aminoacidos individuales
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Explica como se forman los aminoacidos , su estructura y como actuan como acidos y bases.TRANSCRIPT
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Integrantes:
Amira Tun Montalvo.
Heber Uc González.
Jairo Valentín Tamayo Zapata.
Alejandro castro.
Alejandro Juárez Acosta.
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La estructura general incluye un grupo amino y un grupo carboxilo, los cuales están enlazados al carbono α. : un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul).
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El carbono α también esta unido a un hidrogeno y a un grupo en la cadena lateral que se representa con la letra R.
El grupo R determina la identidad del aminoácido.
La estructura típica de los aminoácidos es su forma tridimensional o estereoquímica.
Leninhger, 2000. Principios de
bioquímica.
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Entre las proteínas comúnmente solo encontramos 20 aminoácidos.
Alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina.
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Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las dos formas que se presentan a continuación son las más comunes.
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Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina, Treonina, Glutamina y Tirosina.
Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Cisteína, Metionina, Prolina, Fenilalanina y Triptófano.
Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico y Ácido glutámico.
Con carga positiva, o básicos: Lisina, Arginina e Histidina.
Aromáticos: Fenilalanina, Tirosina y Triptófano (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).
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A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo se los llama esenciales.
Valina (Val) Leucina (Leu) Treonina (Thr) Lisina (Lys) Triptófano (Trp) Histidina (His) Fenilalanina (Phe) Isoleucina (Ile) Arginina (Arg) Metionina (Met)
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Alanina (Ala)
Prolina (Pro)
Glicina (Gly)
Serina (Ser)
Cisteína (Cys)
Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)
Tirosina (Tyr)
Ácido aspártico (Asp)
Ácido glutámico (Glu)
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Es la propiedad que tienen ciertas moléculas de poder existir bajo dos formas que son imágenes especulares la una de la otra, es decir, una es la imagen reflejada en un espejo de la otra.
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Un centro quiral encontrado frecuentemente en las biomoleculas es un átomo de carbono con cuatro grupos diferentes enlazados a el.
La glicina tiene dos átomos de hidrogeno enlazados al carbono α, ósea que la cadena lateral de la glicina es un hidrogeno.
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Las moléculas quirales se diferencian de las aquirales en que tienen actividad óptica.
Desvían el plano en el que vibra la luz polarizada. Una de las formas lo desvía a la derecha y la otra a la izquierda.
Por lo demás, ambas formas corresponden al mismo compuesto y tienen idénticas propiedades
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El interés de la Ciencia por estas moléculas sería prácticamente anecdótico de no ser por el hecho de que el grupo de compuestos más amplio y característico de los que forma la materia viva, responsable de la gran mayoría de los fenómenos vitales, las proteínas.
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Existen dos formas de otro compuesto quiral: los dos estereoisomeros, el L y D del glieraldehido.
Estas dos formas de glieraldehido son la base de la clasificación de los aminoácidos en las formas L y D.
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Los mas importantes son los grupos R, y se clasifican en 2:
1.- la naturaleza polar o no polar de la cadena lateral.
2.- la presencia de un grupo acido o alcalino en la cadena lateral.
Bioquímica de Mary K. Campbell, Shawn O. Farell. Pag 66.
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La glicina es el aminoácido mas simple.
Es el único caso en el cual, 2 hidrógenos están unidos al carbono, en los demás, la cadena lateral es la mas grande.
Se acostumbra a hacer referencia a los aminoácidos con abreviaciones de tres letras o una letra.
Bioquímica de Mary K. Campbell, Shawn O. Farell. Pag. 66.
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Cada uno de estos aminoácidos posee una cadena lateral no polar que no puede ceder o aceptar protones o participar en puentes de Hidrógeno o enlaces iónicos.
Bioquímica de Mary K. Campbell, Shawn O. Farell.
Pag. 69
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Ejemplos:
Alanina.
Es un aminoácido esencial considerado como glucogénico, que interviene en el metabolismo de la glucosa.
C3H7O2N
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Metionina.
C5H11NO2S
Es un aminoácido que contiene un átomo de azufre y, es el primer aminoácido en la síntesis de cualquier proteína.
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Serina, Treonina, Tirosina, Cisteina, Glutamina y Asparagina.
Estos aminoácidos tienen una carga igual a cero a pH neutro, de tal manera que la cadena lateral de la cisteina y tirosina pueden perder su protón a pH alcalino.
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La serina, treonina y tirosina contienen cada una un grupo hidroxilo que puede participar en la formación de puentes de Hidrógeno.
La cadena lateral de la asparagina y glutamina contiene un grupo carbonilo y un amido, lo cuales pueden también participar en la formación de puentes de Hidrógeno.
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Treonina
C4H9NO3
La treonina es un aminoácido polar, no cargado a pH neutro. Participa en muchas funciones que involucran a la glicina. Es importante metabólicamente en el crecimiento muscular del esqueleto, enzimas digestivas y proteínas inmunes.
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Aparecen en algunas proteínas, se generan por modificación del aminoácido original, en un proceso llamado modificación, postraduccional.
Bioquímica de Mary K. Campbell, Shawn O. Farell. Pag. 70
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Pagina 73-76
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Los aminoácidos de estructura general normalmente tienen pH neutro (7).
Es un compuesto químico que es eléctricamente neutro pero que tiene cargas positivas y negativas sobre átomos diferentes.
El grupo carboxilo es acido y el grupo amino es alcalino.
NH2-CHR-COOR (Forma de Aminoácido Neutro)
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Al titular un aminoácido , su curva de titulación indica la reacción de cada grupo funcional al ion hidrogeno.
12
10
8
6
4
2
0 0 1 2
pH
Moles de OH por Aminoácido
pK1 =2.34
pK2 = 9.69
pl = 6.02
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Los aminoácidos poseen valores de pKa (Constante de acidez) , Dependiendo de esta se les puede clasificar como ácidos o bases.
Aminoácidos Alcalinos
Histidina, lisina , arginina
Aminoácidos Ácidos
Acido aspártico y glutámico
⌂ Electroforesis
Método para separar moléculas en un campo eléctrico , sirve ´para determinar las propiedades importantes de las proteínas y ácidos nucleicos
Acido Aspártico
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Electroforesis
http://www.santafe-conicet.gov.ar/servicios/comunica/electroforesis.htm
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Calcular los valores pl de la Fenilalanina, Leucina y Glutamina , utilizando la siguiente tabla de valores pKa
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http://www.calvo.qb.fcen.uba.ar/Tabla%20pKa.html
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Los péptidos (del griego πεπτός, peptós, digerido) son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos.
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Oligopéptido: menos de 10 aminoácidos.
Polipéptido: más de 10 aminoácidos.
Proteína: más de 20 aminoácidos.
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El enlace peptídico es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el
grupo carboxilo (–COOH)
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El enlace peptídico es plano y por tanto no existe rotación alrededor del enlace.
El enlace peptídico posee un carácter de doble enlace, lo que significa que es mas corto que un enlace sencillo y, por tanto, es rígido y plano
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El carácter parcial de doble enlace impide la libre rotación del enlace que une los átomos de C y N en el enlace peptídico Esta rigidez del doble enlace limita las posibilidades conformacionales de los péptidos.
Existen dos configuraciones posibles:
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La combinación mas simple es un dipeptido en el cual dos residuos aminoácidos están ligados por una unión peptídica.
Un ejemplo de un dipeptído de presencia natural es la carnocina, que se encuentra en el tejido muscular. Este compuesto tiene el nombre alternativo de B-alanil-L-histidina.
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• Es un tripeptido de ocurrencia común: tiene considerable
importancia fisiológicas debido a que es un neutrotralisador
(depurador) de los agentes oxidantes.
• Se piensa que algunos agentes oxidantes son dañinos a los
organismo y desempeñan un papel en el desarrollo del
cáncer.
• Su composición de aminoácidos y de su orden de unión , el
glutatión es una y-glutamil-l-cisteinilglicina.
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Figura A:GSH (Glutatión
reducción)
El grupo amino de la cisteína esta ligado a el. El grupo carboxilo de la cisteína esta enlazado, a su vez, al grupo amino de la glicina. El grupo carboxilo de la glicina forma el otro extremo de la molécula el extremo
C-terminal.
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Figura B:(Reacción de
oxido-reducción)
Oxidación -2H- 2e-
2CSHn GSSG⁺2H ⁺2e-Reducción
Esta normalmente neutralizada los agentes oxidantes reaccionando con
ellos. La forma oxidada del glutatión es generada a partir de dos moléculas del péptido reducido formando un puente de desulfuró entre los grupos -SH de
los residuos de las dos cisteínas.
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Figura C:GSSG (Glutatión
oxidado)
La estructura completa del
glutatión oxidado se muestra en la figura.
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Conexiones bioquímicas
QUIMICA ORGANICA
Los aminoácidos visitan diferentes lugares
Aminoácidos de cadena
ramificada
Los ácidos ramificados
como isoleucina, leucina
y valina. Estos son
aminoácidos esenciales
en el sentido de que el
cuerpo no puede
sintetizarlo
Acido glutámico
El glutamato monosodico, o MSG, es
un derivado del acido glutámico que
tiene un amplio uso como resaltador
del sabor. Causa una reacción
fisiológica en algunos individuos,
tales como escalofríos, dolor de
cabeza y vértigo.. Este problema se
conoce como Síndrome de restaurant
chino.
Histidina
Si el grupo de la
histidina es removido,
se convierte en
histamina, la cual es un
potente vasodilatador,
que aumenta el
diámetro de los
conductos sanguíneos .
Los aminoácidos tienen funciones biológicas
diferentes y no solo son partes de las
proteínas y ni de los oligopeptidos.
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Conexiones bioquímicas
Nutrición
ASPARTAME, (un péptido dulce) L-aspartil-L-fenilalanina
La industria de las bebidas bajas
en calorías es uno de los
mercados mas grandes para el
aspartame. El uso de este
edulcorante fue aprobado por la
administración de alimentos y
Bebidas (FDA) de Estados Unidos
en 1981 después de intensivas
pruebas.
Este dipeptido es cerca de 200 mas
dulce que el azúcar.
El derivado tiene un grupo metilo en el
extremo C-terminal- y un enlace
estérico al grupo carboxilo. El derivado
éster metílico es llamado Aspartame y
es comercializado como un sustituto
de azúcar bajo diferentes marcas
comerciales, NutraSee, es una de ellas
![Page 52: Aminoacidos individuales](https://reader036.vdocuments.net/reader036/viewer/2022081720/559e19db1a28abad4e8b45f9/html5/thumbnails/52.jpg)
El residuo aspartilo tiene un grupo a-amino, libre que esta en el estremo N-terminal de la molécula y el residuo fenilalanil tiene un grupo carboxilo libre, que esta en el extremo C-terminal
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Conexiones bioquímicas
Aliados en la salud
FINILCETONURIA: pequeñas moléculas que tienen
grandes efectos
Los errores en
enzimas que
catalizan las
reacciones de
aminoácidos suelen
tener consecuencias
desastrosas,
muchas de ellas
derivan de severas
de retrazo mental.
La fenilcetonuria (PKU) es
un ejemplo bien conocido.
En estas condición, la
fenilalanina, el
fenilepiruvato, el fenil-
lactato y el fenilacetato se
acumulan todos en la
sangre y en la orina.
La evidencia
disponibles sugiere
que el fenilpiruvato,
que es una
fenilcetona, causa
retraso mentales al
interferir con la
conversación del
piruvato a acetil-CoA..
“Errores natales del metabolismo”
Debido a que implican defectos en el ADN
de los individuos afectados.