FACULTAD DE QUÍMICADEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA

CURSO DE BIOQUÍMICA(CLAVE 1508)

Licenciaturas de QFB y QA

Prof. Laura Carmona SalazarGrupos: 09 Semestre: 14-I

Este material es exclusivamente para uso educativo y no de lucro

TEMARIO DEL CURSO

I. Estructura y Función de las proteínas. 16 horas

II. Membranas y transporte. 6 horas

III. Introducción al Metabolismo. 2 horas

IV. Glucólisis. 6 horas

V. Gluconeogénesis. 2 horas

VI. Síntesis de las Pentosas Fosfato. 2 horasVI. Síntesis de las Pentosas Fosfato. 2 horas

VII. Ciclo del Ácido Cítrico. 6 horas

VIII.Fosforilación Oxidativa y Fotosíntesis. 6 horas

IX. Metabolismo del Glucógeno. 4 horas

X. Metabolismo de Lípidos. 6 horas

XI. Catabolismo de Compuestos Nitrogenados. 2 horas

XII. Integración Metabólica. 2 horas

EVALUACIÓN DEL CURSO

EXAMENES GLOBALES 80%

EXAMEN DEPARTAMENTAL 20%

ACTIVIDADES DE APRENDIZAJE (Adicional al examen global)

CORREO: asesoracarmona@gmail.com

TEMARIO DEL CURSO

I. Estructura y Función de las proteínas. 16 horas

II. Membranas y transporte. 6 horas

III. Introducción al Metabolismo. 2 horas

IV. Glucólisis. 6 horas

V. Gluconeogénesis. 2 horas

VI. Síntesis de las Pentosas Fosfato. 2 horas

EXAMEN DPTAL

VIERNES12

DE OCTUBRE18:00 A

20:00 HRSVI. Síntesis de las Pentosas Fosfato. 2 horas

VII. Ciclo del Ácido Cítrico. 6 horas

VIII.Fosforilación Oxidativa y Fotosíntesis. 6 horas

IX. Metabolismo del Glucógeno. 4 horas

X. Metabolismo de Lípidos. 6 horas

XI. Catabolismo de Compuestos Nitrogenados. 2 horas

XII. Integración Metabólica. 2 horas

ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DELAS PROTEÍNAS

1. Estructura y función de los aminoácidos

2. Estructura primaria2. Estructura primaria

LAS PROTEÍNAS SON ABUNDANTES EN LA CÉLULADE DIFERENTES TAMAÑOS Y EXHIBEN UNA GRAN VARIABILIDADFUNCIONAL

SON LOS INSTRUMENTOS MOLECULARESA TRAVÉS DE LAS CUALESSE EXPRESA LA INFORMACIÓN GENÉTICA

CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES COMUNES DE LOS AMINOÁ CIDOS

Grupo

CENTROQUIRAL

Grupoamino

Grupo carboxilo

Carbono αααα

QUIRAL

ESTEREOISOMERÍA EN LOS αααα-AMINOÁCIDOS.- Se determina por el ordenamiento tetraédrico de los orbitales de enlace de los cuatro grupos diferentes alrededor del átomo de carbono αααα.

LOS AMINOÁCIDOS TIENEN UNA CONFIGURACIÓN ABSOLUTA D o L, (QUE SE DENOMINA DE ACUERDO A LA DEL GLICERALDEHÍDO )

Sólo los aminoácidos con las formas Lson los que forman parte de las proteínas

LOS 20 αααα-AMINOÁCIDOS PRESENTES EN LAS PROTEÍNAS VARÍAN ENSUS CADENAS LATERALES:

TAMAÑO

FORMA

CARGA

CAPACIDAD DE FORMAR PUENTES DE HIDRÓGENO

PROPIEDADES HIDROFÓBICAS

REACTIVIDAD QUÍMICA

CLASIFICAC

NO POLARES, ALIFÁTICOS AROMÁTICOS

CARGADOS POSITIVAMENTE

CIÓN

DEACUERDOASUGRUPO R

POLARES SIN CARGA

CARGADOS NEGATIVAMENTE

GRUPOS R APOLARES ALIFÁTICOS

No muy solublesen H2O

GRUPOS R AROMÁTICOS

No muy solublesen H2O

GRUPOS R POLARES SIN CARGA

a) Más solubles en H 2Ob) Sus grupos polares puedenestablecer puentes de H con el H2O

GRUPOS R POLARES CON CARGA

GRUPOS R POLARES CON CARGA

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

1) Sus pesos moleculares están entre los 57 y los 1 86 Daltones (un peso molecular promedio es 110 daltones)

2) Los a.a. como cristales tienen altos puntos de f usión ( ≈≈≈≈ 250 ºC)

3) Bastante solubles en agua

4) Insolubles en solventes no polares

5) Pueden tener carga eléctrica (dependiendo del pH)5) Pueden tener carga eléctrica (dependiendo del pH)

6) Algunos (Triptofano, fenilalanina y tirosina) pu eden absorber fuertemente la luz ultravioleta (280 nm)

7) Pueden protonarse o desprotonarse, por lo que pu eden actuar como donadores o aceptores de H +, o sea pueden actuar como ácidos o como bases y se comportan como iones dipolares o zw itteriones en solución acuosa

PROPIEDADES ÁCIDO – BÁSICAS DE LOS AMINOÁCIDOS

Las propiedades ácido – básicas de los a.a. son importantes, porque:

� Determinan muchas propiedades de las � Determinan muchas propiedades de las proteínas.

� Ayudan a separarlos, identificarlos y cuantificarlos.

LOS AMINOÁCIDOS PUEDEN ACTUAR COMO ÁCIDOS Y COMO BA SES

FORMA NOIÓNICA

FORMA ZWITTERIÓNICA(Predomina a pH neutro)IÓNICA (Predomina a pH neutro)

ÁCIDO(DADORDE PROTONES)

BASE(ACEPTORDE PROTONES)

Los a.a. sonanfóteros

CR

COO-

+NH3

H

a pH 6 -7

Disociación del grupo carboxilo:

1) Cα Cα

Es un ácido porque tiene la tendencia a donar H +, por tanto sus valores de pK’ son bajos

GRUPOS IONIZABLESDE LOS AMINOÁCIDOS

COOH COO H+- +

pK’ son bajos

Valores de pK del COO - son ligeramente diferentes para los 20 a.a. por efecto de los grupos R

Disociación del grupo amino:

2) Cα Cα

Es una base porque tiende a aceptar H +, por tanto sus valores de pK’ serán altos.

NH2 H+

+ NH3

+

LOS AMINOÁCIDOS TIENEN CURVAS DE TITULACIÓN CARACTERÍSTIC AS

LA CURVA DE TITULACIÓN PUEDE MOSTRAR LA CAPACIDADAMORTIGUADORA DE LOS AMINOÁCIDOS

REGIÓN CONCAPACIDADDEAMORTIGUADORDE pHDE pH

LA CURVA DE TITULACIÓN PREDICE LA CARGA ELÉCTRICA DELOS AMINOÁCIDOS

Punto isoeléctrico o pH isoeléctrico (pI).- Es elvalor de pH en el que la carga eléctrica netaes cero.

pI= ½ (pk1 + pk2) = ½ (2.34 + 9.60)= 5.97pI= ½ (pk1 + pk2) = ½ (2.34 + 9.60)= 5.97

EL ENTORNO QUÍMICO MODIFICA EL pka DE CUALQUIER GRUPO FUNCIO NAL

CURVAS DE TITULACIÓN DE UN AMINOÁCIDO CON DOS GRUPOS DISOCIABLESEL NH3 Y EL COOH

Y DE UN AMINOÁCIDO CON TRES GRUPOSDISOCIABLES:NH3, COOH Y EL GRUPO R

IONIZACIÓN DE LOS GRUPOS R DE LOS AMINOÁCIDOS

Aspartato CH2 COOH

Forma que predominaabajo del pK R

pKR Forma que predominapor arriba del pK R 3.9CH2 COO- + H+

Glutamato CH2 CH2 COOH4.1

CH2 CH2 COO- + H+

Histidina6.0

+ H+CH2

NH

NH

+

CH2

NH

N

EL VALOR DE pK NOS AYUDA A SABER EL ESTADO DE PROTO NACIÓN Y LA CARGA DE UN GRUPO QUÍMICO A CIERTO pH. Disociaci ón del grupo R de

un aminoácido

Cisteína CH2 SH CH2S-8.4

+ H+

Tirosina OH10.5

O- + H+

Lisina CH2 CH2 CH2 CH2 NH3+

CH2 CH2 CH2 CH2 NH2 + H+10.5

Arginina

+

CH2 CH2 CH2 NH C

NH2

NH2

12.5CH2 CH2 CH2 NH C

NH

NH2

+ H+

LOS AMINOÁCIDOS DIFIEREN EN SUS PROPIEDADES ÁCIDO-BASE

pI = pK1+ pKR2

IONIZACIÓN DEL ÁCIDO GLUTÁMICO

pI = 2.19 + 4.25= 3.2 2

2

pI = pK2+ pKR2

IONIZACIÓN DE LA LISINA

pI = 9.18 + 10.79=10.0 2

2

Funciones:

1)Moléculas formadoras de las proteínas.2)Precursores de vitaminas ( β- alanina).3)Intermediarios en las síntesis de otros

aminoácidos .

AMINOÁCIDOS

aminoácidos .4) Presentes en las paredes celulares de bacterias.5) Como neurotransmisores.6) Hay varios que en plantas tienen funciones

desconocidas.

AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES

Todos son indispensables, pero los esenciales no son sintetizados por el metabolismo humano, por lo que necesitan ser ingeridos en productos que sí los contienen y en los que son sintetizados por otros organismos

ALGUNOS DERIVADOS DE LOS AMINOÁCIDOS ESTÁNDAR YAMINOÁCIDOS QUE NO SON COMPONENTES DE LAS PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

• ESTRUCTURAS PRIMARIA, SECUNDARIA, TERCIARIA Y SECUNDARIA, TERCIARIA Y CUATERNARIA

NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURA PRIMARIA

1. Ordenamiento lineal de aminoácidos , en cadenas no ramificadas2. Posición específica de cada aminoácido en la cadena secuencia

específica3. Unión covalente aminoácido – aminoácido (enlace pe pt ídico)4. La cadena de aminoácidos tiene dos extremos: uno amino, otro

carboxilo carboxilo

Cadenas de aminoácidos unidos por uniones peptídicas.

2 – 40 aminoácidos PÉPTIDOS U OLIGOPÉPTIDOS

40 – 40,000 aminoácidos CADENAS POLIPEPTÍDICAS O POLIPÉPTIDOS

FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO PORCONDENSACIÓN DE LOS αααα-AMINOÁCIDOS

eliminación

RESIDUOS

LA CADENA POLIPEPTÍDICA TIENE POLARIDAD

RESIDUO

COMPONENTES DE UNA CADENA POLIPEPTÍDICA

CADENA PRINCIPAL O ESQUELETO (REPETIDA)

CADENAS LATERALES (VARIABLE)

Segunda mitad del código genético

DNA RNASecuencia

proteína Estructura

tridimensional

trascripción traducción plegamiento

LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DE UNA PROTEÍNA ES ESPECÍFICA (Ú NICA)DETERMINADA POR LOS GENES

DNA RNA proteína tridimensional

replicación

Transcr. inversa

replicacióntraducción

CADA PROTEÍNA ESTAFORMADA PORAMINOÁCIDOS

LAS PROTEÍNAS SON MACROMOLÉCULAS FUNDAMENTALES EN ELMETABOLISMO CELULAR

CADA PROTEÍNA TIENE UN ARREGLOESTRUCTURAL QUE ES EL REFLEJO DE SU

FUNCIÓN

Son 20Diferentes (carga, tamaño, solubilidad, etc)Propiedades ácido-base

PROTEÍNA ESPECÍFICA= SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS ESPECÍFICA

ARREGLO = CADA PROTEÍNA TIENE UNA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL

¿DE QUÉ DEPENDE ESTE ARREGLO?

DEPENDE DE LAS INTERACCIONES (DÉBILES)DEPENDE DE LAS INTERACCIONES (DÉBILES)Y DE LOS ENLACES PEPTÍDICOS

DE SU SECUENCIA

NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Estructuraprimaria

Estructurasecundaria

Estructuraterciaria

Estructuracuaternaria

Residuosaminoácidos

Hélice α Cadena polipeptídica

Subunidades unidas

ESTRUCTURA PRIMARIA.- Se refiere a la secuencia de a minoácidos en unaproteína.

DESCRIBE LOS ENLACES COVALENTES (ENLACE PEPTÍDICO Y PUENTES DISULFURO) QUE UNEN LOS RESIDUOS AMINOÁCIDOS DE UNA CADENA

POLIPEPTÍDICA

CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO

1) ES PLANAR

EL ENLACE PEPTÍDICO ES PLANO.- DETERMINADO POR LA

ESTRUCTURA RESONANTE DEL MISMO ENLACE

Incapacidad de rotación= CONFORMACIÓN RESTRINGIDA

LONGITUDES DEL ENLACE PEPTÍDICO

C-N 1.49 A

C=N 1.27 A

O

O

EL ENLACE PEPTÍDICO PLANO TIENEDOS CONFORMACIONES

αααααααα αααα αααα αααα