Classificação das Enzimas

Ligases (catalisam a ligação de duas moléculas com hidrólise da ligação pirofosfato na molécula de ATP (ou uma semelhante, igualmente trifosfatada)• C-O • C-S• C-N • C-C

Isomerases (Transferência de grupos dentro da mesma molécula, formação de isômeros)• racemases• Cis-Trans isomerases• Oxirredutases Intramoleculares• Transferases Intramoleculares

(Mutases)• Liases Intramoleculares

Classificação das Enzimas

Oxirredutases – Reações de oxidação/Redução

Exemplo: Lactato desidrogenase

Redução Ác. Pirúvico à Ác. lático

Classificação das Enzimas

Exemplo Hexoquinase

Transferases - Transferência de grupos

Tranferência do P do ATP para glicose

Classificação das Enzimas

Hidrolases - Reações de Hidrólise

Exemplo: Lactase

Catalisa a hidrólise da lactose em glicose e galactose

Classificação das Enzimas

Liases – Adição ou remoção de grupos (H2O, NH4+, CO2).Ex: Fumarase

hidratação de fumarato em L-malato

Classificação das Enzimas

Isomerases – Transferência de grupos dentro da mesma molécula, formação

de isômeros

Interconversão reversível de dihidroxiacetona fosfato e D-gliceraldeido-3-fosfato

Exemplo: Triose Fosfato Isomerase

Classificação das Enzimas

Ligases – catalisam a ligação de duas moléculas com hidrólise da ligação pirofosfato na molécula de ATP (ou uma semelhante, igualmente trifosfatada)

Formadora de ligação C-C

Exemplo: Piruvato carboxilase

Outras formas de classificarEndoenzimas Agem dentro das moléculas

Exoenzimas Agem nas extremidades das moléculas

Enzimas habituais ou constitutivas

As células sempre as sintetizam

Enzimas indutivas

As células só as sintetizam quando estão na presença do substrato da enzima

Isoenzimas Enzimas que têm a mesma função, ou seja, catalisam uma mesma reação, porém apresentam estruturas diferentes

Propriedades Gerais

–Condições reacionais mais brandas

opH

oTemperaturaDesnaturação

Mecanismo de Ação

• A reação enzimática ocorre em duas etapas:

E + S E S P + E

• 2 modelos:– Modelo chave-fechadura– Modelo do ajuste induzido

Emil Fischer em 1894

Relação estérica entre enzima e substrato

Modelo Chave-fechadura

Modelo do ajuste induzidoKoshland em 1958

Prevê um sítio de ligação não totalmente pré-formado,

E e o S sofrem conformação para o encaixe.

Inibição enzimática

• Grande parte do arsenal farmacêutico (Por ex. tratamento da AIDS feito com drogas que inibem a atividade de certas

enzimas virais.

Inibidores

Substâncias que reduzem a atividade de uma enzima de forma a

influenciar a ligação do substrato.