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PROTEINAS
QUIMICA DOS ALIMENTOS
PROF Rosana M. Roversi
3º modulo
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PROTEINAS EM ALIMENTOS
• DEFINIÇAO QUIMICA
• FUNÇOES TECNOLOGICAS
• ALIMENTOS PROTEICOS – QUEIJOS
• INTRODUÇAO
• As proteínas são os maiores constituintes de toda célula viva, e cada uma delas, de acordo com sua estrutura molecular, tem uma função biológica associada às atividades vitais.
• Nos alimentos, além da função nutricional, as proteínas têm propriedades organolépticas e de textura. Podem vir combinadas com lipídeos e carboidratos.
• As proteínas contêm C (50 a 55%); H (6 a 8%); O (20 a 24%); N (15 a 18%) e S (0,2 a 0,3%).
• Quimicamente são polímeros de alto peso molecular, cujas unidades básicas são os aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas formando longas cadeias, em várias estruturas geométricas e combinações químicas para formar as proteínas especificas, cada qual com sua própria especificidade fisiológica.
• Apesar da sua complexidade estrutural, as proteínas podem ser hidrolisadas (quebradas) em seus constituintes aminoácidos por enzimas ou por meio de fervura com ácidos e álcalis sob certas condições
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Quimicamente falando: o que são proteínas
• Polímeros de alto peso molecular formados por cadeias de aminoácidos, unidos entre si por ligações peptídicas
– Ate 10 aminoácidos = peptídeo
– > 10 aminoácidos = proteínas
AMINOÁCIDOS
• Unidades estruturais básicas das proteínas, ligadas entre si por
ligações peptídicas
Radical
diferenciador
Ligaçãopeptídica
PROTEINAS ALIMENTÍCIAS
• Ovo
– Clara
• Ovalbumina (50%)
• Conalbumina
• Ovomucina
• Avidina
• Lizosima
– Gema
• Lipovitelina e fosfovitina
• Levitina
• TRIGO – Prolaminas– Glutelinas– Glutem: prolaminas +glutelinas
• Responsavel pela textura dos pães
• CARNE –estrutura complexa e fibrosa
– Miosina-actina
– Colageno (gelatina)
• LEITE
– CASEINA – FOSFOPROTEINA (80%)
– LACTOALBUMINA (0,5%)
– LACTOGLOBULINA (0,2%)
PrimáriaSecundária Terciária Quaternária
Estruturas das proteínas
Radical - Confere identidade aos AAl
Classificação dos Aminoácidos
• Segundo a polaridade dos seus radicais "R“
– Apolares ou hidrófobos– Polares: R sem carga– Polares positivos– Polares negativos
Forma Dipolar dos Aminoácidos
– Em solução aquosa são ANFÓTEROS pois,, comportam-se como ácido e como base, formando ÍONS DIPOLARES, a saber:
NH3+
C COO -R
H
AÇÃO DO PH DA SOLUÇÃO
• meio ácido, + H+, comportando-se como base
AA + H+ AA+
• Meio básico, - H+, comportando-se como ácidos
AA + OH-AA-
• Ponto isoelétrico: valor de pH onde as cargas elétricas do aminoácido se igualam e se anulam: AA+- =pH 6
PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO
• SIMPLES:
– Hidrolise total aminoácidos
• Albuminas (ovo, leite)
• CONJUGADAS:
– Hidrolise total aminoácidos + grupo não protéico
• Caseína: fosfoproteina (acido fosfórico)
• Hemoglobina: cromoptoteina (pigmento)
• Proteínas fibrosas:– São aquelas que apresentam moléculas distendidas e filamentosas,
semelhantes a longos fios. E são insolúveis em água. Colágeno e fibrina são exemplos de proteínas fibrosas.
• Proteínas globulares:– Apresentam as moléculas enroladas como novelos e são solúveis em
água formando micelas. A maioria das proteínas apresentam estrutura globular como, por exemplo, as enzimas, anticorpos, hemoglobina, clorofila e proteínas estruturais.
Globulares (ex. albuminas, mioglobina Fibrosas (ex. colágeno)
Propriedades funcionais
• Confere Características especiais de textura e formação de emulsoes
• Proriedades hidrodinamicas : Proteína-água
– Absorção de água
– Adesão,
– Dispersividade
– Solubilidade e viscosidade
– Geleificação
• Propriedades relacionadas com interação proteína –proteína
– Coagulação
– Formação de gel
– Estrutura fibrosa: massa protéica
– Glúten
• Propriedades surfactantes (de superfície)
– Emulsão
• Maionese sem ovos
– Soro de leite
– Espumas
– Solvente polar –proteína – solvente apolar
PRINCIPAIS PROPRIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS
• HIDRATAÇÃO– Aceitabilidade sensorial dos alimentos
• Textura, maciez– Depende de:
• Fatores intrínsecos:– Tipo de AA e conformação
• Fatores extrínsecos– pH, temperatura, força iônica do solvente
• SOLUBILIDADE EM AGUA– Interação com o solvente
• Influencia do PH– Ponto isoelétrico
» Influencia de sais: Salting in / salting out– Rápida dispersão– Homogeneidade
• Molhos• Sopas desidratadas• Purês• bebidas
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10
20
30
40
50
60
70
80
90
100
0 2 4 6 8 10 12
pH
So
lub
ilid
ad
e
(N)
Soja
Soro de leite
Representação da solubilidade em função do pH da proteína de soja e da proteína do soro de leite
PRINCIPAIS PROPRIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS
• AGENTE VISCOSIDADE
– Depende
• Diâmetro
• Concentração
• estrutura molecular
• pH
• Temperatura
– Caseinatos
• geleificação
• Rede de proteínas
– Produtos lácteos
– Gelatinas
• Necessário desnaturação + agregação Proteina-proteina
» Tratamento térmico
» Hidrolise enzimática
» Acidificação ou alcalinização
» Ex:Produção de queijos
• Hidrólise
– Proteína + H+ AA + NH4
• Percepção de odor característico de carne podre
• Fundamento da reação de Kjedahl – método para determinação de proteínas em alimentos:
Determinação analítica de proteínas em alimentos
Método de kjeldahl
1. Digestão da matéria orgânica com acido sulfúrico
Matéria orgânica +H2SO4
2. Destilação: transferência da amônia (N protéico) para uma solução acida conhecida
3. solução acida conhecida
Sulfato de amônio + NaOH Na2SO4 + NH3
NH3 + H2SO4 NH4 + H2SO4
• 3. Titulação
– Quantificação do amônio através da quantificação do excesso de acido sulfúrico (2) mediante titulação com hidróxido de sódio
• Cálculos: transformação do N protéico em proteína
– Fator de correção: 6,25
– %P= (H2SO4 que reagiu).f.100.6,25/amostra
• Referencias bibliograficas:
– BIBBIO,F. e BOBBIO, P. Introdução a Química de Alimentos.Campinas, Fundação Cargil, 1985, 306p.
– PEARSON, D. The Chemical Analysis of Food. London: ChemicalPubishing CO, 1076,331p.
– Ordòñez, A. J. Tecnologia de alimentos- Componentes –Processos. vol 1, 2005
– Química de Alimentos: Proteínas
Sulfato de amônio
(N protéico)