4. aminoácidos e proteínas
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UFABCBacharelado em Cincia & Tecnologia Transformaes Bioqumicas
Aminocidos e Protenas
Prof. Dr. Tiago Rodrigues
INTRODUO As protenas so as macromolculas mais abundantes no organismo e apresentam uma enorme diversidade estrutural e funcional: - estrutural (colgeno e elastina); - catalisa reaes qumicas no organismo (enzimas); - transporte de molculas no sangue (hemoglobina apoprotenas); - transporte de molculas atravs de membranas (uniporter); - defesa (imunoglobulinas e interferon); - hormnios proticos (insulina); - contrao muscular (actina e miosina); - controle da expresso gnica;
AMINOCIDOSas monomricas formam
so
unidades que as
PROTENAS
O
carbono
apresenta 4 ligantes diferentes, exceo da com glicina, assim
apresentando
estereoqumica.
Todas as protenas encontradas nos seres vivos so formadas por Laminocidos.
GRUPO CARBOXILA
Os aminocidos diferem GRUPO AMINO si estrutura cadeia (R). entre pela da
lateral
CADEIA LATERAL
A classificao dos 20 aminocidos feita por meio de sua cadeia lateral (R) e podem ser divididos em:
- apolares (hidrofbicos); - polares (hidroflicos);
Os aminocidos polares ainda so divididos em polares sem carga, polares carregados positivamente e polares
carregados negativamente.
AMINOCIDOS APOLARES ALIFTICOS
AMINOCIDOS APOLARES AROMTICOS
AMINOCIDOS POLARES SEM CARGA
AMINOCIDOS POLARES CARREGADOS POSITIVAMENTE
AMINOCIDOS POLARES CARREGADOS NEGATIVAMENTE
AMINOCIDOS ESPECIAS
IONIZAO DOS AMINOCIDOSOs grupamentos ionizveis dos aminocidos podem apresentar-se protonados ou desprotonados de acordo com o o seu pKa e o pH do meio.
pH < pKa grupamento protonado pH = pKa 50% protonado e 50% desprotonado pH > pKa grupamento desprotonado
+
0
-
PI (Ponto Isoeltrico)O ponto isoeltrico (PI) de um aminocido ou protena o pH onde a somatria das cargas lquidas zero, ou seja, a molcula neutra.
Curva de Titulao da Glicina
A LIGAO PEPTDICAO grupo carboxlico de um aminocido 1 pode se ligar covalentemente ao grupamento amino de um aminocido 2, com perda de uma molcula de H2O, formando uma ligao amida. - dipeptdeos; - tripeptdeos; - oligopeptdeos; - polipeptdeos (protenas);
A ligao peptdica no ocorre como est descrita, atravs de reao direta entre os aminocidos, mas atravs de um complexo aparato de sntese protica (ribossomos). Essa representao mostra apenas o resultado lquido do processo.
A ligao peptdica tem carter de ligao dupla (sp2), ou seja, so planares e rgidas, sendo que somente a ligao simples do carbono permite rotao.
Destacando peptdica, ligao
a
ligao a
esquematize entre
aminocidos
hipotticos formando:
a) um dipeptdeo b) um tripeptdeo
4 aa
3 ligaes peptdicas
ESTRUTURA DE PROTENAS
A estrutura das protenas pode ser descrita em quatro nveis:
1. Estrutura primria
2. Estrutura secundria
3. Estrutura terciria
4. Estrutura quaternria
1. Estrutura primria Refere-se seqncia de aminocidos ao longo da cadeia polipeptdica, mantida por ligaes covalentes, que determinada protena; geneticamente, sendo especfica para cada
2. Estrutura secundria
Refere-se segmentos da
cadeia
conformao polipeptdica.
adquirida
por
Normalmente,
apresenta-se como -hlice ou folha -pregueada e esses dois tipos de estrutura secundria podem ocorrer nas protenas em propores variveis;
pontes de hidrognio INTRACADEIA
interaes eletrostticas
pontes de hidrognio INTERCADEIAS
3. Estrutura terciria Refere-se ao dobramento final da estrutura secundria da cadeia polipeptdica;
4. Estrutura quaternria Refere-se associao de duas ou mais cadeias polipeptdicas (subunidades) com estrutura terciria para formar uma estrutura oligomrica;
CLASSIFICAO DAS PROTENAS
1. Protenas fibrosas
- estrutura 2ria regular - alongadas - geralmente insolveis - papel estrutural
-queratinas:
cabelos,
ls,
chifres,
unhas,
cascos, bicos -queratinas: teia de aranha colgeno: tecido conjuntivo, cartilagens, tendes
2. Protenas globulares
- estrutura 3ria e/ou 4ria - ~ esfricas - geralmente solveis - funes dinmicas
ALTERAES ESTRUTURAIS DAS PROTENAS
-
conformao
nativa
(termodinamicamente
+
estvel)
DESNATURAO a perda de sua conformao nativa devido a quebra de ligaes no covalentes por alteraes fsicas (temperatura) ou Protenas qumicas (pH, agentes podem
desnaturantes).
desnaturadas
sofrer renaturao.
DESNATURAO
PERDA DA CONFORMAO NATIVA
PERDA DA FUNO BIOLGICA
Tcnicas Analticas para Separao e Purificao de Protenas
PROCESSOS CROMATOGRFICOS
TROCAINICA
EXCLUSO MOLECULAR
AFINIDADE
PROCESSOS ELETROFORTICOS
ESPECTROMETRIA DE MASSAS