representacion de aminoÁcidos

UNIVERSIDAD ALAS PERUANASUNIVERSIDAD ALAS PERUANAS

ESCUELA ACADEMICO PROFESIONAL DE INGENIERÍA AMBIENTALESCUELA ACADEMICO PROFESIONAL DE INGENIERÍA AMBIENTAL

CURSO

QUIMICA ORGANICAQUIMICA ORGANICA

TEMA:

TEUTOMERIA DE AMINOACIDOS

DOCENTE:

Ing. Eleuterio Paniagua Infante

ALUMNO:

LÓPEZ JUÁREZ VÍCTOR

CICLO 3

PACHACAMAC 2012

REPRESENTACION DE ∝ AMINOÁCIDOS

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural en los ribosomas.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L- 𝛂 aminoácidos. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminoácidos; existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes.

Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semi indispensables". Son estos 10 aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentación y, con más razón, en los momentos en que el organismo más los necesita: en la disfunción o enfermedad. Los aminoácidos esenciales más problemáticos son el triptófano, la lisina y la metionina. Es típica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubérculos constituyen la base de la alimentación.

El déficit de aminoácidos esenciales afectan mucho más a los niños que a los adultos.

Se debe destacar que, si falta uno solo de ellos (Aminoácido esenciales) no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cuál sea el aminoácido limitante.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 UMA y, especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable, definida.

Estructura.

La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central

alfa ∝ unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral ó radical R, específica para cada aminoácido. Técnicamente hablando, se los denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se encuentra a un átomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH). Ambos grupos funcionales son susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la célula ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.

Clasificación.

Según el radical R, que se enlace con el carbono, los aminoácidos pueden clasificarse en:

Alifáticos: Son los aminoácidos en los que el radical R es una cadena hidrocarbonada abierta. Los aminoácidos alifáticos se clasifican en neutros, ácidos y bases.

1.- Neutros: Si el radical R no posee grupo carboxilo ni grupo amino2.- Ácidos: Si el radical R posee grupo carboxilo, pero no grupo amino.3.- Básicos: Si el radical R posee grupo amino, pero no carboxilo.

Aromáticos: Son aquellos cuyo radical R es una cadena cerrada, relacionada con el benceno (anillo cromático)

Heterocíclicos: Son aquellos cuyo radical R es una cadena cerrada, compleja y con átomos distintos del carbono y del hidrógeno.

Azufrados: Hay dos aminoácidos cuyo radical R posee átomos de azufre, como la cisteína, que posee un grupo sulfhidrilo, y la metionina, que posee un enlace tioéster.

Hidroxilados: Contienen cadenas alifáticas hidroxiladas, el grupo hidroxilo hace de estos aminoácidos mucho mas hidrofílicos y reactivos.

Aminoácidos Esenciales.

A. VALINA

Código: Val, VFórmula química: HO2CCH(NH2)CH(CH3)2

Fórmula molecular: C5H11NO2

Propiedad física: Densidad 1.316 g/m3

Masa molar 117.15g/mol Punto de fusión 298 K, 25°C

Propiedad química: Insoluble en agua

Función: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno; mejora los transtornos neuromusculares, previenen la atrofia muscular posterior a una fractura ósea cuando hay inmovilización tienen la capacidad de prevenir el daño hepático.

Fuentes: Pueden ser el plátano, el requesón, los frutos rojos, los chocolates, las semillas de durazno y las especias suaves.

Biosíntesis: Valina es un aminoácido esencial, por lo que debe ser digerido, normalmente como un componente de proteínas. Es sintetizado en plantas a través de muchos pasos a partir del Ácido pirúvico. La cascada inicial también termina en Leucina. El intermediario, ácido α-oxoisovalerianico, pasar por una aminación con glutamato. Enzimas involucradas en la biosíntesis incluyen:

Ácido acetohidroxi isomeroreductasa Dihidroxi-ácido deshidratasa Valina aminotransferasa

Estructura:

Es uno de los 20 aminoácidos naturales más comunes en la Tierra, En el ARN mensajero, está codificada por GUA, GUG, GUU o GUC. Nutricionalmente, en humanos, es uno de los aminoácidos esenciales. Forma parte integral del tejido muscular, puede ser usado para conseguir energía por los músculos en ejercitación, posibilita un balance de nitrógeno positivo e interviene en el metabolismo muscular y en la reparación de tejidos.

La Valina es la responsable de una enfermedad genética conocida como Anemia falciforme, la persona que la padece tiene un tipo de hemoglobina especial llamada Hemoglobina S, que hace que los glóbulos rojos tengan una forma de hoz en vez de tener la tradicional forma de plato, y que tengan una vida media entre 6 y 10 veces menor, causando anemia y otras complicaciones.La anemia falciforme se produce por una mala codificación de la hemoglobina, sustituyendo por valina el Ácido glutámico que debería ir.

B. LEUCINA Código: Leu, LFórmula química: CH3CH(CH3)CH2CH(NH2)COOHFórmula molecular: C6H13O2NPropiedad física: Densidad 1.316 g/m3

Masa molar 131.17 g/mol Punto de fusión 566 K, 293°C

Propiedad química: Soluble en agua

Función: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene con la formación y reparación del tejido muscular sirviendo para la cicatrización de heridas. Indirectamente cumple una función reguladora en la correcta secreción biliar. Participa en el metabolismo de los neurotransmisores excitatorios en el sistema nervioso central.

.Fuentes: Está presente en los todos los alimentos ricos en proteínas tanto

de origen vegetal como animal, principalmente en la leguminosas (frijoles) y carnes.

Biosíntesis: La leucina, se obtiene a través de la síntesis de valina, cuando en el α-cetoisovalerato, toma una vía alterna y se produce leucina.

Estructura:

La leucina es uno de los veinte aminoácidos que utilizan lascélulas para sintetizar proteínas. Está codificada en el ARN mensajero como UUA, UUG, CUU, CUC, CUA o CUG. Su cadena lateral es no polar, un grupo isobutilo (2-metilpropilo). Es uno de los 8 aminoácidos esenciales. Como un suplemento en la dieta, se ha descubierto que leucina reduce la degradación del tejido muscular incrementando la síntesis de proteínas musculares en ratas viejas.3 Leucina se usa en el hígado, tejido adiposo, y tejido muscular. En tejido adiposo y muscular, se usa para la formación de esteroles, y solo el uso en estos dos tejidos, es cerca de siete veces mayor que el uso en el hígado.4La toxicidad de la leucina, como es visto en la enfermedad de la orina de jarabe de arce, causa delirio y compromete el sistema nervioso, pudiendo amenazar la vida.

C. TREONINA Código: Thr, TFórmula química: H3NCH(CHOHCH3)COOHFórmula molecular: C4H9NO3

Propiedad física: Densidad 370 g/m3

Masa molar 119.12 g/mol Punto de fusión 543.15 K, 270°C


Función: Actúa como factor lipotrofico evitando el hígado graso participan el formación del colágeno y helastina.Ayuda a transportar el fosfato en las fosfoproteinas.Junto con la con la L-Metionina y el ácido Aspártico ayuda al hígado en sus funciones generales de desintoxicación.

..Fuentes: Entre los alimentos ricos en treonina, se incluyen el requesón, las aves, el pescado, la carne, las lentejas y las semillas de sésamo.

Biosíntesis: Como un aminoácido esencial, treonina no es sintetizado en suficiente cantidad en humanos, por lo que debe ingerirse en proteínas que con . En plantas y microorganismos, la treonina es sintetizada a partir del ácido aspártico por la vía α-Aspartil-semialdehído y homoserina. Enzimas involucradas en su síntesis incluyen:2

Aparto quinasa α-Aspartil-semialdehído deshidrogenasa Homoserina deshidrogenasa Homoserina quinasa Treonina sintasa

Estructura:

La treonina (abreviada Thr o T)1 es uno de los veinte aminoácidos que componen las proteínas; su cadena lateral es hidrófila. Está codificada en el ARN mensajero como ACU, ACC, ACA o ACG.La L-treonina (levo treonina) se obtiene casi preferentemente mediante un proceso de fermentación por parte de los microorganismos (por ejemplo levaduras modificadas genéticamente), aunque también puede obtenerse por aislamiento a partir de hidrolizados de proteínas para su uso farmacéutico.

D. LISINA Código: Lys, KFórmula química: HO2CCH(NH2)(CH2)4NH2

Fórmula molecular: C6H14N2O2

Propiedad física: Densidad 550 g/m3


Propiedad química: Soluble en aguaPh 9.74

Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación con varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas. Se utiliza con éxito en el herpes labial.Mejora la función inmunitaria colaborando en la formación de anticuerpos.Mejora la función gástrica.

.Fuentes: Los requerimientos nutricionales de lisina son de 1,5 g al día. En

cantidades mínimas se encuentra en todos los cereales (gramíneas), pero es muy abundante en las legumbres. Contienen cantidades significativas de lisina.

Biosíntesis: Como aminoácido esencial, la lisina no se sintetiza en el organismo de los animales por lo que éstos deben ingerirlo como lisina o como proteínas que contengan lisina. Existen dos rutas conocidas para la biosíntesis de este aminoácido:

La primera se lleva a cabo en bacterias y plantas superiores, a través del ácido diaminopimélico

La segunda en la mayor parte de hongos superiores, mediante el ácido α-aminoadípico.

En las plantas y en los microorganismos la lisina se sintetiza a partir de ácido aspártico, que se convierte en primer lugar en β-aspartil-semialdehído. La ciclización genera dihidropicolinato, que se reduce a Δ1-piperidina-2,6-dicarboxylato. La apertura del anillode este heterociclo genera una serie de derivados del ácido pimélico, que finalmente generará lisina.

Estructura:

Esta codificada en el ARN como AAA y AAG

E. TRIPTOFANO Código: Trp, WFórmula molecular: C11H12N2O2



Propiedad química: Ph 5.89

Función: Está implicado en el crecimiento y en la producción hormonal, especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal. También interviene en la síntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la relajación y el sueño.

Fuentes: Abunda en los huevos, la leche, los cereales integrales, el chocolate, la avena, los dátiles, las semillas de sésamo, los garbanzos, las pipas de girasol, las pipas de calabaza, los cacahuetes, los plátanos, la calabaza y la espirulina.

Biosíntesis: El triptófano se biosintetiza en tres etapas fundamentales: Unión entre el ácido antranílico y un éster fosfórico de ribosa con ciclización descarboxilativa, la eliminación de una molécula de gliceraldehído 3-fosfato, y la condensación con una molécula de serina. Durante la biosíntesis del triptófano, participan 4 enzimas:

Antranilato fosforibosil transferasa: Se lleva a cabo una SN2 del grupo amino del ácido antranílico.

Fosforibosil antralinato isomerasa: Se isomeriza la ribofuranosa a ribosa lineal.

Indolil 3-glicerol fosfato sintasa (I3GPS): Se efectúa una descarboxilación con condensación tipo aldólica. En este paso se forma el anillo de indol con el sustituyente glicerilo en posición 3.

Triptófano sintasa: Se lleva a cabo una eliminación por condensación aldólica inversa. Se forma un anillo de indol no sustituido y unido a la enzima. Posteriormente se realiza la condensación con serina por una reacción tipo SEA. Se forma el triptófano.

Estructura:

El triptófano (abreviado como Trp o W) es un aminoácido esencial en la nutrición humana. Es uno de los 20 aminoácidos incluidos en el código genético (codónUGG). Se clasifica entre los aminoácidos apolares, también llamados hidrófobos. Es esencial para promover la liberación del neurotransmisor serotonina, involucrado en la regulación del sueño y el placer. La ansiedad, el insomnio y el estrés se benefician de un mejor equilibrio gracias al triptófano.

F. HISTIDINA Código: His, HFórmula molecular: C6H9N3O2

Propiedad física: Masa molar 155.16 g/mol Punto de fusión 560 K, 287°C


Función: Participa también en el desarrollo y manutención de los tejidos sanos, particularmente en la mielina que cubre las neuronas.Se encuentra abundantemente en la hemoglobina; se ha utilizado en el tratamiento de artritis reumatoide, enfermedades alérgicas, úlceras y anemia. Su deficiencia puede causar deficiencias en la audición.

Fuentes: Los productos lácteos, la carne, el pollo y el pescado la contienen. La histidina es un precursor de la histamina, en la que se transforma mediante una descarboxilación.

Biosíntesis: Cinco de los seis átomos de la histidina derivan del 5-fosforribosil-alfa-pirofosfato(PRPP) un intermediario también involucrado en la biosíntesis del triptófano, los nucleótidos de purina y los de pirimidina. El sexto carbono de la histidina se origina a partir del ATP. Los átomos de ATP que no se incorporan en la histidina se eliminan como 5-aminoimidazol-4-carboxamida ribonucleótido que también es un intermediario en la síntesis de purinas. La biosíntesis inusual de la histidina a partir de una purina se citó como evidencia que apoya la hipótesis de que la vida en su origen se basó en el RNA. Los residuos de histidina son con frecuencia componentes de los sitio activo de las enzimas, donde actúan como núcleofilo o catalizadores generales ácido-base, o ambos. Por consiguiente, el descubrimiento de que el RNA tiene propiedades catalíticas sugiere que la mitad imidazol de las purinas cumple un papel similar en estos enzimas RNA (ribozimas). Esto sugiere que la vía de la síntesis de la histidina es un fósil de la transición hacia una forma de vida más eficiente basada en proteínas.

Estructura:

Es codificada por los codones CAU o CAC. Nutricionalmente es considerada un aminoácido esencial. Es un precursor de la biosíntesis de histamina.

G. FENILALANINA Código: Phe, FFórmula molecular: C9H11NO2

Propiedad física: Masa molar 165.19 g/mol Punto de fusión 556 K, 283°C


Función: Es un estimulante cerebral.Esta reconocida su eficacia para aliviar el dolor.Se utiliza siempre que se requiere un especial alerta cerebral.Incrementa los niveles de endorfina.Ayuda a regular el ritmo cardiaco.

Fuentes: Se encuentran tanto de origen animal como la carne, pescado, huevos, productos lácteos; como de origen vegetal como los espárragos, garbanzos, lentejas, cacahuetes, soja; y dulces.

Bioquímica: La cadena lateral característica de este aminoácido contiene un anillo bencénico, y es por tanto uno de los aminoácidos aromáticos, su uso excesivo produce efectoslaxantes, junto con la tirosina y el triptófano. La L-fenilalanina se puede transformar, por medio de una reacción catalizada por la enzima fenilalanina hidroxilasa, entirosina. La L-fenilalanina es también el precursor de las catecolaminas como la L-dopa (L-3,4-dihidroxifenilalanina), la norepinefrina y la epinefrina, a través de una etapa en la que se forma tirosina.

Estructura:

La fenilalanina es un aminoácido. Se encuentra en las proteínas como L-fenilalanina (LFA), siendo uno de los ocho aminoácidos esenciales para humanos. La fenilalanina es parte también de muchos psicoactivos. Codificada en la ARN como UUC, UUU.La enfermedad genética fenilcetonuria se debe a la carencia de la enzima fenilalanina hidroxilasa o de la dihidropterina reductasa (DPHR), y esta deficiencia hace que la fenilalanina se degrade en una ruta metabólica alterna hacia fenilpiruvato, un neurotóxico que afecta gravemente al cerebro durante el crecimiento y el desarrollo. Los efectos de la acumulación de este neurotóxico causan noligofrenia fenilpirúvica, caracterizada por un cociente intelectual inferior a 20.También influye bastante al metabolismo. Una deficiencia en el metabolismo de la fenilalanina puede producir alcaptonuria, una enfermedad hereditaria que causa orinas negruzcas y frecuentes cálculos renales.

H. ISOLEUCINA Código: lle, lFórmula molecular: C6H13NO2




Función: Son tres aminoácidos que participan juntos en la producción de energía muscular. Mejora los transtornos neuromusculares.Previenen la atrofia muscular posterior a una fractura ósea cuando hay inmovilización tienen la capacidad de prevenir el daño hepático.

Fuentes: A pesar de que no es producido en animales, estos lo tienen almacenado en altas cantidades; estas comidas incluyen huevos, proteínas de soya, algas marinas, pavo, pollo, cordero, queso, pescado y kiwicha.

Biosíntesis: Siendo esencial a nuestro cuerpo, ya que no lo podemos sintetizar en cantidades viables, debe ser digerido como un componente proteínas. En plantas y microorganismos, es sintetizado por una vía de varios pasos, comenzando por el ácido pivúrico y α-cetoglutarato. Las enzimas involucradas en su biosíntesis incluyen:

Acetolactato sintasa (también conocido como Ácido Acetohidroxi Sintetasa)

Dihidroxi-ácido deshidratasa Valina aminotransferasa

Estructura:

Esta codificada en el ARN como AUU, AUC, AUA.Es uno de los aminoácidos naturales más comunes, además de ser uno de los aminoácidos esenciales para el ser humano (el organismo no lo puede sintetizar).Su composición química es idéntica a la de la leucina, pero la colocación de sus átomos es ligeramente diferente, dando lugar a propiedades diferentes; su cadena lateral es no polar (por tanto hidrofobica), un grupo sec-butilo (1-metilpropilo).

I. ARGININA Código: Arg, RFórmula molecular: C6H14N4O2




Función: La arginina se encuentra en la gran mayoría de productos del mar, pescado, mariscos, crustáceos, grandes mamíferos acuáticos como las ballenas hacen un aceite con ellas.

Fuentes: A pesar de que no es producido en animales, estos lo tienen almacenado en altas cantidades; estas comidas incluyen huevos, proteínas de soya, algas marinas, pavo, pollo, cordero, queso, pescado y kiwicha.

Biosíntesis: La arginina se sintetiza de citrulina por acción secuencial de las enzimas citosólicas argininosuccinato sintetiza (ASS) y de la argininosuccinato liasa (ASL). Esto es energéticamente costoso, ya que la síntesis de cada molécula de argininosuccinato requiere la hidrólisis de adenosín trifosfato (ATP) a adenosín monofosfato (AMP); i.e., dos ATP equivalentes.

La Citrulina puede proveerse de múltiples fuentes: de la arginine vía óxido nítrico sintetasa (NOS); de la ornitina vía catabolismo de la prolina o de

la glutamina/glutamato; de la dimetilarginina asimétrica (ADMA) vía DDAH.

Estructura:

Sus codones son CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, y AGG. Se encuentra involucrado en muchas de las actividades de las glándulas endocrinas. La arginina es uno de los 20 aminoácidos que se encuentran formando parte de las proteínas. En el tejido hepático, la arginina puede ser sintetizada en el ciclo de la ornitina (o ciclo de la urea). Se clasifica, en población pediátrica, como un aminoácido esencial. Este aminoácido se encuentra involucrado en muchas de las actividades de las glándulas endocrinas.

J. METIONINA Código: Met, MFórmula molecular: C5H11NO2SPropiedad física: Densidad 1.3 g/m3


Propiedad química: Soluble en aguaPh 5.74

Función: Junto a la cisteína, la metionina es uno de los dos aminoácidos proteinogénicos que contienen azufre. Este deriva del adenosil metionina (SAM) sirviendo como donante de metiles. La metionina es un intermediario en la biosíntesis de la cisteína, la carnitina, la taurina, la lecitina, la fosfatidilcolina y otros fosfolípidos. Fallos en la conversión de metionina pueden desembocar en ateroesclerosis.

Fuentes: Las fuentes de Metionina son: carne, pescado, productos lácteos y huevos.Las personas vegetarianas la pueden conseguir de las nueces, la soja, el germen de trigo, semillas de sésamo, almendras, lentejas y garbanzos.También se puede tomar como suplemento, antes de las comidas, aunque se pueden cubrir fácilmente las necesidades de Metionina con una dieta adecuada.

Estructura:

La Metionina es un aminoácido neutro que forma parte de todas las proteínas y es un aminoácido que, junto con la cistina, contiene azufre.Es un aminoácido esencial, codifica con el codón AUG.

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