caminos metabolicos comunes
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CAMINOS METABOLICOS COMUNES
Se distinguen fundamentalmente los siguientes:
TRANSAMINACION:
La administracion de un aminoacido con con nitrogeno isotopico va seguida de la aparicion de dicho nitrogeno en numerosos amino acidos de las proteinas tisulares; Es decir el organismo utiliza el nitrogeno de un aminoacido para la sintesis de otros.
ESTA REACCION DE DE TRASPASO DE NITROGENO SE LLAMA: TRANSAMINACION y en ella participan un aminoacido y un cetoacido
En la reaccion de transaminacion es importante la piridoxina (Viitamina B6) en sus formas activas de fosfato de piridoxal o de piridoxamina
El aminoacido reacciona con el fosfato piridoxal o de piridoxamina.
El aminoacido reacciona con el fosfato de piridoxal para formar un cetoacido y fosfato de piridoxamina este cede otro amino a otro a-cetoacido, invirtiendo las reacciones
Las reacciones de transaminacion mas frecuentes son aquellas en las que participa el a-cetoglutarato, cuya aminacion produce glutamato por consiguiente, casi todo los aminoacidos pueden ceder grupo amino al
a-cetoglutarato, a traves de una reaccion de transaminacion para formar el cetoacido correspondiente y glutamato.
Asi el glutamato ocupa el papel central alrededor del cual giran las reacciones de transaminacion y el metabolismo del grupo amino
Tambien se ha demostrado reacciones de transaminacion, presedidas por enzimas especificas, para casi todos los aminoacidos, inclusive para los que tienen el grupo amino en posicion B y y S como succede con la glutamina y la asparagina, sin embargo, algunos a-aminoacidos, como la lisina y troconina y los iminoacidos, no participan en las reacciones de transaminacion
Desaminacion de los aminoacidos
En los tejidos de los mamiferos exsisten enzimas desaminantes delos L-aminoacidos, siendo muy especificas las de la lisina, serina, treonina y la cisteina.
La desaminacion inicial de la asparagina y la glutamina no involucra al grupo amino del carbon a sino al grupo amida.
Como eje. Se incluye la desaminacion de la glutamina, reaccion irreversible muy importante en la formacion de amino a nivel renal.
L desaminacion crucial es lal del glutamato, catalizada por la deshidrogenaza glutamica, enzima de distribucion universal, acoplado al NAD
Transdesaminacion. Las reacciones de desaminacion y de trans desaminacion pueden funcionar acopladas: el grupo amino de un aminoacido es transferido, por transaminacioncon el a-cetoglutarato, y forma el cetoacido correspondiente y el glutamato es atacado por la deshidrogenasa glutamica para formar el a-cetoglutarato y el ion amonio
A travez de la reaccion de transaminacion todos los
L- aminocacidos, con excepcion de la treonina y la lisina, pueden ceder un grupo amino al a-cetoglutarato y formar glutamato, desaminable por la deshidrogenasa glutamica.
Por lo tanto, a traves de esta 2 reacciones acopladas se desamina casi todos los aminoacidos. Como el proceso es reversible, si exsiste un exceso de amino y cetoacidos, se forman los aminoacidos correspondientes por medio de glutamato
Descarboxcilacion de los aminoacidos:
Esta forma aminas, algunas de gran interes por estar vinculadas a la transmision de impulsos nerviosos especificos entre neuronas especializadas.
Sintesis de los AminoacidosLos aminoacidos se clasifican en Esenciales
y No Esenciales, dependiendo a que puedan o no ser sintetizados por un organismo en las cantidades nescesarias para sostener su crecimiento normal y en condiciones de buena salud.
Los seres humanos adultos requieren en su dieta, la presencia de 8 aminoacidos esenciales pues no poseen el equipo enzimatico para formarlos
Biosintesis de los Aminoacidos no sesnciales: Conviene aquí tener como punto de
referencia del metabolismo celular, el ciclo de los acidos tricarboxcilicos o ciclo de Krebs.
La figura muestra los intermediarios y alimentadores del ciclo, precursores de 6 de los aminoacidos no esenciales: Glutamato, Glutamina, Prolina, Asparato, Asparagina y Alanina; asi como 3 aminoacidos asociados al manejo de la glucosa por las celulas: Serina, Glicina y Cisteina
La deshidrogenasa glutamica cataliza la conversion del a-cetoglutarato y el NH en glutamato. La glutamina se forma sobre todo en el higado y el riñon a partir del glutamato, por medio de la glutamina sintetasa:
GLUTAMATO ATP NH4 GLUTAMINA
ADP PI H
En esta reaccion se forma como intermediario el glutamil fosfato; la enzima es regulable alostericamente. En los mamiferos, la sintesis de glutamina a partir de a-cetoglutarato y 2 NH4, por medio de las 2 reacciones anteriores es parte de los mecanismos disponibles para el manejo del radical amonio, NH4, el cual se obtiene de la protonacion del amoniaco, NH3. La glutamina no tiene la toxicidad del amonio, pero puede cederlo con facilidad.
La glutamina es hidrolizada por la glutaminasa, abundante en el riñon , que produce glutamato y amoniaco. El NH3 liberado a nivel del riñon´por la glutaminasa sirve en ciertas condiciones para la neutralizacion de sus. acidas: en presencia de H lo neutraliza formando NH4
El glutamato tambien es precursor de la prolina, en una secuencia de reacciones con 2 intermediarios y participacion del ATP, el NADH y el NADPH.
El producto final, el iminoacido prolina, abunda en las proteinas estructurales como la colagena; esta contiene otro iminoacido la hidroxiprolina, sintetizado a partir de la prolina ya presente en la cadena polipeptidica
La sintesis del aspartato se realiza a partir del oxalacetato en una reaccion de transminacion con el glutamato.
Se trata de un eje. tipico de reacciones acopladas de transdesaminacion:
El aspartato en presencia de NH4, ATP y por medio de la asparagina sinttasa, forma la asparagina
En otra serie parecida de reacciones de transdesaminacion, en las cuales se sustituye el oxalacetato por el piruvato se genera Alanina
La serina se sintetiza atravez de la aminacion de una triosa, por medio de una tansaminasa; la glicina puede provenir de la serina en una reaccion cuya coenzima es el acido tetrahidrofilico, o se forma directamente con CO2, NH4 y acido metilen tetrahidrofolico
La serina a su vez puede generar la cisteina , siendo la fuente de azufre el aminoacido esencial Metionina, en su forma activa de S-adenosilmetionina
Finalmentela sintesis de tirosina depende de la presencia del aminoacido esencial Fenilalanina
Fenilalanina NADPH H O2 Tirosina
NADP H2O
