tissu musculaire 1.ppt
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Le tissus musculaire.
Les tissus musculaires sont constitués de cellules musculaires ou fibres musculaires ou myocytes qui, en dépit de leurs diversité, ont des caractères communs
• La contractilité
•La présence dans leur cytoplasme de filaments d’actine (FA), de filaments de myosine, de filaments intermédiaires de desmine
• La présence dans leurs MP de dystrophine et de protéines associées qui établissent la liaisons entre les FA et la laminine située dans la lame basale
On distingue trois variétés de tissu musculaire : strié squelettique , strié cardiaque ou myocardique et lisse
La Tissu musculaire strié squelettique
L’unité histologique et fonctionnelle du tissu musculaire strié est la cellule musculaire striée (CMS) ou rhabdomyocyte
A. Morphologie
I. Microscopie optique
• La CMS apparaît comme un élément allongé, cylindrique ou polyédrique, plurinucléé et présentant une striation
transversale . D’un diamètre compris entre 10 à 100 µm de diamètre, ces cellules ont une longueur variant de quelques mm à quelques cm.
• Les noyaux, au nombre de plusieurs centaines, de forme ovoïde,sont disposés à la périphérie contre la MP ou sarcolemme
• La majeur partie cytoplasme ou sarcoplasme est occupée par des éléments filamenteux parallèles, les myofilaments, groupés en myofibrilles
Les myofibrilles se présentent ,sur coupe longitudinale, sous des bandes de 1à 2 µm de diamètre, alignés parallèlement dans le sens de la cellule et ayant la même longueur que cette dernière Entre les myofibrilles et autour du noyau s’organisent les organites cellulaires
Sur une coupe transversale, les myofibrilles apparaissent de forme polygonale, les champs de Cohnheim
Le tissu musculaire strié squelettique
MO. Coupe longitudinale. Trichrome
Le muscle strié
MO. Schéma en CT
Faisceau primaire
Le tissu musculaire strié squelettique
MO. Muscle strié en coupe transversale. Trichrome
• Les différentes méthodes de coloration, particulièrement trichromiques, montrent que la myofibrille présente une striation transversale résultant de l’alternance de bandes claires et de bandes denses
- Le disque claire ou bande I (isotrope, sans effet sur la lumière polarisée), long de 0, 8 µm, divisé en son milieu par la strie Z (zwischenscheibe, ente deux disques)
La distance comprise entre deux stries Z constitue un sarcomère qui mesure chez l’homme 2 à 3 µm
- Le disque sombre ou bande A (anisotrope, biréfringent en lumière polarisée), long de 1, 5 µm, présente en son milieu une zone plus claire, la bande H (de Hensen); cette dernière est traversée par la ligne M
Bande I Bande A Bande I
M
HZ Z
Sarcomère
La myofibrille
MO. Schéma en coupe longitudinale
Le tissu musculaire strié squelettique
MO. Coupe longitudinale. Trichrome
MO. Homme en CL. HE
Le tissu musculaire strié squelettique
Le tissu musculaire strié squelettique
MO. Coupe longitudinale. HE
Le tissu musculaire strié squelettique
MO. Coupe longitudinale. Fort grossissement d’un rhabdomyocyte
Le tissu musculaire strié squelettiqueMO. Homme. Muscle strié en CT. HE
II. Microscopie électronique
1. La membrane plasmique ou sarcolemme
Membrane trilamellaire, séparée du tissu conjonctif de l’endomysium par une membrane basale
Le sarcolemme est le siège d’invaginations tubulaires transversales, les tubules T entourant les myofibrilles au niveau des jonctions bande A- bande I . L’ensemble des tubules T constitue le système transverse
La myofibrille
MET. En coupe longitudinale
La myofibrille
Schéma et image de MET en coupe longitudinale
2. Les myofibrilles
Sont constituées d’éléments filamenteux, les myofilaments, disposés dans le sens de la cellule. Ils son de deux sortes, les filaments épais et les filaments fins
• Les filaments épais en coupe longitudinale
Présents au niveau de la bande A, ils ont 10 nm / 1, 5 µm, et sont espacés de 45 nm
Chaque filament épais émet des « épines » latérales
Au niveau de la ligne M, le filament projette 3 à 5 expansions transversales
Bande I Bande A Bande I
M
HZ Z
La myofibrille
Schémas en MO et MET
A
ZH
M
I I
Z
Sarcomère
La myofibrille
MET. Schéma en coupe longitudinale
. Les filament fins en coupe longitudinale
Ils ont 5 à 7 nm / 1, 0 µm. Ils sont insérés sur la strie Z,ils traversent la moitié d’une bande I et se terminent à la limite de la bande H
Aussi la bande H correspond-elle à la partie de la bande A dépourvue de filaments fins
La strie Z , quand à elle, correspond à une structure en zig-zag résultant des insertions alternées des filaments fin de deux sarcomères contigus
La myofibrille
MET. Structure de la strie Z
. Les rapports des filaments fins et des filaments épais en coupes transversales
► Au niveau de la bande A, en dehors de la bande chaque filament fin est entouré par 3 filaments épais qui forment les sommets d’un triangle équilatéral
Chaque filament épais est le centre d’un hexagone dont les sommets sont représentés par des filaments fins
► Au niveau de la bande H, seuls les filaments épais sont présents
► Au niveau de la bande I, il n’y a que des filaments fins à disposition
hexagonale
La myofibrille
MET. Coupe longitudinale
La myofibrilleMET. Schémas en coupe longitudinale et à différents niveaux en coupes transversales
ZH
Z
Sarcomère
AI
H
M
HI A
La myofibrille
MET
La myofibrille
MET. Muscle du vol d’un insecte en coupe transversale
3. Le sarcoplasme
Les myofibrilles occupent la majeure partie de la cellule, le reste du cytoplasme ou le sarcoplasme contient les attributs habituels et notamment
• Des mitochondries, très nombreuses, sont disposées en file entre les myofibrilles et sous le sarcolemme. A côté de son rôle énergétique, la mitochondrie synthétise le groupement héminique de la myoglobine
• Le REL ou réticulum sarcoplasmique a une disposition particulière. Un réseau de canalicules et citernes longitudinaux anastomosés aboutissant à une citerne transversale terminale eu niveau de la la jonction bande A - bande I. Deux citernes terminales longent de part et d’autre un tubule T avec lequel elles constituent une triade. Chacune des citernes est reliée au tubule T de la triade par des densification représentant des structures de couplage
Citerne terminale Tubule T Citerne terminale
Sarcolemme
Réticulum sarcoplasmique
Triade
Tubule TStructures
de couplage
Réticulum sarcoplasmique et triades
MET. Représentation schématique
• Les particules de glycogène et des vacuoles lipidiques relativement abondantes, se trouvent au voisinage du réticulum sarcoplasmique
1.sarcolemme 2.lame basale 3.microfibrilles de réticuline 4.fibrilles de collagène 5.microfilaments de myosine 6.microfilaments d'actine 7.sarcomère
•strie Z:Z
•bandes claires isotropes I
•bandes sombres anisotropes A
•bande H
•ligne M
8.- myofibrilles 9.- cellule satellite 10.- centriole
*
* La triade/ diade est au niveau de la jonction A-I de la CMSS et au niveau de la strie Z dans la cardiomyocyte
Représentation en 3D
La CMS
La CMS
Représentation en 3D
La myofibrille
MET. Cryodécapage
B. Composition chimique et organisation moléculaire
I. Les filaments épais
Ils sont constitués par la myosine II et d’une protéine associée, la titine
La myosine II est une molécule polarisée, en forme de bâtonnet se terminant par deux têtes globulaires
La trypsine coupe la myosine en deux fragments, les méromyosines
- La méromyosine légère(LMM), de 130 kDa, correspondant à un long fragment
- La méromyosine lourde (HMM), de 340 kDa
La papaïne coupe la HMM en sous- fragment S2 / filament S2 et sous- fragment S1 représenté par deux têtes globulaires
MML HMM
S2 SI
Myosine
Digestion enzymatique
Méromyosine lourde
S2 S1
Méromyosine légère
La myosine
• La myosine II
La myosine II, de ~ 500 kDa est formée de 6 chaînes polypeptidiques, deux chaînes lourdes identiques (~ 200 kDa) et de 4 chaînes légères (~ 20 kDa chacune)
Chaque chaîne lourde comprend une tête globulaire et une longue queue en hélice α; les deux queues sont enroulées l’une autour de l’autre en une superhélice
Une paire de chaîne légère s’associe à chaque tête
Pour constituer un filament épais, des centaines de molécules de myosine s’accolent parallèlement, par leur queue, dans le même sens dans la 1/2 du filament (et dans le sens inverse dans l’autre 1/2), avec un décalage, de telle sorte que les têtes décrivent une hélice; chaque pas d’hélice comprenant 6 têtes et chaque tête se trouvant en face de l’un des 6 filaments fins qui entourent un filament épais
Chaînes lourdes
Queue en superhélice Tête globulaire
2 paires de
chaînes légères
La myosine II
MET. Ombrage au platine
Représentation schématique
La myosine
Différents types de myosine
Cellules non musculaires Cellules musculaires
Myosine IMyosine V Myosine II
Le filament épaisMET. Vue longitudinale
Modèle longitudinal
Mode d’organisation longitudinal et transversal
les filaments épais et les filaments fins
Rapports des deux types de filaments sur une vue transversale
La partie distale des têtes,appelé domaine moteur, possède un site de fixation de l’ATP et un site de liaison à l’actine
• La titine ou connectine
Protéine de 3000 kDa qui va de la ligne M à la strie Z. Elle comporte un partie rigide associée à la myosine et une partie élasique, une espèce de « ressort » qui s’insert sur la strie Z
La titine maintient l’alignement des filaments épais et empêche l’étirement excessif du sarcomère
• La myomyosine
Filaments situés dans la ligne M ; elle sert à la liaison des filaments épais entre eux
M
Myosine
TitineZZ
Le filament épais
Modèle d’organisation
II. Les filaments fins
Sont constituées de polymères d’actine et de protéines associées
• L’actine F, polymère de l’actine G (α pour les myocytes, et γ pour les cellules non musculaires) est sous forme d’un dimère enroulé en double hélice
• La tropomyosine, dimère filamenteux en double hélice, rigide, disposé dans les deux sillons de la double hélice de l’actine F, dont la longueur correspond à 8 unités d’actine G environ
La tropomyosine, interposée entre actine et myosine, empêche leur liaison; Elle sert en outre à renforcer le filament fin
• Les troponinesComplexe de trois sous- unités polypeptidiques T(fixée à la tropomyosine) , I (inhibitrice) et C (fixatrice de Ca2+)Le complexe troponine- tropomyosine empêche la liaison de l’actine à la myosine• La nébulineFilament qui s’associe au filament fin sur toute sa longueur et dont le rôle est mal connu
Actine G Tropomyosine
Troponines
T IC
Le filament épais
Mode d’organisation de l’actine et des protéines associées
Le filament épais et les filaments fins
Modèle d’organisation
Strie ZTitine
Nubéline
Ligne MStrie Z
Filament épais (Myosine)
Filament fin (Actine)
La sarcomère
Organisation moléculaire de sarcomère
•La dystrophine Molécule qui relie le filament fin à la laminine de la membrane basale par l’intermédiaire d’un complexe glycoprotéique transmembranaire qui agit comme une SAMLa dystrophine M (musculaire) appartient à la même famille que les spectrines. C’est un dimère enroulé en superhéliceDes mutation dans la gène de la dystrophine ( l’un des plus longs connus) conduit à des maladies graves résultant de la destruction progressive des cellules musculaires (maladie de Duchenne…)
α α
Dystroglycanes
Laminine Lame basale
La dystrophineModèle moléculaire du complexe dystrophine – dystroglycanes associés
• L’α- actinine
Au niveau de la strie Z, l’α- actinine relie les extrêmités des filaments fins de chaque sarcomère entre elles et à celles du sarcomère voisin
III. Le cytosquelette extrasarcomérique
Représenté par des microtubules ainsi que des filaments intermédiaires de desmine. Ces derniers unissent les stries Z voisines ainsi que la face interne du sarcolemme aux myofibrilles
La myofibrille
MET. Structure de la strie Z
C. Les variétés de rhabdomyocytes
Des méthodes histoenzymologiques permettent de distinguer des rhabdomyocytes de type I, de type II et de type intermédiaire
Caractéristiques
Rhabdomyocyte de type I (rouges)
Rhabdomyocyte de type II(blanches)
Myofibrilles ++ +++Mitochondries +++ +
Glycogène + +++Lipides +++ +Vascularisation +++ +Glycolyse aérobie anaérobie
ATPase à pH 9,4 + +++Contraction lente (fatigabilité +) rapide (fatigabilité+++)
Fonction posturale phasique
D. Mécanisme de fonctionnement de la cellule musculaire striée
I. Aspects morphologiques
C’est au moyen du microscopie en contraste de phase qu’on peut observer le comportement des différentes régions de la myofibrille
1.Au cours de la contraction
Le muscle se raccourcit, les bandes A ne changent pas de longueur alors que les bandes I et les bandes H se raccourcissent dans les mêmes proportions
1. Au cours de l’étirement
Le muscle s’allonge, les bandes A ne changent pas de longueur tant disque les bandes I et H s’allongent dans les mêmes proportions
Par conséquent, la longueur de la bande A reste inchangée dans les deux cas , ce qui laisse supposer que le raccourcissement et l’allongement sont dus au glissement des filaments fins sur les filaments épais sans modification de la longueur des filaments d’actine et de myosine. Une telle hypothèse est confirmée par le microscopie électronique
Modifications du sarcomère
Z Z
HZ Z
H
HZ ZZ
Muscle relâché
Au cours de la contraction
Au cours de l’étirement
MO. Schémas
Modifications du sarcomère
MET. Schémas
Muscle relâché
Au cours de la contraction
Au cours de l’étirement
HZ ZZ
Muscle relâché
Modifications du sarcomère
MO ET MET. Schémas comparatifs
HZ Z
Au cours de la contraction
Modifications du sarcomère
MO ET MET. Schémas comparatifs
Modifications du sarcomère
MO ET MET. Schémas comparatifs
Z Z
Au cours de l’étirement
H
II. Mécanismes biochimique et moléculaire de la contraction
La contraction musculaire est déclenchée par le stimulus nerveux quand l’influx nerveux atteint la cellule musculaire au niveau de la plaque motrice, il provoque une dépolarisation qui se propage le long du sarcolemme. Arrivée au niveau du système T, la dépolarisation est transmise au réticulum sarcoplasmique grâce aux jonction unissant les triades
La dépolarisation déclenche l’ouverture des canaux calciques membranaires des citernes du réticulum sarcoplasmique dont la concentration en Ca++ et élevée. Ce dernier, libéré dans le cytosol, déclenche la contraction
Le glissement des filaments fins sur les filaments épais se fait grâce à la succession de cycles mécano-chimiques d’association- désassociation des têtes de myosine avec les molécules d’actine
On distingue quatre temps dans la contraction
1. Dans la cellule au repos, il y a peu de Ca++ cytosolique. Les filaments de tropomyosine masquent en partie les sites de liaison des molécules d’actine aux têtes de myosine De plus une molécule d’ATP , fixée sur la tête de myosine, la tient dissociée de l’actine
2. Les ions Ca++ libérés lors de la dépolarisation se fixent sur la troponine C, modifiant la conformation spaciale du complexe troponine qui se déplace en entraînant avec lui le filament de tropomyosine, démasquant du coup le site de liaison et permettant à la tête de myosine- ATP de s’accrocher à l’actine suivi de l’hydrolyse de l’ATP La tête de myosine attachée à l’actine forme alors un angle de 90°
3. Le détachement du phosphate provoque une liaison plus forte des deux éléments et une rotation de 45° de la tête de myosine entraînant un déplacement de ~ 10 nm
4. Libération de l’ADP. La liaison avec un novelle molécule d’ATP permettra le détachement de la tête de myosine et ainsi de suite
Ainsi le filament d’actine fonctionne comme une crémaillère permettant la progression de l’élément moteur, le filament de myosine et dont le résultat est le raccourcissement du sarcomère et donc celui de la cellule musculaire
T IC
Vue longitudinale
Interaction actine - myosine
Rôle des protéines associées à l’actine
Interaction actine - myosine
A A
M
C I
T
Tropomyosine
A A
M
I
C
T
Ca++
Troponines
Vue transversale
Interaction actine - myosine
Rôle des protéines associées à l’actine
SF 38
Interaction actine - myosine
E. Mode d’organisation des cellules musculaires striées
I. Le muscle striéLes rhabdomyocytes se groupent sous forme d’un faisceau
primaire au duquel les cellules, serrées les une contre les autres, sont néanmoins séparées par une fine couche de TCL, l’endomysium qui contient des capillaires sanguins et des filets nerveux
Des cellules satellites,incluses entre la MP et MB des rhabdomyocytes sont parfois observées
Il s’agit de cellules , à cytoplasme réduit ave un seul noyau. Si elles sont impliquées dans la croissance musculaire chez l’enfant, elles sont à l’état quiescent chez l’adulte; Elle peuvent cependant être activée en cas de lésion musculaire, proliférer, fusionner pour remplacer les cellules détruites
Le faisceau primaire est entouré par un TC relativement dense, le périmysium
Plusieurs faisceaux primaires se groupent en un faisceau secondaire ou muscle. L’ensemble est enveloppé par une gaine conjonctive plus dense, l’épimysium
Le muscle strié
MO. Schéma en CT
Epimysium
Myofibrille
Rhabdomyocyte
Endomysium
Périmysium
Capillaire
Artère
Veine
Nerf
Adipocytes
Le muscle strié squelettique
Structure d'un faisceau musculaire
1.périmysium 2.endomysium 3.fibres musculaires 4.noyau 5.myofibrilles 6.cellules satellites 7.vaisseaux sanguins 8.fibres nerveuses amyéliniques 9.fibres nerveuses myéliniques 10.fuseau neuro-musculaire
A - bande sombre du sarcomère I - bande claire du sarcomère
Le tissu musculaire strié squelettique
MO. Muscle strié en coupe transversale. Trichrome
II. Les points d’insertion du muscleLe TC de l’épimysium se continue avec les points d’insertion: aponévrose d’insertion , périchondre et périoste, tendonConcernant la jonction myo- tendineuse, sa structure est précisée grâce à la MEA ce niveau, les myofibrilles se terminent par un strie Z plus fine sur laquelle s’insèrent des filaments unitifs qui la relient au sarcolemme. Il s’agit de Filaments intermédiaires de desmine
Sarcolemme
Lame basale Protofibrilles
collagènes du tendon
Filaments unitifs
La jonction myo- tendineuseSchéma au MET
La jonction myo- tendineuse
MO. HE
F. La jonction neuromusculaire/ Plaque motrice
Elle permet la transmission de l’influx nerveux à la cellule musculaire striée
I. Microscopie optique
Au niveau de cette formation, l’axone du motoneurone perd ses gaines de Schwann et de myéline à quelques µm de la plaque motrice pour se ramifier en une arborisation terminale. Les différentes ramifications sont entourées par les cellules de la téloglie. L’ensemble est recouvert par la gaine de Henlé (LB + TC) qui entoure la fibre nerveuse myélinisée, qui se prolonge sur la plaque motrice pour se continuer avec Le LB et le TC qui recouvre le sarcolemme
L’arborisation terminale pénètre dans une masse granuleuse, la sole protoplasmique qui fait partie de la cellule musculaire
Si la MO Standard n’a pas pu révéler l’existence d’un espace entre éléments nerveux et musculaire, la révélation de la cholinestérase a mis en évidence la présence d’un appareil sous- neural (décrit précédemment par Couteau, dont il porte le nom: les terminaisons de l’axone portent des fines lamelles qui s’enfoncent dans le sarcoplasme sous- jacent)
II. Microscopie électronique
1.La région présynaptique Bouton terminal contenant notamment des mitochondries et des vésicule synaptiques sphériques à contenu clair ( voir synapses)
2.La fente synaptique
• La fente synaptique primaire sépare la terminaison de la’axone de la cellule musculaire. Elle contient un matériel dense en continuité avec les LB
• Les fentes synaptiques secondaires correspondent à des invaginations parallèles du sarcolemme ( l’appareil sous- neural de Couteau) au niveau desquelles des ramifications de la « « lame basale » sont présentes
• L’élément postsynaptique, représente la partie du sarcoplasme, la « sole protoplasmique », riche en noyaux et en mitochondries
Gaine de myéline Axone
Noyau schwannien
Endonèvre (g
aine de Henlé)
Noyau de la téloglie
Noyau de fibroblaste
Sole protoplasmiqueEndomysium
La plaque motriceMO. Représentation schématique de l’appareil sous-neural de couteau
La plaque motrice
La plaque motrice
La plaque motriceMEB
La plaque motrice
MET. Représentation schématique
Cellule de la téloglie
Fente synaptique
primaire Noyau du myocyte
Fente synaptique secondaire
Bouton terminal Axone
Gaine de myéline
I
Sarcolemme
Ramification de l’axone
Lame basale
Myofibrille
RS
VS
Fente primaire
Fente secondaire
La plaque motrice
MET. Représentation schématique. (Myofibrilles en CT)
La plaque motrice
MET. Schéma en 3D
G. Histogénèse du tissu musculaire strié squelettique
Voir schémas