres, frutos secos, cereales, verduras y productos lcteos tales comoquesooyogur. Tanto las fuentes protenas animales como los vegetales poseen los 20 aminocidos necesarios para la alimentacin humana.Calidad proteica[editar]Las diferentes protenas tienen diferentes niveles de familia biolgica para el cuerpo humano. Muchos alimentos han sido introducidos para medir la tasa de utilizacin y retencin de protenas en humanos. stos incluyen valor biolgico, NPU (Net Protein Utilization), NPR (Cociente Proteico Neto) y PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acids Score), la cual fue desarrollado por la FDA mejorando el PER (Protein Efficiency Ratio). Estos mtodos examinan qu protenas son ms eficientemente usadas por el organismo. En general, stos concluyeron que las protenas animales que contienen todos los aminocidos esenciales (leche,huevos,carne) y la protena desoyason las ms valiosas para el organismo.Reacciones de reconocimiento[editar] Reaccin de BiuretEl reactivo de Biuret est formado por una disolucin desulfato de cobreen medioalcalino, este reconoce el enlace peptdico de las protenas mediante la formacin de un complejo de coordinacin entre los iones Cu2+y los pares deelectronesno compartidos delnitrgenoque forma parte de los enlaces peptdicos, lo que produce una coloracin rojo-violeta. Reaccin de los aminocidos azufradosSe pone de manifiesto por la formacin de un precipitado negruzco de sulfuro de plomo. Se basa esta reaccin en la separacin mediante un lcali, del azufre de los aminocidos, el cual al reaccionar con una solucin de acetato de plomo, forma el sulfuro de plomo. Reaccin de MillonReconoce residuosfenlicos, o sea aquellas protenas que contengantirosina. Las protenas se precipitan por accin de los cidos inorgnicos fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar. Reaccin xantoproteicaReconoce gruposaromticos, o sea aquellas protenas que contengantirosinaofenilalanina, con las cuales elcido ntricoforma compuestos nitrados amarillos.Deficiencia de protenas[editar]Deficiencia de protenas en pases en vas de desarrollo.La deficiencia de protena es una causa importante de enfermedad y muerte en eltercer mundo. La deficiencia de protena juega una parte en la enfermedad conocida comokwashiorkor. Laguerra, lahambruna, lasobrepoblaciny otros factores incrementaron la tasa demalnutriciny deficiencia de protenas. La deficiencia de protena puede conducir a unainteligenciareducida oretardo mental. La malnutricin proteico calrica afecta a 500 millones de personas y ms de 10 millones anualmente[citarequerida]. En casos severos el nmero declulas blancasdisminuye, de la misma manera se ve reducida drsticamente la habilidad de losleucocitosde combatir una infeccin.Deficiencia de protenas en pases desarrolladosLa deficiencia de protenas es rara en pases desarrollados pero un pequeo nmero de personas tiene dificultad para obtener suficiente protena debido a la pobreza. La deficiencia de protena tambin puede ocurrir en pases desarrollados en personas que estn haciendo dieta para perder peso, o en adultos mayores quienes pueden tener una dieta pobre. Las personas convalecientes, recuperndose de ciruga, trauma o enfermedades pueden tener dficit proteico si no incrementan su consumo para soportar el incremento en sus necesidades. Una deficiencia tambin puede ocurrir si la protena consumida por una persona est incompleta y falla en proveer todos los aminocidos esenciales.Exceso de consumo de protenas[editar]Como el organismo es incapaz de almacenar las protenas, el exceso de protenas es digerido y convertido enazcaresocidos grasos. Elhgadoretira elnitrgenode losaminocidos, una manera de que stos pueden ser consumidos como combustible, y el nitrgeno es incorporado en laurea, la sustancia que es excretada por los riones. Estos rganos normalmente pueden lidiar con cualquier sobrecarga adicional, pero si existe enfermedad renal, una disminucin en la protena frecuentemente ser prescrita.El exceso en el consumo de protenas tambin puede causar la prdida decalciocorporal, lo cual puede conducir a prdida de masa sea a largo plazo. Sin embargo, varios suplementos proteicos vienen suplementados con diferentes cantidades decalciopor racin, de manera que pueden contrarrestar el efecto de la prdida de calcio.Algunos mdicos sospechan[quin?]que el consumo excesivo de protenas est ligado a varios problemas: Hiperactividad delsistema inmune. Disfuncin heptica debido a incremento de residuos txicos. Prdida de densidad sea; la fragilidad de los huesos se debe a que el calcio y laglutaminase filtran de los huesos y el tejido muscular para balancear el incremento en la ingesta de cidos a partir de la dieta. Este efecto no est presente si el consumo de mineralesalcalinos(a partir de frutas y vegetales [los cereales son cidos como las protenas; lasgrasasson neutrales]) es alto.En tales casos, el consumo de protenas esanablicopara el hueso. Algunos investigadores[quin?]piensan que un consumo excesivo de protenas produce un incremento forzado en laexcrecindel calcio. Si hay consumo excesivo de protenas, se piensa que un consumo regular de calcio sera capaz de estabilizar, o inclusive incrementar, la captacin de calcio por elintestino delgado[citarequerida], lo cual sera ms beneficioso en mujeres mayores[citarequerida].Las protenas son frecuentemente causa dealergiasy reacciones alrgicas a ciertosalimentos. Esto ocurre porque la estructura de cada forma de protena es ligeramente diferente. Algunas pueden desencadenar una respuesta a partir del sistema inmune, mientras que otras permanecen perfectamente seguras. Muchas personas son alrgicas a lacasena(la protena en la leche), algluten(la protena en eltrigo) y otros granos, a la protena particular encontrada en elmano aquellas encontradas enmariscosy otras comidas marinas.Es extremadamente inusual que una misma persona reaccione adversamente a ms de dos tipos diferentes de protenas, debido a la diversidad entre los tipos de protenas oaminocidos. Aparte de eso, las protenas ayudan a la formacin de lamasa muscular.Anlisis de protenas en alimentos[editar]Artculo principal:Anlisis de protenas en alimentosLas protenas en los alimentos, es un parmetro de importancia desde el punto de vista econmico y de la calidad y cualidades organolpticas y nutricionales. Debido a ello su medicin est incluida dentro delAnlisis Qumico Proximalde los alimentos (en el cual se mide principalmente el contenido dehumedad,grasa, protena ycenizas).12El clsico ensayo para medir concentracin de protenas en alimentos es elmtodo de Kjeldahl. Este ensayo determina el nitrgeno total en una muestra. El nico componente de la mayora de los alimentos que contiene nitrgeno son las protenas (las grasas, los carbohidratos y la fibra diettica no contienen nitrgeno). Si la cantidad de nitrgeno es multiplicada por un factor dependiente del tipo de protena esperada en el alimento, la cantidad total de protenas puede ser determinada. En las etiquetas de los alimentos, la protena es expresada como el nitrgeno multiplicado por 6,25, porque el contenido de nitrgeno promedio de las protenas es de aproximadamente 16%. El mtodo de Kjeldahl es usado porque es el mtodo que la AOAC International ha adoptado y por lo tanto es usado por varias agencias alimentarias alrededor del mundo.Digestin de protenas[editar]La digestin de las protenas se inicia tpicamente en elestmago, cuando elpepsingenoes convertido apepsinapor la accin delcido clorhdrico, y contina por la accin de latripsinay laquimotripsinaen elintestino. Las protenas de la dieta son degradadas apptidoscada vez ms pequeos, y stos hasta aminocidos y sus derivados, que son absorbidos por elepiteliogastrointestinal. La tasa de absorcin de los aminocidos individuales es altamente dependiente de la fuente de protenas. Por ejemplo, la digestibilidad de muchos aminocidos en humanos difiere entre la protena de lasojay la protena de laleche13y entre protenas de la leche individuales, como beta-lactoglobulinaycasena.14Para las protenas de la leche, aproximadamente el 50% de la protena ingerida se absorbe en el estmago o elyeyuno, y el 90% se ha absorbido ya cuando los alimentos ingeridos alcanzan elleon.15Adems de su rol en la sntesis de protenas, los aminocidos tambin son una importante fuente nutricional de nitrgeno. Las protenas, al igual que loscarbohidratos, contienen cuatrokilocaloraspor gramo, mientras que loslpidoscontienen nueve kcal., y losalcoholes, siete kcal. Los aminocidos pueden ser convertidos en glucosa a travs de un proceso llamadogluconeognesis.