1. Метою · Лекція 4. Кислотно-лужні властивості...

3

1. Метою вивчення даної дисципліни є сформувати у студентів уявлення про білки як

органічні сполуки, полімери, мономерами яких є амінокислоти; дати вичерпні знання

про амінокислоти; охарактеризувати 20 амінокислот, що входять до складу білка; а

також непротеїногенні амінокислоти, показати особливості первинної, вторинної,

третинної і четвертинної структури білка; перерахувати, розглянувши детально,

основні біологічні функції білків та пептидів. Сформувати уявлення про структурні

основи функціонування протеїнів різних типів, їх класифікацію і номенклатуру,

основні шляхи участі у метаболізмі та наслідки їх порушень, особливості транспорту та

розпаду та методи дослідження.

2. Попередні вимоги до опанування або вибору навчальної дисципліни:

1. Успішне опанування курсів «Хімія», «Цитологія», «Хімія біоорганічна», «Біохімія»,

«Молекулярна біологія», «Біофізика».

2. Знання теоретичних основ органічної та біоорганічної хімії, фізико-хімічні основи

явищ гідрофільності та гідрофобності та хімічних структур, що її забезпечують.

2. Вміти самостійно застосовувати попередньо отримані знання з молекулярної біології,

біохімії, біофізики та ін. дисциплін, здійснювати пошук нових наукових даних,

працювати з науково-методичною літературою.

3. Анотація навчальної дисципліни: Навчальна дисципліна «Структурні основи

функціонування білків та пептидів» знайомить студентів із рівнями структурної

організації білків, будовою та функціонуванням найважливіших типів протеїнів –

транспортних, фібрилярних, мембранних. Значну увагу приділено розгляду різних рівні

структурної організації білкових молекул (на прикладі, глобінів), доменному принцип

їх побудови та фундаментальності значення та функцій білків, які безпосередньо

зумовлені їх структурою. Розглядаються механізми формування нативної структури

молекул білків, її динаміці та механізмам контролю, а також механізми деструкції та

роль убіквітин-протеасомної системи в цьому процесі. В рамка дисципліни

представлено сучасні уявлення про класифікацію білків, а також перспективи

отримання та використання протеїнів і пептидів у різних галузях промисловості.

4. Завдання (навчальні цілі) –

1. Сформувати у студентів сучасні уявлення про основні принципи структурної

організації білків, будови структурних мономерів усіх білків, їх класифікацію, фізико-

хімічні властивості, біологічну та структурно-регуляторну роль.

2. Сформувати у студентів уявлення щодо особливостей просторової структури

основних груп білків та формування поліпептидного ланцюга, перебігу процесів його

упаковки з утворенням вторинного, супервторинного, третинного та доменного рівнів

організації, а також їх порушення за розвитку патологічних станів.

3. Надати знання про сучасні тенденції та напрямки фундаментально-наукових та

прикладних методів отримання та очистки, а також досліджень структури і функції

протеїнів для майбутньої профорієнтації.

4. Забезпечити досягнення таких загальних компетентностей як здатність застосовувати

знання у практичних ситуаціях, здатність вчитися і оволодівати сучасними знаннями,

а також набуття знань та розуміння предметної області (біології) та області

професійної діяльності, здатність до абстрактного мислення, аналізу і синтезу

інформації в галузі біології і на межі предметних галузей.

5. Забезпечити досягнення таких фахових компетентностей як здатність

використовувати знання й практичні навички в галузі біологічних наук та на межі

предметних галузей для дослідження різних рівнів організації живого, біологічних

явищ і процесів у т.ч здійснювати збір і реєстрацію даних біологічного аналізу за

допомогою відповідних методів, прийомів і засобів у польових і лабораторних умовах

і звітувати про результати, здатність на основі розуміння молекулярних механізмів

4

збереження та реалізації генетичної інформації у організмів, застосовувати знання

основних біологічних законів, теорій та концепцій для розв’язання конкретних

біологічних завдань, зокрема для визначення та аналізу результатів взаємодії

біологічних систем різних рівнів організації, їхньої ролі у біосфері та можливості

використання у різних галузях господарства, біотехнологіях, медицині та охороні

навколишнього середовища.

5. Результати навчання за дисципліною:

1. Результати навчання за дисципліною:

Результат навчання

(1. знати; 2. вміти; 3. комунікація; 4. автономність та відповідальність)

Форми (та/або методи

і технології)

викладання і

навчання

Методи

оцінювання та

пороговий

критерій

оцінювання (за

необхідності)

Відсоток у

підсумковій

оцінці з

дисципліни Код Результат навчання

1.1 Знати принципи побудови молекул амінокислот (АК), засади їх класифікацію, особливості окремих представників кислот та їх біологічне значення.

Лекція,

самостійна робота

Контрольна

робота,

модульна

контрольна

робота

5

1.2 Знати класи амінокислот в залежності від бічної групи (полярність), їх представників, протеїногенні та непротеїногенні АК їх модифікації.

Лекція,



робота

5

1.3 Знати фізико-хімічні характеристики АК: оптичну активність, стереохімію (хіральність).

Лекція,



робота

5

1.4. Знати принципи розрахунку та основи поняття ізоелектричної точки, кислотно-основні властивості та кривітитрування АК.

Лекція,



робота

5

1.5 Знати методи, що застосовуються при дослідженні амінокислот, принципи їх виділення та фракціонування.

Лекція,



робота

5

1.6 Знати особливості утворення та

характеристики і властивості

пептидного зв’язку та

нековалентних типів взаємодій при

формуванні білків.

Лекція,



робота

5

1.7 Знати характеристики вторинних

рівнів організації поліпептидних

ланцюгів (мотиви), супервторинні

та третинні структури.

Лекція,



робота

5

1.8 Знати особливості впливу бічних

груп АК на формування вторинних

структур, гідрофобні поверхні.

Фолдинг та гнучкість.

Лекція,



робота,

модульна


робота

2,5

5

1.9 Знати просторову будову білків:

фібрилярних, мембранних,

глобулярних, ДНК-звязуючих,

сигнальних, розпізнавальних

(імунних) і т.д.

Лекція,



робота,

модульна


робота

5

2.1 Вміти визначати ізоелектричну

точку пептиду відомого

амінокислотного складу

Лекція,



робота

5

2.2 Вміти застосовувати отриманні

знання при виділенні,

концентруванні, очистці та

характеристиці білків.

Лекція,



робота,

модульна


робота

5

2.3 Вміти підбирати відповідні методи

та розробляти стратегію

визначення первинної структури

білків та пептидів.

Лекція,



робота,

модульна


робота

5

3.1 Вміти самостійно працювати з

науковою та навчально-

методичною літературою,

здійснювати пошук та

узагальнювати науково-технічну

інформацію для подальшого її

представлення.

Самостійна робота Контрольна

робота

2,5

6. Співвідношення результатів навчання дисципліни із програмними результатами

навчання

Результати навчання дисципліни (код)

Програмні результати

навчання

(назва)

1.1 1.2 1.3 1.4 1.5 1.6 1.7 1.8 1.9 2.1 2.2 2.3 3.1

Використовувати теорії і закони математики, фізики,

хімії та інших наук для вирішення завдань сучасної

біології + + + + +

Розуміти основні терміни, концепції, принципи в

галузі біологічних наук ( в контексті структури і

функції білків) + + + +

+

Демонструвати знання про структурну організацію

біологічних систем на молекулярному рівні

організації. + + + + + +

Демонструвати знання фундаментальних біологічних

процесів, будови та функцій живих організмів + + + + + + +

Застосовувати у професійній діяльності методи

визначення структурних та функціональних

характеристик біологічних систем на різних рівнях

організації.

+

+

Обирати методи, алгоритми планування та проведення + + +

6

польових, лабораторних, клініко-лабораторних

досліджень, у т.ч. математичні методи та програмного

забезпечення для проведення досліджень, обробки та

представлення результатів.

Шляхом самостійного навчання освоїти нові знання та

сучасні методи експериментальних досліджень для

вирішення проблемних завдань

+

Демонструвати знання основних принципів

збереження навколишнього середовища й зміцнення

здоров’я, формування ціннісних орієнтацій щодо

здорового способу життя

+

7. Схема формування оцінки:

7.1 Форми оцінювання студентів:

- семестрове оцінювання:

1. Модульна контрольна робота 1 – РН 1.1 – 1.6 – 20 балів/ 10 балів

2. Модульна контрольна робота 2 – РН 1.7 – 2.3 – 20 балів/ 10 балів

3. Презентації / доповіді - РН 3.1 –10 балів/ 5 балів

4. Поточні контрольні роботи - РН 1.1 – 3.1 – 10 балів / 5 балів

- підсумкове оцінювання: у формі іспиту

Формою проведення іспиту є тестова контрольна робота. Результатами навчання,

які оцінюються на іспиті, є РН 1.1-3.1. Максимальна кількість балів, яка може бути

отримана студентом, дорівнює 40 за 100 бальною шкалою.

- умови допуску до підсумкового іспиту: Обов’язковим для допуску до іспиту є успішне написання 2 модульних контрольних робіт (по

кожній не менше 50% правильних відповідей), поточних контрольних робіт (по кожній не менше

50% правильних відповідей) та підготовка презентації / доповіді. Студент не допускається до

іспиту, якщо під час семестру набрав менше ніж 25 балів.

7.2 Організація оцінювання:

Модульні контрольні роботи 1 і 2 проводяться після завершення лекцій з розділів 1 і 2

відповідно. Оцінювання підготовлених презентацій /доповідей, поточних контрольних робіт

проводиться упродовж лекційного курсу.

7.3 Шкала відповідності оцінок

Відмінно / Excellent 90-100

Добре / Good 75-89

Задовільно / Satisfactory 60-74

Незадовільно / Fail 0-59

7

7. Структура навчальної дисципліни.

Тематичний план лекцій та самостійної роботи

№

п/п Номер і назва теми*

Кількість годин

лекції Самостійна

робота

Розділ 1

1 Тема 1. Принципи побудови білкових молекул.

Основи класифікації та номенклатури структурних

блоків білків. Амінокислоти. 4 10

Лекція 1. Значення, історичний екскурс у відкриття,

дослідження білків. Принципи побудови білків.

Головні принципи структури і властивостей

амінокислот, основні представники, їх значення.

2

Лекція 2. Критерії класифікації амінокислот: заміність,

протеїногенність, властивості бічного радикалу,

модифікрваність. Непротеїногенні амінокислоти.

2

Самостійна робота. Основні метаболічні шляхи

перетворення амінокислот. 10

2 Тема 2. Фізико-хімічні властивості амінокислот. 6 10

Лекція 3. Стереохімія, оптична активність, конформація та

конфігурація амінокислот. 2

Лекція 4. Кислотно-лужні властивості амінокислот та

пептидів.Розчинність. Поняття про ізоелектричну

точку. Криві титрування амінокислот.

2

Лекція 5. Спектри поглинання амінокислот. Якісні реакції

на аміно-, карбокси- та обидві групи, модифікації

амінокислот.

2

Самостійна робота. Амінокислоти в археології, хімії,

геології та в медицині. 10

3 Тема 3. Структура та характеристика первинної

структури протеїнів. 9 5

Лекція 6. Основні особливості пептидного зв’язку його

конфігураційна ізомерія. Дипептиди. 2

Лекція 7. Пептиди. Загальні властивості їх будова:

циклічні, ациклічні. Класифікація, номенклатура,

зустіваність в природі, значення.

2

Лекція 8. Ван-дер-Ваальсові, водневі зв’язки в

поліпептидах. Дозволені конформації

амінокислотних залишків (карти Рамачандрана для

гліцину, проліну, аланіну, валіну).

2

Лекція 9.Ідентифікація NH2- та СОО- кінцевих залишків у

пептидах. Реакції на SH-групи. Фрагментація

поліпептидних ланцюгів шляхом часткового

гідролізу.

2

Самостійна робота Принцип роботи амінокислотного

аналізатора і секвенатора. 5

8

Модульна контрольна робота 1

1

Розділ 2

Тема 4. Вторинний та супервторинні рівні

структурної організації білків 4 10

Лекція 10. Головні елементи вторинного рівня організації

протеїнів: α – спіраль і β-складчатість, петля,

невпорядковані елементи.

2

Лекція 11. Мотиви, утворенні вторинними структурами: β-

шпилька, грецький ключ, β- α-β-домен. 2

Самостійна робота Особливості амінокислотного складу

різних вторинних структур. 10

4 ТЕМА 4. Просторова структура білків 8 10

Лекція 12. Третинна: α-доменна структура, α/β-структура, β

– структури. Четвертинний рівень організації білків,

його переваги.

2

Лекція 13. Особливості будови фібрилярних білків -

фіброїн шовку, альфа-кератин, колаген. 2

Лекція 14. Методи визначення просторової структури

білків. 2

Лекція 15. Денатурація білка. Кооперативні переходи.

Зворотня денатурація. 2

Самостійна робота Особливості ідентифікації,

концентрування, виділення, очистки білків. 10

5 ТЕМА 5. Функціональна активність протеїнів 7 5

Лекція 16. Принципи класифікації протеїнів за структурою,

функцією, локалізацією. Приклади. Зв'язок між

особливостями структурної організації,

функціонуванням протеїнів, мутаційними змінами.

Поняття про «злиті» білки та їх застосування.

2

Лекція 17. Білки, пов’язані з ДНК, їх функціонально

опосередкована структура:транскрипційні фактори,

реп ресори.

2

Лекція 18. Будова мембранних білків та ензимів (на

прикладі серинової протеїнази). 2

Самостійна робота Хвороби пов’язані з білками. 5

Модульна контрольна робота 2 1

ВСЬОГО 38 50

Загальний обсяг ___90__ год., в тому числі:

Лекцій – __38__ год.

Семінари – ___нема__год.

Практичні заняття - _нема___ год.

Лабораторні заняття - ___нема__ год.

Тренінги - __нема__ год.

Консультації - _2__ год.

Самостійна робота - __50__ год.

10

8. Рекомендована література :

Основна:

1. Финкельштейн А.В, Птицын О.Б. Физика белка. - М.: КДУ, 2012 - 524 стр.

2. Х.Д.Якубке, Х.Ешкайт Аминокислоты, пептиды, белки . Перевод с

немецкого канд. хим. наук Н. П. Запеваловой и канд. хим. наук Е. Е.

Максимова. -" Москва "Мир" . – 1985 – 456 с.

3. Е. Акимова, В. Асеев Физико-химические подходы к количественному

определению белка – Товарищество научных изданий КМК.- 2016. –

C.110.

4. D. L. Nelson, M.M. Cox Lehninger Principles of Biochemistry. - New York:

W.Y.Freeman and Comp.- 2005- 1119p.

5. Fersht, Alan. Structure and Mechanism in Protein Science: A Guide to Enzyme

Catalysis and Protein Folding. Kaissa Publications. Kindle Edition. D.E.Metzler

Biochemistry. The chemical reactions of living cells.- Acad. Press.- 2003 -

1950p.

6. Ivet Bahar, Robert L. Jernigan, Ken A. Dill Protein Actions: Principles and

Modeling. - Garland Science . - 2017 . - 322 Pages.Биохимия. Под ред. Е.С.

Северина. - М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003.-784с.

7. G. C.IBARRETT, D. T. ELMORE Amino Acids and Peptides. – Cambridge

university press. - 2004. – p.225

8.

Додаткова

1. Губський Ю.І. Біологічна хімія. - К.; Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. – 508

с.

2. Северин Е.С., Алейникова Т.Л., Осипов Е.В. Биохимия. – М.: Медицина,

2000. – 164 с.

3. Kessel, Amit; Ben-Tal, Nir Introduction to Proteins: Structure, Function, and Mo-

tion, Second Edition (Chapman & Hall/CRC Mathematical and Computational Bi-

ology) Taylor & Francis Group, LLC CRC Press is an imprint of Taylor & Francis

Group.- 2018.- p.895.

1. Метою · Лекція 4. Кислотно-лужні властивості...

Documents