ESTRUCTURA DE LAS ESTRUCTURA DE LAS PROTEINASPROTEINAS

QUÍMICA

Prof. Ana Lía Cambón

6to año-

PROTEINASPROTEINAS Las proteínas son cadenas Las proteínas son cadenas

polipeptídicas.polipeptídicas. Son polímeros de aminoácidos Son polímeros de aminoácidos

unidos por enlaces peptídicosunidos por enlaces peptídicos Compuestas por entre 50 y 2500 Compuestas por entre 50 y 2500

residuos de aminoácidosresiduos de aminoácidos. .

Su masa molecular va desde 10Su masa molecular va desde 1033 a a 101066 uma uma

CLASIFICACIÓN DE LAS CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNASPROTEÍNAS

a) según su composicióna) según su composición

SIMPLESSIMPLES

CONJUGADASCONJUGADAS

b) según sus funciones biológicasb) según sus funciones biológicas

ENZIMASENZIMAS RESERVARESERVA TRANSPORTE Y ALMACENAMIENTOTRANSPORTE Y ALMACENAMIENTO CONTRÁCTILESCONTRÁCTILES PROTECCIÓN INMUNEPROTECCIÓN INMUNE HORMONASHORMONAS ESTRUCTURALESESTRUCTURALES

PROTEINASPROTEINAS¿QUÉ LAS HACE DIFERENTES?¿QUÉ LAS HACE DIFERENTES?

Las proteínas difieren unas de otras Las proteínas difieren unas de otras por el número y la secuencia de los por el número y la secuencia de los residuos de AA.residuos de AA.

Esta secuencia específica se pliega Esta secuencia específica se pliega en una estructura tridimensional en una estructura tridimensional única que determina la funciónúnica que determina la función

PROTEINASPROTEINAS

Tienen estructura tridimensional. Tienen estructura tridimensional. Sólo se ordena de la forma que sea más estable, Sólo se ordena de la forma que sea más estable,

dando lugar así a la dando lugar así a la conformación nativaconformación nativa.. La La desnaturalizacióndesnaturalización es la pérdida de es la pérdida de

estructura tridimensional, la cadena de AA está estructura tridimensional, la cadena de AA está igual pero no funciona, está hidrolizada.igual pero no funciona, está hidrolizada.

La hidrólisis puede ser provocada por ácidos, La hidrólisis puede ser provocada por ácidos, bases o enzimas, y da una mezcla de AAbases o enzimas, y da una mezcla de AA

ESTRUCTURAESTRUCTURA

PROTEINASPROTEINASESTRUCTURAESTRUCTURA

PROTEINASPROTEINAS

La conformación que presenta una proteína La conformación que presenta una proteína va a depender directamente de los distintos va a depender directamente de los distintos niveles estructuralesniveles estructurales

ESTRUCTURAESTRUCTURA

PROTEINASPROTEINASESTRUCTURAESTRUCTURA

PROTEINASPROTEINAS

Se refiere a la posición que ocupa cada Se refiere a la posición que ocupa cada AA en la cadena polipeptídica, da la AA en la cadena polipeptídica, da la secuenciasecuencia de la proteína, desde el extremo de la proteína, desde el extremo amínico al carboxílico.amínico al carboxílico. La posición que ocupa cada AA dentro de La posición que ocupa cada AA dentro de la cadena determina el resto de los niveles la cadena determina el resto de los niveles estructurales y por ende la función.estructurales y por ende la función. Queda definida por los enlaces covalentes Queda definida por los enlaces covalentes y la localización de puentes disulfuro (-S-S-)y la localización de puentes disulfuro (-S-S-)

ESTRUCTURA PRIMARIAESTRUCTURA PRIMARIA

PROTEINASPROTEINAS

ESTRUCTURA SECUNDARIAESTRUCTURA SECUNDARIA

Organización de la cadena polipeptídica en el Organización de la cadena polipeptídica en el espacio mantenida por puentes de hidrógeno espacio mantenida por puentes de hidrógeno entre los elementos del enlace peptídico (C=O y entre los elementos del enlace peptídico (C=O y N-H de residuos de AA diferentes).N-H de residuos de AA diferentes).Existen 2 tipos de estructura: Existen 2 tipos de estructura: helicoidal helicoidal (se (se enrolla como un cilindro alrededor de un eje) y enrolla como un cilindro alrededor de un eje) y laminarlaminar (plegada en forma de lámina). Se pueden (plegada en forma de lámina). Se pueden encontrar en todos los tipos de proteínas. encontrar en todos los tipos de proteínas. Las estructuras más estables y frecuentes son Las estructuras más estables y frecuentes son αα hélicehélice y y hoja hoja ββ (propuestas por Pauling y Corey). (propuestas por Pauling y Corey).

PROTEINASPROTEINAS

ESTRUCTURA SECUNDARIA: ESTRUCTURA SECUNDARIA: αα hélice hélice

La cadena polipeptídica adopta una conformación helicoidal.

Se caracterizan por: Nº de AA por vuelta (n) (3,6 restos en la Hélice-α su paso de rosca (p), o distancia entre vueltas (5,4 Å).

• Esta conformación se estabiliza por puentes de H (R-C=O·····H-N-R) intracatenarios (dentro de la hélice cada 4 AA). Además, los restos -R de los aminoácidos se disponen hacia fuera de la hélice evitando las interacciones estéricas (por grupos voluminosos) y estabilizando la conformación.

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ESTRUCTURA SECUNDARIA: ESTRUCTURA SECUNDARIA: αα hélicehélice

Puentes de hidrógeno en Puentes de hidrógeno en héliceshélices

Las cadenas laterales se sitúan Las cadenas laterales se sitúan hacia el exterior de la hélicehacia el exterior de la hélice

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ESTRUCTURA SECUNDARIA: ESTRUCTURA SECUNDARIA: αα hélicehélice Para determinar el sentido de

giro de una estructura helicoloidal, se cierra el puño dejando el pulgar dirigido hacia arriba y se imagina una hélice que se prolonga hacia arriba girando en el sentido que giran los cuatro dedos. Si la mano es derecha la hélice es dextrógira, y si es la izquierda es levógira. En las proteínas el giro de la α hélice es dextrógiro salvo raras excepciones

Las hélices Las hélices son son

dextrógiras dextrógiras por estar por estar

formadas por formadas por L- aminoácidosL- aminoácidos

PROTEINASPROTEINAS

ESTRUCTURA SECUNDARIA: ESTRUCTURA SECUNDARIA: αα hélicehélice

PROTEINASPROTEINAS

ESTRUCTURA SECUNDARIA: ESTRUCTURA SECUNDARIA: HOJA HOJA ββ la cadena adopta una ordenación lineal en la que los restos -R, de los aminoácidos, se van alternando por encima y por debajo (zig-zag) del plano del enlace peptídico. Esta conformación se estabiliza con puentes de H entre varias cadenas de proteínas con conformación-ß. El resultado es la hoja plegada ß, que puede presentar un plegamiento paralelo, (en el que las cadenas vecinas se desarrollan en la misma dirección), o bien un plegamiento antiparalelo con cadenas vecinas en direcciones opuestas.

Las hojas Las hojas ββ pueden ser paralelas pueden ser paralelas o antiparalelaso antiparalelas

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ESTRUCTURA SECUNDARIA: ESTRUCTURA SECUNDARIA: HOJA HOJA ββ

La hoja La hoja ββ antiparalela antiparalela

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ESTRUCTURA SECUNDARIA: ESTRUCTURA SECUNDARIA: HOJA HOJA ββ

PROTEINASPROTEINAS

ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA:ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA:Asociaciones entre estructuras secundarias. Una hélice puede enrollarse con otra y formar una superhélice. También hay combinaciones de hélices y hojas plegadas. Como son muy frecuentes deben ser muy estables

PROTEINASPROTEINAS

ESTRUCTURA TERCIARIA y DOMINIOS:ESTRUCTURA TERCIARIA y DOMINIOS:

Se refieren al modo en que se curvan o Se refieren al modo en que se curvan o pliegan en el espacio los segmentos de pliegan en el espacio los segmentos de hélice-hélice- y/o conformación y/o conformación ββ ..

Vincula a los AA más alejados en la secuencia Vincula a los AA más alejados en la secuencia lineal.lineal.

Dominios:Dominios: son plegamientos en forma de son plegamientos en forma de anillos que tienen unidad funcional y se unen anillos que tienen unidad funcional y se unen entre si por segmentos de cadena entre si por segmentos de cadena polipeptídica flexible como perlas en un collar. polipeptídica flexible como perlas en un collar.

La estructura terciariaLa estructura terciaria

PROTEINASPROTEINAS

ESTRUCTURA CUATERNARIA:ESTRUCTURA CUATERNARIA: Se refiere al

ordenamiento espacial de las diferentes subunidades. Una subunidad es cada cadena polipétidica que que forma la proteína. Por ej la Hemoglobina posee 4 subunidades (2α y 2β cada una con su grupo hemo, necesario para el transporte de oxígeno)

Estructura cuaternariaEstructura cuaternaria

PROTEINASPROTEINAS

Interacciones que estabilizan Interacciones que estabilizan una PROTEINAuna PROTEINA

PROTEINASPROTEINASLa estructura primaria condiciona La estructura primaria condiciona el resto de los niveles el resto de los niveles estructuralesestructurales

Por ej si en la hemoglobina es Por ej si en la hemoglobina es sustituida una sola molécula de sustituida una sola molécula de ác. Glutámico (polar) por valina ác. Glutámico (polar) por valina (apolar), hace que las moléculas (apolar), hace que las moléculas precipiten en las células, como precipiten en las células, como consecuencia los glóbulos rojos consecuencia los glóbulos rojos que en gral. tienen forma de que en gral. tienen forma de disco, lo hace como una disco, lo hace como una medialuna obstruyendo los medialuna obstruyendo los capilares más delgados capilares más delgados restringiendo el flujo sanguíneo y restringiendo el flujo sanguíneo y provocando dolores y sudoración.provocando dolores y sudoración.

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DESNATURALIZACIÓNDESNATURALIZACIÓN

Es la pérdida de las características estructurales superiores (2ª, 3ª y 4ª) por ruptura de las interacciones débiles y puentes de H. Luego de la desnaturalización la proteína coagula. Puede ser provocada por factores como: calor, cambios de pH, cambio de solvente, radiación, ácidos fuertes, sales de metales pesados, detergentes y oxidantes.