introducere - biochimiero.files.wordpress.com · biochimie - curs 1 - 2019 introducere biochimia...
TRANSCRIPT
Biochimie - Curs 1 - 2019
Introducere
Biochimia este literalmente o disciplină care studiază chimia vieții. Cu toate
că se suprapune cu alte discipline (Biologia celulară, Genetică, Imunologie,
Microbiologie, Farmacologie, Fiziologie), Biochimia are în vizor un număr limitat
de întrebări:
o Care sunt structurile chimice și tridimensionale ale moleculelor biologice?
o Cum interacționează moleculele biologice?
o Cum sunt sintetizate și degradate moleculele în organismele vii?
o Cum este conservată energia și utilizată de celulă?
o Care sunt mecanismele de organizare a moleculelor biologice și de
coordonare a activității lor?
o Cum este stocată, transmisă și folosită informația genetică în scopul
biosintetizei unui produs funcţional (proteină sau ARN)?
Biochimia este importantă și în alte domenii științifice. Astfel, se poate
studia un aliment din punct de vedere al conținutului compușilor biochimici
(vitamine, aminoacizi, acizi grași) sau diverselor minerale, fiecare dintre aceștia
având un rol esențial pentru o nutriție adecvată. Biochimia explică cum acești
nutrienți sunt absorbiți de către organism și care este rolul acestora în celulă. De
exemplu, la întrebarea: cum preia organismul energia din grăsimile sau uleiurile
(din dietă)? procesul poate fi explicat printr-o serie de reacții biochimice care
intervin în căile metabolice (calea metabolică - succesiune de reacții biochimice).
În citozol (faza apoasă a celulei) există o colecție de 100-200 molecule
organice (cu mase moleculare de 100-500 de unități atomice de masă) numiți
metaboliți centrali în căile metabolice primare. Această colecție de molecule
include aminoacizii comuni, nucleotidele, zaharurile și derivații fosforilați ai
acestora și un număr de acizi mono-, di- sau tricarboxilici. Aceste molecule sunt
polare sau încărcate, solubile în apă și prezente în concentrații de ordinul µM sau
mM. Acești compuși sunt “prizonieri” celulari deoarece membrana plasmatică este
semipermeabilă. Există în schimb proteine specializate ce pot transporta acești
compuși în celulă sau înafara acesteia sau între două compartimente celulare
diferite. Mai mult, în interiorul celulei sunt prezente și alte molecule mici, specifice
pentru un anumit timp de celulă sau organism. De exemplu, plantele vasculare
conțin și metaboliți secundari, care joacă un rol important în dezvoltarea plantei.
Acești compuși se disting prin aromele caracteristice sau prin efectele fiziologice
Biochimie - Curs 1 - 2019
pe care le manifestă asupra organismului uman (morfina, chinina, nicotina sau
cafeina). Toată colecția de molecule mici dintr-o celulă poartă numele de
metabolom.
Energia
Producerea, stocarea şi utilizarea energiei sunt aspect importante în econo-
mia celulei. Aceste procese sunt guvernate de tăria legăturilor chimice şi determină
atât direcţia cât şi viteza reacţiei chimice respective. Celulele necesită energie
pentru o multitudine de procese, incluzând sinteza glucozei din CO2 şi apă din
cadrul fotosintezei, contracţia musculară şi replicarea ADN-ului.
Energia de interes în studiul sistemelor biologice sau chimice este “energia
potenţială” sau energia stocată. Energia potenţială a atomilor sau moleculelor
conferă acestora abilitatea de a suferi reacţii chimice în care se eliberează energie.
De exemplu, molecula de glucoză are o energie potenţială ridicată. Energia
necesară pentru desfăşurarea unor procese celulare provine în principal din energia
eliberată la ruperea unor legături chimice.
Toate formele de energie sunt interconvertibile în conformitate cu principiul
I al termodinamicii care menţionează faptul că energia nu este creată şi nici
distrusă. De exemplu, în procesul de fotosinteză, energia radiaţiei luminoase este
transformată în energie chimică potenţială, energie stocată sub formă de legături
chimice dintre atomii moleculei de glucoză. În muşchi şi nervi, energia chimică
potenţială este transformată în energie mecanică şi cinetică.
Deoarece toate formele de energie sunt interconvertibile, acestea pot fi
exprimate folosind aceleaşi unităţi de măsură - caloria sau Kilocaloria.
Legăturile chimice
Există două tipuri de legături chimice: puternice (covalente) sau slabe
(necovalente). Legăturile covalente sunt predominante în compuşii organici şi au
loc între atomii individuali dintr-o moleculă. Legăturile necovalente dictează
arhitectura tridimensională a moleculelor biologice mai mari sau a unor complecşi
prin cooperativitate (deşi niciuna dintre legături nu este puternică, efectul mai
multor legături necovalente simultane poate fi considerabil). De asemenea,
legăturile necovalente pot fi desfăcute mult mai uşor fapt care le permite să stea la
baza unor procese dinamice guvernate de reacţii la echilibru.
Biochimie - Curs 1 - 2019
Legăturile covalente sunt foarte stabile; energia necesară ruperii unei
legături covalente este mai mare decât energia termică disponibilă la temperatura
corpului (25/37 °C).
Modificările chimice au loc datorită faptului că energia necesară ruperii
legăturilor este furnizată prin formarea unor legături noi. De regulă, diferenţele de
energie dintre reactanţi şi produşi variază între 1 şi 20 Kcal/mol.
În decursul unei reacţii moleculele adoptă stări energetice temporare (care
posedă energie mult mai mare) iar energia necesară pentru a obţine aceste stări,
care poate atinge chiar şi valori de 100 Kcal/Mol, constituie un parametru al
stabilităţii chimice. Acest “imbold” energetic poartă numele de energie de
activare. Sistemele biochimice acţionează specific pentru a învinge energiile de
activare, direcţionând preferenţial reacţiile chimice.
În situaţia în care doi sau mai mulţi atomi formează legături covalente cu un
atom central, aceste legături formează unghiuri (dintre două legături) a căror
orientare (valoare) este bine definită. Mai mult, atomii implicaţi în formarea unei
legături duble nu se pot roti liber în jurul axei legăturii. Rigiditatea planarităţii
impusă de legăturile duble este un parametru esenţial care joacă un rol definitoriu
în stabilirea conformaţiei moleculelor biologice cu mase moleculare mari (proteine
şi acizi nucleici). În plus, energia the formare a legăturilor duble sau triple din
diverse molecule este mai ridicată comparativ cu energia de formare a unei legaturi
simple (Tabelul 1).
Tabel 1. Valorile energiilor de formare a legăturilor
frecvent întâlnite în compușii biochimici
Legătura
covalentă
Energia
(Kcal/Mol)
Legătura
covalentă
Energia
(Kcal/Mol)
C≡C 213 C−O 86
C=O 174 C−C 83
C=C 146 C−Cl 81
C−F 103 S−H 81
O−H 111 C−N 73
C−H 99 C−S 62
N−H 93 O−O 35
Biochimie - Curs 1 - 2019
Cele mai frecvent întâlnite legături duble care se regăsesc în moleculele
biologice sunt: C=C, C=N, C=O şi P=O.
O serie de grupări funcţionale sau conexiuni intramoleculare sunt frecvent
întâlnite în biomolecule (Figura 1).
Figura 1. Grupări care se pot întâlni frecvent în biomolecule
În celulă se disting patru clase principale de biomolecule mici: aminoacizii,
carbohidraţii, nucleotidele şi lipidele. Aceste biomolecule pot forma lanţuri
macromoleculare mai mari (polimeri) sau pot interacţiona prin intermediul unor
forţe slabe situaţie în care pot rezulta suprastructuri moleculare cu importanţă
fiziologică (lipidele în membranele biologice).
Dipolii
În legăturile covalente una sau mai multe perechi de electroni sunt împărţite
de către doi atomi. În anumite situaţii, atomii parteneri exercită atracţii diferite
pentru electronii de legătură, rezultând astfel o distribuţie inegală a electronilor.
Capacitatea de atracţie a atomului pentru electroni poartă numele de
electronegativitate. Într-o legătură covalentă în care atomii sunt identici sau diferiţi
Biochimie - Curs 1 - 2019
dar posedă aceeaşi electronegativitate; electronii de legătură sunt distribuiţi în mod
egal. O asemenea legătură se numeşte nepolară. În situaţia în care electronegativi-
tatea atomilor implicaţi este diferită, unul dintre aceştia va exercita o forţă de
atracţie mai mare asupra electronilor de legătură. O legătură de acest tip se
numeşte dipolară; un capăt este parţial încărcat negativ (δ-) iar celălalt capăt este
parţial încărcat pozitiv (δ+). De exemplu, în molecula de apă atomul de oxigen, cu
electronegativitatea 3,5, atrage electronii de legătură mai mult decât atomii de
hidrogen (cu electronegativitatea 2,1); cu alte cuvinte, electronii de legătură petrec
mai mult timp pe orbita atomului de oxigen decât pe orbita atomilor de hidrogen.
Dat fiind faptul că ambii atomi de hidrogen sunt de aceeaşi parte a atomului de
oxigen, această parte a molecule are un caracter parţial pozitiv, pe când cealaltă
parte are o sarcină parţial negativă. O moleculă care încorporează separate sarcini
pozitive şi negative se numeşte dipolară.
Legăturile necovalente stabilizează structurile macromoleculelor
Multe legături care menţin structurile moleculelor mari, cum ar fi proteinele
şi acizii nucleici, nu sunt covalente. Forţele care stabilizează structura tridimen-
sională a moleculelor mari individuale şi care stau la baza interacţiilor dintre
molecule sunt adesea mai slabe. Energia eliberată la formarea acestor legături
necovalente este de numai 1-5 Kcal/Mol. Deoarece energia cinetică medie a
moleculelor la temperatura camerei este de aproximativ 0,6 Kcal/Mol, multe
molecule posedă suficientă energie pentru a desface aceste legături slabe la
temperaturi fiziologice (25-37 °C). Legăturile slabe au o existenţă tranzitorie, dar
multe acţionează simultan cu scopul de a da naştere la structuri stabile.
Principalele tipuri de legături necovalente sunt: legăturile de hidrogen,
legăturile ionice, interacţiunile de tip van der Waals şi interacţiunile hidrofobe.
Legătura de hidrogen
În mod normal, un atom de hidrogen formează o legătură covalentă cu un alt
atom. Mai mult, un atom de hidrogen legat covalent poate forma o legătură
suplimentară, o legătură de hidrogen, care este o asociaţie slabă dintre un atom
electronegativ (acceptor) şi un atom de hidrogen legat covalent de un alt atom
(donor). Atomul de hidrogen este mai aproape de donor comparativ cu acceptorul.
Biochimie - Curs 1 - 2019
Figura 2. Reprezentarea schematică a modului în care se formează
o legătură de hidrogen
Legătura covalentă dintre donor şi atomul de hidrogen trebuie să fie
dipolară, iar învelişul electronic al atomului acceptor trebuie să posede electroni de
nelegătură care atrag sarcina δ+ de pe atomul de hidrogen. Legăturile de hidrogen
din apă sunt un exemplu clasic: un atom de hidrogen dintr-o moleculă este atras de
o pereche de electroni din învelişul electronic extern al atomului de oxigen dintr-o
moleculă învecinată. Tăria legăturii de hidrogen din apă este de aproximativ
5 Kcal/Mol, fiind mult mai slabă decât a legăturii covalente H-O (111 Kcal/Mol,
Tabelul 1).
O caracteristică importantă a legăturii de hidrogen este orientarea spaţială. În
legăturile de hidrogen puternice atât donorul cât și atomul de hidrogen respectiv
acceptorul sunt situaţi pe aceeaşi linie.
Figura 3. Exemple de posibile legături de hidrogen din sistemele biologice
Deoarece legăturile N-H sunt dipolare, atomii de azot pot fi donori într-o
legătură de hidrogen, la fel ca atomul de oxigen din legăturile O-H ale altor
molecule (incluzând molecula de apă). Azotul şi oxigenul pot fi acceptori în
formarea legăturilor de hidrogen din sistemele biochimice. De exemplu, legăturile
de hidrogen sunt importante în procesul de cataliză enzimatică, proces în care
enzimele (macromolecule special care joacă rol de catalizatori) interacţionează cu
Biochimie - Curs 1 - 2019
substratul (compuşi cu masă moleculară redusă). Prezenţa diverselor grupări
(hidroxil –OH, carbonil C=O, carboxilat -COO- sau amoniu -NH3+, grupărilor
peptidică şi esterică) conferă moleculelor proprietatea de a fi solubile în apă
(hidrofile). Aceste grupări conferă solubilitate proteinelor, acizilor nucleici sau
carbohidraţilor. În contrast, substanţele nepolare, nu posedă grupări donoare sau
acceptoare de hidrogen.
Legăturile ionice
În soluţii apoase, ionii simpli importanţi din punct de vedere biochimic (Na+,
K+, Ca2+, Mg2+ şi Cl-) nu sunt entităţi izolate. Fiecare dintre aceşti ioni este
înconjurat de un strat de molecule de apă, care alcătuiesc un înveliş pentru aceste
entităţi încărcate. Interacţiunile au loc preponderent între ioni şi partea dipolui apei
care este încărcată diferit.
O estimare a dimensiunii acestor ioni trebuie să includă şi moleculele de apă
care-i înconjoară. Ionii joacă un rol important atunci când sunt transportaţi prin
pori înguşti sau canalele din membranele celulare. Trecerea ionilor prin membrane
este esenţială atât pentru transmiterea impulsurilor nervoase cât şi pentru
stimularea contracţiei musculare.
Majoritatea compuşilor ionici sunt destul de solubili în apă deoarece o
cantitate apreciabilă de energie este eliberată prin legarea acestor ioni de
moleculele de apă. Ionii opuşi hidrataţi au o tendinţă redusă de recombinare.
Interacţiunile de tip van der Waals
Fluctuaţiile aleatorii din distribuţia electronilor unui atom pot conduce la
apariţia unor dipoli de tranziţie. Dacă doi atomi legaţi necovalent sunt unul în
proximitatea celuilalt, dipolul de tranziţie al unuia va perturba norul electronic al
celuilalt. Această fluctuaţie de sarcină generează un dipol de tranziţie şi în cel de-al
doilea atom, după care aceşti doi dipoli sunt uşor atraşi unul de celălalt. Toate
tipurile de molecule, atât polare cât şi nepolare, pot fi implicate în interacţii de tip
van der Waals. În particular, acest tip de legături este responsabil pentru coeziunea
dintre moleculele (lichide sau solide) nepolare care nu pot forma legături ionice
sau de hidrogen cu alte molecule.
În cazul în care atracţia de tip van der Waals dintre doi atomi este
contracarată de repulsia dintre norii electronici ai celor doi atomi se poate spune
faptul că cei doi atomi sunt în contact van der Waals. Fiecare tip de atom are o rază
Biochimie - Curs 1 - 2019
de contact cu alţi atomi numită rază van der Waals. Energia unei interacţiuni de tip
van der Waals este de aproximativ 1 Kcal/Mol, cu foarte puţin peste energia
termică a moleculelor la temperature de 25 °C. Astfel, interacţiunile de tip van der
Waals sunt chiar mai slabe decât legăturile de hidrogen care în mod normal posedă
o energie mai ridicată în soluţii apoase (de circa 1-2 Kcal/Mol). Atracţia dintre
două biomolecule mari poate fi apreciabilă în situaţia în care aceste molecule au
forme complementare, astfel încât pot fi implicate în mai multe contacte van der
Waals atunci când sunt în proximitate. Contactele de tip van der Waals sunt
interacţiuni des întâlnite în biochimie: interacţiunea anticorp-antigen sau legarea
substratului în situsul catalitic (cavitatea) al unei enzime.
Interacţiuni hidrofobe
Moleculele nepolare nu conţin ioni sau legături dipolare şi din acest motiv
nu pot fi hidratate. Deoarece aceste molecule sunt insolubile sau foarte puţin
solubile în apă poartă numele de substanţe hidrofobe. Miezul sau partea centrală a
majorităţii membranelor biologice, incluzând suprafaţa membranei celulare, este
compus aproape exclusiv din părţile hidrocarbonate ale unor molecule (lipide) şi
conţine foarte rar părți polare.
O moleculă nepolară nu poate forma legături de hidrogen cu moleculele de
apă, distorsionând aceste molecule şi forţându-le să formeze o cuşcă de legături de
hidrogen în jurul acesteia, dar nu cu aceasta. În schimb, moleculele nepolare pot fi
implicate în interacţiuni de tip van der Waals. Acest fapt conferă o tendinţă de
asociere a moleculelor hidrofobe şi implicit de a nu se dizolva în apă.
Specificitatea de legare. Rolul interacţiunilor slabe
Este cunoscut faptul că existenţa mai multor legături necovalente conferă
stabilitatea moleculelor biologice mari. Aceste interacţiuni conferă specificitate
prin faptul că dictează împachetarea moleculelor mari sau modul de interacţiune
dintre molecule diferite. Toate legăturile slabe sunt efective numai pe distanţe
scurte, necesitând contactul eficient dintre grupările reactante. În cazul legăturilor
necovalente se impune existenţa unei complementarităţi între suprafeţele care
conţin grupările respective. Figura 4 (pagina 9) exemplifică o serie de legături
slabe care guvernează interacţiunea dintre două proteine (sau segmente din aceeaşi
proteină).
Biochimie - Curs 1 - 2019
Figura 4. Tipuri de interacțiuni slabe care apar la contactul dintre
două părţi distincte dintr-o proteină sau în cazul interacțiunilor
bimoleculare (de tip proteină-proteină etc)
pH-ul sistemelor biochimice
Una dintre proprietăţile cele mai importante ale fluidelor biologice o
constituie pH-ul.
Sângele uman are un pH într-un domeniu îngust 7,35-7,45. În situația în care
pH-ul scade sau crește peste acest interval acesta este un indiciu asupra unor
simptome și boli. Dezechilibrele pH-ului pot indica: dereglări hormonale,
probleme cardiovasculare, modificări ale greutății corporale, funcționarea
inadecvată a bilei sau rinichiului, deficiențe ale sistemului imunitar, accelerarea
distrugerii radicalilor liberi, probleme structurale sistemice (oase fragile, fracturi de
șold, disconfort osos), probleme digestive, supraproducție de microorganisme
(drojdii, fungi etc) sau chiar apariția tumorilor.
Valoarea pH-ului citoplasmei celulei este de circa 7,2 în timp ce al
mitocondriei este 7,8-8,2. Unele organite celulare au valori mai scăzute ale pH-
ului. De exemplu, lizozomii au un pH de circa 5. Astfel, valoarea concentraţiei
protonilor este de circa 100 de ori mai ridicată decât cea din citoplasmă. O valoare
optimă a pH-ului este esenţială pentru menţinerea structurii unor molecule şi
determină funcţionarea optimă a acestora. Pe de altă parte, schimbarea dramatică a
Biochimie - Curs 1 - 2019
pH-ului celular poate juca un rol important în controlarea activităţii celulare. De
exemplu, pH-ul citoplasmei unui ou nefertilizat de arici de mare este de 6,6. La un
minut după fertilizare pH-ul creşte la 7,2. Astfel schimbările de pH par să
declanşeze atât creşterea cât şi diviziunea celulară.
Valoarea pH-ului unui sistem biochimic este menținută cu ajutorul
sistemelor tampon. Principalul sistem tampon la nivel extracelular este sistemul
bicarbonat-acid carbonic (HCO3-/H2CO3). Există și alte sisteme tampon care
intervin pentru menținerea pH-ului: proteinele celulare (proteină acidă/proteinat),
albuminele, globulinele plasmatice (hemoglobina / hemoglobinat și oxihemo-
globina / oxihemoglobinat) și pompele protonice (proteine membranare care favo-
rizează traficul în “contracurent” a ionilor de H+ și K+ prin membrana celulară). De
asemenea din procesele metabolice rezultă acizi organici (piruvic, lactic sau
cetoacizi) sau anorganici respectiv baze sau
anioni organici (citrat, lactat sau acetat).
Concentrația ionilor de H+ din plasmă este 35-45
mmol/L (pH= 7,35-7,45). Menținerea pH-ului
plasmei se realizează prin 3 mecanisme: de
tamponare, de compensare (respiratorie sau
renală) sau de corectare.
Mulţi compuşi din celulă conţin
numeroase grupări care pot fi disociate. Valoarea
pKa-ului unei grupări acide este egală cu pH-ul
la care jumătate din molecule sunt disociate,
iar cealaltă jumătate sunt neutre.
Ionii fosfat sunt prezenţi în cantităţi considerabile în celulă şi sunt factori
importanţi în menţinerea (tamponarea) pH-ului citoplasmei. În acizii nucleici
grupările fosfat se regăsesc sub forma unui diester. Valoarea pKa-ului
corespunzător disocierii protonului grupării fosfat este de aproximativ 3 (Figura 5).
Astfel, la pH neutru (pH 7) fiecare grupare fosfat din acizii deoxiribonucleic
(ADN) sau ribonucleic (ARN) este încărcată negativ.
Direcţia reacţiilor biochimice
Dat fiind faptul că moleculele biochimice sunt menţinute la temperatură şi
presiune constantă, direcţia unei reacţii chimice poate fi intuită pe baza energiei
Figura 5. Disocierea grupării fosfat
din acizii nucleici la pH 7
Biochimie - Curs 1 - 2019
potenţiale sau energiei libere. Modificările energiei libere caracteristice unei reacţii
sunt influenţate de temperatură, presiune, concentraţia iniţială a reactanţilor şi
produşilor sau pH. De asemenea, valoarea energiei libere standard indică sensul
(deplasarea echilibrului) unei reacţii biochimice.
Constantele de disociere. Afinitatea moleculelor partenere
Conceptul de echilibru chimic se aplică şi în cazul legării unei molecule la o
altă moleculă. De exemplu, legarea unui ligand (hormonul insulină sau adrenalină)
la receptorul său de pe suprafaţa unei celule poate activa o întreagă cale
metabolică. O altă situaţie este legarea specifică a unei proteine la o secvenţă de
nucleotide (perechi de baze) dintr-o moleculă de ADN care poate determina o
intensificare sau reducere a copierii informaţiei genetice din vecinătatea acelei
secvenţe. Cel mai frecvent intensitatea legării poate fi descrisă prin intermediul
constantelor de disociere (Kd) ale complecşilor rezultaţi. Pentru perechile proteină-
proteină sau proteină-ADN constantele de disociere de sub 10-9 M reflectă o
interacţiune puternică, în timp ce o valoare mai mare de 10-6 M respectiv 10-3 M
indică interacţiuni medii respectiv modeste. Constantele de disociere 10-5-10-6 M
au fost determinate în cazul unor receptori (CD2 de pe suprafața limfocitelor T)
care sunt implicați în interacțiuni tranzitorii. Constanta de disociere a lizozimului
de un anticorp (altă proteină) este de 2,2 x 10-8 M. La o analiză mai detaliată s-a
constatat faptul că 16 aminoacizi ai lizozimului interacționează cu 17 resturi ale
anticorpului (au fost identificate 12 legături de hidrogen între parteneri). În schimb,
sistemul cu afinitatea cea mai mare (constanta de disociere cea mai mică) o
constituie interacțiunea dintre avidină sau streptavidină (proteine cu mase
moleculare de peste 60.000) și o moleculă mai mică numită biotină (vitamina B7).
Constanta de disociere a sistemului este de ordinul 10-14-10-15 M.
Reacţii redox în procesele biochimice
Într-o reacţie redox modificările potenţialului electric sunt datorate
schimbărilor cumulate ale potenţialelor de reducere din etapele de oxidare sau
reducere. Deoarece toate formele de energie sunt interconvertibile schimbările
energiei libere pot fi corelate cu cele ale potenţialului:
G (Kcal/Mol) = - n F E (V)
ATP-ul este o sursă de energie pentru procesele celulare Energia de
hidroliză a ATP-ului (adenozin trifosfatului) la ADP (adenozin difosfat) este
Biochimie - Curs 1 - 2019
folosită (prin intermediul unor sisteme enzimatice) la: sinteza proteinelor sau
oligozaharidelor, deplasarea celulelor, contracţia musculară, transportului
moleculelor prin membranele celulare.
Energia de activare şi viteza de reacţie
Energia de activare este energia necesară pentru iniţierea unei reacţii.
Doi factori importanţi de care depinde viteza unei reacţii chimice sunt
concentraţia reactanţilor şi pH-ul soluţiei.
Teoria stării de tranziţie este utilizată pentru stabilirea unor corelaţii între
structură şi reactivitate. În starea fundamentală sunt consideraţi entităţi fizice
numai reactanţii pe când în starea de tranziţie sunt cosiderate numai speciile
instabile (energia liberă cea mai mare). Astfel, starea de tranziţie este caracterizată
printr-un maxim în diagrama de reacţie, în care se urmăreşte dependenţa energiei
speciilor în decursul reacţiei. Biocatalizatorii (enzimele) acţionează în aşa manieră
încât micşorează energia liberă a stării de tranziţie comparativ cu reacţia
necatalizată. Diferenţa dintre valorile G‡ pentru reacţiile catalizate Ea şi
necatalizate (Ea’) indică eficienţa catalizatorului.