proteine 2 ipa
DESCRIPTION
proteineTRANSCRIPT
-
PROTEINEPARTEA II-A
-
Structura secundar, teriar i
cuternar a proteinelor
-
Structura secundar - organizarea spatiala a cateneipolipeptidice principale alctuite din atomii participani lalegturile amidice (fara considerarea catenelor laterale)
realizat si stabilizat prin legturi de hidrogen intra- iintercatenare intre grupele NH si CO ale legturilor peptidice
reprezentat prin doua conformaii (caracteristice proteinelor reprezentat prin doua conformaii (caracteristice proteinelorfibrilare):a)elice (- helix)b)foi pliate sau conformaie (-pleated sheet)* In plus, conformatie tip colagen
-
Conformatia elice * conformatie elicoidala rezultata prin spiralarea catre
dreapta a catenei polipeptidice; pasul elicei = 5,4; fiecare pasalcatuit din 3,6 aminoacizi; o spira alcatuita din 4,6 aminoacizi
* conformaie contractatmeninut prin legturi dehidrogen intracatenare ntrehidrogen intracatenare ntregrupa carbonil a unei legturiamidice i grupa amino a alteilegturi amidice separate deprima prin 3 aminoacizi
-
* radicalii R sunt plasai alternativ deasuprasi sub planurile legaturilor peptidice siorientati spre exteriorul elicei;
* aminoacizii predominani: Ala, Leu, Ileu,Phe, Met (catene laterale nepolare)
* Exemplu: -keratinele (bogate n Cys):coarne, unghii, piele, pr, ln etc.
-
Conformatia sau foi pliate (-pleated sheet):- orientare paralel sau antiparalel* conformatie ordonata si relaxata, stabilizata prin legaturi
de hidrogen intercatenare - catenele polipeptidice auconformatie in zig-zag, paralele intre ele
* legaturile de hidrogen se formeaza in numar maxim,intre grupe C=O si NH din catene diferite
-
* atomii de carbon purtatori airadicalilor sunt amplasati pemuchia dintre doua planuri
*radicalii aminoacizilor dispusialternativ deasupra si sub planullegaturilor peptidice;
*aminoacizii cei mai frecveni:glicocolul i alanina
* Exemplu: -keratinele -in firul produs de viermii dematase, in solzii, ghearele siciocurile reptilelor si pasarilor
glicocolul i alanina
-
Conformaia tip colagenColagenul - cea mai abundent protein prezent nvertebrate: in piele, oase, cartilagii, tendoane, cornee, dinti,vase de singe etc.; confer rezisten i form esuturilor*conformatie rigida de elice tripla (triplu helix): trei catenepolipeptidice rasucite spre stinga, fiecare catena fiindnfurat slab, spre dreapta, una n jurul celeilalte; legaturide hidrogen intra- si intercatenare
-
conine glicocol (~30-35%), prolin (~12%), 4-hidroxiprolin (~9%), alanin (~11%); secvenele de aminoacizi cele mai frecvent ntlnite sunt Gly-Pro-X sau Gly-X-Hyp
legaturi de hidrogen realizate in special de catre prolina, dar i de grupele OH din 4-hidroxiprolina si 5-hidroxilizina
o spira din oricare elice alcatuita din 3 aminoacizi
unitatea de baza = tropocolagen; unitatile de tropocolagensunt asezate in sir, cap la coada, ntre ele existnd spatii;sirurile de tropocolagen sint dispuse in manunchiuri paralele incare capetele apar in trepte
-
Alte proteine fibroaseElastina (st) - in tesutul conjunctiv; participa la
realizarea structurii arterelor si ligamentelor - flexibila siextensibila dupa toate directiile datorita prezenteidezmozinei care realizeaz ncruciarea lanturilorpolipeptidice; contine in proportie mare glicina, prolina, lisinasi alanina
Fibrinogenul (dr) - in serul sanguin; rol esential inprocesul de coagulare a singelui
-
Structura tertiara - aranjamentul spaial al ntregii catenepolipeptidice, inclusiv al catenelor laterale; indic poziia fiecruiatom caracteristica proteinelor globulare; un stadiu avansat deorganizare spatiala obinut prin replierea catenelor polipeptidiceale proteinelor (combinaii ale tipurilor de structuri secundare)
-
conformaie mai compact fiind caracterizat de alternanaunor poriuni regulate i rigide cu segmente neorganizate siflexibile
-
Legaturile intercatenare ce stabilizeaza structurile tertiare sunt:
* interactiuni hidrofobe intre radicalii nepolari - atractia mutuala a gruparilor nepolare => direcionarea radicalilor hidrofobi din catenele laterale ctre interiorul moleculei, excluznd moleculele de ap din regiunea intern hidrofoba astfel formata
* legaturi de hidrogen ne-peptidice intre grupe OH si COOH peptidice intre grupe OH si COOH i peptidice intre diferite segmente pliate ale moleculei
* interactii ionice (puni de sare) intre grupari polare NH3+ din aminoacizi diaminomonocarboxilici si COO- din aminoacizi monoaminodicarboxilici
* legaturi covalente: punti de sulf intre radicalii de cisteina
-
structura tertiara - foarte sensibila la actiunea factorilor fizicisi chimici => denaturarea proteinelor i pierderea proprietatilorbiologice
-
Structura cuaternaracaracteristica unor proteine cu M > 105 Da, constituite din maimulte catene polipeptidice (subuniti sau protomeri) =>oligomeri
* stabilizat prin interactiuni de natura fizic (interaciunielectrostatice si legaturi de hidrogen) localizate la suprafatafiecarei catene polipeptidice
Exemplu: hemoglobina -tetramer alcatuit din 2 catene si 2catene ; enzimelealosterice (v. mai departe)
-
Proteine globulare
-
Caracteristici generale:
forma sferica sau ovala conformatia este mult mai complexa decit a proteinelor
fibroase au activitate biologica specifica: enzime; rol in apararea
organismelor impotriva bolilor (imunoglobuline), transportadiverse substante ca oxigen, acizi grasi, lipide, hormoni,medicamente, xenobiotice etc.medicamente, xenobiotice etc.
exemple:- albumine- globuline
-
Albuminele
origine vegetala si animala; cele de origine animala sintraspindite in citoplasma si in lichidele biologice (spre ex.plasma sanguina); in lapte, oua etc.
in compozitia lor intra toti aminoacizii cu exceptiaglicocolului
albuminele plasmatice - albuminele plasmatice -cca 60% din proteineleplasmatice
-
Globulinele
serumglobulinele - cca 36% din proteinele plasmatice; mai multe tipuri: , ,
si globulinele sint sintetizate in ficat si ajuta la transportul lipidelor si al transportul lipidelor si al vitaminelor liposolubile; sint produse in tesuturile limfatice si functioneaza ca anticorpi de imunitate
-
Cromoproteine porfirinice : mioglobina si hemoglobina
componenta prostetica este hemul, derivat substituit alporfinei
Porfina
-
Hemul* alcatuit dintr-o molecula de protoporfirina substituit
cu radicali metil, vinil, propionil; in centru se afla Fe2+* fierul este legat de atomii de azot pirolici prin doua
legaturi covalente si doua coordinative (coplanare si perpendiculare doua pe celelalte doua)
CH3CHH2C
2+N
N N
NFe
CH2
CH2
H2C
H2C
CH3H3C
CH CH2H3C
COOOOC Hem_
_
-
* asamblarea hemului cu globina:- atomul de fier se leaga direct de unradical de histidina din molecula globineiprintr-o legatura coordinativa si indirectde un alt rest de histidina prinintermediul unei molecule de apa careformeaza o legatura coordinativa cufierul si o legatura de hidrogen cuhistidina
NH
CHH2C
CO
N
N
N
N N
NFe
CH3H3C
CH CH2H3C
CH3CHH2C
H
2+
histidina- intre gruparile COO- ale substituentilordin hem si grupele NH3+ din aminoaciziibazici (lisina) ai globinei - legaturi ionice- intre radicalii vinil si metil ai hemului siradicalii nepolari din catenele unoraminoacizi ai globinei (triptofan,fenilalanina) - forte van der Waals
NH
CHCH2
CO
NH
CH
CH2
NH3N
NH
C COO
CHNH
CH2
NH3
OHH
++
44
CH2
CH2
COO
H2C
H2COOC
CH3H3C
-
Mioglobina cromoproteina de culoare rosie din muschi rol de a stoca si difuza oxigenul in tesutul muscular
componenta proteica formata dintr-un singur lant polipeptidic alcatuit din 153 aminoacizi; 75% din 153 aminoacizi; 75% din catena este -helix (8 segmente de elice unite prin portiuni neelicoidale constituite din Pro, Ser si Ile)
-
o structura compacta in care catenele lateralenepolare ale aminoacizilor sint orientate spre interior;hemul este plasat intr-un buzunar captusit cu resturi deaminoacizi nepolari - fixat prin forte hidrofobe; singureleresturi polare din interiorul moleculei sint doua resturi dehistidina legate coordinativ de ionul de fier din centrulhemului
afinitatea mioglobinei afinitatea mioglobineipentru oxigen - cca 6 orimai mare decit cea ahemoglobinei => complexdisociabil
MbO2 Mb + O2
-
Hemoglobina - cromoproteina de culoare rosie din hematii rol de a transporta O2 de la plamini la tesuturi (oxihemo-
globina) si CO2 de la tesuturi la plamani (carbohemoglobina)
-
componenta proteica (globina) formata din 4 protomeri: 2 unitati (141 aminoacizi) si 2 unitati (146 aminoacizi); fiecare protomer are atasat un hem
-
Combinatia hemoglobineicu oxigenul oxihemoglobina
fixarea reversibila aoxigenului la hemoglobina -prin legatura coordinativa cu
NH
CHH2C
CO
N
N
N NCH CH2H3C
CH3CHH2C
H
2+
[Hb]4 + O24 [HbO2]4
prin legatura coordinativa cuFe2+, prin indepartareamoleculei de apa (prin careFe2+ era legat de al doilea restde histidina din moleculaglobinei)
N
N N
NFe
CH2
CH2
COO
H2C
H2COOC
CH3H3C
2+
O2
-
Combinatia hemoglobinei cu dioxidul de carbon =carbohemoglobina
fixarea dioxidului de carbon la hemoglobina -covalent, la o grupa amino libera a globinei => compusdisociabil de tip carbamat
Hb NH2 + CO2 Hb NH COO_
+ H+
-
Combinatia hemoglobinei cu monoxidul de carbon carboxihemoglobina
rezulta prin legarea coordinativa a monoxidului decarbon de catre hemoglobina
compus toxic, putindisociabil, blocheaza functiarespiratorie a hemoglobinei=> intoxicatii sau asfixie(cnd 50% din hemoglobinaeste blocata sub forma decarboxihemoglobina)
-
Derivati ai hemului continind Fe3+
hemine = compusi in care hemul contine ionul Fe3+; nu aucapacitatea de a lega O2:*clorhemina sau hemina (Cl-) hemoglobina +Ac OH+NaCl, t*hematina (OH-)
* combinatia hematinei cu globina = methemoglobina