aula 9- proteinas simplificada
TRANSCRIPT
Proteínas
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0%
5%
21%
1%0%
agua carboidratosgorduras proteinassais minerais fibras
73%
18%
1%5%1%
2%
agua carboidratosgorduras proteinassais minerais Fibra
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Proteínas
Caracterização
estrutura
propriedades
análise em alimentos
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Introdução
Componentes essenciais a todas as células vivas, relacionadas a todas as funções biológicas Contrateis (miosina, actina)
Estrutural (colágeno /queratina)
Biocatalizadores (enzimas)
Hormonais (insulina, hormônios da tireóide)
Transferência ( hemoglobinas e transferinas)
Reserva (ovoalbumina, caseína)
Proteção contra agressores
Responsaveis por DOA Botulismo (toxina botulinica)
Encefalopatias espongiformes (Prios)
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PROTEINAS ALIMENTÍCIAS
OVO
CLARA
OVALBUMINA (50%)
CONALBUMINA
OVOMUCINA
AVIDINA
LIZOSIMA
GEMA
LIPOVITELINA E FOSFOVITINA
LEVITINA
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PROTEINAS ALIMENTÍCIAS
TRIGO Prolaminas Glutelinas Glutem: prolaminas +glutelinas
Responsavel pela textura dos pães
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PROTEINAS ALIMENTÍCIAS
CARNE –estrutura complexa e fibrosa Miosina-actina
Colageno (gelatina)
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PROTEINAS ALIMENTÍCIAS
LEITE CASEINA – FOSFOPROTEINA (80%)
LACTOALBUMINA (0,5%)
LACTOGLOBULINA (0,2%)
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Quimicamente falando: o que são
proteínas
Polímeros de alto peso molecular formados por cadeias de aminoácidos, unidos entre si por ligações peptídicas
Ate 10 aminoácidos = peptídeo
> 10 aminoácidos = proteínas
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Aminoácidos
Unidades estruturais básicas das
proteínas, ligadas entre si por
ligações peptídicas
Radical
diferenciador 10
AMINOÁCIDOS
Ligação
peptídica
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Compostos heteropolimétricos
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Estrutura e conformação das Proteínas
PRIMARIA LINEAR – seqüência
dos AA
SECUNDÁRIA Pregueada Hélice
TERCIARIA Dobras e
enrolamentos da cadeia
QUATERNARIA Duas ou mais cadeias
peptídicas
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Estruturas das proteinas
Primária Secundária Terciária Quaternária
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Classificação quanto a solubilidade
Proteinas fibrosas: São aquelas que apresentam moléculas
distendidas e filamentosas, semelhantes a longos fios. E são insolúveis em água. Colágeno e fibrina são exemplos de proteínas fibrosas.
Proteínas globulares: Apresentam as moléculas enroladas como
novelos e são solúveis em água formando micelas. A maioria das proteínas apresentam estrutura globular como, por exemplo, as enzimas, anticorpos, hemoglobina, clorofila e proteínas estruturais.
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Radical
Confere identidade aos AA
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Classificação dos Aminoácidos
Segundo a polaridade dos seus radicais "R“
Apolares ou hidrófobos Polares: R sem carga Polares positivos Polares negativos
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Forma Dipolar dos Aminoácidos
Em solução aquosa são ANFÓTEROS pois,, comportam-se como ácido e como base, formando ÍONS DIPOLARES, a saber:
NH3+
C COO -R
H
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AÇÃO DO PH DA SOLUÇÃO
meio ácido, + H+, comportando-se como base
AA + H+ AA+
Meio básico, - H+, comportando-se como ácidos
AA + OH-AA-
Ponto isoelétrico: valor de pH onde as cargas elétricas do aminoácido se igualam e se anulam: AA+- =pH 6
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Propriedades funcionais-
derivadas das propriedades fisico-
quimicas
Confere Características especiais de textura e viscosidade
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PRINCIPAIS PROPRIEDADES
FÍSICO-QUÍMICAS
PROMOTORES DE VISCOSIDADE Hidratação = solubilidade em água
Aceitabilidade sensorial dos alimentos Textura, maciez
Rápida dispersão
Homogeneidade Molhos Sopas desidratadas Pures bebidas
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PRINCIPAIS PROPRIEDADES
FÍSICO-QUÍMICAS
PROMOTORES DE GELEIFICAÇAO
Rede de proteínas
Produtos lacteos: 22Queijos e iogurtes
Gelatinas
Necessário desnaturação + agregação Proteina-proteina
Tratamento térmico
Hidrolise enzimática
Acidificação ou alcalinização
Ex:Produção de queijos
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VALOR BIOLÓGICO
ALTO VALOR BIOLÓGICO: PROTEÍNAS COMPLETAS, OU SEJA, CONTÊM TODOS OS AMINOÁCIDOS QUE O CORPO PRECISA. ORIGEM ANIMAL, COMO AS
CARNES(QUALQUER TIPO), OS OVOS, O LEITE, IOGURTE E O QUEIJO.
BAIXO VALOR BIOLÓGICO: NÃO CONTEM TODOS OS AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS ORIGEM VEGETAIS
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AA não essenciais = produzidos pelo organismo
não-essenciais:
alanina
asparagina
ácido aspártico
cisteína
ácido glutâmico
glutamina (sintetizada a partir do ácido glutâmico = glutamato)
glicina
prolina
triosina 24
AA essenciais= não produzidos pelo organismo –
devem ser ingeridos
essenciais: histidina
isoleucina
leucina
lisina
metionina
fenilalanina
treonina
triptofano
valina
Arginina
serina25
Desnaturação
As proteínas podem desnaturar. Isto acontece quando, por ação de substâncias químicas ou do calor, as proteínas sofrem alteração da estrutura terciária ou a quebra das ligações não covalentes da estrutura quaternária.
As proteínas perdem a sua conformação e, consequentemente, a sua funcionalidade. A desnaturação pode ser: reversível ou irreversível.
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DESNATURAÇÃO PROTEICA
ALTERAÇAO NA CONFORMAÇAO ESTRUTURAL (secundaria, terciária ou quaternária) Não afeta a digestibilidade
EFEITOS DA DESNATURAÇÃO Redução na solubilidade Dificuldade de Cristalização Perda de atividade biológica (enzimática ou imunológica) Aumento da reatividade química Aumenta da viscosidade intrínseca
CAUSAS: FATORES FISICOS E QUIMICOS Calor / congelamento Agitação mecânica severa Radiações Ácidos e bases – pH – ponto isoelétrico
insolubilização27
Determinação de proteínas em
alimentos
Método de kjeldahl1. Digestão da matéria orgânica com acido
sulfúricoMatéria orgânica +H2SO4
2. Destilação: transferência da amônia (N proteico) para uma solução acida conhecida
Sulfato de amônio + NaOH Na2SO4 + NH3
NH3 + H2SO4 NH4 + H2SO4
Sulfato de amônio
(N proteico)
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METODO KJELDHAL - CONTINUAÇAO
3. Titulação
Quantificação do amônio através da quantificação do excesso de acido sulfúrico (2) mediante titulação com hidróxido de sódio
Cálculos: transformação do N proteico em proteína
Fator de correção: 6,25
%P= (H2SO4 que reagiu).f.100.6,25/amostra
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REFERENCIAS
BIBLIOGRAFICAS
BIBBIO,F. e BOBBIO, P. Introdução a Química de Alimentos.Campinas, Fundação Cargil, 1985, 306p.
PEARSON, D. The Chemical Analysis of Food. London: Chemical Pubishing CO, 1076,331p.
Ordòñez, A. J. Tecnologia de alimentos-Componentes –Processos. vol 1, 2005
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