resumen 2do parcial

24
BIOENERGETICA ENERGIA Es la capacidad de realizar un trabajo. A pesar que existen varias formas de energía: química, luminosa, mecánica, etc. , solo hay dos tipos básicos: Potencial: es la capacidad de realizar trabajo como resultado de su estado o posición. Puede estar en los enlace químicos, en un gradiente de concentración, en un potencial eléctrico, etc. Cinética: es la energía del movimiento, puede existir en forma de calor, luz, etc. En términos bioquímicos, representa la capacidad de cambio, ya que la vida depende de de que la energía pueda ser transformada de una forma a otra, cuyo estudio es la base de la termodinámica. Sus leyes son aplicables a los sistemas cerrados o aislados, es decir aquellos que no intercambian energía con el medio que los rodea; las células son sistemas abiertos, o sea pequeñas partes de un sistema cerrado mayor. Las leyes de la termodinámica expresan: 1º Ley: en un sistema aislado la energía no se crea ni se destruye, puede ser transformada de una forma en otra. 2º Ley: no toda la energía puede ser usada y el desorden tiende a aumentar, lo que se conoce como entropía. Las leyes de la termodinámica Primera ley: la energía puede convertirse de una forma a otra, pero no puede crearse ni destruirse. La energía puede almacenarse en varias formas y luego transformarse en otras. Cuando los organismos oxidan carbohidratos, convierten la energía almacenada en los enlaces químicos en otras formas de energía. En el caso de las reacciones químicas, esto significa que la suma de la energía de los productos de la reacción y la de la energía liberada en la reacción misma es igual a la energía inicial de las sustancias que reaccionan. Segunda ley: en el curso de las conversiones energéticas, el potencial termodinámico –o energía potencial termodinámica- de un sistema en el estado final siempre será menor que el potencial termodinámico del mismo sistema en el estado inicial. La diferencia entre los potenciales termodinámicos de los estados inicial y final se conoce como cambio en la energía libre (o de Gibss) del sistema y se simboliza como ΔG. Las reacciones exergónicas (que liberan energía) tienen un ΔG negativo y las reacciones endergónicas (que requieren de energía) tienen un ΔG positivo. Los factores que determinan el ΔG incluyen ΔH, el cambio en el contenido de calor, y DS, el cambio en la entropía, que es una medida del comportamiento aleatorio o desorden del sistema. Estos factores se relacionan según la siguiente fórmula: ΔG=ΔH – TΔS. La entropía de un sistema es una medida del “grado de desorden” o “grado de aleatoriedad” de ese sistema. Otra manera de enunciar la segunda ley de la termodinámica es que todos los procesos naturales tienden a ocurrir en una dirección tal que la entropía del Universo se incrementa. Para mantener la organización de la cual depende la vida, los sistemas vivos deben tener un suministro constante de energía que les permita superar la tendencia hacia el desorden creciente. El Sol es la fuente original de esta energía. 1

Upload: walter-torres

Post on 15-Sep-2015

13 views

Category:

Documents


1 download

DESCRIPTION

BIOLOGIA CUNOR

TRANSCRIPT

BIOENERGETICAENERGIAEs la capacidad de realizar un trabajo. A pesar que existen varias formas de energa: qumica, luminosa, mecnica, etc. , solo hay dos tipos bsicos: Potencial: es la capacidad de realizar trabajo como resultado de su estado o posicin. Puede estar en los enlace qumicos, en un gradiente de concentracin, en un potencial elctrico, etc. Cintica: es la energa del movimiento, puede existir en forma de calor, luz, etc.En trminos bioqumicos, representa la capacidad de cambio, ya que la vida depende de de que la energa pueda ser transformada de una forma a otra, cuyo estudio es la base de la termodinmica. Sus leyes son aplicables a los sistemas cerrados o aislados, es decir aquellos que no intercambian energa con el medio que los rodea; las clulas son sistemas abiertos, o sea pequeas partes de un sistema cerrado mayor. Las leyes de la termodinmica expresan: 1 Ley: en un sistema aislado la energa no se crea ni se destruye, puede ser transformada de una forma en otra. 2 Ley: no toda la energa puede ser usada y el desorden tiende a aumentar, lo que se conoce comoentropa.Las leyes de la termodinmicaPrimera ley:la energa puede convertirse de una forma a otra, pero no puede crearse ni destruirse. La energa puede almacenarse en varias formas y luego transformarse en otras.Cuando los organismos oxidan carbohidratos, convierten la energa almacenada en los enlaces qumicos en otras formas de energa. En el caso de las reacciones qumicas, esto significa que la suma de la energa de los productos de la reaccin y la de la energa liberada en la reaccin misma es igual a la energa inicial de las sustancias que reaccionan.Segunda ley:en el curso de las conversiones energticas, el potencial termodinmico o energa potencial termodinmica- de un sistema en el estado final siempre ser menor que el potencial termodinmico del mismo sistema en el estado inicial. La diferencia entre los potenciales termodinmicos de los estados inicial y final se conoce como cambio en la energa libre (o de Gibss) del sistema y se simboliza como G.Las reacciones exergnicas (que liberan energa) tienen un G negativo y las reacciones endergnicas (que requieren de energa) tienen un G positivo. Los factores que determinan el G incluyen H, el cambio en el contenido de calor, y DS, el cambio en la entropa, que es una medida del comportamiento aleatorio o desorden del sistema. Estos factores se relacionan segn la siguiente frmula: G=H TS.La entropa de un sistema es una medida del grado de desorden o grado de aleatoriedad de ese sistema.Otra manera de enunciar la segunda ley de la termodinmica es que todos los procesos naturales tienden a ocurrir en una direccin tal que la entropa del Universo se incrementa. Para mantener la organizacin de la cual depende la vida, los sistemas vivos deben tener un suministro constante de energa que les permita superar la tendencia hacia el desorden creciente. El Sol es la fuente original de esta energa.

SISTEMA ABIERTO Y CERRADOa) Sistemas cerrados: Son los sistemas que no presentan intercambio con el medio ambiente que los rodea, pues son hermticos a cualquier influencia ambiental. As, los sistemas cerrados no reciben ninguna influencia del ambiente, y por otro lado tampoco influencian al ambiente. No reciben ningn recurso externo y nada producen la acepcin exacta del trmino. Los autores han dado el nombre de sistema cerrado a aquellos sistemas cuyo comportamiento es totalmente determinstico y programado y que operan con muy pequeo intercambio de materia y energa con el medio ambiente.

b) Sistemas abiertos: son los sistemas que presentan relaciones de intercambio con el ambiente, a travs de entradas y salidas. Los sistemas abiertos intercambian materia y energa regularmente con el medio ambiente. Son eminentemente adaptativos, esto es, para sobrevivir deben reajustarse constantemente a las condiciones del medio.

ENTORNOEs todo lo k esta a nuestro nerga pro k este vivo, como las plantas, animales , humanos, microrganismos, etc.

ENTALPIAes una magnitudtermodinmica, simbolizada con la letraHmayscula, cuya variacin expresa una medida de la cantidad deenergaabsorbida o cedida por unsistema termodinmico, es decir, la cantidad de energa que un sistema intercambia con su entorno.Es una funcin de estado de la termodinmica donde la variacin permite expresar la cantidad decalorpuesto en juego durante unatransformacin isobrica, es decir, a presin constante en un sistema termodinmico, teniendo en cuenta que todo objeto conocido se puede entender como un sistema termodinmico. Se trata de una transformacin en el curso de la cual se puede recibir o aportar energa (por ejemplo la utilizada para un trabajo mecnico). En este sentido la entalpa es numricamente igual al calor intercambiado con el ambiente exterior al sistema en cuestin.

ENTROPIAel ndice de la cantidad de energa no disponible en un sistema termodinmico dado en un momento de su evolucin.

CONSTANTE DE EQUILIBRIOLas reacciones qumicas que transcurren en un recipiente cerrado pueden alcanzar un estado de equilibrio que se caracteriza porque las concentraciones de los reactivos y de los productos permanecen inalteradas a lo largo del tiempo. Es decir, bajo determinadas condiciones de presin y temperatura la reaccin no progresa ms y se dice que ha alcanzado el estado de equilibrio.

BIONERGETICALabionergticaes la parte de labiologamuy relacionada con lafsica, que se encarga del estudio de los procesos deabsorcin, transformacin y entrega deenergaen los sistemas biolgicos.En general, la Bioenergtica se relaciona con laTermodinmica, en particular con el tema de la Energa Libre, en especial laEnerga Libre de Gibbs.Los cambios en la energa libre de Gibbsnos dan una cuantificacin de la factibilidad energtica de una reaccin qumica y pueden proveer de una prediccin de si la reaccin podr suceder o no. Como una caracterstica general de La Bioenergtica, esta solo se interesa por los estados energticos inicial y final de los componentes de unareaccin qumica, los tiempos necesarios para que el cambio qumico se lleve a cabo en general se desprecian. Un objetivo general de la Bioenergtica, es predecir si ciertos procesos son posibles o no; en general, la cintica cuantifica qu tan rpido ocurre la reaccin qumica.

REACCION ENDERGONICA Y EXERGONICAUna Energa Endergonica es aquella que necesita un aporte de nerga para que se lleve a caboUna Energa Exergonica es la que libera nerga al llevarse a caboReacciones endergnicas son aquellas que requieren un aporte neto de energa para tener lugar: los productos resultantes tienen ms energa que los reactivos de partida (la variacin de entalpa, H0). Esa energa desprendida se manifiesta en este caso con un incremento de la tremperatura del medio (de ah que se conozcan tambin como reacciones exotrmicas).

REACCIONES ACOPLADASLas reacciones acopladas son aquellas donde la energa libre de una reaccin (exergnica) es utilizada para conducir/dirigir una segunda reaccin (endergnica). Por lo tanto las reacciones acopladas representan reacciones liberadoras de energa acopladas a reacciones que requieren energa..En la clula, la energa liberada o que se hace disponible en una reaccin exergnica ( que libera energa), es utilizada para mover otras reacciones endergnicas ( que consumen energa), en otras palabras la energa es utilizada para realizar trabajo.

ANABOLISMO Y CATABOLISMOEl catabolismo (fase destructiva)Su funcin es reducir, es decir de una sustancia o molcula compleja hacer una ms simple.Catabolismo es, entonces, el conjunto de reacciones metablicas mediante las cuales las molculas orgnicas ms o menos complejas (glcidos, lpidos), que proceden del medio externo o de reservas internas, se rompen o degradan total o parcialmente transformndose en otras molculas ms sencillas (CO2, H2O, cido lctico, amoniaco, etctera) y liberndose energa en mayor o menor cantidad que se almacena en forma de ATP (adenosn trifosfato). Esta energa ser utilizada por la clula para realizar sus actividades vitales (transporte activo, contraccin muscular, sntesis de molculas)

Las reacciones catablicas se caracterizan por: Son reacciones degradativas, mediante ellas compuestos complejos se transforman en otros ms sencillos. Son reacciones oxidativas, mediante las cuales se oxidan los compuestos orgnicos ms o menos reducidos, liberndose electrones que son captados por coenzimas oxidadas que se reducen. Son reacciones exergnicas en las que se libera energa que se almacena en forma de ATP. Son procesos convergentes mediante los cuales a partir de compuestos muy diferentes se obtienen siempre los mismos compuestos (CO2, cido pirvico, etanol, etctera).

El anabolismo (fase constructiva)Reaccin qumica para que se forme una sustancia ms compleja a partir otras ms simples.Anabolismo, entonces es el conjunto de reacciones metablicas mediante las cuales a partir de compuestos sencillos (inorgnicos u orgnicos) se sintetizan molculas ms complejas. Mediante estas reacciones se crean nuevos enlaces por lo que se requiere un aporte de energa que provendr del ATP.Las molculas sintetizadas son usadas por las clulas para formar sus componentes celulares y as poder crecer y renovarse o sern almacenadas como reserva para su posterior utilizacin como fuente de energa.Las reacciones anablicas se caracterizan por: Son reacciones de sntesis, mediante ellas a partir de compuestos sencillos se sintetizan otros ms complejos. Son reacciones de reduccin, mediante las cuales compuestos ms oxidados se reducen, para ello se necesitan los electrones que ceden las coenzimas reducidas (NADH, FADH2 etctera) las cuales se oxidan. Son reacciones endergnicas que requieren un aporte de energa que procede de la hidrlisis del ATP. Son procesos divergentes debido a que, a partir de unos pocos compuestos se puede obtener una gran variedad de productos.

CATALIZADORES (ENZIMAS Y RIBOZIMAS)

CATALISISLacatlisises el proceso por el cual se aumenta lavelocidadde unareaccin qumica, debido a la participacin de una sustancia llamadacatalizadory las que desactivan la catlisis son denominadosinhibidores. Un concepto importante es que el catalizador no se modifica durante la reaccin qumica, lo que lo diferencia de unreactivo.

CATALIZADOR INORGANICOCatalizador inorgnico:sustancias que durante la reaccin no sufren cambios y s favorecen una reaccin que ocurre espontneamente para que esta se lleve a cabo en menos tiempo.Algunas caractersticas son:Van a ayudar que las reacciones se realicen espontneamenteDurante la reaccin no sufren cambios

Los catalizadores son sustancias que aceleran las reacciones qumicas, pero de acuerdo a que sustancias estn reaccionando es el catalizador que las va a acelerar. Los catalizadores orgnicos son los que conocemos como enzimas y los inorgnicos son el resto de sustancia de origen inorgnicos, por ejemplo en determinadas reaccin podr actuar por ej. el aluminio como catalizador y en otras otros elementos.Se debe considerar como catalizadores tambin a la temperatura y superficie de contacto de las sustancia ya que tambin modifican la velocidad de las reacciones qumicas.Por ultimo debes considerar que existen sustancias que retardan las reacciones qumicas que se llaman retardadores o catalizadores negativosTipos de CatalizadoresCatlisis se refiere al cambio en la velocidad de reaccin de un proceso qumico en la presencia de una sustancia denominada catalizador. En la reaccin qumica, un catalizador sigue siendo el mismo, a diferencia de otros reactivos que se consumen. Un catalizador puede funcionar en una variedad de reacciones qumicas, ya sea acelerando o retardando el proceso qumico. El primero, o el que aumenta la velocidad de reaccin, se llama catalizador positivo, y el segundo, que se conoce como catalizador negativo o inhibidor. El promotor es una sustancia que aumenta la actividad cataltica, mientras que un veneno cataltico desactiva un catalizador.Los catalizadores pueden ser homogneos o heterogneos, que depende de si existe un catalizador en la misma fase que el sustrato. Los biocatalizadores son a menudo considerados como un grupo aparte.ENZIMASLos enzimas son protenas que catalizan reacciones qumicasen los seres vivos. Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reaccin, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que slamente aceleran las que espontneamente podran producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiolgicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requeriran condiciones extremas de presin, temperatura o pH.Las enzimas son protenas complejas que producen un cambio qumico especfico en todas las partes del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos que consumimos para que el cuerpo los pueda usar. La coagulacin de la sangre es otro ejemplo del trabajo de las enzimas.Las enzimas son necesarias para todas las funciones corporales. Se encuentran encada rgano y clula del cuerpo, como en:La sangreLos lquidos intestinalesLa boca (saliva)El estmago (jugo gstrico)Las enzimas son generalmente protenas globulares que pueden presentar tamaos muy variables, desde 62aminocidoscomo en el caso delmonmerode la4-oxalocrotonato tautomerasa,16hasta los 2500 presentes en lasintasa de cidos grasos.17

HOLOENZIMAUnaholoenzimaes unaenzimaque est formada por unaprotena(apoenzima) y uncofactor, que puede ser uniono unamolcula orgnicacompleja unida (grupo prosttico) o no (unacoenzima). En resumidas cuentas, es una enzima completa yactivada catalticamente.Las apoenzimas sonenzimasque carecen de los componentes qumicos apropiados para realizar laactividad cataltica, por ello, se ayudan de otras sustancias no proteicas, denominadascofactoresque, fijadas en su superficie medianteenlaces covalenteso dbiles, le aportan a la enzima losgrupos y funciones qumicasque necesita. En estos casos, la parte proteica de la enzima de denominaapoenzimay la fraccin no proteica es el cofactor.Por lo tanto una holoenzima est formada por: Apoenzima. Cofactor.

APOENZIMALaapoenzimaes la parte proteica de una enzima, desprovista de los cofactores o coenzimas que puedan ser necesarios para que la enzima sea funcionalmente activa.La apoenzima es catalticamente inactiva; cuando se le une la coenzima o cofactor adecuados, constituye la holoenzima.

COENZIMALascoenzimassoncofactoresorgnicos noproteicos,termoestables, que unidos a unaapoenzimaconstituyen laholoenzimao formacatalticamenteactiva de laenzima. Tienen en general bajamasa molecular(al menos comparada con la apoenzima) y son claves en el mecanismo de catlisis, por ejemplo, aceptando o donandoelectronesogrupos funcionales, que transportan de una enzima a otra.A diferencia de las enzimas, las coenzimas se modifican durante lareaccin qumica; por ejemplo, elNAD+se reduce aNADHcuando acepta dos electrones (y unprotn) y por tanto se agota; cuando el NADH libera sus electrones se recupera el NAD+, que de nuevo puede actuar como coenzima.RIBOZIMASLas ribozimas son algunas molculas de ARN que tienen la capacidad de actuar como catalizadores, es decir, de acelerar reacciones de forma especfica. Al igual que las enzimas proteicas poseen un centro activo que se une especficamente a un sustrato y que facilita su conversin en un producto. Las ribozimas son menos verstiles que las enzimas proteicas.

ENZIMA ESTRUCTURA QUIMICALa estructura qumica de una enzima activa u Holoenzima esta formada por una parte proteica ( Apoenzima) formada por cadenas polipeptdicas ya que las enzimas son protenas qumicas y una parte o porcin no proteica( Coenzima).Dentro de la Apoenzima la unidad fundamental cataltica es una estructura tridimensional llamada sitio activo donde los aminocidos realizan las diversas funciones catalticas( hidrogenacin, deshidrigenacin, catlisis, sntesis, etc), algunas enzimas requieren para su buen funcionamiento un componente no proteico llamado Coenzima, dentro de el se encuentran las coenzimas como el NAD, FAD, etc y ciertos iones inorgnicos como el Fe, Mg, etc llamados cofactores enzimticos.Las enzimas tienen como funcin primordial la de acelerar la velocidad de una reaccin enzimtica y adquieren la nomenclatura del sustrato al cual modifican, por ej, la enzima amilsasa desdobla al almidn, las lipasas a los lpidos, las proteasas a las protenas.Se las encuentra en cada clula y en cada organelo celular, algunas actan individualmente y otras forman sistemas o complejos multienzimticos.

ENZIMA: LOCALIZACION EN LA CELULAMuchas de las enzimas se encuentran en el citoplasma dela clula, otros estn unidas a otrasclulascomo las enzimas respiratorias que catalizan el metabolismo del acido lctico y tambin las sustanciasderivadasalcidosaminados y cidos grasos. Hay otros que intervienen en lasntesisde la protena, son parte integrantes de partculas citoplasmticas llamadas: Ribosomas

ENZIMA: FUNCIONLas enzimas presentan una amplia variedad de funciones en los organismos vivos. son indispensables en la transduccin de seales y en procesos de regulacin, normalmente por medio de quinasas y fosfatasas. Tambin son capaces de producir movimientos de vesculas por medio del citoesqueleto. Otro tipo de ATPasa, en la membrana celular son las bombas de iones implicadas en procesos de transporte activo. Sin las enzimas, el metabolismo no se producira a travs de los mismos pasos,ni sera lo suficiente rpido para atender las necesidades de la clula.La glucosa, por ejemplo, puede reaccionar directamente con el ATP de forma que quede fosforilada en uno o ms carbonos. En ausencia de enzimas, esta reaccin se producira tan lentamente que sera insignificante. Sin embargo, si se aade hexoquinasa que fosforila el carbono 6 de la glucosa y se mide la concentracin de la mezcla en un breve espacio de tiempo, luego se podr encontrar nicamente glucosa-6-fosfato a niveles significativos. Por tanto, las redes de rutas metablicas dentro de la clulas dependen del conjunto de enzimas funcionales que presenten.

IMPORTANCIA DE LOS CATALIZADORESAceleran o retardan las reacciones, osea que son importantes porque permiten tener bien controlada una reaccion, ademas que ayuda a responder con rapidez o con lentitud, segun se quiera apresiar la reaccion.

ENZIMA

SITIO ACTIVOEl sitio activo es el lugar de la enzima donde se acopla el (los) sustrato(s), y es aqu deonde ocurre la reaccin enzimtica.Elsitio o centro activoes la zona de la enzima en la que se une elsustratopara sercatalizado.La reaccin especfica que unaenzimacontrola depende de un rea de su estructura terciaria. Dicha rea se llama elsitio activoy en ella ocurren las actividades con otrasmolculas. Debido a esto, el sitio activo puede sostener solamente ciertas molculas. Las molculas delsustratose unen al sitio activo, donde tiene lugar lacatlisis. La estructura tridimensional de ste es lo que determina la especificidad de las enzimas. En el sitio activo slo puede entrar un determinado sustrato. Dentro del centro activo hay ciertos aminocidos que intervienen en la unin del sustrato a la enzima y se denominanresiduos de unin, mientras que los que participan de forma activa en la transformacin qumica del sustrato se conocen comoresiduos catalticos. El acoplamiento es tal que E. Fisher (1894) enunci: "el sustrato se adapta al centro activo o cataltico de una enzima como una llave a una cerradura". Aunque actualmente esta idea es obsoleta, y se utiliza un modelo de encaje inducido propuesto por Daniel E. Koshland en 1958.SITIO ALOSTERICOEl sitio alostrico es un sitio diferente de la enzima que sirva para controlarla. Al estar ocupado el sitio alostrico por su sustrato especfico (un producto, un reactivo, una hormona, una coenzima, etc) la enzima no funciona. Est como "apagada". Al estar el sitio alostrico libre, la enzima funciona. Est como "prendida".

COFACTORUncofactores un componente no proteico, termoestable y de bajamasa molecular, necesario para la accin de unaenzima. El cofactor se une a una estructuraproteica, denominadaapoenzima, y el complejo apoenzima-cofactor recibe el nombre deholoenzima.Aquellos cofactores que estn covalentemente unidos a laapoenzimason denominadosgrupos prostticos, ya sean orgnicos (coenzimas) o inorgnicos.Los cofactores son bsicamente de dos tipos, iones metlicos y molculas orgnicas, denominadascoenzimas.Los cofactores pueden clasificarse en funcin de la fuerza con que se unen a una enzima, con cofactores dbilmente ligados denominados coenzimas y cofactores fuertemente unidos denominados grupos prostticos. Algunas fuentes tambin limitan el uso del trmino "cofactor" para las sustancias inorgnicas. Una enzima inactiva, sin el cofactor se llama una apoenzima, mientras que la enzima completa con cofactor es la holoenzima.Algunas enzimas o complejos de enzimas requieren varios cofactores. Por ejemplo, la multienzimtico complejo piruvato deshidrogenasa en la unin de la gluclisis y el ciclo del cido ctrico requiere cinco cofactores orgnicos y un ion metlico: pirofosfato de tiamina dbilmente unida, lipoamida unido covalentemente y dinucletido de flavina adenina, y el co-sustratos dinucletido de nicotinamida y adenina y coenzima A, y un ion metlico.Cofactores inorgnicos.Cuando el cofactor es un ion metlico pueden presentarse dos situaciones: que el metal se encuentre fuertemente retenido por la protena o coenzima y siempre se encuentren asociados que el enlace metlico no sea fuerte, con un alto grado de disociacin, slo formndose elenlace en el momento de cumplir la enzima con su funcin catalticaCofactores orgnicos.Cofactores orgnicos son molculas orgnicas pequeas que pueden ser ya sea dbilmente o fuertemente unidos a la enzima y participan directamente en la reaccin. En este ltimo caso, cuando es difcil de retirar sin la desnaturalizacin de la enzima, que puede ser llamado un grupo prosttico. Es importante destacar que no existe una divisin clara entre libremente y cofactores fuertemente unidos. De hecho, muchos tales como NAD puede ser fijado fuertemente en algunas enzimas, mientras se est dbilmente ligado en otros.

COENZIMALascoenzimassoncofactoresorgnicos noproteicos,termoestables, que unidos a unaapoenzimaconstituyen laholoenzimao formacatalticamenteactiva de laenzima. Tienen en general bajamasa molecular(al menos comparada con la apoenzima) y son claves en el mecanismo de catlisis, por ejemplo, aceptando o donandoelectronesogrupos funcionales, que transportan de una enzima a otra.A diferencia de las enzimas, las coenzimas se modifican durante lareaccin qumica; por ejemplo, elNAD+se reduce aNADHcuando acepta dos electrones (y unprotn) y por tanto se agota; cuando el NADH libera sus electrones se recupera el NAD+, que de nuevo puede actuar como coenzima.

GRUPO PROSTETICOUn grupo prosttico es el componente no aminoacdico que forma parte de la estructura de algunas protenas y que se halla fuertemente unido al resto de la molcula. Las protenas con grupo prosttico reciben el nombre de heteroprotenas o protenas conjugadas. Hay protenas que adems del componente aminoacdico incluyen en su estructura un componente diferente, fuertemente unido, que recibe el nombre de GRUPO PROSTTICO. En pocas palabras, el Grupo Prosttico es la porcin NO Proteica de la molcula de las heteroprotenas. Hay enzimas que son protenas conjugadas, se trata de enzimas que requieren algn cofactor (metlico u orgnico) y ste se halla ligado con fuerza de manera permanente en la estructura molecular. Si un cofactor enzimtico (metlico u orgnico) slo se une a la enzima durante la catlisis no debe ser considerado un grupo prosttico. El HEMO constituye un grupo prosttico esencial para la estructura y la actividad de numerosas protenas. Aunque la estructura de las hemoprotenas mantiene este grupo en forma estable como la Hemoglobina, los Citocromos, las Peroxidasas, estudios recientes han mostrado que juega un rol importante en ciertas protenas (factores transcripcionales, canales inicos).

Las ENZIMAS son catalizadores biolgicos. Un catalizador es una sustancia que acelera las reacciones qumicas sin modificarse; esto significa que puede ser utilizado una y otra vez. Las enzimas son protenas que tienen uno o ms lugares llamados SITIOS ACTIVOS a los cuales se une al SUSTRATO, es decir la sustancia sobre la que acta la enzima. El sustrato es modificado y convertido en 1 o ms PRODUCTOS.

FUNCIN: Las Enzimas presentan la funcin la ESPECIFICIDAD de SUSTRATO, de manera que una enzima particular solo actuar sobre cierto sustrato y no aceptan molculas relacionadas o que tengan una forma ligeramente distinta. Se asemejan al modelo de la Llave con la Cerradura. La enzima tiene un sitio activo complementario para el sustrato. Presentan un Sitio Alostrico. Algunas enzimas requieren cofactores para su actividad, por ejemplo los Citocromos contienen un grupo prosttico formado por un complejo metaloporfirnico. Otras enzimas emplean pequeas molculas no proteicas llamadas Coenzimas que se unen durante la reaccin para activar a la enzima. El NAD y el NADP son importantes coenzimas. El modelo de la LLAVE con la CERRADURA consiste en la especificidad del SITIO ACTIVO, que depende no solo de la estructura primaria de la protena, sino tambin de sus estructuras secundarias y terciarias. La enzima tiene un sitio activo complementario para el sustrato y no aceptan molculas relacionadas o que tengan una forma ligeramente distinta y es por eso que la ENZIMA y el SUSTRATO tienen una interaccin semejante a la Llave con la Cerradura.

ENZIMAS: CLASIFICACION

ESPECIFICIDAD ENZIMATICAUna de las principales caracteristicas de las enzimas es su alta especificidad.Las enzimas son especificas para:a)el substratob)la reaccionEllo significa quelas enzimas pueden catalizar la transformacion de apenas un substrato o una familia de substratos relacionados estructuralmente, catalizando solo una de las posibles reacciones que ese substratopuede experimentar.Cuando la enzima solo puede actuar sobre un tipo de substrato, se dice que la enzima muestraespecificidad absoluta para el substrato. Ese es el caso de la deshidrogenasa succinica, que es especifica para el succinato, o la L-glutamico deshidrogenasa, especifica para el glutamato.Si la enzima puede actuar sobre substratos con estructuras muy similares, se dice que la enzima muestraespecificidad relativa para el substrato.

ENERGIA DE ACTIVACIONes laenergamnima que necesita unsistemaantes de poder iniciar un determinado proceso. La energa de activacin suele utilizarse para denominar la energa mnima necesaria para que se produzca unareaccin qumicadada. Para que ocurra una reaccin entre dos molculas, stas deben colisionar en la orientacin correcta y poseer una cantidad de energa mnima. A medida que las molculas se aproximan, sus nubes de electrones se repelen. Esto requiere energa (energa de activacin) y proviene de laenerga trmicadel sistema, es decir la suma de la energa traslacional, vibracional, etctera de cadamolcula. Si la energa es suficiente, se vence la repulsin y las molculas se aproximan lo suficiente para que se produzca una reordenacin de los enlaces de las molculas.

MECANISMO DE ACCION CATALITICAPara que la enzima (E) realice su funcin, primero debe unirse a un sustrato (S) y formar un complejo enzima-sustrato (ES) del que obtiene un producto (P). Luegode la reaccin, la enzima queda libre para actuar sobre otro sustrato (S).

FACTORES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE REACCION ENZIMATICAConcentracin de sustratola velocidad de reaccin enzimtica es directamente proporcional a la concentracin del sustrato. En pequea concentraciones la accin enzimtica no se produce.pH:ptimo: pH al cual la enzima alcanza su mxima actividad. Por encima de ste o debajo de ste su actividad disminuye.Temperatura:la actividad enzimtica aumenta con el aumento de la temperatura hasta llegar a un mximo (T ptima) luego decrece, temperatura altas desnaturalizan la enzima, temperaturas bajas las inhiben.Activadores:como los bioelementos y oligoelementos (Mn, Mg, K...), que incrementan la velocidad de reaccin de la enzimaInhibidores:son sustancias generalmente pesadas y sus efectos puedes ser irreversibles; venenos o reversibles: competitivos: se unen en el centro activo, no-competitivos: se unen en cualquier otro lugar que no sea el centro activo.

REGULACION ENZIMATICARetroinhibicinInhibicin del enzima regulador por el producto finalSe impide: Utilizacin innecesaria del primer sustrato Acumulacin del producto final Acumulacin de intermediariosALOSTERICAes un modo de regulacin de las enzimas por el que la unin de una molcula en una ubicacin (sitio alostrico) modifica las condiciones de unin de otra molcula, en otra ubicacin distante (sitio cataltico) de la enzima.Inhibicines un modo de regulacin de las enzimas por el que la unin de una molcula en una ubicacin (sitio alostrico) modifica las condiciones de unin de otra molcula, en otra ubicacin distante (sitio cataltico) de la enzima.GLUCOLISIS Y METABOLISMO ANAEROBICO (FERMENTACION)

GLUCOLISISes lava metablica encargada deoxidarlaglucosacon la finalidad de obtenerenergapara laclula. Consiste en 10 reacciones enzimticas consecutivas que convierten a la glucosa en dosmolculasdepiruvato, el cual es capaz de seguir otras vas metablicas y as continuar entregando energa al organismo.

DONDE OCURRE LA GLUCOLISISLa gluclisis ocurre en elcitoplasma. La respiracin, que incluye elciclo de Krebsy eltransporte de electrones, tiene lugar en lamembrana celularde las clulas procariontes y en las mitocondrias de las clulas eucariontes.2. En la gluclisis y en el ciclo de Krebs, las coenzimasNAD+y FAD aceptan tomos de hidrgeno provenientes de la glucosa y se reducen a NADH y FADH2, respectivamente. En la etapa final de la respiracin, estas coenzimas ceden sus electrones a lacadena respiratoria.

ATPEl trifosfato de adenosina, mejor conocido como ATP, acta como el transportador ms importante de energa qumica en todas las clula. A medida que el ATP transfiere su energa a otras molculas, pierde su grupo fosfato terminal y se transforma en difosfato de andenosina (ADP), que es la forma descargada o pobre de energa, es decir, la contrapartida del ATP. Por su parte, el ADP puede, a su vez, aceptar energa qumica y recuperar un grupo fosfato para transformase de nuevo en ATP, ya sea a expensas de la energa solar o qumica. El ATP acta como un intermediario comn entre dos grandes redes de reacciones catalizadas enzimticamente en la clula

ESTRUCTURA DEL ATPEst conformada por tres molculas de fosfato unidas entre s con un enlace relativamente dbil y una molcula de adenosina, ambas unidas a una molcula de ribosa (azucar).

NAD+ DEFINICIONLanicotinamida adenina dinucletido(abreviado NAD+, y tambin llamada difosfopiridina nucletido y Coenzima I), es una coenzima que se encuentra en todas las clulas vivas. El compuesto es un dinucletido, ya que consta de dos nucletidos unidos a travs de sus grupos fosfato con un nucletido que contiene un anillo adenosina y el otro que contiene nicotinamida.En elmetabolismo, el NAD+participa en las reacciones redox (oxidorreduccin), llevando los electrones de una reaccin a otra. La coenzima, por tanto, se encuentra en dos formas en las clulas:NAD+yNADH. El NAD+, que es un agente oxidante, acepta electrones de otras molculas y pasa a ser reducido, formndose NADH, que puede ser utilizado entonces como agente reductor para donar electrones. Estas reacciones de transferencia de electrones son la principal funcin del NAD+. Sin embargo, tambin es utilizado en otros procesos celulares, en especial como sustrato de lasenzimasque aaden o eliminan grupos qumicos de lasprotenas, en modificaciones post-traduccionales. Debido a la importancia de estas funciones, las enzimas que intervienen en el metabolismo del NAD+son objetivos para el descubrimiento de medicamentos.

FAD DEFINICIONEl FAD es unacoenzimaque interviene como dador o aceptor deelectronesyprotones(poder reductor) en reaccionesmetablicasredox; su estadooxidado(FAD) se reduce a FADH2al aceptar dostomosdehidrgeno(cada uno formado por un electrn y un protn)

Son coenzimas cuya funcin principal, en el metabolismo (tanto catabolismo como anabolismo) es la funcin de poder reductor en reacciones redox, es decir, dona o acepta electrones.

PROCESO DE LA GLUCOLISISLa gluclisis es un proceso que permite obtener ATP a las clulas, esta es una va catablica a travs de la cual tanto las clulas oxidan diferentes molculas de glcidos y obtienen energa. El hecho de que esta va ocurra en organismos muy diversos, indica que es una va metablica conservada, es decir presente en organismos filogenticamente distantes.La degradacin hasta priuvato es parte del proceso catablico o degradativo de los glcidos, porque estas molculas pueden seguir oxidndose y continuar entregando energa a la clula. Se representan los principales intermediarios, su nmero de carbonos C y las fases de consumo y produccin de ATP.

Paso 1La serie de reacciones glucolticas se inicia con la activacin de la glucosaLa reaccin del ATP con la glucosa para producir glucosa 6-fosfatoy ADP es exergnica. Parte de la energa liberada se conserva en el enlace que une al fosfato con la molcula de glucosa que entonces se energiza.Paso 2La glucosa 6-fosfato sufre una reaccin de reordenamiento catalizada por una isomerasa, con lo que se forma fructosa 6-fosfato.Paso 3La fructosa 6-fosfato acepta un segundo fosfato del ATP, con lo que se genera fructosa 1,6-difosfato; es decir fructosa con fosfatos en las posicio-nes 1 y 6.La enzima que regula esta reaccin es la fosfofructocinasa.Ntese que hasta ahora se han invertido dos molculas de ATP y no se ha recuperado energa.Lafosfofructocinasaes unaenzima alostrica, elATPes unefector alostricoque lainhibe. La interaccin alostrica entre ellos es el principal mecanismo regulador de la gluclisis. Si existe ATP en cantidades suficientes para otros fines de la clula, el ATP inhibe la actividad de la enzima y as cesa la produccin de ATP y se conserva glucosa. Al agotar la clula la provisin de ATP, la enzima se desinhibe y se reanuda la degradacin de la glucosa. Este es uno de los puntos principales del control de la produccin de ATP.Paso 4La fructosa 1,6 -difosfato se divide luego en dos azcares de 3 carbonos, gliceraldehdo 3-fosfato y dihidroxiacetona fosfato. La dihidroxiacetona fosfato es convertida enzimticamente (isomerasa) en gliceraldehdo fsfato. Todos los pasos siguientes deben contarse dos veces para tener en cuenta el destino de una molcula de glucosa.Debemos recordar que hasta el momento no se ha obtenido ninguna energa biolgicamente til. En reacciones subsecuentes, la clula recupera parte de la energa contenida en el PGAL.Paso 5Las molculas de PGAL se oxidan es decir, se eliminan tomos de hidrgeno con sus electrones, y el NAD+ se reduce a NADH. Esta es la primera reaccin de la cual la clula cosecha energa. El producto de esta reaccin es el fosfoglicerato. Este compuesto reacciona con un fosfato inorgnico (Pi) para formar 1,3 difosfoglicerato. El grupo fosfato recin incorporado se encuentra unido por medio de un enlace de alta energa.Paso 6El fosfato rico en energa reacciona con el ADP para formar ATP. (en total dos molculas de ATP por molcula de glucosa). Esa transferencia de energa desde un compuesto con un fosfato, de alta energa se conoce como fosforfiacin.Paso 7El grupo fosfato remanente se transfiere enzimticamente de la posicin 3 a la posicin 2 (cido 2-fosfoglicrico).Paso 8En este paso se elimina una molcula de agua del compuesto 3 carbono. Este reordenamiento interno de la molcula concentra energa en la vecindad del grupo fosfato. El producto es el cido fosfoenolpirvico (PEP).Paso 9El cido fosfoenolpirvico tiene la capacidad de transferir su grupo fosfato a una molcula de ADP para formar ATP y cido pirvico. (dos molculas de ATP y cido pirvico por cada molcula de glucosa).

PRODUCTOS DE LA GLUCOLISISDe la Gluclisis se obtienen 4 molculas de ATP, 2 molculas de NADH y cido pirvico o piruvato, de las 4 molculas de ATP, solo 2 constituyen la ganancia neta de energa pues las otras 2 compensan las 2 molculas de ATP utilizadas para fosforilar la glucosa( reaccin 1) transformando a la glucosa en glucosa 6- fosfato, y el otro ATP para fosforilar a la fructosa 6- fosfato, transformado a la fructosa en fructosa1, 6 di fosfato, la ganancia neta de energa en la gluclisis es de 8 ATP, puesto que cada NADH equivale a 3 ATP.

el destino del piruvato obtenido en la gluclisis es variable; depende de la presencia o ausencia de oxgeno molecular, y del tipo de metabolismo del organismo de que se trate. Los caminos a seguir son:1-Fermentacin2-Respiracin anaerobia3-Respiracin aerbicaFERMENTACIONLa fermentacines un proceso catablico de obtencin de energa a partir de la degradacin incompleta de compuestos orgnicos y que tiene como producto final compuestos ms sencillos.Su importancia biolgica radica en que es una va metablica que permite a los organismos que la realizan, obtener energa biolgicamente utilizable, en condiciones anaerobias, ya que en este proceso, por cada molcula de glucosa que se degrada se obtienen de 2 a 4 molculas de ATP. La realizan organismos unicelulares como los lactobacilos y las levaduras.FERMENTACIN: Glucosaenzimascompuestos orgnicos simples + ATP-En la fermentacin ocurre la gluclisis que se produce en el citoplasma con la presencia de enzimas especficas.-En este proceso ocurre la degradacin incompleta de la glucosa u otro compuesto orgnico en ausencia de O2.-Se obtienen como productos finales, compuestos orgnicos simples como: el alcohol etlico, liberando CO2en la fermentacin que realizan las levaduras (fermentacin alcohlica o etlica) o el cido lctico en la fermentacin que realizan las bacterias del yogurt (fermentacin lctica).-Su balance energtico es de 2 a 4 molculas de ATP por cada molcula de glucosa que se degrada.Estos productos finales son utilizados por el hombre en la industria alimenticia, por ejemplo: el alcohol etlico de la fermentacin alcohlica se emplea en la fabricacin de bebidas y licores y el cido lctico de la fermentacin lctica en la elaboracin de yogurt y quesos, lo que est relacionado con la importancia econmica de este proceso metablico.

FERMENTACION ALCOHOLICA (ocurre en el citoplasma)Lafermentacin alcohlica, tambin conocida como, fermentacin etlica, o deletanol, es un proceso de tipo biolgico, en el cual se lleva a cabo una fermentacin sin presencia de oxgeno. Este tipo de fermentacin se debe a las actividades de ciertos microorganismos, los cuales se encargan de procesar azcares, como la glucosa, la fructosa, etc. (hidratos de carbono), dando como resultado un alcohol a modo de etanol, CO2 (gas) yATP(adenosn trifosfato), molculas que son utilizadas por los propios microorganismos en sus metabolismos energticos.En este tipo de fermentaciones, el piruvato (anin delcido pirvico), es descarboxilado, convirtindose en acetaldehdo, el cual a su vez, es reducido a etanol a travs de la enzima, alcohol deshidrogenasa, utilizando como dador de electrones alNADH(nicotinamida adenina dinucletido).Alcohlica : 2 cido pirvico + 2 NADH = 2 etanol + 2 CO2 + 2 NAD+

FERMENTACION LACTICA (ocurre en el citoplasma)Es una ruta metablica anaerbica que ocurre en el citosol de las clula, en la cual se oxida parcialmente la glucosa para obtener energa y donde el producto de desecho es el cido lctico.

Este proceso lo realizan muchas bacterias (llamadas bacterias lcticas), hongos, algunos protozoos y muchos tejidos animales; en efecto, la fermentacin lctica tambin se verifica en el tejido muscular cuando, a causa de una intensa actividad motora, no se produce una aportacin adecuada de oxgeno que permita el desarrollo de la respiracin aerbica. Cuando el cido lctico se acumula en las clulas musculares produce sntomas asociados con la fatiga muscular. Algunas clulas, como los eritrocitos, carecen de mitocondrias de manera que se ven obligadas a obtener energa por medio de la fermentacin lctica; por el contrario, el parnquima muere rpidamente ya que no fermenta, y su nica fuente de energa es la respiracin aerbica.En esta reaccin el NADH se oxida y el cido pirvico se reduce transformndose en cido lctico.Lctica : 2 cido pirvico + 2 NADH = 2 cido lctico + 2 NAD+

METABOLISMO AEROBICO Y MITOCONDRIA

MITOCONDRIALasmitocondrias son los orgnulos productores de energa. La clula necesita energa para crecer y multiplicarse, y las mitocondrias aportan casi toda esta energa realizando las ltimas etapas de la descomposicin de las molculas de los alimentos. Estas etapas finales consisten en el consumo de oxgeno y la produccin de dixido de carbono, proceso llamadorespiracin, por su similitud con la respiracin pulmonar. Sin mitocondrias, los animales y hongos no seran capaces de utilizar oxgeno para extraer toda la energa de los alimentos y mantener con ella el crecimiento y la capacidad de reproducirse. Los organismos llamadosanaerobiosviven en medios sin oxgeno, y todos ellos carecen de mitocondrias.Lasmitocondriassonorgnuloscelularesencargados de suministrar la mayor parte de laenerganecesaria para la actividad celular (respiracin celular). Actan, por lo tanto, como centrales energticas de la clula y sintetizanATPa expensas de los carburantes metablicos (glucosa,cidos grasosyaminocidos). La mitocondria presenta unamembranaexterior permeable aiones,metabolitosy muchospolipptidos. Eso es debido a que contieneprotenasque forman poros llamadosporinasoVDAC(canal aninico dependiente de voltaje), que permiten el paso demolculasde hasta 10kDade masa y un dimetro aproximado de 2nm.

Funcin.La principal funcin de la mitocondria en la oxidacin de metaboltos (cclo de Krebs, beta-oxidacin y oxidacin de cidos grasos). A partir de esto ltimo la mitocondria puede ser el principal productor de energia mediante la fosforilacin oxidativa, que es dependiente de la cadena transportadora de electrones. tambin sirve como almacn de sustancias como iones, agua y otros compuestos. Adems sta organela aporta en la transcripcin de informacin gentica a partir del ARN mitocondrial (ARNm)

ESTRUCTURA: MITOCONDRIAMembranasLa mitocondria estn rodeadas por dos membranas diferentes en lo que corresponde a funcin y actividad enzimtica. stas separan tres espacios: el citosol, el espacio intermembrana y la matriz mitocondrial.

-Membrana externa: bicapa lipdica exterior la cual es permeable a iones, metabolitos y otras macromolculas. Esto ltimo se debe a que contiene unas protenas llamadas porinas, las cuales forman poros. Esta membrana realiza relativamente pocas funciones enzimticas o de transporte.

-Membrana interna: sta membrana contiene ms protenas, carece de poros y es ms selectiva en comparacin con la membrana externa. Contiene muchos complejos enzimticos y sistemas de transporte transmembrana; stos estn implicados en la traslocacin de molculas.

Espacio intermembranosoEs un liquido similar al hialoplasma, este se localiza entre las dos membranas. posee una alta concentracion de protones debido al bombeo de los mismos por los complejos enzimticos de la cadena respiratoria. En este espacio se encuentran diversas enzimas que intervienen en la trasferencia del enlace de alta energia del ATP.

Matriz mitocondrialContiene menos molculas que el citosol, aunque tiene iones, metabolitos, ADN circular bicatenario, ribosomas tipo 70S y contiene ARNm. Se podra decir que tiene todos los organelos que tendra una clula procariota. En sta parte de la mitocondria hay diversas rutas metablicas esenciales para la vida, cmo el cclo de Krebs y la beta-oxidacin de cidos grasos, adems de la oxidacin de aminocidos y algnas reacciones de sntesis de urea y grupos hem.

Elgenoma mitocondrialEs el material gentico de lasmitocondrias, losorgnulosque generan energa para laclula. El ADN mitocondrial se reproduce por s mismo semi-autnomamente cuando laclula eucariotase divide. El ADN mitocondrial fue descubierto en 1963, por Margit M. K. Nass y Sylvan Nass utilizando microscopia electrnica y un marcador sensitivo al ADN mitocondrial.1Evolutivamente el ADN mitocondrial desciende degenomascirculares pertenecientes a bacterias, que fueron englobadas por un antiguo ancestro de las clulas eucariticas.BIOGENESIS MITOCONDRIALBiognesis mitocondriales el proceso por el que las nuevasmitocondriasse forman en la clula.Biognesis mitocondrial es activado por numerosos seales diferentes en momentos de estrs celular o en respuesta a estmulos ambientales.La mitocondria es un regulador clave de la actividad metablica de la clula, y es tambin un orgnulo importante tanto en la produccin y degradacin de los radicales libres.Se calcula que un mayor nmero de copias mitochodrial (o mayor masa mitocondrial) es protectora de la clula.Las mitocondrias se producen a partir de la transcripcin y traduccin de genes tanto en el genoma nuclear y en elgenoma mitocondrial.La mayora de la protena mitocondrial proviene del genoma nuclear, mientras que el genoma mitocondrial codifica la mayora de las partes de lacadena de transporte de electronesmitocondrial junto conrRNAytRNA.Una adaptacin importante a los resultados de la biognesis mitocondrial en los tejidos ms mitocondriales que aumenta las enzimas metablicas de la gluclisis, la fosforilacin oxidativa y en ltima instancia una mayor capacidad metablica mitocondrial.METABOLISMO AEROBICODESCARBOXILACION OXIDATIVA DEL PIRUVATOEl piruvato (que posee tres tomos decarbono) generado en la etapa de gluclisis sale delcitoplasmay atraviesa la membrana externamitocondrialde forma pasiva debido a la alta permeabilidad de la misma. Posteriormente, ingresa a la matriz mitocondrial mediante un mecanismo desimporteconprotonesque le permite atravesar la membrana interna de la mitocondria (utilizando lafuerza protonmotrizgenerada por lacadena respiratoria). Dentro de la matriz mitocondrial, el piruvato sufre una descarboxilacin oxidativa en la que interviene el complejo de tresenzimasque forman lapiruvato deshidrogenasa. Este complejo enzimtico posee varioscofactores(pirofosfato de tiamina,lipoato,coenzima A,FADyNAD+) y es el encargado decatalizarla conversin del piruvato aacetil-CoA. Durante el proceso el grupo carboxilo del piruvato se libera comodixido de carbono(CO2). A este proceso de descarboxilacin lo acompaa un proceso de deshidrogenacin (oxidacin), mediante el cual el resto de la molcula de piruvato termina conformando el grupo acetilo (de dos tomos de carbono) del acetil-CoA. El aceptor ltimo de electrones de esta secuencia de reacciones es el NAD+, que sereducegenerandoNADHyH+. Cuando concluye esta etapa, el acetil-CoA ingresa al ciclo de Krebs.

CICLO DE KREBSes unaruta metablica, es decir, una sucesin dereacciones qumicas, que forma parte de larespiracin celularen todas lasclulasaerbicas. Enclulas eucariotasse realiza en la matrizmitocondrial. En lasprocariotas, el ciclo de Krebs se realiza en elcitoplasmaEn organismos aerbicos, el ciclo de Krebs es parte de la vacatablicaque realiza la oxidacin deglcidos,cidos grasosyaminocidoshasta producirCO2, liberando energa en forma utilizable (poder reductoryGTP).El metabolismo oxidativo deglcidos,grasasyprotenasfrecuentemente se divide en tres etapas, de las cuales el ciclo de Krebs supone la segunda. En la primera etapa, los carbonos de estas macromolculas dan lugar a molculas deacetil-CoAde dos carbonos, e incluye las vas catablicas de aminocidos (p. ej.desaminacin oxidativa), labeta oxidacinde cidos grasos y lagluclisis. La tercera etapa es lafosforilacin oxidativa, en la cual el poder reductor (NADHyFADH2) generado se emplea para la sntesis deATPsegn lateora del acomplamiento quimiosmtico.El ciclo de Krebs tambin proporciona precursores para muchasbiomolculas, como ciertos aminocidos. Por ello se considera una vaanfiblica, es decir, catablica y anablica al mismo tiempo.

Las reacciones del cicloReaccin 1: condensacin del oxalacetato con la acetil CoALa enzima citrato sintasa condensa a la acetil-CoA (2C) con el oxalacetato (4C) para dar una molcula de citrato (6C). Como consecuencia de esta condensacin se libera la coenzima A (HSCoA). La reaccin es fuertemente exergnica: es irreversible.Reaccin 2: isomerizacin del citrato a isocitrato La isomerizacin del citrato en isocitrato ocurre por dos reacciones, que se resumen en una.Reaccin 3: oxidacin y decarboxilacin del isocitratoEl isocitrato es sustrato de la isocitrato deshidrogenasa, enzima que tiene como cofactor un NAD, que forma parte de la cadena respiratoria. En la reaccin 3 se resumen dos reacciones a partir de las cuales el isocitrato forma -cetoglutarato (5C). Para lograr ese producto ocurre una decarboxilacin, es decir la liberacin de una molcula de CO2, y la reduccin de un NAD que permite la formacin de 3 ATP.Reaccin 4: el -cetoglutarato se transforma en succinil-CoAEste paso implica la segunda decarboxilacin oxidativa, catalizada por la -cetoglutarato deshidrogenasa, que lleva a la formacin de succinil-CoA (4C). El NAD es la coenzima de la deshidrogenasa, de manera que se formarn 3 ATP como consecuencia de la actividad de cadena respiratoria.Reaccin 5: la succinil-CoA rinde succinato y GTPLa succinil-CoA, es un tioster de alta energa con un G de hidrlisis de -33.5 KJ.mol-1 aproximadamente. La energa liberada por la ruptura de ese enlace se utiliza para generar un enlace fosfoanhidro entre un fosfato y un GDP para dar 1GTP por fosforilacin a nivel de sustrato. En la reaccin se libera HSCoA.Reaccin 6: el succinato se transforma en fumaratoEl succinato es oxidado a fumarato por la succinado deshidrogenasa, enzima que tiene como cofactor al FAD: se producen 2ATP en la cadena respiratoria. La enzima usa FAD porque la energa asociada a la reaccin no es suficiente para reducir al NAD.El complejo enzimtico de la succinato deshidrogenasa es el nico del ciclo que est asociado a la membrana mitocondrial de eucariotas, y en la membrana plasmtica de procariotas.Reaccin 7: el fumarato se hidrata y genera malatoLa fumarasa cataliza la adicin de agua, es decir la hidratacin del fumarato. El producto de la reaccin es el malato.Reaccin 8: el malato se oxida a oxalacetatoDada la naturaleza cclica de la va, las reacciones en su conjunto conducen a la regeneracin del oxalacetato. La malato deshidrogenasa cataliza la oxidacin del malato a oxalacetato, con la reduccin de un NAD: se forman 3 ATP en la cadena respiratoria.Las reacciones son:MolculaEnzimaTipo de reaccinReactivos/CoenzimasProductos/Coenzima

I.Citrato1.AconitasaDeshidratacinH2O

II.cis-AconitatoNota 12. AconitasaHidratacinH2O

III.Isocitrato3.Isocitrato deshidrogenasaOxidacinNAD+NADH +H+

IV.Oxalosuccinato4.Isocitrato deshidrogenasaDescarboxilacin

V. -cetoglutarato5.-cetoglutaratodeshidrogenasaDescarboxilacin oxidativaNAD++CoA-SHNADH + H++CO2

VI.Succinil-CoA6.Succinil CoA sintetasaHidrlisisGDP+PiGTP+CoA-SH

VII.Succinato7.Succinato deshidrogenasaOxidacinFADFADH2

VIII.Fumarato8.Fumarato HidratasaAdicin (H2O)H2O

IX.L-Malato9.Malato deshidrogenasaOxidacinNAD+NADH + H+

X.Oxalacetato10.Citrato sintasaCondensacin

MOLECULAS QUE PUEDEN INGRESAR AL CICLO DE KREBS ATP NADH FADH2 CO2 ACETIL CO-A

CADENA TRANSPORTADORA DE ELECTRONESLacadena de transporte de electroneses una serie de mecanismos de electrones que se encuentran en lamembrana plasmticadebacterias, en la membrana internamitocondrialo en las membranastilacoidales, que mediante reacciones bioqumicas producentrifosfato de adenosina(ATP), que es el compuesto energtico que utilizan los seres vivos. Slo dos fuentes de energa son utilizadas por los organismos vivos: reacciones de xido-reduccin (redox) y la luz solar (fotosntesis). Los organismos que utilizan las reacciones redox para producir ATP se les conoce con el nombre dequimioauttrofos, mientras que los que utilizan la luz solar para tal evento se les conoce por el nombre defotoauttrofos. Ambos tipos de organismos utilizan sus cadenas de transporte de electrones para convertir la energa en ATP.

En un proceso de combustin de glucosa (materia orgnica):Es una combustin controlada que permite sacar energa de forma muy ptima en cada paso.La cantidad de energa importante se obtiene en la oxidacin deNADHyFADH2a expensas de reducir el O2.Esta reaccin red-ox es la forma en la que los organismos aerbicos obtienen energa. Hay excepciones: hay bacterias que, en vez de reducir O2, usan S y los reduce a sulfdrico(SH2).Se transforma energa elctrica en qumica. Ese transformador es la cadena de transporte de electrones de la membrana interna de la mitocondria. Requiere ser estanco. Son protenas.La cadena de transporte de electrones es un mecanismo para pasar electrones de 1 molcula a otra. Algunos saltos generan suficiente energa para bombear H+del interior de la membrana interna al exterior de la mitocondria.La cadena de transporte de electrones se transforma en un gradiente de H+. Los gradientes tienden a homogeneizarse y slo pueden volver a travs del tubo que hay (donde se aprovecha la energa liberada por el gradiente de H+para fabricar ATP a partir de ADP). Se conoce como teora quimiosmtica de Michel.Una molcula tiene un potencial red-ox negativo cuando tiene tendencia a ceder electrones a otra molcula. Se le da a un par de H+/H2.La tendencia a obtener electrones de H+/H2es el potencia red-ox positivo.Cuando hay una oxidacin y reduccin en una reaccin red-ox, hay un cambio. La diferencia de potencial red-ox evala los cambios que se producen.

FOSFORILACION OXIDATIVAes un procesometablicoque utiliza energa liberada por laoxidacindenutrientespara produciradenosina trifosfato(ATP). Se le llama as para distinguirla de otras rutas que producen ATP con menor rendimiento, llamadas "a nivel de sustrato". Se calcula que hasta el 90% de la energa celular en forma de ATP es producida de esta forma.1Consta de dos etapas: en la primera, laenerga libregenerada mediantereacciones qumicas redoxen varioscomplejos multiproteicos-conocidos en su conjunto comocadena de transporte de electrones- se emplea para producir, por diversos procedimientos como bombeo, ciclos quinona/quinol o bucles redox, ungradiente electroqumicodeprotonesa travs de unamembranaasociada en un proceso llamadoquimiosmosis. Lacadena respiratoriaest formada por tres complejos de protenas principales (complejo I,III,IV), y varios complejos "auxiliares", utilizando una variedad de donantes y aceptores deelectrones. Los tres complejos se asocian en supercomplejos para canalizar las molculas transportadoras de electrones, lacoenzima Qy elcitocromo c, haciendo ms eficiente el proceso.

BALANCE ENERGETICO DE LOS PRODUCTOS DEL METABOLISMO AEROBICOEl balance energtico es la diferencia de ATP (adenosn trifosfato) ganado menos el utilizado en ambos tipos de respiracin.En la aerobia es de 38 molculas de ATP; y en la anaerobia es de 2 molculas de ATP.4