oxidaciÓn del piruvato y ciclo de krebs · paso 2 traslado del grupo hidroxietilo al primer brazo...
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OXIDACIÓN DEL
PIRUVATO Y CICLO
DE KREBS
Dra. Carmen Aída Martínez
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Fuentes de Acetil CoA
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Metabolismo del Piruvato
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Descarboxilación
oxidativa del piruvato
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Puente entre los hidratos de carbono y en ATC
Producto final de glucólisis aeróbica que ingresa a
mitocondria por cotransporteunidireccional
Forma acetil CoA por descarboxilación a través de
este complejo
PIRUVATO
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Descarboxilación oxidativa
Oxidación del piruvato
Acetil-CoA
Piruvato
CO2
CoA
NADH + HNAD
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Piruvato deshidrogenasa
Localizado en la mitocondria
Complejo multienzimatico 3 enzimas
• Piruvato deshidrogenasa (E1)
• Dihidrolipoil transacetilasa (E2)
• Dihidrolipoil deshidrogenasa (E3)
5 coenzimas
• Acido lipoico
• Pirofosfato de tiamina
• FAD
• NAD
• CoA
Sustrato: piruvato producto: Acetil-CoA
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El complejo a cetoglutarato deshidrogenasa utiliza
5 coenzimas diferentes
Difosfato de tiamina Lipoamida
NAD (niacina) FAD (Riboflavina) CoA (A. Pantotenico)
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Lipoamida
Deriva del ácido
lipoico
Estado oxidado
Estado reducido
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Paso 1
El piruvato se une al TPP Formando
Hidroxietil tiamina pirofosfato
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Paso 1
Se pierde un carbono en forma de
CO2
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Paso 2
Traslado del grupo hidroxietilo al
primer brazo de la lipoamida (Acetil
dihidrolipoamida)
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Paso 2
Traslado del grupo hidroxietilo al
primer brazo de la lipoamida (Acetil
dihidrolipoamida)
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Paso 3
Traslado del grupo acetilo a la CoA-SH
(Acetil CoA y Dihidrolipoamida)
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Paso 4
Transferencia de 2 electrones de la
lipoamida al FAD
Lipoamida es oxidada de nuevo y el
FAD se reduce
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Paso 5
El FAD es oxidado por el NAD
NAD es reducido (NADH)
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Complejo piruvato
deshidrogenasa
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REGULACIÓN DE PIRUVATO
DESHIDROGENASA
MODIFICACIONES ALOSTÉRICAS
• Por sus productos finales
• Acetil CoA y NADH (ATP)
MODIFICACIONES COVALENTES
• Por Fosforilación (Cinasa)
• Por desfosforilación(fosfatasa)
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REGULACIÓN
COMPLEJO PD
Inhibidores
NADH, Acetil CoAy ATP efectores
alostéricosnegativos
Glucagón:
activan Cinasa (P)
Activadores
Disminución de NADH, Acetil CoA
y ATP
Insulina:
activa Fosfatasa
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CICLO DE KREBS
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Ciclo de los Ácidos
Tricarboxílicos (ATC)
Vía común del metabolismo de todos
los combustibles (grasas, Carbohidratos
y proteínas)
Localizado en mitocondria
Utiliza coenzimas reductoras para
generación de ATP en cadena respiratoria
Consiste en ocho reacciones
enzimáticas, todas ellas mitocondriales
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Ciclo de Krebs
Catabólico
Anabólico
Anfibólico
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Base común para varias vías metabólicas (gluconeogénesis,
conversión de carbohidratos en lípidos, fuente de aminoácidos no esenciales,
succinil CoA , síntesis del Hemo)
Piruvato
Acetil CoA
Citrato
Acidos grasosesteroles
Purinas
Otros aminoácidosGlutamato
Succinil CoA
Porfirinas,hemo
Oxalacetato
Aspartato
Otros aminoácidos Pirimidinas
a Cetoglutarato
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Catabolismo: libera energía en forma de equivalentes
reductores y grupo fosforilo(ATP)
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MATRIZ
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CIC
LO
DE
KR
EB
S
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DEL ACIDO CITRICO
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DE ACIDO TRI
CARBOXILICO
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•El citroil-CoA es un intermediario transitorio de la reacción
•La hidrólisis del enlace tioésterdel intermediario hace que la
reacción sea exergónica
1. Formación del Citrato
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La aconitasa contiene un centro hierro-azufre que
actúa como centro de fijación de sustratos y
centro catalítico
2. Formación de isocitrato vía
cis-aconitato
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3. Oxidación del isocitrato a α-
cetoglutarato y CO2
Existen dos formas diferentes de isocitrato
deshidrogenasa:
• NAD dependiente (matriz mitocondrial)
• NADP dependiente (matriz mitocondrial y
citosol)
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4. Oxidación del α-cetoglutarato a
succinil-CoA y CO2
El complejo de la α-cetoglutarato
deshidrogenasa es muy parecido al
complejo piruvato deshidrogenasa,
tanto en estructura como en función,
requiere difosfato de tiamina, lipoato,
NAD, FAD y CoA
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a Cetoglutarato deshidrogenasa
Localizado en la mitocondria
Complejo multienzimatico 3 enzimas
• Alfa cetoglutarato deshidrogenasa (E1)
• Dihidrolipoil transsucciniilasa(E2)
• Dihidrolipoil deshidrogenasa (E3)
5 coenzimas
• Acido lipoico
• Pirofosfato de tiamina
• FAD
• NAD
• CoA
Sustrato: alfa cetoglutarato Producto: succinil CoA
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5. Conversión del succinil-CoA en succinato
La formación acoplada de GTP (o ATP) a expensas de la energía liberada
por la decarboxilación oxidativa del α-ceto-glutarato es
otro ejemplo de fosforilación a nivel del sustrato
Succinil CoA
sintetasa
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6. Oxidación del succinato a fumarato
En eucariotas, la succinato deshidrogenasa
se encuentra unida a la membrana mitocondrial
interna, contiene tres centros hierro-azufre
diferentes y una molécula de FAD unida
covalentemente.
El malonato es un
fuerte inhibidor
competitivo de
esta enzima
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7. Hidratación del fumarato y producción
de malato
Esta enzima es
específica para el
fumarato y el L-malato
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8. Oxidación del malato a oxalacetato
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Generación de fosfato de alta
energía en el catabolismo de la
glucosa
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Vías Anapleróticas
Ana: arriba
Plerotikos: llenar
Son reacciones que reponen
intermediarios del ciclo
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Principales vías biosintéticas y
anapleróticas
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Regulación del ciclo de Krebs
Disponibilidadde sustratos
Necesidad de intermediarios
como precursores biosintéticos
Demanda de ATP
El factor regulador más importante es la relación
• intramitocondrialde [NAD+] / [NADH]
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Regulación del ciclo de Krebs
Citrato sintasa
• Inhibidores: NADH, succinil-CoA, citrato, ATP
• Activadores: ADP
Isocitrato deshidrogenasa
• Inhibidores: NADH
• Activadores: Ca++, ADP
α-cetoglutarato deshidrogenasa
• Inhibidores: succinil-CoA, NADH
• Activadores: Ca++
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