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relatório de bioquimicaTRANSCRIPT
UESB - UNIVERSIDADE ESTADUAL DO SUDOESTE DA BAHIA.
DEPARTAMENTO DE QUÍMICA E EXATAS.
DISCIPLINA: BIOQUÍMICA.
DOCENTE: Pra. Dra . LUZIA PANDO.
Estudo dirigido I
I - Unidade.
Sayonara Lima Caribé.
Jequié-Bahia
Maio/2014
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LISTA DE EXERCÍCIOS
1. Por que a água é tão importante para os processos biológicos?
O tipo de ligação química existente entre as moléculas de água, a chamada ligação
de hidrogênio, desempenha um papel fundamental em muitos processos biológicos,
especialmente em reações catalisadas por diversas enzimas. A compreensão do
funcionamento e da função da água em sistemas biológicos é fulcral para o
entendimento de processos bioquímicos.
2. Explique o efeito hidrofóbico.
O efeito hidrofóbico é um tipo de interação molecular onde, compostos apolares
sofrem consequências das ações dinâmicas dos compostos polares. Isso significa que,
os compostos polares (hidrofílicos, que interagem com água) interagem entre si e,
como os apolares não tem qualquer tipo de interação, eles são forçados a ficar numa
condição que "atrapalhe menos" a interação dos compostos polares.
Os compostos hidrofóbicos tem aversão à água, ou seja, não permite a junção
de moléculas lipídicas entre si. Compostos hidrofílicos tem afinidade com a água e
permite a junção com a molécula de água.
O efeito hidrofóbico é considerado uma das principais forças atuantes no
enovelamento de proteínas e resulta no empacotamento dos resíduos apolares no
cerne das proteínas.
3. Defina tampão. Quando sua eficiência é máxima?
Tampão é um sistema formado por um ácido fraco e sua base conjugada que é capaz
de impedir grandes variações de pH quando se adiciona outros ácidos ou álcalis. Sua
eficiência é máxima quando exatamente 50% do total inicial do ácido estiverem
associados, e os 50% restantes estando na forma de base conjugada.
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4. Explique o efeito tamponante de uma solução de ácido acético/acetato de
sódio quando é acrescentado a esta solução um ácido forte e uma base
forte.
Quando uma base é introduzida em uma solução tampão, ela reagirá com as partículas
mais ácidas, que são os cátions (H+). Assim, se hidróxido de sódio (NaOH), fosse
introduzido na solução tampão de ácido acético/acetato de sódio, então o hidróxido de
sódio e o ácido acético reagiriam para se tornarem água (o ácido e base se
neutralizariam um com o outro). O equilíbrio responderá gerando ácido adicional ao
consumir o produto adicional. Isto é, mais moléculas CH3COOH lançarão cátions na
solução para substituir os cátions consumidos pela base. Esse processo continuará à
medida que mais base for adicionada, até ao ponto em que não haja mais moléculas de
ácido acético. Esse limite é referido como "capacidade tampão" da solução. A base
adicional acrescentada além desse ponto irá alterar drasticamente o pH da solução. O
mesmo processo acontece quando se adiciona um ácido forte ao sistema tampão, como
por exemplo, o HCl, porem, neste caso, o ácido reagirá com as partículas mais básicas,
que são os ânions (OH-). Assim, se o ácido clorídrico fosse introduzido na solução
tampão, este reagiria com o acetato de sódio, formando moléculas não ionizadas. O
equilíbrio responderá gerando base adicional da mesma forma que ocorreu com a adição
de base, onde foi gerado mais ácido.
5. Descubra o pH de uma solução tampão formada por ácido carbônico 0,5M
e bicarbonato de sódio 0,05M. Dados: Ka = 5x10-7 log 5=0,7
pKa = - log Ka pH = pKa + log [A-] / [HA]
pKa = - log 5x10-7 pH = 6,30 + 0,7
pKa = 6,30 pH = 7,0
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6. Os aminoácidos têm pelo menos dois grupos ionizáveis, que podem existir
na forma protonada e desprotonada, dependendo do pH do meio em que se
encontram. Faça um esquema da estrutura básica de um aminoácido e
explique o que acontece com seus grupos ionizáveis em:
a) Soluções muito ácidas
Em soluções muito ácidas, os dois grupos apresentam-se protonados
b) Soluções neutras
Em soluções neutras ou na forma cristalina, o aminoácido apresenta-se como um íon
dipolar.
c) Soluções muito básicas
Em pH muito alcalino, ambos apresentam-se desprotonados.
7. Quais dos aminoácidos têm dois carbonos quirais e qual deles não possui
isomeria óptica?
A quiralidade (ou assimetria) do carbono alfa (figura) confere aos aminoácidos actividade óptica (com excepção da glicina que tem só dois protões no carbono alfa, pelo que não existe carbono assimétrico). A configuração absoluta do átomo de carbono alfa dos aminoácidos é indicada através dos prefixos D- e L-. Os aminoácidos das proteínas possuem todos a configuração L.
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8. Esquematize a curva de titulação da alanina e indique o seu pI.
R:
Curva de Titulação da Alanina
9. Quais os pontos isoelétricos de glicina (pKs = 2,5 e 9,5), ácido aspártico
(pKs = 2,5, 4,0 e 9,5), lisina (pKs = 2,5, 9,5 e 10) e histidina (pKs = 2,5, 6,0 e
9,5)?
pI da glicina = 6,0
pI do ácido aspártico = 5,34
pI da lisina = 7,34
pI da histidina = 6,0
10.Indicar a provável localização (interior ou exterior) dos seguintes
aminoácidos em uma proteína globular: Asp, Leu, Ser, Val, Gin, Lys, Cys,
Ala. Justifique.
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Os aminoácidos são classificados, de acordo com a polaridade do grupo R, em
duas grandes categorias: aminoácidos apolares (grupo R hidrofóbico) e
aminoácidos polares (grupo R hidrofílico).
Os aminoácidos apolares têm grupo R constituídos por cadeias orgânicas com
caráter de hidrocarboneto, que não interagem com a água. Tem geralmente uma
localização interna na molécula da proteína. Pertencem a este grupo: alanina,
valina e leucina.
Os aminoácidos classificados como polares são os que têm nas cadeias laterais,
grupos com carga elétrica líquida ou grupos com carga residuais, que os
capacitam a interagir com a água. São geralmente encontrados na superfície da
molécula protéica que são: lisina, ácido aspártico, glutamina, cisteína e serina.
11.Faça um breve comentário sobre a importância biológica do colágeno,
destacando o papel da vitamina C na sua formação.
A síntese do colágeno ocorre inicialmente no reticulo endoplasmático, depois
no aparelho de Golgi e, finalmente, no espaço extracelular. A cadeia nascente
polipeptídica, chamada pré-procolágeno, sofre modificações pós-traducional
fornecendo o procolágeno. Modificações pós-translacionais adicionais
envolvem a hidroxilação, a oxidação, a condensação aldólica, redução e
glicolisação. Pela ação de hidrolises (prolil-hidroxilase e lisil-hidroxilase) são
adicionados grupos hidroxila aos resíduos de prolina e lisina da cadeia em
reações que requerem ácido ascórbico (vitamina C).
12.Descrever as estruturas regulares, α-hélice e folha β-pregueada, que
compõem a estrutura secundária das proteínas globulares.
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Na estrutura α-hélice a cadeia assume uma estrutura helicoidal pelas interações C=O
com N-H, formando pontes de H. Cada volta da cadeia tem 3,6 resíduos de aa e
ocupa um espaço de 5,4Å (3,6 x 1,5Å =1 aa). A hélice tem 6Å de diâmetro
desconsiderando as cadeias laterais. O C=O do 1º aa forma ponte com o N-H do 4o aa
à frente para formar a ponte de H. Todos os C=O apontam para uma direção e os H-N
para a direção oposta na hélice, formando a ponte de H paralela a hélice. O número
de aa em cada segmento de α-hélice varia de proteína para proteína. Em média
ocorrem 10 aa por segmento.
Na estrutura folha β-pregueada a cadeia peptídica dispõe-se em zigue-zague, com o
Ca nos ângulos e o Cb (cadeia lateral) saindo desses ângulos. Daí folha pregueada b.
Cada cadeia em zigue-zague associa-se com outras semelhantes que são unidas por
pontes de H. A estrutura típica pode ser esquematizada se cada cadeia for
representada numa fita de papel em zigue-zague, e as fitas forem colocadas lado a
lado.
13.Em que diferem as pontes de hidrogênios da estrutura secundária e
terciária de proteínas globulares?
Estrutura secundária
As proteínas apresentam arranjos tridimensionais com dobramento regulares
denominados estruturas secundárias das proteínas. Esta estrutura é estabilizada
por ponte de hidrogênio entre o oxigênio carbonil de uma ligação peptídica e o
hidrogênio amida de uma outra ligação peptídica próxima ( —NH---O=C—).
Estrutura terciária
Além de formar pontes de hidrogênio entre si, os grupos polares das cadeias
laterais dos aminoácidos podem interagir com a água ou com o esqueleto
polipeptídico. As pontes de hidrogênio contribuem moderadamente para
direcionar o envelopamento.
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14.Definir cooperatividade e indicar que tipos de proteínas podem exibir esta
propriedade.
Enquanto a mioglobina apresenta grande afinidade pelo oxigênio a
hemoglobina demonstra uma afinidade inicial lenta que se torna
progressivamente mais rápida. Esse fenômeno é conhecido como interação
cooperativa, uma vez que a ligação do primeiro O2 à desoxi-hemoglobina
facilita a ligação de O2 da hemoglobina completamente oxigenada, Hb(O2)4,
tornará mais fácil a dissociação de O2 das outaras subunidades na moléculas.
15.Descrever o processo de manutenção do pH do sangue através da interação
dos sistemas HHb/HbO2 e CO2/HCO3- nos tecidos e nos pulmões.
A molécula de hemoglobina contém 38 aminoácidos histidina que estão ligados a
átomos de potássio em sua conformação original. Quando a concentração de íons H+
no interior da hemácia se eleva, o potássio pode ser trocado pelo H+, absorvendo-o do
meio e liberando potássio. Assim, a hemoglobina funciona como o principal tampão
das hemácias, impedindo variações do pH a quando da hidratação do gás carbônico
pela anidrasecarbônica. É um importante tampão fisiológico uma vez que as
hemácias absorvem cerca de 93% do gás carbônico produzido nos tecidos e 70% é
convertido em bicarbonato (23% ligam-se com as cadeias globínicas da hemoglobina
e 7% permanecem dissolvidos no plasma como gás).
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