reaviz aminoacids аминокислоты и белки
TRANSCRIPT
1
Аминокислоты и белкиРЕАВИЗ
2
АМИНОКИСЛОТЫ И БЕЛКИСтроение и свойства.
К.Э. Герман Зав.кафедрой ест. наук ММИ РЕАВИЗ
www.slideshare.net
3
ПОЧЕМУ ?..
4
Преамбула – немного философии Какое органическое соединение является химической предпосылкой и основой жизни в обоих царствах -
( животных и растений) ???
Эритроциты.
Белковая система гемоглобин-оксигемоглобин : перенос O2
к тканям и органам и удалению из них метаболической СО2)
гемоглобин
Fe2+Mg2+
порфирин
гем
Хлорофилл способен обратимо
возбуждаться квантом света, передавая энергию в цепочку фотохимического
синтеза углеводов.СO2 + H2O + hn
6
7
Остальное -
деталии в животном царстве ими
управляют белки
8
Аминокислоты
Соединение, которое содержит одновременно и кислотную функциональную группу, и аминогруппу, является аминокислотой.
H2N CH
R
COOH
The key elements of an amino acid are carbon, hydrogen, oxygen, and nitrogen, though other elements are found in the side-chains of certain amino acids
About 500 amino acids are known[1] and can be classified in many ways.
Structurally they can be classified according to the functional groups' locations as alpha- (α-), beta- (β-), gamma- (γ-) or delta- (δ-) amino acids; other categories relate to polarity, pH level, and side chain group type (aliphatic, acyclic, aromatic, containing hydroxyl or sulfur, etc.)
In the form of proteins, amino acids comprise the second largest component (after water) of human muscles, cells and other tissues.[2] Outside proteins, amino acids perform critical roles in processes such as neurotransmitter transport and biosynthesis.
10
Amino acids having both the amine and carboxylic acid groups attached to the first (alpha-) carbon atom have particular importance in biochemistry. They are known as 2-, alpha-, or α-amino acids (generic formula H2NCHRCOOH in most cases[3]
where R is an organic substituent known as a "side-chain");[4] often the term "amino acid" is used to refer specifically to these. They include the 22 proteinogenic ("protein-building") amino acids[5][6][7] which combine into peptide chains ("polypeptides") to form the building blocks of a vast array of proteins.[8]
These are all L-stereoisomers ("left-handed" isomers) although a few D-amino acids ("right-handed") occur in bacterial envelopes and some antibiotics.[9]
Twenty of the proteinogenic amino acids are encoded directly by triplet codonsin the genetic code and are known as "standard" amino acids.
The other two ("non-standard" or "non-canonical") are pyrrolysine (found in methanogenic organisms and other eukaryotes) and selenocysteine (present in many noneukaryotes as well as most eukaryotes).
12
Название Сокращение Структурная формула
(pI)
Глицин gly 5.97
Аланин ala 6.02
Валин val 5.97
Лейцин leu 5.98
Пролин pro 6.10
Фенилаланин phe 5.88
Триптофан try 5.88
H2NCH2COOH
CH3CHCOOH
NH2
(CH3)2CHCHCOOH
NH2
(CH3)2CHCH2CHCOOH
NH2NH
COOH
C6H5CH2CHCOOH
NH2
C6H5CH2CHCOOH
NH2
13
Название Сокращение Структурная формула (pI)
Аспарагин asn 5.41
Глутаминовая кислота
glu 3.22
Лизин lys 9.74
Аргинин arg 10.76
H2N(O)CCH2CHCOOH
NH2
HOOCCH2CH2CHCOOH
NH2
H2NCH2CH2CH2CH2CHCOOH
NH2
CHN
H2NNH CH2CH2CH2CHCOOH
NH2
14
Название Сокращение Структурная формула (pI)
Аспарагиновая кислота
asp 3.22
Серин ser 5.02
15
Название Сокращение Структурная формула (pI)
Гистидин his 7.58
Тирозин tyr 5.65
Цистеин cySH 5.02
N
NH CH2CHCOOH
NH2
HO CH2CHCOOH
NH2
HSCH2CHCOOH
NH2
eMolecules.com - онлайновый ресурс для рисования молекул
Задание на дом - нарисовать: • Глицин• Серин• Фенилалан
ин• Аспарагин
Тест № 1Какая структура относится к аминокислотам?
18
19
20
21
22
Незаменимые аминокислоты
Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом
из веществ, поступающих с небелковой пищей, в количествах,
достаточных для того, чтобы удовлетворить физиологические
потребности организма.
23
Незаменимые аминокислоты
Следующие аминокислоты принято считать незаменимыми для организма человека:
изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.
24
Кислотно-основные свойства
H2N CH
R
COO- H+
OH- H3N CH
R
COO-
OH-
H+
H3N CH
R
COOH
H2N CH
R
COOH ê è ñëû é ðàñòâî ðù åë î ÷í î é ðàñòâî ð
25
Кислотно-основные свойства
H2NCHCOOH
R
H3NCHCOO-
Rне ионная
форма;идеализированная аминокислота
цвиттер-ион;аминокислота в твердом состоянии
26
Изоэлектрическая точка (рI) Изоэлектрической точкой называется такое значение pH, имеющее определенное значение для каждой аминокислоты, при котором содержание диполярного иона (цвиттер-иона) максимально
Isoelectric pointAt pH values between the two pKa values, the zwitterion predominates, but coexists in dynamic equilibrium with small amounts of net negative and net positive ions. At the exact midpoint between the two pKa values, the trace amount of net negative and trace of net positive ions exactly balance, so that average net charge of all forms present is
zero.[38] This pH is known as theisoelectric point pI, so pI = ½(pKa1 + pKa2). The individual amino acids all have slightly different pKa values, so have different isoelectric points. For amino acids with charged side-chains, the pKa of the side-chain is involved. Thus for Asp, Glu with negative side-chains, pI = ½(pKa1 + pKaR), where pKaR is the side-chain pKa. Cysteine also has potentially negative side-chain with pKaR = 8.14, so pI should be calculated as for Asp and Glu, even though the side-chain is not significantly charged at neutral pH. For His, Lys, and Arg with positive side-chains, pI = ½(pKaR + pKa2). Amino acids have zero mobility in electrophoresis at their isoelectric point, although this behaviour is more usually exploited for peptides and proteins than single amino acids. Zwitterions have minimum solubility at their isolectric point and some amino acids (in particular, with non-polar side-chains) can be isolated by precipitation from water by adjusting the pH to the required isoelectric point.
27
Способы получения аминокислот
Аминирование -галогензамещенных кислот
RCH2COOH + Br2PBr3 RCHCOOH
Br
1) NH3 (èçá.)
2) ðàçá. êèñë.RCHCOOH
NH2
28
Способы получения аминокислот
Бромирование при помощи малоновой кислоты
í àòðì àëî í î âû é ýô èð
Na+-CH
COOC2H5
COOC2H5
RBr RCH
COOC2H5
COOC2H5
KOH / H2O
tRCH
COOH
COOH
RCBr
COOH
COOH
t-CO2
R CH
Br
COOHBr2 / ÒÃÔ
29
Способы получения аминокислот
Синтез Штреккера–Зелинского
NH4Cl + NaCN NH4CN + NaCl
NH4CN NH3 + HCN
R C
O
H
NH3RCH OH
NH2
-H2ORCH NH
HCN
RCH CN
NH2
H2O RCH COOH
NH2
-àì èí î í èòðèë -àì èí î êèñëî òà
30
Способы получения аминокислот
Алкилирование N-замещенных аминомалоновых эфиров
Аминирование эфиров -галоген-замещенных кислот (с помощью фталимида калия)
31
Способы получения аминокислот
Биологический способ получения аминокислот
Корм с добавкой
рацемической смеси
a-аминокислот
Отходы с оптически активным изомером
a-аминокислоты
Очистка
Оптически чистый изомер
a-аминокислоты
32
Химические свойства аминокислот
Реакции аминогруппы
CH3CHCOOH + [HNO2]
NH2
CH3CHCOOH + N2 + H2O
OHàëàí èí ì î ëî ÷í àÿ
êèñëî òà
Метод Ван-Слайка
33
Химические свойства аминокислот
Реакции аминогруппы
RCHCOOH + R'C
NH2
O
H-H2O RCHCOOH
N CHR'
î ñí î âàí èå
Ø èô ô à
34
Химические свойства аминокислотРеакции карбоксильной группы
CH3CHCOOH + CH3OH
NH2
HCl-H2O CH3CHCOOCH3
NH3+Cl-
NH3-NH4Cl
CH3CHCOOCH3
NH2ì åòèëî âû é ýô èð
àëàí èí à
ãèäðî õëî ðèä
ì åòèëî âî ãî ýô èðà
àëàí èí à
àëàí èí
35
Химические свойства аминокислотРеакции карбоксильной группы
HOCH2CHCOOH
NH2
HOCH2CH2NH2 + CO2
ñåðèíêî ëàì èí
HOOCCHCH2CH2COOH
NH2
H2NCH2CH2CH2COOH + CO2
ãëóòàì èí î âàÿ êèñëî òà
4-àì èí î áóòàí î âàÿ êèñëî òà
36
Химические свойства аминокислотКачественные реакции
òèðî çèí æåëòàÿ î êðàñêà
HO
CH2CHCOOH
NH2
HNO3
-H2O
HO
CH2CHCOOH
NH2
O2N
2NaOH
Na+ -O
CH2CHCOO- Na+
NH2
O2N
î ðàí æåâàÿ î êðàñêà
Ксантопротеиновая реакция
37
Химические свойства аминокислотКачественные реакции
C
C
O
O
OH
OH
í èí ãèäðèí
• Биуретовая реакция
(с гидроксидом меди (II) Cu(OH)2 )
• Нингидринная реакция
38
Химические свойства аминокислотСпецифические реакции ,,-аминокислот
-àëàí èí
C
CH
NHC
CH
HN
CH3 CH3
O
O
123 4
56
3,6-äèì åòèë-2,5-äèêåòî ï èï åðàçèí
àì è äí û å
ãðóï ï ûCH3 CH
C OH
O
N H
H
CH3CH
CHO
O
NH
H
+
+
-H2Ot
Реакции -аминокислот
39
Химические свойства аминокислотСпецифические реакции ,,-аминокислот
CH2
NH2
CH COOH
H
t-NH3
CH2 CH COOH
-àëàí èíàêðèëî âàÿ êèñëî òà
Реакции -аминокислот
44
46
Химические свойства аминокислотСпецифические реакции ,,-аминокислот
CH2
CH2
CH2
C
O
OH
NH
H
+
t-H2O
CH2
CH2
CH2
C
O
NH
-àì èí î ì àñëÿí àÿ
êèñëî òà-áóòèðî ëàêòàì
àì èäí àÿ
ãðóï ï à
Реакции -аминокислот
47
Пептиды и белки
Ñ
O
NH
Пептиды — соединения, построенные из нескольких остатков -аминокислот, связанных амидной (пептидной) связью.
48
Пептиды и белки
H2N CH
R
C
O
OH + H NH CH
R'
C
O
OH + H NH CH
R''
C
O
OH
H2N CH
R
C
O
NH CH
R'
C
O
NH CH
R''
COOH
Ï åï òè äí àÿ ãðóï ï à
-2H2O
Ï åï òè äí àÿ ñâÿçüN-ê î í åö C-ê î í åö
49
Пептиды и белки
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОЕ СОЕДИНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ
50
Пептиды и белки
H2N CH
CH3
C
O
NH CH2 C
O
NH CH COOH
CH2OH
àëàí èë ãëèöèë ñåðèí
Àëàí èëãëèöèëñåðèí
51
Пептиды и белки
Первичная структура белка инсулина не позволяет увидеть , как он работает...
52
Пептиды и белки Структура белков
Первичная структура пептидов и белков
— это последовательность
аминокислотных остатков в
полипептидной цепи.
Разные уровни организации структуры белков
54
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
55
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
56
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены пунктирными линиями) в молекуле полипептида
57
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в форме a-спирали. Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями
58
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
a-спираль молекулы белка
59
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ b-СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул
60
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
АНТИПАРАЛЛЕЛЬНАЯ b-СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул
61
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
ОБРАЗОВАНИЕ b-СТРУКТУРЫ внутри одной полипептидной цепи
62
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
b-структура белка
63
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
А – участок полипептидной цепи, соединенный водородными связями (зеленые пунктирные линии).
Б – условное изображение b-структуры в форме плоской ленты, проходящей через атомы полимерной цепи (атомы водорода не показаны).
64
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
Вторичная структура белка — это
более высокий уровень
структурной организации, в
котором закрепление
конформации происходит за счет
водородных связей между
пептидными группами.
65
Пептиды и белки
Третичная структура белков
РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКА КРАМБИНА. А– структурная формула в пространственном изображении. Б – структура в виде объемной модели. В – третичная структура молекулы. Г – сочетание вариантов А и В. Д – упрощенное изображение третичной структуры. Е – третичная структура с дисульфидными мостиками.
66
Пептиды и белки
Ионные взаимодействия
(CH2)4NH3+
NH CH CO ï åï òèäí àÿ ñâÿçü
-OOCCH
CH NHCO
î ñòàòî ê ëèçèí à
î ñòàòî ê
àñï àðãèí î âî é êèñëî òû
è î í í î å âçàè ì î äåé ñòâè å
67
Пептиды и белки
Дисульфидные взаимодействия
CH2SH
CH2SH
[O]
[H]
CH2S
CH2SÄè ñóëüô è äí àÿ ñâÿçü
68
Пептиды и белки
Глобулярные белки
ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца). В структуре помимо дисульфидных мостиков присутствуют свободные сульфгидридные HS-группы цистеина, которые в процессе разложения белка легко образуют сероводород – источник запаха тухлых яиц. Дисульфидные мостики намного более устойчивы и при разложении белка сероводород не образуют
69
Пептиды и белки
Фибриллярные белки
ФИБРИЛЛЯРНЫЙ БЕЛОК ФИБРОИН – основной компонент натурального шелка и паутины
70
Пептиды и белки
Четвертичная структура белков
ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО БЕЛКА ферритина при объединении молекул в единый ансамбль
71
Пептиды и белки
Четвертичная структура белков
НАДМОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА ФИБРИЛЛЯРНОГО БЕЛКА КОЛЛАГЕНА. На примере коллагена можно видеть, что в образовании фибриллярных белков могут участвовать как a-спирали, так и b-структуры. То же и для глобулярных белков, в них могут быть оба типа третичных структур
72
Пептиды и белки
Денатурация белков
Денатурация белков — это разрушение их природной (нативной) пространственной структуры с сохранением первичной структуры
Функции белков Ферментативная Строительная Транспортная Сократительная Регуляторная Пищевая Защитная
Энергетическая
Рецепторная
?
Белки-ферменты Ускорители биохимических
реакций в клетке.(липаза, амилаза, … )
Липаза языка помогает переваривать, растворять и фракционировать жиры
Амилаза способна гидролизовать полисахаридную цепь крахмала и других длинноцепочечных углеводов в любом месте.
Строительные белки
Входят в состав биологических мембран
.
Строительные белки
Например, коллаген сухожилий, кератин
волос.
Составляют цитоскелет клетки.
Транспортные белки
.Переносят питательные
вещества из клетки, внутри клетки, в клетку. Например: гемоглобин доставляет кислород к
тканям.
Сократительные белки.
Используются
организмом для
движения.Например, актомиозин
.
Регуляторные белки
Выполняют функцию
управления деятельност
ью ферментов.
Например: гормон
инсулин, тирозин; гормон роста –
гипофиз.
ПИЩЕВЫЕ БЕЛКИ.Используются на ранних
этапах развития организма для роста.Например: казеин молока, яичный
альбумин.
Защитные белкиЭто антитела, вырабатывающиеся организмом при попадании в него генетически чужеродных веществ – антигенов. (вирусов, бактерий, грибов и их ядов)
.
При расщеплении 1 грамма белков до углекислого газа и
воды выделяется 17,6 кДж энергии.
Энергетические белки
Белки-рецепторы.
Определяют способность
клетки узнавать
чужеродные антигены.Например,
белок гликопротеин.