riconoscersi nel traffico: un mistero molecolare
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Riconoscersi nel traffico: un mistero molecolare. Neri Niccolai Dipartimento di Biotecnologie, Chimica e Farmacia Università degli Studi di Siena. -17. Siena, 19 febbraio 2014. questa presentazione è scaricabile da http://www.sienabiografix.it/edu/19_febbraio_2014.pptx. Neri Niccolai - PowerPoint PPT PresentationTRANSCRIPT
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Siena, 19 febbraio 2014
Riconoscersi nel traffico: un mistero
molecolare
Siena, 19 febbraio 2014
Neri NiccolaiDipartimento di Biotecnologie, Chimica e FarmaciaUniversità degli Studi di Siena
-17
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Siena, 19 febbraio 2014
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Neri NiccolaiDipartimento di Biotecnologie, Chimica e FarmaciaUniversità degli Studi di Siena
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Siena, 19 febbraio 2014
ricerche effettuate con
procedure automatiche
(robotica)
Esplorare la Naturanell’ Era post-genomica
-15
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Siena, 19 febbraio 2014
Databank 1
Databank 2
Databank 4
Databank 5
Databank 3
Databank n
Bioinformatica
Bio-conoscenze
enormi quantità di dati
distribuite in banche dati
Esplorare la Naturanell’ Era post-genomica
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Esplorare la Naturanell’ Era post-genomica
http://it.wikipedia.org/wiki/Legge_di_Moore
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Esplorare la Naturanell’ Era post-genomica
Chemical Abstract Service of the American Chemical Society -13
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National Center for Biotechnology Information
Esplorare la Naturanell’ Era post-genomica
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National Center for Biotechnology Information -11
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Esplorare la Naturanell’ Era post-genomica
National Center for Biotechnology Information
amminoacidi
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National Center for Biotechnology Information -9
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Esplorare la Naturanell’ Era post-genomica
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batterio gram-negativo. Fu scoperto nel 1885 dal
batteriologo tedesco Theodor Escherich
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Siena, 19 febbraio 2014
lunghezza 2 micron, larghezza 0,8 micron
Sezione trasversale di una cellula di Escherichia coli
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Siena, 19 febbraio 2014
Sezione trasversale della cellula batterica di
Escherichia coli: le componenti
macromolecolari più abbondanti sono
mostrate, in scala e con la forma determinata
sperimentalmente.L’ingrandimento “virtuale” è di 1:1.000.000
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Siena, 19 febbraio 2014
Extracellular: 1, Enterotoxin. Outer membrane: 2, lipopolysaccharide; 3, lipoprotein; 4, porin; 5, OmpA; 6, fimbrial usher; 7, pilus; 8, iron transport protein FhnA.Periplasm: 9, peptidoglycan; 10, periplasmic binding proteins; 11, beta-lactamase; 12, superoxide dismutase; 13, heat shock protein/chaperone DegP; 14, proline isomerase FkpA. Inner membrane: 15, magnesium transporter MglE; 16, vitamin B12 transporter BtuCD-F; 17, shape-determining proteins MreCD and penicillin-binding protein PBP2; 18, mechanosensory channel MscL; 19, molybdenum transporter ModBC-A; 20, drug efflux pump AcrAB and TolC; 21, magnesium transporter CorA; 22, sodium/proton antiporter NhaA; 23, nitrate reductase NarGHI; 24, succinate dehydrogenase; 25, ATP synthase; 26, ubiquinol oxidase; 27, aspartate receptor; 28, signaling proteins CheAY; 29, secretory channel SecAB; 30, NADH dehydrogenase; 31, zinc transporter YiiP; 32, calcium pump. Flagellar motor: 33, flagellum; 34, flagellar hook; 35, rotor; 36, motor.Cytoplasm: 37, cytoskeletal protein MreB; 38, ribosome; 39, transfer RNA; 40, elongation factor Tu; 41, elongation factor Ts; 42, elongation factor G; 43, initiation factors; 44, aminoacyl-tRNA synthetase; 45, chaperone GroEL; 46, proteasome HslVU; 47, glycolytic enzymes; 48, tricarboxylic acid cycle enzymes; 49, catalase; 50, Iron superoxide dismutase; 51, alkyl hydroperoxide reductase; 52, phosphoenolpyruvate: sugar phosphotransferase system; 53, nucleoside diphosphate kinase; 54, glycerol kinase; 55, acyl carrier protein system; 56, aspartate carbamoyltransferase; 57, aspartate aminotransferase; 58, glutamine synthetase. Nucleoid: 59, DNA; 60, RNA polymerase; 61, messenger RNA; 62, catabolite activator protein; 63, lac repressor; 64, topoisomerase; 65, HU; 66, H-NS; 67, IHF; 68, Fis; 69, Lrp; 70, condensin MukBEF; 71, RecA; 72, RecBCD; 73, DNA methyltransferase Hha1; 74, DNA glycosylase MutM; 75, DNA polymerase; 76, single strand binding protein.
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Siena, 19 febbraio 2014
Volume occupato da acqua 70%Volume occupato da proteine 17%Volume occupato da tutti gli
RNA 6%
Volume occupato da rRNA 5%
Volume occupato da tRNA 0.8%
Volume occupato da mRNA 0.2%
Volume occupato da DNA 1%Volume occupato da ribosomi 8%
Volume occupato da lipidi 3%Volume occupato da LPS 1%
Volume occupato da mureina 1%Volume occupato da glicogeno 1%
Volume occupato da ioni 0.3%
Volume occupato da piccole molecole 1%
un ribosoma: ce ne sono 18.000!
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Siena, 19 febbraio 2014
Biologia dei sistemi
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Siena, 19 febbraio 2014
Biologia dei sistemi
Proteina, quo vadis?-2
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Siena, 19 febbraio 2014
20 nm
Simulazione del movimento di 1.109 molecole scelte tra “solo” 51 tipi diversi di
proteine e RNA
da: McGuffee SR, Elcock AH (2010) Diffusion, Crowding & Protein Stability in a Dynamic Molecular Model of the Bacterial Cytoplasm. PLoS Comput Biol 6(3): e1000694
Biologia dei sistemi
-2
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Siena, 19 febbraio 2014
Biologia dei sistemi
Proteina, quo vadis?-2
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Siena, 19 febbraio 2014
Biologia dei sistemi
Proteina, quo vadis?-2
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Siena, 19 febbraio 2014
enzima di una farfallinacomposto da 594
amminoacidiC 2.989H 4.533O 899N 783S 25 _________________
atomi 9.229
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attrazionerepulsione
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Una ipotesi tutta da dimostrare
enzima di una farfallinacomposto da 594
amminoacidiC 2.989H 4.533O 899N 783S 25 _________________
atomi 9.229
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0!!
(atom style)!Laboratorio di Biologia Strutturale
Dipartimento di Biotecnologie, Chimica e Farmacia
Buon studio deltraffico molecolare
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