ALOSTERIK

Pengaturan alosterik merupakan perubahan pada enzim atau protein lainnya dalam

rangka berikatan dengan molekul efektor pada tempat alosterik protein (yaitu tempat pada

bagian aktif lainnya dari protein tersebut). Efektor yang bekerja meningkatkan aktivitas

protein disebut aktivator alosterik, sedangkan efektor yang menghambat aktivitas protein

disebut inhibitor alosterik. Pengaturan alosterik merupakan suatu proses alami dari lingkaran

kontrol, seperti mekanisme umpan balik dari produk akhir atau sinyal perangsangan dari

substrat awal.

Enzim alosterik adalah enzim yang merubah konformasinya saat berikatan dengan

efektor. Suatu enzim alosterik merupakan oligomer dimana aktivitas biologiknya dipengaruhi

dengan merubah konformasi pada struktur tersiernya. Enzim alosterik mempunyai beberapa

subunit.

Enzim alosterik memiliki beberapa tempat aktif dan memperlihatkan ikatan

kooperatif. Hal ini berbeda dengan enzim yang hanya memiliki satu tempat aktif, yang

bekerja berdasarkan kinetika Michaelis-Menten. Hal ini mengakibatkan enzim alosterik

memiliki ketergantungan sigmoidal terhadap konsentrasi substrat mereka, yang

memungkinkan untuk menghasilkan output katalitik yang bervariasi dalam merespon

perubahan kecil pada konsetrasi efektor. Molekul efektor, yang bisa jadi substrat itu sendiri

(efektor homotropik) atau molekul kecil lainnya (efektor heterotropik), dapat menyebabkan

enzim menjadi lebih aktif atau kurang aktif. Tempat ikatan untuk efektor heterotropik, yang

disebut tempat alosterik, berada terpisah dari tempat aktif.

Sifat kinetik

Sifat kinetik enzim alosterik telah dijelaskan dalam istilah perubahan

konformasional antara keadaan aktivitas rendah, afinitas rendah “tense” atau keadaan T, dan

keadaan aktivitas tinggi, afinitas tinggi “relaxed” atau keadaan R. Meskipun bentuk kedua

enzim ini secara struktural berbeda, dan terlihat pada beberapa enzim alosterik yang dikenal,

namun yang masih belum diketahui secara jelas adalah dasar molekuler mengenai konversi

antara kedua keadaan ini. pada model terpadu dari Monod, Wyman, dan Changeux, protein

diperkirakan hanya memiliki dua keadaan umum, yaitu “all or none”. Sedangkan pada model

sekuensial dari Koshland, Nemethy, dan Filmer, memungkinkan terdapatnya sejumlah

konformasi global yang berbeda, dengan bentuk energi yang berbeda. Baru-baru ini, dengan

penggunaan teknik fisika kombinasi (contohnya kristalografi sinar x dan solution small angle

x-ray scattering/SAXS) dan teknik genetik (site directed mutegenesis/SDM) memudahkan

para peneliti dalam menggali lebih dalam mengenai dasar molekuler alosterik. Enzim aspartat

carbamoyltransferase Escherichia coli (ATCase) telah menjelaskan sendiri mengenai sistem

model pengaturan alosterik.