ЕНЗИМОЛОГИЈА

Ензими

• Ензими су катализатори биолошког порекла

• по хемијској природи су протеини

• у ћелији обезбеђују ток и одигравање хемијских реакција

мало историје...

• Ензимски процеси у организму су познати од давнина (нпр. сирење сира, кишељење теста, превођење шире у вино).

• Назив ‘ензим’ дао је Кун 1878.године од речи en - у и zyme - квасац, јер је правилно уочио да у квасцу постоји супстанца која катализује реакцију врења.

• Научно проучавање ензима је почело у XIX веку када су створени темељи ензимологије тј науке о ензимима.

• Први ензим је изоловао Самнер 1926.г. и то је уреаза у кристалном облику - по хемијској природи је протеин. После су изоловани и други ензими протеинске природе.

• Ензими не ВРШЕ реакције, они их УБРЗАВАЈУ• E + S ES P + E

Механизам ензимске реакцијеважно:

тумачење формуле:1. ЕНЗИМ се везује за СУПСТРАТ (једињење/а која реагују) 2. ензим и супстрат ступају у прелазни комплекс (одиграва се

реакција) 3. резултат реакције је ПРОДУКТ, а ЕНЗИМ излази

НЕИЗМЕЊЕН!!!!!

• Хемијске реакције у организму су иначе могуће тј. могу се одигравати без ензима– без ензима би оне биле споре – производи тих реакција би се

јављали у смањеној концентрацији

• Ензими су јако ефикасни катализатори, у јединици времена измене велике количине супстрата

Номенклатура- или како дати назив ензиму-

• trivijalni nazivi: ptijalin, pepsin, tripsin, himotripsin. • sistemski nazivi: enzimu se daje naziv po imenu

supstrata na koji deluje, doda se samo sufiks AZA. – ureaza koja deluje na ureu, – amilaza deluje na amilum (skrob), – arginaza deluje na arginin (aminokiselina).

• najnovije preporuke: enzimu se daje naziv tako da se vidi na koji supstrat deluje i koji tip reakcije katalizuje. Npr. protein hidraza (vrši hidrolizu proteina)

Enzimi su svrstani u 6 grupa na osnovu hemijskih reakcija

1. Enzimi oksidoreduktaze (katalizuju oksidoredukciju između dva supstrata)

2. Hidrolaze (katalizuju hidrolizu peptidnih, estarskih, etarskih i glukoznih veza; tu spadaju proteaze i lipaze).

3. Transferaze (katalizuju prenos ili transfer funkcionalnih grupa; to su npr. aminotransferaze i fosfotransferaze)

4. Liaze (uklanjaju određenu grupu iz supstrata pri čemu supstratu ostaje dvoguba veza)

5. Izomeraze (katalizuju unutarmolekulsko preuređenje supstrata, npr. međusobno prevođenje optičkih i geometrijskih izomera - cis i trans oblik)

6. Ligaze ili sintetaze (katalizuju vezivanje dva supstrata uz utrošak ATP-a)

Хемијска природа ензима

• Сви ензими су протеини али се на основу сложености грађе деле на:

1.Протеин ензиме (прости) који се састоје само од амино киселина

2.Протеид ензиме(сложени) - састоји се из апоензима (протеински део) и коензима (непротеински део) и назива се још и холоензим.

још о сложеним ензимима• АПОЕНЗИМ и КОЕНЗИМ су реверзибилно везани и чине

ХОЛОЕНЗИМ• ако се апоензим и коензим одвоје, холоензим губи активност. • Апоензим одређује на који ће супстрат холоензим деловати и тип

хемијске реакције који ће катализовати. • Коензими се јављају као преносиоци атома и атомских група које

се уклањају са супстрата или се добијају (нпр. холоензими су дехидрогеназе а њихови коензими су NAD i FAD).

Специфичност ензима

• Ензими су специфични што значи да делују на тачно одређене супстрате у тачно одређеним реакцијама

• специфичност може бити:

1.Апсолутна (само на једно једињење): нпр уреаза на уреу, аргиназа на аргинин

2.Релативна или групна (на групу једињења сличне структуре): нпр. липазе хидролизују естарску везу у липидима између свих алкохола и масних киселина, а најефикаснији су ако се ради о естрима глицерола и масне киселине.

модел “кључ-брава”

• ензим има премодификовано место везивања за супстрат које тачно одговара структури супстрата

model “indukovanog uklapanja”

• enzim nema premodifikovano mesto vezivanja za supstrat

• tek u prisustvu supstrata dolazi do uklapanja

Брзина ензимске реакције

• Хемијске реакције у ћелији морају се одигравати великом брзином како би се производи тих реакција јављали у довољној концентрацији да би се задовољиле потребе организма.

• Брзина ензимских реакција је промена концентрације супстрата у јединици времена или промена концентрације производа реакције у јединици времена.

• Брзина ензимских реакција зависи од:

1.концентрације ензима

2.концентрације супстрата

3.температуре

4.пХ средине.

1. Утицај концентрације ензима

• Ензими су веома ефикасни катализатори

• мале количине ензима транформишу велике количине супстрата у јединици времена (нпр. 1г лабфермента може да згруша 5 000л млека, 1г уреазе може да разгради 10000г урее).

• Што је концентрација ензима већа – већа је и брзина ензимске реакције

2. утицај концентрације супстрата

• Брзина ензимских реакција зависи од концентрације комплекса ензим-супстрат

• једно време са концентрацијом супстрата расте брзина

• Када концентрација супстрата превазиђе концентрацију ензима, сви молекули ензима су у комплексу са супстратом и зато повећање концентрације супстрата не повећава брзину.

3. утицај температуре

• За све ензиме постоји оптимална температура на којој ензим трансформише највећу количину супстрата и та температура је 37Ц. – Ако се температура смањи испод

оптималне, брзина се смањи. – Ако се температура повећа изнад

оптималне, брзина се такође смањује. – На температури од 42 Ц престаје

ензимска активност јер се ензими денатуришу топлотом.

4. утицај pH• Док је оптимална температура

истоветна за све ензиме, оптимални пХ је различит за разне ензиме.

• Нпр. ензим амилаза који делује у устима има оптимални пХ 7 (неутрална средина)

• пепсин у желудцу пХ 1,5 до 2,5 (кисела средина)

• трипсин и химотрипсин у танком цреву пХ око 11 (јако базна средина)

Инхибитори ензима• То су многе супстанце које ометају или потпуно

коче активност ензима и на тај начин спречавају одвијање неких хемијских реакција у организму.

• Једни се могу везивати за ензим на истом месту за које се везује и супстрат, и тако спречавају везивање супстрата и ензима, те коче ензимску реакцију.

• Други се не морају везивати за исто место већ за неко друго место, али када се инхибитор веже за ензим , он толико измени структуру ензима да је немогуће везивање ензима и супстрата.

• Трећи су отрови за жива бића, нпр. ензими који у себи садрже Фе могу се инхибирати цијанидима, Цо - флуоридима, оксалатима, живом, и арсеном.