REALIZATORI:

Răileanu MirelŢivlică AndreeaHobjilă Georgiana

CUPRINS:

1.Totul despre proteine2.Tipuri de proteine3.Solubilitatea proteinelor4.Structura proteinelor5.Compozitia proteinelor

•Proteinele au fost denumite de catre Mulder, in anul 1838. Aceasta denumire provine din limba greaca si inseamna „a fi pe primul loc”.

Proteinele sunt

molecule mari,

alcatuite din aminoacizi.

Tipuri de proteineÎn funcție de compoziția lor chimică ele pot fi clasificate în:

Holoproteine cu următoarele clase de proteine Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regulă substanțe solubile în apă sau în soluții saline: protaminele, histonele, prolaminele, gluteinele, globulinele, albuminele. Proteinele fibrilare (scleroproteinele) caracteristice regnului animal, cu rol de susținere, protecție și rezistență mecanică: colagenul, cheratina și elastina.

Heteroproteinele sunt proteine complexe care sunt constituite din o parte proteică și o parte prostetică; în funcție de această grupare se pot clasifica astfel:

GlicoproteineLipoproteineNucleoproteine

Caracter amfoterProteinele la fel ca și aminoacizii sunt substanțe amfotere și formează în soluții apoase amfioni: în prezența H2O

În mediu acid proteinele se comportă ca baze slabe ele primind protoni și fomînd cationi proteici. Reacția stă la baza electroforezei proteinelor,datorită incărcării pozitive cationii migrează spre catod, fenomen numit cataforeză, proteina fiind în acest caz electropozitivă.

În mediu bazic proteinele se comportă ca acizii slabi ele cedînd protoni, se formează astfel anioni proteici, care migrează spre anod fenomenul fiind denumit anaforeză, proteina avînd încărcare electronegativă.

Datorită caracterului amfoter proteinele pot neutraliza cantități mici de substanță acidă sau bazică, avind în acest fel rol de soluție tampon, prin acest lucru contribuind la menținerea echilibrului acido-bazic al organismului. În general caracterul amfoter este imprimat de cele grupările -NH2 și -COOH libere care nu sunt implicate în legăturile peptidice.

SoluSolubilitbilitateaatea proproteinteinelorelor

•Proteinele sunt substanțe solide, macromoleculare, solubile în general în apă și insolubile în solvenți organici nepolari.Unele proteine sunt solubile în apă dar insolubile în alcool, altele sunt solubile în soluții apoase de electroliți, acizi organici. •Datorită gradului diferit de solubilitate în diferiți solvenți, proteinele se pot izola, identifica și separa. La suprafața macromoleculelor proteice se găsesc grupări libere de tip polar,-COOH, -NH2, -OH, -SH, -NH, grupări cu caracter hidrofil care favorizează dizolvarea proteinelor în apă. •De asemenea există grupări de tip apolar, hidrofobe, de regulă radicali de hidrocarburi -CH3, -C6H5, -C2H5, care favorizează dizolvarea proteinelor în alcool. •Însă în marea lor majoritate predomină grupările polare,determinante pentru caracterul hidrofil. •S-a constatat că în soluții diluate se găsesc macromolecule proteice izolate, iar în cazul soluțiilor concentrate se formează agregate de macromolecule proteice.

STRUCTURILE PROTEINELOR NATURALE

 

•Se disting patru grade structurale sau niveluri de organizare dupa complexitatea lor. Acestea au fost numite structuri primare, secundare, tertiare si cuaternare.

Structura primara a unei proteine este determinata prin numarul si succesiunea specifica a amino-acizilor din catena polipeptidica.

•Structura secundara a unei proteine este determinata de aranjarea in spatiu a catenei polipeptidice si de legaturile care se stabilesc intre catene. Structurile tertiare : structurile secundare sunt determinate de legaturile de hidrogen dintre grupele CO si NH ale catenelor polipeptidice.

•Un model de structura tertiara este aceea a mioglobinei; iar un model de structura secundara este acela al keratinei.Mai multe asemenea structuri tertiare sunt asociate intre ele formand structuri cuaternare.Un exemplu de structura cuaternara este acela al hemoglobinei.

COMPOZITIA PROTEINELORCOMPOZITIA PROTEINELOR

Toate proteinele contin elementele: C, H, O, N si S; in unele proteine se mai gasesc, in cantitati mici: P, FE, Cu, I, Cl, si Br. Continutul procentual al elementelor principale este de: C 50-52 %, H 6,8-7,7 %, S 0,5-2 %, N 15-18 %. Prin hidroliza, proteinele se transforma in amino-acizi. Hidroliza proteinelor se poate efectua cu acizi, cu baze sau cu enzime. Hidroliza acida se face prin fierbere indelungata (12-48 ore) cu acid clorhidric de 20% sau mai bine cu acid formic continand HCl (2 ore). Hidroliza cu hidroxizi alcalini sau cu hidroxid de bariu are loc intr-un timp mai scurt. Prin hidroliza se obtine un amestec care poate sa contina circa 20 L-amino-acizi. Se formeaza si amoniac prin hidroliza grupelor CONH2 ale asparaginei si glutaminei.