LAPORAN PRAKTIKUM

REAKSI ASAM AMINO DAN PROTEIN

NAMA : FIRA AFRIALTY

NIM : H311 11 008

HARI/TGL PERCOBAAN: KAMIS, 21 FEBRUARI 2013

KELOMPOK : I (SATU)

ASISTEN : SURAHMI USMAN

LABORATORIUM BIOKIMIAJURUSAN KIMIA

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAMUNIVERSITAS HASANUDDIN

MAKASSAR2013

BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Asam amino adalah senyawa organik yang memiliki gugus fungsional

karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia sering kali

pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang

sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan

gugus amina memberikan sifat basa.Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat

amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada

larutan asam (Anonim, 2013).

Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam

amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada

atom karbon α dari posisi gugus –COOH. Pada umumnya asam amino larut dalam

air dan tidak larut dalam pelarut organic non polar seperti eter, aseton dan

klorofrm. Sifat asam amino ini berbeda dengan asam karbiksilat maupun aromatic

yang terdiri atas beberapa atom karbon umumnya kurang larut dalam air tetapi

larut dalam pelarut organic. Demikian pula dengan amina pada umumnya tidak

larut dalam air, tetapi larut dalam pelarut organik (Poedjiadi dan Supriyanti,

2006).

Kata protein berasal dari protos atau proteos yang berarti pertama atau

utama. Protein merupakan komponen penting atau komponen utama sel hewan

atau manusia. Oleh karena itu merupakan pembentuk tubuh kita, maka protein

yang terdapat dalam makanan berfungsi sebagai zat utama dalam pembetukan dan

pertumbuhan tubuh (Poedjiadi dan Supriyanti, 2006).

1.2 Maksud dan Tujuan Percobaan

1.2.1 Maksud Percobaan

Maksud dari percobaan ini adalah untuk mengetahui reaksi spesifik dari

asam amino dan protein

1.2.2 Tujuan Percobaan

1. Untuk mengidentifikasi adanya gugus α asam amino bebas dalam asam

amino dan protein.

2. Untuk mengidentifikasi adanya gugus sulfuhidril pada asam amino sistein

dengan nitroprusida dalam amonia.

3. Untuk mengidentifikasi adanya 1 ikatan peptida pada protein.

4. Untuk mengidetifikasi adanya gugus indole yang membentuk cincin ungu.

5. Untuk mengidentifikasi adanya tirosin dalam molekul protein

1.3 Prinsip Kerja

Mengidetifikasi reaksi asam amino dan protein dengan beberapa pereaksi

tertentu yaitu melalui tes ninhdrin, reaksi gugus rantai samping (gugus R), reaksi

biuret, reaksi Hopkins-Cole, dan reaksi millon yang ditandai dengan adanya

perubahan warna, suhu, dan endapan yang menunjukkan bahwa adanya reaksi uji

positif terhadap asam amino dan protein.

BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

Protein adalah biopolimer yang terdiri atas banyak asam amino yang

berhubungan satu dengan lainnya melalui ikatan amida (peptida). Protein

memainkan berbagai peranan dalam sistim biologis. Beberapa protein merupakan

komponen utama dari jaringan struktur (otot, kulit, kuku, rambut). Protein lain

mengangkut molekul dari satu bagian ke bagian lain dalam makhluk hidup, juga

ada yang bertindak sebagai katalis dalam banyak reaksi biologis yang diperlukan

untuk mempertahankan hidup (Hart dkk., 2003).

Ditinjau dari strukturnya protein dapat dibagi dalam dua golongan besar,

yaitu golongan protein sederhana dan protein gabungan. Yang dimaksud dengan

protein sederhana ialah protein yang hanya terdiri atas protein dan gugus bukan

protein. Gugus ini disebut gugus prostetik dan terdiri atas karbohidrat, lipid atau

asam nukleat. Protein sederhana dapat dibagi dalam dua bagian menurut bentuk

molekulnya, yaitu protein fiber dan protein globular. Protein fiber mempunyai

bentuk molekul panjang seperti serat atau serabut, sedangkan protein globular

berbentuk bulat (Poedjiadi dan Supriyanti, 2006)

Menurut Poedjiadi (1994), ada empat tingkat struktur dasar protein, yaitu

struktur primer, sekunder, tersier, dan kuartener. Struktur primer menunjukkan

jumlah, jenis dan urutan asam amino dalam molekul protein. Oleh karena ikatan

antara asam amino ialah ikatan peptida, maka struktur primer protein juga

menunjukkan ikatan peptida yang urutannya diketahui. Untuk mengetahui jenis,

jumlah dan urutan asam amino dalam protein dilakukan analisis yang terdiri dari

beberapa tahap yaitu Penentuan jumlah rantai polipeptida yang berdiri sendiri

yaitu:

1. Pemecahan ikatan antara rantai polipeptida tersebut.

2. Pemecahan masing-masing rantai polipeptida, dan

3. Analisis urutan asam amino pada rantai polipeptida.

Reaksi-reaksi khas protein yaitu sebagai berikut (Poedjiadi, 1994) :

1. Reaksi Xantoprotein

Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati ke dalam larutan

protein. Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi

kuning apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi ialah nitrasi pada inti benzena

yang terdapat pada molekul protein. Jadi reaksi ini positif untuk protein yang

mengandung tirosin, fenilalanin dan triptofan.

2. Reaksi Hopkins-Cole

Triptofan dapat berkondensasi dengan beberapa aldehida dengan bantun

asam kuat membentuk senyawa yang berwarna ungu. Larutan protein yang

mengandung triptofan dapat direkasikan dengan pereaksi Hopkins-Cole yang

mengandung asam glioksilat. Preaksi ini dibuat dari asam oksalat dengan serbuk

magnesium dalam air.

3. Reaksi Millon

Pereaksi Millonadalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam

nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan

endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. Pada dasarnya

reaksi ini positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa merkuri dengan

gugus hidroksifenil yang berwarna. Protein yang mengandung tirosin akan

memberikan hasil positif.

4. Reaksi Sakaguchi

Pereaksi yang digunakan ialah naftol dan natriumhipobrimit, pada

dasarnya reaksi ini memberi hasil positif apabila ada gugus guanidin. Jadi, arginin

atau protein yang mengandung arginin dapat menghasilkan warna merah.

Reaksi ninhidrin adalah reaksi yang digunakan untuk mendeteksi dan

menduga asam amino secara kuantitatif dalam jumlah kecil. Pemanasan dengan

ninhidrin berlebih menghasilkan produk berwarna ungu pada semua asam amino

yang mempunyai gugus α-amino bebas, sedangkan produk yang dihasilkan oleh

prolin berwarna kuning, karena pada molekul ini terjadi substitusi gugus α-amino

(Lehninger, 1995).

Natrium Nitroprussida dalam larutan amoniak akan menghasilkan warna

merah dengan protein yang mempunyai gugus –SH bebas. Jadi, protein yang

mengandung sistein dapat memberikan hasil positif (Lehninger, 1995).

Triptofan dapat berkondensasi dengan beberapa aldehida dengan bantuan

asam kuat dan membentuk senyawa yang berwarna. Larutan protein yang

mengandung triptofan dapat direaksikan dengan pereaksi Hopkins-Cole yang

mengandung asam glioksilat. Setelah dicampur dengan pereaksi Hopkins-Cole,

asam sulfat dituangkan perlahan-lahan sehingga membentuk lapisan dibawah

larutan protein. Beberapa saat kemudian akan terjadi cincin ungu pada batas

antara kedua lapisan tersebut. Pada dasarnya reaksi Hopkins-Cole memberi hasil

positif khas untuk gugus indol dalam protein (Lehninger, 1995).

Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam

amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada

atom karbon α dari posisi gugus –COOH. Pada umumnya asam amino larut dalam

air dan tidak larut dalam pelarut organic non polar seperti eter, aseton dan

klorofrm. Sifat asam amino ini berbeda dengan asam karbiksilat maupun aromatic

yang terdiri atas beberapa atom karbon umumnya kurang larut dalam air tetapi

larut dalam pelarut organic. Demikian pula dengan amina pada umumnya tidak

larut dalam air, tetapi larut dalam pelarut organik (Poedjiadi dan Supriyanti,

2006).

Asam amino merupakan satuan yang menyusun peptida dan protein. Dari

demikian banyak ragam struktur yang dapat dijumpai, hanya 20 asam amino saja

yang penting dalam protein (Pine dkk., 1988)

Asam amino yang diperoleh dari hidrolisis protein adalah asam amino α.

Artinya, gugus amino berbeda pada atom karbon α, yaitu di sebelah gugus

karboksil. Asam amino dikenal dengan nama umum. Masing-masing memiliki

singkatan tiga-huruf berdasarkan namanya, yang digunakan bila kita menulis

rumus peptide, dan singkatan satu-huruf yang digunakan untuk menjelaskan

urutan asam amino dalam suatu protein (Hart dkk., 2003)

Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam

amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada

atom karbon α dari posisi gugus –COOH (Poedjiadi, 1994).

Asam amino bersifat amfoterik, artinya berperilaku sebagai asam dan

mendonasikan proton pada basa kuat, atau dapat juga berperilaku sebagai basa

dan menerima proton dari asam kuat (Hart dkk., 2003).

BAB III

METODE PERCOBAAN

3.1 Bahan Percobaan

Bahan – bahan yang digunakan pada percobaan ini adalah larutan

ninhidrin 0,1%, albumin, alanin, asam aspartat, glisin, kristal cystenia

hidroklorida, larutan natrium nitroprusida 1%, NH4OH, akuades, NaOH 2,5 M,

CuSO4 0,01 M, H2SO4, larutan glioksilik, dan pereaksi millon.

3.2 Alat Percobaan

Alat – alat yang digunakan pada percobaan ini ada tabung reaksi, pipet

tetes, pipet skala, penangas air, rak tabung reaksi dan gegep.

3.3 Prosedur Percobaan

3.3.1 Tes Ninhidrin

Disiapkan 4 tabung reaksi yang kering dan bersih kemudian dimasukkan

1,5 albumin, glisin, alanin, dan asam aspartat pada masing-masing tabung.

Ditambahkan 0,5 mL larutan Ninhidrin 0,1% pada masing-masing tabung lalu

dipanaskan hingga mendidih. Diamati perubahan warnanya.

3.3.2 Reaksi gugus rantai samping (gugus R)

Masukkan beberapa kristal cystenia hydroklorida ke dalam tabung rekasi,

kemudian larutkan dengan 5 mL akuades. Lalu tambahkan 0,5 mL natrium

nitroprussida 1% dan 0,5 mL NH4OH

3.3.3 Reaksi Biuret

Disiapkan 4 tabung reaksi yang kering dan bersih kemudian dimasukkan

1,5 mL albumin, glisin, alanin, dan asam aspartat ke dalam masing-masing

tabung. Ditambahkan 1 mL NaOH 2,5 M ke dalam masing-masing tabung lalu

dikocok dengan baik. Kemudian ditambahkan setetes CuSO4 0,01 M dan dikocok.

Jika ada perubahan warna, ditambahkan lagi setetes atau lebih CuSO4.

3.3.4 Reaksi Hopkins-Cole

Disiapkan 4 tabung reaksi yang kering dan bersih kemudian dimasukkan 2

mL larutan gliosilik pada masing-masing tabung. Ditambahkan 1,5 mL larutan

albumin, glisin, alanin, dan asam aspartat lalu dikocok. Kemudian ditambahkan

lagi setetes demi setetes asam sulfat pekat. Diamati perubahan yang terjadi.

3.3.5 Reaksi Millon

Disiapkan tabung reaksi yang kering dan bersih kemudian dimasukkan 1,5

mL albumin, glisin, alanin, dan asam aspartat pada masing-masing tabung.

Ditambahkan 4 tetes pereaksi Millon pada masing-masing tabung lalu dipanaskan.

Diamati perubahan yang terjadi. Kemudian ditambahkan pereaksi Millon yang

berlebih lalu dipanaskan kembali dan diamati lagi perubahan yang terjadi.

BAB IV

HASIL DAN PEMBAHASAN

4.1 Tes Ninhidrin

NO

.

Larutan protein dan

larutan asam amino

Warna

Dengan Ninhidrin Setelah Pemanasan

1. Albumin Keruh kekuningan Putih keruh

2. Alanin Bening Bening

3. Asam aspartat Bening Biru keunguan

4. Glisin Bening Bening

Reaksi ninhidrin adalah reaksi yang digunakan untuk mendeteksi asam

amino. Ninhidrin merupakan suatu oksidator sangat kuat yang dapat

menyebabkan terjadinya dekarboksilasi oksidatif asam α-amino. Senyawa ini

merupakan hidrat dari triketon siklik dan bila dipanaskan dengan asam amino

hingga mendidih, maka akan terbentuk kompleks yang berwarna ungu. Kompleks

yang terbentuk adalah mengandung dua molekul ninhydrin yang bereaksi dengan

amonia setelah asam amino dioksidasi. Pada tes ini dilakukan proses pemanasan

karena untuk membebaskan gugus amino bebas dan untuk mengkatalisis

terjadinya reaksi di antara keduanya.

Dari hasil tabel pengamatan diatas seharusnya reaksi asam amino dan

protein yang membentuk warna ungu setelah pemanasan adalah glisin, serin,

alanin dan asam aspartat, karena larutan ini merupakan asam -amino dan

mempuyai gugus amino bebas. Namun pada percobaan ini cuma asam aspartat

yang membentuk warna ungu. Sedangkan pada albumin berwarna coklat setelah

dipanaskan, hal ini menunjukan bahwa pada albumin tidak terdapat gugus amino

bebas dan menunjukkan bahwa larutan tersebut positif. Kesalahan ini mungkin

disebabkan karena tidak bersihnya peralatan ataupun larutan ninhidrinnya telah

mengalami kerusakan atau ninhidrinnya tereduksi, sehingga kurang bereaksi

dengan asam amino tersebut.

4.2 Reaksi gugus rantai samping (gugus R)

NO

.

Larutan protein dan

larutan asam amino

Warna

Dengan Natrium

Nitroprussida Dengan NH4OH

1.Kristal Cystenia

HydrokloridaKeruh Coklat

Larutan kristal cystenia hydroklorida ditambahkan 0,5 mL natrium

nitroprussida 1% larutan tersebut mengalami perubahan warna dari jernih menjadi

keruh. Kemudian ditambahkan lagi 0,5 mL NH4OH larutan tersebut mengalami

perubahan warna dari keruh menjadi keruh kekuningan dan semakin lama larutan

tersebut didiamkan maka warna larutan tersebut akan semakin keruh dan pada

akhirnya larutan tersebut berubah menjadi warna coklat dimana hal ini

menunjukkan bahwa adanya gugus sulfuhidril pada asam amino sintein dengan

natrium nitroprussida dalam NH4OH

4.3 Tes Biuret

No Larutan Contoh Warna

NaOH 2,5 M CuSO4 0,01 M CuSO4 0,01

.M berlebih

1. Albumin Bening Bening Ungu

2. Alanin Beining Bening Biru muda

3. Asam aspartat Bening Bening Biru muda

4. Glisin Bening Bening Biru muda

Reaksi biuret dapat digunakan untuk mengidentifikasi ikatan peptida. Uji

positif dari reaksi ini akan membentuk warna ungu, yang merupakan kompleks

yang terbentuk dari Cu2+ dengan gugus CO dan gugus NH dari rantai peptida

dalam suasana basa.

Dari tabel diatas dapat dilihat semua larutan contoh yang dicampurkan

dengan NaOH menghasilkan warna bening. NaOH disini berfungsi memberikan

suasana basa pada larutan asam amino dan protein. Selanjutnya larutan tersebut

dicampurkan dengan larutan CuSO4 dimana glisin, asam aspartat, alanin, dan serin

tidak mengalami perubahan warna karena asam amino tidak memiliki ikatan

polipeptida seperti yang dimiliki oleh protein sedangkan pada albumin jika

direaksikan dengan CuSO4 maka akan menghasilkan larutan yang berwarna ungu.

Hal ini terjadi karena protein memiliki ikatan polipeptida yang apabila bertemu

dengan pereaksi biuret akan membentuk kompleks Cu dengan gugus CO dan

gugus NH dari rantai polipeptida dalam suasana basa. Dari percobaan ini

didapatkan bahwa albumin memberikan reaksi positif terhadap penambahan

CuSO4. Penambahan CuSO4 berlebih memperlihatkan perubahan intensitas warna

semakin tua.

4.4 Reaksi Hopkins-Cole

NO

.

Larutan contoh

Warna

Dengan glioksilik Dengan asam sulfat

1. Albumin Bening (bergelembung)Terbentuk cincin

kuning

2. Alanin Bening Bening

3. Asam aspartat Bening Bening

4. Glisin Bening Bening

Reaksi Hopkins-Cole digunakan untuk menunjukkan adanya suatu gugus

indol dalam asam amino. Gugus indol ini terikat pada asam amino triptofan. Oleh

karena itu reaksi Hopkins-Cole ini merupakan pereaksi spesifik untuk asam amino

triptofan. Pereaksi Hopkins-Cole terdiri atas larutan Glioksilik dan H2SO4

(sebagai katalis). Larutan protein yang mengandung triptofan dapat direaksikan

dengan pereaksi Hopkins-Cole yang mengandung asam glioksilat.

Dari tabel diatas dapat dilihat bahwa glisin, asam aspartat, serin, dan

alanin tidak memberikan hasil positif karena tidak mengandung asam amino

triptofan. Sedangkan albumin menunjukan hasil yang positif, yang dapat ditinjau

setelah albumin ditambahkan pereaksi Hopkins dan asam sulfat pekat terjadi

perubahan yaitu terbentuk cincin flokulasi berwarna ungu. Perubahan ini

disebabkan karena adanya asam amino dengan gugus indol spesifik dalam hal ini

triptofan yang terkandung dalam albumin.

4.5 Reaksi Millon

No. Larutan protein

Warna

MillonSetelah

pemanasan

Millon

berlebih

dipanaskan

1. Albumin Bening Bening Ungu

2. Alanin Beining Bening Biru muda

3. Asam aspartat Bening Bening Biru muda

4. Glisin Bening Bening Biru muda

Reaksi ini digunakan untuk uji gugus hidroksilfenil pada asam amino

tirosin. Pada dasarnya reaksi ini positif untuk fenol-fenol karena terbentuknya

senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil. Larutan yang mengandung tirosin

akan memberikan hasil positif yaitu dengan menghasilkan endapan putih yang

dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan.

Dari tabel diatas dilihat hanya albumin yang memberi hasil positif

sedangkan pada glisin, alanin, serin, dan asam aspartat tidak akibat senyawa

merkuri dengan hidroksilfebil pada asam amino tidak bereaksi karena tidak

adanya gugus fenol dalam penyusunanya. Hal ini sesuai dengan teori bahwa

albumin yang merupakan protein juga mengandung tirosin sebagai salah satu

penyusunnya. Reaksi yang menyebabkan warna merah adalah terjadinya senyawa

kompleks antara asam amino dengan Hg2+.

4.6 Reaksi Albumin

Alanin

2CH3 – CHNH2 – COOH + pereaksi Hopkins

Glisin

2H – CHNH2 – COOH + pereaksi Hopkins

Asam aspartat

HOOC-CH2 –CHNH2 – COOH + pereaksi Hopkins

BAB V

KESIMPULAN DAN SARAN

5.1 Kesimpulan

Dari hasil percobaan yang telah dilakukan, dapat ditarik kesimpulan yaitu:

1. Pada tes ninhidrin, alanin, glisin dan albumin yang memberikan hasil positif.

Sedangkan pada histidin dan asam aspartat memberikan hasil negatif .

2. Pada reaksi gugus rantai samping (gugus R), asam amino sistein yang

berbentuk kristal cysteina hidroklorida memberi hasil positif.

3. Pada reaksi Biuret, albumin dan histidin memberikan hasil positif. Sedangkan

pada glisin, asam aspartat, alanin memberikan hasil negatif.

4. Pada reaksi Hopkins-Cole, tidak ada yang positif.

5. Pada reaksi Millon, albumin memberikan hasil positif, sedangkan pada

alanin, histidin, glisin, dan asam aspartat memberikan hasil negatif.

5.2 Saran

Untuk laboratorium, sebaiknya penyediaan bahan lebih diperbanyak lagi

agar lebih banyak bahan pembanding untuk praktikan.

Untuk asisten, sudah baik tetapi mohon agar lebih memperhatikan

praktikannya.

DAFTAR PUSTAKA

Anonim, 2013, Asam Amino, (online) (asam%20amnino%20%20rgm_aisyah’s%20blog.htm), 22 Februari 2013 pukul 17.00 WITA.

Hart, H., Craine, L.E., dan Hart, D.J., 2003, Kimia Organik edisi kesebelas, Erlangga, Jakarta.

Lehninger, A.L., 1995, Dasar-Dasar Biokimia jilid 1, diterjemahkan oleh Maggy Thenawidjaja, Erlangga, Jakarta.

Natsir, H., 2013, Penuntun dan Laporan Praktikum Biokimia, Laboratorium Biokimia FMIPA Universitas Hasanuddin, Makassar.

Pine, S.H., Hendrickson, J.B., Cram, D.J., Hammond, G.S., 1988, Kimia Organik terbitan keempat, ITB, Bandung.

Poedjiadi, A., 1994, Dasar-Dasar Biokmia, UI-Press, Jakarta.

Poedjiadi, A., Supriyanti, F.M.T., 2006, Dasar-Dasar Biokimia, UI-Press, Jakarta.

LEMBAR PENGESAHAN

Makassar, 13 April 2013

Asisten Praktikan

SURAHMI USMAN FIRA AFRIALTY

Lampiran 1 : BAGAN PERCOBAAN

Tes Ninhidrin

- Ditambahkan 0,5mL larutan Ninhidrin

0,1% pada masing-masing tabung.

- dipanaskan hingga mendidih.

- Diamati perubahan warnanya.

Reaksi gugus rantai samping (gugus R)

- Dilarutkan dengan 5mL aquades.

- ditambahkan 0,5mL Natrium nitroprussida 1% dan 0,5mL

NH4OH.

- Diamati perubahan yang terjadi.

3mL asam aspartat

hasil

Kristal Cysteina hidroklorida

hasil

3mL alanin3mL glisin3mL albumin

Reaksi Biuret

- Ditambahkan 1mL NaOH 2,5M ke

dalam masing-masing tabung lalu

dikocok dengan baik.

- ditambahkan setetes CuSO4 0,01M dan

dikocok.

- Jika ada perubahan warna, ditambahkan

lagi setetes atau lebih CuSO4.

Reaksi Hopkins-Cole

- Dimasukkan ke dalam 5 tabung reaksi.

- Ditambahkan 3 mL albumin, alanin, serin, glisin, dan

asam aspartat ke dalam masing-masing tabung lalu

dikocok.

- ditambahkan setetes demi setetes asam sulfat pekat.

- Diamati perubahan yang terjadi.

3 mL albumin

3 mL glisin

3 mL alanin 3 mL asam aspartat

hasil

hasil

Larutan glioksilik

Reaksi Millon

- Ditambahkan 4 tetes pereaksi Millon pada masing-masing

tabung.

- dipanaskan.

- Diamati perubahan yang terjadi.

- ditambahkan pereaksi Millon yang berlebih lalu

dipanaskan kembali.

- diamati lagi perubahan yang terjadi.

3 mL glisin

3 mL asam aspartat

3 mL albumin

3 mL alanin

hasil

Lampiran 2 : GAMBAR HASIL PERCOBAAN

Gambar 1. Tes Ninhidrin Gambar 2. Reaksi GugusRantai Samping (gugus R)

Gambar 3. Reaksi Biuret Gambar 4. Reaksi Hopkins-Cole