alteraciones o modificaciones en las propiedades funcionales

8/18/2019 Alteraciones o Modificaciones en Las Propiedades Funcionales

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INSTITUTO TECNOLOGICO DE TEPIC

Ing. Bioquímica

Unidad 3

“Alteraciones o mejora de las propiedades funcionalesde las protenas!

Alumnos:

Edna Eli"a#et$ Samanie%o P&re"

Carlos Al#erto 'amre" Castro

(u%o Orlando )illela Palomera

(eri#erto Carrillo Camac$o

*essica +erenice ,artne" -eli"

Índice

Introducción ----------------------------------------------------------------------------------------- 2


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Efectos de las variaciones del entorno químico ------------------------------------------- 3

Deshidratación ------------------------------------------------------------------------------------- 3

Tratamiento con disolventes apolares ------------------------------------------------------- 4

Tratamiento mecánico --------------------------------------------------------------------------- 4

Tratamientos térmicos --------------------------------------------------------------------------- 4

odificaciones de!idas a la acción de las en"imas ------------------------------------- #

Tratamientos en"imáticos de las proteínas alimenticias proteólisis ----------------- $

odificaciones químicas específicas -------------------------------------------------------- %%

odificaciones de las cadenas laterales de las proteínas ---------------------------- %2

&ormación de uniones covalentes ----------------------------------------------------------- %3

'onclusión ----------------------------------------------------------------------------------------- %3

(i!lio)rafía ----------------------------------------------------------------------------------------- %4

Introducción


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*as proteínas utili"adas normalmente como in)redientes alimenticios sufren

durante su preparación + empleo distintos tratamientos físicos + químicos, Durante

su etracción + purificación se trata de no alterar sus propiedades estructurales +

funcionales,

*os tratamientos moderados. sean de naturale"a química o física. solo ori)inanmodificaciones de la conformación. mientras que los tratamientos térmicos

ener)éticos o el empleo de compuestos químicos fuertemente reactivos. inciden

so!re la conformación e incluso act/an so!re la estructura primaria de la proteína,

Efectos de las variaciones del entorno químico

*a precipitación de una proteína a su p0 isoeléctrico o por alar)amiento son

métodos sencillos + eficaces para separarlas + purificarlas, Estos procesos

conducen a una a)re)ación reversi!le a la proteína + frecuentemente sin un

desdo!lamiento irreversi!le o fundamental,

La eliminación parcial del agua de las soluciones proteicas conducen a un

aumento de la concentración de todos los constitu+entes no acuosos. lo que

resulta en un aumento de las interacciones proteína-proteína. proteína-)l/cido +

proteína-sal + estas interacciones pueden alterar acusadamente las propiedades

funcionales a la proteína,

Los pH ácidos y alcalinos favorecen el que las proteínas fi1en aniones + cationes

respectivamente, Esto puede afectar a las propiedades funcionales + en particular

a la solu!ilidad, *os iones 'a re!a1an la solu!ilidad de numerosas proteínas de

p0 neutro o alcalino,

A pH débilmente alcalinos. como los de la preparación de proteinatos. las

repulsiones electrostáticas entre )rupos car!oilos ioni"ados conducen a una

disociación de las proteínas oli)omericas, p0 apropiados. la presencia de iones

polivalentes o de determinados polielectrolitos aumenta la formación de puentes

iónicos entre moléculas proteicas, Es pro!a!le que la me1or retención de a)ua que

se consi)ue en la sala"ón de la carne aadida polifosfatos se de!a. en parte. a la

disociación de las proteínas + 5complicación6 del calcio, El 7a'l tam!ién aumenta

la retención de a)ua tam!ién aumenta la retención de a)ua por solu!ili"acion

parcial de las proteínas miofi!rilares. lo que todavía me1ora a/n más el efecto de

los polifosfatos,

8ueden utili"arse para 5reticular6 + precipitar las cadenas polipeptidicas otros

polielectrolitos, si mismo. moléculas car)adas ne)ativamente. tales como la

car!oimetil-celulosa. al)inatos. ácido poliacrilico o los polifosfatos se fi1an. con un

p0 dé!ilmente acido. a las proteínas car)adas positivamente, De esta manera

pueden precipitarse + 5reticularse 6las proteínas de lactosuero + del plasma,


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unque la ma+oría de los polielectrolitos se separan rápidamente de los

constitu+entes proteicos. al)unos quedan fi1os a las proteínas en cantidades

aprecia!les + si esto ocurre así. ha+ peli)ro d alterar la solu!ilidad + propiedades

funcionales de la proteína,

Deshidratación

*a eliminación casi total del a)ua provoca una a)re)ación importante

9interacciones proteína-proteina:. especialmente si se utili"an temperaturas lo

!astante elevadas como para conse)uir la ener)ía necesaria para eliminar el

a)ua, Esto motiva una pérdida importante de solu!ilidad + actividad superficial,

*as condiciones de secado influ+en en el tamao + porosidad. tanto interna como

superficial. de las partículas de los polvos; tam!ién afecta a sus propiedades de

mo1a!ilidad. a!sorción de a)ua. dispersión +n !uen triturado en seco de las harinas o de los concentrados proteicos da

polvos que tienen )randes de partículas mu+ pequeas, Esto me1ora la a!sorción

de a)ua. así como de la solu!ilidad proteica. a!sorción de materias )rasas + de

las propiedades espumantes, De esta forma un triturado li)ero puede permitir

preparar. por tur!o separación. fracciones que ten)an un elevado contenido en


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proteínas 9las partículas ricas en proteínas o en almidón se separan por la

diferencia de densidad + de tamao:,

*as fuer"as de corte intensa. aplicada a las suspensiones o soluciones proteicas.

como la homo)enei"ación de la leche. provocan una fra)mentación de los

a)re)ados proteicos 9micelas: en su!unidades, 'on este tratamiento se me1ora lacapacidad emulsionante de las proteínas, *a desnaturali"ación parcial de las

proteínas puede esta!ili"ar las espumas. pero el !atido ecesivo de al)unas

proteínas tal como la clara de huevo disminu+e a causa de la a)re)ación de

proteína. la capacidad espumante + la esta!ilidad, *as fuer"as mecánicas 1ue)an

un papel importante en los procedimientos de teturacion de las proteínas. tales

como la formación de pastas + fi!ras, *as alteraciones de proteínas asi como las

fuer"as de corte motivan la alineación de moléculas. el cam!io de puentes

disulfuro + la formación de redes proteicas,

Tratamientos térmicos

*os tratamientos térmicos de las proteínas. pueden motivar modificaciones

estructurales. la hidrolisis de enlaces peptídicos. modificaciones de las cadenas

laterales de aminoácidos e incluso una condensación con otras moléculas. se)/n

sea la intensidad + duración del tratamiento térmico. la actividad del a)ua. p0.

contenido en sales. naturale"a + concentraciones de otras moléculas reactivas,

*a amplitud + consecuencias de la desnaturali"ación térmica de las proteínas

dependen mucho de la naturale"a de la proteína condiciones del medio, *as

propiedades de las proteínas no ordenadas. tales como los caseinatos

manoméricos. resultan poco afectadas. incluso con un calentamiento enér)ico,

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5/

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3/

4/

6/

Serie 5

Serie .


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&i),% ? influencia del calentamiento so!re la capacidad de retención del a)ua del

musculo de vaca,

'uando los tratamientos térmicos se aplican a un p0 isolelectrico sur)e una fuerte

a)re)ación de la proteína, Esto se utili"a para separar purificar cuantitativamentelas proteínas del lactosuero líquido. la san)re o el plasma,

8or otro lado el contenido en a)ua en una solución de proteínas afecta

profundamente a la entalpia + desnaturali"ación, =i la temperatura de

desnaturali"ación es minima 9#4@ ': para un contenido de a)ua del 3A-BAC pero

aumenta fuertemente cuando la proteína se deshidrata 9%22@ ' con 3C de a)ua:,

*a entalpia de desnaturali"ación decrece sensi!lemente cuando el contenido en

a)ua es inferior a 3AC,

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1/

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5./

51/

Serie 5

Serie .

&i),2 ? Influencia del contenido en a)ua so!re la temperatura de

desnaturali"ación + so!re la entalpia de desnaturali"ación de la mio)lo!ina del


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cachalote, *a transición de conformación fue se)uida por microcalorimetría

diferencial,

*as temperaturas inferiores al punto de con)elación tam!ién pueden provocar

desnaturali"ación de las proteínas + alterar las propiedades funcionales, E1emplos

son el endurecimiento + descenso de retención de a)ua de la actomiosina del

pescado. la precipitación de las micelas de la caseína en la leche,

*a hidrolisis limitada de los enlaces peptídicos. que se produce cuando las

proteínas ve)etales se calientan a %AA ' durante %A a %B horas en 0'l % a 3.

multiplicada por 3 el nitró)eno no proteico + puede me1orar mucho la solu!ilidad.

por esta causa aumentan las propiedades superficiales de in)redientes tales como

las proteínas del )luten,

8ara finali"ar los tratamientos térmicos enér)icos a p0 alcalino. pueden producir una desulfuración de la cisteína o cistina. así como la formación de residuos de

lisoalanina. lantionina + aminoácidos D. no utili"a!les nutricionalmente,

MODIFICACIONES DEBIDAS A LA ACCION DE ENZIMAS

• odificaciones 5in vivo6 de las proteínas

=e pueden producir 5in vivo6 más de %3B tipos de modificaciones en"imáticas de

las proteínas. después de la síntesis de cadenas polipeptídicas al nivel ri!osoma,En su ma+oría. estas modificaciones se refieren a cadenas laterales de

aminoácidos con ecepción de la )licina + de los aminoácidos apolares,

*as proteólisis 5in vivo6. tienen un papel fundamental en las funciones !ioló)icas

de numerosas proteínas, 8ara transformar los "imó)enos en"imáticos inactivos en

en"imas tales como la tripsina. quimotripsina. car!oipeptidasas. elastasa +

fosfolipasa se necesita una proteólisis especifica limitada, sí mismo implica una

etapa donde ocurre una transferencia de proteínas secretoras. desde el ri!osoma

a través de las mem!ranas intracelulares, >n e1emplo es la caseína. las proteínas

de lactosuero + la ovoal!/mina que tienen un pequeo se)mento hidrófo!opróimo a sus aminoácidos 7-terminales; este se)mento fi1a un receptor de

mem!rana que facilita la transferencia + después se elimina de las proteínas por

proteólisis,

Tratamientos enzimticos de !as "rote#nas a!imenticias "roteó!isis


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8ara conse)uir un me1or conocimiento de las propiedades físico-químicas. de las

proteínas alimenticias. se utili"an al)unas modificaciones en"imáticas de las

cadenas laterales de aminoácidos, sí. la desfosforili"acion de las caseínas por la

fosfatasa alcalina. a+udo a conocer la función de los )rupos fosfatos en la fi1ación

del calcio + en la sensi!ilidad de las caseínas al calcio,

*a disminución del tamao molecular por proteólisis. resulta claramente

desfavora!le para las propiedades )elificantes + visco elásticas de las proteínas,

=in em!ar)o. una proteólisis limitada de las proteínas del )luten puede aumentar

la epansión de la masa durante la fa!ricación de pan + me1orar la tetura al

comer un alimento que se le apliquen estos parámetros a sus componentes,

En los procesos anteriores de formación de plasteina 9#.%4:. la primera etapa

implica una proteólisis de una suspensión de proteína al BC por la pepsina o la

papaína a un p0 neutro para o!tener péptidos de %A,AAA a 2A,AAA daltons, *a

se)unda etapa implica una concentración de hidroli"ados hasta un contenido en

proteínas del 3A al 4AC. la adición de la misma o de otras proteasas + el a1uste del

p0, Esto permite a)rupar los péptidos en plateinas por raciones de

transpeptidación del si)uiente tipo


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*os esteres de ácidos )rasos o de aminoácidos tam!ién pueden reaccionar con

)rupos alfa-aminados. como lo hace el intermediario acilado del en"ima, 9#.F:

'omo se indicó anteriormente. la primera etapa puede aprovecharse para me1orar

la solu!ilidad de las proteínas desnaturali"adas por el calor + tam!ién puede

a+udar a reducir + eliminar impure"as 9defectos de sa!or. olor. color etc,:,

*a se)unda etapa se utili"ó para unir por covalencia péptidos ricos en a"ufre a los

hidroli"ados proteicos de so1a 9resaltemos que tam!ién es posi!le un

incorporación directa de distintos aminoácidos esenciales utili"ando esteres de

aminoácidos:,

0aciendo reaccionar proteínas succiniladas + esteres apolares alcalini"ados de

leucina en presencia de papaína. se lo)ró o!tener moléculas anfipolares que

poseían ecelentes propiedades emulsificantes + espumantes 923:, Tam!ién

puede utili"arse la formación de plasteina para modificar los péptidos amar)os

resultantes de la primera etapa de proteólisis,

En la actualidad. este procedimiento de formación de plasteina es aun

pro!a!lemente demasiado costoso para utili"arlo en la industria alimenticia,

*a trans)lutaminasa. que se estudió anteriormente. tam!ién puede utili"arse para

fi1ar aminoácidos so!re cadenas polipeptidicas o para crear uniones covalentes

entre cadenas 9%%-%3. %B. %F:, *a trans)lutaminasa 9E' 2, 3, %3: catali"a una

reacción de calcio que depende de transferir )rupos acilo en los cuales los )rupos

car!oamida de los residuos de )lutamina son los donantes del acilo, *os )rupos

amino, 8rimarios de diversos compuestos pueden actuar como aceptores del

acilo. con formación consecutiva de )ama-amidas mono sustituidas de residuos de

ácido )lutámico


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=i se aade al medio de reacción una amina 9G-702: apropiada. por e1emplo un

aminoácido. el )rupo G se fi1a de manera covalente so!re los residuos de

)lutamina de la proteína, Tam!ién puede formarse su!stratos por la reacción de

los )rupos e-aminados de residuos de lisina + entonces ha+ formación de puentes

covalentes intra o intermoleculares de tipo e-9)ama-)lutamil:-lisina 9enlaces

isopeptidicos: la tras)lutaminasa puede purificarse a partir de la san)re o del

hí)ado de al)unos mamíferos,

=e considera que la reacción que aca!a de descri!irse puede utili"arse para

me1orar la tetura de soluciones o dispersiones de diversas proteínas,

Modi$icaciones %u#micas es"ec#$icas

*a estructura primaria de las proteínas puede modificarse químicamente para

me1orar sus propiedades funcionales 92. 4. H. $. %4. %#.2%:, Esta propiedad se

utili"ó. con éito para estudiar las relaciones estructura-función en las proteínas

9funciones en"imáticas + otras funciones !ioló)icas. así con sus propiedades

físico-químicas + funcionales:,

=in em!ar)o. ha+ que resaltar que las modificaciones químicas hechas so!re

proteínas alimenticias o forra1es. pueden producir serios inconvenientes e incluso

lle)ar a la alteración del valor nutricional. de forma parecida a la o!serva durante

los tratamientos térmicos enér)icos 9ver párrafo %,4: de!ido a la formación de


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derivados de aminoácidos qué pueden ser tóicos + la contaminación por reactivos

químicos que tam!ién pueden ser tóicos,

Modi$icaciones de !as cadenas !atera!es de !as "rote#nas

*a alteración de los residuos de aminoácidos puede sur)ir por calentamiento a p0

ácidos o alcalinos,

Figura 7. Principales posibilidades de modificación química de las proteínas

alimenticias.

8arece que los efectos !enéficos proceden de modificaciones de conformación

de!idas a una disminución de los enlaces hidro)eno + aun aumento de las


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repulsiones electrostáticas, *os tratamientos alcalinos producen. cuando ocurren.

la conversión de al)unos residuos de cisteína en dehidroalamina,

*as principales clases de reacciones utili"adas para la modificación química de las

cadenas laterales de aminoácidos son la acilación. alquilación. oidación +

reducción, >na cadena lateral determinada. puede reaccionar de diversas formascon los reactivos. del mismo modo que determinado reactivo puede reaccionar con

varios tipos de cadenas laterales,

l)unos reactivos tienen que estar disueltos. antes de aadirlos a la solución

acuosa de proteína en pequeas cantidades de disolventes or)ánicos, 8ara otros

se necesita utili"ar reactivos + condiciones del medio suaves. porque en caso

contrario las modificaciones de la conformación proteica + las propiedades

funcionales pueden so!repasar lo deseado, 7o todas las cadenas laterales de un

tipo determinado manifiestan. necesariamente. la misma reactividad frente a un

reactivo. porque esto está en función de los aminoácidos próimos en la proteína +de la conformación de la cadena proteica,

En )eneral. la modificación de los )rupos laterales de una proteína motiva. una

modificación de la polaridad + en al)unos casos. de la car)a neta, 'uando estas

modificaciones son considera!les. la proteína puede enrollarse. desple)arse o

a)re)arse con otras moléculas de proteína, Tam!ién puede modificarse el

comportamiento de la proteína frente al a)ua u otros constitu+entes como los

lípidos,

*as propiedades funcionales tam!ién dependen de la amplitud de la modificación

química, *a fi1ación covalente de polioles aumenta la polaridad de la proteína. asi

como su solu!ilidad + resistencia a la precipitación térmica. porque se dificulta o

disminu+e la a)re)ación hidrófo!a. que sur)e a causa del desdo!lamiento térmico,

*as proteínas se pueden hacer más hidrófo!as introduciendo )rupos apolares

laterales mediante acilación o una alquilación reductora de los )rupos -aminados.ϵ

tiol o hidroilo, El a)ente acilante puede ser un anhídrido intermolecular de un

ácido monocar!oilico, *as propiedades emulsionantes de las proteínas me1oran

siempre por acetilación. a causa del hecho de que. pro!a!lemente. la molécula

lle)a a hacerse mu+ anfipolar,

Formación de uniones co&a!entes

'uando las cadenas laterales de proteínas se transforman en )rupos mu+

reactivos. pueden reaccionar rápidamente para dar uniones intra o

intermoleculares, =e pueden utili"ar reactivos !ifuncionales tales como los

aldehídos malonico + )lutarico. el formaldehido polimeri"ado. para volver a unir


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entre si los )rupos -aminados de los residuos de lisina, 'orrientemente estaϵ

reacción !a1a la solu!ilidad + di)esta!lidad de la proteína,

*a reticulación de las proteínas tiene varias aplicaciones no alimenticias. tales

como la transformación de las pieles de animales en cuero. la formación de

toinas atenuadas para producir vacunas + la preparación de trasplantesquir/r)icos !ioló)icamente compati!les, *as proteínas destinadas a los rumiantes

tam!ién pueden reticularse para limitar su de)radación en la pan"a,

*a formación de uniones disulfuro puede introducirse por oidación moderada de

los )rupos tiol. en presencia de aire. !romatos o en"imas oidantes, Esta reacción

se utili"a corrientemente en la industria de panadería para me1orar las propiedades

viscoelasticas de las proteínas de )luten,

Conc!usión

8odemos decir que eisten muchas alteraciones o me1ora de las propiedadesfuncionales. entre las alteraciones que eisten ca!e destacar que no todas son

pensadas para un !ien en el or)anismo. ha+ desventa1as so!re el hecho de alterar

estas proteínas. pero por otro lado tam!ién eisten venta1as, *a me1ora de las

propiedades funcionales es otro caso similar. tiene venta1as + desventa1as, e1orar

al)o se define como la acción de perfeccionar al)o. haciéndolo pasar de un !uen

estado a otro me1or. sin em!ar)o al hacer esto se de!e tomar en cuenta que no

afectes ptras propiedades de las proteínas,

'omo se ve. la modificación química de las proteínas es un camino prometedor

para la me1ora de las propiedades funcionales, =in em!ar)o. las consecuenciasnutricionales + toicoló)icas de estas modificaciones químicas plantean cuestiones

de re)lamentación que pueden impedir una rápida )enerali"ación,

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